Holoproteide (Proteine)

Holoproteidele numite şi proteine sunt compuşi cu structură complexă,

macromoleculară. Aceşti compuşi prezintă specificitate de specie, individ, ţesut, iar
în organism se află într-un proces de reînoire permanentă numit turn-over metabolic.
Proteinele prezintă o mare diversitate structurală şi funcţională. Structura
proteinei determină funcţia ei. Diversitatea lor este dată de numărul, tipul şi secvenţa
aminoacizilor, precum şi de organizarea spaţială a macromoleculei. Deoarece prin
hidroliză proteinele eliberează aminoacizi, aceştia sunt consideraţi unitatea lor
structurală.
Structura proteinelor poate fi explicată pe patru nivele de organizare: primară,
secundară, terţiară şi cuaternară.
Structura primară reflectă organizarea de bază a proteinelor. Ea este dată de
ordinea aminoacizilor în catenele polipeptidice din proteine.
Structurile secundară, terţiară şi cuaternară reflectă organizarea spaţială,
tridimensională a proteinelor (conformaţia catenelor, interacţiunile intra şi
intercatenare).
Între cele patru niveluri de organizare nu există delimitări precise.
Interdependenţa lor determină arhitectura moleculei proteice.

Proprităţi fizico-chimice ale proteinelor

Proprietăţile fizico-chimice ale proteinelor au importanţă biochimică şi
fiziologică pentru organism şi au utilitate în practica de laborator.
Proteinele sunt substanţe solide, cu masă moleculară mare, solubile în apă şi
insolubile în solvenţi organici nepolari. Solubilitatea depinde mult de tipul
aminoacizilor componenţi. Prin dizolvare în apă proteinele formează soluţii coloidale.
Datorită caracterului lor amfoter proteinele au în organism rol de sisteme
tampon, contribuind la menţinerea echilibrului acido-bazic.
Proteinele manifestă proprietăţi electroforetice, adică, sub acţiunea câmpului
electric, migrează spre anod sau catod, în funcţie de încărcătura electrică. Pentru o
anumită valoarea a pH-ului, proteina va fi disociată în proporţie egală, ca anion şi

1
cation. Acesta este pH-ul izoelectric (pHi), o constantă importantă a proteinelor. La
pH izoelectric proteinele au comportări caracteristice: solubilitate şi reactivitate
minimă, precipitare maximă, proprietăţi electroforetice anulate.
Importantă în practica de laborator este şi proprietatea proteinelor de a putea fi
hidrolizate. Hidroliza proteinelor se poate face în mediu acid, bazic sau în prezenţa
enzimelor. La hidroliză, se desfac legăturile peptidice (-CO-NH-) şi se eliberează
aminoacizii componenţi. Hidroliza poate fi totală sau parţială:

Reprezentanţi principali ai proteinelor

Principalele tipuri de proteine sunt: albumine, globuline, prolamine
(gliadine), gluteline, protamine şi histone, scleroproteine.
Albuminele şi globulinele se găsesc în regnul animal şi vegetal. Prolaminele şi
glutelinele se găsesc în regnul vegetal. Protaminele, histonele şi scleroproteinele se
găsesc doar în regnul animal.

1. Albumine
Albuminele sunt proteine globulare, cu structură complexă; au masa
moleculară mică; cu apa formează soluţii coloidale; au caracter slab acid şi precipită
în soluţie saturată de sulfat de amoniu.
Albuminele sunt răspândite în toate organele plantelor, dar mai ales în seminţe.
Cele care conţin aminoacizi esenţiali au valoare nutritivă mare. Albuminele din
plasma sanguină reprezintă aproximativ 50 % din totalul proteinelor plasmatice şi
sunt omogene din punct de vedere electroforetic.

2. Globuline
Globulinele sun proteine globulare, cu structură complexă; au masă moleculară
mare; sunt insolubile sau greu solubile în apă şi solubile în soluţii diluate de săruri;
coagulează la caldură mai greu decât albuminele; au caracter acid mai pronunţat
decât albuminele; precipită în soluţii semisaturate de sulfat de amoniu.

2
 Globulinele se găsesc alături de albumine, mai ales în seminţe. Globulinele din
plasma sanguină reprezintă aproximativ 50 % din totalul proteinelor şi sunt eterogene
din punct de vedere electroforetic.
A albumine 1 2   globuline start K

Valorile cantitative ale acestor fracţiuni variază cu specia şi cu anumite stări

patologice.

3. Prolamine (gliadine) si gluteline

Prolaminele şi glutelinele apar mai ales în seminţele cerealelor. Ele au caracter
acid pronunţat, datorită conţinutului ridicat de Asp, Glu si Pro (Pro apare doar în
prolamine cărora le dă şi numele).
Aceste două clase de proteine reprezintă componenta principală din gluten.
Glutenul este masa elastică pe care o formează o făină, în prezenţa apei. Un conţinut
ridicat de gluten şi un gluten de bună calitate înseamnă o făină panificabilă. Glutenul
mai conţine: albumine, globuline, mici cantităţi de glucide, lipide şi săruri minerale.
Grâul, secara şi orzul formează făini panificabile, iar porumbul şi orezul nu.

4. Protamine
Protaminele sunt cele mai simple proteine, fiind formate dintr-un număr relativ
mic de aminoacizi; au caracter bazic accentuat deoarece conţin aproximativ 80 %
Arg, Lys şi His. Aceste proteine le găsim asociate cu acizii nucleici, în
nucleoproteide.

5. Histone
Histonele au o structură mai complexă decât a protaminelor; predomină în
regnul animal. Ca şi protaminele, aceste proteine apar asociate cu acizii nucleici, în
nucleoproteide dar şi libere, în leucocite.

3
 6. Scleroproteine
Scleroproteinele sunt proteine fibrilare, ce apar mai ales în regnul animal. Ele
intră în constituţia ţesuturilor conjunctive, de susţinere şi epidermice având rol de
susţinere, protecţie şi rezistenţă mecanică. Proprietăţile lor mecanice caracteristice se
datoresc formei fibrilare, alungite a moleculelor lor, precum şi faptului că, în
organism unele se află în stare solidă. Aceste proteine prezintă rezistenţă mare la
agenţii chimici (insolubile) şi la acţiunea hidrolitică a enzimelor proteolitice. Există
numeroase tipuri de scleroproteine: keratine, colagene, elastine etc.

Hetroproteide
Heteroproteidele sunt protide complexe, care prin hidroliză eliberează
aminoacizi şi substanţe neproteice. Deci, sunt formate dintr-o componentă proteică şi
una neproteică, numită grupare prostetică. Gruparea prostetică poate fi un simplu
ion, sau o substanţă cu structură complexă.
După natura grupării prostetice heteroproteidele se clasifică în: metalproteide,
fosfoproteide, glicoproteide, lipoproteide, cromoproteide şi nucleoproteide.
1. Metalproteide
Componenta prostetică a metalproteidelor este un ion metalic (Fe, Cu, Mn, Zn,
Co, Mg etc.).
Exemple:
a) Feritina – metalproteidă cu Fe, ce reprezintă depozitul de fier din organism;
se găseşte în ficat.
b) Siderofilina – metalproteidă cu Fe, prezentă în splină şi plasma sanguină;
reprezintă forma de transport a fierului în organism.
2. Fosfoproteide
Pentru acest tip de proteide, componenta prostetică este acidul fosforic, care se
leagă sub formă de ester fosforic, de gruparea alcool din Ser.
HN – CH – CO
CH2 – O – PO3H2

4
 Fosfoproteidele au rol important în alimentaţia embrionului şi a animalelor
tinere.
Exemple:
Cele mai cunoscute fosfoproteide sunt: cazeinele din lapte şi ovovitelinele şi
fosfovitelinele din gălbenuşul de ou.
a) Cazeine – fosfoproteide din lapte, unde se găsesc sub formă de cazeinat de
calciu, solubil; reprezintă aproximativ 80 % din totalul proteinelor din lapte.
Cazeinele nu coagulează prin fierberea laptelui şi exercită un rol de protecţie
asupra albuminelor şi globulinelor din lapte, pe care le menţin necoagulate. Ele pot fi
coagulate şi parţial hidrolizate, în prezenţa unor enzime proteolitice, cum sunt
chimozina (prezentă în stomacul animalelor tinere) şi pepsina. Coagularea laptelui în
stomac este un proces biochimic de mare importanţă, întrucât permite utilizarea
eficientă, de către organism, a proteinelor conţinute în lapte. În absenţa coagulării,
tranzitul laptelui, sub formă lichidă, ar fi prea rapid, iar proteinele nu ar putea fi
utilizate, prin degradarea lor la aminoacizii necesari organismului.
Cazeinele sunt considerate proteine “complete”, deoarece conţin toţi
aminoacizii esenţiali, ceea ce conferă laptelui - în corelaţie şi cu alte componente
biochimice pe care le conţine – atributul unui aliment cu valoare nutritivă completă.
b) Ovoviteline – fosfoproteide prezente în gălbenuşul de ou; conţin peste 2 %
fosfor şi sunt de regulă asociate cu lecitinele. Rolul lor fiziologic este de a furniza
fosforul şi aminoacizii necesari dezvoltării embrionului şi animalelor tinere.
c) Fosfoviteline – fosfoproteide izolate tot din gălbenuşul de ou, caracterizate
printr-un conţinut mai ridicat de fosfor (aproximativ 10 %) şi printr-o proporţie mare
a serinei (34 %).
3. Glicoproteide
Glicoproteidele au drept grupare prostetică o glucidă.
Exemplu:
a) Avidina – prezentă în albuşul de ou crud se combină cu biotina (o vitamină)
formând un complex inactiv. Prin încălzire avidina este inactivată, prin denaturare şi
nu mai poate fixa biotina, pe care astfel organismul o poate utiliza.

5
 4. Lipoproteide
În lipoproteide gruparea prostetică este de natura lipidică: acid gras, gliceridă,
lecitină, cefalină etc. Lipoproteidele se găsesc în toate organismele animale şi
vegetale, unde îndeplinesc roluri importante: sunt constituenţi celulari, furnizează
energie, intervin în permeabilitatea biomembranelor, având rol în transportul de
lipide, steroli, acizi graşi, unele vitamine, medicamente etc.

5. Cromoproteide
Cromoproteidele apar în regnul vegetal şi animal, având rol fiziologic şi
biochimic important.
Gruparea prostetică a cromoproteidelor este reprezentată de o substanţă
colorată. Majoritatea conţin în gruparea prostetică şi un atom de metal, putând fi
considerate şi metalproteide.
Exemple:
a) Hemoglobina (Hb) – pigment roşu, prezent în hematii. Componenta
prostetică se numeşte hem iar componenta proteică globină.
Rolurile hemoglobinei în organism
1. Funcţia principală a Hb este de a transporta O2 de la plămâni la ţesuturi.
Această funcţie se bazează pe capacitatea hemoglobinei de a forma cu O2 un compus
disociabil numit oxihemoglobină:
Hb + O2 HbO2
Oxihemoglobina se formează în alveolele pulmonare (presiunea O2 este mare)
şi este transportată, prin sângele arterial, la celule, unde O2 este eliberat (presiunea O2
este mică).
2. Hb are rol în transportul CO2, de la ţesuturi la plămâni. În celule, Hb se
combină cu CO2, formând carbhemoglobina, care este transportată prin sângele
venos la plămâni, unde CO2 este eliberat, iar Hb se poate combina din nou cu O2.
3. Hb are şi funcţie de sistem tampon pentru sânge, deoarece participă la
nivelul sângelui, la reacţiile de menţinere a echilibrului acido-bazic (pH).

6
 Derivaţi toxici ai hemoglobinei
1. Methemoglobina (MetHb) – în MetHb fierul este trivalent şi nu mai poate
fixa O2. Azotaţii daţi ca îngrăşământ pot transforma Hb în MetHb, producând
intoxicaţii grave.
2. Carboxihemoglobina (Hb-CO) – se formează prin legarea CO de către Hb.
Hb are o afinitate mai mare pentru CO decât pentru O2. Hb-CO este un compus toxic,
puţin disociabil, care blochează funcţia respiratorie a Hb, producând intoxicaţii grave
şi asfixie dacă 50 % din Hb este blocată sub formă de Hb-CO.
3. Cianhemoglobina (Hb-CN) – este un compus extrem de toxic, care provoacă
moartea instantaneu.
b) Mioglobina (Mb) – cromoproteidă de culoare roşie prezentă în muşchi;
seamănă cu hemoglobina ca structură şi funcţie. Mb are rol în transportul O2, în
ţesutul muscular, fiind totodată o formă de rezervă a O2 necesar oxidărilor celulare.

6. Nucleoproteide
Nucleoproteidele sunt prezente în toate celulele vii, inclusiv în bacterii şi
virusuri. Componenta lor prostetică este reprezentată de acizii nucleici. Componenta
proteică este reprezentată mai ales de protamine şi histone (holoproteide).
În funcţie de tipul acidului nucleic prezent, nucleoproteidele pot fi:
- ribonucleoproteide (au ARN);
- deoxiribonucleoproteide (au ADN).
Ribonucleoproteidele sunt localizate în citoplasma celulară şi în proporţie
mică în nucleul celular, iar deoxiribonucleoproteidele sunt localizate în nucleul
tuturor celulelor (fiind componente ale cromozomilor) şi în mitocondrii.
Dintre toate heteroproteidele, nucleoproteidele au masa moleculară cea mai
mare, datorită caracterului macromolecular al componentei prostetice (acidul
nucleic).
Nucleoproteidele constituie baza moleculară a unor procese biologice
fundamentale ca: stocarea, transmiterea şi exprimarea informaţiei ereditare,
biosinteza proteinelor, diviziunea celulară.