C E M F ` R A I S A P A C A L O `

PROTEINELE
E F R I M D A N I E L A G R U P A 3 1 4
 Cuprins:
Definiție.
Structura și compoziția
proteinelor.
Diversitatea și
polifuncționalitatea.
Proprietăți fizicie și
chimice.
Hidroliza și reacția de
culoare.
Denaturarea și factorii
de denaturare.
Produsele alimentare
bogate în proteine.
Concluzie.
 Ce sunt proteinele?
Proteinele sunt substanțe organice esențiale pentru
funcționarea și dezvoltarea organismului uman. Ele sunt
formate din lanțuri de aminoacizi, care se leagă prin reacții
de policondensare.
Proteinele sunt produși ai reacției de policondensare a alfa
aminoacizilor, care sunt compuși organici ce conțin o grupă
amino (-NH ) și o grupă carboxil (-COOH) legate de același
atom de carbon. Prin eliminarea unei molecule de apă între
grupa amino a unui alfa aminoacid și grupa carboxil a altui
alfa aminoacid, se formează o legătură peptidică, care este o
legătură covalentă între atomii de carbon și azot.
 Structura proteinelor:
Structura proteinelor se referă la aranjamentul tridimensional al atomilor în molecula de proteină, care este determinat de
secvența și numărul de aminoacizi din lanțul polipeptidic. Structura proteinelor se poate împărți în patru niveluri: primară,
secundară, terțiară și cuaternară
 Primară
Structura primară este dată de secvența de aminoacizi din lanțul
polipeptidic.

Secundară
Structura secundară este dată de modul în care lanțul polipeptidic se pliază în
spațiu, formând structuri regulate, cum ar fi helixul alfa sau foaia pliată beta.

Terțiară
Structura terțiară este dată de modul în care diferitele segmente ale lanțului polipeptidic
interacționează între ele prin legături de hidrogen, punți disulfurice, interacțiuni
hidrofobe sau ionice.

Cuaternară
Structura cuaternară este dată de modul în care mai multe lanțuri
polipeptidice se asociază pentru a forma un complex proteic.
 Compoziția proteinelor:
Compoziția proteinelor se referă la elementele chimice și grupările funcționale care alcătuiesc aceste macromolecule organice.
Elementele chimice care intră Grupările funcționale care intră
în compoziția proteinelor sunt : în compoziția proteinelor sunt:

carbonul - grupa amino -

hidrogenul -
grupa carboxil -

oxigenul - grupa hidroxil -

grupa sulfhidril -
azotul - Aceste grupări conferă aminoacizilor
caracteristici fizico-chimice, cum ar fi
polaritatea, aciditatea sau basicitatea.
 Diversitatea și
polifuncționalitatea
proteinelor:
Diversitatea proteinelor se referă la varietatea de forme și
dimensiuni pe care le pot avea aceste molecule, în funcție de
secvența și numărul de aminoacizi din lanțul polipeptidic.
Polifuncționalitatea proteinelor se referă la capacitatea
acestora de a îndeplini multiple roluri biologice în organism, în
funcție de structura lor tridimensională. Proteinele au funcții
variate, cum ar fi:
 Cataliza reacțiilor chimice (enzime).
Enzimele sunt proteine care accelerează viteza reacțiilor chimice din organism, fără a
fi consumate sau modificate. Ele recunosc substratul specific pe care îl transformă în
produs, prin intermediul unui situs activ.

Transportul și depozitarea substanțelor (proteine transportatoare și

depozitare).

Proteinele transportatoare sunt proteine care leagă și transportă molecule specifice prin
membrana celulară sau prin sânge. Ele pot fi clasificate în canale ionice, care permit trecerea
ionilor prin difuzie facilitată, sau pompe active, care consumă energie pentru a transporta
molecule împotriva gradientului lor de concentrație.
 Transmiterea semnalelor celulare (hormoni și
receptori).

Hormonii sunt proteine sau derivate ale aminoacizilor care sunt eliberate în sânge de glandele endocrine
și acționează asupra celulelor țintă din organism. Ei reglează procese precum creșterea, metabolismul,
reproducerea sau stresul. Exemple de hormoni proteici sunt insulina, care scade glicemia, sau
glucagonul, care crește glicemia.

Susținerea și mișcarea celulelor și țesuturilor

(proteine structurale și contractile).

Proteinele structurale sunt proteine care formează elemente de susținere și rezistență pentru celule și
țesuturi. Ele au o structură fibroasă și insolubilă în apă. Exemple de proteine structurale sunt colagenul, care
formează țesutul conjunctiv, keratina, care formează părul, unghiile și pielea, sau elastina, care conferă
elasticitate țesuturilor. Proteinele contractile sunt proteine care permit mișcarea celulelor și a mușchilor prin
contracția și relaxarea lor alternativă. Ele au o structură globulară și solubilă în apă.
 Proprietăți fizice și chimice
ale proteinelor
Proprietățile fizice ale proteinelor sunt caracteristicile care depind
de structura și compoziția lor moleculară, și care pot fi observate
sau măsurate fără a modifica natura lor chimică. Proprietățile
chimice ale proteinelor sunt caracteristicile care depind de reacțiile
pe care le pot suferi aceste macromolecule organice, în urma
cărora se modifică natura lor chimică.
 Proprietățile fizice ale proteinelor:

Masă moleculară: este greutatea relativă a unei molecule de proteină, exprimată în daltoni (Da). Masă moleculară depinde
de numărul și tipul de aminoacizi din lanțul polipeptidic. Proteinele au masă moleculară mare, de la 5 000 la 1 000 000 Da

Termolabilitate: este sensibilitatea proteinelor la variațiile de temperatură. Proteinele își păstrează activitatea biologică în limite
înguste de temperatură (aprox. de la 10 la 40°C) dacă temperatura este mai înaltă de 50-60°C proteina denaturează – își pierde
conformația sa nativă. Are loc distrugerea tuturor nivelelor de organizare structurală a proteinei (cu excepția celui primar)

Solubilitate: este capacitatea proteinelor de a se dizolva în diferiți solvenți. Solubilitatea depinde de proprietățile hidrofile sau
hidrofobe ale grupelor funcționale din proteină, precum și de sarcina electrică și punctul izoelectric. Proteinele sunt în general
solubile în apă și insolubile în solvenți organici nepolari. Unele proteine sunt solubile în alcool, altele în soluții apoase de electroliți
sau acizi organici

Sarcină electrică: este suma algebrică a sarcinilor pozitive și negative ale grupelor funcționale din proteină. Sarcina electrică depinde de
componența aminoacidică și de pH-ul mediului. Proteinele sunt polielectroliți amfoteri, adică pot avea sarcină pozitivă sau negativă în
funcție de aciditatea sau bazicitatea soluției în care se află.
 Proprietățile chimice ale proteinelor:

Hidroliza: este reacția prin care proteinele se descompun în aminoacizi sau peptizi mai mici, sub acțiunea apei și a
unui agent acid, bazic sau enzimatic. Hidroliza este o reacție reversibilă, care poate fi folosită pentru a obține sau
a sintetiza proteine. Hidroliza este importantă pentru digestia și absorbția proteinelor din alimentație, precum și
pentru reglarea nivelului de proteine din organism

Denaturarea: este procesul prin care proteinele își pierd structura nativă și funcția biologică, sub acțiunea unor
factori fizici sau chimici, cum ar fi temperatura, pH-ul, solvenții organici, metalele grele sau agenții reducători.
Denaturarea afectează structurile secundare, terțiare și cuaternare ale proteinelor, dar nu și structura primară.
Denaturarea este de obicei ireversibilă, dar există și cazuri de renaturare, când proteina își recuperează forma
inițială după înlăturarea factorului denaturant. Denaturarea este relevantă pentru modificarea proprietăților
fizice ale proteinelor, cum ar fi solubilitatea, viscozitatea sau coagularea

Precipitarea: este procesul prin care proteinele se separă din soluția în care se află sub formă de
particule solide. Precipitarea poate fi provocată de schimbarea pH-ului, adăugarea de electroliți,
alcool sau agenți precipitanți specifici. Precipitarea este utilă pentru purificarea și izolarea proteinelor
din diferite surse biologice
 Reacția de culoare a proteinelor:
Reacția de culoare a proteinelor este o metodă de identificare și caracterizare a proteinelor, bazată pe formarea unor compuși colorați în
urma interacțiunii dintre proteine și anumiți reactivi chimici. Reacția de culoare poate fi generală, când se bazează pe prezența legăturilor
peptidice din molecula proteică, sau specifică, când se bazează pe prezența anumitor aminoacizi sau grupări funcționale din proteine

Reacția biuretului: Reacția xantoproteică: Reacția Millon:

este o reacție specifică,
este o reacție generală, este o reacție specifică, care se bazează pe
care se bazează pe care se bazează pe formarea unui precipitat
formarea unui complex formarea unui compus roșu-brun între reactivul
violet între ionul de cupru galben între acidul azotic Millon (o soluție de
divalent și legăturile și aminoacizii aromatici nitrat de mercur și acid
peptidice din proteine, în
(fenilalanină, tirozină, azotic) și aminoacidul
mediu alcalin. Reacția este
triptofan) din proteine. fenilalanină din
pozitivă pentru toate
Reacția este folosită proteine. Reacția este
proteinele, cu excepția
pentru identificarea și folosită pentru
dipeptidelor. Reacția este
caracterizarea identificarea și
folosită pentru identificarea
proteinelor care conțin caracterizarea
și dozarea proteinelor
aminoacizi aromatici proteinelor care conțin
totale din sânge sau urină
fenilalanină
 Factorii de denaturare:
Factorii de denaturare a proteinelor sunt acei factori fizici sau chimici care provoacă
pierderea structurii tridimensionale și a funcției biologice a proteinelor.

Temperatura: este un factor fizic care influențează viteza reacțiilor chimice din proteine. Când temperatura
crește peste o anumită limită, legăturile de hidrogen și alte interacțiuni slabe din proteine se rup, provocând
denaturarea ireversibilă. De exemplu, albușul de ou se coagulează la temperaturi ridicate, devenind opac și
insolubil.
pH-ul: este un factor chimic care măsoară concentrația de ioni de hidrogen (H+) într-o soluție. Când pH-ul este
prea acid sau prea bazic, grupările funcționale ale aminoacizilor se ionizează sau se neutralizează, modificând
sarcina electrică și solubilitatea proteinelor. Acest lucru afectează interacțiunile dintre aminoacizi și duce la
denaturarea proteinelor. De exemplu, pepsina este o enzimă care digeră proteinele în stomac la un pH acid,
dar devine inactivă la un pH neutru sau bazic.
Substanțele chimice: sunt factori chimici care pot interacționa cu grupările funcționale ale aminoacizilor sau cu
legăturile peptidice din proteine, modificând structura și funcția lor. Unele substanțe chimice pot fi solvenți
organici (alcool, eter), săruri ale metalelor grele (mercur, plumb), agenți oxidanți (peroxid de hidrogen) sau
agenți reducători (ditiol). Aceste substanțe pot extrage apa din proteine, perturba legăturile de hidrogen, forma
complexe cu grupările funcționale sau rupe legăturile peptidice sau disulfurice.
 Produse alimentare bogate în
proteine:
Există două tipuri principale de alimente care conțin proteine: cele de origine animală și cele de origine vegetală.
Alimentele de origine animală au un conținut mai ridicat de proteine și furnizează toți aminoacizii esențiali, adică aceia pe
care organismul nu îi poate sintetiza singur. Printre acestea se numără:

Carnea de vită, porc, pui, curcan, pește și
fructe de mare. Acestea sunt surse
excelente de proteine, dar și de fier, zinc,
seleniu și vitamine din complexul B. O
porție de 100 g de carne poate oferi între
20 și 30 g de proteine, în funcție de tipul și
gradul de gătire.
Ouăle. Un ou mediu conține
aproximativ 6 g de proteine, dintre care
aproape jumătate se află în albuș.
Ouăle sunt considerate o sursă
completă de proteine, având toți
aminoacizii esențiali în proporții
optime.
Laptele și produsele lactate. Acestea sunt surse bune
de proteine, dar și de calciu, fosfor, potasiu și
vitamina D. Laptele conține două tipuri principale de
proteine: cazeina (80%) și zerul (20%). O cană de
lapte conține aproximativ 8 g de proteine. Iaurtul
grecesc are un conținut mai mare de proteine decât
cel obișnuit, aproximativ 10 g la 100 g. Brânza
proaspătă de vaci are aproximativ 13 g de proteine la
100g.

Alimentele de origine vegetală au un conținut mai scăzut de proteine și nu furnizează toți aminoacizii esențiali
în cantități suficiente. De aceea, este recomandat să se combine diferite surse vegetale pentru a obține un
profil complet de aminoacizi. Printre acestea se numără:
1) Leguminoasele
2) Cerealele integrale
3) Nucile și semințele
 Concluzie:

Proteinele au proprietăți fizice și chimice specifice, care

depind de structura și compoziția lor moleculară.
Proteinele pot fi identificate și caracterizate prin metode
precum reacțiile de culoare, hidroliza, denaturarea sau
precipitarea. Proteinele sunt sensibile la factori de
denaturare, care pot modifica sau distruge forma și funcția
lor nativă. Proteinele sunt obținute din alimentație sau
sintetizate de organism, în funcție de nevoile și reglările
acestuia.