Conf.dr.ing.

Crinela Dumitrescu
Aminoacizii naturali ce intră în structura proteinelor sunt α -
aminoacizi. Aceştia sunt substanţe organice cu funcţiune
mixtă, contin o grupare gruparea carboxil si o grupare amino
ataşată carbonului din pozitia α faţă de carboxil.
1.1.1. Aminoacizii monoaminocarboxilici - au în structură o
singură grupare amino şi o singură grupare carboxil

Catena laterală este nepolară sau hidrofobă. Solubilitatea în apă

este mai redusă.
Glicocolul - intră în structura tripeptidei numită glutation şi în
acizii biliari conjugaţi. În organism, glicocolul participă la
sinteza nucleului pirolic, a creatinei şi se conjugă cu
substanţele toxice rezultate din metabolism ca: acid benzoic
sau acid nicotinic. Derivatul glicocolului, sarcozina se
întâlneşte ca intermediar al metabolismului la mamifere.
a-alanina se găseşte în toate proteinele naturale. A fost izolată
din fibrină (proteina din mătasea naturală).
β-alanina este singurul β aminoacid întâlnit în natură. Intră în
structura dipeptidelor, serină şi carnozină şi în acidul
pantotenic.
Valina intră în structura antibioticului - gramicidină.
Hidroxi aminoacizii au în structură pe lângă gruparea amino şi
carboxil şi o grupare hidroxil.
Serina sub formă de ester fosforic se găseşte în cazeină
(fosforopeptida din lapte).
Tioaminoacizii conţin pe lângă gruparea amino şi carboxil, sulf
sub formă de grupare tiol (-SH), disulfidică (-S-S-) sau
tioester (-S-CH3).
Cisteina intră în structura keratinelor (proteine din păr, copite).
Metionina prezintă un rol deosebit de important în transferul
grupării metil.
1.1.2. Aminoacizii monoaminodicarboxilici - au în structură o
singură grupare amino şi două grupări carboxil

Acidul aspartic se găseşte în protidele vegetale şi animale.

Amida acidului aspartic, asparagina este larg răspândită în
natură. Se găseşte ca şi constituent al protidelor dar şi în stare
liberă.
Acidul glutamic se găseşte în structura glutationului, participă la
reacţiile de transaminare. Glutamina, amida acidului glutamic
se găseşte liberă în ţesuturile vegetale şi animale.

1.1.3. Aminoacizii diaminomonocarboxilici - au în structură

două grupări amino şi o singură grupare carboxil
Lizina se găseşte cu precădere în proteidele de origine animală.
sub formă metilată (ε N - metillizine) în histone. Hidroxilizina
se găseşte în colagen şi gelatină.
Arginina se găseşte în protamine şi histone, în muşchii
nevertebratelor atât liberă cât şi sub formă de fosfoarginină.
1.1.4. Aminoacizii aromatici şi aminoacizii ciclici

Fenilalanina se întâlneşte în proteidele animale şi vegetale

numai forma L.
Tirozina. Derivaţi ai tirozinei cu iod, au fost identificaţi în glanda
tiroidă; este precursorul hormonilor medulosuprarenali
adrenalina şi noradrenalina.
Triptofanul este precursorul vitaminei PP. Prin decarboxilare
trece în triptamină.
Histidina. Prin decarboxilare trece în histamină - amină biogenă
cu rol important organism.
Prolina se găseşte în cantităţi mari în colagen şi gelatină. Este
solubilă în alcool, proprietate ce nu o au alţi aminoacizi.
Hidroxiprolina este prezentă în gelatină şi colagen, unde
poate atinge până la 13% din totalul aminoacizilor.
1.1.5. Aminoacizi ce nu intră în structura proteinelor

În afară de α - aminoacizii prezentaţi anterior ce se găsesc în

toate proteidele, se cunosc încă peste 150 de aminoacizi prezenţi
în natură liberi sau în diverse combinaţii, dar niciodată în
proteide. Aminoacizii neproteici sunt precursori sau intermediari
în metabolism.
Astfel, β -alanina intră în structura acidului pantotenic.
Homoserina şi homocisteina sunt intermediari în metabolismul
aminoacizilor.
Citrulina şi ornitina apar ca produşi intermediari în ciclul
urogenetic.
Acidul γ - aminobutiric are rol în transmiterea impulsului
nervos.
Dioxifenilalanina apare ca intermediar în sinteza melaninelor şi a
hormonilor medulosuprarenali.
 Proprietăţile fizice ale aminoacizilor

• substanţe cristaline cu punct de topire ridicat (peste 200ºC),

• solubile în apă, gradul de solubilitate diferind în funcţie de natura
aminoacidului. Solubilitatea cea mai scăzută o au cistina şi
tirozina şi cea mai ridicată prolina şi hidroxiprolina. Prolina se
dizolvă şi în alcool în timp ce restul aminoacizilor se dizolvă greu
în alcool.
• sub formă de clorhidraţi sau săruri de sodiu, aminoacizii prezintă
solubilitate mai mare decât aminoacizii în stare liberă. În soluţii
acide sau bazice toţi aminoacizii sunt uşor solubili.
• termenii inferiori din grupa aminoacizilor alifatici, au gust dulce
iar cei superiori au gust amar.
Soluţiile apoase ale aminoacizilor:
• monoaminomonocarboxilici au o reacţie neutră, deoarece fiecărei
grupări acide (-COOH) îi corespunde o grupare bazică (-NH2)
• monoaminodicarboxilici sunt acide
• diamino monocarboxilici sunt bazice

Proprietăţile fizico-chimice ale aminoacizilor

Aminoacizii sunt substanţe cu caracter amfoter datorită celor două

grupări funcţionale cu caracter diferit care se găsesc ionizate
formând un ion bipolar ( amfion - poate funcţiona ca acid sau ca
bază.).
Faţă de acizi se comportă ca o bază, acceptând protoni, iar faţă de
baze, se comportă ca acid , cedând protoni.
În funcţie de pH, în soluţii apoase există un echilibru între cele
trei forme ionizate ale aminoacizilor.
O mărime ce caracterizează comportarea aminoacizilor în câmp
electric ca amfiioni se defineşte ca punct izoelectirc (pHi).

Punctul izoelectric este acea valoare de pH la care numărul

sarcinilor pozitive este egal cu numărul sarcinilor negative.
La pHi aminoacidul nu migrează în câmpul electric iar solubilitatea
lor este minimă.
Aminoacizii prezintă valori ale pHi diferite în funcţie de structura
lor:
• aminoacizii monoaminodicarboxilici au pHi în domeniul acid
(pHi = 3,0 - 3,2).
• aminoacizii diaminomonocarboxilici au pHi în domeniul bazic
(pHi = 7,5 şi 11,0).
• aminoacizii monoaminomonocarboxilici au pHi în jurul valorii
6.0, întrucât soluţiile lor sunt slab acide datorită faptului că
gruparea carboxil este mai puternic ionizată decât gruparea
amino.
Direcţia migrării aminoacidului în câmp electric va depinde de
pH-ul mediului în care se află aminoacidul:
• la pH > pHi - aminoacidul va migra spre catod ( - )
• la pH < pHi - aminoacidul va migra spre anod ( + )
• la pH = pHi - aminoacidul nu migrează

Aminoacizii care în catena laterală conţin nuclee cu duble

legături conjugate (fenilalanina, tirozina, triptofanul şi
histidina) dau spectre de absorbţie în ultraviolet (280 nm).
Deoarece majoritatea protidelor conţin resturi de tirozină şi/
sau triptofan, măsurarea absorbţiei la 280 nm la un
spectrofotometru permite dozarea proteinelor.
Toţi aminoacizii absorb în ultravioletul îndepărtat (λ < 220 nm),
iar cistina prezintă o absorbţie slabă la 240 nm.
Izomerie

Toţi aminoacizii naturali care intră în structura protidelor fac parte

din seria stereochimică L.
Aminoacizii din seria D s-au găsit în structura pereţilor celulari ai
unor bacterii sau în structura unor antibiotice (actinomicina D).
Aminoacizii obţinuţi prin hidroliza protidelor în mediu puternic acid
îşi păstrează activitatea optică. La sinteza unui aminoacid se obţine
totdeauna un racemic (DL) - optic inactiv.
În organismul animal reacţia de decarboxilizare a aminoacizilor se
realizează cu ajutorul enzimelor “aminoacid decarboxilaze”
rezultând amine biogene.
Aminele biogene sunt substanţe importante pentru organism,
îndeplinind diferite roluri: hormoni, componenţi ai unor
coenzime, prezintă acţiune farmacodinamică. Unele sunt toxice.

Cele mai importante amine biogene sunt următoarele:

Histamina se caracterizează prin:
- acţiune vasodilatatoare,
- stimulează secreţia sucului gastric,
- intervine în reglarea tonusului musculaturii netede
- este implicată în reacţiile de tip alergic .
Tiramina are acţiune hipertensivă .
Triptamina se caracterizează prin:
- are acţiune hipertensivă.
- este intermediar în sinteza unor hormoni (serotonina şi
melatonina).
β Alanina este componentă a acidului pantotenic şi a coenzimei A
precum şi a dipeptidelor anserină şi carnozină .
Cisteamina este componentă a coenzimei A.

Ornitina prin decarboxilizare formează o amină toxică:

putresceina.
Lizina prin decarboxilizare formează o amină toxică cadaverina .
  Rolul biologic al aminoacizilor

 La nivelul celulelor, aminoacizii există în citoplasmă în stare

liberă sau legaţi între ei formând catene polipeptidice sau
proteice.
 Aminoacizii liberi îndeplinesc următoarele roluri în organism:
• organismul animal îşi sintetizează protidele proprii din
aminoacizi
 • sunt transformaţi în alte substanţe cu rol biologic cum sunt:
hormonii, aminele biogene, amidele, etc.
 • aminoacizi glucoformatori- se pot transforma în glucide şi
se pot transforma în lipide;
 • metionina joacă rolul de donor a grupărilor metil –CH3
 • glicocolul este precursor în biosinteza hemului
 • acidul glutamic are rol în detoxifierea organismului (prin
legarea amoniacului).
 La organismele animale, biosinteza protidelor proprii, este
dependentă de aportul de aminoacizi exogeni, proveniţi din
alimente. Organismul animal este capabil să-şi sintetizeze
aproximativ jumătate din totalul de 20 α aminoacizi care intră
în structura protidelor, cealaltă jumătate trebuie asigurată prin
hrană. Aceştia provin din proteinele de origine vegetală care în
urma digestiei sunt hidrolizate şi eliberează aminoacizii
respectivi; aminoacizii pe care organismul animal şi-i poate
sintetiza au fost denumiţi aminoacizi neesenţiali (dispensabili
- pot lipsi din hrană).
 Aminoacizii pe care organismul animal nu îi poate sintetiza au
fost numiţi aminoacizi esenţiali sau indispensabili. Ei sunt
indispensabili pentru creşterea şi dezvoltarea organismului
animal şi trebuiesc asiguraţi prin hrană
 Aminoacizi esenţiali: valina, leucina, izoleucina, treonina,
metionina, lizina. Fenilalanina, triptofan.
 Aminoacizi neesenţiali: glicocol, alanina, serina, cisteina, acid
aspartic, acid glutamic, arginina, tirozina, prolina,
hidroxiprolina, histidina.
 În funcţie de specie aminoacizii esenţiali diferă puţin. De
exemplu glicocolul este un aminoacid neesenţial pentru
mamifere dar esenţial pentru păsări.
 Aminoacizii neesenţiali pot fi sintetizaţi de organismul animal
importanţa lor fiind tot atât de mare ca şi a celor neesenţiali.
Hrana trebuie să conţină de asemenea aminoacizi neesenţiali
mai ales glicocol, serină şi acid glutamic, care sunt mai intens
utilizaţi în procesele de biosinteză din organism.
 Aminoacizii esenţiali trebuie furnizaţi animalelor în anumite
proporţii bine determinate, deoarece carenţa în unul dintre
aceşti aminoacizi afectează biosinteza proteinelor proprii
organismului, dezechilibrează utilizarea celorlalţi.
 Astfel, carenţa în :
 Astfel, carenţa în :
 - lizină determină încetinirea creşterii şi tulburări de
reproducţie.
 - triptofan provoacă modificări a numărului de leucocite;
 - tirozină şi fenilalanină provoacă atrofia tiroidei, hipofizei.

 O raţie proteică echilibrată în aminoacizi se obţine prin

suplimentarea nutreţurilor proteice de origine vegetală cu
aminoacizi de sinteză sau cu proteine de origine animală.
Amino-acizii naturali sunt obtinuti în prezent la scara
industriala. Ei sunt necesari fie adausuri la hrana animalelor
(metionina si lizina), fie ca produse farmaceutice mai ales în
perfuzii dar si în unele medicamente sau aditivi alimentari
(glutamatul de sodiu). Pe lânga obtinerea unor amino-acizi
prin izolarea lor din hidrolizatele proteinelor (cisteina,
tirozina, acidul glutamic, hidroxiprolina) se folosesc si metode
chimice sau biochimice de sinteza la scara industriala.
Metodele biochimice folosesc de obicei microorganisme (fungii
sau bacterii) selectate sau obtinute prin inginerie genetica
care produc prin procese fermentative preponderent anumiti
amino-acizi. Astfel se obtin în prezent metionina, fenilalanina
sau acidul aspartic.
Metodele chimice de sinteza se bazeaza pe reactiile chimice prin
care se pot introduce în molecula grupe aminice sau
carboxilice în pozitia a, asa cu sunt majoritate aminoacizilor
naturali.
Dintre reactiile de culoare, reactia biuretului este singura
caracteristica pentru detectarea prezentei legaturilor
peptidice, toate celelalte fiind determinate de catenele
laterale ale anumitor aminoacizi din macromolecula proteinei.
1. Reactia biuretului este caracteristica peptidelor care au în
structura lor cel putin trei aminoacizi, adica cel putin doua
legaturi peptidice.
Reactia consta, în principiu, în formarea unor complecsi interni,
colorati în violet, ai gruparilor peptidice cu ionul divalent
cupru, în mediu puternic alcalin.
Reactia Millon consta în tratarea extractelor proteice cu o solutie concentrata
de azotat mercuric în acid azotic care contine o cantitate mica de acid azotos.
Se obtine un precipitat de culoare de la roz la rosu închis indicând prezenta
unor aminoacizi ciclici cu grupare hidroxil cum ar fi tirozina.
Colorarea este datorata probabil aparitiei unor saruri mercurice ale resturilor
fenolice din moleculele proteinelor care sunt nitrate.
Reactia Adamkiewicz este un test biochimic utilizat pentru a evidentia
prezenta aminoacizilor cu nucleu indolic (triptofan) în proteine. Metoda consta
în reactia de condensare dintre un aminoacid cu nucleu indolic si acidul
glioxilic în prezenta acidului sulfuric, produsul de condensare rezultat fiind
colorat în rosu - violet.
Reactia sulfului din proteine consta în evidentierea sulfului labil din
aminoacizii care contin grupe tiol, prezenti în moleculele proteice, prin
reactia acestor grupe functionale cu acetatul bazic de plumb.
Reactia Sakaguchi
Proteinele, în mediu alcalin si în prezenta a - naftolului si a unui oxidant cum ar fi
hipobromitul de sodiu sau hipocloritul de sodiu dau o coloratie rosie.
Reactia este conditionata de prezenta în molecula proteinelor a argininei în a carei
structura intra gruparea guanidinica. Compusul de culoare rosie format este
rezultatul reactiei dintre arginina si a - naftol.
Referinte bibliografice
T.E. Hugli, J. Biol.Chem, 245:1930-1938, 1970.
*** Lucrari practice de chimie organica, https://mail.uaic.ro