Elev:Dragu Simona Larisa

Clasa : a XII-a E
C.N.M.K

AMINOACIZI

Aminoacizi

Aminoacizii au o importanta deosebita pentru organismul uman.

Acestia sunt elemente structurale de baza care intra in
componenta proteinelor, compusi cu importanta biologica
remarcabila. Aminoacizii au fost obtinuti din proteine prin hidroliza
acida (6M
HCl) a legaturilor peptidice. Primul aminoacid descoperit a fost
asparagina (in radacina si tulpina sparanghelului; 1806). Ultimul
aminoacid, treonina, a fost descoperit in 1938. La
inceput aminoacizii au fost denumiti in functie de sursa de
provenienta (asparagina din Asparagus, glutamatul din gluten si
tirozina din branza-tyros-branza) sau dupa alte
proprietati (Glicina-Glykos-dulce).
Aminoacizii se afla in forma libera sau combinata in sange. De
asemenea, aminoacizii sunt precursori ai hormonilor, purinelor,
pirimidinelor, porfirinelor, vitaminelor sau aminelor cu rol fiziologic.

Structura aminoacizilor

Structura tridimensionala a aminoacizilor este ilustrata in figura 1. Proprietatile

aminoacizilor sunt dictate de gruparile care sunt grefate pe atomul de carbon din
pozitia
. La acest atom de carbon disting urmatoarele grupari:
a) gruparea amino-grupare protonata (-NH3+) in conditii de pH fiziologice ;
b) gruparea carboxil-grupare deprotonata (-COO) in conditii de pH fiziologice;
c) catena laterala-confera proprietati specifice aminoacizilor, fiind responsabila si
de
asimetria atomului de carbon din pozitia .
Din cei 21 de aminoacizi existenti in proteine 20 (exceptie face
aminoacidul glicina) se afla in conformarie L (Figura 1).
Pana in prezent se cunosc peste 200 de aminoacizi. Unii sintre acestia
apar numai in plante sau in anumite microorganisme. In natura
aminoacizii exista si in conformatia D. De exemplu, D-alanina si
acidul D-glutamic intra in componenta peptidelor din peretele
bacterian.

Clasificarea aminoacizilor

Aminoacizii pot fi clasificati dupa

urmatoarele criterii:
- prorietati chimice;
- utilitatea lor in biosinteza proteinelor;
- necesitatea biosintezei lor pentru
organism;
- implicarea lor ca substrat al
gluconeogenezei.

Catena latera determina diferentele dintre

proprietatile chimice ale

aminoacizilor
In functie de natura catenei laterale se disting:
a) catene laterale alifatice sau aromatice nepolare:
- aminoacizi alifatici: glicina, alanina, valina, leucina,
izoleucina, metionina;
Glicina este aminoacidul cu structura cea mai
simpla, avand in catena laterala un atom de
hidrogen. Alanina, valina, leucina si izoleucina au
catene laterale hidrocarbonate (de la
gruparea metil in alanina la gruparile butiril izomere
din izoleucina si leucina)

- aromatici: fenilalanina, tirozina si triptofanul;

Resturi aromatice (fenilalanina, tirozina si triptofanul) pot fi detectate prin
spectroscopie in domeniul UV (250-300 nm). Aceasta proprietate este folosita in special
pentru estimarea concentratiei proteinelor care contin aceste resturi sau pentru studiul
impachetarii acestor macromolecule.
Fluorescenta proteinelor (polimeri care au drept unitati structurale aminoacizii)
este in general obtinuta prin excitarea acestor molecule la lungimi de unda mai mari de
280 nm (dat fiind faptul ca fluorescenta fenil alaninei este mai mica si maximul de
absorbtie al acestui aminoacid este in jurul valorii de 260 nm se prefera excitarea la valori
mai mari ale absorbantei). Proteinele absorb la 280 nm datorita triptofanului si tirozinei.
In schimb, la lungime de unda mai mari de 295 nm, absorbtia este atribuita in special
triptofanului. Astfel, triptofanul trebuie excitat la 295-305 nm pentru a emite. Maximele
de emisie ale tirozinei si triptofanului (aminoacizi individuali) in solutie apoasa sunt 303
respectiv 348 nm.sau de fluorescenta (triptofanul desi putin abundent in proteine are
proprietati fluorescente datorita nucleului indolic si tirozina).

b) catene laterale neincarcate (serina, treonina, asparagina,

glutamina, cisteina,
selenocisteina). Gruparile -OH (serina, treonina aminoacizi
alifatici, tirozina
aminoacid aromatic) pot fi implicate in legaturi de hidrogen.
Pe catena laterala mai pot fi prezente si alte grupari: -SH
(cisteina),-SeH (seleno-cisteina) tioeteri (metionina), sau amidica
(glutamina, asparagina).
Selenocisteina este deasemenea un aminoacid codat de tripletul
UGA (care este si tripletul de oprire in sinteza proteica). Acest
aminoacid este mult mai reactiv decat cisteina.
Inlocuirea atomului de S cu Se in unele enzime (catalizatori
biochimici) determina o crestere semnificativa (cu peste 100 de
ori) a vitezei de reactie.

c) catene laterale incarcate:

-pozitiv (lisina, arginina, histidinaimidazolul
are un pKa de aprox. 7 in consecinta
este deprotonat la valori ale pHului mai mari
decat 7);
-- negativ (gruparile carboxil aflate pe
catena laterala a resturilor aspartat si glutamat
ionizeaza la valori ale pKa-ului de 3,9 si 4,3 si
sunt foarte polare in conditii fiziologice).

Aceste grupari sunt implicate in interactii

electrostatice (punti de hidrogen, etc.)
Aminoacizii cu catene laterale alifatice sau
aromatice nepolare cu exceptia glicinei sunt
hidrofobi, iar cei care poseda catene laterale
incarcate sunt hidrofili. Aminoacizii polari
care au catene laterale neincarcate au
incarcari intermediare (atat hidrofobi cat si
hidrofili).

In functie de aminoacizii care intra in compozitia proteinelor se disting:

a) aminoacizi proteinogeni-aminoacizii care intra in compozitia proteinelor;
b) aminoacizi neproteinogeniaminoacizii
care nu intra in
compozitia proteinelor:
-ornitina si citrulina apar in decursul
ciclului ureei;
-homocisteina;
-5-hidroxi-triptofan un precursor al
serotoninei si un intermediar in
metabolismul triptofanului;
-homoserina este un intermediar al
catabolismului metioninei;
-taurina intra in componenta acizilor
biliari;
--Alanina este parte a coenzimei A.

Aminoacizii esentiali nu pot fi sintetizati de organismul uman

Aminoacizii care nu pot fi sintetizati de organismul uman, si ca atare pot fi
suplimentati prin aport alimentar, poarta denumirea de aminoacizi esentiali. Pentru
organismul sunt esentiali: valina, leucina, izoleucina, fenilalanina, triptofan, lisina,
metionina si treonina
. Ceilalti aminoacizi, pot fi sintetizati de
organismul uman plecand de la acizii esentiali sau prin
scindarea proteinelor, si sunt denumiti neesentiali.
Aminoacizii esentiali se gasesc in proteinele vegetale si
animale. Compozitia in aminoacizi difera de la o
proteina la alta. Proteinele din lapte contin diverse
proportii de aminoacizi in asa fel incat asigura o nutritie
adecvata. In contrast proteinele din fasole au un continut
ridicat de lisina, dar nu contin amino acizi cu sulf
(metionina, cisteina si cistina). Din acest motiv este
recomandata o dieta echilibrata de proteine (atat de
origine vegetala cat si animala) pentru a oferi raportul optim aminoacizi esentiali /
neesentiali organismului uman. Clasificarea in aminoacizi esentiali si neesentiali este
relativa deoarece toti cei 20/21 aminoacizi sunt necesari pentru o buna functionare a
proceselor biochimice din organism.

Aminoacizi

Arginina
Histidina
Izoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Fenil-alanina
Treonina
Triptofan
Valina
Alanina
Asparagina
Aspartat
Cisteina
Glutamat
Glutamina
Glicina
Prolina
Serina
Tirosina

Din scheletul atomilor de carbon al unor

aminoacizi poate fi sintetizata glucoza
Scheletul hidrocarbonat al unor aminoacizi
poate fi utilizat la sinteza glucozei.
Acesti aminoacizi (cu exceptia leucinei si
lisinei) se numesc aminoacizi glucogeni,
iar
restul aminoacizi cetogeni deoarece sunt
transformati in corpii cetonici.

Propritatile acido-bazice ale aminoacizilor

Aminoacizii sunt amfoliti
Aminoacizii pot ceda sau accepta protoni si ca atare pot sa se
comporte asemeni
acizilor si bazelor (amfolit).
Gruparea amino poate fi protonata:
Valoarea constantei de aciditate, pKa, a acestei reactii este de 9-10,5
(in functie de catena
laterala a aminoacidului). In conditii fiziologice de pH gruparea amino
este protonata.
Gruparea carboxil din aminoacizi
poate fi deprotonata:
Valoarea constantei de aciditate, pKa, pentru reactia de deprotonare a
gruparii carboxil
este de 1,7-2,4. Acest fapt dicteaza o incarcare negativa la valori
fiziologice ale pHului.

Proprietatile acido-bazice ale gruparilor din catena

laterala
De asemenea, grupele disociabile din catena laterala a
aminoacizilor au valori ale pKului specifice si pot
contribui la proprietatea de amfolit a acestora. O
importanta deosebita o are nucleul imidazolic din catena
laterala a histidinei (cu un pK = 6). Din acest motiv unele
resturi de histidina din enzime iau parte la diverse reactii.
Cisteina ionizeaza la pH bazic (pKa = 8,3) sau poate fi
oxidata la cistina, acest faptconfera resturilor de cisteina
un rol deosebit in impachetarea tridimensionala a
proteinelor.

Bibliografi
e:
* curs facultate:
Compusi derivati de
la aminoacizi
cu proprietati
biologice