UNIVERSITATEA TEHNICĂ A MOLDOVEI

Disciplina: Bazele nutriției

Importanța și rolul proteinelor

în alimentația umană

Dr., conf. univ. Paladi Daniela

 Scopul

Studiul funcțiilor, a conținutului de proteine în

alimente și rolul aminoacizilor esențiali în
organismul uman
 Obiectivele de bază:

 Întărirea cunoștințelor în ceea ce privește structura și

funcțiile proteinelor și a aminoacizilor în organismul
uman;
 Studiul conținutului de proteine ​și aminoacizi din
diverse alimente;
 Determinarea rolului fiziologic al aminoacizilor
esențiali;
 Studiul metabolismului proteinelor.
 Obiectivele de bază:

 Stabilirea indicilor de calitate a proteinelor;

 Valorificarea necesităților zilnice în proteine;

 Examinarea posibilităților de asociere a proteinelor

din diverse surse pentru a asigura un consum
necesar în aminoacizi esențiali;

 Analiza efectelor negative a unei denutriții sau

excesului de proteine asupra organismului uman.
Care este fondatorul cercetării proteinelor?

Pentru prima dată

proteinele au fost
separate în 1728 de
cercetătorul italian
Bartolomeo Beccari
(1682— 1766) în făina
de grâu.
Acest eveniment a
stat la baza nașterii
chimiei proteinelor.
 Noțiune de proteine

Proteinele sunt macromolecule biologice prezente în

toate celulele vii.

Ele sunt formate din una sau mai multe lanțuri

polipeptidice. Fiecare din acest lanț este constituit din
reziduuri de aminoacizi legați între ei prin legături
peptidice.
 Formula chimică a proteinelor

Legătura peptidică –CO - NH– în cadrul unei polipeptide. Motivul –NH -

CαHRn - CO– formează scheletul proteinei, în timp ce grupările –Rn
atașate carbonilor α sunt lanțurile laterale ale reziduurilor de aminoacizi.
 O
21,5 - 23,5%
H2 N
6,5 - 7,3% 16,8 - 18,4%

C S
51 - 53%
 Principalele funcții ale proteinelor

Proteinele asigură numeroase funcții la nivelul

celulei vii și la nivel de țesut :

 Catalizarea reacțiilor chimice de sinteză și de

degradare necesare la metabolismul celular
(enzime);
 Asigurarea rolului structural în interiorul celulei sau
țesutului (actina, colagenul);
 Promotori moleculari care permit
mobilitatea (miozina);
 Participarea la condiționarea ADN-ului

(histona);
 Principalele funcții ale proteinelor

 Reglarea expresiei genetice (factori de transcripție) ;

 Transmiterea semnalelor celulare (receptorii
membranelor);
 Transportul diferitor substanțe din sânge
(hemoglobina, lipoproteinele);
 Principalele funcții ale proteinelor
 Sinteza anticorpilor (imunoglobulinele care
protejează organismul de invazii microbiene, virale);
 Menținerea echilibrului hidroelectrolitic și acido-
bazic;
 Surse de energie.
Structura ADN-ului
 Rolul proteinelor

Proteinele au un rol prioritar în funcțiile fiziologice de tip

structural și foncțional, dar rolul energetic este secundar.

Dar în cazul unei alimentații echilibrate proteinele

furnizează doar 11-13% din energia totală zilnică necesară
pentru organism.
 Structura proteinelor

Lanțurile proteice sunt sintetizate în celulă de către

ribozomi, începând cu informația codată în gene, care
determină ordinea de aranjare în lanț a celor 22 acizi
aminați, numite proteinogene, care sunt incorporați
direct începând cu biosinteza proteinelor.

Succesiunea acizilor aminați se numește secvența

polipeptidei.
 Structura proteinelor

Deseori, moleculele neproteice, numite grupe

prostetice, se leagă stabil de proteine ​și
contribuie la funcția lor biologică.

Acesta este, de exemplu, cazul hemului din

hemoglobină, fără de care această proteină nu ar
putea transporta oxigen în sânge.
Transportarea oxigenului în sânge
 Structura proteinelor

Proteinele adoptă o structură tridimensională care le

permite să își îndeplinească funcția biologică.

Această structură specială este determinată mai ales

de secvența lor de aminoacizi, ale cărei proprietăți
fizico-chimice conduc lanțul proteic să adopte o pliere
stabilă.
Structura tridimensională a proteinelor
Structura primară a proteinelor
Structura secundară a proteinei

Pasul - 0,544
nm
Structura secundară a proteinei fibrilare
Structura terțiară a proteinei
Structura cuaternară a proteinei
 Clasificarea proteinelor în funcție de numărul
de aminoacizi

Există două categorii de proteine :

Protide simple = macromolecule constituite dintr-un lanț

de aminoacizi cu lungime variabilă, legate printr-o legătură
peptidică.

În funcție de numărul de aminoacizi în protidele simple, se

disting :

peptidele dacă numărul de AA < 80

proteinele dacă numărul de AA > 80
oligopeptidele = dipeptide și tripeptide
Oligopeptidele
 Clasificarea proteinelor în funcție de numărul
de aminoacizi

Protidele complexe rezultă prin asocierea acizilor

aminați cu un alt element :
- glucoza = glucoproteine (în salivă, mucus);
- fosfor = fosfoproteine (cazeina din lapte);
- lipide = lipoproteine (colesterol, forma circulantă a
lipidelor în sânge).
Structura tridimensională a proteinelor
 Conținutul azotului corporal

În jur la 95% din azotul corporal este prezent sub

formă de proteine; restul este sub formă de AA
liberi sau de uree, de nucleotide.

Acest azot ne va permite de a doza masa proteică a

persoanei. Se estimează conținutul mediu în azot în
grame proteine :

1 g de proteine conțin în mediu 160 mg d’N, deci,

când se măsoară 1 g d’N corporal acesta va
corespunde cu 6,25 g de proteine.
 Alimente bogate în proteine
Alimente bogate în O porție Cantitatea de proteine (g)
proteine
Carne 120 g 30 g
Pasăre 120 g 30 g
Pește 120 g 30 g
Leguminoase (linte, 180 g 16 g
mazăre, fasole…)

Soia fiartă 180 g 30 g

Ouă 1 œuf / 2 oeufs 6g / 12 g
Albuș de ou 2 blancs 7g
Cașcavaluri 60 g / 120 g 15 g / 30 g
Brânzeturi 30 g / 60 g 8g / 15 g
Iaurt 175 g 9g
Lapte 250 ml 9g
 Proteinele – surse de aminoacizi

Proteinele alimentare sunt formate din următorii aminoacizi:

- Izoleucina; - Arginina;
- Leucina; - Acidul glutamic;
- Valina; - Asparagina;
- Fenilalanina; - Prolina;
- Triptofanul; - Glicina;
- Treonina; - Serina;
- Metionina; - Alanina;
- Lizina; - Glutamina;
- Tirozina; - Acidul aspartic;
- Cisteina; - Histidina.
 Proteine - surse de aminoacizi
Organismul uman nu poate să sintetizeze 8
aminoacizi:

 Izoleucina;
 Leucina;
 Lizina;
 Triptofanul;
 Treonina;
 Valina;
 Histidina;
 Metionina.

! Ei trebuie să se găsească în alimentația omului.

 Clasificarea aminoacizilor

Indispensabile Parțial Non

(9) indispensabile (7) indispensabile
(5)
Metionina Cisteina Acidul aspartic
Lizina Taurina Asparagina
Triptofanul Tirozina Acidul glutamic
Treonina Arginina Serina
Fenilalanina Glutamina Alanina
Izoleucina Prolina
Valina Glicina
Leucina
Histidina
 Proteine - surse de aminoacizi
Doi aminoacizi pot fi înlocuiți cu alți aminoacizi:

 Metionina prin cisteină;

 Fenilalanina prin tirozină.

Alți doi aminoacizi sunt indispensabili în perioada de

creștere a organismului:

 Arginina;
 Histidina.
 Acizii aminați parțial indispensabili

Ei depind de prezența altor aminoacizi. Organismul nu

poate să acopere necesarul în acizi aminați.

De exemplu, dacă există o inflamație sau o rană gravă,

necesarul în glutamină crește considerabil.

! Toți aminoacizii pot deveni parțial indispensabili în

anumite condiții.
 Conținutul aminoacizilor esențiali în 1 g de proteine de referință

триптофана - 10 мг 10
валина - 50 мг 50
треонина - 40 мг 40
фенилаланина +тирозина - 60 мг
триптофана - 10 мг 60
метионина + цистина - 35 мг 35
лизина - 55 мг 55
лейцина - 70 мг 70
изолейцина - 40 мг 40
0 10 20 30 40 50 60 70 80
 Structura aminoacizilor proteinogene

Toți aminoacizii proteinogenici conțin o structură

comună, constituită dintr-o funcție acid
carboxilică, dintr-o amină primară asupra
carbonului α, și dintr-un lanț lateral.
Acesta din urmă prezintă o foarte mare varietate de
structuri chimice care determină structura
tridimensională și proprietățile chimice ale
proteinelor.
Structura acizilor aminați proteinogeni
 Structura aminoacizilor proteinogenici

Pirolizina și selenocisteina sunt specifice anumitor

proteine:

- pirolizina se găsește numai în anumite

arheobacterii;

- selenocisteina este prezentă și în eucariote, dar și

în câteva zeci de enzime din familia oxidoreductazei.

Ceilalți 20 de aminoacizi, numiți standarde, sunt

distribuiți în toate ființele vii cunoscute.
Procesul de legare peptidică între aminoacizi
Aminoacizii unui lanț polipeptidic sunt legați între
ei prin legături peptidice care se stabilesc între
carboxil - COOH al unui prim aminoacid și amina
primară –NH2 a unui al doilea:

Formarea unei legături peptidice (în roșu) între doi aminoacizi, cu

eliminarea unei molecule de apă (în albastru). Capătul lanțului
polipeptidic de pe partea carboxil se numește capătul C-terminal,
în timp ce cel de pe partea amină se numește capătul N-terminal.
Rolul fiziologic al aminoacizilor esențiali

Aminoacid Rol fiziologic Particularite metabolică

Izoleucina Antistres Sursa de energie musculară,
Cetogenică anabolică;
Glicogenică Metabolizat de lipide sau
carbohidrați.
Leucina Antistres Sursa de energie musculară directă;
Cetogenică Anabolice (participă la sinteza
proteinelor musculare).

Valina Analgezică Sursa de energie musculară,

Glicogenică anabolică;
Metabolizat de carbohidrați.
Stimulează producția de hormoni de
creștere;
Suplimente terapeutice în afecțiuni
hepatice.
 Rolul fiziologic al aminoacizilor esențiali
Aminoacid Rol fiziologic Particularite metabolică

Fenilalanina Analgezic Precursor al tirozinei și al

Antidepresiv catecolaminelor (tiramină,
dopamină, epinefrină) - ajută la
transmiterea impulsurilor nervoase;
Constituenții neuropeptidelor
cerebrale: somatostatină, hormon
antidiuretic, etc.
Triptofan Somnifer Esențial pentru sinteza serotoninei ;
Antidepresiv Poate să provoace secreția hormonului
Analgezic de creștere (somatotropina) în
cantități mari.
Treonina Imunostimulant Precursor al glicinei, serinei, glucozei ;
Imunostimulant : hormonal, celular, a
imunoglobulinei, a anticorpilor
 Rolul fiziologic al aminoacizilor esențiali
Aminoacid Rol fiziologic Particularite metabolică

Metionina Antialergic Agent de metilare a multor molecule din

organism;
Agent de sulfurare; Precursorul
aminoacizilor de sulf;
Componenta encefalinei (peptida
analgezica);
Antidepresiv; Purtător de seleniu.
DZ=10 mg/kg (adult).

Lizina Protecție imună Conține în cantități mari în țesutul

muscular;
Îmbunătățește protecția imună generală
a corpului;
Detoxifiant plumb și alte metale grele
pentru vârstnici.
DZ=840 mg/kg (adult).
 Rolul fiziologic al aminoacizilor esențiali
Aminoacid Rol fiziologic Particularite metabolică

Arginina Anticolesterol Esențial în procesul de stocare și excreție a

azotului; Indispensabil în producția de
amoniac, care se transformă în uree;
Participă la reglarea metabolismului
proteinelor;
Stimulează secreția hormonului de creștere;
Influența secreția de insulină, glucagon;
Reduce nivelul colesterolului, precum și al
metioninei, taurinei, glicinei;
În doze mari poate preveni apariția cancerului
și îmbătrânirea.

Histidina Antiartritică Doza zilnică este acoperită de sinteza acidului

glutamic și a biotinei;
Util în prevenirea artritei reumatoide.
 Metabolismul proteinelor

Rezultatul unui schimb dinamic și constant între

compartimentul proteic și compartimentul pentru
aminoacizi liberi (compartiment foarte mic în
comparație cu rezerva care există în proteinele
corpului).

Vorbim despre proteosinteză și proteoliză care

eliberează aminoacizi în timpul digestiei. Apoi,
aminoacizii sunt catabolizați sau reutilizați (raportul de
aminoacizi este foarte limitat).

În medie, un bărbat adult are o masă proteică de 11 kg.

 Calitatea proteinelor

Calitatea proteinelor dintr-un produs alimentar depinde

de doi factori:
compoziție - prezența și proporția aminoacizilor
esențiali;
digestibilitate.

Dacă o proteină nu conține unul sau mai mulți

aminoacizi esențiali, calitatea acesteia este redusă. Cel
mai esențial aminoacid dintr-o proteină se numește
„aminoacid limitant”.

Aminoacidul limitant determină eficiența unui aliment

sau a unei combinații de alimente.
 Indici de calitate a proteinelor
1. Indice chimic

IC =Cpt/Cpr x 100, %

unde IC - indice chimic al proteinei testate, %

Cpt – conținutul de fiecare aminoacid esențial în
proteina testată (mg/g proteină);
Cpr - conținutul de fiecare aminoacid esențial în
proteina de referință (mg/g proteină).

Indicele chimic este doar calitatea potențială a

proteinei.
 Indice chimic

Valoarea indicelui chimic este calculată pentru fiecare

aminoacid esențial separat.

Aminoacidul cu cel mai mic indice chimic în raport cu

proteina de referință este aminoacidul limitant.

Valoarea biologică a proteinei testate este determinată

de nivelul de aminoacid limitant din proteina testată.
 Clasificarea proteinelor

Prima clasă Proteine complete Proteine de origine

(conține toți animală (ouă,
aminoacizii esențiali produse lactate,
în proporții carne, pește).
echilibrate)

Clasa a doua Proteine parțial Proteine de origine

complete (conține vegetală
toți aminoacizii (leguminoase,
esențiali, dar 1-2 cereale)
sunt limitanți)

Clasa a treia Proteine incomplete (1- Gelatina, zeina din

2 aminoacizi care porumb
lipsesc).
Ex. : triptofan, lizina
Proteine complete
Proteine incomplete
 Aport recomandat în aminoacizi esențiali
pentru adulți
Aminoacizi indispensabili Proteina oului Aport zilnic
mg aminoacid / pentru
g proteină adulți, mg

Histidina 22 11
Izoleucina 54 13
Leucina 86 19
Suma aminoacizilor cu sulf (metionina și cisteina) 57 17

Suma aminoacizilor aromatici (fenilalanina și 93 19

tirozina)
Lizina 70 16
Treonina 47 9
Triptofanul 17 5
Valina 66 13
Suma aminoacizilor indispensabili (fără histidină) 490 111
 Calitatea proteică a alimentelor

Produs alimentar Aminoacid limitant

Lizina Metionina
Cereale

Leguminoase

Cereale +
leguminoase
 Conținutul de proteine și de aminoacizi
limitanți în alimente
Aliment Conținut Indice de aminoacid limitant Indice de
proteic % lizină

Cereale
Porumb 9,4 49 (Lys) 49
Orez alb 7,1 62 (Lys) 62
Făină de grâu 10,3 38 (Lys) 38
Mei 11,0 33 (Lys) 33
Leguminoase
Fasole 23,6 59 (Met+Cist) 118
Mazăre 23,5 64 (Met+Cist) 117
Arahide 25,8 62 (Lys), 67 (Met+Cist) 62
Legume
Tomate 0,9 31 (Met+Cist), 56 (Leu) 64
Dovleac 1,2 70(Thr) 95
Ardei dulce 0,9 42 (Met+Cist), 77(Lys), 58(Leu) 77

Cartofi 2,1 70 (Met+Cist), 91 (Leu) 105

 Utilizarea proteică netă

UPN = N reținut / N consumat x 100 (%)

ou: UPN - utilizarea proteică netă , %;

N reținut - azot reținut în organism, g;
N consumat - azot consumat, g.

NPU proteine de origine animală - 97%;

NPU proteine de origine vegetală – 83-85 %.
 Utilizarea proteică netă

UPN=[(0,16×P)- ((A+2) – (0,1×Mt))] / (0,16×P)

unde P – aportul proteic în 24 ore, g;

A – azotul ureei eliminate în 24 ore, g;
Mt– masa corporală teoretică/ideală, kg.

Acest indice biologic al calității proteinelor include

evaluarea digestibilității proteinelor și a conținutului
de aminoacizi esențiali.
 Indicele chimic și utilizarea proteică netă a
proteinelor alimentare

Aliment Indice UPN UPN

chimic % La copii La șoareci

Ou întreg 100 87 94
Lapte uman 100 94 87
Orez 67 63 59
Porumb 49 36 52
Grâu 53 49 48
 Coeficientul de eficacitate proteică

Coeficientul de eficacitate proteică (PER) determină

creșterea în masă (g) pentru 1 g proteină utilizată:

PER = Δ M / C,

unde: PER - coeficient de eficacitate proteică,

Δ M — creșterea în masă, g
C – consumul de proteine în alimente, g;
 Câțiva indici de calitate a proteinelor în diverse
surse
Sursă de Aminoacid limitant IC PER UPN
proteină

Ou - 100 3,9 94
Lapte și Aminoacizi cu sulf (metionina+ cistina) 90 3,1 77
produse (85-95) (2,8-3,2) (70-82)
lactate

Pește - 100 3,5 80

Carne - 100 3,0 70
Cereale Lizina, treonina 50 1,7 55
(grâu, orez) (30-55) (1,1-2,3) (40-65)
Lizina, triptofanul (porumb).
Semințe Metionina, 50 1,9 55
oleagino Treonina (soia), lizina (floarea-soarelui), (40-60) (1,8-2,2) (50-60)
ase lizina*
metionina**(bumbac, arahide).
Legumi- Aminoacizi cu sulf (metionina+ cistina), 40 1,6 45
noase Triptofanul (mazăre, fasole) (30-55) (0,9-2,1) (35-60)
 Necesarul zilnic în proteine

Corpul are nevoie în mod constant de aminoacizi

pentru a sintetiza la fiecare secundă ~ 2,5 milioane de
celule roșii din sânge, pentru a reînnoi celulele
mucoasei intestinale la fiecare 4 zile și la fiecare 8-10
zile pentru a sintetiza enzime, hormoni, factori de
protecție.

Necesarul zilnic de proteine ​pentru un adult este

estimat la: 0,8 g / kg masă corporală / zi.
 Necesarul zilnic în proteine

Necesarul de proteine ​depinde de valoarea lor

biologică.
● Pentru proteinele cu o mare valoare biologică
constituie un aport de 0,6 g / kg corp.
● Această nevoie crește până la 0,85 g / kg corp pentru
proteinele cu o valoare biologică scăzută.
● Nevoia de proteine ​a organismului depinde de vârstă,
greutate corporală, efort fizic, sex.
 Necesarul zilnic în proteine la copii

Vârsta Necesarul proteic

Nou-născut cu masă 3,2 - 4 g/kg corp/zi
corporală foarte mică
Sugari 2 - 2,2 g/kg corp/zi
Copil 1-3 ani 23 g/zi
Copil 4-6 ani 30 g/zi
Copil 7-10 ani 34 g/zi
Adolescent 50 g/zi
 Necesarul proteic în timpul sarcinii

 Necesarul de proteine ​al fătului în primul trimestru și

în al doilea trimestru 5 g și 10 g în al treilea
trimestru sunt evaluate la 1 g pe zi.

 Aporturile de proteine ​trebuie să fie mai mari de 0,9

g de proteine ​pe kg pe zi.
 Denutriția organismului

Pot fi asociate diferite mecanisme de subnutriție:

malabsorbție și maldigestie;

hipercatabolism proteic;

pierderi anormale de proteine.

 Denutriția proteică

 În principal, subnutriția proteinelor se observă în

cazul reducerii proteinelor alimentare, care poate fi
consecința unei diete bazate pe cereale lipsite de
anumiți aminoacizi esențiali.
 Principalele cauze de denutriție

În cazul maldigestiei (de exemplu de origine

pancreatică) sau a malabsorbției intestinale, una
dintre bolile care se manifestă este anorexia.
Prin urmare, mai întâi se reduce greutatea și
greutatea grăsimilor, apoi, în al doilea rând, masa
musculară (creatinuria), în timp ce proteinele
viscerale sunt păstrate mult timp.
 Principalele cauze de denutriție

Hipercatabolismul se observă în toate formele severe

ale diferitelor afecțiuni septice (sepsis, tuberculoză),
neoplazice (cancer pulmonar, cancer pancreatic,
leucemie) sau inflamatorii (pancreatită severă, boli
inflamatorii sistemice).

Acest tip de subnutriție este însoțit de o scădere a

nivelului de albumină.
Acest lucru are ca rezultat hipoalbuminemia și debutul
rapid al edemului.
 Principalele cauze de denutriție

Pierderile anormale de proteine ​pot fi cutanate (arsuri,

dermatoze), urinare (sindrom nefrotic) sau digestive
(enteropatie exudativă, colită ulcerativă).

Acest lucru duce la o reducere echivalentă a aportului

de proteine ​din dietă, deoarece capacitățile sintetice
ale organismului sunt rapid depășite.
 Consecințele denutriției

Subnutriția vine cu propriile sale complicații.

Malnutriția severă duce la epuizarea rezervelor de

lipide și proteine ​musculare și viscerale.

Toate țesuturile cu o rotație rapidă a proteinelor sunt

afectate de un material sintetic insuficient. Există o
creștere a frecvenței și severității infecțiilor.

Afectarea mușchilor scheletici este responsabilă de o

scădere a forței musculare, o creștere a oboselii, ceea
ce explică astenia fizică.
 Consumul excesiv de proteine

 Dietele cu conținut scăzut de carbohidrați sunt, în

general, foarte bogate în proteine ​animale și, prin
urmare, în grăsimi saturate, care sunt dăunătoare
arterelor și principalul contribuitor alimentar la
creșterea colesterolului din sânge.

 Consumul excesiv de anumite cărnuri roșii și, în

special, de carne procesată (șuncă, slănină,
mezeluri) pare să crească riscul de cancer la
persoanele predispuse genetic.
 Consumul excesiv de proteine

 O parte din proteina consumată în exces este

excretată în urină. A mânca prea multe proteine ​
poate, prin urmare, suprasolicita rinichii și le poate
deteriora.

 Degradarea proteinelor în exces ​crește excreția

urinară de calciu, ceea ce poate duce la pietre la
rinichi și la dezvoltarea osteoporozei.
 Bibliographie
 Henri Dupin, etc. Alimentation et Nutrition Humaines.- Paris:
Edition ESF editeur,1992.
 E. Dupouy. L. Coşciug. Bazele nutriţiei în cifre şi calcule.
Material didactic. UTM, 2008.
 I. Mincu, A. Popescu, C. Ionescu-Tîrgovişte. Elemente de
biochimie şi fiziologie a nutriţiei.- Bucureşti: Editura Medicală,
1985.
 Cl. M. Poissonet. L’encyclopédie de la nutrition. Guide des
aliments et des régimes.- Editions du Rochet, 1991.-278 p.
 Ch. Alais, G. Linden. Abrégé de biochimie alimentaire, 4e
édition.-Paris: Masson, 1992.-248 p.
 L. Dressant. L’alimentation équilibrée pour tous les âges.
Diététique, 3e édition.-Soissons: Andrillon, 1987.-230 p.
 JACOTOT B., CAMPILLO B. Nutrition humaine. Connaissances
et pratiques. Paris : Elsevier Masson. 2003, 1 vol. XIV - 331 p :
 Haute Autorité de Santé. Stratégie de prise en charge en cas de
dénutrition protéino-énergétique chez des adultes hospitalisés.
Avril 2007.
 Bibliographie

 Groupe de recherche en education nutritionnelle (GREEN),

1996.- ALIMENTS, ALIMENTATION ET SANTE, Ed. Lavoisier
TEC&DOC, 440 pp.
 Institut scientifique d’hygiene alimentaire, 2004.- TABLES DE
COMPOSITION DES ALIMENTS, LT Ed. Jacques Lanore, Paris,
116pp.
 L’état de santé de la population en France - Suivi des objectifs
annexés à la loi de santé publique - Rapport 2009-2010 –
vhttp://www.sante.gouv.fr/l-etat-de-sante-de-la-population-
rapport-2009-2010.html
 Institut français pour la nutrition. L’alimentation de la femme
enceinte : www.ifn.asso.fr/termeBibliographie/lalimentation-de-
la-femmeenceinte/