1.1.11.chime Clasa 12R Proteinele

Proteinele
Profesor: Ciubotaru Ana

Clasa : a- XII-a
Chimie
Proteine provine de la grecescul proteios „primul“. Acest nume corespunde
perfect rolului primar al proteinelor în viaţa omului şi în cea a animalelor.
 Substanţe organice macromoleculare formate din lanţuri

simple sau complexe de aminoacizi;
 Substanţe organice cu greutate moleculară foarte mare,

indispensabilă în alimetație
Chimie
Răspândirea în natură şi importanţa
 Proteinele se găsesc în protoplasma şi în nucleul tuturor celulelor animale şi vegetale. Ele
constituie baza a tot ce este viu pe pământ, îndeplinind cele mai diverse funcţii în
organism.
 Proteinele intră în componenţa pielii, oaselor, unghiilor, părului, ligamentelor, sângelui,
ţesuturilor nervoase şi musculare ale tuturor organelor interne. Se găsesc în ouă, lapte,
lână, mătase ş.a.
 În natură, sursa primară de aminoacizi şi de proteine sunt plan- tele, care le produc din
dioxid de carbon şi apă prin fotosinteză, fo- losind elementele necesare din sol.
Conţinutul proteinelor în regnul vegetal este mai redus (până la 15%) decât în regnul
animal (în limi- tele a 20–80% din masa uscată).
 Organismul unui om matur are nevoie zilnic de 70–80 g de proteine. Sursele principale de
proteine pentru om sunt carnea (până la 30%), peştele (~18%), brânza (20–22%), laptele
(până la 4%), pâi- nea şi crupele (8–10%), fasolea (36%), ouăle (12%), ciupercile (30%).
Chimie
r
lo
ne
Constructori
tei
Hormoni Protectori
p ro
ale Receptori Locomotori
ic e
lo g
Proteinele
bio
Reglatori Rezervă
ile
ți
nc
Toxine Enzime
Fu
Transportatori Antibiotice
Compoziția proteinei .
Proteinele sunt compuşi macromoleculari (biopolimeri). Principalele elemente constitutive ale proteinelor sunt C, H, N, O, S, P.
Componenţa structurală a proteinelor a fost determinată cu ajutorul reacţiilor de hidroliză acidă, bazică sau enzimatică. În amestecul obţinut la
hidroliza diverselor tipuri de proteine au fost identificaţi 20 α-aminoacizi, care poartă denumiri specifice şi au însemne internaţionale, folosite la
redarea structurii moleculelor de proteină.
La începutul secolului al XX-lea, savantul chimist Hermann Emil
Fischer a elaborat teoria peptidică. Conform acestei teorii, resturile de α-
aminoacizi sunt unite în molecula de proteină prin intermediul legăturilor
peptidice –CO–NH–.
Dipeptide
(2 a-aminoacizi)
Tripeptide
(3 a-aminiacizi)
Peptide HERMANN
Polipeptide EmIl FISCHER
(n a-aminoaicizi)
(1852–1919)
Proteine
(Mr>6000)
Structura Proteinei
Formula generală a α-aminoacizilor este H2N- CH - COOH , unde R poate fi: H, CH3, HOCH2, HSCH2
I
R
Structura moleculei de proteină este foarte complexă. Există câteva niveluri de

caracterizare a structurii proteinelor.
Structura ce arată care aminoacizi şi în ce succesiune sunt uniţi la formarea catenei
peptidice se numeşte structură primară.
Au fost elaborate metode perfecte de stabilire a componenţei proteinei în
aminoacizi. Dar determinarea succesiunii aminoacizilor în catenă este o sarcină
foarte dificilă, care necesită mijloace tehnice sofisticate, specialişti calificaţi şi
timp.
Rolul Biologic
Proteinele constituie, alături de grăsimi şi hidraţii de carbon, o componentă importantă a
raţiei alimentare zilnice.
I ̂n organism, proteinele se hidrolizează enzimatic până la polipeptide, peptide şi, în final,
se obţin α-aminoacizi. Aceştia sunt transportaţi de sânge în ţesuturile diverselor organe, unde, în
mare parte, se recombină pentru a forma proteinele proprii organismului respectiv, şi, în can- tităţi
mai mici, se consumă la sinteza acizilor nucleici şi la scindarea oxidativă pentru a furniza energia
necesară organismului.
Proprietăți chimice
-Hidroliza
Reacție de culoare: cu hidroxid de cupru(II)
Reacție de culoare: cu acidul azotic concentract
Denaturarea proteinelor
Structurile secundară şi terţiară ale moleculei de proteină constituie o anumită
aranjare spaţială. Ele se datorează unor legături mai slabe decât cele covalente, de
aceea, sub influenţa unor factori externi (încăl- zire, tratare cu soluţii de săruri,
acizi, fenol, aldehidă formică sau vibraţie, iradiere), aceste legături se distrug şi
configuraţia specifică a moleculei suferă modificări. Ca urmare, proteina se
sedimentează sau se coagulează. Asemenea proces de distrugere a structurii
secundare şi terţiare se numeşte denaturarea proteinei. La fierberea cărnii, ouălor,
la conservarea preparatelor anatomice are loc denaturarea proteinelor.
Vă mulțumesc !!!

1.1.11.chime Clasa 12R Proteinele

Încărcat de

Informații document

Titlu original

Drepturi de autor

Formate disponibile

Partajați acest document

Partajați sau inserați document

Opțiuni de partajare

Vi se pare util acest document?

Este necorespunzător acest conținut?

Drepturi de autor:

Formate disponibile

1.1.11.chime Clasa 12R Proteinele

Încărcat de

Drepturi de autor:

Formate disponibile

Proteinele

Profesor: Ciubotaru Ana

 Substanţe organice macromoleculare formate din lanţuri

 Substanţe organice cu greutate moleculară foarte mare,

Structura moleculei de proteină este foarte complexă. Există câteva niveluri de

S-ar putea să vă placă și