Sunteți pe pagina 1din 65

Protidele reprezint o grup important de substane organice format din aminoacizi i toi compuii care prin hidroliz elibereaz

aminoacizi - aminoacizi - peptide - proteine.

Protide :

Aminoacizii reprezint unitatea structural de baz, nehidrolizabil din structura proteidelor. Peptidele sunt produi de policondensare ai aminoacizilor n care nunrul resturilor de aminoacizi poate varia de la 2 la 100 i a cror mas molecular este n general mai mic de 10.000. Proteinele se caracterizeaz printr-un grad ridicat de policondensare a aminoacizilor constituieni i ajung la mase moleculare n jur de 1.000.000.

Proteinele sunt substane naturale de importan vital (protos = primul, lb. greac) cu rol structural i funcional fundamental: proteinele intr n structura protoplasmei i a nucleului celular

Dup rolul biologic al acestora deosebim proteine cu rol:


enzimatic transport rezerv contractil protecie hormonal structural

Proteinele enzimatice constitue cea mai numeroas i important grup de proteine cu rol de a cataliza procesele biologice, fiecare proces biologic fiind catalizat de o anumit enzim. Nu exist proces biologic care s se desfoare n afara activitii catalice a proteinelor

aminoacizii reprezint unitatea structural de baz a proteinelor. Alturi de glucide i lipide, aminoacizii, respectiv proteinele alctuiesc componentele fundamentale ale celulei vii, vegetale sau animale. aminoacizii stau la baza sintezei proteinelor necesare proceselor vitale din organismele vii. aminoacizii sunt substane organice cu funciuni chimice mixte, care conin n molecula lor grupri carboxilice (-COOH) i grupri aminice (- NH2) legate de un radical hidrocarbonat: H2N - R - COOH Nomenclatura aminoacizilor se formeaz din denumirea acidului carboxilic respectiv precedat de prefixul amino, indicndu-se poziia acestei grupe n molecul Acid alfa/beta aminopropionic Alfa/beta alanina

CH3 - CH - C O OH NH2

NH2

CH2

CH2

COOH

in structura proteinelor intr 20 - 22 aminoacizi naturali, din cei 200 care se cunosc pn n prezent majoritatea acestora fiind reprezentat de - aminoacizi
Structura general a unui - aminoacid este urmtoarea:

R - CH - COOH NH2
n care R este radicalul hidrocarbonat sau alte funciuni: - OH, -SH, -S (CH3)

aminoacizii naturali difer ntre ei prin natura radicalului R, care reprezint catena lateral a acestora, spre deosebire de catena principal, HOOC - CH - NH2 care este comun pentru toi aminoacizii aminoacizii din structura proteinelor naturale se numesc proteinogeni, acetia fiind rspunztori pentru multe din proprietile fizice i chimice ale proteinelor clasificarea aminoacizilor are n vedere natura radicalului R (aciclic, ciclic), felul i numrul gruprilor funcionale

Aminoacizi

-Monoaminomonocarboxilici -Aciclici -Monoaminomonocarboxilici hidroxilai -Monoaminomonocarboxilici cu sulf -Monoaminodicarboxilici -Diaminomonocarboxilici

-Ciclici

-Aromatici -Heterociclici

Aminoacizi monoaminomonocarboxilici

H2 N - CH2 - COOH Glicocol (Gli) (Acid aminoacetic) CH3 - CH - CH - COOH CH3 NH2 Valina (Val) (Acid alfa - aminoizovalerianic)

CH3 - CH - COOH NH2 alfa - Alanina (Ala) (Acid alfa - aminoapropionic) CH3 - CH - CH2 - CH - COOH NH2 CH3 Leucina (Leu) (Acid alfa - aminoizocaproic)

CH3 - CH2 - CH - CH - COOH CH3 NH2 Izoleucina (Ile) (Acid alfa amino - beta - metilvalerianic)

Aminoacizi monoaminomonocarboxilici hidroxilai

CH2 - OH CH - NH2 COOH Serina (Ser) Acid alfa - amino - beta - hidroxipropionic

CH3 CH - OH CH - NH2 COOH Treonina (Tre) Acid alfa-amino-beta-hidroxibutiric

Aminoacizi monoaminomonocarboxilici cu sulf-

CH2 - SH CH - NH2 COOH Cisteina (Cis) (Acid alfa - amino - beta - tiolpropionic) S - CH3 CH2 CH2 CH - NH2 COOH Metionina

H2C - S - S H - C - NH2 COOH

CH2 HC - NH2 COOH

Cistina (Cis)2

(Acid alfa - amino - gama - metiltiobutiric)

Aminoacizi monoaminodicarboxilici

COOH CH 2 CH-NH 2 COOH Acid aspartic (ASP) (Acid aminosuccinic)

COOH (CH 2) 2 CH - NH 2 COOH Acid glutamic (Glu) (Acid alfa - aminoglutaric)

CO - NH2 CH2 CH - NH2 COOH Asparagina (Asn)

CO - NH2 (CH2)2 CH - NH2 COOH Glutamina (Gln)

Aminoacizi diaminomonocarboxilici

CH2 - NH2 CH2 (CH2)2 CH - NH2 COOH Lisina (Lis) Acid alfa epsilon - diaminocaproic)

CH2 - NH2 CH2 - OH (CH2)2 CH - NH2 COOH Hidroxilisina (Lis - OH)

NH - C - NH2 CH2 NH (CH2)2 CH - NH2 COOH Arginina(Arg) Acid alfa - amino - gam a - guanidinovalerianic)

Aminoacizii aromatici

C 6 H 5 - CH 2 - CH - COOH NH 2 Fenilalanina (Phe)

HO - C 6 H 4 - CH 2 - CH - COOH NH 2 Tirozina (Tir) (P - hidroxifenilalanina)

Aminoacizi heterociclici heterociclu cu azot (pirol, indol, imidazol):

H2C H2C

N H

H2 C CH - COOH

Prolina (Pro) (Acid alfa - pirolidincarboxilic)

N H Hidroxiprolina (Pro - OH)

HO - HC HN

H2 C CH - COOH

HC

CH - CH2 - CH - COOH NH2 N NH CH Histidina (His)

H C C HC HC C H C N H

CH - CH2 - CH - COOH NH2 CH

(Acid - alfa - amino - beta - imidazolilpropionic)

Triptofan (Trp) Acid alfa - amino - beta - indolilpropionic)

Aminoacizii proteinogeni mai pot fi clasificai n funcie de polaritatea radicalilor R n patru clase principale: a). aminoacizi cu radicali nepolari (hidrofobi): alanina, izoleucina, valina, metionina, prolina, fenilalanina, triptofan. Aceti aminoacizi cu catene alifatice, aromatice, sau cu grupare tioeter prezint solubilitate mic n apa. b). aminoacizi cu radicali polari neionici: glicocolul, serina, treonina, cisteina, tirozina, asparagina i glutamina. Radicalii acestor aminoacizi conin grupri chimice polare neutre (-OH, -SH, -CO, -NH2) care cu apa formeaz legturi de hidrogen, ceea ce le mrete gradul de solubilitate; cisteina i tirozina pot elibera protoni prin ionizarea gruprilor -SH i -OH, trecand n formele anionice corespunztoare. c). aminoacizii cu radicali ionizai pozitiv (bazici): lizina, arginina, histidina. Aceti aminoacizi au radicalii ncrcai pozitiv datorit gruprii amino din poziia a lizinei, gruprii guanidin a argininei i gruprii imidazol a histidinei, grupri care favorizeaz creterea solubilitii n ap. d). aminoacizi cu radicali ionizai negativ (acizi): acidul aspartic, acidul glutamic, crora cea de-a doua grupare carboxil, complet ionizat, le confer un caracter acid pronunat i un grad ridicat de solubilitate n ap (pH = 6-7)

Aminoacizi neproteiinogeni

NH2 CH2 CH2 COOH beta-alanina

CH2-NH2 (CH2)2 CH-NH2 COOH Ornitina (Orn )


OH

CH2-NH-C-NH (CH2)2 O CH-NH2 COOH Citrulina (Cit)

NH2 CH2 CH2 CH2 COOH Acid - gama - aminobutiric (GABA)

OH

CH2 CH - NH2 COOH Dihidroxifenilalanina (DOPA)

proteinele sunt constituite din 20 - 22 aminoacizi numii proteinogeni aminoacizii care nu pot fi sintetizai de ctre organismul animal, dar sunt indispensabili acestuia, se numesc aminoacizi eseniali: valina, leucina, izoleucina, treonina, fenilalanina, metionina, lizina, histidina i triptofanul ceilali aminoacizi proteinogeni sunt considerai neeseniali (glicocolul, alanina, serina, cisteina, arginina, tirozina, hidroxiprolina, acizii aspartic i glutamic) pot fi sintetizai de ctre organismul animal.

Stereoizomeria aminoacizilor

Aminoacizii sunt substane optic active datorit prezenei n molecula lor a atomului de carbon asimetric C (excepie face glicocolul care este optic inactiv) In raport cu activitatea optic, fiecare aminoacid poate prezenta doi enantiomeri, dextrogir i levogir, precum i un racemic-amestecul echimolecular al celor doi enantiomeri(). Aminoacizii optic activi posed dou configuraii sterice, D sau L, n funcie de orientarea spaial a grupei - NH2 fa de atomul de carbon :
R x NH H-C2 COOH D -- aminoacid R x H 2N - C - H COOH L-- aminoacid

Aminoacizii naturali aparin seriei sterice L, configuraia steric fiind independent de activitatea optic. Organismele superioare asimileaz n exclusivitate aminoacizii din seria steric L pentru care sistemele enzimatice prezint specificitatea de substrat.

Aminoacizii sunt substane cu caracter amfoter conferit de prezena celor dou funciuni chimice: funciunea carboxil cu caracter acid i funciunea amino cu caracter bazic. In soluie aminoacizii disociaz formnd amfiioni sau ioni bipolari:
R - CH - NH2 COOH Aminoacid R - CH - NH+ 3 COO Amfiion

Structura amfionic

aminoacizii se comport n soluie, n funcie de pH-ul mediului, fie ca un acid, fie ca o baz; n mediu acid se comport ca baze, iar n mediu bazic ca acizi, n ambele cazuri rezultnd sruri:
In mediu acid aminoacizii primesc protoni, iar n mediu bazic cedeaz, n ambele situaii pH-ul soluiei nu se schimb n mod apreciabil, proprietate folosit la utilizarea aminoacizilor n prepararea soluiilor tampon

+ R- CH- NH3 COO + R - CH- NH


3

+ H + +OH

R - CH - NH+ 3 COOH
cation

COO

HO R - CH - NH2 + 2 _ COO anion

aminoacizii monoaminomonocarboxilici au n soluie un caracter slab acid spre neutru din cauza gruprii carboxil cu grad de ionizare ceva mai mare dect al gruprii amino; prezena unei a doua grupri carboxil n molecula aminoacizilor confer acestora un puternic caracter acid, pe cnd aminoacizii cu dou grupri amino vor avea un puternic caracter bazic.

Comportarea aminoacizilor ntru-un cmp electric.Punctul izoelectric Fiecare aminoacid se caracterizeaz printr-o valoare a pH-lui la care acesta exist exclusiv sub form de amfiion, caz n care soluia conine proporii egale de cationi NH3+ i de anioni COO-. Aceast valoare a pH-lui se numete punct izoelectric, notat pHi, caracterizat printr-o solubilitate minim a aminoacidului i absena migrrii ntr-un cmp electric. Valoarea pHi depinde de natura funciunilor chimice, de caten lateral R i de poziiile gruprilor funcionale una fa de alta. Aminoacizii monoamino monocarboxilici au pHi aproximativ 6, datorit caracterului slab acid al acestora, n timp ce aminoacizii dicarboxilici au punctele izoelectrice n domeniul acid, iar cei diaminici n domeniul bazic.

In funcie de pH-ul mediului aminoacizii migreaz ntr-un cmp electric spre anod sau spre catod Astfel, ntr-o soluie bazic, aminoacizii sub form de anioni vor migra spre anod (migrare anodic), pe cnd ntr-o soluie acid, aminoacizii sub form de cationi vor migra spre catod (migrare catodic). Sub form de amfiioni, aminoacizii nu vor migra ntr-un cmp electric, fiind atrai n mod egal spre cei doi poli. Aceste proprieti stau la baza separrii electroforetice a aminoacizilor,deci i a proteinelor, pe baza vitezelor diferite de migrare a acestora n cmpul electric.

Proprieti chimice ale aminoacizilor


Proprieti chimice datorit funciunii carboxil

Gruparea carboxil (-COOH) are tendin pronunat de a disocia cu transformarea aminoacidului ntr-un anion:

R - CH- C O OH + H OH N H 2

R - CH- C O O + + H 3O N H 2

Reacia de esterificare
Esterii aminoacizilor se formeaz la tratarea acestora cu diferii alcooli n mediu acid (HCl):

R - CH - NH2 COOH

+ HO - R'
Alcool

- H2O

R - CH - NH2 CO - O - R' Ester

Esterii aminoacizilor se folosesc pentru separarea aminoacizilor din amestecuri.

Formarea amidelor
Aminoacizii reacioneaz cu amoniacul cu formare de amide:

R - CH - NH2 COOH + NH3 aminoacid

R - CH - NH2 CO - NH2 + H2O amida

Amidele se pot forma i din esterii aminoacizilor cu un exces de amoniac

Decarboxilarea aminoacizilor
Aminoacizii formeaz prin decarboxilare amine primare:

R - CH - COOH NH 2 aminoacid

R - CH 2 - NH 2 amina

+ CO 2

In organismele vii decarboxilarea este un proces enzimatic care decurge sub aciunea decarboxilazelor cu formare de amine biogene, substane cu puternic activitate fiziologic.

HO - C6H4 - (CH2)2 - NH2 HO - C6H4 - CH2 - CH - COOH - CO2 NH2 Tiramina Tirozina
CH N CH - CH2 - CH - COOH NH2 NH CH Histidina CH - CO2 N CH Histamina CH - (CH2)2 - NH2 NH

N H Triptofan

CH - CH2 - CH - COOH NH2 CH - CO2 N H Triptamina

CH - (CH2)2 - NH2 CH

Dintre aminele biogene tiramina, histamina, triptamina sunt obinute prin decarboxilarea tirozinei, histidinei i respectiv triptofanului

HOOC - CH 2 - CH (NH 2) - COOH acid aspartic HOOC - (CH 2) 2 - CH (NH 2) - COOH acid glutamic HOOC - CH (NH 2) - CH 2 - SH cisteina

HOOC - CH 2 - CH 2 - NH 2 + CO 2 beta - alanina HOOC - CH 2 - CH 2 - CH 2 - NH 2 + CO 2 acid ga ma- aminobutiric m a H 2N - CH 2 - CH 2 - SH + CO 2 cisteamina

In mod asemntor acidul aspartic se transform n beta- alanin acidul glutamic n acid gama-aminoabutiric cisteina n cisteamin

In timpul proceselor de putrefacie a substanelor proteice ornitina se transform n putrescein iar lisina n cadaverin ambele amine fiind foarte toxice:

H2N - (CH2)n - CH (NH2) - COOH - CO H2N - (CH2)n - CH2 - NH2 2 n = 3 Ornitina ................................. n = 3 Putresceina n = 4 Lizina .................................... n = 4 Cadaverina

Acilarea aminoacizilor
gruparea amino poate fi acilat cu formare de N acilderivai
HOOC - CH 2 - NH 2 + ClOC - C 6H 5 (NaOH) Glicocol Clorura de benzoil HOOC - CH 2 - NH - OC - C 6H 5 Benzoilglicocol (acid hipuric)

-acidul hipuric ndeplinete un rol important n organismul uman in


procesele de detoxifiere a acizilor aromatici -acidul glicocolic este deasemenea, un derivat N-acilat al glicocolului (Acid biliar conjugat)

Reacia este important n sinteza peptidelor, n acest caz acilarea fcndu-se cu clorura unui aminoacid:

R - CH - NH2 + Cl-OC - CH - R' - HCl COOH NH2 Aminoacid Clorura de aminoacil

R - CH - NH - OC - CH - R' NH2 COOH Dipeptida

Intr-un mediu bazic i n prezena halogenurilor de metil, aminoacizii se alchileaz cu formarea derivailor cuaternari, complet metilai la azot, numii betaine:

OOC-CH -NH 3 + 3 CH 3I 2 glicocol

+ 3 NaOH

-OOC-CH 2-N(CH 3)

+3NaI +3 H O 2

betaina glicocolului

Betainele sunt sruri cuaternare de amoniu, cu caracter neutru, uor solubile n ap

Dezaminarea cu acid azotos


Aminoacizii reacioneaz cu acidul azotos n soluie acid cu formare de ( - hidroxiacizi i degajare de azot:

CH3 - CH - NH2 + O = N - OH COOH alfa - alanina

CH3 - CH - COOH + N2 + H2O OH Acid lactic

Msurarea volumului de azot degajat permite determinarea cantitativ a gruprilor - NH2 din aminoacizi i proteine (metoda van Slyke).

Carboxilarea aminoacizilor

Aminoacizii pot reaciona la gruparea amino cu CO2 cu formarea unor compui carbamino (- NH - COO-):

R - CH - NH2 HO +CO2 COOH

R - CH - NH - COO_- + H2O COOH _

prin aceast reacie dioxidul de carbon se fixeaz pe gruprile amino libere din molecula hemoglobinei i n acest fel poate fi transportat de la esuturi la plmni

Reacia cu ninhidrina
Aminoacizii reacioneaz cu ninhidrina (tricetohidrinden hidrat) la cald cu formarea unui compus colorat albastru-violet numit purpura lui Ruhemann.

In prima etap a reaciei aminoacidul este descompus la aldehid i amoniac:


CO C CO OH OH COOH CO C CO OH H

R - CH NH2

+ R - CHO+ NH3 + CO2

In a doua etap, redus i amoniacul reacioneaz cu o nou Ninhidrina ninhidrina oxidata Ninhidrina redusa molecul de ninhidrin cu formarea colorantului:

O C C C O H H

O C OH C C O OH O ONH4 N O O

+
OH H

N H

+ 3 H2O

Compus colorat

aceast coloraie este folosit la recunoaterea i dozarea aminoacizilor

Reaciile aminoacizilor date de ambele grupri chimice

Formarea legturilor peptidice

-aminoacizii pot reaciona intermolecular prin intermediul celor dou


grupri cu caractere chimice opuse cu formarea unor amide substituiete la azot numite peptide -legtura chimic - CO - NH - se numete legtur peptidic.

H2 N - CH - COOH + H2 N - CH - COOH + H2 N - CH - COOH R" R' R H2 N - CH - CO - NH - CH - CO - NH - CH - COOH + 2 H2O R' R R"

Formarea legturilor chelatice. Reacia biuretului -in mediu alcalin aminoacizii reacioneaz cu srurile unor metale grele (Cu,Co,Ni) cu formarea unor combinaii complexe interne (chelai) colorate i greu solubile, care servesc la identificarea i dozarea acestora -srurile de cupru formeaz cu aminoacizii un complex de culoare rozviolaceu, n structura cruia metalul este legat prin dou legturi covalente i dou coordinative de dou molecule de aminoacid -reacia este dat i de unele peptide

CO - O Cu R - CH - NH2

O - CO H2N - CH - R

Proprietile aminoacizilor datorate radicalului R

Reacii ale funciunilor - OH alcoolice


-Hidroxiaminoacizii alifatici dau reacii de esterificare la gruparea hidroxil cu formarea esterilor respectivi. -Importanti pentru organismul uman sunt esterii serinei i treoninei din structura fosfoproteinelor:

CH2 - O - PO3H2 CH - NH2 COOH Fosforilserina

CH3 - CH - O - PO3 H2 CH - NH2 COOH Fosforiltreonina

Reacii ale tioaminoacizilor -in laborator ionul de sulf se poate recunoate prin transformarea sa
n sulfur de plumb, PbS, precipitat negru. -reacia are loc la cald i n mediu alcalin n prezena acetatului de Pb.

Reacii ale nucleelor aromatice


-aminoacizii aromatici dau reacii de nitrare la nucleul benzenic cu formarea unor nitroderivai de culoare galben (reacia xantoproteic).

PEPTIDE Peptidele sunt amide care se formeaz prin condensarea a dou sau mai multe molecule de aminoacizi, prin eliminare de ap. In mod convenional la reprezentarea grafic a unei peptide s-a convenit ca primul aminoacid din stnga lanului polipeptidic s aib gruparea - NH2 liber, iar ultimul din dreapta lanului s aib gruparea - COOH liber. Peptidele formate din mai muli aminoacizi se pot prezenta n mai multe forme izomere n funcie de numrul i secvena aminoacizilor n molecul. De exemplu, o tetrapeptid formeaz 24 izomeri, o pentapetid-120, iar o hexapetid-720
H2N - CH - COOH + H2N - CH - COOH + H2N - CH - COOH R R' R" - H2O

H2N - CH - CO - NH - CH - CO - NH - CH - COOH R R' R" Tripeptida

Clasificare -in funcie de numrul de aminoacizi constituieni peptidele se submpart n oligopeptide (2 - 10 aminoacizi) i polipeptide (10 - 100 aminoacizi. - n funcie de structura lanului polipeptedic : liniare, ramificate i ciclice. -in funcie de provenien peptidele pot fi vegetale, animale, bacteriene. Nomenclatura chimic a peptidelor deriv de la denumirile aminoacizilor componeni, n ordinea n care se leag, ncepnd cu aminoacidul care are gruparea amino intact, la care se adaug terminaia "il" i terminnd cu aminoacidul care are gruparea carboxil liber, care i pstreaz denumirea intact. Exemplu: glicil-cisteinil - alanil - leucil - treonil - histidina sau cu simboluri: H2N - Gli - Cis - Ala - Leu - Tre - His - COOH

Unor peptide li se mai atribuie i denumiri empirice, uzuale

Proprietile fizice -peptidele sunt substane solide, cristalizate care nu coaguleaz la cldur i nu se denatureaz -in alcool etilic sunt insolubile -solubilitatea n ap scade cu creterea masei moleculare: oligopeptidele formeaz soluii propriu-zise, polipeptidele formeaz soluii coloidale
Proprietile chimice -sunt determinate de prezena gruprilor carboxil i amino libere. Ca i aminoacizii, peptidele au caracter amfoter, deci formeaz sruri solubile cu acizii i bazele -cu srurile de cupru n mediu alcalin, oligopeptidele dau o coloraie albastru-violet, iar polipeptidele -violet intens (reacia biuretului), reacia servete la separarea oligo - de polipeptide -olipeptidele cu mase moleculare mari dau reacii asemntoare proteinelor: prin hidroliz acid sau enzimatic peptidele elibereaz aminoacizii componeni -in organismul animal hidroliza enzimatic a peptidelor are loc sub aciunea peptidazelor. -multe din peptidele cunoscute manifest proprieti fiziologice deosebite

CH N CH

CH - CH 2 - CH - COOH NH NH CO (CH 2) 2 NH 2

CH N CH

CH - CH 2 - CH - COOH N CH 3 NH CO (CH 2) 2 NH 2

- Alanil-histidina Carnozina

- Alanil - N-metil-histidina Anserina

Carnozina a fost identificat n muchii mamiferelor, iar anserina n muchii psrilor. Ambele dipeptide au proprietatea de a scdea tensiunea arterial, sunt hipotensive.

Glutationul este o tripeptid existent n toate celulele animale care este format din urmtorii aminoacizi: acid glutamic, cistein i glicocol:

CO - NH - CH - CO - NH - CH 2 - COOH CH 2 CH
2

CH 2 H 2N - C H COOH

SH

G lu ta tio n

G lu ta m il - C is te in il - G lic o c o l

-se gsete n cantitate mai mare n ficat, splin -datorit gruprii tiol liber de la restul de cistein, glutationul se poate oxida (dehidrogena), astfel c din dou molecule de glutation redus s se formeze prin oxidare o molecul de glutation oxidat:

2 G - SH Glutation redus

-2H +2H

G-S-S-G Glutation oxidat

-prin aceast reacie glutationul particip la procesele de oxidoreducere din organism, fiind transportor i donator de hidrogen
-glutationul manifest un efect de protecie a enzimelor HS-dependente sau formeaz complexe cu unele enzime; prin aceste proprieti glutationul are o aciune antiinfecioas i antitoxic

Octapeptide: ocitocina i vasopresina


Acestea sunt octapeptide ciclice cu structuri asemntoare:
H2N - Cis - Tir - Ile S S Cis - Asn - Gln Pro - Leu - Gli - COOH Ocitocina H2N - Cis - Tir - Phe S S Cis - Asn - Gln Pro - Arg - Gli - COOH Vasopresina

Cele dou octapeptide sunt secretate de lobul posterior al hipofizei i manifest proprieti hormonale. Ocitocina stimuleaz contracia musculaturii netede a uterului i a glandelor mamare, iar vasopresina crete presiunea sanguin i este antidiuretic.

PROTEINE Caracterizare general -Proteinele sunt substane organice naturale cu o structur macromolecular care prin hidroliz pun n libertate alfa - aminoaacizi. -multe substane biologic active sunt de natur proteic; enzimele, anticorpii, majoritatea hormonilor etc. -proteinele cu activitate biologic posed un nalt grad de specificitate: fiecare specie are proteine tipice care se deosebesc de proteinele altor specii; specificitatea apare i n cadrul aceleai specii. -proteinele sunt substane cu rol informaional datorit diversitii structurale ale aminoacizilor constituieni, ct i datorit legturii strnse pe care o au cu acizii nucleici. -proteinele alctuiesc peste 50% din substana uscat a organismului animal

Compoziia elementar a proteinelor cu toat varietatea i complexitatea lor structural i funcional, proteinele sunt constituite dintr-un numr redus de elemente, n anumite proporii. In mod normal proteinele conin cel puin patru elemente: C, H, O, N, la care se mai poate aduga S, P, unele metale

distribuia procentual medie a elementelor chimice din proteinele animale este urmtoarea:C = 50 - 55%, H = 6 - 8%, O = 20 - 23%, N = 15 - 17%, S = 0 - 4%, P = 0,4 - 1%
cunoaterea coninutului mediu (16%) de azot total din diferite produse biologice, ofer posibilitatea determinrii cantitii de protein, aplicnd formula: Proteina brut% = N% x 6,25 n care 6,25 este un factor de multiplicare obinut din raportul 100/16.

Clasificarea proteinelor

Proteinele se clasific dup structur n dou mari grupe: - Proteine simple sau holoproteine care prin hidroliz pun n libertate numai aminoacizi;
- Proteine conjugate (protide sau heteroproteine) care prin hidroliz pun n libertate pe lng aminoacizi i compui cu structur neproteic, care constituie componenta prostetic a heteroproteinei. Componenta neproteic poate fi de natur chimic diferit: glucide, lipide, acid fosforic, acizi nucleici, metale.

Structura proteinelor -Proteinele sunt bipolimeri macromoleculari cu un nalt grad de organizare structural. -Numrul mare de aminoacizi componeni formeaz lanuri polipeptidice diferite ca lungime i ca alctuire, ceea ce creaz o mare varietate a proteinelor. -Proteinele se caracterizeaz printr-o mare diversitate structural, dat att de dimensiunea mare a macromoleculei, ct i de aranjametul spaial al acesteia. -Multiplele funciuni biologice ale proteinelor se datoresc complexitii lor structurale,determinata att de structura chimic de baz a lanului polipeptidic, ct i de organizarea spaial a moleculei proteice. -Conformaia complex a moleculei de protein, pus n eviden prin analize roentgenografice, se definete prin 4 nivele variate de organizare; structura primar, structura secundar, structura teriar, structura cuaternar. Structura primar reflect structura chimic de baz a proteinelor, iar celelalte structuri reflect organizarea spaial, tridimensional a acestora. Aceste nivele de organizare nu se delimiteaz precis, ntre ele exist o interdependen n cadrul aceleai structuri generale, de ansamblu.

Forma moleculelor proteice Configuraia spaial a moleculelor proteice, respectiv structura secundar i teriar, determin forma i solubilitatea proteinelor. -Proteinele fibrilare au structur filiform format din catene polipeptidice lungi i stabilizat prin legturi de H intercaternare. Structura fibrilar se caracterizeaz prin rezisten mecanic i insolubilitate n ap. Dintre proteinele fibrilare fac parte keratinele, fibroina, colagenul, care confer elasticitate, protecie i rezisten mecanic esuturilor

-Proteinele globulare au moleculele ovale cu o structur teriar ncolcit; sunt solubile n ap datorit gruprilor polare situate n exteriorul moleculei (cele hidrofobe sunt n exterior). Dintre proteinele globulare fac parte: albuminele, globulinele, protaminele, histonele. In organism aceste proteine ndeplinesc funcii multiple i importante, printre care cea de enzime
-Exist i numeroase forme intermediare cu caracter dublu, att de proteine globulare, ct i de proteine fibrilare, de exemplu, fibrinogenul, miozina etc.

Proprietile proteinelor Proteinele sunt substane solide, incolore, cristalizabile sau amorfe, cu o structur macromolecular complex, cu mase moleculare ce variaz de la cteva mii la cteva milioane.
Solubilitatea proteinelor variaz n funcie de natura lor, ct i de cea a dizolvanilor. Proteinele globulare prezint solubilitate n ap i n soluii saline. Soluiile formate au caracter de dispersii coloidale datorit structurii macromoleculare a proteinelor. Gruprile chimice polare de la suprafaa moleculei mresc gradul de hidratare al acesteia i implicit solubilitatea n ap.

De asemenea pH-ul soluiei de protein influeneaz solubilitatea acesteia prin ionizrile pe care le produce n molecul. S-a artat c la pHi solubilitatea proteinelor este minim,-datorit atraciilor electrostatice dintre moleculele ionizate i crete pentru valori de pH deprtate de cea a punctului izoionic. Solvenii organici micoreaz solubilitatea -prin scderea constantei dielectrice i micorarea hidratrii. In cantitate mare solvenii organici descarc moleculele proteice i le deshidrateaz. In soluii apoase proteinele manifest activitate optic levogir datorit aminoacizilor constituieni optic activi .

Proprieti ionice Proteinele sunt substane macromoleculare cu caracter amfionic. Datorit gruprilor libere amino i carboxil proteinele se comport ca polielectrolii. Ca i aminoacizii, fiecare protein se caracterizeaz prin punctul izoelectric a crui valoare este n funcie de raportul dintre gruprile acide i bazice. Proteinele bogate n aminoacizi diaminici sunt bazice i au punctele izoelectrice la pH = 8 - 12; proteinele acide au un coninut ridicat n aminoacizi dicarboxilici au un pHi = 2,8 - 3,5. Restul proteinelor au un caracter slab acid, avnd pHi = 4,6 - 5,3. Proteinele manifest caracter amfoter putnd neutraliza att acizii, ct i bazele. Pe aceast proprietate se bazeaz folosirea lor ca soluii tampon cu rol n meninerea constant a pH-lui n lichidele biologice din organism. In soluii acide proteinele se dizolv sub form de cationi, iar n cele bazice, ca anioni. La pHi anionii i cationii sunt n numr egal, iar sarcina electric net a moleculei este 0.
Comportarea proteinelor ntr-un cmp electric Fiind ncrcate pozitiv sau negativ, proteinele au proprietatea de a migra ntr-un cmp electric. Aceast proprietatea se numete electroforez i st la baza metodei electroforetice de separare a proteinelor dintr-un amestec pe baza vitezelor diferite de migrare a acestora n cmpul electric. Migrarea proteinelor spre cei 2 poli ai cmpului electric este n funcie de pH-ul soluiei tampon care influeneaz mult gradul de ionizare. Intr-o soluie bazic, proteinele ncrcate sub form de anioni vor migra spre anod (migrarea anodic), pe cnd ntr-o soluie acid se ncarc pozitiv i vor migra spre catod (migrare catodic).

Denaturarea proteinelor Proteinele native pot suferi modificri de structur ca urmare a labilitii acesteia, i care pot aduce dup sine i modificri fizicochimice sau pierderea activitii biologice. In acest caz se produce o denaturare a proteinelor care const ntr-o dezorganizare a structurii spaiale sub aciunea agenilor fizici sau chimici, fr ca structura primar sau masa molecular s fie afectate. Prin denaturare se desfac legturile care stabilizeaz structurile secundare, teriare sau cuaternare, catenele se depliaz i devin ntinse, fr o organizare spaial specific. Agenii denaturani pot fi de natur fizic sau chimic. Dintre agenii fizici,- un rol denaturant asupra proteinelor l au n cldura radiaiile u.v., razele X, ultrasunetele, iar dintre agenii chimici: srurile metalelor grele, acizii concentrai, bazele concentrate, acetona, alcoolul, detergenii. Prin denaturare se modific i proprietile proteinelor: pierderea activitii biologice, diminuarea solubilitii, creterea activitii optice. Denaturarea poate fi reversibil sau ireversibil n funcie de natura i intensitatea agentului denaturant.

Proprietile chimice date de proteine constau n reacii pentru gruprile libere carboxil i amino, ct i pentru legtura peptidic Reacii de culoare Proteinele dau reacii de culoare,- date de legtura peptidic i catena lateral, care servesc la identificarea lor. Reacia biuretului este o reacie de culoare dat de legtura peptidic a proteinelor. Proteinele dau o reacie de culoare cu srurile de cupru n mediu alcalin, datorit formrii unui complex intern de tip chelatic ntre legtura peptidic i ionii Cu2+: complex peptidic - cupric, colorat n albastru - violet. ").

Reacii de precipitare
Precipitarea proteinelor poate fi reversibil sau ireversibil. Soluiile proteinelor precipit reversibil la adugarea unor electrolii (NH4)2SO4 - n concentraii mari. In acest caz precipitarea se numete salifiere i este de fapt o deshidratare a proteinei a crei ap de hidratare este preluat de ionii electrolitului. Proteina deshidratat se aglomereaz i precipit fr a-i modifica structura spaial. Dup ndeprtarea electrolitului proteina se dizolv. Precipitarea ireversibil se produce n prezena srurilor de metale grele, a acizilor concentrai, etc caz n care se produce denaturarea proteinei cu modificarea structurii spaiale. Reaciile de precipitare sunt folosite n analizele biochimice pentru deproteinizarea soluiilor, operaie denumit defecare. Coagularea Sub aciunea cldurii proteinele precipit ireversibil, caz n care se produce o denaturare a structurii secundare i teriare datorit ruperii legturilor de H intercatenare.

Hidroliza proteinelor Proteinele hidrolizeaz chimic sau enzimatic cu eliberare de peptide sau aminoacizi. Hidroliza enzimatic decurge sub aciunea catalitic a enzimelor proteolitice. In timpul digestiei, enzimele proteolitice din sucurile tubului digestiv produc o hidroliz complet a proteinelor pn la faza de aminoacizi; aceste enzime scindeaz numai legturile peptidice dintre aminoacizii din seria L i prezint specificitate i pentru anumii aminoacizi.

Proteine globulare

Albuminele sunt proteine rspndite n citoplasm i n diferite lichide biologice, care prezint solubilitate n ap i n soluii diluate de electrolii. In albumine predomin aminoacizii monoaminomono-carboxilici, fr triptofan i glicocol. Albuminele au un coninut ridicat de tioaminoacizi i un caracter slab acid.Dintre albuminele animale fac parte: ovalbuminele, lactalbuminele, mioalbuminele, serumalbuminele. Albuminele reprezint rezerva de proteine pentru organism, servesc la reglarea presiunii osmotice a sngelui i transportul unor substane (acizi grai, hormoni, medicamente). Globulinele sunt proteine globulare rspndite n esutul muscular (mioglobine), n lapte (lactoglobuline), n ou (ovoglobuline), n ser (serumglobuline).Globulinele au mas molecular mare, coaguleaz mai greu i au caracter acid pronunat datorit prezenei n cantitate mare a aminoacizilor dicarboxilici. Globulinele au un rol activ n transportul diferitelor substane din organism. Protaminele sunt proteine animale cu mas molecular mic i caracter bazic datorit aminoacizilor diaminici care predomin. Nu conin aminoacizi cu S, nu coaguleaz, iar pepsina nu le hidrolizeaz. Sub form de nucleoproteine se gsesc n celulele spermatice ale petilor. Histonele sunt proteine animale puin mai complexe dect protaminele. Au caracter bazic datorit prezenei n cantitate mare a argininei, lizinei, histidinei. Histonele sunt solubile n H2SO4 diluat i pot fi hidrolizate de pepsin. La nclzire coaguleaz. Se gsesc libere n leucocite sau asociate cu acizii nucleici n nucleul unor celule glandulare, eritrocite.

Proteine fibrilare (Scleroproteine)


Aceste proteine sunt specifice regnului animal i se gsesc rspndite n esuturile conjunctiv, de susinere, protecie i epidermice cu rol de susinere, protecie i rezisten mecanic. Scleroproteinele sunt insolubile n ap, nu se denatureaz i au un coninut ridicat de glicocol i cistein. Principalii reprezentani: Keratinele sunt proteine fibrilare din pr, epiderm, pene, unghii, copite, coarne, cu un coninut mare de S,- datorit cistinei care predomin. Enzimele proteolitice nu le hidrolizeaz. Keratinele sunt rezistente, elastice, insolubile n ap. Colagenele sunt proteine fibrilare raspndite n esuturile conjunctive, tendoane, cartilagii, oase, piele i reprezint 50% din proteinele animale. Au un coninut ridicat de glicocol, hidroxiprolin, hidroxilizin. Colagenele sunt insolubile n ap i rezistente la aciunea enzimelor proteolitice. Prin fierbere cu apa se transform n gelatin, solubil n ap: n acest caz are loc o denaturare a proteinei cu ruperea legturilor inter- i intra-catenare care stabilizeaz structura spaial. Sub aciunea taninurilor i a srurilor de crom, colagenele din piele se transform n substane rezistente la aciunea microorganismelor, proprietate folosit la tbcirea pielii. Elastinele sunt proteinele fibrilare care se gsesc n esuturile elastice din artere i tendoane. Se aseaman cu colagenele cu deosebirea c nu pot fi gelificate. Nu pot hidroliza sub aciunea enzimelor proteolitice. Dintre aminoacizii componeni predomin leucina, glicocolul, prolina. Fibroina este proteina din mtasea natural a viermelui Bombix mori n structura creia predomin glicocolul, alanina, serina, tirozina. Este insolubil n ap. Firul de mtase natural mai conine i sericin alturi de fibroin. Sericina este solubil n ap cald. Miozina este proteina contractil din esutul muscular cu o structur dubl: o poriune filiform alctuit din trei catene helicoidale rsucite i o poriune globular la capetele catenelor. Datorit acestei structuri mixte miozina va avea un dublu caracter, att de protein globular, ct i fibrilar. Fibrinogenul este proteina fibrilar din plasma sanguin cu rol n procesul de coagulare a sngelui, proces ce const n transformarea ireversibil a fibrinogenului n fibrin, n prezena trombinei i a ionilor de calciu.

PROTEINE CONJUGATE (HETEROPROTEINE) Proteinele conjugate sunt combinaii ntre o protein i o component neproteic numit grupare prostetic. Heteroproteinele sunt deosebit de importante pentru organismul animal i se clasific n funcie de natura gruprii prostetice n mai multe categorii. Fosfoproteinele Acestea sunt proteine conjugate care au ca grupare prostetic acid ortofosforic H3PO4 legat esteric de gruprile alcoolice - OH ale serinei sau treoninei, aminoacizi hidroxilai din molecula proteinei respective (albumin, globulin): Prezena resturilor de acid fosforic confer acestor proteine un caracter acid i capacitatea de a forma sruri de calciu sau potasiu. Fosfoproteinele sunt insolubile n acizi, i solubile n hidroxizi alcalini i se ntlnesc n cantiti mai mari n lapte i ou, fiind foarte necesare n creterea animalelor tinere. Reprezentai ai fosfoproteinelor: - Cazeinele sunt fosfoproteine din lapte cu un coninut de 0,9% fosfor i care reprezint 80% dint totalul proteinelor din lapte. Cazeinele se gsesc n lapte sub forma srurilor solubile de Ca, ele coaguleaz n mediu acid i n prezena Ca2+, proces care are loc i n stomac, unde totodat sunt parial hidrolizate de ctre enzimele proteolitice (pepsina i renina). Ca rezultat se formeaz paracazeinatul de calciu insolubil (componentul principal al brnzei), care este hidrolizat enzimatic pn la aminoacizi. Astfel, procesul de coagulare a laptelui permite valorificarea integral a sa de ctre organismul animal, cazeinele coninnd toi aminoacizii eseniali. Coagularea laptelui, n cadrul fermentaiei lactice, constituie prima faz a fabricrii brnzeturilor. - Ovovitelinele i fosfovitelinele sunt fosfoproteine din glbenuul de ou cu un coninut de 2% i respectiv 10% fosfor. Dintre aminoacizii componeni, serina se gsete n cantitate mai mare, 30 - 34%. Aceste fosfoproteine sunt asociate cu lecitinele i asigur rezerva de fosfor i aminoacizi necesar pentru dezvoltarea embrionului.

Metalproteine La aceste heteroproteine gruparea prostetic este un metal (Cu,Fe,Zn,Co,Mn,Mg) legat coordinativ de diferite grupri chimice donatoare de electroni ale proteinei (liganzi), complexul n ansamblu numindu-se chelat. In general, liganzii conin grupri cu azot sau oxigen care doneaz electronii neparticipani ionilor metalici cu formarea unor legturi covalente coordinative, ce leag metalul i stabilizeaz complexul intern. Metalul din structura heteroproteinelor confer acestora proprieti funcionale deosebite, mai ales enzimatice. Dintre metalproteinele cele mai importante pentru organismul animal sunt feroproteinele: feritina, siderofilina, transferina, hemoglobina, mioglobina. - Feritina reprezint rezerva de Fe n organism cu 23% Fe, i este rspndit n cantiti mari n ficat. - Siderofilina i transferina sunt fosfoproteine cu rol de transport al Fe n organism, rspndite n plasm i splin, cu o structur analoag feritinei, dar cu un coninut mai mic n Fe. - Hemoglobina (Hb) i mioglobina (Mb) sunt heteroproteine cu caracter mixt de fero- i cromoproteine i care conin 0,34% Fe. Hemoglobina se gsete n hematii , mioglobina n muchi i au rolul de a transporta O2 - Alte feroproteine: ovotransferine i lactotransferine se gsesc n ou i respectiv n lapte i au un rol de a transporta fierul. Cuproproteine - Hemocianinele reprezint pigmentul respirator din sngele molutelor,-n care se gsete n stare dizolvat. - Ceruloplasminele sunt cuproproteine cu rol de transport al cuprului n snge.

Glicoproteine Aceste heteroproteine au gruparea prostetic format dintr-o component glucidic, de obicei un poliglucid alctuit din hexoze, pentoze, derivai aminai i N-acetilai ai acestora, acizi uronici, sialici. Glicoproteinele conin mai puin de 4% substane glucidice, spre deosebire de mucopoliglucidele care au peste 4% glucide. Glicoproteinele sunt mult rspndite n esuturile animale, n plasma sanguin, n saliv, n secreiile mucoaselor, albu.

Rolul biologic al glicoproteinelor const n primul rnd n participarea acestora la structura membranei celulare pe care o apr de atacul enzimelor sau a altor compui chimici.
Glicoproteinele din snge determin specificitatea grupei sanguine sau pot interveni ca inhibitori n procesele de aglutinare a hematiilor. Glicoproteinele din eritrocite sunt asociate cu sfingolipide de tipul cerebrozidelor i gangliozidelor, contribuind mpreun la specificitatea de grup sanguin. In albuul de ou s-au identificat alte glicoproteine - ovomucoidul i avidina. Avidina din albuul de ou crud are proprietatea de a inactiva biotina

Lipoproteine Lipoproteinele conin ca grupare prostetic o substan lipidic: fosfatide, sfingomieline, trigliceride, colesterol, steride. Plasma sanguin i limfa conin o serie de lipoproteine cu rol n transportul substanelor liposolubile (lipide, vitamine, hormoni, medicamente). Dintre acestea o importan deosebit o au chilomicronii, asociaii (micele) lipoproteice cu mase moleculare mari, cu aspect globular. Chilomicronii conin 83% trigliceride, 7% fosfolipide, 6% colesterol i 0,1 - 2% proteine. Partea proteic se afl la suprafaa chilomicronilor, ceea ce le confer proprieti hidrofile. Lipoproteinele din limf i ser se difereniaz dup densitatea i respectiv, dup proporiile componentelor lipidice. Lipoproteinele sunt larg rspndite n toate celulele animale, n plasma sanguin, n limf,- n calitate de constituieni celulari, cu rol important n reglarea permeabilitii biomembranelor i n procese de transport

Cromoproteine Aceste heteroproteine au componenta prostetic format dintr-o substan colorat (pigment).

Cele mai multe cromoproteine cuprind n molecul i un atom de metal, deci sunt i metaloproteine. In funcie de rolul lor i de structura componentei proteice, cromoproteinele se clasific n cromoproteine porfirinice i comoproteine neporfirinice.

Hemoglobinele sunt cromoproteine care au componenta prostetic format din hem i se deosebesc prin componenta proteicglobina, care variaz de la o specie la alta.

Mioglobina In esuturile musculare ale organismelor animale se gsete mioglobina, cromoprotein cu o structur asemntoare hemo globinei, cu molecula format din 153 aminoacizi i care poate fixa o molecul de hem Mioglobina are rolul de a transporta oxigenul n esutul muscular