CURS BIOCHIMIE NR.

 Proteinele:
structura si functii.
 Aminoacizi.
 PROTEINE

Proteinele sunt compuşi macromoleculari, respectiv
biopolimeri rezultaţi din policondensarea aminoacizilor
legaţi între ei prin legături peptidice.

Diferenţa între proteine şi polipeptide se face pe baza
dimensiunii moleculare. Lanţurile de peptide alcătuite din
sub 10 resturi de aminoacizi se numesc oligopeptide, iar
cele de până la 50 – 60 de resturi de aminoacizi se numesc
polipeptide.

Proteinele sunt formate din sute de resturi de aminoacizi, iar
masa lor moleculară poate urca la sute de mii de daltoni.
 AMINOACIZII

Aminoacizii sunt unităţile structurale de bază din
molecula proteinelor.

Aminoacizii conţin două grupări funcţionale
comune tuturor aminoacizilor: o grupare aminică
şi o grupare carboxilică.

Capacitatea unui aminoacid de a se condensa cu
alţi aminoacizi pentru a forma peptide este
dependentă de proprietăţile chimice ale acestor
două grupări funcţionale.
 AMINOACIZII


Cea mai importantă proprietate a aminoacizilor este aceea
de a servi ca subunităţi monomerice pentru proteine, dar ei
prezintă şi alte roluri importante pentru celulă.

De exemplu, ationul este o tripeptidă cu funcţii importante,
alte peptide mici au funcţii de hormoni, sau în unele
orgaglutnisme au rol de antibiotice.

Acidul glutamic are rol de neuro –transmiţător.
Aminoacizii sunt precursorii unei varităţi de biomolecule
(de exemplu: histidina pentru histamină).

Unii aminacizi sunt metabolizaţi şi utilizaţi pentru
producerea de glucoză (gluconeogeneză).
STRUCTURA AMINOACIZILOR

În proteinele tuturor speciilor procariote şi
eucariote a fost identificat un set de cca 20 de
aminoacizi, marea majoritate aprţinând seriei
sterice L.

Toţi aminoacizii, cu excepţia prolinei, prezintă
aceeaşi strucutură generală în sensul că atomul de
carbon α- este legat de o grupare –COOH, de una –
NH2 şi de un rest R răspunzător de proprietăţile
diferite ale diferiţilor aminoacizi.
STRUCTURA AMINOACIZILOR
-
R CH COO
+
NH3
 CLASIFICAREA AMINOACIZILOR


aminoacizi alifatici

aminoacizi hidroxilaţi

aminoacizi cu sulf

aminoacizii dicarboxilici şi amidele lor

aminoacizi cu două grupări bazice

aminoacizi aromatici
 AMINOACIZI ALIFATICI

HC
2 COOH H3C CH COOH H3C CH CH COOH

NH2 CH3 NH2

NH2
glicina ( glicocol, Gly) alanina (Ala) valina (val)

H3C CH CH2 CH COOH H3C CH2 CH CH COOH

CH3 NH2
CH3 NH2
leucina (leu) Izoleucina (ile)
 AMINOACIZI HIDROXILAŢI

HO CH2 CH COOH H3C CH CH COOH

NH2 OH NH2
serina (ser) treonina (thr)
 AMINOACIZI CU SULF

HS CH2 CH COOH H3C S CH2 CH2 CH COOH

NH2 NH2
cisteina (cys) metionina (met)
 AMINOACIZII DICARBOXILICI ŞI
AMIDELE LOR

HOOC CH2 CH COOH H2N CO CH2 CH COOH

NH2 NH2

acidaspartic(asp) asparagina ( asn)

HOOC CH2 CH2 CH COOH HN

2 CO CH2 CH2 CH COOH

NH2 NH2

acid glutamic (glu) glutamina (gln)

AMINOACIZI CU DOUĂ GRUPĂRI
BAZICE

H2N CH2 CH2 CH2 CH2 CH COOH

NH2
lisina (lys)

H2N C NH CH2 CH2 CH2 CH COOH

NH NH2
arginina (arg)

CH2 CH COOH
N NH
NH2
histidina (his)
 AMINOACIZI AROMATICI

CH2 CH COOH HO CH2 CH COOH

NH2 NH2

fenilalanina (phe) tirozina (tyr )

CH2 CH COOH
COOH
N NH2 N
H H
triptofan (trp) prolina (pro)
Clasificarea aminoacizilor in functie de
polaritatea radicalului
 - aminoacizi neutri: Gly, Ala, Ser, Cys, Thr, Asn, Gln –
care au radicalul polar, dar lipsit de sarcină electrică la
pH=7.
 - aminoacizi hidrofili, cu caracter acid: Asp, Glu, Tyr –
care sunt aminoacizi încărcaţi negativ la pH fiziologic.
 - aminoacizi hidrofili cu caracter bazic: Arg, Lys, His –
aminoacizi care la pH fiziologic sunt încărcaţi cu sarcină
pozitivă.
 - aminoacizi hidrofobi: Val, Leu, Ile, Met, Pro, Phe, Trp.
 Proprietăţile aminoacizilor
+
H2N R COOH HN
3 R COO -

+ -+ + +
HN R COO H HN
3 R COOH
+
HN R COO - +H2O HN
2 R COO -+ H2O
3
 Caracterul amfoter
Proteinele la fel ca şi aminoacizii sunt substanţe amfotere şi
formează în soluţii apoase amfioni: în prezenţa H 2O

În mediu acid proteinele se comportă ca baze slabe ele primind

protoni şi fomînd cationi proteici: , cation al proteinei. reacţia
stă la baza electroforezei proteinelor,datorită incărcării
pozitive cationii migrează spre catod, fenomen numit
cataforeză, proteina fiind în acest caz
 Caracterul amfoter

• În mediu bazic proteinele se comportă ca acizii

slabi ele cedînd protoni, se formează astfel
anioni proteici, care migrează spre anod
fenomenul fiind denumit anaforeză, proteina
avînd încărcare electronegativă.
 Proteinele conjugate

Tipul proteinei Gruparea prostetică Locul în care se găsesc


- nucleoproteine acizi nucleici: - ADN ribozomi


- ARN virusul mozaicului tutunului


- lipoproteine fosfolipide β– lipoproteinele plasmatice


lipide membranare


- glicoproteine glucide: - hexozamine γ – globuline


- galactoză


- manoza


- acid sialic


- fosfoproteine fosfaţi esterificaţi cu cazeina


radicali ai sernei


- hemoproteine hem hemoglobina


citocromul C


- flavoproteine FAD succinat dehidrogenaza


- metaloproteine metale feritina
 Diversitatea funcţională a proteinelor
1. Enzimele sunt proteine ce catalizează diverse reacţii
biochimice.

Exemplu: hexokinaza, lactat dehidrogenaza

2. Proteinele de rezervă

Exemplu:

- ovalbumina – proteina din albuşul de ou

- cazeina – proteina din lapte

- feritina – proteina de depozitare a Fe în splină

- zeina – proteina din seminţe de porumb
- gliadina – proteina din grâu
 Diversitatea funcţională a proteinelor
3. Proteine de transport

Exemplu:

- hemoglobina – proteina ce transportă oxigenul în sîngele
vertebratelor

- hemocianina – proteina ce transportă oxigenul din sîngele
nevertebratelor

- mioglobina – proteina ce transportă oxigenul în celulele musculare

- albumina serică – proteina ce transportă acizii graşi în sânge

- β1-lipoproteina – proteina ce transportă lipidele în sânge

- ceruloplasmina – proteina ce transportă cuprul în sânge
 Diversitatea funcţională a proteinelor

4. Proteinele contractile sunt proteine cu rol
esenţial în fenomenul de contracţie şi în mişcare.

Exemplu:

- actina – filamentele subţiri din miofibrile

- miozina – filamentele groase din miofibrile

- dineina – proteinele din cili şi flageli.

În muşchi, actina şi miozina sunt aşezate în şiruri
paralele, alunecând unele pe lângă altele în timpul
contracţiei.
 Diversitatea funcţională a proteinelor
 5. Proteinele cu rol de protecţie în sângele
vertebratelor
 Exemplu:
 -anticorpii formează complecşi cu proteinele
străine
 - sistemul complement formează complexe cu
anumite sisteme antigen-anticorp.
 - Trombina – participă la procesul de coagulare.
 Diversitatea funcţională a proteinelor

6. Toxinele

Exemplu:

- toxina din Clostridium botulinum

- toxina difteriei

- veninul de şarpe

- ricinul

- gossipina

Toxinele sunt substanţe foarte toxice pentru organismul
animalelor superioare, chiar şi în cantităţi foarte mici.
 Diversitatea funcţională a proteinelor

7. Hormoni

Există proteine care funcţioneză ca şi hormoni.

Exemplu:

- insulina este secretată de anumite celule
specializate din pancreas şi reglează metabolismul
glucozei.

Hormonul adrenocorticotrop: hormonul de
creştere sau somatotropina este un hormon al
glandei hipofizare anterioare, care reglează
sinteza corticosteroizilor.
 Diversitatea funcţională a proteinelor
8. Proteinele structurale

Există o clasă de proteine care servesc ca şi elemente structurale.

Exemplu:

- proteinele din învelişul viral

- glicoproteinele

- α- keratina

- sclerotina

- fibroina

- colagenul

- elastina

- mucoproteinele.