PROTEINE SI ENZIME

CE SUNT PROTEINELE?

Molecule mari…

Formate din lanturi de aminoacizi

Se gasesc in toate celule corpului

Sunt implicate in procesele materiei vii si asigura multe din functiile

organismelor vii

Secventa de aminoacizi este determinata de ADN – acid dezoxiribonucleic

 SURSE DE PROTEINE

https://thenewdaily.com.au/life/wellbeing/2018/01/04/
csiro-high-protein-breakfast-diet/
 ROLUL PROTEINELOR

Exista o mare varietate de proteine, fiecare specializata pentru o anumita functie biologica.
Miile de proteine diferite din corpul uman indeplinesc functii fundamentale:

proteine cu rol structural major reprezentand materialul din care sunt formate celulele,
membranele, tesuturile, organele;

proteine cu uimitoare actiune catalitica (randament 100%, specificitate si viteze de reactie

foarte mari comparativ cu catalizatorii de sinteza) denumite enzime;

proteine contractile care asigura miscarea organismelor vii;

proteine cu rol de transport si depozitare ale unor compusi chimici;

proteine cu functii de transmitere a unor mesaje chimice;

proteine de aparare a organismului impotriva virusurilor, bacteriilor etc.

Proteinele sunt cele mai raspandite macromolecule organice din celule, constituind peste 50% din masa
lor uscata. Sunt esentiale pentru aspectele structurii si functiei celulare.

Au fost izolate sute de proteine in forma lor pura si analizate. Toate contin carbon, hidrogen, azot si
oxigen, iar unele contin fosfor si sulf. Unele proteine contin in plus si alte elemente: fier, zinc si cupru.
Masa moleculara este intre cateva mii si zeci de milioane g/mol, dar toate dau la hidroliza acida sau
enzimatica 20 de L-α-aminoacizi frecvent intalniti, numiti aminoacizi esentiali sau standard.

Tabel 1. Masele moleculare ale unor proteine

Proteina Origine Masa moleculara , Numar lanturi
g/mol
Insulina Bovina 5700 2
Ribonucleaza I Pancreas bovin 12 600 1
Lizozim Albus de ou 13 900 1
Mioglobina Inima de cal 16 900 1
Chimotripsinogen Pancreas bovin 23 200 1
β-lactoglobulina Bovina 35 000 2
Hemoglobina Umana 64 500 4
Hexokinaza Drojdie 102 000 2
Triptofan sintetaza E. Coli 159 000 4
Aspartat E. Coli 310 000 12
transcarbamoilaza
Glicogen fosforilaza Ficat bovin 370 000 4
Glutamat sintetaza E. Coli 592 000 12
Complexul piruvat Rinichi bovin 7 000 000 160
dehidrogenaza
Virusul mozaicul Vegetala 40 000 000 2130
tutunului
20 aminoacizi esentiali, http://biochemistrycourse.blogspot.ro/2011/05/amino-acids.html
Seceventele de aminoacizi determina structura proteinelor
Tipuri de aminoacizi
Aminoacizi cu caracter acid
Aminoacizi cu caracter bazic
Aminoacizi cu caracter neutru
Aminoacizi cu caracter neutru
Formarea si hidroliza proteinelor
Compozitia, masa moleculara, ordinea secventiala a aminoacizilor cat si suprastructura proteinelor sunt bine
definite pentru fiecare proteina, aceste caracteristici moleculare avand un rol biologic bine precizat .

Proteinele simple sunt cele care dau la hidroliza numai aminoacizi si contin in medie 50% C, 7% H, 23% O, 16% N si
intre 0-3% S. Proteinele conjugate dau la hidroliza si alti compusi organici sau anorganici in afara aminoacizilor.
Partea din proteina conjugata care nu este formata din aminoacizi se numeste grupare prostetica si, conform naturii
chimice a acestor grupari, deosebim nucleoproteine (proteine+acizi nucleici), lipoproteine (proteine+lipide),
fosfoproteine, metaloproteine si glicoproteine (tabel 2. Exemple de proteine conjugate).
Clasa Grupare prostetica Procente in greutate grupare prostetica
Nucleoproteine
Ribozomi ARN 50-60
Virusul mozaicul tutunului ARN 5
Lipoproteine
Β1-Lipoproteine plasmatice Fosfolipide, colesterol, lipide neutre 80
Glicoproteine
γ-Globulina Hexozamina, galactoza, manoza, acid 2
Orosmucoidul plasmatic (produs in sialic
hepatocite, proteina de faza acuta) Galactoza, manoza, N-acetil- 40
galactozamina, acid N-acetil-neuraminic
Fosfoproteine Fosfati esterificati cu radicali de serina 4
Cazeina (lapte)
Hemoproteine
Hemoglobina Fier protoporfirinic 4
Citocrom c (proteina solubila in apa) Fier protoporfirinic 4
Catalaza (protectie impotriva oxidarii) Fier protoporfirinic 3,1
Flavoproteine
Succinat dehidrogenaza (succinate-coenzyme Flavin-adenin dinucleotid 2
Q reductase (SQR)) Flavin-adenin dinucleotid 2
D-Amino acid oxidaza (DAAO)
Metaloproteine
Feritina Fe(OH)3 23
Citocrom c oxidaza Fe si Ca 0,3
Alcool dehidrogenaza Zn 0,3
Xantin Mo si Fe 0,4
 OH

Proteine conjugate: P O

OH

fosfoproteine, gruparea prostetica fiind restul fosforil legat esteric de grupari hidroxilice ale resturilor de
aminoacizi;

glicoproteine, contin mono- sau oligozaharide atasate lantului polipeptidic. Se gasesc in special in membrana
plasmatica;

lipoproteinele asociaza, de regula necovalent, proteina (denumita in acest caz apolipoproteina) si una sau mai
multe molecule lipidice. In plasma exista multe lipoproteine.

metaloproteinele contin ioni metalici sau combinatii simple ale metalelor si care sunt asociate proteinei.
Feritina, cu rol de depozitare a fierului, contine ioni de Fe, iar ceruloplasmina – ioni de cupru;

nucleoproteinele sunt alcatuite din proteine si acizi nucleici;

cromoproteinele sunt proteine colorate datorita gruparii prostetice. Hemoproteinele (hemoglobina,

mioglobina) contin gruparea prostetica hem si au rolul de a transporta oxigenul, citocromii sunt transportori de
electroni, iar flavoproteinele contin riboflavina (derivat al vitaminei B2) fiind transportori de hidrogen .

http://www.orientjchem.org/vol29no4/
synthesis-of-flavone-skeleton-by-
different-methods/
Prin combinarea aminoacizilor esentiali ca numar, ordine in catena, dar si prin posibilitatile de structura
spatiala a catenelor, numarul posibil de proteine este imens. Fiecare tip de celula, fiecare individ si fiecare
specie poseda proteine specifice.
Proteinele din lumea vie cunoscuta sunt alcatuite din 20 de L-α-aminoacizi. In unele proteine au fost
identificati si alti aminoacizi derivati ai celor standard si in numar foarte mic.

Exista si aminoacizi care nu intra in structura proteinelor, ei avand alte functii biologice, figura 1. Unii
dintre ei sunt precursori importanti sau intermediari in metabolism: β-alanina, homocisteina, citrulina
etc. Alti aminoacizi neproteici functioneaza ca agenti chimici pentru transmiterea impulsurilor nervoase,
cum este acidul γ-aminobutiric.

CH2 CH2 COOH CH2 CH2 CH2 COOH

NH2
NH2
Fig.1. Aminoacizi neproteici (β-alanina si acidul γ-aminobutiric)

Pentru o serie de aminoacizi neproteici din plante si fungi, functiile lor biologice nu sunt inca cunoscute,
ei fiind toxici pentru anumite forme de viata.
Proprietati proteine

Proprietati fizice

Proteinele fibrilare sunt insolubile in apa, pe cand cele globulare prezinta diferite grade de solubilitate
datorita faptului ca pe suprafata lor sunt distribuite resturi aminoacidice cu sarcini electrice sau polare.

Solubilitatea proteinelor globulare in apa este puternic influentata de pH-ul mediului prin modificarea incarcarii
electrice a proteinei, dar si de prezenta unor saruri ca de exemplu NaCl, MgCl 2, Na2SO4, (NH4)2SO4 etc. La
concentratii mici, aceste saruri au un efect favorabil. Astfel, daca proteinele din clasa globulinelor sunt greu
solubile in apa pura, ele se dizolva usor in solutii diluate saline.

La concentratii mari de saruri, proteinele sunt precipitate. Aceasta proprietate este folosita pentru separarea
proteinelor din medii biologice complexe prin precipitare fractionata.

Proprietati electrochimice

Proteinele poarta pe lanturile macromoleculare grupari acide si bazice (glutamil, aspartil, lizil, arginil, histidil
etc.), care la pH-ul fiziologic sunt ionizate complet (histidil 50%) fapt pentru care proteina apare ca un
poliamfolit.

La o anumita valoare a pH-ului solutiei (pH-izoelectric, pI), numarul sarcinilor (-, +), este acelasi, deci sarcina
totala a proteinei va fi zero. Pentru alte valori ale pH-ului, proteina se va incarca pozitiv sau negatic conform
schemei: NH3 +H NH3 +OH NH2
P P P
COOH COO COO

p H<p I p H=p I p H>p I

Tabel 3. Valori ale pH-ului izoelectric (pI) pentru cateva proteine

Proteina pI
Salmina 12,10
Hitoina 10,80
Serumalbumina 4,90
Miozina 5,20
Fibrinogen 5,50
Tireoglobulina 4,58
Lizozim 11,00
Mioglobina 6,99
Citocrom C 7,07
Insulina 5,35
Pepsina ≈1,00
DENATURAREA PROTEINELOR

Conformatiile native ale proteinelor globulare, rezultate prin impachetarea lanturilor polipeptidice si
asocierea subunitatilor (protomerilor) in proteine oligomere sunt usor perturbabile si desfacute sub
actiunea multor agenti.

Modificarea structurii native (secundara, tertiara sau cuaternara) se numeste denaturare, proces
insotit de pierderea activitatii biologice.

Denaturarea nu implica ruperea legaturilor peptidice. Denaturarea implica energii care produc modificari
la nivelul structurii spatiale, iar structura primara ramane intacta.

Agenti denaturanti sunt:

temperatura de 60-80 oC denatureaza majoritatea proteinelor globulare, putine proteine suporta

temperatura de 100 oC, pentru scurt timp, fara a se denatura (ribonucleaza rezista pana la 90 oC);

pH-urile extreme (acide sau bazice);

radiatiile de frecventa mare (α, γ, β, X, UV);

agenti chimici ca ureea si guanidina;

saruri ale metalelor grele: Hg+2, Pb+2, Ag+1 Tl+1, Cd+2

agenti tensioactivi;

solventii organici – alcool etilic (solutii 75% de exemplu), acetona.

Temperatura

Caldura poate duce la ruperea legaturilor de hidrogen sau a interactiilor hidrofobe nepolare.

Acest fenomen apare din cauza cresterii energiei cinetice care face ca moleculele sa vibreze atat de rapid si
violent incat legaturile sunt distruse.

Proteinele din ou sufera fenomenul de denaturare si coagulare in timpul gatirii.

Alte mancaruri sunt gatite pentru a denature proteinele pentru a usura digestia acestora de catre enzime.

Dispozitivele si instrumentarul medical sunt sterilizate la cald pentru a denatura proteinele din bacterii si
microorganisme.

http://chemistry.elmhurst.edu/vchembook/
568denaturation.html
 Renaturarea nu aduce activitati biologice
noi, pe care initial proteina nu le-a avut.
Acest fapt arata ca secventa de aminoacizi
din lantul polipeptidic contine informatia
refacerii conformatiei native a proteinei.

Fig.8. Denaturarea si renaturarea unor proteine globulare

Codul genetic al secventelor de aminoacizi din proteine

S-a estimat ca numarul diferitelor tipuri de proteine in speciile organismelor vii este de ordinul 10 10-1012.
Este un numar foarte mare, dar posibilitatile de aranjare diferita a celor 20 de aminoacizi sunt si mai
mari. De exemplu, pentru o proteina cu M=34 000 g/mol care contine 12 aminoacizi diferiti in proportii
egale, numarul de izomeri este de 10300, un numar enorm.
Din numarul imens de posibilitati, in organismele vii s-au selectat anumite secvente care se transmit
conform unui cod genetic de la o generatie la alta.
Informatia genetica este depozitata in acidul dezoxiribonucleic (ADN) si este transmisa proteinei prin
intermediul acidului ribonucleic (ARN) numit si ARN m (acid ribonucleic mesager).
Segmentul de macromolecula de ADN care codifica un lant polipeptidic se numeste cistron sau gena.
Mesajul din ADN este transmis enzimatic prin intermediul unui acid nucleic numit acid ribonucleic
mesager (ARNm) care are o secventa de nucleotide complementara ADN din gena. Tripletele din ARN m
numite codoni, complementare celor din ADN, transmit informatia genetica proteinei dupa ce parasesc
nucleul celulei si ajung pe ribozomi, locul de sinteza a proteinelor.
The human body contains roughly 20,000 genes that are capable of producing

proteins. Each gene can produce multiple forms of a protein, and these in turn can

be decorated with several post-translational modifications: they can have phosphate

or methyl groups attached, or be joined to lipids or carbohydrates, all of which

affect their function. “The number of potential molecules you can make from one

gene is huge,” says Bernhard Küster, who studies proteomics at the Technical

University of Munich in Germany. “It's very hard to estimate, but I wouldn't be

surprised to have in one cell type 100,000 or more different proteins”.

Savage, 2015, revista Nature

 STRUCTURA PROTEINELOR

Fiecare tip de molecula proteica are o structura tridimensionala numita conformatie (in stare
naturala).

Conformatia presupune aranjarea in spatiu a gruparilor constituente ce pot ocupa pozitii

diferite datorita rotatiei in jurul legaturii simple de carbon.

In conditii normale de pH si temperatura fiecare proteina are o conformatie nativa stabila.

In functie de conformatie proteinele se impart in proteine fibrilare formate din lanturi

polipeptidice paralele aranjate de-a lungul unei axe (filamente lungi sau foi) si proteine
globulare formate din lanturi polipeptidice pliate compact in forme sferice sau globulare.

Proteinele prezinta 4 tipuri de organizare: structura primara, secundara, tertiara si

cuaternara.
Smith, A.D., et al., eds. 1997. Oxford
Dictionary of Biochemistry and
Molecular Biology. New York: Oxford
University Press
 Structura primara a proteinelor

Prin structura primara se intelege natura aminoacizilor si ordinea lor de inlantuire in catena proteinei,
caracteristici esentiale pentru functia biologica a acesteia.

Aceasta structura primara, care se mentine constanta pentru un anumit tip de proteina este expresia
mesajului genetic inscris in ADN, iar variatiile acestor structuri pot cauza dereglari importante in
comportarea biologica a organismelor vii.

S S

Gly Ile Val Glu Gln Cys Cys Ala Ser Val Cys Ser Leu Tyr Gln Leu Asn Tyr Cys Asn
5 10 15 21
S
S

S S

Phe Val Asn Gln His Leu Cys Gly Ser His Leu Val Glu Ala Leu Tyr Leu Val Cys Gly Glu Arg Gly Phe Phe Tyr Thr Pro Lys Ala
5 10 15 20 25 30

Fig.1. Structura primara a insulinei (51 resturi de aminoacizi, 2 catene/2 lanturi peptidice,
M=5700 Da)
Fig.2. Imagini cu insulele lui Langerhans unde este secretata insulina
http://people.upei.ca/bate/html/notesonpancreaticfunction.html
Structura primara

Lizozim: enzima din lacrimi, saliva, mucus, albus de ou etc. care

omoara bacteriile
Modificarea structurii primare a hemoglobinei duce la afectiuni genetice
(siclemie)

Acidul glutamic este inlocuit cu valina

Siclemia sau anemia cu celule in secera este o

boala mostenita in care pacientul nu are suficiente
celule rosii sanatoase in sange pentru a transporta
oxigenul la toate celulele din corp. Boala
presupune producerea de hemoglobina S (Hb S sau
Hgb S) care este un tip anormal de hemoglobina.
Structura spatiala a proteinelor

Structura spatiala a proteinelor (modul de aranjare si impachetare a proteinelor fibrilare sau infasurare in
cazul proteinelor globulare) este rezultatul structurii primare si al legaturilor necovalente (legaturi de
hidrogen, legaturi polare, interactiuni hidrofobe, cu energii mici 1-7 kcal/mol sau 4-29 kJ/mol) ce se stabilesc cu
viteza mare si nu necesita catalizatori. Exista si situatii cand structura spatiala este stabilizata prin legaturi
chimice, -S-S-.

Aranjamentul spatial specific unui tip de proteina este dictat de principiul ca nivelul sau energetic sa fie minim si
de structura primara si stabilizat prin legaturi fizice intre diferite elemente ale aceleiasi proteine sau ale
proteinelor diferite.

Structura spatiala secundara: interactiile de tip legaturi de hidrogen (fizice) intre unitatile constituente ale
proteinelor (grupele carboxil si amino).

Studiul aminoacizilor si peptidelor a fost inceput inca din 1930 de Pauling si colab. prin cristalografie cu raze,
masurare de distante interatomice sau unghiuri de legatura.

S-a stabilit ca gruparea peptidica prezinta o conjugare p-π astfel incat legatura –CO-NH- capata un
caracter partial de dubla legatura (planara), iar rotatia libera in jurul legaturii C-N este partial
impiedicata.

Atomii de carbon vecini notati cu Cα (figura 3) vor adopta fata de acest plan o configuratie trans, mai stabila
decat cis.
 1 2

C
C
N
C

H
3 

Fig.3. Dispunerea spatiala a atomilor in legatura peptidica. 1234 reprezinta planul datorat
conjugarii p-π

Rotatia libera se mentine in jurul legaturilor C α-C si N-Cα astfel incat se pot realiza foarte multe conformatii ale
lantului polipeptidic. Legaturile de natura fizica sau cele disulfonice stabilizeaza anumite conformatii specifice
functiei pe care trebuie sa o indeplineasca proteina respectiva.

Pentru structura spatiala secundara a lanturilor polipeptidice au fost propuse (de catre Pauling
si Corey in 1951) forme elicoidale sau extinse: structura elicoidala α sau structura extinsa β.
 Fig.4.Structura secundara de α-elice a unei catene polipeptidice conform modelului propus
de L. Pauling si legaturile de hidrogen formate

pasul elicei este de 0,54 nm si cuprinde 3,6 resturi aminoacidice;

avansul pe verticala cu fiecare rest aminoacidic este 0,15 nm;
diametrul elicei (pe suprafata cilindrica ce contine atomi C α) este de 1,01 nm;
sensul rasucirii elicei este de la stanga spre dreapta;
radicalii R ai tuturor aminoacizilor sunt orientati spre exteriorul elicei
 Tabel 1. Structura secundara de α-elice
Proteina Continut (%) elice-α
Keratina ≈100
Mioglobina 70
Serumalbumina 46
Insulina 38
Ovalbumina 31
Pepsina 31
Ribunucleaza 16
Chimotripsina 15

Tabel 2. Aminoacizi care stabilizeaza, destabilizeaza sau rup elicea-α

Aminoacizi care Aminoacizi care Aminoacizi care
stabilizeaza elicea-α destabilizeaza elicea-α rup elicea-α
Alanina Serina Prolina
Leucina Izoleucina Hidroxiprolina
Fenilalanina Treonina
Tirozina Acid glutamic
Triptofan Acid aspartic
Cisteina Lisina
Metonina Arginina
Histidina Glicocol
Asparagina
Glutamina
Valina

Caracteristic pentru proteinele cu structura de elice-α este posibilitatea de a se asocia cate doua, trei sau mai multe
lanturi si incolaci formand fibrile si fibre cu rezistenta mecanica, denumite structuri superelicoidale.
In cazul structurii β, lanturile polipeptidice sunt extinse, atat cat permit unghiurile de valenta, catenele avand
forma de foaie plisata, figura 5.

Fig.5. Structura secundara β cu catene polipeptidice antiparalele sus, paralele partea de jos
a figurii
In acest caz, structura permite formarea tot a unui numar maxim de legaturi de hidrogen (ca in cazul structurii
elice-α), dar intermoleculare (intre planele paralele formate de catenele extinse). Cea mai stabila structura se
obtine daca lanturile polipeptidice evolueaza unul de la capatul N-terminal spre cel C-terminal si celalalt in sens
invers (structura β cu lanturi antiparalele).

O astfel de structura secundara in proportie de ≈100% o intalnim in fibroina din matasea naturala unde
distantele dintre foi sunt mici, de 0,35 nm si 0,57 nm, alternativ.

Spre deosebire de proteinele cu structura elice-α, cele cu structura secundara β nu contin cistina deci nu se
formeaza legaturi disulfurice –S-S- intre catene ca in cazul elicei-α.
Structura spatiala tertiara - modul de impachetare a lantului polipeptidic

Structura spatiala tertiara a proteinelor defineste modul de impachetare a lantului polipeptidic. In cele
mai multe cazuri, un lant proteic contine zone cu structura elicoidala α, zone cu structura β si zone
neorganizate.

In urma interactiunilor dintre diversi radicali R ai aminoacizilor (legaturi de hidrogen, legaturi ionice,
interactiuni hidrofobe sau chiar legaturi covalente –S-S-) segmentele cu structuri diferite capata o anumita
aranjare spatiala care ia forma finala a proteinei (conformatia) si care aranjare defineste structura tertiara a
proteinei.

Aceasta conformatie este aranjamentul spatial cel mai favorabil din punct de vedere energetic si deci cel
mai stabil si care este rezultatul structurii primare a proteinei. Informatia genetica tradusa in secvente de
aminoacizi, prin jocul fortelor fizico-chimice se transforma spontan in edificii tridimensionale specifice si
care reprezinta structura tertiara a proteinei.

Prima proteina a carei structura tertiara a fost stabilita detaliat este mioglobina (figura 6). Aceasta proteina se
gaseste in muschii unor mamifere (balena, casalot, foca, morsa) si are rolul de rezervor de oxigen. Contine un
singur lant polipeptidic avand 150-153 aminoacizi si o grupare prostetica denumita hem si care este o fero-
porfirina capabila de legare reversibila a oxigenului.
 Histidina
Fig.6. Structura spatiala tertiara a mioglobinei

Lantul polipeptidic este format din 8 segmente rigide (elice-α) notate cu litere de la A la H .
Segmentele rigide sunt separate de segmente neelicoidale in care lantul polipeptidic isi schimba
directia permitand realizarea unei structuri foarte compacte cu dimensiuni 45x35x25 Å incat in
interior ramane spatiu doar pentru patru molecule de apa.
Radicalii nepolari (hidrofobi) ai aminoacizilor sunt orientati spre interiorul ghemului
macromolecular, iar cei polari si cu sarcini electrice, spre exteriorul proteinei. Exceptie fac gruparile
polare histidil angajate in legarea gruparii fero-porfirinice situata in interiorul proteinei.
Structura spatiala pe domenii

La unele proteine cu masa moleculara mai mare exista o organizare spatiala pe domenii, denumita si
suprastructura secundara.
Un domeniu al unei proteine multidomeniale corespunde unei portiuni de lant polipeptidic cu organizare
secundara si tertiara proprie. Domeniile sunt separate intre ele prin portiuni de lant mai putin organizat, deci
flexibil, ceea ce asigura mobilitatea relativa a domeniilor. Domeniile pot avea structuri, dimensiuni si functii
diferite.

Imunoglobulinele - 4 lanturi polipeptidice, H2L2. Lanturile H (heavy) sunt formate din aproximativ 440 de
resturi aminoacidice (M=50-75 kD), iar cele L (light) cuprind aproximativ 220 resturi aminoacidice (M=20-25
kD). Lanturile L si H pot fi constante (c) sau variabile (V).

Fig.7. Structura generala a unei imunoglobuline:

H-catene heavy;
L-catene light;
V-catena variabila;
C-catena constanta;
S-S punte disulfurica
Structura spatiala cuaternara

Numeroase proteine sunt alcatuite din lanturi polipeptidice distincte (fara legaturi covalente intre ele), de regula
un numar mic si pereche.

Aceste proteine se numesc oligomere, iar catenele individuale sunt denumite subunităti sau protomeri.

Natura, numarul si modul de asociere spatiala a protomerilor definesc structura cuaternara a proteinei
respective.

Activitatea biologica a proteinei se manifesta doar la nivelul structurii cuaternare, protomerii separati fiind
inactivi.
Tabel 3. Proteine oligomere
Proteina Masa proteinei kDa Numarul de protomeri Masa protomerilor kDa
Miozina 468 2 212
Creatin kinaza 80 2 40
Fosfataza alcalina 80 2 40
Hemoglobina 64,5 4 16
Lactat dehidrogenaza 150 4 35
Aldolaza 160 4 40
Glicogen fosforilaza 270 4 92,5
Piruvat kinaza 237 4 57,2
Ceruloplasmina 151 8 18
Glutamin sintetaza 592 12 48,5
Prima proteina oligomera a carei structura a fost elucidata este hemoglobina. Ea contine 2 lanturi α cu 141 resturi
de aminoacizi si doua lanturi β cu 146 de aminoacizi, fiecare din aceste lanturi avand atasat necovalent un hem.

La proteinele oligomere cu structura cuaternara, activitatea biologica se manifesta doar la nivelul

ansamblului de lanturi, protomerii separati fiind inactivi biologic.

Fig.8. Structura cuaternara a hemoglobinei

 STRUCTURA PROTEINELOR - REVIEW

Grupe R
Interactiuni hidrofobe
Punti disulfidice
(Legaturi ionice si de H)

3°
Polipeptide
multiple
Interactiuni
1° hidrofobe
Secventa aminoacid
Legaturi 4°
peptidice
Determinata de
ADN
2°
Grupe R
Legaturi de H