PROTIDE

Aspecte generale
Clasificarea protidelor
AMINOACIZI
OLIGOPEPTIDE

PROTIDE PEPTIDE POLIPEPTIDE

PROTEINE
SIMPLE

PROTEINE PROTEINE
CONJUGATE
 Tab.1. Diversitatea funcțiilor protidelor
Categoria
Enzime
Proteine de structură
Proteine de transport
Proteine de apărare
Proteine de rezervă
Receptori
Receptori de transcripție
Hormoni
Funcția generală Exemple Rol biologic
Cataliza reacțiilor biochimice Anhidraza carbonică Accelerarea schimburilor de
CO2
Organizarea și consolidarea Colagen, Elastina Constituient al tendoanelor,
celulelor și structurilor cartilagiilor, țesutului
conjunctiv
Facilitarea transportului ionilor sau Permeaza lactozei Asigură trecerea și
moleculelor la traversarea acumularea lactozei în celula
membranei bacteriană
Neutralizează structurile străine Imunoglobuline ( Fixează specific structurile
anticorpi) străine ( antigene)și
favorizează eliminarea lor
Nutriția paleativă a descendenților 9 Ovoalbumina Proteina principală a oului
ouă, cereale)
Detecția și transducția semnalelor Rodopsina Captarea fotonilor în retină
chimice, electrice, luminoase
Modulatori ai expresiilor genelor Gena 4p Controlează metabolismul
azotat
Comunicarea chimică între țesuturi Insulina Asigură intrarea și consumul
și organe glucozei în țesuturile
vertebratelor
 AMINOACIZI
Aminoacizii (AA) sunt molecule organice care conţin o grupare amino (-NH2) şi o grupare acidă
carboxil (–COOH)

Formula generală este H2N-CH-R-COOH

Exista mai mult de 300 de compusi organici numiti aminoacizi, dintre care doar 20 apar in
compozitia proteinelor din corp.
+H N CH COO- +H N CH COO- +H N CH COO-
3 3 3
CH3 CH (CH2)2

H3C C2H5 S CH3

Alanina (Ala) Izoleucina (Ile) Metionina (Met)

+H N CH COO-
3
CH2OH

Serina (Ser)
• Aminoacizi cu radicali nepolari. Această grupă cuprinde patru aminoacizi
alifatici (alanina, valina, leucina şi izoleucina), doi aminoacizi aromatici
(fenilalanina, triptofanul), un aminoacid cu sulf (metionina) şi un iminoacid
(prolina).
• Aminoacizi cu radicali polari neîncărcaţi. Din această grupă fac parte: un
aminoacid alifatic (glicina, glicocolul), doi hidroxiaminoacizi (serina şi
treonina), un aminoacid cu sulf (cisteina),un aminoacid aromatic (tirozina) şi
două amide (asparagina şi glutamina).
• Aminoacizi cu radicali polari încărcaţi negativ (acezi). Din această grupă
fac parte doi aminoacizi dicarboxilici (aspartic şi glutamic).
• Aminoacizi cu radicali polari încărcaţi pozitiv (bazici). Din această grupă
fac parte: doi aminoacizi bazici (lizina şi arginina), şi un aminoacid slab bazic
(histidina).
Aminoacizi neproteici
În natură sunt prezenţi, în formă liberă sau ca derivaţi, dar nu apar în proteine, peste
200 de aminoacizi dintre aceştia se pot menţiona:
Sarcozina - este un derivat metilat al glicinei, fiind un produs intermediar de
metabolism a compuşilor cu un singur atom de carbon.
Betaina – este derivatul trimetilat al glicinei, fiind un produs intermediar al
metabolismului lipidelor.
Homoserina - este un produs intermediar de metabolism.
Ornitina şi citrulina – sunt produşi intermediari importanţi ai biosintezei ureei.
Acidul γ-aminobutiric – participă în calitate de agent chimic la transmiterea
impulsurilor nervoase.
β-alanina – se găseşte în peptidele naturale carnozină şi anserină şi intră în
compoziţia acidului pantotenic şi a derivatului său coenzima A.
Proprietăţile generale ale aminoacizilor

• Proprietăţi acido – bazice

Aminoacizii au un caracter amfoter datorită prezenţei concomitente în
moleculă a unei grupări funcţionale acide (-COOH) şi a unei grupări
funcţionale bazice (-NH3). Moleculele aminoacizilor au structura unor amfioni
bipolari de formă:
Aminoacizii fiind combinaţii organice cu funcţiuni mixte, vor prezenta reacţiile
grupărilor carboxil respectiv a grupărilor amino, reacţiile catenelor laterale,
reacţii dictate de prezenţa simultană a funcţiilor –COOH şi -NH2 şi reacţii
specifice anumitor aminoacizi.
1.Proprietăţile grupei amino
- formarea de săruri cu acizii organici şi anorganici
- formarea amidelor
- formarea de hidroxiacizi
- formarea de baze Schiff
- formarea de betaine
- reacţii de condensare cu derivaţi halogenaţi aromatici
- dezaminare-oxidativă:
- reductivă
- hidrolitică
Reacţia fiind cantitativă, se foloseşte la dozarea aminoacizilor prin metoda Van Slyke.

• Cu aldehida formică - derivaţi metilenici, în care gruparea –NH2 este

blocată şi rămâne funcţia –COO- care poate fi titrată cu baze (metoda
Sőrensen).
 Reacţia Maillard
Câteva din consecinţele directe ale reacţiei Maillard sunt:
- formarea produşilor coloraţi: unii dintre ei sunt necesari, cum ar fi
îmbrumarea cafelei prăjite şi închiderea culorii pâinii în timpul coacerii; alţii
nedoriţi, cum ar fi îmbrumarea sucurilor;
- producerea substanţelor de gust, aromă, normale sau neplăcute;
- formarea substanţelor antioxidante, fie ca reductone, fie ca agenţi de
chelatinizare a ionilor metalelor grele cu funcţii prooxidante;
- reducerea valorii nutriţionale prin distrugerea unor vitamine (acid
ascorbic, tiamina şi riboflavina), micşorarea conţinutului de lizină (aminoacid
esenţial)şi reticularea proteinelor cu efecte asupra biodisponibilităţii lor;
- apariţia unor substanţe toxice; formarea melanoidinelor cu efect
carcinogenic, mutagenic şi antimutagenic.
Decarboxilarea aminoacizilor cu formare de amine biogene
Tiramina - rezultă prin decarboxilarea tirozinei şi este hipertensiv
Cisteamina – rezultă prin decarboxilarea cisteinei şi intră în structura
coenzimei A.

Putresceina şi cadaverina – sunt amine biogene toxice. Prima rezultă prin

decarboxilarea ornitinei iar a doua se formează din lizină.
Mecanismul de
formare al
aminelor
biogene
Efectul aminelor biogene asupra sănătății
În cazul deficitului de putrescină, găsită în concentrația mare în creier, se
spune că dezvoltă depresia și, de asemenea, este utilă în fiziopatologia
depresiei.
 HCl
R CH COOH + R' OH R CH COOR' Cl-
-H2O I +
NH2 NH3
aminoacid alcool ester

Formarea amidelor.
În prezenţă de amoniac, sau prin alte procedee, gruparea acidă se
transformă în amidă:
R CH COOR' + NH3 R CH CONH2 + R' OH
I
NH2 NH2
aminoacid amidã

Amide naturale sunt asparagina şi glutamina

Reacţia dintre doi sau mai mulţi aminoacizi, cu eliminarea intermoleculară de
apă, dă naştere la di – sau poli – peptide caracterizate prin legătură peptidică ( –
CO – NH - ).
Reacţii radicalilor R
Radicalii aminoacizilor polari conţin ca fracţiuni –OH alcoolic sau –OH fenolic, care se
pot esterifica şi eterifica similar alcoolilor şi fenolilor corespunzători

Radicalii cu grupare tiol (-SH) prezintă un număr mare de reacţii specifice

importante. Cea mai importantă reacţie a grupărilor tiol o reprezintă echilibrul
redox tiol-disulfură.
 PEPTIDE
Definiţie, clasificare, nomenclatură
Peptidele sunt combinaţii de tip amidic rezultate prin condensarea a două sau
mai multe molecule de aminoacizi.

Sunt solubili în solvenţi organici. Soluţiile lor nu coagulează sub acţiunea

căldurii,dar precipită prin adăugare de săruri ale metalelor grele. Solubilitatea şi
tendinţa de cristalizare scade odată cu creşterea greutăţii moleculare. Ele sun
substanţe cu caracter amfoter şi prezintă activitate optică.
Sub aspect chimic, dau reacţii asemănătoare cu aminoacizii.
Polipeptidele superioare dau cu o soluţie alcalină de sulfat de cupru o coloraţie
violet-purpurie,iar oligopeptidele una roz-roşietică. Această reacţie este denumită
reacţia biuretului.
Dintre aceste substanţe amintim: anserina şi carnitina,reprezentate în organismul
animal,dintre tripeptide amintim glutationul,bine reprezentat în organismele
vegetale.
 Carnozina şi anserina CH2 CH COOH
HN N NH CO CH2 CH2 NH2

Carnozina
(-alanilhistidina)
Glutationul
Este format din resturi de glicină, cisteină şi acid glutamic
 PROTEINE
Protidele sunt macromolecule care conţin
minimum 100 resturi aminoacidice şi
prezintă o organizare arhitecturală
determinată genetic.
Proprietăţile fizice şi chimice ale proteinelor
Legaturile din structurile proteice
• Legăturile de hidrogen sunt destul de slabe şi se stabilesc între doi
atomi electronegativi (O, N) prin intermediul unui H;
Interacţiunile prin punţi de hidrogen au rol esenţial pentru că sunt cele mai
numeroase.
Aminoacizii polari localizaţi la suprafaţa globulelor sau fibrelor, pot forma
legături de hidrogen cu molecule de apă contribuind la solubilizare.

• Legăturile apolare (interacţiuni Van der Waals) se manifestă între toţi

atomii moleculelor proteice. Natura interacţiilor (atracţii sau repulsii) depind
de distanţă. Slaba atracţie apare numai când grupele ce se întâlnesc se
găsesc suficient de aproape una de alta.
STRUCTURA PROTEINELOR
STRUCTURA PRIMARĂ A PROTEINELOR

Fragment din structura

primară a unei proteine
STRUCTURA SECUNDARĂ A PROTEINELOR
Conformația α -helix

Structura secundară  se întâlneşte în

diverse proporţii atât în proteinele fibrilare
cât şi la proteinele globulare. O proteină
fibrilară cu structură secundară  în
proporţie de aproape 100% este keratina
(păr, piele, unghii).
Structura foaie pliată - structura β
În cazul în care catenele extinse sunt aliniate una
lângă alta, legăturile de hidrogen formează punți
între catene .
Catenele orientate în aceași direcție ( direcția
capetelor N- terminal și C- terminal este aceeași),
formează β –structuri paralele, iar cele orientate în
direcții opuse formează β – structuri antiparalele.

Structura secundară β în foaie pliată este

întâlnită în proporţie de aproape 100% în
proteina din mătase, fibroina. Această
structură conferă fibroinei rezistenţă la
întindere şi flexibilitate.
Structurile β sunt întâlnite frecvent în
proteinele globulare.
STRUCTURA TERȚIARĂ A PROTEINELOR
STRUCTURA CUATERNARĂ A PROTEINELOR
Nivele de organizare a moleculei proteice
Denaturarea proteinelor
Clasificarea proteinelor
Holoproteide fibrilare
Heteroproteide (proteine conjugate)
Porfină
Structura hemului
 Mioglobina
• Citocromii constituie componente importante a
tuturor organismelor. Grupa citocromilor
cuprinde toate homoproteidele intracelulare,
legate de particulele subcelulare (mitocondrii,
microzomi), cu rol de catalizatori redox în lanţul
respirator, în conservarea energiei, fotosinteză,
în diferitele oxidări ale substanţelor endogene şi
exogene şi în procesele metabolice ale unor
bacterii anaerobe.
Citocrom c