La bacteria Dialister pneumosintes, care prezintă cea

mai mică celulă de tip procariot cunoscut până în

prezent, apa reprezintă 75%, iar restul este
reprezentat de proteine, acizi nucleici, glucide, lipide
etc. Bacteria conţine circa 800 de tipuri diferite de
proteine care, prin activitatea lor enzimatică, asigură
catalizarea a 500-1000 de reacţii chimice
indispensabile vieţii; aceasta este limita inferioară
cunoscută la care se manifestă viaţa.
Centrul de excelență în medicină și farmacie ,,R. Pacalo”
Catedra Discipline Farmaceutice
Disciplina Biochimia generală

Subiectul Chimia proteinelor conjugate

profesor V. Barnaciuc,
grad didactic doi
 PLAN
 Definiţie, clasificare, importanţă biologică a
proteinelor conjugate. Caracteristica claselor.
 Nucleoproteine. Tipuri de acizi nucleici, deosebiri
structurale şi funcţionale.
 Nucleotide şi nucleozide.
 Structura bazelor azotate şi pentozelor. Catene
polinucleotidice. Complementaritatea bazelor azotate.
 Nivele de organizare spaţială a acizilor nucleici.
Tipuri de ARN.
 Cromoproteine - structura şi funcţiile
cromoproteinelor;
 Tipuri de Hb. Derivaţi ai Hb (oxi-, carboxi-,
methemoglobină).
 Proteine
Simple - fibroina,
cheratina, elastina, Complexe
albumine, histone.
 Heteroproteinele
Constau
dintr-o
parte
proteică

Glicoproteine
Lipoproteine Conțin o
Nucleoproteine componentă
Cromoproteine neproteică -
Fosfoproteine prostetică
Metaloproteine
 Clasificarea cromoproteinelor
Clasa de Gruparea prostetică Reprezentanții clasei
compuși
Cromo- Combinații colorate Hb, mioglobina, citocromii,
(hemo-, clorofil-, catalaza, peroxidaza
cobamid-,flavoproteine)
Nucleo- Acizii nucleici Viruși, ribosomi, cromatina
Fosfo- Acid fosforic Cazeina laptelui, ovalbumina,
vitelina
Metalo- Ioni de matale Feritina, transferina,
ceruloplasmina, hemosiderina
Glico- Glucide și derivații ai Glicoforina, interferonul,
lor imunoglobulinele
Lipo- Lipide și derivații ai Chilomicroni, lipoproteinele
lor plasmei sanguine, LP laptelui
 Metaloproteinele

Ionul metalic este legat

Proteine direct de catenele
polipeptidice ale componentei proteice și nu este
Simpleîntr-o
inclus altă structură (cum ar fi nucleul
- fibroina,
protoporfirinic Complexe
la cromoproteine).
cheratina, elastina, Conțin unii ioni
metalici 2+, Fe3+, Cu2+, Zn2+) în calitate de grupare
(Fehistone.
albumine,
prostetică.
 Rol de depozitare –
Feritina (depozitarea Fe)

Transportarea Me –
transferina (Fe)

Metalo Transportarea Me –
proteine ceruloplasmina (Cu)

Enzime –
ascorbatoxidaza
(conține Cu)

Enzime-
anhidraza carbonică
(conține Zn)
 Cazeina,
ihtulina

Vitelina,
vitelinina

Ovalbumina,
Fosfo Pepsina
proteine fosforilaza

Servesc ca material
energetic; plastic în
procesul de
embriogeneză și
creștere postnatală;
alimentar.
  Lipoproteine de
densitate foarte
mică (VLDL);
 Lipoproteine de
Lipo densitate mică
Proteine - (joasă) (LDL);
transportul Lipoproteine de
de lipide în densitate
țesuturi și intermediară (IDL);
. în sânge Lipoproteine de
densitate mare
din intestin
(HDL);
Chilomicroni.
 Glicoproteine

Proteine
Simple - fibroina,
Complexe
cheratina, elastina, Agenți
Rol histone.
albumine, Molecule de
protectori
structural; transport.
(mucinele);
 Participă în coagularea sîngelui:
protrombina, fibrinogenul

Enzime: saliva, suc gastric, bila

Secreții vaginale, spermă;

Hormoni: foliculostimulant (FSH),
luteinizant
• Posedă termolabilitate: membrana
m/o care populează izvoarele termale,
capsulele sporilor termo- și chimic
rezistente;
• Peștii ce trăiesc în Antarctida GP au
rol de a/friz.

• Funcție antigenă – înlocuirea unui

monozaharid de pe suprafața
eritrocitelor, determină schimbarea
grupei de sînge.
 Nucleoproteinele

Proteine
Cele mai importante proteine complexe datorită
faptului -că
Simple gruparea lor prostetică este reprezentată
fibroina,
de un acidelastina,
cheratina, nucleic. Complexe
histone. – substanțe macromoleculare
Acizii nucleici
albumine,
alcătuite din mononucleotide unite între ele prin
legături fosfodiesterice.
 Clasificare

În funcție
Proteine de natura acidului
nucleic deosebim:
Simple - fibroina, ribonucleoproteine
Complexe
cheratina, elastina, (nucleoproteine ce conțin
albumine, histone.
ARN) și deoxiribonucleo-
proteine (ce conțin ADN în
calitate de grupare
prostetică).
După provenienţa lor (materialele din care au fost extrase),
acizii nucleici erau consideraţi de două tipuri:

Acizi timonucleici-
acizi nucleici din
timus sau acizi
nucleici animali;

Acizi zimonucleici-
acizi nucleici din
drojdie sau acizi
nucleici vegetali.
S-a constatat că deosebirea
dintre ei constă în natura
componentului glucidic
(acizii timonucleici conţin în
molecula lor dezoxi-D-
riboza, iar acizii
zimonucleici conţin D-
riboza), denumirile lor au
fost înlocuite cu denumirile
de acizi dezoxiribonucleici
(ADN), şi acizi ribonucleici
(ARN).
O catenă de AN este
alcătuită dintr-un număr
mare de nucleotide. Mai
multe nucleotide formează o
polinucleotidă. Fiecare
nucleotidă este formată din
trei componente: o glucidă
cu cinci atomi de carbon
denumită pentoză, un rest de
acid fosforic, denumit și grup
fosfat și o bază azotată.
ADN este prescurtarea de la
acidul dezoxiribonucleic.
Se găsește în fiecare celulă a
ființelor vii și este esențială
pentru identitatea oricărui
organism, de la Euglena
viridis, mica ființă
unicelulară aflată la granița
dintre plante și animale, și
până la Homo sapiens
sapiens, omul contemporan.
ADN-ul este cel mai complex și mai cunoscut dintre cei
doi acizi nucleici.
Spre deosebire de ARN, care este monocatenar, ADN-ul
este policatenar, alcătuit din două catene.
Pentoza specifică ADN-ului este dezoxiriboza. Bazele
azotate sunt de două feluri: purinice și pirimidinice.
Cele două baze purinice sunt adenina și guanina, iar
bazele pirimidinice sunt citozina și timina. Pentozele și
grupările fosfat alcătuiesc catenele, iar bazele azotate
unesc cele două catene.
Bazele azotate se unesc în modul următor: adenina
cu timina, iar guanina cu citozina. Ordinea în care
sunt așezate bazele azotate contribuie la
codificarea informației genetice.
Structura bicatenară dublu-elicoidală a
ADN-ului
ADN-ul conţine zone numite
gene. Fiecare genă
determină anumite
caracteristici ale
organismului. O genă poate
determina una sau mai multe
dintre caracteristicile
organismului.
Prin modificări produse la
nivelul genelor apar
mutaţiile genetice.
 ARN
Acidul ribonucleic (ARN) este, ca și ADN-ul, un
polinucleotid format prin copolimerizarea
ribonucleotidelor.
 Structura ARN-ului
• Molecula de ARN este monocatenară
(este alcătuită dintr-un singur lanț
polinucleotidic).
• Este un complex macromolecular similar,
structural și funcțional, în multe privințe
ADN-ului.
• ARN-ul rezultă din copolimerizarea
ribonucleotidelor, care determină
formarea unor lanțuri lungi,
monocatenare.
Tipuri de ARN celular
Cromoproteinele sunt heteroproteine care au
compartimentul prostetic (neproteic) colorat
(un compus ce absoarbe în vizibil determinînd o
culoare specifică).
În funcție de natura grupei prostetice,
cromoproteinele se pot clasifica în

cromoproteine
porfirinice
(neenzimatice)

cromoproteine
neporfirinice
(enzimatice)
Cromoproteine porfirinice - hemoproteine
(grupa colorată hem)

Hemoglobina, • transportori de oxigen

Mioglobina

• transportori de electroni în
Citocromii diverse lanțuri oxidative

Catalaza, • enzime ce functionează ca

peroxidazele antioxidanți
 Cromoproteine neporfirinice

• proteine implicate
Siderofilina, în transportul și
Feritina depozitarea
fierului în
organism;

• proteina ce
Ceruloplasmina conține cupru
Unele cromoproteine sînt și metaloproteine,
deoarece conțin și ioni metalici.
Cromoproteinele porfirinice au ca grupă prostetică
hemul, care și conferă culoarea roșie acestor
proteine
Hemul (protohem) constă dintr-o parte organică și
ionul de Fe (II). Complexul organic conține
protoporfirina formată din 4 grupe pirol legate
prin punți metinice (-CH=), formînd un inel
tetrapirolic, 4 grupe CH3, 2 grupe vinil, 2 catene
propionice.
 Sînt posibile 15 variante de aranjare în spațiu a
acestor substituienți.
Sistemele biologice conțin doar un izomer –
protoporfirina IX.
În centrul acestui inel atomul de Fe e atașat cu 4
atomi de azot. Fe formează 2 legături coordinative
suplimentare cu azotul din histidină. Atomul de Fe
în hem poate exista în forma Fe2+ sau Fe3+. Doar
forma Fe2+ poate adiționa O2.
 Structura hemului
• 4 inele
pirolice +Fe
+punţi
metinice (α,
β, γ, δ) Punți
• 4 radicali metinice

metil
• 2 vinil
• 2 resturi de a
propionic
Clorofila Hemoglobina
 Funcțiile cromoproteinelor

Reacțiile
redox
Transportul
O2, CO2 Senzațiile de
lumină, culoare

Cromoproteine

Respirația Fotosinteza
celulară
 Hemoglobina - pigmentul respirator
(pigmentul roșu), al tuturor vertebratelor,
fiind prezentă în eritrocite, unde are rol în
transportul oxigenului (oxihemoglobină) și a
CO2 (carbohemoglobină).
 Constituită dintr-o
componentă proteică -
globină și o
componentă prostetică,
colorată, hemul
molecula Hb este un
ansamblu alcătuit din
4 subunități proteice.
 Globina constă din 4
subunități sau catene
polipeptidice.
În HbA aceste catene -
α, β.
Fiecare moleculă de Hb
conține cîte 2 catene α, β.
Catena α conține 141
resturi de AA, iar catena β
- 146.
Globina se leagă nu doar
cu inelul porfirinic, dar și
cu ionul de fier.
Hemoglobina se poate combina cu dioxidul
de carbon (CO2) şi formează
carbohemoglobina.
Acesta este un compus fiziologic ce nu
afectează funcţia de transport a O2.
HbCO2 reprezintă una din formele de
transport ale CO2 de la țesuturi la plămâni.
CO afectează legarea oxigenului de Hb, datorită afinității
de circa 200 de ori mai mare față de oxigen. O cantitate
extrem de mică de CO (provenit de ex. din fumul de
țigară, eșapamentul automobilelor), reduce foarte mult
capacitatea de legare a O2 de către Hb. Monoxidul
formează carboxihemoglobina, un compus extrem de
stabil, de culoare roșu strălucitor.
Asemănător cu CO se comportă și ionii CN- (cian), SO
(monoxidul de sulf), NO2 (dioxid de azot), S2- (sulfit),
nitrații.
Toți acești compuși manifestă afinitate crescută pentru
ionul de Fe de care se leagă fără a-i schimba starea de
oxidare, și mai grav neinhibînd legarea oxigenului,
determinînd intoxicații grave.
 Oxidarea Fe2+ la Fe3+ determină conversia Hb la
hemiglobină sau methemoglobină, compus care nu poate
lega oxigenul.
Methemoglobina ușor leagă ionii CN- formînd
cianmethemoglobina și astfel salvează organismul de la
acțiunea mortală a cianurilor.
În intoxicații cu cianuri se administrează subst. ce
provoacă methemoglobinemie.
 Hemoglobina este urmărită în permanență în cadrul
testelor sanguine, (numărarea hematiilor), rezultatele
fiind exprimate în unități de concentrație masică:
g/L, g/dL, mol/L (1g/dL = 0,621 mmol/L). Dacă
concentrația Hb totale scade sub acest punct, este
vorba de o anemie.

F - 120 - 140g/l
M - 130 - 160g/l
Determinarea Hb se face prin analiză sanguină și
urmărirea valorii hematocritului care reprezintă volumul
ocupat de hematii în cadrul volumului sanguin.
Concentrația sanguină a hemoglobinei poate fi măsurată
cu hemoglobinometru electronic,
 Atunci cînd este saturată ( oxigenată )
complet, o moleculă de Hb poate transporta
patru molecule de oxigen.
Un gram de hemoglobină poate transporta
1,34 ml O2, iar în sînge există aproximativ15
g de hemoglobină .
Astfel, fiecare sută de ml de sînge arterial
transportă 20 ml de O2.
 Fiecare eritrocit conține 400 mln molecule de
Hb.
În lipsa Hb, capacitatea de transport a sîngelui
pentru oxigen scade mult.
100 ml de plasmă transportă doar 0,2 ml O2.
Tipuri de hemoglobină

Hb
fiziologică

Hb
patologică
 Tipuri de hemoglobină fiziologică

La embrion La făt: La adult:

(HbP): (Hb F)

Hb A
(cel mai des)
Gower 1
Hb A2
Gower 2
Hb A3
 Tipuri de hemoglobină patologică

Se cunosc
Se deosebesc β-HbH,
după forma
peste 100 γ-HbBart,
catenelor,
tipuri
înlocuirea AA HbS (frecvent)