Sunteți pe pagina 1din 4

Substanele proteice Proteinele sunt polimeri naturali, care reprezint catene formate din resturi de aminoacizi:

n proteine se ntlnesc resturi de numai a 20 de aminoacizi. Spre deosebire de ceilali polimeri att naturali cn i sintetici, care pot avea mas molecular variabil, proteinele au ntotdeauna mas molecular constant. Mai mult ca att, diferite proteine au o succesiune strict determinat a resturilor de aminoacizi n catena proteinei. Ca exemple de fibre proteice pot servi lna, mtasea natural. Mrfurile finite, care se fabric din ln i mtase natural sunt bine cunoscute de noi toi. La fel substane proteice sunt pielea, din care sunt confecionai pantofii i cizmele noastre. Multe obiecte utile i frumoase sunt confecionate din filde - coli de mamut sau elefant, care deasemenea sunt substane proteice. O component important n alimentaia noastr o reprezint substanele proteice, care se conin n pine, carne, ou, n cantiti mai mici - practic n toate legumele, fructele, semine, tubercule, etc. Proteinele se ntlnesc n toate celulele vii. (Mai amnunit despre proprietile proteinelor citii mai jos) PROTEINE Definiie: Proteinele sunt substane macromoleculare naturale care dau prin hidroliz aminoacizi. I. CLASIFICARE. NOMENCLATUR. Proteinele pot fi clasificate dup diferite criterii: I = dup structur:

http://www.noiscriem.net

- simple, care la hidroliza complet formeaz numai aminoacizi; din aceast grup fac parte: albuminele, globulinele, prolaminele, scleroproteinele, glutelinele; - compuse sau proteide (aici se refer complecii proteinelor simple cu componeni neproteici. Din acest ir fac parte: nucleoproteide, cromoproteide, metaloproteide, fosfoproteide, glicoproteide, lipoproteide); - derivai ai proteinelor (aici sunt incluse produii ce se obin n rezultatul unor sau altor transformri a proteinelor propriu-zise) II = dup gradul de asimetrie al moleculelor - proteine globulare (macromoleculele lor au o form de mici globule) - proteine fibroase (macromolecule sub form de fibre). Ex. keratina, colagen, sericin, fibroin. III = dup sursa de izolare (proteinele sngeleui, proteinele laptelui, proteinele esuturilor e.t.c.) IV = dup caracterul activitii biologice: - proteine-fermeni; - proteine-hormoni; - proteine-toxine .a. V = dup solubilitate: - proteine insolubile, scleroproteinele) - proteine solubile. Pentru proteine exist 4 niveluri de organizare structural : 1) STRUCTURA PRIMAR - rspunde de numrul resturilor aminoacizilor i succesiunea lor n molecula proteic; 2) STRUCTURA SECUNDAR - rspunde de aranjarea spaial a moleculei
http://www.noiscriem.net

proteinei. Este cunoscut faptul c unele proteine n spaiu sunt rsucite sub form de spiral, de exemplu spiral- : spiralizarea moleculei dup micarea acelor ceasornicului i spiral- : spiralizarea n direcie invers; 3) STRUCTURA TERIAL; Moleculele proteice au o anumit activitate biologic, care se realizeaz prin grupele funcionale prezente la resturile de aminoacizi din molecula proteic, de exemplu, grupa hidroxil din serin, sau grupa HS- din cistin i alte grupe funcionale. Ca proteina s fie biologic activ aceste grupe funcionale trebuie s fie orientate n spaiu ntr-un loc anumit. Aceast orientare este caracterizat de structura terial; 4) STRUCTURA CUATERNAR rspunde de 'mpachetarea' ctorva molecule de polipeptide. Este cunoscut faptul, c multe proteine sunt formate din 2 sau mai multe lanuri de polipeptide, care sunt unite ntre ele prin puni disulfidice -SS-. I.METODE DE PREPARARE nmajoritatea cazurilor de extragere cu solveni, proteinele se elimin sub form de amestecuri. Pentru a separa proteinele din amestecuri se folosesc diferite metode. Una dintre cele mai effective este metoda fracionrii proteinelor cu alcool metilic sau etilic, la temperatur joas i la un regim strict al pH-ului. Cu succes se utilizeaz metoda de sedimentare a proteinelor n punctul izoelectric. De asemenea, se mai folosesc metodele cromatografice (n special, pe ionii cu baz de celuloz), de adsorbie, diferite tipuri de electroforez. Proteinele insolubile se purific de impuritile solubile prin extracie cu soluii apoase de sruri, acizi, baze, solveni organici. II. PROPIETILE CHIMICE Proteinele conin grupe carboxil acide i grupe amino cu proprieti bazice, de aceea n soluii manifest proprieti amfotere. Una din proprietile importante ale proteinelor este capacitatea de a se denatura. Denaturarea este proces ce ine de structura proteinei (secundar, teriar i cuaternar) sub aciunea diferitor factori (temperatur, acizi, baze, raze UV, radiaie ionizat, ultrasunet etc.).
http://www.noiscriem.net

Denaturarea proteinelor, de obicei, este nsoit de micorarea solubilitii, mrirea viscozitii, eliberarea grupelor funcionale, pierderea activitii biologice .a.m.d. n procesul hidrolizei acide, bazice, fermentative, proteinele scindeaz n aminoacizi. Deoarece n componena proteinelor intr resturi de diferii aminoacizi, ele conin un numr mare de grupe funcionale, care sunt capabile s participe la foarte multe reacii chimice: de oxidare, reducere, formare de mercaptide, alchilare, arilare, eterificare, acilare, dezaminare cu acidul azotos, iodurare, fosforilare, nitrare, diazotare, diazocuplare, formilare .a. Proteinele pot fi sedimentate cu urmtorii acizi: fosforovolframic, fosforomolibdenic, tricloroacetic, salicilic, picric .a. i cu sruri a metalor grele. Proeteinele dau un rezultat pozitiv ntr-un ir de reacii de culoare, determinate de prezena unor resturi de aminoacid. Dintre cele mai importante pot fi menionate: reacia biuretului (legturile piptidice), reacia xantoproteic .a.

Descrcat de pe: www.ReferatScoala.com

http://www.noiscriem.net

S-ar putea să vă placă și