Sunteți pe pagina 1din 5

Proteinele

Proteinele sunt componente de baza ale tuturor celulelor vii, alaturi de lipide, zaharide, vitamine, enzime,
apa si saruri anorganice, formand impreuna un sistem complex in cadrul caruia se petrec o serie de reactii chimice care
asigura reproducerea, dezvoltarea si functionarea normala a fiintelor vii. Sunt componente ale structurilor celulare si au
functii biologice fundamentale : enzimatice, hormonale , imunologice. Sunt proteine unele substante cu puternica
activitate biologica ale celulelor ca: enzimele, pigmentii respiratori, multi hormoni si anticorpii. Substanta contractila din
fibrele musculare, din cilii si din flagelele organismelor inferioare, care poseda proprietatea de a transforma energia
chimica in energie mecanica, este de asemenea o proteina. Ele intra in structura tuturor celulelor, si ajuta la cresterea
si refacerea celulelor. Ca aspect , la microscop , proteinele sunt subtiri , ca niste bastonase gelatinoase. In organele
animale apar sub forma de muschi , piele ,par . Ele se gasesc si in plante , in cantitati mai mici . Toate sunt amestecuri
de compusi complecsi , continand carbon , hidrogen , azot , oxigen , uneori si fosfor , fier , iar de multe ori sulf .
Proteinele sunt principali constituenti ai corpului animalelor . Indeplinind o mare varietate de functii , se descopera o
diversificare deosebita in alcatuirea lor . S-a demonstrat ca proteinele constituie partea cea mai insemnata din
substanta uscata a celulelor . In corpul omenesc , 15 % din greutate se datoreaza proteinelor. Analiza lor elementara a
fost facuta de chimistul olandez Gerardus Iohannes Mulder ( 1802 - 1882 ) , extragandu-le din tesuturi animale si
vegetale . Acesta le-a dat , in anul 1838 , la sugestia fostului sau profesor J.J. Berzelius , numele de proteine , de la
grecescul 'protos' , care inseamna primul , in prima linie . Mulder publica aceasta denumire in 1840 ( in unele tratate
apare anul 1843 ) , in limba olandeza , tradusa apoi si
in limba franceza .
Caracteristica cea mai importanta a proteinelor este specificitatea: proteinele diferitelor specii vegetale si
animale se deosebesc intre ele, existand deosebiri chiar si intre proteinele indivizilor din aceeasi specie. Se apreciaza ca
intr-un organism animal exista circa 100.000 de proteinele specifice. Fiecare macromolecula de proteina este alcatuita
din 50 pana la 10.000 de unitati de α- aminoacizi, unite prin legaturi peptidice.
Clasificarea proteinelor

1. Dupa sursa de provenienta :


- proteine de origine vegetala
- proteine de origine animala

2. Dupa solubilitatea in apa si in solutii de electoliti :


- insolubile (fibroase)
- solubile (globulare)

3. Dupa produsii rezultati la hidroliza totala : 24798fdq15brs6i


 proteine propriu-zise ( dau prin hidroliza totala numai α-
aminoacizi)
 proteine conjugate sau proteide ( prin hidroliza totala se obtine,
pe langa α- aminoacizi, si o alta substanta, care in structura
proteinei apare ca grupa prostetica)
Proteinele fibroase se gasesc in organismul animal in stare solida si confera tesuturilor rezistenta mecanica (proteine de
schelet) sau protectie impotriva agentilor exteriori.
KERATINELE- proteinele din epiderma, par, pene, unghii, copite si coarne se disting printr-un continut mare de
sulf. Keratinele sunt insolubile in apa atat rece cat si calda, precum si in solutii saline. Din cauza aceasta
keratinele prezinta o mare inertie fata de agentii chimici, precum si fata de enzime.
FIBROINA, componenta fibroasa din matasea naturala, se gaseste in acest material inconjurata cu o
componenta amorfa, cleioasa, sericina, care reprezinta cca. 30 % din greutatea totala. In cele doua glande ale
viermelui de matase, proteinele sunt continute sub forma de solutie concentrata, vascoasa.
COLAGENUL, este componenta principala a tesuturilor conjunctive, tendoanelor, ligamentelor, cartilajelor,
pielii, oaselor, solzilor de peste. Exista numeroase varietati de colagen. Colagenul are o compozitie deosebita
de a keratinei si fibroinei, caci este bogat in glicol, prolina si hidroxiprolina, nu contine cistina si triptofan. Prin
incalzire prelungita cu apa, colagenul intai se imbiba,apoi se dizolva transformandu-se in gelatina sau clei.
ELASTINA constituie tesutul fibros, cu o elasticitate comparabila cu a cauciucului, a arterelor si a unora din
tendoane, cum este de exemplu tendonul de la ceafa boului. Elastina nu se transforma in gelatina la fierbere
cu apa si este digerata de tripsina. Ca si colagenul, fibrele de elastina sunt compuse din aminoacizi simpli, mai
ales leucina, glicocol si prolina.
In regnul vegetal nu se gasesc proteine fibroase; functia lor este indeplinita in plante de celuloza. Proteinele
fibroase se dizolva numai in acizi si baze concentrate, la cald, dar aceasta dizolvare este insotita de o degradare a
macromoleculelor; din solutiile obtinute nu se mai regenereaza proteina initiala. Proteinele fibroase nu sunt hidrolizate
de enzimele implicate in digestie si deci nu au valoare nutritiva.

Proteinele solubile sau globulare apar in celule in stare dizolvata sau sub forma de geluri hidratate. Ele au
insusiri fiziologice specifice si se subimpart in albumine si globuline. Albuminele sunt solubile in apa si in solutii diluate
de electroliti (acizi, baze, saruri),iar globulinele sunt solubile numai in solutii de electroliti.
Exemple de proteine solubile:
- albuminele din oua dr798f4215brrs

 caseina din lapte


 globulinele si albuminele din sange (hemoglobina, fibrinogenul)
 proteinele din muschi (miogenul si miosina)

Structura unei albumine


• proteinele din cereale (gluteina din grau, zeina din porumb)
• proteinele produse de virusi (antigeni) si bacterii
• anticorpii
• nucleoproteidele
• enzimele
• hormonii proteici (insulina)

Proteinele din sange


Sangele este o suspensie a unor corpuscule mari, vizibile la microscop, globulele albe si rosii, intr-un lichid
omogen numit plasma. Globulele rosii contin toata proteina colorata rosie, hemoglobina. Plasma contine in solutie
fibrinogenul, globuline si albumine. Lichidul ramas la indepartarea globulelor si a fibrinogenului se numeste serul
sanguin. Coagularea sangelui se datoreaza transformarii fibrinogenului intr-un gel ireversibil, fibrina.
Globulinele din ser pot fi separate in trei fractiuni, L-, B si z. O importanta deosebita o constituie z-globulinele, care s-au
dovedit identice cu anticorpii din serul sanguin.
Se stie ca in urma infectiilor cu bacterii sau virusuri, organismul animal devine imun, un timp mai lung sau mai
scurt, fata de o noua infectie cu acelasi germen patogen. Imunitatea se datoreaza aparitiei de anticorpi in serul
animalului infectat. Substantele care determina formarea anticorpilor, numite antigeni, sunt proteine, produse de
bacterii sau provenite din acestea sau din virusuri prin dezagregarea lor. Orice proteina straina introdusa prin injectie in
organism actioneaza ca antigen.
Proteinele din muschi
Muschii vertebratelor contin 15-20% proteine. Au fost izolate : miogenul, miosina, globulina X, stroma
musculara, tropomiosina si actina.
Miogenul este un amestec de cel putin 3 proteine, cu caracter de albumine si globuline. Miogenul contine enzimele
esentiale ale muschiului: fosforilaza, fosfoglucomutaza, etc..
Miosina si actina sunt proteinele care asigura functiunea contractila a muschiului. Tropomiosina este o proteina
unitara.

PROTEINE VEGETALE
Globulinele vegetale sunt mult raspandite in natura, alaturi de albumine.de exemoplu globulinele din semintele
oleaginoase :edestina, din samanta de canepa, excelsina din nuca braziliana, amandina din migdale si corilina din
alune, apoi globulinele din leguminoase, de ex.: faseolina din fasole, legumina din mazare, precum si globulinele din
cartofi, tomate, spanac,etc. Toate au configuratii globulare.
Proteine din cereale
Proprietatea graului de a da o faina panificabila se datoreaza caracterului special al proteinelor din
endospermul, bogat in amidon, al semintelor acestei cereale. Proteina din grau, glutenul, se obtine prin framantarea
fainei intr-un curent de apa; acesta antreneaza granulele de amidon, lasand glutenul sub forma unei mase lipicioase.
Spre deosebire de celelalte proteine vegetale, glutenul este insolubil in apa si in solutii saline. Cercetarea clasica a
glutenului a dus la concluzia ca el este un amestec de doua proteine : glutenina si gliadina. Cea din urma este singura
proteina solubila in alcool de 70 % si poate astfel fi separata de glutenina.
Din punct de vedere al constitutiei, majoritatea proteinele solubile fac parte
din categoria proteinelor conjugate, in care grupa prostetica poate fi o lipida (lipoproteide), acid fosforic (fosfoproteide),
un metal (metaloproteide) sau un acid nucleic (nucleoproteide).

COMPOZITIA PROTEINELOR
Toate proteinele contin elementele: C, H, O, N si S; in unele proteine se mai gasesc, in cantitati mici: P, Fe, Cu, I, Cl, si
Br. Continutul procentual al elementelor principale este de: C 50-52 %, H 6,8-7,7 %, S 0,5-2 %, N 15-18 %.
Prin hidroliza, proteinele se transforma in aminoacizi. Hidroliza proteinelor se poate efectua cu acizi, cu baze sau cu
enzime. Hidroliza acida se face prin fierbere indelungata (12-48 ore) cu acid clorhidric de 20% sau mai bine cu acid
formic continand HCl (2 ore). Hidroliza cu hidroxizi alcalini sau cu hidroxid de bariu are loc intr-un timp mai scurt. Prin
hidroliza se obtine un amestec care poate sa contina circa 20 L-aminoacizi. Se formeaza si amoniac prin hidroliza
grupelor CONH2 ale asparaginei si glutaminei.

ASIMILATIA SI SINTEZA PROTEINELOR


Se gasesc proteine in fiecare celula vie. Pentru sinteza lor, respectiv a aminoacizilor care le compun, plantele se
folosesc de combinatii anorganice ale azotului, amoniac si azotati, pe care le extrag din sol. Unele vietuitoare inferioare,
bacteriile de sol, pot folosi chiar azotul molecular.
Animalele nu au proprietatea de a asimila combinatiile anorganice ale azotului, ci sunt nevoite sa utilizeze proteinele de
origine animala sau vegetala, continute in hrana lor. Proteinele nu pot fi intrebuintate ca atare, ci sunt hidrolizate in
timpul digestiei, pana la aminoacizi. Acestia difuzeaza prin peretele intestinului in sange si servesc apoi celulelor pentru
sinteza proteinelor proprii ale organismului. Numai datorita acestui mecanism, fiecare celula isi poate construi proteina
ei specifica.
Organismul animal nu poate sintetiza decat anumiti aminoacizi; altii provin din proteinele hranei. De aceea, nu este
suficient ca hrana animalelor sa contina o anumita cantitate de proteine, ci acestea trebuie sa cuprinda o cant.
suficienta din fiecare aminoacid esential. Proteinele din lapte, carne, peste, oua, creier, serum, fibrina, soia si din
embrionul de grau contin aminoacizii esentiali in proportie adecvata. In schimb, hemoglobina, gelatina si multe proteine
din vegetale sunt deficiente in unul sau altul din aminoacizii esentiali. Folosirea exclusiva in alimentatie a acestor
proteine duce la tulburari grave. Lipsa aminoacizilor esentiali din proteinele hranei se manifesta la animalele tinere a
caror crestere inceteaza sau este incetinita. Simptomele de deficienta dispar daca se completeaza dieta cu lapte.

STRUCTURILE PROTEINELOR NATURALE


Se disting patru grade structurale sau niveluri de organizare dupa complexitatea lor. Acestea au fost numitestructuri
primare, secundare, tertiare si cuaternare.
Structura primara a unei proteine este determinata prin numarul si succesiunea specifica a aminoacizilor din catena
polipeptidica. Structura secundara a unei proteine este determinata de aranjarea in spatiu a catenei polipeptidice si de
legaturile care se stabilesc intre catene. Cercetarile in domeniu au sugerat ca macromolecula peptidica nu are forma
extinsa, ci adopta o forma rasucita sau incretita. Structurile tertiare : structurile secundare sunt determinate de
legaturile de hidrogen dintre grupele CO si NH ale catenelor polipeptidice. Intr-o elice L foarte lunga , se pot stabili
legaturi slabe, dar numeroase , si intre grupele R proeminente spre exterior , ale aminoacizilor. Sunt folosite 4 feluri de
legaturi intre grupe R apartinand aceleiasi catene polipeptidice prin care se poate realiza o structura tertiara. La
adoptarea si mentinerea unei anumite conformatii tertiare contribuie uneori ioni metalici sau, in proteide, grupele
prostetice.
Un model de structura tertiara este aceea a mioglobinei; iar un model de structura secundara este acela al keratinei.
Mai multe asemenea structuri tertiare sunt asociate intre ele formand structuri cuaternare. Fortele de atractie sunt
aceleasi ca in structurile tertiare, dar ele actioneaza in acest caz intermolecular, unind catene polipeptidice sau elice L-
diferite. Un exemplu de structura cuaternara este acela al hemoglobinei.

IZOLARE SI PURIFICARE

Proteinele insolubile pot fi usor separate de compusii care le insotesc in organismele animale, grasimi, hidrati de carbon
sau proteine solubile, asa ca izolarea lor nu prezinta dificultati. Din cauza insolubilitatii lor, nu pot fi purificate prin
dizolvare.
Proteinele solubile sufera usor la incalzire, sau sub actiunea acizilor, a bazelor, a dizolvantilor organici si a altor compusi
chimici, o transformare numita denaturare, prin care se pierde activitatea biologica specifica. Denaturarea proteinelor
consta in modificarea ireversibila a formei lor spatiale, naturale, in urma desfacerii unor legaturi din structura moleculei
proteice. Aceste modificari se produc fie sub actiunea unor agenti fizici (caldura, radiatii, ultrasunete) fie sub actiunea
unor agenti chimici (solutii de acizi, baze sau saruri, solventi organici, etc.)
Proteina se extrage din materialele biologice in care se gaseste cu o solutie salina, mai rar cu dizolvanti organici ca
glicerina sau acetona, diluate cu apa. Solutiile acestea contin si substante neproteice; indepartarea acestora se face cu
ajutorul dializei prin membrane permeabile pentru aceste substante dar impermeabile pentru proteine. Proteinele
insolubile in apa distilata se precipita la sfarsitul dializei. Indepartarea ionilor straini poate fi accelerata prin
suprapunerea unei electrolize, intr-un dispozitiv special (electrodializa).
Metoda obisnuita pentru obtinerea proteinelor din solutiile purificate prin dializa consta in precipitare cu saruri neutre,
sulfat de amoniu sau sulfat de sodiu, in stare solida sau in solutie saturata. Dupa un alt procedeu, precipitarea proteinei
se face cu etanol.

ROLUL PROTEINELOR IN ORGANISMUL UMAN:

1. Plastic.
2. Functional (realizeaza presiunea oncotica; participa la echilibrul acido-bazic; participa la constituirea enzimelor;
hormonilor; constituie receptori membranari, intra in constitutia altor substante active etc.).
3. Aparare (refacerea tesuturilor lovite, anticorpi; troficitate a celulelor sistemelor de aparare specific si nespecific;
creste rezistenta fata de actiunea nociva a unor substante toxice: Pb, Hg, Cd, Cr, Se, As, benzen, toluen, amine,
nitrobenzen, cloroform, CCl4, pesticide organoclorurate, sulfamide, antibiotice toxice - tetraciclina, saruri de Au s.a.).

4. Energetic - prin ardere dau 4,1 Kcal/g proteine; nu ard complet dand nastere unor substante toxice (amine toxice:
indol, triptamina, histamina) care cer un efort hepatic suplimentar.

NECESARUL DE PROTEINE
Depinde de necesitatile organismului:
1.Cantitativ:
Copii: 0-6 ani - 3-4 g prot/kg corp/24 h
7-12 ani - 2-3 g prot/kg corp/24 h
12-20 ani - 1,5-1,7 g prot/kg corp/24 h
Adulti: 1,2-1,5 g/kgc/zi (ex: 75 kg ® 85-105 g proteine/zi)
Gravide si mame care alapteaza: 2 g/kgc/zi
Sportivi, mucitori, refaceri musculare: 2-3 g/kgc/zi

SURSE DE PROTEINE

- Produse animale: lapte, branzeturi (100g branza = 25-30 g proteine), carne (20% proteine),viscere (ficat,
rinichi, inima, splina, peste), oua.
- Leguminoase: fasole (20-25%), mazare, soia (35%).
- Cereale : paine (8%).
- Nuci, arahide, alune, cartofi, ciuperci, legume, fructe (ultimele 2 mai putin).