BIOCHIMIE

Conf. Dr. Adriana Kaycsa

adrianakaycsa@yahoo.com
 INTRODUCERE
• M. Horowitz:

„Viaţa posedă proprietăţile de replicare,

cataliză şi mutabilitate”.

Biochimia este studiul vieţii la nivel molecular.

Este în legătură strânsă cu biologia moleculară

şi celulară.
Obiectivele majore ale biochimiei:

- izolarea moleculelor din celule

- determinarea structurii lor
- analiza modului lor de funcţionare
- apariţia vieţii
- studiul proceselor chimice din toate formele de viaţă:
microorganisme, plante, insecte, mamifere

Biochimia devine:
Limbajul comun pentru fiziologie, farmacologie,
genetică şi microbiologie
Deşi lumea vie prezintă o enormă diversitate, există totuşi
o remarcabilă similaritate în biochimia acestor forme de
viaţă.

De exemplu, codificarea şi expresia informaţiei ereditare,

principalele căi metabolice sunt identice la imensa
majoritate a lumii vii.

În organismul uman se găsesc peste 100 000 de specii

moleculare diferite.

Structura lor prezintă o mare regularitate, bazată pe

organizarea ierarhizată a moleculelor componente.
Organismele, din punct de vedere anatomic şi citologic, sunt constituite:
+ organe, alcătuite din
+ ţesuturi, iar acestea sunt alcătuite la rândul lor din
+ celule compuse din
+ organite subcelulare.

Biochimie
Organitele sunt constituite din ansamble supramoleculare care
sunt organizate în macromolecule cu masa moleculară de la câteva mii în
sus:
- proteine (21 de aminoacizi) + 2
- acizi nucleici (8 nucleotide)
- polizaharide (8 tipuri de glucide)
- lipide (nu sunt macromolecule)
Aceste macromolecule sunt constituite la rândul lor din câteva
specii monomerice, fapt ce uşurează enorm sarcina cercetătorilor.
Principalele elemente chimice prezente
în corpul uman

Element Abundenţa Element Abundenţa

(%) (%)
Carbon 50 Sulf 0,8
Oxigen 20 Sodiu 0,8
Hidrogen 10 Clor 0,4
Azot 8,5 Magneziu 0,1
Calciu 4 Fier 0,01
Fosfor 2,5 Mangan 0,001
Potasiu 1
Alte elemente sunt necesare în cantităţi mici:
iodul, cobaltul, molibdenul, seleniul, nichelul,
zincul, etc) numite microelemente.

Chiar dacă în unele cazuri nu se cunoaşte precis rolul

lor biologic, aceste elemente sunt necesare unor
organisme pentru creştere şi dezvoltare normală.

Aceste elemente se leagă între ele prin legături

preponderent covalente formând diverse structuri
moleculare.

Dintre diferitele tipuri de molecule din organite şi citosol

care intră în constituţia lumii vii, apa, conţinută în
proporţie de ~ 64% este componentul cel mai abundent.
Compoziţia chimică a corpului uman

Substanţa Abundenţa (%)

Proteine 15
Grăsimi 15
Glucide 1
Apa 64
Minerale 5
 PROTEINE
• Proteinele sunt substanţe macromoleculare organice cu structură
polipeptidică, în care unităţile de bază le reprezintă cei 21 de
aminoacizi proteinogeni.
• Proteinele au un rol esenţial în constituirea şi funcţionarea lumii vii.
• Proteinele constituie elementele structurale de bază în celulă,
ţesut şi organ, îndeplinind o serie de funcţiuni:
– proteinele cu funcţie catalitică (enzimele) catalizează toate
reacţiile metabolice;
– exprimarea informaţiei genelor necesită activitatea unui mare
număr de proteine care cooperează cu acizii nucleici în procese
ca : replicarea ADN, sinteza ARN şi a proteinelor;
– asigură contracţia musculară, mobilitatea celulară, procese
de transport intra- şi inter-celular;
– asigură imunitatea celulară şi procesele de transmitere a
semnalelor nervoase şi hormonale;
– rol energetic, cca. 20% în energetica organismului provenind
din oxidarea aminoacizilor proteinogeni.
 PROTEINE
• Chimic, proteinele sunt constituite din aminoacizi,
legaţi între ei prin legături peptidice.
• Numărul acestora într-o proteină este variabil, între 40 -
40.000, ceea ce ar corespunde unor mase moleculare
cuprinse între 5000 - 4.200.000 Da.
• Diversitatea proteinelor din natură se bazează pe
posibilităţile, practic nelimitate, de combinare a celor 21
aminoacizi proteinogeni. Astfel din 20 de aminoacizi se
pot obţine 202 (400) dipeptide diferite sau 203 (8000)
tripeptide diferite sau 204 (160.000) tetrapeptide diferite
ş.a.m.d.
• Această diversitate permite existenţa de proteine
specifice fiecărui organism, organ, ţesut, celulă.
 AMINOACIZI
• substanţe organice cu funcţiune mixtă; conţin în moleculă atât o
grupare aminică (-NH2) cât şi una carboxil (-COOH) legate de
acelaşi atom de carbon.
• Aminoacizii mai conţin catene alifatice, aromatice sau heterociclice.
• Funcţie de originea lor pot fi naturali sau artificiali
• Se cunosc aproximativ 300 aminoacizi (AA) naturali,
• 21 AA proteinogeni – în constituţia proteinelor din toate formele de
viaţă, specificaţi prin codul genetic.
• AA prezenţi în proteine - 90% din totalul lor (6-8 g/100 ml plasmă)
• AA proteinogeni liberi – 10% (0,05 g/100 ml plasmă)
• derivaţi, care rezultă, de fapt, postrannslaţional (după sinteza
proteinei); de ex. hidroxiprolina, hidroxilizina, cistina ce provine
din oxidarea a două resturi de cisteină la nivelul grupării –SH, la o
legătură -S-S-, etc. Alte modificări posttranslaţionale la nivelul
aminoacizilor pot fi metilări, formilări, acetilări, prenilări,
carboxilări, fosforilări, etc.
• aminoacizi liberi neproteinogeni, cu rol funcţional
 Structura chimică a aminoacizilor
proteinogeni

toţi sunt L-alfa-aminoacizi


R CH C OOH

N H2

Aminoacizi esenţiali – nu pot fi sintetizaţi de corpul uman

Aminoacizi semi-esenţiali - pot fi sintetizaţi de corpul uman numai
în anumite condiţii
Aminoacizi neesenţiali - pot fi sintetizaţi de corpul uman
 Aminoacizi cu catena laterală R alifatică
C H2 C OOH
• 1. Glicina (glicocol) Gli (G) NH2
• 2. Alanina Ala (A) C H3 CH C OOH

NH2

• 3. Valina Val (V) C H3 CH CH C OOH

C H3 NH2

• 4. Leucina Leu (L) C H3 CH C H2 CH C OOH

C H3 NH2

• 5. Isoleucina Ile (I) C H3 C H2 CH CH C OOH

C H3 NH2
 Aminoacizi cu catena laterală R
conţinând grupări hidroxil (OH)

C H2 CH C OOH
• 6. Serina Ser (S)
OH NH2

• 7. Treonina Thr (T) C H3 CH CH C OOH

OH NH2

• 8. Tirozina Tir (Y) HO C H2 C H C OOH

NH2
 Aminoacizi cu catena laterală R
conţinând sulf (S) şi seleniu (Se)

• 9. Cisteină Cis (C) C H2 CH C OOH

SH NH2

• 10. Metionină Met (M) C H 3 S ( C H2) 2 CH C OOH

NH2

H
• 11. Selenocisteină Se-Cis H2C C COOH

SeH NH2
 Aminoacizi cu catena laterală R
conţinând grupare acidă şi amidele lor
• 12. Acid aspartic Asp (D) HOOC C H2 CH C OOH

NH2

• 13. Asparagină Asn (N) H2NOC C H2 CH C OOH

NH2

• 14. Acid glutamic Glu (E) HOOC C H2 C H2 CH C OOH

NH2

• 15. Glutamină Gln (Q) H2NOC C H2 C H2 CH C OOH

NH2
 Aminoacizi cu catena laterală R
conţinând grupare bazică

C H2 ( C H2) 3 CH C OOH
• 16. Lizina Lis (K) NH2 NH2

• 17. Arginina Arg (R) NH2 C NH ( C H2) 3 CH C OOH

NH NH2

• 18. Histidina His (H) C H2 C H C OOH

N NH NH2
 Aminoacizi cu catena laterală R
conţinând inel aromatic

• 19. Fenilalanină Phe (F) C H2 CH C OOH

NH 2

• Tirozină Tir (Y) HO CH2 CH COOH

NH2

• 20. Triptofan Trp (W) C H2 CH C OOH

N H2
N

H
 Iminoacid

• 21. Prolină Pro (P) C OOH

N

• 22. Pirolizina - se
găseşte în unele bacterii
ce produc metan
 Aminoacizi neproteinogeni
cu rol funcţional
• β-alanina - component al •
coenzimei A, structura unor dipeptide
H2N–CH2–CH2–COOH

• GABA – neurotransmiţător
• H2N–CH2–CH2–CH2–COOH
• ac. δ-amino- levulinic –
intermediar în sinteza hemului • H2N–CH2–CO–CH2–CH2–COOH
• Citrulina – intermediar în
ureogeneză • H2N–CO–NH–(CH2)3–CH(NH2)–COOH

• Ornitina – intermediar în • H2N–(CH2)3–CH(NH2)–COOH

ureogeneză

• Homocisteina - intermediar în
metabolismul unor aminoacizi • HS–(CH2)2–CH(NH2)–COOH
 Aminoacizi neproteinogeni
cu rol funcţional
• Homoserina - intermediar în • HO–(CH2)2–CH(NH2)–COOH
metabolismul unor aminoacizi

• PABA - factor de creştere pt.

• H2N–C6H4–COOH
bacterii, component al acidului folic

• DOPA - intermediar în sinteza HO CH2 C H (NH2) COOH

catecolaminelor HO
I

• T3 - hormon tiroidian HO O C H2 CH

NH2
COOH

I I

• T4 tiroxină - hormon tiroidian I I

HO O CH2 CH COOH

NH2

I I
 Proprietăţile aminoacizilor

• Proprietăţile fizice
- substanţe solide
- puncte de topire ridicate (peste 200°C) şi se descompun
înainte de a se topi.
- se dizolvă, într-o măsură mai mare sau mai mică, în apă,
- sunt greu solubili în solvenţi nepolari (eter, cloroform,
benzen, etc.).
- sunt uşor solubili în soluţii diluate de acizi sau baze.
 • Proprietăţile optice

HO O O OH
C C

H2N C H H C NH2

R R

L – aminoacid D – aminoacid

Izoleucina şi treonina au un carbon asimetric adiţional, atomul Cβ

În structura proteinelor nu se întâlnesc decât L–AA, deoarece proteinele
sunt sintetizate cu ajutorul enzimelor, care au stereospecificitate şi nu
inserează decât L–aminoacizi în lanţul proteic.
- Aminoacizii din seria D apar numai ocazional, la unele
microorganisme mai ales, unde îndeplinesc roluri specifice (de ex. în
antibiotice polipeptidice)
- D-serina şi acidul D-aspartic în ţesutul cerebral
 Proprietăţile acido-bazice

• electrolit amfoter La pH-ul plasmei sanguine (7,4) sau al spaţiului

intracelular (7,1), gruparea carboxil există aproape în întregime sub forma
ionului carboxilat (–COO-). La aceste valori de pH, majoritar gruparea
aminică este în forma protonată (–NH3+).

  soluţie tampon
C OOH C OO-
R CH R CH
NH2 NH3+

+ H+ - H+
R CH C OOH A R CH C OOH B R CH C OO-
pH < 7 pH > 7
NH3+ NH2 NH2
 pH izoelectric (pI)

• La o anumită valoare a pH-ului soluţiei, ionizarea grupărilor -NH2 şi -COOH

este egală; la acest pH, aminoacidul este neutru din punct de vedere
electric şi are solubilitate minimă

pK COOH  pK  NH 

pI  3

pK COOH  pK R COOH
pI 
2

pK  NH   pK R  NH 
pI  3 3

2
 Valorile pKa (la 25°C) şi pH-ul izoelectric (pI)
al aminoacizilor proteinogeni
Nr. crt. Aminoacid pKα–COOH pKα–NH3+ pKR pI

1 Alanină 2,35 9,69 – 6,02

2 Arginină 2,17 9,04 12,48 10,76
3 Acid aspartic 2,09 9,82 3,86 2,97
4 Asparagină 2,02 8,8 – 5,41
5 Cisteină 1,71 10,78 8,33 5,02
6 Fenilalanină 1,83 9,13 – 5,98
7 Glicocol 2,34 9,60 – 5,97
8 Glutamină 2,17 9,13 – 5,65
9 Acid glutamic 2,19 9,67 4,25 3,22
10 Histidină 1,82 9,17 6,00 7,58
11 Izoleucină 2,36 9,68 – 6,02
12 Leucină 2,36 9,60 – 5,98
13 Lizină 2,18 8,95 10,53 9,74
14 Metionină 2,28 9,21 – 5,75
15 Prolină 1,99 10,60 – 6,10
16 Serină 2,21 9,15 – 5,68
17 Tirosină 2,20 9,11 10,07 5,65
18 Treonină 2,63 10,43 – 6,53
19 Triptofan 2,38 9,38 – 5,88
20 Valină 2,32 9,62 – 5,97
• Aminoacizi cu R hidrofob, nepolar:
Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp, Met

• Aminoacizi cu R polar, dar fără sarcină electrică (la

pH fiziologic):
Ser, Tre, Tir, Cis, Asn, Gln.

• Aminoacizi cu R încărcat negativ (-) la pH-ul

fiziologic: Asp, Glu.

• Aminoacizi cu R încărcat pozitiv (+) la pH-ul

fiziologic: Liz, Arg, His.
 Proprietăţile chimice
• reacţii chimice comune:
– determinate de prezenţa grupării Cα–NH2
- dezaminare,
- transaminare,
- acilare, alchilare,
- formare de baze Schiff cu aldehidele,
- amidificare cu gruparea –COOH de la alt aminoacid
– determinate de prezenţa grupării C‑COOH
- esterificare,
- anhidrizare,
- decarboxilare - cu formare de amine,
- amidificare, de ex. cu gruparea –NH2 de la alt
aminoacid cu formarea legăturii peptidice
- electroliţi amfoteri
 Proprietăţi particulare
• Cisteina – punte disulfidică – cistina
-SH nucleofil excelent – caracter reducător

CH2 SH C H2 S S C H2
- 2H
2 CH NH2 CH NH2 CH NH2
+ 2H
C OOH C OOH C OOH

• Serina, treonina, tirozina – esteri fosforici

C H2 OH C H2 O P O3H2

CH NH2 + ATP CH NH2 + ADP

( H3P O4)
(+ H 2 O )
C OOH C OOH
 Liz prin gruparea –NH2 suplimentară are rol în realizarea unor activităţi
enzimatice sau în stabilirea legăturii proteină - cofactor enzimatic sau
formarea de reţele în structurile colagenului şi elastinelor.

Cis şi Se-Cis prin grupările –SH respectiv –SeH au rol în activitatea unor
enzime (nucleofili)

Ser, Tir şi Thr prin gruparea –OH se esterifică la fosfaţi – rol în reglarea
funcţiei unor proteine (enzime, receptori)

Tir şi His, prin posibilităţile oferite de componentele lor –R specifice (de

ex. HO-fenolic, respectiv –NH-imidazolic, prin fixare respectiv cedare de
protoni) au rol în activitatea enzimatică a unor proteine, precum şi în
constituirea unor molecule funcţionale (de ex. hemoglobină).

Ala, Val, Leu şi Phe în schimb, datorită caracterului hidrofob al

componentei lor –R specifice sunt aminoacizi care conferă proteinei în care
sunt prezente, predispoziţii privind crearea unor anumite elemente de structură
spaţială (prin legături apolare).

Aminoacizii nu absorb radiaţia luminoasă în domeniul vizibil (sunt incolori).

Fenilalanina, tirozina, triptofanul şi histidina absorb radiaţia în domeniul
250 – 290 nm, fiind responsabili pentru absorbţia de radiaţie a proteinelor în
domeniul respectiv.
 Reacţii de culoare ale aminoacizilor
• Ninhidrina • Fluorescamina
O

O
O

O
O
O

Formarea de legături peptidice (amidice)

– H2 O
H 2N CH C OH H N CH C O OH H2N CH C NH CH C OO H
O H +H2 O
R1 R2 O
R1 R2
 Structura proteinelor
• Legătura peptidică – numai între grupările de la Cα
Legătura peptidică

O O O H O
 H   
2HN CH C OH + H N CH C OH 2HN CH C N CH C OH

R1 R2 R1 R2
Dipeptid

• datorită conjugării p- legătura C – N este parţial dublă

C H C H C + H
α +  α
C N C N C N
P P - P
C - C  C
O O O

I II III
 Consecinţele acestui fenomen:

• legătura CP-N având caracter parţial de dublă legătură

nu mai permite rotaţia liberă a substituenţilor celor doi
atomi participanţi şi toţi cei şase atomi implicaţi devin
coplanari;
• adoptarea unui aranjament trans pentru atomii H, O şi
pentru radicalii R ai celor doi aminoacizi implicaţi,
aranjament care este cel mai stabil din punct de vedere
energetic;
• gruparea –NH– nu ionizează datorită dublei legături ce
o transformă în grupare imino =N-H;
• rotaţia liberă este permisă doar în jurul atomului C
(C-N, C-CO), existând astfel posibilitatea apariţiei
unor conformaţii diferite ale proteinei în structura de
ansamblu (plieri diferite ale catenei polipeptidice)
 Natura catenelor laterale
• Orientarea catenelor. În mediu apos, în general radicalii
nepolari (Val, Leu, Ile, Met, Phe) sunt orientaţi spre interiorul
proteinei, în timp ce radicalii polari ionizabili (Asp, Glu, His, Arg, Lis)
sunt îndreptaţi spre suprafaţa proteinei, permiţând acesteia să
formeze legături cu apa.

• Formarea de legături între catenele laterale cum ar fi :

– legături de hidrogen între componentele legăturilor peptidice
(carbonil şi imino) ale celor două catene
– punte de sulf între două resturi de cisteină
– legături ionice între formele ionizate ale - COOH şi - NH2
– legături esterice între grupările – COOH şi – OH
– legături hidrofobe (Van der Waals) între catenele de aminoacizi
hidrofobe (Val, Leu, Ile, Phe, Trp)
– Legături de hidrogen între grupările – OH ale aminoacizilor Ser,
Tre şi Tir
Organizarea structurală a proteinelor
În structura proteinelor se disting două nivele principale:

• structura de bază (primară) ce constă în secvenţa

catenei polipeptidice a proteinelor, constituită pe baza
naturii chimice, proporţiei şi succesiunii aminoacizilor
componenţi.

• Conformaţia sau organizarea superioară, rezultat al

orientării tridimensionale a catenei polipeptidice
 Structura primară

• Reprezintă numărul, tipul şi ordinea aminoacizilor în

secvenţa proteinei – este aprox. liniară
• realizată prin legăturile peptidice dintre aminoacizii
componenţi
• Secvenţa de aminoacizi dintr-o proteină este unică, ea
aflându-se sub un strict control genetic
• Structura tridimensională şi implicit activitatea biologică
a unei proteine sunt dependente şi controlate de
secvenţa de aminoacizi caracteristică structurii primare.
• Modificarea acestei secvenţe prin înlocuirea,
adăugarea sau eliminarea unuia sau mai multor
aminoacizi duce la modificarea conformaţiei şi
implicit a funcţiei biologice a proteinei respective.
Compararea secvenţelor este utilizată curent în evaluarea similitudinii
proteinelor la nivelul structurii şi funcţionării. Aceste comparaţii iau în
considerare alinierea secvenţelor astfel încât să existe un maxim de
resturi de aminoacizi identici.
- Două secvenţe sunt denumite omoloage dacă secvenţele lor
au un grad înalt de similitudine. Termenul de proteine analoage
denumeşte proteine care au structuri similare dar nu au rapoarte de
evoluţie între ele.
Deosebirile pot fi date de substituţia unui aminoacid cu un altul.
Aceste substituţii pot fi:
- Conservative atunci când un aminoacid este substituit cu altul
având aceeaşi polaritate (Val  Ile). Aceste substituţii apar la aceeaşi
proteină dar de la specii diferite. Dacă un aminoacid este găsit în aceeaşi
poziţie, el se numeşte reziduu invariabil şi se consideră că are un rol
esenţial în structura sau funcţiile proteinei.
- Neconservative atunci când un aminoacid este substituit cu
altul având polaritate diferită. Această substituţie produce modificări
severe în proprietăţile proteinei rezultate. În cazul substituţiilor de
aminoacizi au importanţă deosebită polarităţile aminoacizilor, dar şi
volumul şi aria suprafeţei aminoacizilor.
 Nomenclatura peptidelor
H2N C H2 CO NH CH C OOH H2N CH CO NH C H2 C OOH

C H3 C H3

Glicil - alanină sau Gli - Ala Alanil - glicină sau Ala - Gli

Datorită posibilităţilor de legare a aceloraşi aminoacizi în secvenţe diferite,

peptidele pot prezenta fenomenul de izomerie de structură.

Convenţional, la stânga lanţul proteic începe cu aminoacidul care are gruparea

aminică de la Cα liberă (capătul N-terminal) şi se încheie cu aminoacidul care
are gruparea carboxil de la Cα liber (capătul C terminal).
 Proprietăţile peptidelor
• Legătura peptidică este neionizată la orice pH de
interes fiziologic. Formarea de peptide din aminoacizi
la pH 7,4 este, prin urmare, acompaniată de pierderea
unei sarcini pozitive şi a uneia negative per legătură
peptidică formată.

• Peptidele sunt, totuşi, molecule încărcate electric la pH-

ul fiziologic datorită grupărilor lor C- şi N-terminale şi a
altor grupări funcţionale prezente în aminoacizii polari.

• Prin urmare, proprietăţile electrochimice ale

peptidelor sunt similare cu ale aminoacizilor, fiecare
peptidă având un pH izoelectric (pI).

• Reacţia biuretului – cu sulfat de cupru în mediu bazic

 Determinarea constituţiei peptidelor
Stabilirea tipului aminoacizilor şi proporţiile în care aceştia intră în
constituţia peptidelor

• Hidroliza în cataliză acidă se realizează cu HCl 6N la 110°C, în

tub închis vidat, timp în­delungat (până la 96 ore). În aceste condiţii
tot Trp, Cis şi mare parte din cistină sunt distruşi; Ser şi Tre se
recuperează incomplet.

• Hidroliza în cataliză bazică, care distruge Ser, Tre, Arg şi Cis şi

racemizează toţi aminoacizii este utilizată pentru analiza Trp.

• După hidroliză, aminoacizii pot fi separaţi şi identificaţi prin

metode cromatografice (ex. cromatografie de schimb ionic automată
sau HPLC).

• Urmează apoi operaţia de determinare a secvenţei lanţurilor

polipeptidice, aceasta începând prin cunoaşterea aminoacizilor
terminali
 Determinarea aminoacidului N-terminal
• metoda Edman cu izotiocianat de fenil se poate determina
întreaga secvenţă printr-un proces repetat. În fiecare etapă se
desprinde aminoacidul N-terminal sub forma unui derivat
tiohidantoinic care se separă de restul de peptidă şi se identifică
S
C
N NH
H
O H NH2
S O H
+ N CH
C N C R C N CH
N N CH C R
H R' O
H R' O

H+
n it ro m e t a n H2O

O O
C NH2 S
N CH +
N NH
H R' C
O R
• metoda Sanger cu 2,4–dinitrofluorbenzen se rup toate
legăturile peptidice şi doar AA N-Terminal apare ca derivat
dinitofenilic

NO2 NO2
H R H R
O2N F + H N CH C OOH O2N N CH C OOH

• Sanger a determinat pentru prima dată în lume structura

primară a insulinei (51 aminoacizi) – premiul Nobel în 1958
 Peptidele naturale mai importante

• Glutationul este o tripeptidică atipică

γ–Glu–Cis–Gli (γ-glutamil cisteinil glicină)

CH2 SH

CO N CH CO NH CH2 COOH

 CH
2

CH2

H2N CH COOH

• funcţionează ca un sistem redox, prezintă două forme:
redusă (prescurtat GSH) şi oxidată (prescurtat GSSG).
• participă la procese de oxido-reducere în majoritatea
ţesuturilor (cu rol deosebit în hematii) şi
• activator al multor sisteme enzimatice
• Oxidarea neenzimatică (în cataliza ionilor de cupru şi fier).

G–SH + HS–G  G–S–S–G + 2H+ + 2e–

• Oxidare cu peroxizii apăruţi la nivel celular datorită

proceselor oxidative normale sau favorizate de un număr de
xenobiotice (medicamente) necesită enzima: glutation
peroxidaza.

glutation
peroxidaza
2 G-SH + R-OOH G-SS-G + R-OH + H2O
• Reducerea formei oxidate nu se poate face decât în prezenţa
unei enzime – glutation reductaza (NADPH - dependentă).

glutation
reductaza
G-SS-G + NADPH + H+ 2GSH + NADP+

• glutationul redus reprezintă forma activă. Posibilitatea

aceasta de interconversiune reprezintă, de fapt, mecanismul
de acţiune al glutationului, care, putând ceda şi accepta
hidrogen, face parte din categoria transportorilor
neenzimatici de hidrogen.

• Glutationul, pe lângă rolul de antioxidant celular mai

îndeplineşte şi alte funcţii: de depozit al cisteinei, de
conjugare a unor compuşi (toxine, medicamente, etc.) în
vederea eliminării lor din organism, etc.
Peptide cu rol hormonal
• hormonii hipofizei posterioare, ocitocina şi vasopresina sunt
nonapeptide ciclice.
• hormonii hipotalamici (factorii de eliberare sau de inhibare a
eliberării hormonilor hipofizari) sunt peptide mici, uneori cu structură
modificată. Astfel TRH-ul este tripeptidă.
• Hormonii importanţi ca insulina, parathormonul, ACTH-ul,
calcitonina, au structură peptidică.
• Angiotensina II, cel mai puternic hormon hipertensiv, este un
octapeptid.

• Endorfinele şi encefalinele, substanţe endogene cu rol funcţional

şi cu efect analgezic puternic

• Peptidele antibiotice sunt produse de microorganisme. Au o

structură peptidică, deseori ciclică şi pot conţine şi D–aminoacizi
(ex. gramicidina S este un decapeptid, atipic, ciclic; actinomicina
D este formată din două pentapeptide; acidul 6–aminopenicilanic,
substanţa de bază a penicilinei şi precursor pentru multe peniciline
sintetice, este un dipeptid atipic).
gramicidina S