PROTEINE

CURS 3
PROFESOR: FARM ILEANA POPESCU
 PROTEINELE
• Proteinele sunt substanţe organice macromoleculare formate din lanţuri simple sau
complexe de aminoacizi; ele sunt prezente în celulele tuturor organismelor vii în
proporţie de peste 50% din greutatea uscată. Toate proteinele sunt polimeri ai
aminoacizilor, în care secvenţa acestora este codificată de către o genă. Fiecare proteină
are secvenţa ei unică de aminoacizi, determinată de secvenţa nucleotidică a genei.
• Biosinteza proteinelor este un proces prin care fiecare celulă îşi sintetizează proteinele
proprii, prin intermediul unui proces care include multe etape, sinteza începînd cu
procesul de transcripţie şi terminînd cu procesul de translaţie.Procesul deşi similar, este
diferit în funcţie de de celulă: eucariotă sau procariotă.
• Datorită compoziţiei, fiind formate exclusiv din aminoacizi se întâlnesc alături de alţi
compuşi importanţi de tipul polizaharidelor, lipidelor şi acizilor nucleici începând cu
structura virusurilor, a organismelor procariote, eucariote şi terminând cu omul.Practic
nu se concepe viaţă fără proteine.Proteinele pot fi enzime care catalizează diferite reacţii
biochimice în organism, altele pot juca un rol important în menţinerea integrităţii
celulare (proteinele din peretele celular), în răspunsul imun şi autoimun al organismului.
PROTEINELE
 PROTEINELE
• Tipuri de proteine
În funcţie de compoziţia lor chimică ele pot fi clasificate în:
 Holoproteine cu următoarele clase de proteine
 Proteine globulare (sferoproteine) sunt de regulă substanţe solubile în apă sau în soluţii
saline:protaminele, histonele, prolaminele, gluteinele, globulinele, albuminele.
 Proteinele fibrilare (scleroproteinele) caracteristice regnului animal, cu rol de susţinere, protecţie
şi rezistenţă mecanică:colagenul, cheratina şi elastina.
 Heteroproteinele sunt proteine complexe care sunt constituite din o parte proteică şi o
parte prostetică; în funcţie de această grupare se pot clasifica astfel:
 Glicoproteine
 Lipoproteine
 Nucleoproteine
Din punct de vedere chimic, proteinele sunt heteropolimeri constituiţi din 20 de L-α aminoacizi (aşa numiţii aminoacizi
standard ), în care grupările carboxil se pot combina cu grupările amino formînd legături peptidice, formînd lanţurile
peptidice.
AMINOACIZI- Formula generală

Partea comună tuturor

aminoacizilor

H
H3N+ C COO-
Grupare α Grupare
amino carboxil
R
Carbonul α se găseşte între
grupările carboxil şi amino
Radicalul este caracteristic
fiecărui aminoacid
 AMINOACIZI
Grupările α-carboxil şi α-amino
sunt implicate în formarea legăturii peptidice

H H
NH Cα C O NH Cα C O

R R

Radicalii determină
proprietăţile proteinei
 α-AMINOACIZI
AMINOACIZI
Monoamino monocarboxilici

Alifatici, aciclici, nesubstituiti

COO- COO- COO- COO- COO-

H3N+ C H H3N+ C H H3N+ C H H3N+ C H H3N+ C H
H CH3 CH CH2 CH CH3
H3C CH3 CH CH2
H3C CH3 CH3
Glicina Gly G Alanina Ala A Valina Val V Leucina Leu L Izoleucina Ile I
 AMINOACIZI
Monoamino monocarboxilici
Alifatici, aciclici, substituiti

Hidroxilici Tiolici Tioeterici

COO- COO- COO- COO-
H3N+ C H H3N+ C H H3N+ C H H3N+ C H
CH2 CH OH CH2 CH2
OH CH3 SH CH2
S
CH3

Serina Ser S Treonina Thr T Cisteina Cys C Metionina Met M

 AMINOACIZI
Monoamino monocarboxilici
A m id ic i
COO- COO-
H3N+ C H H3N+ C H
C H2 CH 2
C CH 2
O N H2 C
O N H2

Asparagina Asn N Glutamina Gln Q

 AMINOACIZI
Monoamino monocarboxilici
Alifatici, ciclici, Aromatici
nesubstituiti

COO- COO- COO-

Iminoacid H3N+ C H H3N+ H H3N+ C H
H2C CH2 CH2 CH2 CH2
H2C CH COO-
N+
H2 NH

OH

Prolina Pro P Fenilalanina Phe F Tirozina Tyr Y Triptofan Trp W

AMINOACIZI
Monoamino dicarboxilici

COO- COO-
H3N+ C H H3N+ C H
CH2 CH2
COO- CH2
COO-
Aspartat Asp D Glutamat Glu E
 AMINOACIZI
Diamino monocarboxilici

COO- COO- COO-

H3N+ C H H3N+ C H H3N+ C H
CH2 CH2 CH2
CH2 CH2
+
CH2 CH2 HN NH

CH2 NH
NH3+ C
H2N+ NH2
Lizina Lys K Arginina Arg R Histidina His H
 AMINOACIZI - Denumiri
Denumire uzuala Denumire stiintifica Abreviere Denumire radical
Alanina Acid α-amino propionic Ala Alanil
Aspartat Acid α-Amino succinic Asp Aspartil
Asparagina γ-Monoamida acidului aspartic Asn Asparaginil
Arginina Acid α-amino, δ-guanidino valerianic Arg Arginil
Cisteina Acid α-amino, β-mercapto propionic Cis Cisteinil
Fenilalanina Acid α-amino, β-fenil propionic Phe Fenilalanil
Glicina (glicocol) Acid α-amino acetic Gly Glicil
Glutamat Acid α-Amino glutaric Glu Glutamil
Glutamina δ-Monoamida acidului glutamic Gln Glutaminil
Histidina Acid α-amino, β-imidazol propionic His Histidil
Izoleucina Acid α-amino, β-metil valerianic Ile Izoleucil
Leucina Acid α-amino izocaproic Leu Leucil
Lizina Acid α, ε -diamino caproic Arg Arginil
Metionina Acid α-amino, γ-tiometil butiric Met Metionil
Prolina Acid pirolidin-2-carboxilic Pro Prolil
Serina Acid α-amino, β-hidroxi propionic Ser Seril
Tirozina Acid α-amino, β-p-hidroxifenil propionic Tyr Tirozil
Treonina Acid α-amino, β-hidroxi butiric Thr Treonil
Triptofan Acid α-amino, β-3-indolil propionic Trp Triptofanil
Valina Acid α-amino izovalerianic Val Valil
 Aminoacizii care intră în structura proteinelor din organismul uman

Aminoacizi Simbol Simboluri Aminoacizi Simbol Simboluri

prescurtate prescurtate
Alanină Ala A Leucină Leu L
Arginină * Arg R Lizină Lys K
Asparagină Asn N Metionină Met M
Acid Asp D Fenilalanină Phe F
aspartic
Cisteină Cys C Prolină Pro P
Glutamină Gln Q Serină Ser S
Acid Glu E Treonină Thr T
glutamic (1935)
Glicină Gly G Triptofan Trp W
Histidină * His H Tirozină Tyr Y
Izoleucină Ile I Valină Val V
Cu litere bolduite: aminoacizii esenţiali
* aminoacizi indispensabili numai la copii
Din cei 300 de aminoacizi evidenţiaţi până în momentul de faţă în natură,
numai 20 intră în compoziţia proteinelor din organismul uman, ultimul
- treonina - fiind caracterizat, în anul 1935;

Pentru sinteza proteinelor care îi sunt indispensabile, fiecare specie are

nevoie de un aport constant de aproximativ 20 de aminoacizi principali.
• Plantele pot sintetiza aminoacizi prin fotosinteză, plecând de la azot,
dioxid de carbon şi alţi compuşi chimici;
• Organismele superioare nu pot sintetiza decât o parte dintre aceştia.
 Aminoacizii sunt: esenţiali – organismul uman nu îi poate
sintetiza, depinzând de aportul lor din alimente şi neesenţiali – se pot
sintetiza în organismul uman.
Cei 8 aminoacizi consideraţi esenţiali pentru om sunt:
leucina, izoleucina, lizina, metionina, fenilalanina, treonina,
triptofanul, şi valina;
•Proteinele de origine animală sunt superioare celor vegetale prin
conținutul lor de aminoacizi!
La aceştia se pot adăuga aminoacizii esenţiali pe care organismul îi
sintetizează în cantitate mică: arginina şi histidina, care sunt
indispensabili pentru nou-născuţi şi copii (aminoacizi semiesențiali).

Aminoacizii esenţiali trebuie incluşi în raţia alimentară pentru:

• a asigura creşterea optimă a organismele imature
• a menţine balanţa azotată echilibrată la organismele adulte
 Peptide

Lanţurile polipeptidice sunt definite ca peptide, atunci când sunt alcătuite

din mai puţin de 50 de aminoacizi.

-Oligopeptidele conţin mai puţin de 10 aminoacizi

-Polipeptidele, mai mult de 100 aminoacizi

Diferenţa dintre proteine şi peptide nu se bazează numai pe dimensiunile

lor diferite ci şi pe modul de biosinteză: peptidele pot fi create şi de
chimişti în laborator, in vitro, în timp ce proteinele sunt în mod obligatoriu
sintetizate de organismul viu!

În funcţie de numărul resturilor de aminoacizi din care sunt

constituite, în organismul uman există di-, tri-, tetra-, penta-, hexa-, etc şi
polipeptide.
Dipeptida artificială
 Exemple de peptide cu rol biologic deosebit
Tripeptidele glutation (γ-glutamil-cisteinil-glicina)
tiroliberina (TRH- hormonul hipotalamic de eliberare al tirotropinei):
O

HN Acid piroglutamic

C O

NH
N
Histidina
CH 2 CH
N
H
C O

N
Prolinamida

C O

NH 2

Tiroliberina
Pentapeptide: endorfinele (peptide opioide) şi encefalinele
(neurotransmiţători
inhibitori cu efect analgezic)

Octapeptidele ciclice cu proprietăţi hormonale: oxitocina (declanşează

contracţiile muşchilor netezi) şi vasopresina, cu efect antidiuretic la nivel
renal, ambele secretate de lobul posterior al hipofizei:
Gly NH2
Nonapeptide: bradikinina, cu acţiune asupra
Leu musculaturii netede.
Decapeptida angiotensina I, constituită din 10
Pro aminoacizi, are o acţiune stimulatorie asupra
musculaturii netede.
Cys Asn
S Asp – Arg – Val – Tir – Val – His – Pro – Phe – His – Leu
Gln
S
Din categoria polipeptidelor fac parte hormonii
Ile
Cys Tyr hipotalamici şi hipofizari, hormonii pancreatici insulina
şi glucagonul, hormonii gastrointestinali (gastrina,
Oxitocina colecistokinina, secretina), etc.
Alte exemple de peptide cu rol biologic deosebit: peptidele antibiotice

-Anumite microorganisme sintetizează peptide, inhibitori ai sintezei proteice

-peptide ciclice având în structura lor aminoacizi din seria D
-tulpini din genul Bacillus sp. - capabile să sintetizeze oligopeptide ciclice care au acţiune
antibiotică puternică: gramicidinele
- Bacitracinele sunt polipeptide cu proprietăţi antibiotice
- Valinomicina este un antibiotic izolat din culturile de Streptomycines flulvissimus

- Penicilina este un dipeptid format din 2 derivaţi de aminoacizi, cu următoarea structură:

O
S CH3
R C NH CH CH C
CH3
Penicilinã
C N CH
R depinde de tulpina de Penicillium

legãturã O COOH
peptidicã
 STRUCTURA PROTEINELOR
• S-a ajuns la concluzia că există 4 niveluri (structuri) , care alcătuiesc edificiul proteic.
1. Structura primară
• Structura primară este dată de aminoacizii care intră în lantul proteic prin formarea legăturilor peptidice.În
structura primară se observă lanţul de aminoacizi.
• În proteinele naturale legătura peptidică se stabileşte între gruparea carboxilică de la C1 şi gruparea aminică
de la C2, încît lanţul peptidic va fi format dintr-o succesiune de unităţi CO-NH-CH ,legate cap-cap.
• La unul din capetele lanţului peptidic se găseşte o grupare -NH2 liberă,iar la celălat capăt se află o grupare -
COOH liberă.
• Datorită numărului relativ mic de aminoacizi care intră în structura proteinelor, teoretic ar trebui să se
formeze proteine cu masa moleculară în jur de 4200. Însă în realitate masele moleculare ale proteinelor au
valori de peste 10,000 ceea ce a dus la concluzia că cel puţin o parte de aminoacizi se repetă de mai multe
ori în cadrul unei molecule.

2. Structura secundară
• Structura secundară se referă la forma şi la lungimea lanţurilor polipeptidice, proprietăţi induse de legăturile
de hidrogen. Cele mai întîlnite tipuri de structura secundară sunt alpha helixul şi lanţurile beta.
 STRUCTURA PROTEINELOR
3. Structura terţiară
• Prin intermediul cristalografiei cu raze X s-a dovedit faptul că macromoleculele proteice au o conformaţie
tridimensională , realizată de obicei prin intermediul cuplării mai multor lanţuri polipeptidice scurte între
ele, cuplare care duce la formarea fibrelor proteice;legăturile intercatenare pot fi principale sau secundare:
 Legături de hidrogen , sunt legături coordinativ heteropolare care se stabilesc cu uşurinţă între gruparea
carbonil C=O (electronegativă) şi gruparea NH- (electropozitivă), din 2 lanţuri polipeptidice alăturate, sau în
cazul formelor lactam-lactimă între gruparea -OH şi azotul iminic =NH. . Din punct de vedere energetic
legătura de hidrogen nu este puternică dar datorită răspîndirii relativ uniforme de-a lungul scheletului
proteic oferă proteinei stabilitatea necesară.
 Legături disulfidice. Legătura disulfidică este foarte puternică ,50-100kcal/mol şi are un rol foarte important
în stabilizarea arhitecturii spaţiale a moleculei proteice; legătura este rezistentă la hidroliză, însă se poate
desface : prin reducere formează tioli(SH), iar prin oxidare formează acizi.
 În afară de aceste legături se mai pot stabili alte tipuri de legături: legături ionice (stabilite de obicei între
grupările aminice şi cele carboxilice ionizate), legături de tip van der Waals (legături electrostatice slabe care
se stabilesc între radicalii hidrofobi), legături fosfodiesterice (între 2 resturi de serină şi acid fosforic) legături
eterice (stabilite la nivelul aminoacizilor cu grupări hidroxilice.
 STRUCTURA PROTEINELOR
4. Structura cuaternară
• Structura cuaternară se referă la modul cum se unesc subunităţile
proteice.Enzimele care catalizează asamblarea acestor subunităţi
poartă denumirea de holoenzime. Proteine care au structura
cuaternară :hemoglobina, ADN polimeraza şi canalele ionice, dar şi
nucleozomii, care sunt complexe multiproteice.Fragmentele proteice
pot suferi transformări în structura cuaternară, transformări care se
reflectă fie în structurile individuale fie în reorientările fiecărei
subunităţi proteice.
STRUCTURA PROTEINELOR
 PROTEINE-PROPRIETĂȚI
Masa moleculară

Datorită formării aproape în exclusivitate din aminoacizi, putem considera proteinele

ca fiind de fapt nişte polipeptide, cu masă moleculară foarte mare intre 10.000 şi
60.000.000.Masa moleculară se determină prin diferite metode, mai ales în cazul
proteinelor cu masa moleculară foarte mare ca de exemplu proteina C reactivă. Masa
moleculară a diferitelor proteine

Denumirea proteinei Sursa proteinei/Izolată din Masa moleculară

Lactalbumină lapte 17000

Gliadina grîu 27.500

Insulina pancreas 12,000

Hordeina orz 27.500

Hemoglobina globule roşii 68.000

moluşte(sînge) ,
Hemocianina 2.800.00
artropode(sînge)

Miozina muşchi 850.000

Pepsină stomac 36.000

Peroxidaza rinichi 44.000

Virusul mozaicului tutunului

tutun 17.000.000
(capsida)
 PROTEINE-PROPRIETĂȚI
Solubilitatea proteinelor
• Proteinele sunt substanţe solide, macromoleculare, solubile în general în apă şi insolubile în
solvenţi organici nepolari. Unele proteine sunt solubile în apă dar insolubile în alcool, altele sunt
solubile în soluţii apoase de electroliţi, acizi organici. Datorită gradului diferit de solubilitate în
diferiţi solvenţi, proteinele se pot izola, identifica şi separa. . În contact cu apa proteinele greu
solubile manifestă fenomenul de gonflare, datorită tendinţei de hidratare datorată grupărilor
polare. Gelatina de exemplu se îmbibă foarte puternic cu apa dînd naştere prin răcire la geluri. La
dizolvarea proteinelor în apă, are loc fenomenul de formare a coloizilor hidrofili. S-a constatat că
în soluţii diluate se găsesc macromolecule proteice izolate, iar în cazul soluţiilor concentrate se
formează agregate de macromolecule proteice. Soluţiile coloidale ale proteinelor, coagulează prin
încălzire, prezintă efectul Tyndall (dispersia fasciculului de lumină).
Punctul izoelectric şi caracterul amfoter
Caracter amfoter
Proteinele la fel ca şi aminoacizii sunt substanţe amfotere şi formează în soluţii apoase amfioni:
 PROTEINE-PROPRIETĂȚI

în prezenţa
H2O
În mediu acid proteinele se comportă ca baze slabe ele primind protoni şi formând
cationi proteici:

reacţia stă la baza electroforezei proteinelor,datorită incărcării pozitive cationii migrează

spre catod, fenomen numit cataforeză, proteina fiind în acest caz electropozitivă.
 PROTEINE-PROPRIETĂȚI
În mediu bazic proteinele se comportă ca acizii slabi ele cedînd protoni, se formează
astfel anioni proteici, care migrează spre anod fenomenul fiind denumit anaforeză, proteina
avînd încărcare electronegativă.

, anion
al proteinei. datorită caracterului amfoter proteinele pot neutraliza cantităţi mici de
substanţă acidă sau bazică, avind în acest fel rol de soluţie tampon, prin acest lucru
contribuind la menţinerea echilibrului acido-bazic al organismului. În general caracterul
amfoter este imprimat de cele grupările -NH2 şi -COOH libere care nu sunt implicate în
legaăturile peptidice.Dacă în molecula proteinei există mai mulţi aminoacizi dicarboxilici
atunci molecula se va comporta ca un acid slab, iar în cele în care predomină aminoacizii
diaminaţi se comportă ca baze slabe.
 PROTEINE-PROPRIETĂȚI
• Punct izoelectric
• Prin acidulare echilibrul reacţiei se deplasează spre formarea de cationi proteici.
La o anumită concentraţie a H+, proteina devine neutră deoarece gruparea
aminică şi cea carboxilică sunt la fel de disociate şi deci molecula este neutră din
punct de vedere electric. În acel moment se vor găsi în soluţie amfiioni, H+, ioni
hidroxil -HO; pH-ul la care soluţia unei proteine conţine anioni şi cationi în
proporţie egală poarta denumirea de punct izoelectric , se notează cu pHi, fiind o
constantă foarte importantă a proteinelor şi nu numai. Fiecare proteină la
punctul, izoelectric are un comportament specific, avînd o solubilitate si
reactivitate chimică minimă; de asemenea hidratarea particulelor coloidale ,
vîscozitatea şi presiunea osmotică sunt de asemenea minime. Precipitarea
proteinei în schimb la punctul izoelectric este în schimb maximă, dar nu se
deplasează sub influenţa curentului electric.De obicei valorile punctului
izoelectric variază între 2,9 şi 12,5 şi se determină prin diferite
metode:potenţiometrice, electroforetice.
 PROTEINE-PROPRIETĂȚI
• Precipitarea proteinelor
• Sub acţiunea diferiţilor factori fizici (ultrasunete, radiaţii cu diferite
lungimi de undă, căldură), factori chimici (acizi, baze, diferiţi solvenţi
organici), sau mecanici (agitare), are loc fenomenul de precipitare a
proteinelor, precipitarea care poate fi reversibilă sau ireversibilă.
 ROLUL PROTEINELOR

1. Au rol structural major:

• intră în toate structurile celulare: membrane celulare şi membrane ale
organitelor celulare;
• intră în structurile intercelulare ale ţesuturilor şi organelor (matricea
extracelulară);
• proteinele există într-o varietate moleculară şi macromoleculară foarte mare
asigurând diversitatea şi specificitatea de formă a tuturor fiinţelor vii.
2. Exercită acţiuni catalitice:
• enzimele sunt proteine care asigură o varietate infinită de reacţii biochimice
3. Au rol esenţial în asigurarea motilităţii vieţuitoarelor: proteinele contractile
(actina, miozina) cu care organismele îndeplinesc activitatea contractilă şi
locomotorie.
4. Sunt factori de reglare a unor activităţi intracelulare, prin intermediul:
- hormonilor - polipeptide sau proteine mici
- receptorilor membranari - glicoproteine
5.Participă la procesul vederii
6.Participă la procesul de hemostază (coagularea sângelui); factorii de
coagulare
7.Îndeplinesc funcţii de transport şi depozitare a unor compuşi chimici:
ioni metalici, vitamine, oxigen, CO2, lipide, glucide.
8.Au rol în sistemul imunitar: anticorpii (imunoglobuline) - proteine înalt
specializate care mediază reacţii imunologice
9. Reprezintă o rezervă nutritivă şi energetică: Ex. cazeina, ovalbumina,
gliadina (proteină solubilă din semințele cerealelor), glutenul
10. Unele proteine sunt toxice:
- ricina din seminţele de ricin
- gosipina din seminţele de bumbac