Aminoacizii și proteinele –

structură, clasificare,
proprietăți și rol biomedical

Olga Tagadiuc,
dr. hab. șt. med., conf. univ.,
Catedra de biochimie și biochimie clinică
 Funcțiile aminoacizilor (AA) :
1. sunt elementele structurale fundamentale ale
proteinelor;
2. sunt precursori ai:
 hormonilor,
 bazelor azotate purinice și pirimidinice,
 porfirinelor (hemurilor),
 vitaminelor (ex .: acid folic)
 aminelor biogene - reglatori locali (ex .: histamina) și
neuromediatori (ex .: dopamina)
Caracteristica generală a aminoacizilor
 Sunt derivați aminați ai acizilor organici, astfel
 Conțin obligator o grupare carboxil (-COOH) și o
grupare amino (-NH2)
 Grupa amino poate fi atașată la diferiți atomi de
carbon ai acidului organic, producând diferite tipuri
de aminoacizi - α, β, γ, δ, ε etc.
 Proteinele umane conțin doar α-aminoacizi
AA proteinogeni și neproteinogeni

Aminoacizii

Proteinogeni Neproteinogeni
– sunt elemente – nu se regăsesc în
structurale ale proteinelor structura proteinelor

Codificați genetic
- 20 aminoacizi,
sunt codificați în ADN
de codoni specifici
Necodificați – nu sunt codificați în
ADN și se formează după sinteza
proteinei prin modificări ale celor
codificați
AA proteinogeni, codificați genetic
 AA proteinogeni necodificați
(modificați posttranslațional)
 AA neproteinogeni
1. Nu sunt prezenți în proteine
2. Au alte funcții biologice
 -Aminoacizii
1. Sunt compuși heterofuncționali
2. Conțin, atașați la atomul de carbon-:
 gruparea carboxil (-COOH)
 gruparea amino (-NH2)
 radicalul (R)

Formula generală a -aminoacizilor este:

 Clasificarea aminoacizilor
• În corespundere cu structura chimică a radicalului:
(a) alifatici (non-ciclici) și ciclici;
(b) tio-;
(c) hidroxi; etc.
• În corespundere cu proprietățile fizico-chimice:
(a) acizi – AA monoaminodicarboxilici,
(b) bazici – AA diaminomonocarboxilici,
(c) neutri – AA monoaminomonocarboxilici.
• În corespundere cu valoarea biologică:
(a) indispensabili – care nu se sintetizează în organism,
(b) dispensabili – care se sintetizează în organism.
 Clasificarea AA
în corespundere cu structura chimică a radicalului

Ciclici și alifatici
Ciclici:
(a) homociclici
(b) heterociclici

Ciclici:
(a) aromatici
(b) non-aromatici
 Clasificarea AA
în corespundere cu structura chimică a radicalului

Hidroxi AA

Tio AA sau
AA ce conțin sulf Iminoacidul
 Clasificarea AA
în funcție de proprietățile fizico-chimice
1. AA hidrofili sau polari
– Acizi - Asp (acid aspartic) și Glu (acid glutamic)
– Bazici - Lys (lizină), Arg (arginină) și His (histidină)
– Neutri - serină, treonină, cisteină, tirozină, asparagină, glutamină.
– Acești aminoacizi sunt solubili în apă datorită grupelor
funcționale –COOH, -OH, -SH, -NH2, -CO-NH2, guanidino și
imidazol, care pot interacționa cu apa
2. Aminoacizi hidrofobi sau nepolari - glicină, alanină, valină,
leucină, izoleucină, prolină, fenilalanină, triptofan și
metionină.
– Toți AA hidrofobi sunt neutri
– Toți sunt puțin solubili în apă și bine solubili în solvenți organici.
AA polari sau hidrophili
acizii
(cu sarcină negativă) –
Sunt
monoaminodicarboxilici

AA polari sau hidrophili

bazici
(cu sarcină pozitivă) –
sunt diaminomono-
carboxilici
AA polari sau hidrofili neutri
AA nepolari sau hidrofobi
Clasificarea AA în corespundere cu valoarea biologică
Aminoacizii

Dispensabili:
Indispensabili:
Valine* Glycine
Leucine* Semi- Alanine
dispensabili: Proline
Isoleucine*
Phenylalanine* Serine
Triptophan* Arginine* Tyrosine
Methionine* Histidine* Cysteine
Threonine* Asparagine
Lysine* Glutamine
Aspartic acid
Glutamic acid
Se sintetizează în organism
Nu se sintetizează în în cantități ce nu acoperă
organism. Asigurați prin Se sintetizează în
necesitățile, diferența este
aport alimentar. cantități suficiente în
obținută din produsele
organism
alimentare
 Proprietățile acido-bazice ale α-AA
1. Grupele funcționale ale AA pot avea sarcină:
-NH2 + H+ → -NH3+
-COOH → -COO‒ + H+
2. În soluție acide (pH <7) AA este protonat și există în formă de cation (+);
3. În soluție bazică (pH> 7), AA este deprotonat și există în formă de anion
(‒)
4. astfel, la un pH intermediar, AA este echilibrat între formele anionică și
cationică și există în forma unui ion neutru, bipolar (zwitterion) –
aceasta este starea izoelectrică a -AA.
5. Acest pH este numit punct izoelectric al AA (Pi).
 Proprietățile acido-bazice ale α-AA
Astfel -aminoacizii au proprietăți amfotere ‒ atât bazice cât și
acide, deoarece:
grupa amino poate fi protonată (-NH3+ ), deci este acceptor
de protoni și are proprtietăți bazice;
grupa carboxil poate fi deprotonată (-COO-), deci este donor
de protoni și are proprtietăți acide.
 Proprietățile acido-bazice ale α-AA
1. Aminoacizii se deosebesc după radical - R,
care le conferă proprietăți specifice.
2. Radicalul poatea avea proprietăți hidrofobe
sau hidrofile.
3. Radicalii hidrofili pot fi neutri, acizi sau
bazici, în funcție de grupele funcționale.

4. În cazul în care radicalul unui aminoacid este hidrofob sau hidrofil

neutru - nu are grupuri care pot fi încărcate, astfel R nu va influența
sarcina electrică totală a aminoacidului și proprietățile sale acide sau
bazice.

5. Radicalul hidrofil poate conține grupe funcționale care pot avea sarcină,
astfel va influența sarcina electrică totală a aminoacidului și proprietățile
sale acide sau bazice.
Structura, proprietățile
și rolul biomedical al
proteinelor
 Rolul proteinelor
 structurală – formează structurile celulare, ale țesuturilor și
organelor (colagenul, elastina)
 catalitică – enzimele catalizează reacțiile chimice în organism
(amilaza, lipaza, pepsina)
 reglatoare – hormonii reglează funcțiile la nivel de celule, țesut,
organ și organism (insulina, hormonul paratiroid)
 de transport – proteinele transport diferiți compuși în sânge,
prin membrane etc (albumina, transferina, ceruloplasmina)
 de menținere a presiunii oncotice a sângelui (albumina)
 contractilă – asigură contracția musculară (actina, miozina)
 de protecție – imunoglobulinele asigură protecția de organisme
sau substanțe străine
 Organizarea structurală a proteinelor
Totate proteinele posedă structură:
 Primară
 Secundară
 Terțiară

Unele proteine posedă și structură cuaternară

 Structura primară a proteinelor

 Este nivelul inițial al organizării structurale a

proteinelor,
 Este secvența α-L-aminoacizilor în catena polipeptidică
 AA sunt legați prin legături peptidice
 Formarea legăturii peptidice
‒ Este produsă datorită interacțiunii grupei α-COOH
a primului α-aminoacid cu grupa α-NH2 a celui de-
al doilea α-aminoacid
‒ favorizează polimerizarea aminoacizilor și
formarea peptidelor, polipeptidelor și proteinelor

A
 Peptide și Proteine

1. Lanțurile ce conțin:
‒ De la 2 până la 10-12 aminoacizi se numesc
oligopeptide
‒ 10-50 aminoacizi se numesc polipeptide
‒ mai mult de 50 aminoacizi se numesc proteine
2. Aminoacizi sunt uniți prin legături peptidice
 Proprietățile legăturii peptidice clasice
1. Este covalentă, stabilă

2. Este coplanară – toți

atomii sunt
amplasați în același
plan (suprafață)
 Properties of the typical peptide bond

3. are configurație „trans"

4. poate forma 2 legături

de hidrogen
Fragment al structurii primare a proteinelor
 Structura primară a proteinelor
 Este determinată genetic de către gena din ADN care
codifică succesiunea aminoacizilor în catenă printr-o
succesiune de codoni
 Succesiunea aminoacizilor în structura primară determină
nivelurile ulterioare de organizare structurală – secundară,
terțiară și cuaternară și subsecvent realizare funcției
 Importanța clinică a structurii primare
Anemia falciformă sau cu celule în formă de seceră
 Structura secundară a proteinelor
α-helix
 Este format de o singură
catenă polipeptidică
 Este o spirală rotită spre
dreapta
 Este regulată – o spiră -
0.54 nm și 3.6
aminoacizi
 Structura secundară a proteinelor
α-helix
 Stabilizată de legături de hidrogen
ce se formează între legăturile
peptidice
 Structura secundară a proteinelor
β-structura pliată
1. Are forma de foaie pliată
2. Poate fi:
 intramoleculară – formată în limitele unui lanț polipetidic -
β-structura cross
 intermoleculară – formată de 2 sau mai multe lanțuri
polipeptidice
 Structura secundară a proteinelor
β-structura pliată
3. Stabilizată de
legături de
hidrogen între
grupele peptidice a
diferitor catene sau
diferitor fragmente
din aceiași catenă
Combinarea diferitor tipuri de structură
secundară în molecula proteinei

Lizocimul
 Structura terțiară
a proteinei reprezintă aranjarea
tridimensională în spațiu a catenei
polipeptidice ce deja are structură secundară
I. Este numită și conformație
II. Poate fi:
 Globulară (mioglobina, hemoglobina,
albumina etc.)
 Fibrilară (colagenul, elastina, fibrina,
keratina etc.).
 Formele fibrilară și globulară
a structurii terțiare

fibrilară globulară
 Aranjarea
radicalilor
aminoacizilor
polari/hidrofili și
nepolari/hidrofobi
în structura
tridimensională
 Legăturile ce stabilizează
structura terțiară
I. Covalente, stabile:
disulfidice
esterice
pseudopeptidice
II. Nencovalente, slabe:
de hidrogen
hidrofobe
ionice
 Structura cuaternară
reprezintă aranjarea spațială
a mai multe catene polipeptidice
într-o singură moleculă proteică

 Este specifică doar pantru proteinele oligomerice –

formate din mai multe lanțuri polipeptidice
 Catenele individuale se numesc monomeri
 Activitate biologică posedă doar molecula integră
– oligomerul, nu catenele individuale - monomerii
Structura cuaternară a proteinelor pe
modelul hemoglobinei (Hb)

Myoglobin Hemoglobin
 Nivelurile
organizării
structurale a
proteinelor
 Proprietățile fizico-chimice ale proteinelor

1. Masă moleculară mare

2. Solubilitate
3. Proprietăți amfotere și sarcină electrică
4. Termolabilitate
 Factorii ce influențează solubilitatea
1. componența aminoacidică – proteinele ce conțin mai mulți
aminoacizi hidrofili sunt mai bine solubile în soluții apoase
2. forma moleculei – proteinele fibrilare nu sunt solubile
3. sarcina proteinei – proteinele în stare izoelectrică (sarcina
sumară egală cu zero) nu sunt solubile
4. natura solventului – proteinele sunt slab solubile în apă
pură și bine solubile în soluții saline puțin concentrate
(plasma – soluție 0,9% NaCl)
5. proprietățile solventului – temperatura și pH – la valori
extreme proteinele denaturează și își pierd solubilitatea
 Soluțiile proteice
1. Sunt soluții coloidale
2. Au viscozitate mare
3. Viteza de difuzie mică
4. Maifestă efectul optic Tyndall
5. Au proprietăți osmotice
6. Pot forma geluri
7. Stabile în absența
stabilizatorilor
Factorii ce stabilizează soluțiile proteice

1. Membrana hidrică sau apoasă

2. Sarcina electrică
Membrana hidrică sau apoasă a proteinei
 Sarcina electrică a proteinelor

Depinde de:
 Componența aminoacidică a proteinei;
 pH-ul solutiei în care este dizolvată proteina
 Sarcina electrică a proteinelor
I. La pH acid – pH<7 (exces de H+ în soluție)
ionul de H+ este atașat de grupele bazice:
-NH2 + H+ → -NH3+

II. La pH alcalin – pH > 7(carența de H+ în

soluție) grupele acide disociază:

-COOH → -COO- + H+
 Sarcina electrică a proteinelor

La pH neutru ambele grupe funcționale sunt

încărcate

=> Sarcina netă a proteinei depinde de

raportul dintre aminoacizii bazici
acizi=>
# Dacă predomină aminoacizii acizi =>
-COO- > -NH3+
proteina are sarcină negativă
# Dacă predomină aminoacizii bazici =>
-COO- < -NH3+
proteina are sarcină pozitivă
# Dacă numărul aminoacizilor acizi și bazici
este practic egal
-COO- ≈ -NH3+
proteina este neutră, sarcina sumară este
zero, proteina este în stare izoelectrică
 Sarcina electrică a proteinelor

 Dacă sarcina sumară a proteinei este zero,

proteina se află în stare izoelectrică.

 Punctul izoelectric (pI) este pH-ul la care o

moleculă proteică are sarcina electrică netă
egală cu zero.
 Punctul izoelectric (pI)
 al proteinelor acide se află în mediu acid
 al proteinelor neutre se află în mediu neutru
 al proteinelor bazice se află în mediu bazic
 la pH mai mic decât pI - sarcina proteinei este
pozitivă
 la pH mai mare decât pI - sarcina proteinei
este negativă
 Termolabilitatea proteinelor
 Proteinele sunt molecule termolabile –
sensibile la acțiunea temperaturilor
 La temperaturi joase ele își mențin
structura, dar capacitatea lor de mișcare în
soluții este mică, ce impiedică îndeplinirea
funcțiilor
 La temperaturi de 20-40⁰C proteinele sunt
stabile și funcțional active
 Termolabilitatea proteinelor
 Creșterea temperaturii peste 50⁰C determină pierderea
activității proteinei, datorită denaturării termice

 Denaturarea este
fenomenul de distrugere
a nivelurilor superioare
de organizare structurală
(cuaternară, terțiară și
secundară) și subsecvent
a activității biologice a
proteinei
 Denaturarea
A) Denaturarea poate fi produsă de factori:
1. fizici – temperatură înaltă (peste 50⁰C),
radiație ionizantă, raze UV etc.;
2. chimici – acizi și baze concentrate,
detergenți, alcooli, săruri ale metalelor
grele etc.
B) Se aplică în medicină pentru sterilizarea
1. instrumentarului, utilajului, încăperilor
2. câmpului de operație
3. locului injectării medicamentelor
 Metodele
de separare, purificare și dozare a proteinelor

 Salifierea
 Electroforeza

 Cromatografia
 Gel-filtrarea

 Dializa
 Spectrofotometria
 Metodele
de separare şi purificare ale proteinelor

 Salifierea  Gel-filtrarea sau cernerea prin

 Electroforeza
site moleculare
 Dializa
 Cromatografia
 Spectrofotometria
 Salifierea
3. Solubilitatea crește odată cu
creșterea forței ionice, d/ce ionii
hidratați ai sării se fixează la
suprafața proteinei prevenind
agregarea moleculelor.
4. La concentrații foarte mari de
1. Solubilitatea proteinelor sare, ionii constituenți
depinde de concentrația de îndepărtează apa din membrana
săruri în soluție (forța hidrică și induc agregarea cu
ionică). sedimentarea ulterioară a
proteinelor (salifiere).
2. Proteinele sunt rău solubile
în apă pură.
 Electroforeza
 Este bazată pe capacitatea de migrare în câmpul electric
continuu a particulelor ce posedă sarcină, inclusiv, a
proteinelor
Dializa
Dializa
 Spectrofotometria
 Metodă de determinare a cantității proteinelor în
diverse soluții, inclusiv lichidele biologice – plasmă,
ser, urină, altele.
 Se bazează pe capacitatea proteinelor de a
interacționa cu anumiți reagenți ce determină
colorarea specifică a soluției. Intensitatea colorației
este direct proporțională cu cantitatea de proteine
și se determină cu ajutorul spectrofotometriei.
Spectrofotometria
 Spectro
fotometria

 Cantitatea de proteine totale în plasmă, ser, urină

poate fi determinată prin reacția biuretică – leg.
peptidică leagă ionii de Cu din CuSO4 cu producerea
colorației albastre a soluției.
 Intensitatea culorii este direct proporțională cu
cantitatea de proteine
 Valori de referință: proteine totale ser – 65-85g/L
Clasificarea
proteinelor
 Clasele proteinelor
 Proteine simple – sunt formate doar din catene
polipeptidice, deci la hidroliza lor se formează
numai aminoacizi
 Proteine conjugate – sunt formate dintr-o parte
proteică (una sau mai multe catene polipeptidice)
și o parte neproteică, ce poate avea natură chimică
diferită
 Proteinele simple (holoproteine)
Histonele
 tipurile – H1, H2A, H2B, H3 și H4
 conţin AA bazici până la 30% (Arg, Lys), pI=10-11
 au sarcina pozitivă,
 solubile în apă,
 localizate în nucleu,
 sunt legate electrostatic cu ADN-ul ți formează nucleozomii
 rolul: reglarea metabolică a activităţii genomului, funcţie structurală

http://www.creative-diagnostics.com/blog/wp-content/uploads/2016/08/histones.png
 Proteinele simple (holoproteine)
Albuminele
 masă moleculară mică – 65-70kDa
 proprietăți acide (cca 24% Asp, Glu), pI=4,7,
 sarcină negativă,
 solubile în apă
 cele mai abundente proteine ale
plasmei sangvine (30-50 g/L; cca 60%
din proteina totală)
 rolul: determină presiunea oncotică,
participă la transportul substanţelor.
 Proteinele conjugate
(heteroproteine, proteide)

1. Nucleoproteine
2. Cromoproteine
3. Fosfoproteine
4. Lipoproteine
5. Metaloproteine
6. Glicoproteine
 Nucleoproteinele
 sunt complexe formate din proteine și acizi nucleici
 Ex. nucleozomii – proteine histonice și ADN,
ribozomii – proteine ribozomiale și ARNr

https://www.researchgate.net/publication/328536203/figure/fig1/AS:686015115169794@1540570157617/A-Overview-of-the-human-80S-ribosome-
https://lh3.googleusercontent.com/-ifKB_-px70o/WGKYM9Ri1sI/AAAAAAAAFDY/qV9Cg7rkwW4/ribiosomes-structure- structure-with-rRNA-modifications-that-have-been.jpg
function%252520%2525284%252529%25255B1%25255D.jpg?imgmax=800
 Fosfoproteinele
 Conțin fosfat anorganic (restul acidului fosforic) legat la
hidroxiaminoacizii (Ser, Tre ) din partea proteică prin legături
esterice
 Reprezentanţi: glicogen fosforilaza și glicogen sintaza
 Rolul: fosforilarea/defosforilarea – mecanism de reglare a activității
enzimelor

https://d3i71xaburhd42.cloudfront.net/ce927241a4df9f4cee0d59fcda7ba444ecc273ad/3-Figure1-1.png
 Lipoproteine
 Complexee ale proteinelor specifice cu diferite tipuri de lipide
(fosfolipide, trigliceride, acizi graşi liberi, colesterol și
colesteride)
 Rolul:
1. sunt constituienţi structurali ai membranelor celulelor și
intervin în permeabilitatea lor
2. participă la transportul prin sânge şi limfă a unor substanţe
liposolubile (vitaminelor liposolubile A, D, E, K, unor hormoni,
medicamente)
3. Lipoproteinele plasmatice (LPP) sunt forma de transport a
lipidelor insolubile în apă de către plasma sangvină care este
soluție apoasă. Sunt constituite din apolipoproteine și lipide.
 Lipoproteine
Formele lipoproteinelor plasmatice
(LPP) se deosebesc după raportul
proteine/lipide și subsecvent
densitate și dimensiuni.
Distingem:
1. chilomicroni (d < 0,95)
2. LPP cu densitate foarte mică
(VLDL) (0,95 < d < 1,006)
3. LPP cu densitate mică (LDL)
(1,006 < d < 1,065)
4. LPP cu densitate mare (HDL)
(1,065 < d < 1,2)

Impact major în dezvoltarea https://www.intechopen.com/media/chapter/39567/media/image1.png

aterosclerozei.
 Glicoproteinele
 Complexe ale proteinelor (cca 70%) cu
glucidice (cca 30%)
 Partea glucidică are structură ramificată
și compoziție variată
 Rolul:
1. receptori
2. determină individualitatea celulară –
antigeni (de ex. aglutinogenii specifici de
grup sangvin)
3. sunt componente ale membranelor
biologice (glicocalixul)
4. au rol de protecţie a mucoaselor
gastrointestinale, ale aparatului
respirator şi urogenital faţă de acţiunea
enzimelor proteolitice, a unor compuşi
chimici sau agenţi mecanici (mucinele)
https://slideplayer.com/slide/8186448/
 Metaloproteine
 Constituite din partea proteică și ionii
unui metal (Fe, Cu, Zn, etc.)
 Rolul:
1. Transportul sau depozitarea ionului
metalului
2. Metalul este implicat în realizarea
funcției proteinei (de ex. enzimei)
 Ex.
1. Feritina – formată din apoferitină și
Fe3+. Forma de depozitarea de Fe în
celulele
2. Transferina – format din
apotransferină și Fe3+. Asigură
transportul sangvin al fierului
3. Ceruloplasmina – este o enzimă –
fieroxidază, care conţine Cu
https://www.labpedia.net/wp-content/uploads/-
ceruloplasmin-copper-toxicity-/ceruloplasmin-3-4.jpg
 Cromoproteinele
 Sunt complexe ale unei părți proteice cu o parte neproteică
colorată (cromos – culoare)
 Se deosebesc 2 subclase
1. hemoproteinele – conțin hem și sunt la om de culoare
roșie-brună (ex. – hemoglobina, mioglobina, catalaza)
2. flavoproteinele – conțin flavine și sunt de culoare
galben-verzuie (proteine-enzime ce conțin vit. B2 –
riboflavina)
 Rolul:
1. participă în generarea energiei în celulele umane
2. contribuie la transportul O2 şi CO2
3. sunt implicate în reacţiile de oxido-reducere
 I. METABOLISMUL
CROMOPROTEINELOR
Metabolismul hemoproteinelor

 Fiecare eritrocit
conţine cca 640 mln
molecule de Hb
 Constă din:
2α-globine +
2β-globine +
4hemuri
 Hb adultului

Tipul de Hb Hb A Hb A2 Hb F

Compoziția
proteică a2b2 a2d2 a2g2

Cantitatea
96-98 % 1.5-3.2 % 0.5-0.8 %
normală (%)
Evoluția ontogenetică
a lanțurilor globinice
Catabolismul hemoglobinei

1. Moartea eritrocitelor
2. Captarea Hb de celulele
sistemului
reticuloendotelial
(RES)
3. Catabolismul Hb la
bilirubină (Bl)
Catabolismul hemoglobinei
Catabolismul hemoglobinei
4. Transportul sangvin al Bl
de către albumină în
formă de complex
albumină-bilirubină (Bl
liberă, neconjugată)
5. Conjugarea hepatică a Bl
cu acid glucuronic și
formarea bilirubin-
diglucuronidului (Bl
legată, conjugată)
6. Excreția Bl conjugate în
bilă și ulterior în duoden
Catabolismul hemoglobinei
7. Deconjugarea bilirubinei
și catabolismul ei la
stercobilinogen
(urobilinogen)
8. Eliminarea
stercobilinogenului cu
masele fecale și oxidarea
la stercobilină (urobilină)
9. Reabsorbția parțială și
oxidarea ulterioară în
ficat
10.Excreția unei cantități
minore reabsorbite pe
cale renală (urobilină)
 Sindromul icteric
 Creșterea concentraţiei Bl în serul sangvin
(hiperbilirubinemie)
 Instalarea unei coloraţii galbene a tegumentelor,
mucoaselor şi altor ţesuturi.
 Sindromul icteric
Clasificare
 Prehepatic - hiperbilirubinemie prin hiperproducţie
pigmentară.
 Hepatic – hiperbilirubinemie prin afectare
hepatocelulară ereditară sau dobândită
 Posthepatic – hiperbilirubinemie prin obstrucția
căilor biliare extrahepatice
 Icterul prehepatic
 hemolitic
 degradează circa 45 g/zi
 creşte semnificativ nivelul
bilirubinei neconjugate
(libere)
 din contul ei creşte cantitatea
bilirubinei totale
 în urină nu este prezentă
bilirubina, dar creşte
urobilinogenul
 formare sporită de
mezobilinogen şi
stercobilinogen, ce imprima
maselor fecale o coloraţie
foarte intensă.
 Se repercută asupra principalelor
funcţii hepatice privind metabolismul Icterul hepatic
pigmenţilor biliari:
1. captării Bl
2. conjugării Bl cu acid glucuronic
3. excreţiei Bl în sisrtemul biliar.
 Se suprapun modificări funcţional-
structurale ale hepatocitelor şi ale
arhitecturii lobului hepatic, cauzate de
procesele de inflamatie, necroză,
scleroză şi regenerare nodulară
 Modificări de laborator:
1. în sânge creşte Bl neconjugată
(liberă), și directă (conjugată) => se
măreşte Bl totală
2. Bl conjugată se elimină cu urina și
imprimă o coloraţie intensă urinei.
3. în urină se denotă o cantitate
detectabilă de urobilinogen
4. cantitatea de Bl eliminată poate fi
normală sau scăzută. Micşorarea
cantităţii de Bl eliminata duce la
decolorarea maselor fecale
 Icterul posthepatic
Perturbarea eliminării bilei
determină:
 hiperbilirubinemie de tip direct,
deci creşte Bl conjugată,
deasemenea şi Bl totală
 Bl conjugată se depistează în urină.
deasemenea, în urină se detectează
sărurile acizilor biliari
 cantitatea de Bl eliminată în intestin
este mică sau lipseşte de tot, ce
duce la micşorarea sau dispariţia
stercobilinogenului, deci, şi a
urobilinogenului urinar.
 respectiv se diminuiază şi
cantitatea de stercobilină, cea ce
duce la variabilitatea coloraţiei
scaunului sau decolorarea lui
completă