METABOLISMUL AMINOACIZILOR

Aminoacizii sunt compuși chimici ce îndeplinesc roluri importante în organism:

- reprezintă unitățile structurale ale proteinelor;
- servesc ca precursori pentru sinteza unei varietăți de compuși azotați cu roluri
specifice: hormoni, neurotransmițători, creatină, glutation, hem, baze purinice și pirimidinice,
etc.
Sursele de aminoacizi pentru organismul uman sunt reprezentate de:
• Digestia proteinelor din alimentație.
• Sinteza endogenă – 11 din cei 20 de aminoacizi specificați de codul genetic pot fi
sintetizați în organism.
• Degradarea proteinelor proprii ale corpului.
Bilanțul azotat reprezintă diferența dintre cantitatea de azot ingerată (sub formă de
proteine și alți compuși cu azot) și cantitatea de azot excretată prin urină (în principal sub formă
de uree și amoniac). Bilanțul azotat este echilibrat la adultul sănătos (aportul exogen
compensează pierderile), are valoare pozitivă la copii (predomină procesele anabolice) și
valoare negativă în caz de malnutriție și boli caracterizate de hipercatabolism proteic.

Fondul comun de aminoacizi liberi existent la un moment dat în organism însumează

aproximativ 100 g. Aceștia pot urma diverse căi metabolice:
- aproximativ 75% sunt utilizați pentru sinteza proteinelor și a compușilor azotați cu
funcții specifice;
- aminoacizii aflați în exces față de necesitățile de sinteză nu sunt depozitați în organism
(spre deosebire de glucide și lipide), ci sunt degradați.

DEGRADAREA PROTEINELOR PROPRII ORGANISMULUI

Marea majoritate a proteinelor din organism sunt supuse unei remanieri periodice
(degradare urmată de resinteză), proces care permite îndepărtarea proteinelor anormale
(incorect conformate tridimensional) și a proteinelor îmbătrânite. Acest turnover implică 1-2%
din cantitatea totală de proteine din corp, pe zi.
Susceptibilitatea unei proteine la degradare este exprimată sub forma timpului de
înjumătățire (t1/2), care este variabil pentru diverse proteine: enzimele reglatorii au t1/2 = 0,5-2h,

1 Conf. Dr. Elena Petrescu

actina și miozina din mușchi (precum și multe alte proteine intracelulare) au t 1/2 de ordinul
zilelor-săptâmânilor, hemoglobina din eritrocite are t1/2 de ordinul lunilor, etc.
Există două mecanisme pentru degradarea proteinelor organismului:
• Proteinele extracelulare și proteinele asociate cu membrana – sunt captate intracelular
prin endocitoză și apoi sunt degradate în lizozomi sub acțiunea unor proteaze numite catepsine
(mecanism ATP-independent);
• Majoritatea proteinelor intracelulare sunt degradate în citosol prin mecanismul
ubiquitină-proteasom (ATP-dependent). (Premiul Nobel pentru Chimie în 2004 a fost
decernat pentru descrierea acestui mecanism).
În cadrul acestui mecanism, proteinele
destinate degradării sunt ”marcate” prin
atașarea covalentă a mai multor molecule de
ubiquitină (o proteină globulară mică, ce
conține 76 aminoacizi), la grupări amino din
catena laterală a unor resturi de lizină din
proteinele respective, cu consum de ATP.
Proteinele ubiquitinate sunt apoi recunoscute
de către proteasom – un complex de proteaze
de formă cilindrică, localizat în citosol
(cuprinde un număr mare de subunități
proteice și reprezintă 1-2% din masa unei
celule). În interiorul proteasomului,
moleculele de ubiquitină sunt disociate de
proteina supusă degradării și vor fi reciclate.
Proteina respectivă este depliată și apoi clivată
în fragmente peptidice mici (cu consum de
ATP), care vor fi apoi scindate în aminoacizi
de către peptidaze citosolice.

DIGESTIA PROTEINELOR ALIMENTARE

Enzimele proteolitice implicate în digestia proteinelor alimentare au următoarele

caracteristici:
• Sunt sintetizate sub forma unor precursori inactivi (numiți proenzime sau zimogeni),
activarea urmând să aibă loc în lumenul tractului digestiv prin procesul de proteoliză limitată.
• În funcție de locul în care acționează la nivelul proteinelor-substrat, proteazele se împart
în endopeptidaze (care scindează legături peptidice din interiorul proteinei) și exopeptidaze
(acestea, la rândul lor, împărțindu-se în aminopeptidaze și carboxipeptidaze).
• Fiecare protează prezintă specificitate pentru legăturile peptidice formate de anumiți
aminoacizi.
1. Digestia proteinelor în stomac
- Acidul clorhidric denaturează proteinele, făcându-le astfel mai susceptibile la hidroliza
ulterioară sub acțiunea proteazelor.
- Pepsina – este produsă sub formă de pepsinogen, acesta fiind activat la pepsină sub
acțiunea HCl sau autocatalitic de către alte molecule de pepsină deja activate. Are pH optim în
jur de 1,5-2 și hidrolizează specific legăturile peptidice formate, cu gruparea carboxil, de
aminoacizii aromatici și aminoacizii dicarboxilici.

2
 2. Digestia în intestin
a) Enzime produse de pancreasul exocrin
- Tripsina – derivă din tripsinogen în urma acțiunii enteropeptidazei (produsă de
celulele mucoasei intestinale). Odată formate, moleculele de tripsină activează alte molecule de
tripsinogen. Tripsina are pH optim în jur de 7,5-8,5 și este specifică pentru legăturile peptidice
formate, cu gruparea carboxil, de aminoacizii bazici lizină și arginină.
- Chimotripsina – derivă din chimotripsinogen prin activare sub acțiunea tripsinei. Este
specifică pentru legăturile peptidice ale aminoacizilor aromatici.
Tripsina și chimotripsina fac parte din familia serin proteazelor, care conțin un rest de
serină în centrul activ, esențial pentru activitatea catalitică.
- Carboxipeptidaza – îndepărtează hidrolitic câte un aminoacid de la extremitatea
carboxi a proteinelor.
b) Enzime produse de celulele intestinale
- Aminopeptidaze – îndepărtează hidrolitic câte un aminoacid de la extremitatea amino
a proteinelor.
- Dipeptidaze – scindează hidrolitic dipeptide.

➢ Absorbția aminoacizilor:
Se realizează printr-un mecanism de cotransport cu Na+, energo-dependent. Proteinele
transportoare localizate în membrana apicală a enterocitelor prezintă două situsuri de legare,
unul pentru aminoacid și unul pentru Na+. Odată introduși în enterocit, aminoacidul va traversa
membrana bazală prin transport facilitat, în timp ce ionul de sodiu va fi expulzat cu ajutorul
pompei de Na+/K+ ATP-dependente. Ca urmare, se va menține gradientul extra-intracelular al
ionului de Na+, ceea ce va permite funcționarea cotransportorului aminoacid-Na+ din membrana
apicală.
Există mai mulți transportori diferiți, implicați în mod specific în absorbția
aminoacizilor cu diferite tipuri de catenă laterală: neutră, acidă, bazică, aromatică, etc.

3
 Aminoacizii absorbiți ajung, pe calea venei porte, la ficat. Acesta reține o parte din ei,
iar restul sunt trimiși în circulația sistemică, pentru a fi preluați de țesuturile extrahepatice.

CATABOLISMUL AMINOACIZILOR

Aminoacizii pot fi degradați pe căi comune (pentru majoritatea dintre cei 20 de

aminoacizi), pentru unii aminoacizi existând și căi particulare de degradare.
Aminoacizii sunt supuși degradării în următoarele circumstanțe metabolice:
- în cursul remanierii normale a proteinelor tisulare;
- în cazul unei diete bogate în proteine, când cantitatea de aminoacizi rezultați din
digestia proteinelor ingerate depășește necesitățile de sinteză a proteinelor și compușilor azotați
specifici;
- în cursul inaniției și al bolilor caracterizate prin hipercatabolism proteic.

CĂILE COMUNE DE DEGRADARE ALE AMINOACIZILOR

Aceste căi metabolice presupun:

• Îndepărtarea grupării α-amino sub formă de NH3 (etapa I) → amoniacul este transportat
de la nivelul țesuturilor extrahepatice spre ficat (etapa II), unde va fi transformat în uree și
eliminat din organism sub această formă (etapa III).
• Scheletul de carbon este metabolizat la intermediari amfibolici (piruvat, intermediari
ai ciclului Krebs) → aceștia vor fi metabolizați în continuare:
- transformați în glucoză sau corpi cetonici;
- oxidați complet la CO2 și H2O, cu generare de ATP (în mod normal, maximum 10-
15% din necesitățile energetice ale organismului sunt satisfăcute prin degradarea
aminoacizilor).

4
 I. Îndepărtarea grupării α-amino din aminoacizi

Are loc prin procesele de transaminare și dezaminare oxidativă.

1. Transaminarea
Transaminarea constă în transferul grupării α-amino de pe un α-aminoacid pe un α-
cetoacid, proces în urma căruia aminoacidul este transformat în α-cetoacidul corespunzător, iar
α-cetoacidul este transformat în aminoacidul corespunzător. Aproape toți aminoacizii suferă
procesul transaminării, excepție făcând treonina și lizina.
De obicei, α-cetoacidul care acceptă gruparea amino este α-cetoglutaratul; acest
cetoacid joacă rolul de colector al grupărilor α-amino de pe diverși aminoacizi. În urma
acceptării grupării amino, α-cetoglutaratul se transformă în glutamat.
Reacțiile de transaminare sunt catalizate de enzime numite transaminaze (amino-
transferaze), care sunt denumite după aminoacidul donor al grupării amino, fiind larg
distribuite în țesuturi (ficat, mușchi, miocard etc, la nivel celular fiind localizate exclusiv în
citoplasmă, sau fiind biloculare: citoplasmă și mitocondrii).
Reacțiile de transaminare sunt reversibile, ca urmare ele participă atât la catabolismul,
cât și la biosinteza aminoacizilor.

5
 Două transaminaze dețin o importanță particulară în metabolismul aminoacizilor, având
și utilitate diagnostică: alanin amino-transferaza (ALAT sau transaminaza glutamic piruvică –
TGP) și aspartat amino-transferaza (ASAT sau transaminaza glutamic-oxalacetică – TGO).

➢ Rolul vitaminei B6 în procesul de transaminare:

Transaminazele necesită participarea unei coenzime: piridoxal-fosfat, derivată din
vitamina B6. Această vitamină se găsește sub trei forme, care diferă prin natura grupării
funcționale atașate la atomul C-4 al nucleului de piridină: piridoxină, piridoxal și piridoxamină.
Forma coenzimatică a vitaminei B6 este piridoxal-fosfat (PLP), rezultată prin fosforilarea ATP-
dependentă a piridoxalului. PLP participă la reacțiile de transaminare fiind legat covalent la o
grupare ε-amino a unui rest de lizină situată în centrul activ al transaminazelor.
PLP are rolul de a transporta gruparea amino de pe α-aminoacid pe α-cetoacid. În cursul
mecanismului de reacție, PLP preia gruparea amino de pe aminoacidul donor al acesteia
(substratul 1 al enzimei), piridoxal-fosfatul transformându-se în piridoxamin-fosfat, iar
aminoacidul transformându-se în cetoacidul corespunzător (produs de reacție 1), care părăsește
centrul activ al enzimei. În a doua etapă, piridoxamin-fosfatul cedează gruparea amino
cetoacidului (substratul 2 al enzimei), acesta transformându-se în aminoacidul corespunzător
(produs de reacție 2), iar coenzima revine la forma de piridoxal-fosfat.

6
 2. Dezaminarea oxidativă a acidului glutamic
Datorită rolului de colector al grupărilor amino jucat de α-cetoglutarat, grupările amino
de pe toți aminoacizii care suferă procesul de transaminare sunt canalizate în molecula acidului
glutamic. Acest fapt este important, deoarece glutamatul este singurul aminoacid care poate
elibera gruparea amino sub formă de amoniac cu o eficiență apreciabilă.
Îndepărtarea grupării amino din acidul glutamic se realizează printr-un proces de
dezaminare oxidativă catalizat de glutamat dehidrogenază (GDH), enzimă cu localizare
mitocondrială distribuită atât în ficat cât și în țesuturile extrahepatice. GDH catalizează o reacție
reversibilă și poate utiliza drept coenzimă atât NAD+ cât și NADP+ (NAD+ intervine în
dezaminarea oxidativă a glutamatului, ca parte a catabolismului aminoacizilor, în timp ce
NADPH intervine în reacția inversă, de aminare reductivă a α-cetoglutaratului, ca parte a
biosintezei aminoacizilor). În urma dezaminării oxidative, gruparea amino a glutamatului este
eliberată sub formă de amoniac, care la pH fiziologic există în majoritate sub formă de ion de
amoniu (NH4+, pKa = 9,3).

7
 Sensul reacției catalizate de glutamat dehidrogenază este determinat de concentrația
reactanților din cele două părți ale reacției:
- în condițiile unui catabolism activ al aminoacizilor, concentrația glutamatului este
crescută; α-cetoglutaratul este direcționat spre degradare în ciclul Krebs, NADH este oxidat în
lanțul respirator, iar NH3 este direcționat spre ciclul ureei → în aceste condiții, reacția se
desfășoară în sensul dezaminării oxidative a glutamatului;
- existența unei concentrații crescute de NH3 va determina desfășurarea reacției în sensul
invers, de încorporare a amoniacului în molecula α-cetoglutaratului.
Reglarea activității glutamat dehidrogenazei se realizează prin mecanism alosteric:
GTP are rol inhibitor, iar ADP are rol activator. Atunci când celula este într-o stare energetică
joasă (semnalată de un nivel crescut al ADP-ului), GDH este activată, având ca rezultat
accelerarea catabolismului aminoacizilor și producerea de energie din catenele lor
hidrocarbonate.

➢ În concluzie, procesele de:

- transaminare (ducând la colectarea grupărilor amino de pe diverși aminoacizi în
molecula α-cetoglutaratului, cu formare de glutamat)
- dezaminare oxidativă a glutamatului
→ formează împreună așa-numitul proces de trans-dezaminare, care are ca rezultat
eliberarea grupării α-amino a aminoacizilor sub formă de amoniac.

II. Transportul amoniacului spre ficat

Degradarea aminoacizilor este un proces care are loc în marea majoritate a țesuturilor,
însă transformarea NH3 în uree are loc numai în ficat. Ca urmare, amoniacul format în țesuturile
extrahepatice trebuie să fie transportat până la ficat. Întrucât NH3 este toxic (în special pentru
țesutul cerebral), acesta nu circulă în formă liberă în sânge (concentrația normală are valori
extrem de scăzute: < 50 µmoli/l), ci încorporat într-o moleculă netoxică – glutamina.
Încorporarea NH3 în molecula glutaminei are loc sub acțiunea glutamin sintetazei,
enzimă ce catalizează o reacție ireversibilă între amoniac și acidul glutamic, ATP-ul fiind
utilizat ca donor de energie pentru formarea legăturii amidice.
Glutamina este eliberată în sânge, unde reprezintă principala formă netoxică de transport
al amoniacului (aceasta explică nivelul său plasmatic semnificativ mai ridicat decât al altor
aminoacizi). Din sânge, glutamina este captată în ficat și rinichi: ambele țesuturi conțin enzima

8
numită glutaminază, care catalizează îndepărtarea hidrolitică a azotului amidic al glutaminei,
cu formare de amoniac și glutamat.

Amoniacul astfel eliberat va urma căi diferite în cele două țesuturi:

- în ficat – va fi transformat în uree;
- în rinichi (la nivelul tubilor renali) – NH3 acceptă un H+ și este eliminat în urină sub
formă de ion de amoniu (NH4+), contribuind astfel la menținerea echilibrului acido-bazic.

O a doua formă de transport al grupărilor amino ale aminoacizilor, în mod particular

de la nivelul musculaturii scheletice spre ficat, este alanina. În mușchi, glucoza este
metabolizată prin glicoliză până la piruvat; acesta va fi transaminat cu acidul glutamic, sub
acțiunea TGP, pentru a forma alanina. Alanina este eliberată în sânge, fiind transportată spre
ficat. La nivel hepatic, alanina este transaminată cu α-cetoglutaratul (sub acțiunea TGP), cu
generare de piruvat și glutamat. Piruvatul va fi utilizat în gluconeogeneză, iar acidul glutamic
va elibera gruparea amino sub formă de NH3 (sub acțiunea glutamat dehidrogenazei),
amoniacul fiind ulterior folosit în sinteza de uree. Procesul descris poartă numele de ciclul
glucoză-alanină.

9
 III. UREOGENEZA (CICLUL UREEI)

Ureea reprezintă forma de eliminare din organism a grupărilor amino ale aminoacizilor.
Sinteza ureei are loc exclusiv în ficat și reprezintă modalitatea de detoxifiere a amoniacului
prin transformarea sa într-un compus netoxic, ureea, excretabil pe cale renală.
Sursele atomilor din molecula ureei sunt reprezentate de:
• CO2
• NH3 – acesta provine din:
- catabolismul aminoacizilor în ficat – reacțiile transaminazelor și glutamat
dehidrogenazei;
- hidroliza glutaminei de către glutaminază, cu eliberarea azotului amidic (care provine
din grupările amino ale aminoacizilor din țesuturile extrahepatice);
- acțiunea enzimelor produse de bacteriile intestinale asupra unor compuși azotați din
intestin → amoniacul rezultat astfel ajunge la nivel hepatic pe calea venei porte;
- catabolismul bazelor purinice și pirimidinice.
• Acidul aspartic – furnizează cel de al doilea atom de azot din molecula ureei.

Ciclul ureei cuprinde 5 reacții, dintre care primele două se desfășoară în mitocondrie,
iar următoarele trei în citoplasmă.

1. Sinteza carbamil fosfatului – are loc sub acțiunea carbamil fosfat sintetazei I (CPS-
I), care catalizează reacția dintre amoniac, CO2 (ce participă sub formă de anion bicarbonat) și
2 molecule de ATP. Acestea din urmă sunt necesare pentru a furniza o grupare fosfat și pentru
a susține energetic reacția de sinteză (carbamil fosfatul reprezintă o formă activată a grupării
carbamil).
În afară de CPS-I mitocondrială, implicată în ciclul ureei, există și CPS-II, localizată în
citoplasmă și implicată în sinteza nucleotidelor pirimidinice.

10
 2. Formarea citrulinei – are loc prin transferul grupării carbamil activate pe ornitină,
într-o reacție catalizată de ornitin carbamil transferaza (OCT, sau ornitin transcarbamilaza).
Ornitina este un aminoacid ce conține o grupare amino în catena laterală și care nu se găsește
în structura proteinelor, nefiind specificat de codul genetic. Citrulina rezultată este transportată
în citoplasmă (cu ajutorul unui transportor localizat în membrana mitocondrială internă), unde
vor avea loc următoarele trei reacții ale ureogenezei.
3. Sinteza arginino-succinatului – are loc prin condensarea citrulinei cu acidul
aspartic, sub acțiunea arginino-succinat sintetazei. În această reacție, gruparea α-amino a
acidului aspartic furnizează cel de al doilea atom de azot din molecula de uree ce va fi
sintetizată. Reacția de sinteză este susținută energetic de scindarea unei molecule de ATP în
AMP și pirofosfat anorganic, care va fi hidrolizat ulterior sub acțiunea pirofosfatazei (deci în
această etapă se consumă două legături fosfat-macroergice).
4. Scindarea arginino-succinatului, cu generare de arginină și acid fumaric – este
catalizată de arginino-succinat liaza. Fumaratul eliberat poate intra ulterior în ciclul Krebs,
pentru a fi transformat în oxaloacetat → acesta este transaminat cu acidul glutamic pentru a
genera acid aspartic (reacție catalizată de TGO/AST) → acidul aspartic astfel obținut poate
reintra în următoarea rundă a ciclul ureei. La acest nivel se poate evidenția o legătură între ciclul
ureei și ciclul Krebs (+ reacția TGO), care are ca scop reciclarea moleculei fumaratului sub
formă de aspartat, alimentând astfel continuu ciclul ureei.

11
 5. Scindarea argininei – are loc sub acțiunea arginazei, care catalizează o reacție de
hidroliză, cu formare de uree (ce rezultă din gruparea guanidino a argininei) și ornitină. Așadar,
ornitina care a intrat în ciclul ureei în reacția a doua, este regenerată în ultima reacție → ea va
fi transportată în mitocondrie (cu ajutorul antiporterului citrulină/ornitină, care transportă cei
doi compuși în sensuri opuse între matricea mitocondrială și citosol) și va putea iniția o nouă
rundă a ciclului ureei, reacționând cu o nouă moleculă de carbamil fosfat.
➢ Sumar al ciclului ureei:
- cei doi atomi de azot din molecula ureei provin din amoniac și aspartat;
- în procesul ureogenezei există un consum net de: NH3, CO2 și ATP (pentru sinteza
unei molecule de uree se consumă 4 legături fosfat-macroergice);
- aspartatul este regenerat din fumarat;
- ceilalți intermediari sunt reciclați.
Ureea astfel sintetizată în ficat este eliberată în sânge, unde circulă liber (fiind un
compus hidrosolubil, netoxic) → este transportată spre rinichi, care o excretă în urină prin
procesul de filtrare glomerulară, urmat de reabsorbție tubulară în proporție de aproximativ 50%.

➢ Reglarea ureogenezei

1. Amploarea ciclului ureei este reglată, în principal, prin disponibilitatea de substrat:

un ritm crescut de producere a amoniacului va duce la o accelerare a ciclului ureei, în vederea
detoxifierii amoniacului în exces.
2. Reglarea pe termen scurt
Etapa limitantă de viteză este reacția catalizată de carbamil fosfat sintetaza I. Această
enzimă este activată alosteric de N-acetil-glutamat (NAG). Acest compus se formează din
glutamat și acetil-CoA, într-o reacție catalizată de NAG sintetaza, enzimă care este stimulată de
arginină.

12
 Ca urmare, arginina are două efecte favorabile asupra ureogenezei:
- stimulează producerea de NAG, care activează alosteric enzima cheie a ciclului ureei
(CPS-I);
- este precursorul ornitinei (via reacția arginazei), fiind astfel o sursă importantă de
ornitină pentru reacția a doua a ureogenezei.
3. Reglarea pe termen lung
Are loc prin inducția enzimelor ureogenezei, care apare ca răspuns la situații
caracterizate prin creșterea degradării proteinelor, cu generarea de cantități mari de amoniac.
Astfel, cantitatea enzimelor ureogenezei în hepatocite crește atât în dietele bogate în proteine,
cât și în inaniție (când este accelerat catabolismul proteinelor tisulare, pentru a furniza
aminoacizi pentru gluconeogeneză, glucoza fiind necesară creierului ca sursă de energie; în
stadiile avansate ale inaniției, după epuizarea rezervelor lipidice, aminoacizii sunt folosiți ca
sursă de energie în toate țesuturile).

➢ Corelații clinice: hiperamoniemiile

Incapacitatea ficatului de transformare a amoniacului în uree duce la acumularea NH3
în sânge (hiperamoniemie, intoxicație amoniacală). Hiperamoniemiile pot fi:
• Ereditare – fiecare din cele 5 enzime ale ureogenezei poate fi deficientă genetic
(scăderea în grade variabile a activității enzimatice ca urmare a unor mutații în genele care
codifică enzimele respective). Incidența globală a acestor deficite este de 1 la 35.000 nou
născuți. Acumularea amoniacului are efecte toxice asupra sistemului nervos central, ducând la
apariția de simptome neurologice și retard mintal. Formele severe sunt incompatibile cu viața.
• Dobândite – apar în contextul insuficienței hepatice care se dezvoltă în cursul
hepatitelor acute care evoluează cu necroză masivă a parenchimului hepatic, precum și în
stadiile finale ale cirozelor hepatice (când o proporție importantă din parenchimul hepatic este
înlocuit cu țesut fibros). În aceste situații funcția cerebrală este afectată în grade variabile
(encefalopatia hepatică), până la instalarea comei.
Unul din mecanismele biochimice care explică toxicitatea amoniacului la nivel
cerebral este este legat de deficitul energetic produs:
- excesul de NH3 forțează echilibrul reacției glutamat dehidrogenazei în sensul sintezei
de glutamat (amoniacul este încorporat în molecula α-cetoglutaratului) → consumul unor
cantități mari de α-cetoglutarat, care este și un intermediar al ciclului Krebs, va duce la afectarea
negativă a funcționării acestui ciclu, cu scăderea producerii de ATP;
- deficitul energetic astfel creat este agravat de consumul de ATP în reacția glutamin
sintetazei, care este accelerată datorită concentrației mari de amoniac existentă în celulele
cerebrale.

13
 Posibilitățile de intervenție terapeutică în cazul hiperamoniemiilor includ:
- dietă hipoproteică;
- administrarea de arginină, care este o sursă de ornitină pentru ciclul ureei și poate
favoriza desfășurarea acestuia;
- administrarea de acizi aromatici (de ex. acid fenilbutiric, care în organism se
transformă în acid fenilacetic) – aceștia vor conjuga unii aminoacizi (cum ar fi glutamina),
produșii de conjugare fiind eliminați prin urină → organismul va trebui să utilizeze amoniac
pentru a resintetiza aminoacizii respectivi, aceasta contribuind la scăderea amoniemiei.

14