COLEGIUL “MIHAI EMINESCU” BACĂU

NIVEL POSTLICEAL

Metabolismul proteinelor

Disciplina: Biochimie
Profesor coordonator: Hulea Constantina
Clasa: I C
Elev: Pal Alina
CUPRINS
1. Metabolism
2. Metabolismul proteinelor
3. Bibliografie
METABOLISMUL
 Metabolismul este reprezentat de totalitatea proceselor
de sinteză, de asimilare, de degradare şi de dezasimilare,
pe care le suferă substanţele dintr-un organism viu.
 Ȋn organismele vii proteinele constituie din punct de
vedere cantitativ, partea cea mai însemnată dintre
componenţii organici.
METABOLISMUL PROTEINELOR - DEFINIŢIE
Metabolismul proteinelor este un proces deosebit de complex, care
cuprinde anabolism şi catabolism – ce constă în eliberarea
aminoacizilor prin hidroliză într-o primă etapă. Ȋn următoarea
etapă are loc producerea de energie sau sinteză de glucide, lipide
sau alţi compuşi cu funcţii biologice specifice.
Aminoacizi >>>>CO2+H2O
 Proteinele, asemănător glucidelor şi lipidelor nu sunt absorbite la nivel
intestinal. Hidroliza proteinelor alimentare se face cu acţiunea combinată a
sucurilor gastric, pancreatic şi intestinal.
 Enzimele care catalizează hidroliza legaturii peptidice sunt numite
endopeptidaze (legăturile din interior ), iar cele care catalizează legăturile
din exteriorul lanţului peptidic se numesc exopeptidaze.
 Ȋn stomac proteinele sunt mai întȃi denaturate (mărunţite), favorizȃnd
acţiunea hidrolitică specifică pepsinei gastrice cu ajutorul unui pH=1,5.
 Proteine – stomac pepsina
------------> polipeptide cu lanţ mic
pH=1,5-2

 Ȋn duoden tripsina
-----------> peptide, aminoacizi
Euterokinaza
 Ȋn intestinul subţire, sub acţiunea enzimei
euterokinaza------> aminoacizi
 Absorbţia aminoacizilor are loc tot la nivelul intestinului subţire, iar după
absorbţia lor sunt preluaţi în formă liberă de către sȃnge şi transportaţi la
ficat. Ficatul utilizează o parte a aminoacizilor pentru sinteza proteinelor
proprii şi a proteinelor serice, iar restul de aminoacizi este distribuit prin
circulaţia sistemică la celelalte ţesuturi.
 Ficatul selectează numai aminoacizii necesari, restul aminoacizilor sunt
metabolizaţi astfel:

1. Aminoacizii + O2 (se oxidează)----->cetoacid--->CO2+H2O+Q

2. Aminoacizii se decarboxilează (pierd CO2)--->amine (R-CH2-NH2)

3. Se dezaminează (inversează gruparea amino)---> ammoniac+uree--->urina

(încorporarea amoniacului în uree în vederea excreţiei din organism
 Din punct de vedere biochimic, etapa de traducere
(translaţie) reprezintă biosinteza propriu-zisă a
macromoleculelor proteice şi cuprinde mai multe etape:
a) activarea enzimatică a aminoacizilor din citoplasmă
constă în acţiunea ATP asupra aminoacizilor, în
prezenţa enzimei amionoacil- ARN sintetaza şi a
ionilor Mg2+, cu formarea complexului aminoacil-
AMP- enzima.
b) formarea complexului aminoacil-tARN, prin transferul
restului aminoacil de la complexul aminoacil-AMP-
enzima la capatul C’3 -OH al tARN (se formează o
legătură esterică la C’3-OH de la secvenţa terminală a
tARN a trinucleotidei CCA. Trinucleotida terminală
CCA a tARN are braţul flexibil şi poate adapta grupa
aminoacil la poziţia reactivă determinată de pe ribozom.
EVIDENŢIEREA MODULUI ÎN CARE TARN ESTE
CAPABIL SĂ IDENTIFICE POZIŢIA DE LEGARE A
AMINO-ACIDULUI ÎN LANŢUL PEPTIDIC, POATE FI
REALIZATĂ CU AJUTORUL “MODELULUI TRIFOI”
AL TARN:
 Legarea corectă a aminoacidului cu tARN corespunzător se
datorează specificităţii absolute a enzimei aminoacil-ARN-sintetaza. Se
asigură astfel, recunoaşterea codonului de către anticodon (şi nu de
către aminoacidul activat).
c) formarea legăturii peptidice decurge pe ribozomi (particule conţinînd
rARN, prezente în toate celulele) şi se realizează între aminoacizii
transportaţi fiecare de tARN corespunzători (aflaţi pe codonii dictaţi de
mesajul genetic înscris pe mARN).
 Ribozomii posedă pe suprafaţa lor două situsuri catalitice:
- situsul P (donor), pe care se va găsi complexul aminoacil 1-t1ARN
- situsul A (acceptor), pe care se află complexul aminoacil 2 –t2ARN.
Între cei doi aminoacizi alăturaţi, legătura peptidică -NH-CO- se
realizează între grupa carbonil a aminoacidului 1, de pe poziţia donor a
ribozomului (corespunzator codonului 1 de pe mARN) şi grupa amino
(-NH2) a aminoacidului 2 de pe poziţia acceptor a ribozo-mului
(corespunzînd codonului 2 de pe mARN). În urma formării legăturii
peptidice între cei doi aminoacizi, molecula de t1 -ARN este eliberată
din complexul aminoacid 1-t1 ARN şi poate fi din nou utilizată.
d) elongaţia (creşterea lungimii lanţului polipeptidic) se realizează după
un mecanism identic cu cel implicat în cazul biosintezei dipeptidei.
Situsul P al ribozomului este ocupat cu complexul dipeptidil-t2ARN, iar
situsul A este vacant şi se poziţionează la al treilea codon de pe mARN,
formвnd complexul aminoacil 3-t3ARN. După formarea noii legături
peptidice între grupa carbonil legată de complexul dipeptidil-t2ARN şi
grupa amino de la complexul aminoacil 3-t3ARN, are loc deplasarea
tripeptidei formate (sub forma complexului AA1-AA2-AA3-t3ARN) pe
situsul donor (situs P) al ribozomului cu eliberarea concomitentă a
situsului acceptor (situs A) al ribozomului, care se va poziţiona în
dreptul codonului 4 de pe mARN, în vederea formării complexului
aminoacil-4-t4 ARN.Dacă proteina care urmează a fi sintetizată are, de
exemplu, 200 de aminoacizi, etapa finală implică transferul peptidei
conţinînd 199 de aminoacizi spre aminoacidul final, legat în complexul
cu tARN, cu formarea unui complex proteină-tARN. Capătul N-terminal
al proteinei este sintetizat primul, capătul C-terminal, ultimul.
 e) Terminarea biosintezei lanţului polipeptidic al proteinei
 Lungimea lantului polipeptidic este determinată genetic, prin
transcrierea pe mARN a unui codon stop (nu codează nici un
aminoacid): UAG, UAA, AGA (pentru care nu există nici un
tARN cu anticodoni corespunzători). Aceşti codoni "non-sens"
sunt însă recunoscuţi de proteine citoplasmatice specifice,
denumite factori de eliberare (protein release factors), care
desprind proteina de pe tARN.
 Lanţul polipeptidic este eliberat de pe situsul P al ribozomului
şi de pe tnARN printr-o reacţie de hidroliză. Ribozomul se
detaşează de pe mARN şi este apt pentru o nouă etapă de
iniţiere. Lungimea lanţului proteic este determinată genetic,
prin transcrierea pe mARN a unui codon stop. Proteinele
sintetizate (holoproteide) participă la biosinteza
heteroproteidelor, a enzimelor, la îndeplinirea unor funcţii
specifice organismului. Concomitent se desfăşoară şi un proces
invers, de biodegradare a proteinelor.
 Biodegradarea proteinelor

Proteinele (holoproteidele) libere sau rezultate din biodegradarea

heteroproteidelor se scindează pe cale enzimatică în aminoacizii
componenţi. Enzimele proteolitice (proteinazele) sunt alături de amilaze
cele mai cunoscute şi importante enzime hidrolitice (C-N hidrolaze).
Biodegradarea aminoacizilor
Aminoacizii rezultaţi prin biosinteza sau prin biodegradarea proteinelor pot
fi utilizati în continuare la:
- biosinteza proteinelor noi
- biosinteza altor compuşi cu azot în moleculă
- sinteza de aminoacizi (prin transaminare, aminare reductivă)
- biodegradare totală pînă la: NH3, CO2, H2O.
 Glutamina este unul din cei 20 de aminoacizi constituenţi ai proteinelor şi este
implicată în biosinteza multor altor metaboliţi (este utilizată ca sursă de azot).
 Ureea este produsă în ficat prin scindarea hidrolitică a argininei la ornitină.
 Amoniacul de la catabolismul aminoacizilor poate fi utilizat pentru a reface
arginina din ornitină, atomul de carbon provenind de la CO2 din metabolismul
glucidic. La realizarea biosintezei ureei participă şi un alt aminoacid, citrulina.
Dioxidul de carbon activat enzimatic cu enzima carbamilfosfatsintetaza şi cu
aportul energetic al ATP, reacţionează cu NH3 formînd carbamilfosfatul care
reacţionează cu ornitina formînd citrulina. Citrulina reactioneaza cu acidul
aspartic (provenit prin trans-aminare din acid oxalilacetic, format în ciclul
Krebs), în prezenţa enzimei argininsuccin-sintetaza, a ATP şi ionilor Mg2+, cu
formarea acidului argininsuccinic. Acesta este scindat de către
argininsuccinliaza în arginină şi acid fumaric (care poate conduce la acid
aspartic, оn ciclul Krebs).
 Arginina rezultată este scindată de către hidrolaza arginaza în ornitină şi izouree,
care se izomerizează la uree, scindabilă sub acţiunea ureeazei în CO 2 şi NH3,
compuşi care pot iniţia biosinteza aminoacizilor, glucidelor, etc.
 Corelaţii biochimice se pot stabili şi între compuşii
fundamentali, glucide, lipide, protide şi enzime, hormoni,
acizi nucleici, etc. Abordarea compleză a fenomenelor
biochimice impune ca, pe lîngă studiul transformărilor
diferitelor substanţe, să se ia în considerare şi aspectele
energetice ale acestor procese, cu evidenţierea corelării
biosintezei, consumatoare de energie, cu biodegradarea,
generatoare de energie. Trebuie, în acelaşi timp, acordată
importanţa cuvenită influenţei factorilor de mediu în care
trăiesc organismele vegetale şi animale, condiţiilor în care îşi
procură materia primă (H2O, CO2, O2, substanţe minerale,
etc.), cît şi energia necesară biotransformărilor, precum şi
influenţei factorilor de mediu (clima, diferite radiaţii, etc.),
asupra evoluţiei normale a diferitelor organisme.
 BIBLIOGRAFIE
1.https://amgtratate.blogspot.com/2016/12/biochimie-c-3-metabolismul.html
2.https://infopedia.su/18x1111e.html
3.https://wikicro.icu/wiki/Protein_metabolism
4.https://prezi.com/-5apixdovaj3/metabolismul-proteic/
5.https://amgtratate.blogspot.com/2016/12/biochimie-c-3-metabolismul.html