Sunteți pe pagina 1din 15

METABOLISMUL PROTEIC

▪Proteinele sunt compuşi nutritivi indispensabili vieţii, proteinele de origine animală


având valoarea nutritivă cea mai ridicată

▪Proteinele sunt degradate şi resintetizate continuu

▪Pentru menţinerea constantă a lor în ţesuturi, vitezele de sinteză şi degradare ale


proteinelor trebuie să fie egale

▪Aminoacizii sunt produşii de degradare ai proteinelor tisulare

▪Aa rezultaţi sunt reutilizaţi în parte ptr sinteza proteinelor, restul fiind degradaţi cu
formare de NH3 sau utilizaţi pentru sinteza unor compuşi importanţi pentru organism

▪Fondul metabolic de aminoacizi= totalitatea aa liberi existenţi la un moment dat în


organism

▪Cantitatea totală de aa este de aprox 100g din care 50% sunt glutamatul şi glutamina, iar
10% este reprezentat de aa esenţiali
▪Bilanţul azotat al organismului reprezintă raportul dintre cantitatea de azot ingerat (sub
formă de proteine sau alţi compuşi cu azot) şi cantitatea de azot excretată prin urină sub
formă de amoniac sau uree.

▪Bilanţul azotat este echilibrat dacă aportul exogen compensează pierderile, pozitiv
(Ningerat >Nexcretat)în perioadele de creştere sau convalescenţă şi negativ în malnutriţie,
hemoragii, traumatisme, boli infecţioase (Nexcretat <Ntingerat).

▪Prelungirea bilanţului azotat negativ pune organismul în pericol, dacă pierderea de


proteine depăşeşte 1/3 din proteinele totale din organism.
1. Digestia proteinelor şi absorbţia aminoacizilor

✓Proteinele alimentare sunt degradate hidrolitic de peptidaze şi formează aa, care


reprezinta forma de aborbţie

✓Peptidazele prezintă specificitate:


-endopeptidaze-scindează leg peptidice din interiorul unui lanţ polipeptidic
- prezintă diferenţe de specificitate după natura aa care form
legătura
-exopeptidaze-scindează legăturile peptidice terminale
-aminopeptidaze-specificitate ptr grupările amino-terminale
-carboxipeptidaze-specifice ptr grupările COO-terminale

✓Peptidazele din tubul digestiv sunt eleborate şi secretate sub formă de zimogeni
(proenzime), forme inactive, ptr a proteja celulele secretoare de acţiunea lor.

✓Activarea zimogenilor se realizează hidrolitic


➢În stomac: sucul gastric pH=1,5-2
Pepsinogenul autocatalitic H+ pepsină (pH optim 2)

Proteine pepsină polipetide

Cazeina din lapte prolabfermentul coagulează laptele

➢Suc pancreatic pH=7,5-8


Tripsinogenul enterokinaza şi autocatalitic tripsină

Chimotripsinogen tripsină şi autocatalitic chimotripsina

Polipetide tripsina polipeptide + peptide

Polipeptide + peptide chimotripsina Peptide

Proelastaza tripsina Elastaza

Elastina elastaza peptide + aa

Proteine şi Polipeptide carboxipeptidaza Polipeptide, peptide şi aa


➢Suc intestinal pH0 6,2-7,3

Peptide aminopeptidaze Peptide şi aa

Dipeptidelor dipeptidaze amoniacizi

➢Absorbţia aa are loc la nivelul intestinului subţire şi aa ajung la ficat prin sângele
portal.

➢Absorbţia se realizează prin transport mediat de proteine specializate, numite


translocaze.

➢Se cunosc 5 tipuri de siteme de transport:


-ptr aa neutri, ptr aa bazici, ptr aa acizi, ptr iminoaacizi şi glicină, ptr β-aa

➢Absorbţia aa se realizează cu consum de energie şi necesită prezenţa ionului da Na.


2. Degradarea aminoacizilor

➢Decarboxilarea aa conduce la amine biogene- rc sunt catalizate de aminoacid-


decarboxilaze

➢Dezaminarea aa consta in indepartarea gruparii amino, sub forma de amoniac

➢Transaminarea –transferul gruparii amino de pe un aa pe un cetoacid, in locul


gruparii ceto- , cu formarea unui nou aa si a altui cetoacid

➢Rc de transaminare sunt rc reversibile, la pH fiziologic fiind favorizate energetic


reactiile spre stanga

➢Coenzima transaminazelor este piridoxalfosfatul

➢In metabolismul aa au importanta deosebita 2 enzime:


-GOT glutamat-oxalacetat transaminaza
-GPT glutamat-piruvat transaminaza
➢Acidul α-cetoglutaric, intermediar al ciclului Krebs, preia gruparile amino cu
formare de acid glutamic.

➢Transaminarea este urmata de dezaminare oxidativa.

➢Prin cuplarea transaminarii cu dezaminarea oxidativa a ac glutamic rezulta un


proces ciclic care genereaza amoniac si regenereaza α-cetoglutaratul
(transdezaminare)
3. Metabolismul amoniacului

▪Prin transdezaminare se obtin cantitati mari de amoniac

▪Cantitati mici de amoniac rezulta din oxidarea aminelor, hidroliza glutaminei si


asparaginei, hidrolixa ureei din csecretiile tubului digestiv si degradarea resturilor
de proteine din intestin sub actiunea floreai bacteriene.

▪Amoniacul produs in intestin este absorbit si transportat la ficat prin sistemul


port

▪Amoniacul produs la nivelul altor tesuturi este reutilizat pentru sinteza de aa

▪Din cauza ca amonicul este extrem de toxic pentru organism, exiosta sisteme
eficiente de transport si eliminare a acestuia din organism

▪Transportul este realizat sub forma de glutamina, ceea ce explica conc crescuta
a glutaminei comparativ cu ceilalti aa
Ficatul si rinichiul capteaza glutamina din sange, este hidrolizata ireversibil
glutamina in prezenta glutaminazei, cu eliberarea amoniacului.
Amoniacul format in rinichi difuzeaza prin membrana celulelor tubulare si
acceptand H+ formeaza ionul amoniu, NH4+

Aceasta reprezinta o odalitate de eliminare a amoniacului si de conservare a


rezervei alcaline a organismului.

NH3 eliberat din glutamina la nivelul ficatului si cel adus de sangele portal de la
intestin, este transformat in uree (80-90% din amoniac este transformat in uree)

Formarea ureei are loc in cadrul unor secvente ciclice de reactii chimice, numite
ciclul ureogenetic sau ciclul Krebs-Henseleit.

NH3 rezultat din metabolismul proteic este transformat in uree, iar cel provenit
din metabolismul purinelor este transformat in acid uric.
Ciclul ureogenetic

1. Formarea carbamoil fosfatului in mitocondrie prin condensarea NH3 cu CO2 si


cu ATP -enzima: carbamoilfosfat sintaza

2. Transferul gruparii carbamoil pe ornitina cu formarea de citrulina-reactie


desfasurata in mitocondrie in prezenta ornitin-citrulin-transferazei (enz.
hepatica)

3. Citrulina difuzeaza in citosol unde se combina cu ac aspartic formand ac


argininsuccinic-enz argininsuccinat sintetaza; ac aspartic provine din
oxaloacetat prin transaminare cu glutamatul

4. Scindarea reductiva a ac argininsuccinic la arginina si ac fumaric-enz


argininsuccinat liaza; ac fumaric poate fi convertit in oxalacetat care va genera
prin transaminare ac aspartic

5. Hidroliza argininei in prezenta arginazei si a Co+2, Mn+2

Ecuatia globala:

NH3 + CO2 + 4 ATP + Asp uree+ ac fumaric + 4 ADP + 4Pi


Interrelatiile ureogenezei cu ciclul Krebs- se realizeaza prin acidul fumaric si
acidul aspartic
4. Utilizarea scheletului hidrocarbonat al amoniacizilor

In conditii deosebite, dupa ce sunt epuizate rezervele glucidice si lipidice, are loc
degradarea scheletului hidrocarbonat al aminoacizilor la CO2 si H2O, cu producere
de energie.

Aa asigura 10% din enetgia necesara organismului

Aa sunt utilizati ptr sinteza de glucide sau lipide, prin transformarea lor in
intermediari ai C Krebs sau in alti compusi aflati in relatie cu acestia.

Aa cetogeni (leucina si lizina) -aa care se transforma in acetil_CoA sau acetoacetil-


CoA, deci sinteza de lipide

Aa glucogeni- aa care se transforma in piruvat, succinil-CoA, fumarat, α-cetoglutarat


sau oxaloacetat: Gly, Ala, Cys, Ser, Asp, Arg, Glu, Pro, His, Met, Thr, Val)

AA glucogeni si cetogeni: Ile, Phe, Tyr, Trp

Metabolizarea aa include transaminari sau dezaminari, urmate de transformari


complexe.