Proteinele constituenţi universali şi indispensabili

pentru toate organismele vii

Proteinele se găsesc în principal în regnul animal

În regnul vegetal, conţinutul de proteine este mai mic şi diferit în
funcţie de specie şi de organul plantei

Conţinutul cel mai mare de proteine vegetale se găseşte în:

- în seminţele plantelor leguminoase
Conţinut mediu de proteine vegetale se găseşte în boabele de
cereale
Conținut mic de proteine vegetale:
- legume
- rădăcinoase
- tuberculifere
 Principalele roluri ale proteinelor
1) structural – reprezintă suportul chimic structural al organismelor vegetale,
animale, microorganisme (ex: proteine fibrilare: Keratina din păr, colagenul din
piele, ligamente)
2) cataliza biologică – enzimele – proteine globulare ce catalizează în
mod specific anumite reacţii (ex: alcool-dehidrogenaza – dehidrogenarea
alcoolului etilic în aldehidă acetică)
3) apărare – proteine globulare ce recunosc potenţialii agenţi patogeni (ex.
anticorpii sau imunoglobulinele)
4) transport – proteine globulare ce vehiculează molecule sau ioni în organism
sau în celule (ex. hemoglobina)
5) mişcare – proteine care asigură toate formele de mișcare mecanică,
contracția musculară (ex. proteinele fibrilare actina şi miozina ce transformă
energia chimică în mişcare)
6) reglarea proceselor biochimice – proteine ce funcţionează ca mesageri
secundari (hormoni)
• Proteinele sunt polimeri rezultaţi în urma condensării
unui număr mare de L-aminoacizi uniţi prin legături
peptidice
• Toate proteinele conţin 20-22 aminoacizi naturali
care fac parte din seria L și care au gruparea amino
în poziţia α.

Aa seria L Aa seria D
 AMINOACIZI

Deşi în natură se cunosc mai mult de 300 de

aminoacizi, doar 20-22 sunt utilizaţi pentru biosinteza
proteinelor şi sunt codificaţi de codul genetic, fiind
denumiţi şi aminoacizi proteinogeni

Ceilalţi aminoacizi, mai puţin răspândiţi, sunt

denumiţi aminoacizi neproteinogeni (ocazionali)
Aminoacizi esenţiali : nu pot fi sintetizaţi de organismul
animal și sunt sintetizaţi numai de plante
Lipsa lor în alimentaţie provoacă tulburări de metabolism
Aminoacizi care pot fi sintetizaţi şi de organismul animal:
aminoacizi neesenţiali
Unii dintre aminoacizi pot fi convertiţi pe cale chimică în
glucide și sunt denumiţi aminoacizi glucoformatori:

- Glicocol
- Alanina
- Serina
- Acid aspartic
- Acid glutamic
- Arginina
- Citrulina
 Structura chimică a aminoacizilor
Aa - compuşi organici difuncţionali:
- grupa funcţională amino (-NH2)
- grupa funcţională carboxil (-COOH)
legate de un radical organic (R): alifatic , aromatic sau heterociclic

α -alanina

Există aminoacizi la care ambele grupe funcționale sunt grefate pe

acelaşi atom de carbon (poziţia α) = α-aminoacizi
Se cunosc şi aminoacizi la care grupa -NH2 este legată de al doilea atom
de carbon faţă de grupa - COOH, (poziţia ß), al treilea (poziţia γ) etc.

ß-alanina
 Nomenclatura aminoacizilor
Denumirea ştiinţifică a aminoacizilor este formată din
- prefixul amino
- numele acidului de la care provine
cu indicarea poziţiei atomului de carbon de care este legată
gruparea -NH2 (α, β, γ, δ, ε sau 2, 3 etc.), faţă de gruparea
carboxil –COOH

acid α-amino propionic acid ß-amino-propionic

(α -alanina) (ß-alanina)
În general nomenclatura raţională este mai puţin folosită,
deoarece sunt utilizate în general, denumiri uzuale, specifice
fiecărui aminoacid (glicocol, alanină, serină, triptofan etc.)
În condiții de pH fiziologic (aproximativ pH 7,4), gruparea – COOH este
disociată, generând un ion carboxilat (-COO-), iar gruparea NH2 este
protonată sub formă de ion amoniu substituit (-NH3+)

În structura proteinelor, cele mai multe grupări carboxil și amino sunt

angrenate în complexe peptidice și, în principiu nu sunt capabile să
reacționeze chimic decât pentru a genera legături de hidrogen

Prin urmare, catena laterală este principalul factor care determină

proprietățile și rolul aa din structura unei proteine
În cazul în care catenele laterale (R) ale diferiţilor aa conţin
şi alte grupe funcţionale ionizabile, în afara celor ataşate la
C α, sarcina reală a moleculei va reflecta prezenţa lor
În consecință, se recomandă clasificarea aa în funcție de
caracteristicile catenelor laterale
 1. Aminoacizi cu catene laterale nepolare
(hidrofobi)
- nu primesc și nu cedează protoni
- nu formează legături de H sau legături ionice
- catenele laterale formează legături hidrofobe
Au rol de a stabiliza structura proteinelor prin interacțiuni
hidrofobe
 Glicocol (glicina, acidul aminoacetic)
este aminoacidul cu structura cea mai simplă, având în catena
laterală un atom de hidrogen
Drept rezultat glicina este singurul aminoacid care nu este
chiral (pe atomul de carbon din poziția α sunt grefați 2 atomi
de hidrogen)

• Se găsește în cantitate mare în colagenul din piele și în

fibroina din fibra de mătase naturală
• Există şi proteine vegetale mai bogate în glicocol :
 edestina (cânepă 2,5-3,8%)
 ricinina (ricin 6,6%)
 L (-) α- Alanina (acidul α-aminopropionic)
- este unul dintre aminoacizii care se găsesc în proteine,
frecvența de apariție în aceste macromolecule fiind depășită
doar de leucină
- în toate proteinele animale (fibroina conține 30 %) și
vegetale
În cantitate mare se găsește în zeina din porumb (9-10%),
alge şi în frunzele de tutun

Izomerul β-alanina a fost pus în evidenţă în stare liberă în:

soia, mere crude, tomate
- Intră în structura unor dipeptide musculare, a coenzimei A
(CoA, CoA-SH) și a acidului pantotenic (vitamina B5)
 L (+) Valina (acidul α-aminovalerianic)

Regăsită în structura multor proteine animale și vegetale din

seminţele de in (12,7%) și semințele de fasole (6,2%)
În stare liberă a fost pusă în evidenţă în lucernă şi germenii de
secară
 L (-) Leucina (acidul α-aminoizocapronic)
- foarte răspândită în organismele animale și vegetale, în
special în zeină - proteina din porumb (19,25%) şi în
edestină- proteina din cânepă

Excesul de leucină poate fi periculos și poate induce diareea,

apariția dermatitelor, instalarea demenței și uneori decesul
L (+) Izoleucina (acidul α-amino-β-metilvalerianic)

- izomer de poziţie cu leucina

Leucina şi izoleucina se transformă în timpul fermentaţiei alcoolice
(prin decarboxilare şi dezaminare) în alcool amilic şi alcool
izoamilic
L (-) Fenilalanina (acidul α-amino-β-fenilpropionic)
- răspândit liber în plantele tinere de bostan, bob, lupin şi în
numeroase proteine vegetale (zeină, legumină) și animale
- un precursor metabolic al tirozinei
Boala genetică numită fenilcetonurie are drept consecință
metabolizarea defectuoasă a fenilalaninei
L (-) Triptofan (acidul α-amino-β-indolilpropionic,
β-indolilalanina)
- se găseşte în organismele animale și în organele tinere ale
plantelor, în fructe, în glutenul de grâu, în soia, seminţe de
dovleac, alge
- aa esenţial: lipsa sa din organism conduce la tulburări grave
- precursor în biosinteza serotoninei, vitaminei B3 şi
hormonului auxină (în plante)
 L (-) Metionina (acidul α-amino-γ-metiltiobutiric)
- prezent în proteinele animale și în seminţele de cereale și
seminţele de tomate
- are rol de agent metilant, prin cedarea grupei metil,
transformându-se în homocisteină
 L (-) Prolina
- este singurul aminoacid care are o grupare amino secundară

- un iminoacid răspândit atât în proteinele vegetale (12% în

prolaminele din cereale) cât şi în cele animale (structura
fibrilară a colagenului)

Hidroxilarea prolinelor din colagen imprimă o stabilitate

conformațională acestei proteine
Prezența prolinei afectează structura secundară (desface
elementele secundare de tip α helix și β pliată)
• În soluții apoase de proteine (mediu polar) – catenele laterale ale aa
nepolari tind să se acumuleze în interiorul moleculei proteice
• Acest fenomen este consecința hidrofobiei radicalilor R nepolari;
• Prin urmare, radicalii R nepolari se dispun în interiorul moleculei
proteice și, în acest fel contribuie la menținerea structurii
tridimensionale a acesteia
• În cazul proteinelor aflate unui mediu hidrofob, cum ar fi de ex o
membrană, radicalii R nepolari se dispun pe suprafața exterioară a
moleculei proteice, fapt ce permite interacțiunea directă cu mediul
lipidic
 2. Aminoacizi cu catene laterale polare neutre
- au un radical polar cu grupări neionizate în catenă
-
-sunt aa mai hidrofili, deoarece conțin grupări funcționale
care stabilesc legături de H cu apa

Serina, treonina și tirozina conțin fiecare o grupare OH

polară care poate participa la formarea legăturilor de H
• Gruparea polară a serinei, treoninei și rareori a tirozinei,
poate funcționa ca situsuri de atașare a catenelor
oligozaharidice din structura glicoproteinelor sau situs de
legare pentru unele grupări (gruparea fosfat)
• Catenele laterale ale asparaginei și ale glutaminei conțin o
grupare amidă, capabilă să formeze legături de H cu alte
molecule

Asparagina Glutamina
 Asparagina
- se găsește în toate tipurile de proteine, fie vegetale sau
animale
- în stare liberă, asparagina apare în: seva de sparanghel,
mazăre, migdale
Gruparea amidică din catena laterală imprimă un caracter
polar acestui aminoacid
- este implicată în formarea acrilamidei în cazul alimentelor
gătite la temp. ridicate (reacționează cu grupările carbonilice)
- este convertită în acid malic în cadrul ciclului acidului citric
 Glutamina
Glutamina este aminoacidul cu cea mai mare răspândire în
organismul uman, reprezentând peste 60% din totalul
aminoacizilor liberi din corp
-unul din puținii care poate traversa bariera hemato-
encefalică
 L (-) Serina (acidul α-amino-β hidroxipropionic)
În proporţie mare se află în cazeina din lapte, edestina din
Cânepă, în unele proteine din migdale, în unele proteine din
algele marine
Gruparea –OH a serinei din proteine este țintă pentru
fosforilare prin intermediul kinazelor
Serina face parte din triada catalitică a serin proteazelor
 L (-) Treonina (acidul α-amino-β-hidroxibutiric)
- însoţeşte în proteine serina, în cantităţi mai mici,
prezentând proprietăţi analoage serinei
- în proporţii mai ridicate se găseşte în proteinele din
cereale, soia, cartofi, alge marine, lactoglobuline (lapte)
- intră în constituţia antibioticelor - actinomicină
 L (-) Tirozina (acidul parahidroxifenilalanina)
- întâlnit împreună cu fenilalanina în toate proteinele animale și
vegetale (10% în proteinele de porumb şi 4-5% în proteinele din
sâmburii de pepene, castraveţi şi bostani)
- poate fi fosforilat în proteine în cadrul proceselor de semnalizare
celulară
În celulele dopaminergice ale creierului o enzimă (tirozin hidroxilaza)
convertește tirozina la L-DOPA, un intermediar precursor al dopaminei
(precursor al norepinefrinei, epinefrinei, hormonilor tiroidieni și
melaninei)
 L (+) Cisteina (acidul α-amino-β-tiopropionic)
se găseşte în toate proteinele animale și vegetale (0,5 - 4,5%)
(proteinele din cartofi conţin 4 - 4,4%, glutelinele din grâu,
orez, secară conţin 2,7% cisteină)
este singurul aminoacid care are o grupare tiolică în catena
laterală (situs activ al multor enzime)
În plus, acest aminoacid este o componentă a proteinelor,
peptidelor (glutation)
În structura proteinelor, grupările –SH a 2 molecule de cisteină pot fi
oxidate rezultând un dimer, cistina, care conține o legătură covalentă,
încrucișată, numită legătură disulfurică sau disulfidică (-S-S)
Multe proteine sunt stabilizate structural prin legături disulfidice (ex
albumina plasmatică – proteina transportor pentru multe substanțe)
 3. Aminoacizi cu catene laterale acide
conţin în radicalul R, o a doua grupare carboxilică ceea ce le
conferă un caracter acid (funcționează ca donori de protoni)

Acid aspartic Acid glutamic

Aceste grupări sunt implicate în interacţii electrostatice cu

grupări încărcate pozitiv, legături de hidrogen
 Acidul L (+) aspartic (asparagic, acid
aminosuccinic)

- se găseşte în toate proteinele animale și vegetale, mai ales

sub forma amidei sale, asparagina
 Acidul L (+) glutamic (acidul α-aminoglutaric)
- foarte răspândit în proteinele animale și vegetale
- se întâlneşte în cantitate mare în: cazeină, gelatină, alge,
fructe, sfecla de zahăr
 4. Aminoacizi cu catene laterale bazice
conţin în radicalul R o grupare bazică suplimentară
Catenele laterale ale acestor aa au proprietatea de a accepta
protoni
 L (+) Arginina (acidul α-amino-δ
guanidilvalerianic)
- a fost identificată în conifere, ricin, cartofi, în hidrolizate
proteice
Copii născuți prematur nu pot sintetiza arginina
În plus, traumele chirurgicale, septicemiile și arsurile induc o
nevoie crescută de arginină
 L (+) Lizina (acidul α,ε-diaminocapronic)
Bogate în lizină sunt seminţele necoapte şi cele în curs de
germinare
În condiții de pH fiziologic, catenele laterale ale lizinei sunt
complet ionizate, cu sarcină electrică pozitivă
L (-) Histidina (acid α-amino-β imidazolilpropionic)

- se găseşte în proteinele animale și în seminţele de tomate,

în polen, în edestină (4%)
- Este slab bazică și în condiții de pH fiziologic, aa liber este în
general neutru
Prin decarboxilare enzimatică trece în histamină
• În funcţie de aminoacizii care intră în compoziţia proteinelor se
disting:
a) aa proteinogeni – aa care intră în compoziţia proteinelor
b) aa neproteinogeni-aa care nu intră în compoziţia proteinelor:
- Ornitina (un precursor al citrulinei în mitocondrii)
- Citrulina (un precursor al argininei în citosol;
Homocisteina este un aminoacid intermediar care provine din
metabolismul metioninei (un nivel crescut de homocisteină în sânge
poate fi un indicator al aterosclerozei și al trombozei
Hiperhomocisteinemia (un nivel plasmatic >12-15μmol/L) poate fi
asociată cu defecte genetice ale enzimelor implicate în metabolismul
homocisteinei
Într-unul dintre defecte pacienții prezintă retard mental,
tromboembolism arterial și dezvoltă ateroscleroză precoce
5-hidroxi-triptofanul – un precursor al serotoninei şi un
intermediar în metabolismul triptofanului;

- Homoserina este un intermediar al catabolismului

metioninei;
• Taurina, aminoacid cu grupare sulfonică, intră în
componenţa acizilor biliari (un nivel crescut ale acidului
taurocolic în serul fetal în colestaza obstetrică poate induce
instalarea unei aritmii fetale respectiv a decesului
intrauterin subit)
 Izomeria aminoacizilor

Dat prezenței atomului de C asimetric în poziţia α faţă de gruparea

carboxil, moleculele aa (cu excepția glicocolului), au activitate optică
exprimată prin capacitatea moleculelor lor de a roti planul luminii
polarizate spre dreapta (izomerul, enantiomerul dextrogir), sau spre
stânga (izomerul, enantiomerul levogir)

Asemănător glucidelor, aa aparţin unei anumite serii sterice, D sau L ,

funcție de poziția grupării amino

COOH COOH

HN C H H C NH2
2

R R
stânga dreapta
• Aminoacizii naturali prezenţi în structura proteinelor
aparţin exclusiv formei sterice L

• Aminoacizii din seria D aparțin unor microorganisme

• Ca şi în cazul glucidelor, configuraţia sterică a aminoacizilor

este independentă de activitatea optică
 Structura amfionică a aminoacizilor
Aa au un caracter amfoter datorat prezenţei concomitente în
molecula lor a grupelor -NH2 (cu proprietăţi bazice, acceptoare de
H+) şi a grupelor – COOH (cu proprietăţi acide, donoare de H+)
Gruparea carboxil (-COOH) cu caracter acid, donează un proton
(H+) grupei -NH2, cu caracter bazic
În urma acestui schimb de proton, gruparea carboxil devine ion
carboxilat iar grupa amino devine ion amoniu substituit
Ionul format prin ionizarea intramoleculară a unui aa conține
ambele tipuri de sarcini și este numit amfion sau ion dipolar
În mediu acid (exces de ioni de H+), disocierea grupării –
COOH din amfion scade datorită fixării protonului (H+) iar
molecula aa va manifesta proprietăți bazice
În câmpul electric, acesta se va comporta ca un cation
migrând spre catod (polul negativ)
În mediu bazic, grupa NH2 pierde protonul (H+) iar molecula
aa devine încărcată negativ
În câmpul electric, se va comporta ca anion și va migra spre
anod (polul pozitiv)
 În mediu acid, aminoacizii se comportă ca baze şi migrează
spre catod (-), iar în mediu alcalin se comportă ca acizi şi
migrează spre anod (+)

• Fenomenul de migrare în câmp electric, a aminoacizilor se

numește electroforeză

• Pentru separarea electroforetică a fracţiunilor proteice din

lichidele biologice (ser, plasmă, urină), se poate face uz de
electroforeza pe hârtie de filtru, electroforeza în gel de
agar, agaroză, amidon, folii de acetat de celuloză, gel de
poliacrilamidă etc.
 AA = soluții tampon
- la tratarea soluției apoase a unui aa cu o cantitate mică
dintr-un acid tare sau o bază tare, soluția nu își modifică
semnificativ pH-ul

• Valoarea pH-ului la care numărul sarcinilor pozitive şi

negative sunt egale (aminoacidul este deci electroneutru)
pH izoelectric sau punct izoelectric (notat pHi)

• La punctul izoelectric, aminoacidul este electroneutru, iar

disocierea lui ca acid este egală cu disocierea ca bază
Aa prezintă pHi diferit, în funcţie de structura catenelor
laterale -R:

• aa monoamino-dicarboxilici au pHi în zona acidă (pHi = 3,0-

3,2);

• aa diamino-monocarboxilici au pHi = 7,5-11, în zona

alcalină;

• aa monoamino-monocarboxilici (grupa -COOH este mai

puternic ionizată decât grupa -NH2) au pHi în zona acidă
 Electroforeza proteinelor
• permite fracţionarea proteinelor din ser și plasmă

• Principiul metodei se bazează pe viteza diferită de migrare a

fracţiunilor proteice într-un câmp electric în care există o
diferentă de potenţial între cei 2 electrozi (anod, catod) la un pH
de 8,6-9

• Migrarea fracţiunilor proteice în acest caz este condiţionată de

mărimea particulelor (moleculelor) proteice şi de numărul
sarcinilor lor electrice

• Datorită prezenţei grupărilor –NH2 şi –COOH în moleculă,

aminoacizii au un caracter amfoter, iar sub acţiunea curentului
electric migrează spre unul dintre poli, dependent de pH-ul
mediului
• În mediu acid, aminoacizii se comportă ca baze şi migrează spre
catod (-), iar în mediu alcalin se comportă ca acizi şi migrează spre
anod (+)
• Fiind considerate ca ioni polivalenţi, proteinele migrează
sub influenţa curentului electric dependent de forţele
electrice predominante
• Astfel, dacă sarcina electrică predominantă este negativă
migrează spre anod (+), iar dacă predomină sarcinile
electrice pozitive migrează spre catod (-)

• În cazul în care sarcina electrică a proteinelor este nulă,

fapt întâlnit la o anumită valoare a pH-ului (punct
izoelectric), migrarea nu mai are loc
• Dacă pH-ul este inferior punctului izoelectric proteina
va migra spre catod, iar în situaţia inversă spre anod
• Într-o soluţie tampon cu pH = 8,6-9,0, proteinele se află
într-o stare ionizată, încărcate electronegativ şi vor migra
spre anod
• Aminoacizii aromatici ca: fenilalanina, tirozina şi triptofanul
sunt responsabili de absorbţia în UV (cu un maxim cuprins
între 275 nm şi 285 nm) a majorităţii proteinelor
Dintre cei 3 aminoacizi, triptofanul absoarbe cel mai intens
radiaţia UV
• Aceste proprietăți spectrale ale aminoacizilor aromatici
(absorbția în jur de 280 nm) sunt utilizate pentru
determinarea spectrofotometrică a concentraţiei unor
proteine în soluţii

Spectrul de absorbţie în UV a aminoacizilor, la pH 8

Aa se pot condensa intermolecular formând legături
peptidice -CO-NH-
Acestea se stabilesc între grupa NH2 de la Cα al unui
aa şi grupa COOH a altui aminoacid, prin eliminarea unei
molecule de apă
Rezultă : di-, tri-, tetra-, ..., polipeptide
 Oligopeptide
= constituite dintr-un număr mic de aa (convenţional 2-10) şi
denumite în consecinţă: di-, tri-, tetra-, ..., decapeptide

H H -H2O H H
H2N C COOH H2N C COOH H2N C CO NH C COOH
R R R1 R
2 2 2

Orice peptidă se caracterizează prin prezenţa legăturilor peptidice, în

care sunt implicate toate grupele COOH şi NH2 grefate la Cα, cu
excepţia unei grupe COOH şi a unei grupe NH2 care rămân la capetele
catenei peptidice (polipeptidice)
Aceste 2 grupări funcţionale neimplicate în formarea legăturilor
peptidice sunt denumite grupare carboxil C-terminală (aminoacid
C-terminal), respectiv, grupa amino N-terminală (aminoacid N-
terminal)
Prin convenţie, aminoacidul N-terminal dintr-un lanţ
peptidic (polipeptidic) se consideră a fi primul aminoacid
din structura respectivă

Numele peptidelor se stabileşte prin indicarea succesivă a

denumirii fiecărui aminoacid component, cu adăugarea
sufixului il şi terminând cu numele întreg al aminoacidului
care are gruparea carboxil intactă
Denumirea poate fi acordată şi prin utilizarea prescurtării
numelui aminoacidului, respectiv primele trei litere din
denumire:
Peptidele sunt răspândite atât în regnul vegetal cât şi în cel
animal, unde îndeplinesc un anumit rol fiziologic, sau se
formează în metabolism ca faze intermediare, sau intră în
compoziţia unor hormoni, antibiotice etc.

Ciupercile şi bacteriile produc antibiotice care conţin şi

peptide
 Reprezentanţi naturali ai oligopeptidelor
Glutationul
tripeptid: glutamil-cisteinil-glicina

Se găsește în diferite țesuturi (ficat) și fluide ale corpului şi are

ca şi rol inhibarea deteriorării celulelor de către speciile
reactive ale oxigenului
În regnul vegetal, glutationul se găseşte în special în seminţe
(conţinutul său creşte în timpul încolţirii)
• Glutationul se prezintă în două forme structurale distincte:
glutation redus (G-SH) şi glutation oxidat (G-S-S-G), care
provine din 2 molecule de glutation redus, oxidarea
realizându-se la nivelul grupării tiol (-SH) cu formarea
grupării disulfurice caracteristică cisteinei:

Glutationul există atât în formele reduse (GSH), cât şi în cele

oxidate (GSSG), în funcție de starea de oxidare a atomului de
sulf de pe restul de cisteină
Fiind un compus tiolic cu masa moleculară foarte mică (γ-
glutamil-cisteinil-glicină), gruparea – SH a glutationului
reprezintă„țintaˮ primară a radicalilor liberi (radicali ai
oxigenului)
Oxigenul molecular, în prezenţa urmelor de metale cu rol
catalitic (Fe2+), determină oxidarea formei reduse R-SH

• O funcție primară a glutationului este aceea de a atenua

stresul oxidativ (situație în care generarea radicalilor liberi
depășește capacitatea organismului de a le neutraliza și
elimina)
• Reducerea formei oxidate R-S-S-R este biocatalizată de
glutation-reductază, enzimă prezentă în toate organismele
vii
Proprietăți biologice:
- participă la procesele redox din celulă prin transfer de
protoni (H+ şi e), menținând potențialul redox;
- participă la reacții de reducere a unor compuşi toxici,
precum apa oxigenată
- în ciclul glutation-ascorbat, are rol antioxidant
- este precursor al fitochelatinelor, compuşi care leagă
metale grele precum cadmiu,eliminând efectul toxic al
acestora în celule
- protejează grupările tiol din structura unor enzime contra
oxidării, activează unele enzime sau acționează ca o
coenzimă, fiind un donor de hidrogen
- este esențial pentru rezistența plantelor la stresul biotic şi
abiotic
• Studiile de specialitate au demonstrat creșterea
capacității de apărare a organismului uman în raport
cu speciile reactive ale oxigenului atunci când GSH
redus prezintă o concentrație mai mare față de GSSG
(formă oxidată, disulfură)
 Neuropeptidele
- întâlnite în SNC
- endorfinele: se leagă de receptori care pot lega şi morfina
- encefaline
Insulina şi proinsulina
= hormoni peptidici care joacă un rol foarte important în reglarea
metabolismului glucidic
Antibiotice peptidice
- substanţe produse de ciuperci sau microorganisme care conţin
aminoacizi
penicilina : are în structură aminoacizii valină şi cisteină
gramicidina = o peptidă ciclică formată din 10 aminoacizi,
printre care fenilalanina
 Polipeptide

- peptide în compoziţia cărora intră peste 10 aminoacizi

până la 100 aminoacizi
 Proteinele

• Proteinele sunt macromolecule esențiale organismului, cu

un înalt grad de organizare structurală şi cu rol fundamental
în structura şi funcțiile celulei

M proteinei depinde de tipul şi numărul de aa componenţi

fiind cuprinsă între 10000 - zeci de milioane Da

• Unitatea constantei de masă atomică este denumită

Dalton, simbol Da
• 1 Da = 1,660 538 86(28) x 10-27 kg
 Compoziţia şi structura proteinelor
Proteinele: polimeri în structura cărora intră lanțuri (catene)
polipeptidice în care α aminoacizii sunt uniți prin legături
peptidice de tip covalent

Un lanț polipeptidic = alcătuit dintr-o "coloană vertebrală“ în

care se repetă periodic legătura peptidică și o parte variabilă
datorată radicalilor liberi ai aa constituienți
Macromoleculele proteice pot fi alcătuite din 1 sau câteva
lanțuri polipeptidice identice sau diferite
ex: ribonucleaza conține 1 singur lanț polipeptidic
Hb – 4 lanțuri polipeptidice unite între ele prin legături
intercatenare covalente și necovalente

Imensa diversitate structurală şi funcțională a proteinelor este

determinată de:
- numărul, tipul şi secvența aminoacizilor componenți
- organizarea spațială, conformațională a moleculei de
proteină

Lindenstrom şi Lang au stabilit mai multe nivele de organizare

a structurii proteinelor: primară, secundară, terţiară și
cuaternară
 Structura primară a proteinelor
reprezintă succesiunea sau secvența de unire a aminoacizilor
prin legături peptidice în molecula proteică

numărul, felul şi ordinea în care se succed aa în molecula

proteică
redă totalitatea legăturilor covalente din moleculă
Prin convenție, capătul amino liber (capătul N-terminal) al peptidului
este stânga, iar capătul carboxil liber (capătul C-terminal) în dreapta
Legătura peptidică se comportă parțial ca o legătura dublă,
de tip trans (nu cis!)
Grupările -C=O și –N-H din
legătura peptidică:
- grupări neutre, deci nu acceptă
și nu cedează protoni

- grupări polare, capabile să

formeze legături de hidrogen (ex:
în cazul α helixurilor și a lanțurilor
β se formează punți de H)
Legătura peptidică este rigidă și plană ceea ce împiedică
rotația liberă în jurul ei
Există totuși posibilitatea de rotație la nivelul legăturilor dintre
Cα şi CO (notată Psi (ψ) ), precum şi dintre Cα şi NH (notată cu
Phi (φ) ) Psi (ψ)

Phi (φ)

Catena polipeptidică are flexibilitate doar la nivelul

legăturilor ce implică participarea carbonilor
metinici
- Secvența resturilor de aa în molecula proteinelor este
determinată genetic (codificată în genom)

• Structura primară a proteinelor condiționează diversitatea

și specificitatea organismelor vii

• Secvența aa determină proprietățile și funcțiile biologice

ale proteinelor

• Alterarea secvenței aa în moleculele de proteine poate

determina funcții anormale
 Structura secundară
descrie modul de aranjare a unui lanţ polipeptidic prin
interacţiunile care se pot stabili între grupările din lanţul
polipeptidic
-se referă la forma şi lungimea lanţurilor polipeptidice,
proprietăţi induse de legăturile de hidrogen care se formează
între grupele carbonilice și iminice ale legăturilor peptidice
În catena polipeptidică, potenţialul de
donare de hidrogen este reprezentat
de grupările -NH, iar cel de acceptare
de către grupările -C=O ale aceleaşi
catene, sau a unor catene învecinate
Cu alte cuvinte, legătura de hidrogen ar reprezenta o acţiune
de schimb a hidrogenului dintre grupările NH şi CO
 Modul în care se realizează legăturile de hidrogen
(1951, Linus Pauling și Robert Corey)

1. Structura α-helix

2. Structura β-foaie pliată

În ambele structuri secundare, lanțul polipeptidic poate să

se plieze în mod regulat într-o structură repetitivă
Ulterior, au fost evidențiate și alte structuri nerepetitive:
structuri în “agrafă de păr” (engl. "β-turn" sau "hairpin turn"),
bucle (engl. loop), regiuni de întoarcere (engl. turn)
Toate aceste structuri repetitive și nerepetitive contribuie la
formarea structurii secundare a proteinei
α-helixul ia naștere prin înfășurarea
elicoidală a lanțului polipeptidic pe
suprafața unui cilindru ipotetic
Fiecare spiră : 3-6 resturi de aa

Structura este stabilizată prin legături de

H intracatenare între atomul de O al
grupării carbonil (C=O) și atomul de N
de la a 4 a grupare imino (-NH) din
secvența polipeptidică
Leg. de H sunt dispuse aproape perfect
paralel cu axa α-helixului

Radicalii aa componenți sunt orientați

spre exteriorul α-helixului ceea ce
condiționează interacțiunea lor
Stabilitatea helixului poate fi influențată de compoziția
structurii primare a proteinei

Anumiți aa favorizează structura spiralată:

Ala, Glu, Lys, Met

Alți aa întrerup structura helicoidală: Pro, Gly, Tyr, Ser

 Modelul straturilor pliate (ß-structura)
format din lanțuri polipeptidice întinse în formă de zig-zag, cu
o structură asemănătoare unei foi pliate
Un lanț al unei structuri pliate este format din 5-10 sau mai
mulți aa

Modelul straturilor pliate predomină în proteinele fibrilare și

mai puțin în cele globulare
 Conformația β cu lanţuri paralele
R O H R
H R H O H H
C N C C
C N C
C N C C N C
N C N C
H H O H R H O
O H R

H R H O H R
H O H R
C N C
C N C
C N C C N C
N C C N C
H H O H R H O
O H R
Conformația β cu lanţuri antiparalele
R H R H O H R
H H O
C C N C C
N C C C
N C C N C N
N C
H H O H R H O
O H R

O H H R O H
O H H R N
C C C N
C N C
C C C N C
C N C N
H R H H R O H H R
O
Ambele tipuri de ß-structură sunt stabilizate prin legături de
hidrogen intercatenare între grupările -C=O și –NH- ale
aa din lanțurile polipeptidice adiacente
• R sunt orientaţi alternativ, de o parte şi de alta a planului
leg. peptidice
 CO HN CO CO CO CO
HN CO HN HN HN HN
HCR RC H HCR HCR HCR HCR
OC NH OC OC OC OC
NH OC NH NH NH NH
RCH HCR RCH RCH RCH RCH
CO HN CO CO CO CO
HN CO HN HN HN HN

ANTIPARALEL PARALEL
Lanțurile în structurile β pot avea o orientare
plană (B) sau răsucită (C)
• În cazul proteinelor globulare apare structura β-turn:
răsucire β sau răsucire în “ac de păr”
• se realizează o deformare a lanțului polipeptidic (datorită
prolinei!)
Stabilizarea pliurilor se face prin legături de hidrogen și prin
legaturi ionice

Există și zone ale proteinelor fără structură: “random coil” !

 Structura terțiară
Structura terțiară : replicarea și înfășurarea lanțurilor
peptidice cu structurile lor secundare într-o organizare
spațială complexă sub formă de ghem sau globulă
Structura terţiară: plierea lanțului polipeptidic în forma
tridimensională specifică proteinei functionale
- determină formarea domeniilor (unități funcționale și
structurale tridimensionale ale polipeptidelor

Structura terțiară este o structură

stabilă datorită interacțiunilor
realizate între catenele laterale
(radicalii) ale aa
Tipuri de legături stabilite între radicalii R ai aa:
1. Legături de H între radicalii polari
-hidroxil (serină, treonină)
- fenolice (tirozină)
- amidice (glutamină, asparagină)
2. Interacţiuni hidrofobe (legături van der
Waals): între radicalii nepolari (valină,
alanină, leucină, izoleucină, fenilalanină,
prolină)
3.Legături disulfidice: între resturile de
cisteină
4. legături ionice: între radicalii cu
sarcini negative (acid aspartic, acid glutamic)
şi cei cu sarcini pozitive (lizină, histidină,
arginină)
5. Legături fosfodiesterice (între 2 resturi de
serină şi acid fosforic)
• La acest nivel de organizarea proteina dobândeşte
conformaţia sa nativă, funcţională

• Denaturarea proteinelor determina deplierea și

dezorganizarea structurilor, dar nu produce hidroliza
legaturilor peptidice
In soluție apoasă, structura proteinelor globulare este
compactă, cu o mare densitate de atomi în centrul moleculei

Catenele laterale hidrofobe sunt dispuse în interiorul

moleculei, în timp ce grupările hidrofile se găsesc, în general,
pe suprafața moleculei
 Structura cuaternară a proteinelor
• cel mai înalt nivel de organizare al proteinelor

 reprezintă asocierea unor catene polipeptidice, numite

protomeri (cu structură primară, secundară şi terțiară
definită) într-un ansamblu (agregat) denumit oligomer

Legăturile dintre protomeri se manifestă la suprafața

fiecărui protomer, sunt legături de hidrogen ionice,
interacţiuni hidrofobe cu rolul de a stabiliza agregatul
molecular

Structura cuaternară indică numărul şi felul protomerilor,

natura interacţiunilor şi conformaţia în ansamblu a
proteinei oligomere
 Funcţia specifică a unei proteine oligomere se manifestă
numai la nivelul structurii cuaternare, protomerii separaţi
fiind inactivi
 Structura cuaternară a proteinelor
Hb - un agregat tetramer format din 4 lanţuri polipeptidice,
fiecare cu structura sa primară, secundară şi terţiară, legate
între ele prin legături de H, legături van der Waals, legături
polare
Fiecare protomer este format dintr-un lanţ polipeptidic legat
de o grupare prostetică, hem
• Hemul este o structură heterociclică asociată cu Fe+2
• complex format din protoporfirina IX și Fe2+

Protoporfirina IX:
• 4 nuclee pirolice unite
prin punţi metinice

• 4 radicali metil

• 2 radicali vinil

• 2 resturi de acid
propionic
Structura Structura Structura Structura
primară secundara tertiara cuaternara

Aminoacizi Catena Subunitatile

legati prin polipeptidica proteice asamblate
legaturi
peptidice
 Clasificarea proteinelor. Reprezentanţi
După compoziție și structura chimică:
Holoproteine: alcătuite numai din L-alfa aminoacizi
albuminele
globulinele
prolaminele (gliadine)
glutelinele
histonele
Heteroproteine: componentă proteică (L-alfa aminoacizi) +
componentă neproteică (grupare prostetică):
Metaloproteine
fosfoproteine
glicoproteine
lipoproteine
cromoproteine
 1. ALBUMINELE
• proteine globulare cu structură terțiară
• Conțin toți aa cu excepția glicinei
• au caracter slab acid spre neutru
• Masă moleculară relativ mică
• uşor solubile în apă, soluții saline, acizi şi baze diluate
• precipită numai în prezența soluțiilor saturate de sulfat de
amoniu şi sulfat de sodiu
• prin încălzire la 60-70 ̊C coagulează

• se găsesc în toate organele plantelor, de

cele mai multe ori asociate cu globulinele, de care se
separă datorită solubilității diferite

• Spuma albă care apare la fierberea fructelor şi legumelor se

datoreşte prezenței albuminelor
• Cele mai studiate sunt albuminele din semințele plantelor
care asigură rezerva de aminoacizi necesară embrionului în
timpul germinării:
• legumelina din semințele leguminoaselor (mazăre, linte şi
soia)
• leucozina din semințele de cereale (grâu, secară, ovăz)
• ricinina din semințele de ricin

albumine animale:
serumalbumina din plasmă
lactalbumina din lapte
Ovalbumina din albușul de ou
 2. Globulinele
• au un caracter mai acid decât albuminele, datorită
conținutului mai mare de acizi aspartic și glutamic

• au masă moleculară mai mare decât albuminele

cristalizează mai greu decât acestea

• sunt insolubile în apă, dar solubile în soluții slab alcaline

• precipită în soluții de sulfat de amoniu 50%

• se denaturează termic mai greu decât albuminele

Se găsesc ca substanţe de rezervă, alături de albumine atât în
organismul animal cât și la plante

faseolina (din fasolea albă)

glicina (din soia)
legumina (din mazăre şi linte)
edestina (în cânepă)
amandina (în migdale)
Globuline se mai întâlnesc în cartofi, spanac şi tomate

Globuline de origine animală :

globulinele serice
Lactoglobulina
ovoglobulina
 3. Prolaminele sau gliadinele

- proteine globulare de natură exclusiv vegetală, având un

conținut ridicat de acid glutamic şi acid aspartic
- au valoare alimentară redusă, deoarece sunt sărace în
triptofan şi lizină

Se găsesc în cariopsele de porumb, ovăz, orz având rol de

substanțe organice de rezervă
Reprezentanţi ai prolaminelor:
zeina (din porumb)
hordeina (din orz)
avenina (din ovăz)
 4. Glutelinele
= răspândite în seminţele cerealelor şi în părţile verzi ale
plantelor

Au valoare alimentară deosebită, jucând un rol important

în procesul de panificaţie

Dintre glutelinele importante:

- glutenina (din seminţele de grâu) care alături de gliadină
este componenta glutenului care conferă făinii
proprietatea de a putea fi panificabilă (în lipsa glutenului
pâinea nu creşte)
- orizenina (din boabele de orez)
 5. Proteinele fibrilare (scleroproteine)
- au aspect filiform, fiind compuse din catene polipeptidice
individuale lungi, sub formă de filamente
- se găsesc preponderent în organismele animale :
• colagen: ţesutul conjunctiv, piele, tendoane, cartilaje,
ligamente;
• keratina - epidermă, păr, pene şi formaţii cornoase (unghii,
coarne, copite);
• miozina- muşchi;
• elastina – intră în structura fibrelor elastice din artere şi
tendoane;
• fibroina - proteina din mătasea produsă de viermii de
mătase
• Plantele: proteine fibrilare în stratul aleuronic al seminţelor
 6. Histonele

- intră în compoziția cromatinei din nucleul celulei animale și

vegetale
- implicate în reglarea biosintezei acizilor nucleici și
proteinelor
- conțin 20-30 % lizină, arginină și histidină
 Heteroproteine
- proteine superioare : o componentă proteică + o componentă
neproteică (grupare prostetică)

Clasificarea heteroproteinelor se face în funcţie de natura

grupării prostetice astfel:
• glicoproteine (componenta prostetică este o glucidă);
• lipoproteine (componenta prostetică este o lipidă);
• fosfoproteine (componenta prostetică este acidul fosforic);
• cromoproteine (componenta prostetică este un colorant);
• metaloproteine (componenta prostetică este un metal);
• nucleoproteine (componenta prostetică este un acid
nucleic)
1. Metaloproteine
= heteroproteine care au drept grupare prostetică un metal
precum Fe2+, Fe3+, Mg2+, Zn2+, Cu2+, etc.

• Metalul se fixează de apoproteină prin liganzi, grupări care

pot dona electroni metalului, stabilindu-se astfel legături
covalente coordinative, metalul devenind coordinat

• Prin intermediul liganzilor, metalul fixat pe apoproteină

formează un complex intern numit chelat care se
caracterizează prin existenta unui ciclu în care se stabilesc
covalente coordinative între atomii de N sau O ai ligandului
și ionul metalic coordinat

= forme de depozitare şi de transport ale diferitelor metale în

organismele vii
Metaloproteine cu fier:
- hemoglobina
- mioglobina
- ferredoxina, prezentă în cloroplaste cu rol important în
procesele de oxido-reducere
- feritina, răspândită în ficat, în splină

• Dintre metaloproteine cu cupru, cele mai importante :

- hemocianinele care reprezintă pigmenţii respiratori din sângele
moluştelor şi artropodelor
- ceruloplasmina implicată în transportul cuprului în sânge
2. Fosfoproteine

- heteroproteine care au drept componentă prostetică acidul

fosforic esterificat cu grupele -OH din hidroxiaminoacizi
(serina, treonina)
- au caracter acid şi deci proprietatea de a forma săruri de
calciu sau potasiu
- joacă un rol important în organismele tinere vegetale şi
animale

Răspândite în special:
în lapte : cazeina (45% din proteinele laptelui uman şi 80%
din proteinele laptelui de vacă)
ouă: ovovitelina (0,9% conţinutul de fosfor în gălbenuşul de
ou)
3. Glicoproteinele
• gruparea prostetică: resturi de monoglucide (glucozamina,
galactoza, xiloza, ramnoza, acizi uronici) sau poliglucide
(acizi poliuronici)
• sunt macromolecule integrate în membranele celulare

Se clasifică, în funcţie de raportul proteină/glucidă în:

a. Glicoproteine propriu-zise, în care componenta de bază
este proteina iar componentele glucidice sunt sub 4%
Ex: albuminele din ou şi din ser
unele globuline din ser care conţin glucide
b. Mucoproteine în care predomină glucidele (peste 4%)
- caracteristice mediului animal
Ex: antigenele de grup sanguin
glicoproteinele cu rol hormonal
glicoproteinele din membranele celulare etc.
4. Lipoproteine

- heteroproteine care conţin drept grupare prostetică lipide

- răspândite în organismele vii, animale şi vegetale, mai ales

în ţesuturile cu activitate fiziologică intensă (nucleu,
mitocondrii, cloroplaste)

Cele mai importante fiziologic :

- lipoproteinele din lapte (cu rol energetic)

- lipoproteinele din ou (cu rol în dezvoltarea embrionului)

- lipoproteinele plasmatice şi membranare care asigură

transportul substanţelor liposolubile (vitamine, hormoni,
medicamente)
5. Cromoproteine

- gruparea prostetică: o substanţă colorată (pigment) de

natură porfirinică sau neporfirinică

Se clasifică în funcţie de gruparea prostetică şi de funcţia

biologică pe care o îndeplinesc în 2 mari clase:

• cromoproteine porfirinice (cu structură tetrapirolică)

- componenta prostetică de bază: protoporfirina IX

• cromoproteine neporfirinice
 a) Cromoproteine porfirinice
Cromoproteine porfirinice fără rol respirator
• Cloroplastinele (cloroglobinele)
= cromoproteine prezente în toate celulele şi ţesuturile
plantelor verzi
- localizate în cloroplaste
- componenta proteică: globina + grupare prostetică:
pigmentul clorofila, care imprimă culoarea verde
ţesuturilor plantelor
Cromoproteine porfirinice cu rol respirator
• Hemoglobina
= cromoproteină cu structură feroporfirinică, de culoare
roşie, prezentă în sângele tuturor vertebratelor
Componenta proteică (96%) = globină
Componenta neproteică (prostetică) = hemul (4%)
• Leghemoglobina
- cromoproteină de culoare roşie prezentă în nodozităţile
rădăcinilor plantelor leguminoase, cu rol în activarea
bacteriilor fixatoare de azot atmosferic

• Citocromii
- cromoproteine cu rol deosebit în procesul de respiraţie
tisulară
- implicaţi în fenomenele de oxido-reducere, prin transfer de
electroni, datorită capacităţii cationului metalic de a trece
reversibil de la forma Fe2+ la forma Fe3+
- componentă prostetică este asemănătoare hemului din
hemoglobine
• Fitocromul
- cromoproteină cu rol de fotoreceptor în toate reacţiile din
plantele superioare
- rol reglator al creşterii şi dezvoltării plantelor
- intervine în sinteza pigmenţilor vegetali antocianici
- rol în biosinteza fitohormonilor gibereline
 b) Cromoproteine neporfirinice

• Flavinenzimele
- cromoproteine care conţin în moleculă drept componentă
prostetică un compus din clasa flavinelor, care îndeplineşte
în organism rol enzimatic

• Carotenoproteinele au componenta prostetică din clasa

carotenoidelor
• Din această clasă fac parte pigmenţii vizuali, cu rol
important în procesul vederii
• Nucleoproteine
- sunt cele mai importante şi complexe heteroproteine, în
care componentă prostetică sunt acizii nucleici
- partea proteică este reprezentată de proteine cu caracter
bazic din clasa histonelor
SUPLIMENTAR
 MIOGLOBINA (Mb)

- proteina principală a țesutului muscular

- constituie rezerva de oxigen a țesutului muscular (are o
activitate de 6 ori mai mare comparativ cu Hb)

Mioglobina prezintă similitudini structurale şi funcţionale cu

hemoglobina din sânge

este o heteroproteină porfirinică, o cromoproteină alcătuită

din:
- globină (componentă proteică)
- hem (gruparea prostetică)
 Globina
proteină incoloră cu structură globulară
• alcătuită dintr-o catenă polipeptidică (153 resturi aa)
80 % din structură este α-
helicoidală, cu 8 segmente
(A- H)alcătuite din 7-25
resturi de aa
AA hidrofili la suprafața
moleculei: lizină, arginină,
glutamină, asparagină
histidină, care au rol în
legarea hemului
AA cu catene laterale
hidrofobe, nepolari se găsesc
la interior: Leucină, Valină,
Metionină, Fenilalanină

Structura tridimensională a mioglobinei din muşchi scheletic de caşalot (1957, Kendrew)

 Hemul (gruparea prostetică)
protoporfirina IX și un ion Fe2+ (0,34%)- culoarea roşie
mioglobinei)
• Hemul se leagă la globină prin atomul de fier
• Ionul de Fe2+ este coordinat cu 6 atomi care furnizează
fiecare un dublet electronic orbitalilor Fe2+
• 4 atomi sunt atomii de N ai celor 4 nuclee pirimidinice
• Al 5 lea atom este atomul de N al unui rest de histidină -
restul F8 (histidina proximală 93),
• în a 6 poziţie de coordinare a ionului de Fe se găseşte
molecula de oxigen în oxihemoglobină
• Al doilea rest de histidină, E7 (histidina distală), se găseşte
între molecula de hem, dar nu este legată de aceasta
Mioglobina se poate găsi sub mai multe forme:
Deoximioglobină
- forma nativă, în care a 6 a poziţie de coordinare a Fe 2+ este
liberă, neocupată
Oximioglobină MbO2
Se formează prin fixarea O2 la a 6 a poziţie de coordinare a
ionului Fe 2+ )

Oximioglobina - rezervă de oxigen pentru mușchi și este

funcțională doar atunci când există Fe 2+
• Comparativ cu Hb, mioglobina este de 6 ori mai activă faţă
de O2

• Ca urmare mioglobina leagă oxigenul la presiuni parţiale

ale acestuia mult mai mici decât cele necesare pentru
formarea oxihemoglobinei
Carboximioglobina (MbCO) puţină disociabil și foarte toxică
deorece împiedică transportul de oxigen:
Mb + CO → MbCO

Nu este modificată culoarea roșie

Nitrozomioglobina (MbNO) - NO2/NO3

– colorație roșie puternică, dar nu foarte stabilă
Metmioglobina (MMb)
- apare prin expunerea prelungită a cărnii la aer, prin
oxidarea Fe2+ din hem la Fe3+ sau prin stabilirea unei
legături covalente cu anumite grupări sau ioni (–OH, CN–,
Cl–)
= colorație brună (atunci când 60% din mioglobină este
tranformată în metmioglobină

Metmioglobina nu leagă O2
 COLAGENUL
• ţesutul conjuctiv și scheletul vertebrelor
• Unitatea structurală a colagenului: tropocolagenul
• proteină fibrilară cu structură helicoidală de triplu helix : 3
lanţuri polipeptidice (2 lanţuri identice şi un lanţ diferit)
răsucite unul în jurul celuilalt și unite prin legături de H
intercatenare, legături disulfurice, ionice etc.
 Secvența repetitivă: Gly-Pro-Hyp

-Gly se găsește în fiecare a 3 a

poziție a lanțului polipeptidic;
el încape în spațiile de apropiere
a celor 3 lanțuri helicoidale

-Pro facilitează conformația helicoidală a fiecărui lanț deoarece

structura ciclică a acesteia induce răsuciri la diverse niveluri ale catenei
peptidice
Hidroxiprolină: permite formarea de legături de H intramoleculare (ex
hidroxiprolină-Gly) care stabilizează molecula de colagen (fibrele!)
Hidrolizină: legătura cu moleculele de Glc, Gal
Prolina este hidroxilată la hidroxiprolină, sub acţiunea prolil
hidroxilazei, după ce catena polipeptidică a fost sintetizată
(hidroxilarea este un model de modificare post-
translațională)

Pentru a-şi manifesta activitatea enzimatică, prolil hidroxilaza

are nevoie de acidul ascorbic (vitamina C)

Carenţa de vitamină C din hrana oamenilor provoacă boala

numită scorbut, în care colagenul sintetizat nu poate forma
fibre, ceea ce determină apariţia leziunilor la nivelul pielii şi
fragilitate vasculară
• Colagenul conţine glucide legate covalent, care reprezintă
0,4-12% din masa totală, în funcţie de ţesutul de origine

• Glucidele : glucoză, galactoză şi dizaharidele rezultate din

combinarea lor

• sunt ancorate la nivelul resturilor de 5-hidroxilizină din

colagen sub influenţa unor enzime specifice (înainte de
formarea triplu helixului)
 Moleculele de colagen se asociază
spontan și se aliniază cap la coadă
formând microfibrile
Agregarea laterală a microfibrilelor
conduce la formarea fibrilelor de
colagen (crește rezistența elastică)
Se formează fibre bandate, cu zone clare
și zone întunecate

Zonele clare apar la nivelul discontinuităţilor dintre 2 triplu helixuri

consecutive
Resturile glucidice sunt localizate în zonele clare, ceea ce sugerează că
sunt implicate în direcţionarea asamblării fibrilelor
 ELASTINA
• localizată la nivelul fibrelor elastice ale ţesutului conjunctiv
• se găseşte în concentraţie mare în tendoane, ligamente, piele,
peretele arterelor, inimii și plămânilor
• proteină fibroasă ce conţine:
- glicocol, leucină, alanină și valină în cantitate mare
- prolină şi hidroxiprolină în proporţie mai mică
- derivați heterociclici: dezmozina și izodezmozina, cu
structuri obținute prin dezaminarea oxidativă a 4 resturi de lizină