PROTEINELE

Proteinele reprezintă o clasă complexă de compuşi, care include proteinele simple

(holoproteine) rezultate prin policondensarea aminoacizilor, proteidele (heteroproteine) care
sunt combinaţii ale proteinelor cu grupări prostetice neproteice, respectiv peptide şi
aminoacizi care sunt compuşi de degradare ai proteinelor.

AMINOACIZI-PEPTIDE-PROTEINE

Legatura peptidica
Proteinele contribuie în mod direct la aroma alimentelor, şi sunt precursori pentru
compuşii de aromă şi culoare care se formează în cursul reacţiilor termice sau enzimatice,
în timpul prelucrării şi depozitării alimentelor.

Proteinele, ca urmare a posibilităţilor lor de a forma sau stabiliza gelurile, spumele,

aluaturile, emulsiile sau structurile fibrilare, contribuie la formarea caracteristicilor
fizice ale alimentelor.
Proteinele contribuie la realizarea schimbului de substanţe cu mediul înconjurător, existând o
strânsă interdependenţă cu acizii nucleici, care au rolul esenţial în stocarea, păstrarea şi
transmiterea informaţiei genetice de la părinţi la urmaşi.

Necesarul de proteine pentru copii, în perioada de creştere este de 3-4 ori mai mare decât în
cazul adulţilor, la care există un echilibru între anabolismul şi catabolismul proteinelor.

Proteinele au rol plastic şi structural (formare de ţesuturi noi şi menţinerea structurilor

celulare şi tisulare).
Proteinele au rol functional, metabolic (reglare metabolism, activitate catalitica, receptori
de membrana).
Au rol energetic secundar (1 g furnizează numai 4 calorii) iar în hrană aportul energetic al
proteinelor variază între 10-15 % din totalul caloriilor ingerate.

Proteinele alimentare nu intră niciodată în constituţia ţesuturilor organismelor fără o

prealabilă degradare a lor.
 Aminoacizi
Aminoacizii sunt constituenţi fundamentali ai proteinelor, cu funcţiuni mixte care conţin
gruparea funcţională carboxil (-COOH) şi gruparea funcţională amino (-NH2).
În funcţie de natura radicalului hidrocarbonat de care sunt legate grupele funcţionale,
se împart în:
• animoacizi alifatici;
• aminoacizi aromatici.
Aminoacizii naturali sunt α-aminoacizi sintetizati şi de organismele animale sau
vegetale, majoritatea intrând în componenţa proteinelor.

Aminoacizii furnizează elementele consitutive pentru biosinteza proteinelor, si ei

contribuie direct la aroma alimentelor şi sunt precursori pentru compuşii de aromă şi
culoare formaţi în reacţii termice sau enzimatice, în decursul producerii, procesării şi
depozitării alimentelor.
Au fost identificaţi până în prezent, peste 200 de aminoacizi în organismul animal, iar peste
50 de aminoacizi şi derivaţi ai acestora în organismul uman.
In organismul animalelor si omului se sintetizeaza aproximativ jumatate din aminoacizii
necesari sintezei proteinelor. Acestia se numesc aminoacizi neesentiali sau banali (glicina,
alanina, serina, cisteina, tirozina, acidul aspartic, acidul glutamic,prolina). Ceilalti
aminoacizi (10) nu pot fi sintetizati de aceste organisme. Ei trebuiesc sa patrunda in
organism din hrana si de aceea se numesc aminoacizi esentiali (indispensabili): arginina,
fenilalanina, histidina, izoleucina, leucina, lizina, metionina, treonina, triptofan, valina.
 Aminoacizi si peptide 20 de aminoacizi pot forma
proteine

2 aa= 2 peptide diferite

3 aa= 6 peptide diferite
4 aa= 24 peptide diferite…
20 aa= ? Proteine
 ◙ Proteine solubile

• Albuminele conţin glicocol în cantităţi mici. Dintre acestea, cele mai importante sunt
ovoalbumina (din ou), lactoalbuminele (în lapte) şi albumina serică (din ser sangvin).

Albuminele sunt proteine globulare care se gasesc in toate tesuturile animale si vegetale. Sunt
substante cu caracter slab acid sau neutru, solubile in apa si in solutii diluate de
electroliti. Cu apa formeaza solutii coloidale, din care albuminele precipita sub actiunea
unor solutii concentrate de sulfat de amoniu, clorura de sodiu, sulfat de magneziu, etc. ,

Albuminele prin încălzire (60 – 70°C) coagulează. Spuma albă care apare la fierberea
legumelor şi fructelor sau care se formează la suprafaţa laptelui fiert sunt albumine coagulate
datorită temperaturii ridicate.

O serie de albumine sunt de origine vegetala; ele se gasesc in toate organele plantelor, dar in
cantitate mai mare fiind in seminte. Reprezentantii albuminelor vegetale sunt leucozina care
se gaseste in semintele cerealelor (grau, orz, ovaz, etc.), legumelina din semintele
leguminoaselor (mazare., linte, soia, etc.), ricina din semintele de ricin, etc.
• Globulinele sunt bogate în glicocol, acid glutamic şi aspartic. Sunt răspândite în lichidele
biologice, cum sunt α-, β-, γ-globulinele din serul sangvin.

Globulinele sunt cele mai raspandite proteine globulare din organismele vegetale si
animale. Sunt insolubile in apa, dar se dizolva cu usurinta in solutii diluate de saruri
(NaCl, Na2SO4, etc.). Pentru separarea lor din solutia salina in care s-au dizolvat, se
adauga sulfat de amoniu (concentratie 50%) sau se adauga multa apa sau se dializeaza
folosind o membrana semipermeabila.

Globulinele sunt cele mai raspandite proteine din organismul animal. Impreuna cu
albuminele formeaza proteinele protoplasmei celulei. Astfel in plasma sanguina se gasesc
serumglobulina si fibrinogenul; in lapte – lactoglubulina; in ou – ovoglobulina; in
muschi – proteina contractila care se numeste miozina. In starile infectioase se
inregistreaza o crestere a cantitatii de globuline din sange ca urmare a formarii compusilor
de aparare (raspunsul imun) – anticorpi – in compozitia carora intra imunoglobulina (Ig).

Se cunosc numeroase globuline vegetale: faseolina in semintele de fasole alba; legumina

in mazare, linte; glicina in soia; vicilina in bob; edestina in canepa; amandina in migdale;
conglutina in lupin; excelsina in nuca de cocos.
• Prolaminele şi glutelinele sunt specifice regnului vegetal. Prolaminele sunt bogate în acid
glutamic, prolină, glutamină şi asparagină, dar sărace în lisină şi triptofan.
Prolaminele sunt insolubile in apa si solutii de saruri, insa sunt solubile in alcool etilic
70%. Datorita acestei solubilitati, prolaminele se pot separa de celelalte proteine. Se mai pot
dizolva in alcool metilic, alcool propilic si glicerol.

Prolaminele nu coaguleaza sub actiunea caldurii. Ele au o valoare nutritiva slaba, deoarece
contin in cantitati extrem de mici aminoacizi esentiali: lizina si triptofanul. Principalele
prolamine sunt: gliadina din grau si secara; zeina din porumb; hordeina din orz, avenina
din ovaz; cafirina din sorg.

•Glutelinele sunt apropiate de prolamine şi sunt bogate în arginină, prolină, acid glutamic.
Aceste proteine se găsesc îndeosebi în cereale (gliadina + gluteninele formează glutenul)
cum sunt grâul, porumb (zeina), orz (hordeina), fasole (faseina)
Ca si gliadinele, glutelinele sunt insolubile in apa si in solutii saline, dar sunt solubile in
solutii apoase alcaline sau acide. Spre deosebire de gliadine, glutelinele nu sunt solubile in
alcool apos. Glutelinele apar in frunzele plantelor si insotesc mai ales gliadinele in semintele
cerealelor, unde se gasesc in proportie diferita. Dupa natura cerealei, glutelinele iau
denumiri diferite si anume glutenina in cazul semintelor de grau, secara si orz, orizeina in
cazul orezului.
Glutelinele au o valoare alimentara mai mare decat prolaminele deoarece contin intr-o
proportie mai mare diferiti aminoacizi esentiali. In glutenina porumbului lizina se afla in
proportie de aproximativ 3%, in timp ce in zeina lipseste complet.
 ◙ Proteine insolubile

•Keratinele sunt proteine din epidermă, păr, unghii, copite, coarne. Au conţinut mare de
sulf, ceea ce corespunde la 11-12% cistină. Keratina solubilizată cu agenţi reducători sau
oxidanţi este hidrolizată de către enzime proteolitice.

Colagenul este componenta principală ţesuturilor conjunctive, a tendoanelor, a

ligamentelor, a cartilajelor, oaselor, pielii, dinţilor, solzilor de peşte. Colagenele sunt
insolubile in apa, acizi diluati si baze la rece.
Prin fierbere cu apa, moleculele fibrilare de colagen sufera modificari structurale
profunde, si transformarea in gelatine, care sunt solubile si hidrolizabile de catre enzimele
proteolitice; prin racire, gelatinele astfel obtinute se transforma in gel si atunci pot fi
digerate de pepsina si tripsina.

• Gelatina este un coloid hidrofil, cu proprietăţi emulsifiante şi stabilizante. Este

solubilă în apă la cald, în acid acetic, propilenglicol, sorbitol sau manitol, mai ales în
prezenţa apei. Gelatina, în industria alimentară se foloseşte ca: agent de gelifiere (jeleuri,
gelatină cu fructe, semiconserve de carne, de peşte), agent de emulsionare şi stabilizare
(îngheţată), agent pentru limpezirea vinului, agent de stabilizare a produselor zaharoase,
gumă de mestecat.
 ◙ Proteine conjugate

• Fosfoproteinele conţin resturi de acid ortofosforic neesterificate cu grupări hidroxil - legate

de aminoacizii terminali (serină, treonină) din proteine cum sunt cazeina (lapte), vitelina
(gălbenuş). Sunt hidrolizabile sub acţiunea pepsinei şi a tripsinei.

Cazeina şi cazeinaţii au utilizări multiple, şi anume:

- în industria laptelui, pentru a obţine: înălbitori de cafea, frişcă, băuturi aromatizate lactate,
lapte de imitaţie, brânza Cottage, iaurt;
- în industria cărnii pentru îmbogăţirea în proteine şi îmbunătăţirea unor proprietăţi
funcţionale;
- în industria vinului pentru cleire.

• Glicoproteinele rezultă prin legarea covalentă dintre o fracţie glucidică şi o fracţie

proteică. Au importanţă fiziologică mare, se găsesc în plasmă, urină şi mucus, ţesut
conjunctiv, membrane celulare şi extracelulare. Cei mai importanţi reprezentanţi din această
clasă de proteine sunt imunoglobulinele şi haptoglobulinele.

• Cromoproteinele conţin diferiţi pigmenţi şi includ hemoglobina (hem = grupare prostetică

ce conţine Fe2+ ca ion central şi globina = partea proteică), mioglobina, clorofila, citocromii
rodopsina, enzime cum sunt catalaza, peroxidaza, etc.
 • Lipoproteinele rezultă prin asocierea unei fracţiuni proteice (globuline) cu o fracţiune
lipidică. Ele reprezintă forma circulantă a lipidelor în serul sangvin. Sunt clasificate în
funcţie de mobilitatea lor electroforetică sau densitate (fracţiuni VLDL = lipoproteine cu
densitate foarte mică; LDL = lipoproteine cu densitate mică; HDL = lipoproteine cu densitate
mare).
• Nucleoproteinele rezultă prin asocierea acizilor nucleici cu protemine şi histone. Cele mai
importante sunt ribonucleoproteinele şi deoxiribonucleoproteinele, constituenţi principali ai
nucleului celular şi ai citoplasmei.
Metaloproteidele sunt heteroproteide care au ca grupare prostetica un metal (Fe, Cu, Mg,
Zn, Mn, Co, etc.), fixat prin legaturi complexe direct de componenta proteica, fara existenta
unor anumite grupari speciale de atomi. Unele metaloproteide indeplinesc in organism
functia de proteine transportoare de metal, cum este transferina plasmatica sau
lactotransferina din lapte care transporta fier.

◙ Hidrolizatele proteice
Hidrolizatele proteice, formate în urma unei hidrolize avansate, nu mai păstrează
proprietăţile funcţionale ale proteinelor, ci au numai capacitatea de aromatizare.

Hidrolizatele proteice au o vastă utilizare, şi anume: diete medicale, diete pentru sportivi de
performanţă, pentru bătrâni, surse de proteine modificate, aromatizanţi, partener în reacţii
Maillard, pentru formarea de aromatizanţi de prelucrare tehnologică, ingredient principal în
obţinerea de concentrate alimentare.
Masa moleculara a proteinelor= suma maselor aa (Daltoni=Da)
Masa moleculara mediea unuiaa= 100
100 aa formeaza o proteina de masa10000 Da= 10 kDa

Proteine globulare Mioglob

Hb–60 kDa
Proteine fibrilare
Proteine musculare

FIBRE MUSCULARE

Miozina
 Modificările tehnologice şi biologice ale proteinelor
■ Denaturarea proteinelor
Denaturarea proteinelor are loc sub acţiunea unor agenţi denaturanţi care pot fi de natură fizică
sau chimică.

Denaturanţii fizici sunt: încălzirea (la temperaturi mai mari de 50–60°C), creşterea presiunii,
congelarea, radiaţiile ionizante, ultrasunetele, etc.;

Denaturanţii chimici – ionii de H sau OH (de obicei la pH mai mic de 4 şi mai mare de 10 are
loc denaturarea), solvenţii organici (acetona, alcool), ureea, sărurile metalelor grele, etc.

Proteinele se denaturează şi sub influenţa detergenţilor, însă în acest caz, de cele mai multe ori
proteina denaturată rămâne în stare solubilă.

Viteza şi gradul de denaturare a proteinelor la încălzire depind de temperatura încălzirii şi de

durata ei; denaturarea este cu atât mai profundă cu cât temperatura este mai ridicată şi cu cât
durata încălzirii este mai mare.

În afară de aceasta, gradul şi viteza denaturării proteinei depind şi de umiditatea ei:

denaturarea soluţiei apoase a proteinei se produce mult mai repede decât denaturarea aceleaşi
proteine în stare uscată sau de gel.
 ■ Solubilitatea
Relaţia proteinelor cu apa - ele sunt uşor solubile (albumine, globuline), solubile numai
în săruri neutre (euglobine), sau insolubile în apă, solubile în mediul alcalin sau acid
(scleroproteine, prolamine).

Solubilitatea proteinelor depinde de numărul de legături polare şi nepolare şi de

amplasarea lor în catenă. Solventul proteinei sau mediul termic exterior pot influenţa atât
solubilitatea cât şi structura.

Solubilitatea în apă depinde de pH (prin influenţa încărcării electrice a proteinei) şi de

concentraţia de săruri. În general, în soluţii diluate de săruri majoritatea proteinelor sunt
solubile (efect salting in), iar în soluţii concentrate de săruri proteinele precipită (efect
salting out).

Fenomenul de umflare al proteinelor insolubile corespunde celui de hidratare al celor

solubile şi constă în inserţia moleculelor de apă între lanţurile peptidice, având ca rezultat o
creştere în volum şi modificări ale unor proprietăţi fizice ale proteinei.
 Reacţii implicate în prelucrarea alimentelor
În cursul prelucrării produselor alimentare au loc o serie de transformări chimice în
proteine, a căror amploare şi natură depind de compoziţia alimentului şi de condiţiile de
prelucrare: temperatură, pH, prezenţa oxigenului.

Ca urmare a acestor reacţii, scade valoarea biologică a proteinelor şi implicit a

alimentului, respectiv are loc distrugerea aminoacizilor esenţiali, formarea de compuşi care
nu pot fi metabolizaţi, scade digestibilitatea proteinelor ca urmare a formării de legături
chimice inter- şi intracatenare.
• Reacţia Maillard care presupune implicarea grupei ε-amino a lizinei predomină în prezenţa
glucidelor reducătoare ca, de exemplu, glucoza sau lactoza , cu formare de compuşi de legare
a proteinei ε-N-1-dezoxifructozil-lizină, respectiv ε-N-1-dezoxilactilozil-lizină, sub această
formă lizina nu este biologic disponibilă. Compuşii de acest fel se găsesc în diferite alimente,
cum ar fi fructe uscate, legume deshidratate, lapte praf, extracte de ficat:

H-C=N-R' H-C-NH-R' H
H-C=O
H2N-R' H-C-OH C-OH H-C-NH-R'
H-C-OH +
-H2O
R R C=O
R
R
Astfel de produşi de legare a proteinei produc prin hidroliză acidă lizină şi aminoacizii
neuzuali, furozină şi piridozină, într-un raport constant, aceşti compuşi apar în laptele praf
hidrolizat şi în alte alimente hidrolizate.

L-Lizinã 50%
CO
O COOH
CH2-NH-(CH2)4-CH
C-CH2-NH-(CH2)4-CH 20%
C=O NH O NH2
Furozinã
(CHOH)3
CH3
COOH
CH2OH
O N-(CH2) 4-CH 10%
NH 2
HO
Piridozinã
 Reacţii enzimatice
Proteinele, ca substrat apar într-un număr şi o varietate foarte mare de reacţii enzimatice.
Aceste reacţii presupun scindări hidrolitice ale legăturilor peptidice (proteolize) sau ale unor
altor legături (legături esterice din fosfoproteine), reacţii de transfer (fosfirilări, transferul unor
fragmente glucidice sau metil), reacţii redox (oxidări ale grupelor tiolice, reducerea grupelor
disulfurice, oxidarea grupelor aminice, sau formarea unor grupe hidroxil).

Proteoliza aplicată în scop tehnologic, în industria alimentară:

• enzime de origine animală, obţinute prin extracţie din organe- chimozina (labferment sau
cheag) extrasă din stomac de viţel, utilizată în obţinerea caşurilor- pepsina extrasă din stomac
de porc sau vacă, utilizată în acelaşi scop ca şi chimozina-pancreatina, amestec de proteaze
din pancreas de porc;

• enzime vegetale: papaina (extrasă din papaya, tije de ananas), folosită ca stabilizator de
bere, în fabricarea biscuiţilor şi a cărnii;

• enzime microbiene: proteaze neutre active la pH=6,5-7,5, utilizabile în panificaţie şi

patiserie-proteaze alcaline active la pH=10,5 utilizate în spălare-proteaze acide, active la
pH=5-6, substituenţi ai cheagului (Endothia papasitica, Mucor mielei, Mucor pusillus)
 Reacţii chimice şi enzimatice importante în prelucrarea alimentelor

Pentru prelucrarea alimentelor sunt importante atât proprietăţile nutritiv/fiziologice

ale proteinelor, cât şi proprietăţile legate de procesare.

Modificările proprietăţilor proteinelor se pot face prin schimbarea compoziţiei de

aminoacizi, a mărimii moleculei sau prin eliminarea sau includerea de heteroconstituenţi.

Prin modificările proteinelor în timpul prelucrării alimentelor se urmăreşte:

- blocarea reacţiilor implicate în deteriorarea alimentului (reacţiile Maillard);

- îmbunătăţirea unor proprietăţi fizice ale proteinelor (textura, stabilizarea spumei);

- îmbunătăţirea valorii nutritive (creşterea digestibilităţii, inactivarea toxinelor sau a

altor constituenţi nedoriţi).