Sunteți pe pagina 1din 32

Curs 7

PROTIDE
Prof.dr.ing. Brndua Ghiban

Cuprins
4. PROTIDE
4.1. Structur chimic. Clasificare
4.2. Aminoacizi (monoprotide)
4.2.1. Structura chimic a aminoacizilor
4.2.2. Nomenclatura aminoacizilor
4.2.3. Clasificarea aminoacizilor
4.2.3.1. Aminoacizi alifatici
4.2.4. Proprieti fizice ale aminoacizilor
4.2.4.1. Izomeria aminoacizilor
4.2.4.2. Structura amfionic
2

Protidele sunt biomolecule cu structur complex, constitueni universali i


indispensabili ai tuturor formelor de via. Este puin probabil s existe n univers alt tip de
molecule cu proprieti mai remarcabile dect cele ale protidelor (protos = cel dinti), ele
asigurnd organizarea i meninerea structurilor morfologice ale celulelor, precum i
manifestarea funciilor i activitilor vitale ale acestora.
Proporia protidelor n organismele vii este mai constant dect a lipidelor i
glucidelor; n regnul vegetal, coninutul de protide este mai mic i foarte variat, n funcie de
specie i organ. Coninutul cel mai mare de protide se gsete n organele de rezerv ale
plantelor, n seminele de leguminoase, o cantitate mijlocie se gsete n boabele de cereale, cele
mai puine protide gsindu-se n legume, rdcinoase i tuberculifere.
Este esenial de remarcat rolul dominant al protidelor n organismele vii, deoarece nu
se cunosc forme de via fr protide. Astfel, reaciile chimice din celule depind de combinarea
enzimelor de natur proteic cu diferitele substraturi, structuri cum ar fi cele ale muchilor
depind de interaciile dintre protide, controlul genetic este determinat de interaciile protideADN, activitatea nervoas implic interacii transmitor-protid, imunoprotecia se bazeaz
pe interacii anticorp-antigen.
Protidele prezint proprieti fizico-chimice caracteristice care sunt corelate cu un
coninut de energie ridicat (entropie ridicat), ceea ce le asigur atribuiile unui sistem
dinamic n permanent autorenoire i interaciune cu mediul exterior.

Constituind suportul chimic structural i funcional al materiei vii i al


fenomenelor specifice acesteia, protidele sunt purttorul material al nsuirilor
biologice: diferenierea, creterea, dezvoltarea i reproducerea.
Protidele ndeplinesc n organism, datorit naltului grad de organizare i
diversitate, roluri multiple:
rol structural (plastic), fiind constitueni principali ai protoplasmei i nucleului
celular. Ele reprezint: 65-70% din materia uscat a organismului animal, 2-35% din
materia uscat a organismului vegetal, 80-90% din materia uscat din
microorganisme;
rol biocatalitic, deoarece sub form de enzime, catalizeaz selectiv reaciile
biochimice din organismele vii;
rolul fizico-chimic al protidelor se datoreaz caracterului lor coloidal i amfoter care
le ofer posibilitatea de a participa la reglarea presiunii osmotice, a permeabilitii
selectiv a membranelor, a echilibrului electrostatic i acido-bazic, precum i la
transportul n organism al ionilor de importan vital;
rol de anticorpi, participnd la procesele imunologice de aprare a organismelor
superioare;
rol de represori, prin aptitudinea de a traduce din genomul celular numai mesajul
necesar ntr-un anumit moment din viaa celulei sau organismului;
rol de reglare fin a proceselor biochimice, prin intermediul hormonilor.
4

4.1. Structur chimic. Clasificare


Protidele sunt substane cuaternare, constituite din atomi de C, H, O,
N. Protidele cu rol fiziologic important mai conin i atomi de S, P, iar unele
conin n proporie mai mic i atomi de metale: Mg, Ca, Zn, Fe, Cu etc., n
metalproteide i cromoproteide.
Protidele sunt compui macromoleculari, care prin hidroliz pun n
libertate aminoacizi (au ca unitate structural fundamental aminoacizii).
innd cont de complexitatea structurii lor, protidele se clasific astfel:
Monoprotide
(aminoacizi)

Oligopeptide
Poliprotide
inferioare
(peptide)

Protide
Poliprotide
superioare

Polipeptide
Holoproteide
(proteine)

(proteide)

Heteroproteide
5

4.2. Aminoacizi (monoprotide)


Aminoacizii reprezint unitile structurale nehidrolizabile ale
poliprotidelor. Dei n natur se cunosc aproximativ 200 de aminoacizi, doar 2022 sunt utilizai pentru biosinteza protidelor i sunt codificai de codul genetic,
fiind denumii i aminoacizi proteinogeni (ordinari). Ceilali aminoacizi, mai
puin rspndii, sunt numii aminoacizi neproteinogeni (ocazionali).
Dintre toate organismele vii, cele vegetale pot sintetiza i deci conine
numrul cel mai mare de aminoacizi, rspndii mai ales n seminele fructelor,
plante rdcinoase, conifere, etc. Aminoacizii: valin, leucin, izoleucin,
treonin, metionin, lisin, fenilalanin, triptofan pot fi sintetizai numai de
plante i se numesc aminoacizi eseniali. Lipsa lor n alimentaie provoac grave
tulburri ale metabolismului (boli careniale). Aminoacizii care pot fi sintetizai
i de organismul uman i animal se numesc aminoacizi neeseniali i sunt
reprezentai de: glicocol, alanin, serin, cistein, acid aspartic, acid glutamic,
arginin, tirozin, prolin, hidroxipriolin, histidin.
Unii dintre aminoacizi pot fi convertii pe cale chimic n glucide i
sunt denumii aminoacizi glucoformatori: glicocol, alanin, serin, acid aspartic,
acid glutamic, arginin, citrulin.
6

4.2.1. Structura chimic a aminoacizilor


Aminoacizii sunt compui organici difuncionali,
care conin grupele funcionale amino (-NH2) i carboxil
(-COOH). Caracteristic acestei structuri este grefarea
ambelor grupe funcionale pe acelai atom de carbon
(poziia ) n cazul aminoacizilor din structura proteidelor
(-aminoacizi). Se cunosc i aminoacizi la care grupa -NH2
este legat de al doilea atom de carbon fa de grupa COOH, (poziia ), al treilea (poziia ) etc.
La ali aminoacizi apare legat de atomul de carbon
, n afar de grupa funcional -NH2, un rest
hidrocarbonat, care poate fi un rest hidrocarbonat alifatic
sau aromatic, sau grupe funcionale.
7

4.2.2. Nomenclatura aminoacizilor


Denumirea tiinific a aminoacizilor este format
din prefixul amino i numele acidului de la care provine, cu
indicarea poziiei atomului de carbon de care este legat

grupa funcional -NH2 (, , , , sau 2, 3 etc.) etc., fa


de grupa funcional carboxil -COOH.

n general nomenclatura raional este mai puin


folosit, deoarece sunt utilizate n general, denumiri uzuale,

specifice fiecrui aminoacid (glicocol, alanin, serin,


triptofan etc.).
8

4.2.3. Clasificarea aminoacizilor


Clasificarea aminoacizilor dup structura lor chimic, care cuprinde toi
cei 20 de aminoacizi proteinogeni, este urmtoarea:

Neutri

Alifatici

Monoaminomonocarboxilici

Tioaminoacizi

Hidroxiaminoacizi

Aminoacizi
Aromatici

Heterociclici

Acizi

Monoaminodicarboxilici

Bazici

Diaminomonocarboxilici

4.2.3.1. Aminoacizi alifatici


n aceast grup sunt cuprini toi
aminoacizii n care R este un rest hidrocarbonat
alifatic.
a) Aminoacizi monoamino-monocarboxilici (cu
caracter neutru):
Glicocolul (glicina, acidul aminoacetic),
cunoscut i sub denumirea de zahrul gelatinei
a fost obinut prin hidroliza acid a gelatinei. Este
singurul -aminoacid care nu are atom de carbon
asimetric, i deci nu prezint izomerie optic.
Majoritatea organismelor vegetale conin
glicocol (0,2-1%), dar exist i proteide vegetale
mai bogate n glicocol, ca de exemplu edestina
(2,5-3,8%), ricinina (6,6%) etc. Glicocolul lipsete
complet din zein (porumb) i hordein (orz).

10

a) Aminoacizi monoamino-monocarboxilici (cu caracter neutru):

L (-) Alanina (acidul aminopropionic) este nelipsit din


proteidele vegetale i animale, i a fost
identificat la hidroliza proteinelor
din soia. Este prezent n cantitate
mare n zein (9-10%), iar n stare
liber a fost identificat n alge i n
frunze de tutun. Izomerul -alanina a
fost pus n eviden n soia, mere
crude, tomate i n structura acidului
pantotenic.

11

a) Aminoacizi monoamino-monocarboxilici (cu caracter neutru):

L (+) Valina (acidul -aminovalerianic) este regsit n


cantiti mici n structura multor proteide. Bogate n valin sunt
seminele de in (12,7%) i de fasole (6,2%). n stare liber a fost
pus n eviden n lucern i germenii de secar.

12

a) Aminoacizi monoamino-monocarboxilici (cu caracter neutru):

L (-) Leucina (acidul -aminoizocapronic), descoperit


n hidrolizatele de ca, este foarte rspndit n organismele
vegetale, n special n zein (19,25%) i n edestin.

13

a) Aminoacizi monoamino-monocarboxilici (cu caracter neutru):

L (+) Izoleucina (acidul -amino--metilvalerianic) este


izomera de poziie a leucinei. Prezena n molecul a doi atomi de
carbon asimetrici conduce la existena a patru izomeri optici.
Leucina i izoleucina se transform n timpul fermentaiei alcoolice
(prin decarboxilare i dezaminare) n alcool amilic i alcool
izoamilic.

14

b) Hidroxi-aminoacizi
L (-) Serina (acidul -amino--hidroxipropionic) se gsete n stare
liber n seminele germinate, iar n cantiti mici n numeroase proteide
vegetale. n proporie mare se afl n edestina din cnep i n unele
proteide din migdale i din algele marine. Sub form de esteri fosforici
intr n constituia serinfosfatidelor.

15

b) Hidroxi-aminoacizi
L (-) Treonina (acidul -amino--hidroxibutiric) nsoete n proteide
serina, n cantiti mai mici, prezentnd proprieti analoage serinei. n
proporii mai ridicate se gsete n proteidele din cereale, soia, cartofi, alge
marine. Ea intr n constituia antibioticelor actinomicine. Treonina posed
doi atomi de carbon asimetrici, deci are patru izomeri optici.

16

c) Tioaminoacizi (aminoacizi cu sulf)


L (+) Cisteina (acidul -amino--tiopropionic) se gsete n toate proteidele vegetale (0,54,5%) i animale. Proteidele din cartofi conin 4-4,4%, iar glutelinele din gru, orez, secar
conin 2,7% cistein. Cisteina se transform uor, prin oxidare, n cistin, disulfura
corespunztoare care, fiind greu solubil, se poate separa. Prin hidrogenare, cistina trece n
cistein. Pe baza acestor reacii de oxido-reducere, sistemul cistein-cistin joac n organism rol
de sistem redox, fiind implicat n procesele de transport de atomi de hidrogen n ciclul
respirator. Gruparea reductoare (-SH) din cistein are rol important n reaciile biocatalitizate
de enzimele n structura crora se regsesc astfel de grupe funcionale.

17

c) Tioaminoacizi (aminoacizi cu sulf)

L (-) Metionina (acidul -amino--metiltiobutiric) este


prezent n zein, seminele de tomate, n proteidele din seminele
de cereale. Are rol de agent metilant, prin cedarea grupei metil,
transformndu-se n homocistein.

18

d) Aminoacizi monoamino-dicarboxilici (cu caracter acid)

Acidul L (+) aspartic (asparagic, acid aminosuccinic) se gsete n toate


proteidele vegetale, mai ales sub forma amidei sale, asparagina. n stare liber,
asparagina apare n seva de sparanghel i a altor plante tinere: mazre, migdale
etc.

19

d) Aminoacizi monoamino-dicarboxilici (cu caracter acid)

Acidul L (+) glutamic (acidul -aminoglutaric) este foarte rspndit


n proteidele vegetale. Amida sa glutamina, ca i asparagina, servete la
biosinteza proteidelor din plante. Glutamina se ntlnete n stare liber n
alge, n fructe i sfecla de zahr, unde prezena ei, ca i a asparaginei,
micoreaz randamentul produciei, deoarece mpiedic cristalizarea
zahrului.

20

e) Aminoacizi diamino-monocarboxilici
L (+) Ornitina (acidul ,-diaminovalerianic) este rspndit n stare
liber n plantele superioare, dar apare foarte rar n compoziia proteidelor.
L (+) Lizina (acidul ,-diaminocapronic) se gsete aproape n toate
proteidele, mai puin n zein. Mai bogate n lizin sunt seminele necoapte i
cele n curs de germinare

21

e) Aminoacizi diamino-monocarboxilici

L (+) Arginina (acidul -amino--guanidilvalerianic) a fost


identificat n conifere, ricin, cartofi i n hidrolizate proteice.
Denumirea provine de la faptul c prezint o reacie
caracteristic cu srurile de argint.

L (-) Citrulina (acid -carbamino--aminovalerianic) se


formeaz intermediar n sinteza argininei. A fost identificat n produii
de hidroliz ai cazeinei.
22

f) Aminoacizi aromatici
L (-) Fenilalanina (acidul -amino--fenilpropionic) este rspndit n
plantele tinere de bostan, bob, lupin i n numeroase proteide (zeina, legumina).
L (-) Tirozina (acidul para-hidroxifenilalanina) este ntlnit mpreun
cu fenilalanina n toate proteidele. Se gsete n proporie de 10% n proteidele

de porumb i de 4-5% n proteidele din smburii de pepene, castravei i


bostani.

23

g) Aminoacizi cu structur heterociclic conin n molecul un heterociclu cu un atom de


azot dintr-un nucleu indolic, imidazolic i pirolic.
L (-) Triptofanul (acidul -amino--indolilpropionic, -indolilalanina) intr n
compoziia multor proteide naturale. n stare liber se gsete n organele tinere ale
plantelor, n fructe, n glutenul de gru, n soia, semine de dovleac, alge (8,8%).
Triptofanul este unul dintre aminoacizii eseniali, lipsa sa din organism conduce la grave
tulburri.
Este precursor n biosinteza vitaminei PP i promotor al sintezei pirolului,
component al hemoglobinei. Prin decarboxilarea triptofanului se formeaz triptamina,
compus cu activitate biologic.

24

g) Aminoacizi cu structur heterociclic


L (-) Histidina (acid -amino--imidazolilpropionic) este rspndit
n proteidele de origine vegetal i animal. Se gsete n seminele de tomate,
n polen i n edestin (4%). Prin decarboxilare enzimatic trece n histamin.

25

g) Aminoacizi cu structur heterociclic


L (-) Prolina (acidul -pirolidincarboxilic) este un iminoacid, solubil
n alcool (spre deosebire de restul aminoacizilor), proprietate pe care o
imprim i proteidelor n care se gsete n procent mare. Prezint caracter
amfoter i este rspndit att n proteinele vegetale (12% n prolaminele din
cereale) ct i n cele animale.

26

4.2.4. Proprieti fizice ale aminoacizilor


Proprietile fizico-chimice ale aminoacizilor sunt
determinate de structura lor. Aminoacizii se prezint ca
substane solide, cristaline; unii au gust dulce, alii gust
amrui sau sunt fr gust.
Datorit prezenei grupelor funcionale polare (-NH2 i COOH) sunt solubili n ap, n acizi diluai i n hidroxizi
alcalini. Procesul de dizolvare conduce uneori la distrugerea
moleculei de aminoacid; astfel, triptofanul este distrus n
mediu acid, iar histidina n mediu bazic. Sunt greu solubili n
solveni organici; unii dintre ei sunt solubili n alcool etilic i
n alcool butilic, proprietate care servete la separarea lor
dintr-un amestec de aminoacizi.
27

4.2.4.1. Izomeria aminoacizilor


Prezena atomului de carbon asimetric n poziia fa
de gruparea carboxil, confer moleculelor aminoacizilor (cu
exceptia glicocolului), chiralitate i ca urmare, apariia
activitii optice (enantiomeria), exprimat prin capacitatea
moleculelor lor de a roti planul luminii polarizate spre dreapta
(izomerul, enantiomerul dextrogir), sau spre stnga (izomerul,
enantiomerul levogir).
Asemntor glucidelor, aminoacizii aparin unei anumite
serii sterice, D sau L. La stabilirea configuraiei aminoacizilor,
s-a pornit de la L-alanin prin comparaie cu L-aldehida
gliceric (comparndu-se poziia grupei NH2 din aminoacid
cu poziia grupei OH din glucid). Trebuie remarcat faptul
c, aminoacizii naturali prezeni n structura proteinelor
aparin exclusiv formei sterice L. Ca i n cazul glucidelor,
configuraia steric a aminoacizilor este independent de
activitatea optic.
28

4.2.4.2. Structura amfionic


Caracterul amfoter al aminoacizilor se datoreaz prezenei concomitente
n molecul a grupelor -NH2 (care confer proprieti bazice, acceptoare de
protoni) i a grupelor -COOH (care confer proprieti acide, donoare de
protoni).
n soluiile apoase, moleculele aminoacizilor au structura unor amfioni
(ioni dipolari), care pot funciona att ca baz ct i ca acid:
a) comportare de acid (donor de protoni):

b) comportare de baz (acceptor de protoni):

29

n soluie, exist deci permanent, un echilibru ntre cei trei ioni:

n cazul n care catenele laterale (R) ale diferiilor aminoacizi conin


i alte grupe funcionale ionizabile, n afara celor ataate la atomul de
carbon , sarcina real a moleculei va reflecta prezena lor. Este cazul
aminoacizilor monoaminodicarboxilici, (acidul aspartic i glutamic), cu
caracter acid sau al celor diaminomonocarboxilici, (arginina, lisina,
histidina), cu caracter bazic. Ceilali aminoacizi cu numr egal de grupe
funcionale acide i bazice pot fi considerai neutri.

30

Existena amfionului explic utilizarea soluiilor de aminoacizi ca

soluii tampon (creeaz i menin constant un anumit pH la adugarea unor


cantiti mici de acizi sau de baze tari):

31

Se numete punct izoionic, pH-ul la care soluia apoas a unui aminoacid


conine anioni i cationi ai aminoacidului n proporii egale i deci sarcina electric
net a moleculei de aminoacid dizolvat n ap este nul.
Datorit sarcinii electrice nete (pozitiv sau negativ) aminoacizii
manifest la un anumit pH proprieti electroforetice, deplasndu-se sub aciunea
unui cmp electric. Astfel, n mediu acid, ca urmare a deplasrii echilibrului
existent ntre cei trei ioni spre forma cationic, aminoacidul migreaz spre catod
(polul negativ), iar n mediu alcalin, datorit deplasrii echilibrului spre forma
anionic, aminoacidul migreaz spre anod (polul pozitiv).
La un anumit pH, denumit pH sau punct izoelectric (pHi), amfionul nu
migreaz n cmp electric deoarece aminoacidul se afl disociat ca anion i cation n
pri egale, solubilitatea fiind redus datorit atraciei electrostatice ntre anionii i
cationii existeni.
Aminoacizii prezint pHi diferii, n funcie de structura catenelor laterale -R:
aminoacizii monoamino-dicarboxilici au pHi n zona acid (pHi = 3,0-3,2);
aminoacizii diamino-monocarboxilici au pHi = 7,5-11, deci n zona
alcalin;
aminoacizii monoamino-monocarboxilici nu au pHi la pH = 7, ci n jur de
valoarea 6,0 (grupa -COOH este mai puternic ionizat dect grupa -NH2).
32