Proteine

PROTEINELE-
MOLECULE DE
PRIM RANG
1.Caracteristica generală şi diversitatea funcţională a proteinelor;
2.Niveluri de organizare structurală a proteinelor;
3.Proprietăţile fizico-chimice ale proteinelor;
4.Clasificarea proteinelor.
1
I. Caracteristica generală şi diversitatea
funcţională a proteinelor
PROTEINELE sunt compuşi cu structură

complexă, macromoleculară, esenţiali
pentru organismele vii atât din punct de
vedere structural, cât şi funcţional.
Denumirea de proteine provine

de la cuvântul grec proteios, care
înseamnă de prim rang, pentru
viaţă, folosit ca termen pentru
prima dată în 1838 de către
savantul german Mülder. 2
PROTEINELE formează clasa de

substanţe dintre cele mai răspândite şi de
o varietate funcţională excepţională.
Proteinele se găsesc în toate organismele

vegetale şi animale. În regnul animal proteinele
sunt substanţe predominante, constituind 65-
70%, în plante – 2-35% din masa uscată a
celulei.
3
În organismele vii proteinele exercită

diverse funcţii. După funcţiile biologice
proteinele se clasifică în:
4
Clasificarea proteinelor după funcţiile lor biologice:
1. Enzime – cea mai mare clasă din lumea

proteinelor, reprezentând biocatalizatori.
 amilaza;
 pepsina;
 peroxidaza;
 lipaza;
 etc.
5
2. Proteine cu funcţii de construcţie:

 α-keratina (din păr, lână);
 β-keratina (din unghii, copite);
 fibroina (în mătase);
 colagenul (în ţesutul conjunctiv);
 elastina (din tendoane);
 etc.
6
3. Proteine de rezervă – proteinele cu funcția

de depozitare a aminoacizilor, fie ca
substanțe nutritive, fie ca unități de
construcție a embrionului în creștere.
 cazeina (din lapte);
 zeina (din porumb);
 ovalbumina (din albușul de ou);
 feritina (în splină);
 etc.
7
4. Proteine cu funcţii de transport – capabile

să lege și să transporte anumite tipuri de
molecule
 hemoglobina - asigură transportul oxigenului şi
dioxidului de carbon;
 Mioglobina - cu rol în transportul oxigenului la
nivel muscular
 lipoproteinele (transportă lipidele
serului);
 feritina (transportă fierul);
 etc.
8
5. Proteine de apărare:
Imunoglobulinele (anticorpi) – apar în plasma sanguină ca un
răspuns imun. Dacă în tractul vascular intră o proteină străină, se
sintetizează anticorpi (Ac) foarte specifici şi reacţionează cu
proteina străină, se formează o reţea tridimensională numită
precipitat, care este cu uşurinţă eliminat prin tractul vascular.
Trombina şi fibrinogenul – participă la coagularea săngelui,
prevenind astfel pierderile de sînge
9
6. Proteine contractile- proteine ce asigură

mişcarea unor structuri şi organite
 actina – fibre dinamice din miofibrile;
 miozina – fibre staţionare din miofibrile;
 etc.
10
7. Proteine cu funcţii hormonale:

 insulina – reglează cantitatea de glucoză în
sânge;
 somatotropina – reglează creşterea
organismelor superioare;
 etc.
11
8. Proteine - toxine (substanţe

extraordinar de toxice):
 difterotoxina;
 toxina ce provoacă botulismul;
 ricina;
 etc.
12
9. Proteine cu funcţii neobişnuite

 fibroina- o proteina secretată de păianjen şi viermele de mătase sub
formă de o soluţie vîscoasă, care se solidifică rapid, formînd un fir
insolubil, cu o rezistenţă excepţională, utilizar pentru formarea pînzei
paianjenului şi a gogoşilor de matase;
 proteina “antifreeze”- o proteină ce se conţine în singele unor
peşti care trăiesc în apele de sub gheaţa Antarcticei, ce impiedică
îngheţarea sa;
 monellina – o proteină cu gust dulce, prezentă în anumite fructe;
denaturată îşi pierde gustul dulce;
 etc.
13
II. Niveluri de organizare structurală
a proteinelor
Proprietăţile
funcţionale ale
proteinelor sunt Se deosebesc 4
determinate de niveluri structurale în
secvenţa Aa şi de arhitectura moleculei
configuraţie, adică proteice:
de organizarea  structura primară,
structurală sau  secundară,
structura spaţială.
 terţiară şi
 cuaternară.
14
a proteinelor
Structura primară
Acest nivel de organizare constituie

structura de bază a fiecărei proteine şi
reprezintă succesiunea resturilor de
aminoacizi în catena polipeptidică.
Ea este stabilizată de legăturile
peptidice și de un număr nu prea mare
de legături disulfidice.
15
a proteinelor
Structura primară a unui fragment dintr-o
catenă polipeptidică are următorul aspect:
R1 H O R3 H O R5
CH N C CH N C CH
N C CH N C CH N C
H O R2 H O R4 H O
Cu chenar roşu sunt indicate legăturile peptidice

16
a proteinelor
Caracteristicile esenţiale ale structurii primare:
existenţa legăturilor peptidice, care se

stabilesc între diferiţi Aa constituenţi;
existenţa unei succesiuni bine definite
(controlată genetic) a Aa în catenele polipeptidice;
constituie “coloana vertebrală” a moleculei
proteice, determină configuraţia specifică fiecărei
proteine, structura tridimensională şi activitatea
biologică a proteinei fiind dependente şi controlate
de secvenţa de Aa caracteristică structurii primare.
17
a proteinelor
Structura secundară
Structura secundară reprezintă modul

împachetării catenei polipeptidice într-o
structură ordonată, datorită formării
legăturilor de hidrogen între grupările –CO– şi
–NH– ale unei catene sau a catenelor
învecinate.
După configuraţie se distinge:
α-spirala
β-structură
18
a proteinelor
α-Spirala - este o varietate de

structură secundară a proteinei în
formă de spiră regulată, formată
datorită legăturilor interpeptidice de
hidrogen în limitele unuia şi aceluiaşi
lanţ polipeptidic.
19
a proteinelor
Particularităţile de bază ale α-spiralei sunt:
 construcţia spiralată a
catenei polipeptidice cu
simetrie elicoidală;
 formarea legăturilor de
hidrogen între grupările
peptidice ale primului şi al
patrulea rest de Aa;
 fiecărei spiră de α-helix iî
corespund câte 3,6 resturi
aminiacide;
 Pasul (distanța dintre spire)
e de 0,54 nm
 radicalii laterali ai Aa nu
participă la formarea α-
spiralei.
20
a proteinelor
β-Structura este o varietate a structurii

secundare, având configuraţia curbată, care
se formează cu ajutorul legăturilor de
hidrogen interpeptidice în limita unor sectoare
a aceluiaşi lanţ polipeptidic sau a lanţurilor
alăturate. Această structură se mai numeşte
şi structură în straturi pliante.
21
a proteinelor
β-structură
completă
(catene antiparalele)
22
a proteinelor
Structura terţiară
Reprezintă modul de împachetare a catenei

polipeptidice în spaţiul tridimensional.
După forma structurii terţiare, proteinele
se împart în 2 grupuri principale: globulare şi
fibrilare. Proteinele globulare mai des au
formă elipsoidală, iar cele fibrilare – formă
de fibre subţiri (formă de baghetă,
fusiformă).
23
a proteinelor
În configuraţia terţiară a moleculei

proteice se întâlnesc sectoare spiralate (α-
spirală), stratificate (β-structuri) şi ghemuri
haotice. Numai aranjamentul spaţial specific
conferă proteinei activitate biologică.
Dereglarea structurii terţiare, are ca
urmare modificarea proprietăţilor proteinei
şi pierderea activităţii biologice a ei.
24
a proteinelor
Proteinele alcătuite dintr-o singură

catenă polipeptidică, posedă numai
structură terţiară. De exemplu, o
serie de enzime etc.
25
a proteinelor
Structura cuaternară
Reprezintă modul de asociere în spaţiu a

lanţurilor polipeptideice independente (cu
structură terţiară), într-o moleculă proteică
unica din punct de vedere structural şi
funcţional. Structură cuaternară posedă
proteinele molecula cărora este formată din 2
sau mai multe catene polipeptidice legate
între ele necovalent.
26
II. Niveluri de organizare structurală a
proteinelor
Proteina cu structură cuaternară
poartă denumirea de oligomer, iar
fiecare catenă polipeptidică se
numeste subunitate.
Exemplu tipic de structură
cuaternară este structura
hemoglobinei. Ea conţine 2 lanţuri α
(141 aa) şi 2 lanţuri β (146 aa), fiecare
lanţ are ataşat printr-o legătură
necovalentă cîte un radical de hem.
Fiecare lanţ are o conformaţie pliată
neregulată. Lanţurile se asamblează
între ele, formînd un aranjament
aproximativ tetraedric. Ea devine
funcţională (poate adiţiona O), cînd
cele 4 lanţuri sunt asamblate
împreună.
27
a proteinelor
•Legăturile covalente (rezistente) ale structurii

cuaternare sunt reprezentate de legăturile
bisulfidice între resturile Cys a fiecărei suprafeţe de
contact a diferitor subunităţi.
•Legăturile slabe sunt reprezentate de legăturile
ionice între grupările cu semn opus ale radicalilor
laterali ai Aa din fiecare subunitate; legăturile de H2
între radicalii laterali ai resturilor de Aa situaţi la
suprafaţa de contact ai subunităţilor.
28
a proteinelor
Structura
primară
β-cross
α-helix
Structura secundară Structura cuaternară
29
III. Proprietăţile fizico-chimice ale
proteinelor
Proprietăţile fizico-chimice ale

proteinelor sunt determinate de:
 structura moleculară,
 grupările libere polare,
 suprafaţa moleculei,
 legăturile intra- şi intercatenare,
 natura radicalilor nepolari etc.
30
III. Proprietăţile fizico-chimice ale proteinelor
Solubilitatea proteinelor
Proteinele se deosebesc unele de altele prin

gradul lor de solubilitate. Astfel, unele sînt
solubile în apă distilată, altele în soluţii saline
diluate, iar altele în soluţii diluate de acizi sau
baze; toate proteinele sînt însă insolubile în
solvenţi organici. Există şi proteine insolubile
în mod normal, cum sînt cele care intră în
structura ţesuturilor de protecţie sau de
susţinere din organism.
31
Caracterul amfoter şi punctul

izoelectric. Asemenea Aa, proteinele sunt
substanţe amfotere şi formează în soluţii
apoase amfiioni.
COOH COO
Prot. Prot.
NH2 NH3
Proteină nedisociată Proteină disociată
(amfiion)
32
Masa moleculară
Masa moleculară a substanţelor proteice

este relativ mare, fiind cuprinsă între 10 000
şi 60 000 Da se prezintă sub formă de
agregate moleculare, formate prin asocierea
mai multor macromolecule proteice. Se
cunosc însă proteine, mai ales cele cu
caracter bazic, care au masa moleculară sub
10 000 Da.
1 Da (dalton) = masa 1 g
hidrogen = 1,67 x 10 -24g.
33
Denaturarea proteinelor. Fiecare proteină individuală

are structura sa spaţială numită conformaţie. Asupra
conformaţiei o mare influenţă le au condiţiile mediului
înconjurător al proteinelor (pH, temperatura, componenţa
ionică). Acea conformaţie, care asigură îndeplinirea c de
către proteine a funcţiei sale (enzimatică, hormonală,
imună) se numeşte conformaţie nativă.
Procedeul prin care proteina îşi pierde proprietăţile
caracteristice stării native se numeşte denaturare. Ea
este rezultatul acţiunii unor agenţi chimici şi fizici.
Denaturarea presupune dezorganizarea structurii terţiare
şi secundare a moleculei proteice datorită ruperii
legăturilor necovalente inter- şi intracatenare.
34
Denaturarea se poate manifesta prin pierderea activităţii
biologice, micşorarea solubilităţii, precipitare sau
coagulare, schimbarea formei sau dimensiunii moleculei,
prin schimbarea activităţii optice specifice.
Dintre agenţii denaturanţi menţionăm: ureea (8M),
detergenţii (SDS), alcoolii, modificările drastice de pH şi
temperatură.
Proteinele sunt denaturate când temperatura creşte
pentru o perioadă de timp peste 50-60°C, dar temperatura
exacta ce induce schimbări conformaţionale variază larg în
funcţie de proteină.
Unii agenţi determină denaturarea numai cât timp îşi
exercită acţiunea asupra proteinelor. Această denaturare
este reversibilă, proteina recăpătându-şi proprietăţile
proteinei native cînd agentul denaturant a fost îndepărtat;
operaţia se numeşte renaturare.
35
Precipitarea proteinelor. Proteinele pot precipita din
soluţiile lor atât sub acţiunea factorilor fizici
(ultrasunet, radiaţii, căldură etc.), cât şi a factorilor
chimici (acizi, baze, solvenţi organici). Acest proces mai
poate fi influenţat şi de factori mecanici (agitare).
Precipitarea poate fi:

•reversibilă. Proteinele suferă unele modificări fizico-
chimice, dar nu se produce denaturarea structurii lor moleculare.
Prin îndepărtarea factorilor ce au produs precipitarea,
proteinele revin la forma şi proprietăţile lor iniţiale.
•ireversibilă. Proteinele suferă modificări fizico-chimice mari
şi se produce denaturarea structurii lor moleculare. Ele îşi pierd
activitatea biologică (enzimatică, hormonală, de anticorp etc.).
36
IV. Clasificarea proteinelor
Clasificarea proteinelor după compoziţie:
Proteine
Holoproteine Heteroproteine
IV. Principalele grupuri de holoproteine
Holoproteinele reprezintă proteine

simple constituite numai din aminoacizi.
Printre grupurile principale de

holoproteine se enumără:
 Albuminele.
 Globulinele.
 Glutelinele.
 Histonele.
 Protaminele.
 Scleroproteinele.
38
Albuminele
sunt proteine foarte uşor solubile în apă distilată. Ele se

sedimentează în soluţii de sulfat de amoniu la limita de
saturare de 80-100%. Pot fi uşor coagulate prin încălzire la
70-85°C sau cu alcool etilic. Au un conţinut redus de glicină.
Masa moleculară este în jur de 60kDa.
Exemple: serumalbumina (în plasma sanguină),
lactalbumina (în lapte), ovalbumina (în albuşul de ou),
miogenul (în ţesutul muscular), faseolina (în fasole),
legumelina (în mazăre).
39
III. Principalele grupuri de holoproteine
Globulinele
sunt proteine insolubile sau foarte greu solubile în apă

distilată, dar care sunt uşor solubile în soluţii diluate de săruri
neutre. Se pot extrage uşor cu soluţii saline (ca de exemplu în
soluţie de NaCl 5-10%). Precipită reversibil cu soluţii
semisaturate de sulfat de amoniu, coagulează la cald şi sunt
insolubile în alcool. Masa lor moleculară este în jur de 150 kDa.
%). În organism globulinele îndeplinesc funcţii de protecţie,
fiind anticorpi specifici (îndeosebi γ-globulinele), şi participă de
asemenea în procesele de coagulare a sângelui (fibrinogenul).
Globuline: miozina (în muşchi), globulinele serice, fibrinogenul
(în plasma sanguină), ovoglobulina (din ou), lactoglobulina (din
lapte), legumina (în mazăre şi linte).
40
Prolaminele
Sunt proteine vegetale care s-au identificat numai în

seminţele de graminee. Lipsesc în alte genuri şi familii de plante,
de asemenea şi în regnul animal. Ele au un caracter acid pronunţat
datorită conţinutului ridicat de prolină (de unde le derivă şi
denumirea), Glu şi Asp. Se mai numesc şi gliadine după numele
principalei prolamine din grâu, numită gliadină. Sunt insolubile în
apă şi solubile într-un mod oarecum specific în alcool etilic 70%.
Pe baza acestei proprietăţi ele pot fi separate de celelalte
proteine.
Exemple: gliadina (boabele de grâu şi secară), zeina (porumb),
hordeina (orez), avenina (ovăs), cafirina (sorg).
41
Glutelinele
Sunt proteine vegetale, care însoţesc în graminee

prolaminele. Se găsesc atât în seminţe, cât şi în frunze. În
regnul animal nu au fost identificate. Au caracter acid,
datorită conţinutului ridicat de Glu (>20%) şi Asp. Sunt
insolubile în apă, alcool şi soluţii de săruri neutre. Se
dizolvă în hidroxizi alcalini. Au valoare alimentară mai mare
decât prolaminele deoarece conţin într-o proporţie mai
mare diferiţi Aa esenţiali.
Exemple: glutenina din boabele de grâu, orizeina din
boabele de orez.
Glutenul este un amestec de gluteline, prolamine,
albumine şi globuline.
42
Histonele
Sunt proteine cu caracter slab bazic. Au un conţinut

ridicat de Arg şi Lys. Se dizolvă uşor în soluţii diluate de
H2SO4. Au masa moleculară cuprinsă între 10 şi 20 kDa.
Predomină în regnul animal. În cantitate mai mare se află
în nucleele celulelor, în spermă, în globulele roşii din sânge
etc. În plante nu s-au identificat histone tipice dar există
histone vegetale, care intră în constituţia nucleoproteidelor
şi cromoproteidelor vegetale şi care sunt înrudite cu
histonele tipice. Histonele se coagulează prin încălzire şi
sunt hidrolizate de enzime proteolitice.
43
Protaminele
Sunt cele mai simple proteine. Au masă moleculară

mică (2 000 – 3 000). Conţin până la 80% Aa bazici: Lyz,
His şi mai ales Arg. Soluţiile lor au caracter bazic
puternic. Sunt solubile în apă şi în soluţii diluate de acizi
sau baze. Protaminele sunt proteine care se găsesc
numai în regnul animal, se conţin în nucleele celulelor
animalelor superioare.
În dependenţă de sursa de obţinere, protaminele au
căpătat următoarele denumiri: salmină (din lapţii de
somon), scumbrină (din scumbrie), clupeină (din macrou)
etc.
44
Scleroproteinele
Sunt proteine fibrilare cu rol mecanic, plastic şi de

susţinere în organismele animale. Sunt alcătuite aproape
exclusiv din Aa monoaminomonocarboxilici, mai ales din
Gly. Ele sunt mai bogate în oxigen şi mai sărace în azot,
decât celelalte proteine. Au o rezistenţă mare faţă de
agenţii chimici şi se caracterizează printr-o rezistenţă la
acţiunea hidrolitică a enzimelor proteolitice.
Scleroproteinele sunt proteine care se găsesc numai în
regnul animal, şi în stratul aleuronic la seminţe.
45
IV. Principalele grupuri de heteroproteine
Heteroproteinele sunt proteine

complexe formate din partea proteică şi
partea neproteică (gruparea prostetică).
Ele posedă aceleaşi proprietăţi generale

(fizico-chimice, chimice, biochimice) ca şi
proteinele simple, însă datorită grupării
prostetice posedă şi proprietăţi specifice
acestor grupări.
46
În funcţie de gruparea prostetică,

heteroproteidele se clasifică în:
fosfoproteine,
glicoproteine,
lipoproteine,
metaloproteine,
cromoptoteine şi
nucleoproteine.
47
Fosfoproteinele sunt proteinele la care
gruparea prostetică este reprezentată de
radicalul acidului ortofosforic (H3PO4).
În structura fosfolipidelor, acidul fosforic este legat sub

forma unei legături ester cu gruparea alcool (-CH2-OH) Ser (cel
mai frecvent) sau cu cea a Thr (>CH-OH). Astfel, în componenţa
fosfoproteinelor se găsesc resturi de acid serinfosforic şi de acid
treoninfosforic.
Fosfoproteinele sunt insolubile în apă şi în acizi. Se dizolvă în
hidroxizi alcalini. Ele se găsesc în organismele animale şi în
microorganisme. În plante s-au identificat numai în polenul de
porumb.
Exemple: cazeina şin lapte şi vitelina din gălbenuşul de ou.
48
Glicoproteinele sunt proteinele la care gruparea
prostetică este reprezentată de glucide, de obicei
poliglucide complexe.
Sunt caracteristice regnului animal. Din 1962 s-au

identificat în diferite plante, în cantitate mare fiind în polenul
de porumb. Conţinutul de glucide variază la diferite
glicoproteide în general fiind sub 4%. În dependenţă de
gruparea prostetică, glicoproteinele pot avea caracter acid sau
neutru. Dintre cele cu caracter acid un rol însemnat îl au
mucinele, mucoidele şi condroidele. Glicoproteinele neutre se
întâlnesc: în plasma sanguină (ca de exemplu factorii grupelor
sanguine – determină specificitatea grupelor sanguine), în
constituţia unor enzime (cum sunt transferazele), în albuşul de
ou (cum este avidină).
49
Lipoproteinele sunt proteinele la care gruparea

prostetică este reprezentată de lipide (acizi
graşi, lecitine, cefaline etc.).
Sunt răspândite şi în regnul animal şi în cel

vegetal. Uneori lipoproteidele sunt impurificate de
xantofile şi caroten. Lipoproteinele serice au un rol
important în transportul lipidelor, sterolilor şi a
acizilor graşi. După proporţia componenţei lipidice,
lipoproteinele pot fi hidrosolubile sau liposolubile.
50
Cromoproteinele sunt proteinele la care

gruparea prostetică este reprezentată de o
substanţă colorată.
Se găsesc în toate organismele vegetale şi

animale. Majoritatea cromoproteinelor conţin în
gruparea prostetică şi câte un atom de metal.
Astfel, hemoglobina, mioglobina, catalaza,
peroxidaza şi citocromii conţin fier;
hemocianina - cupru, clorofila - magneziu.
51
H3C CH CH2
Hemoglobina se găseşte
în eritrocite şi constituie
pigmentul respirator al H A
CH3
tuturor vertebratelor. N
Gruparea prostetică este H3C
reprezentată de hem. D N Fe N B
Globina (partea proteică)
are proprietăţi N
asemănătoare albuminelor H2C CH2 CH2
C
şi se găseşte în proporţie
de 96%, iar hemul – 4%.
H2C CH2 CH3
Hemul este identic pentru
toate speciile, iar globina
este organospecifică şi HOOC CH2
speciospecifică.
COOH
52
Cloroglobina se găseşte în toate celulele şi
ţesuturile verzi. Are ca grupare prostetică
clorofila, care imprimă culoarea verde
ţesuturilor fotosintetizante.
H3 C CH CH2
H A
CH3
N
H3 C
D N Mg N B
N
H2 C CH2 CH3
C
O
H2 C CH3
C C O
53
H39 C 20 OOC
OCH 3
Nucleoproteinele sunt proteinele la care gruparea
prostetică este reprezentată de resturi de acizi
nucleici, iar gruparea proteică – proteine cu caracter
de obicei bazic.
Sunt întâlnite în toate celulele vegetale şi animale. Ele

formează masa principală a nucleelor celulare şi a materialului
cromatic. Virusurile şi bacteriofagii sunt formaţi, aproape
exclusiv, numai din nucleoproteide. Nucleoproteidele pot fi
considerate ca săruri ale acizilor nucleici. Ele se deosebesc de
restul proteinelor printr-un conţinut ridicat de fosfor, care
intră în constituţia acizilor nucleici (AN).
Nucleoproteidele se clasifică în ribonucleoproteine (conţin
ARN) şi dezoxiribonucleotine (conţin ADN).
54
MULŢUMESC
PENTRU
ATENŢIE !
55

Proteine

Încărcat de

Informații document

Titlu original

Drepturi de autor

Formate disponibile

Partajați acest document

Partajați sau inserați document

Opțiuni de partajare

Vi se pare util acest document?

Este necorespunzător acest conținut?

Drepturi de autor:

Formate disponibile

Proteine

Încărcat de

Drepturi de autor:

Formate disponibile

PROTEINELE-

PROTEINELE sunt compuşi cu structură

Denumirea de proteine provine

PROTEINELE formează clasa de

Proteinele se găsesc în toate organismele

În organismele vii proteinele exercită

1. Enzime – cea mai mare clasă din lumea

2. Proteine cu funcţii de construcţie:

3. Proteine de rezervă – proteinele cu funcția

4. Proteine cu funcţii de transport – capabile

Clasificarea proteinelor după funcţiile lor biologice:

6. Proteine contractile- proteine ce asigură

Clasificarea proteinelor după funcţiile lor biologice:

7. Proteine cu funcţii hormonale:

Clasificarea proteinelor după funcţiile lor biologice:

8. Proteine - toxine (substanţe

9. Proteine cu funcţii neobişnuite

Acest nivel de organizare constituie

Cu chenar roşu sunt indicate legăturile peptidice

existenţa legăturilor peptidice, care se

Structura secundară reprezintă modul

α-Spirala - este o varietate de

β-Structura este o varietate a structurii

Reprezintă modul de împachetare a catenei

În configuraţia terţiară a moleculei

Proteinele alcătuite dintr-o singură

Reprezintă modul de asociere în spaţiu a

•Legăturile covalente (rezistente) ale structurii

Proprietăţile fizico-chimice ale

Proteinele se deosebesc unele de altele prin

Caracterul amfoter şi punctul

Masa moleculară a substanţelor proteice

Denaturarea proteinelor. Fiecare proteină individuală

Precipitarea poate fi:

Clasificarea proteinelor după compoziţie:

Holoproteinele reprezintă proteine

Printre grupurile principale de

sunt proteine foarte uşor solubile în apă distilată. Ele se

sunt proteine insolubile sau foarte greu solubile în apă

Sunt proteine vegetale care s-au identificat numai în

Sunt proteine vegetale, care însoţesc în graminee

Sunt proteine cu caracter slab bazic. Au un conţinut

Sunt cele mai simple proteine. Au masă moleculară

Sunt proteine fibrilare cu rol mecanic, plastic şi de

Heteroproteinele sunt proteine

Ele posedă aceleaşi proprietăţi generale

În funcţie de gruparea prostetică,

În structura fosfolipidelor, acidul fosforic este legat sub

Sunt caracteristice regnului animal. Din 1962 s-au

Lipoproteinele sunt proteinele la care gruparea

Sunt răspândite şi în regnul animal şi în cel

Cromoproteinele sunt proteinele la care

Se găsesc în toate organismele vegetale şi

Sunt întâlnite în toate celulele vegetale şi animale. Ele

S-ar putea să vă placă și