PROTEINELE


Roman Ramona Aurelia
Cls a X-a
Prof.Chende Ana Maria
 Ce sunt proteinele?
Proteinele sunt, din punct de vedere chimic compuși
macromoleculari naturali, cu structură polipeptidică, care prin
hidroliză formează a-amino acizi. Ele conțin pe lângă carbon,
hidrogen, oxigen, azot, sulf, potasiu și alți halogeni. Denumirea de
proteine vine din limba greacă , „proteias” însemnând primar.
Proteinele furnizează energie pentru organism, dar ajută și la
refacerea țesuturilor lovite. Pe lângă acestea, ele intră în structura
tuturor celulelor, și ajută la creșterea și refacerea celulelor. Unii
hormoni conțin proteine, aceștia având rol în reglarea activității
organismului. Participă la formarea anticorpilor , ajutând la
debarasarea de toxine și microbi.Ele participa la formarea dioxidului
de carbon, a apei, prin aportul energetic rezultat din arderea lor.
 Structură și compoziție
Din punct de vedere chimic, proteinele sunt heteropolimeri constituiți
din 20 de L-α aminoacizi (așa numiții aminoacizi standard, vezi tabelul), în
care grupările carboxil se pot combina cu grupările amino formînd legături
peptidice și rezultând lanțurile peptidice. Aminoacizii standard au
proprietăți variate, proprietăți care sunt direct responsabile de structura
tridimensională a proteinei, dar și de proprietățile acesteia.
 În lanțul polipeptidic aminoacizii formează legăturile peptidice prin
cuplarea grupei carboxil cu o grupă amino; odată legat în lanțul proteic
aminoacidul se „transformă” în aminoacid „rezidual” iar atomii de carbon,
azot, hidrogen și oxigen implicați în legături formează „scheletul”
proteinei. Atunci cînd lanțul proteic se tremină cu o grupă carboxil poartă
denumirea de carboxi-terminus (sau C -terminus), în timp ce, dacă se
termină cu gruparea amino, devine amino-terminus (N-terminus).

Există 2 forme pentru fiecare proteină, numite forme de rezonanță:

• una datorată dublei legături care asigură rigiditatea și nu permite rotația
în jurul axei sale;
• a doua formă de rezonanță este dată de unghiul diedru φ(planul atomilor
C’-N-Cα-C’), ψ (planul atomilor N-Cα-C’-N), ω (planul atomilor Cα-C’-N-
Cα), unghiurile φ și ψ pot avea diferite valori fiind responsabile de gradul
de libertate a proteinelor, controlând structura tridimensională a lanțului
proteic.
• Unghiul legăturii între C1 şi N este aproape de 1800, similar cu unghiul
valenţei din molecula apei.
S-a ajuns la concluzia că există 4 structuri, care alcătuiesc
edificiul proteic.

Structura primară
Structura primară este dată de
aminoacizii care intră în lanțul proteic
prin formarea legăturilor peptidice.
În structura primară se observă
lanţul de aminoacizi.
În proteinele naturale legătura
peptidică se stabilește între gruparea
carboxilică de la C1 și gruparea aminică
de la C2, încât lanțul peptidic va fi format
dintr-o succesiune de unități CO-NH-CH,
legate cap-cap.
 Datorită deplasării altrenative a unui electron
de la gruparea -NH la C=O se produce oscilarea
dublei legături de la atomul de carbon şi oxigen la
atomul de azot, fomrîndu-se astfel cele 2
forme mezomere.
Datorită numărului relativ mic de aminoacizi care intră în structura proteinelor,
teoretic ar trebui să se formeze proteine cu masa moleculară în jur de 4200. Însă în
realitate masele moleculare ale proteinelor au valori de peste 10,000 ceea ce a dus la
concluzia că cel puțin o parte de aminoacizi se repetă de mai multe ori în cadrul unei
molecule. Ipoteza că proteinele sunt formate din lanțuri lineare de aminoacizi a fost
fomulată pentru prima dată în anul 1902, la a 74-a reuniune a Societății Oamenilor de
Stiință din Germania, ținută în orașul Karlsbad, de către Franz Hofmeister și Emil
Fischer. Ipoteza că în molecula proteinelor există legături amidice fusese elaborată de
chimistul francez E Grimaux încă din anul 1882.
Structura secundară
Imaginea alfa helixurilor mioglobinei, a cărei
structură a fost determinată de către Max Perutz și Sir
John Cowdery Kendrew în 1958 folosind cristalografia
cu raze X.
Structura secundară se referă la forma și la
lungimea lanțurilor polipeptidice, proprietăți induse de
legăturile de hidrogen. Cele mai întîlnite tipuri de
structura secundară sunt alpha helixul și lanțurile beta.

Alte helix-uri cum ar fi helixul 310 și helixul π sunt, din punct de vedere
energetic, favorabile formării legăturilor de hidrogen, dar sunt rareori observat în
proteinele naturale exceptînd părțile terminale ale helixului α în timpul formării
scheletului proteic (de obicei centrul helixului). Aminoacizii au un comportament
diferit vis-a-vis de posibilitatea formării structurii secundare. Prolina și glicina sunt
cunoscuți ca așa numiții „helix breakers” (spărgători de helix), deoarece afectează
configurația scheletului proteic; ambii aminoacizi au abilități conformaționale
neobișnuite și de regulă se găsesc în colțurile scheletului proteic.
Structura terțiară
Prin intermediul cristalografiei cu raze X s-a
dovedit faptul că macromoleculele proteice au o
conformație tridrimensională, realizată de obicei
prin intermediul cuplării mai multor lanțuri
polipeptidice scurte între ele, cuplare care duce la
formarea fibrelor proteice; legăturile intercatenare
pot fi principale sau secundare:
• Legătură covalentă
• Legătură de hidrogen
• Legături disulfice

În afară de aceste legături se mai pot stabili

alte tipuri de legături: legături ionice, legături de
tip van der Waals , legături fosfodiesterice ,legături
eterice .
Structura cuaternară
Structura cuaternară se referă la modul în care se unesc subunitățile proteice.
Enzimele care catalizează asamblarea acestor subunități poartă denumirea de
holoenzime, în care o parte poartă denumirea de subunități reglatoare și subunități
catalitice.

Vedere 3D a hemoglobinei

Cele 4 subunități roșu și galben

Unitatea hemică verde

Proteine care au structura cuaternară :hemoglobina, ADN polimeraza și 

canalele ionice, dar și nucleozomi și nanotubuli, care sunt complexe multiproteice.
 PROPRIETĂȚI FIZICE
Proteinele sunt substanțe incolore ( excepție: cromoproteinele), insolubile în
solvenți organici, cu solubilități diferite în apă și în soluții de electroliți. Proteinele
solubile precipită cu acizi minerali concentrați, cu săruri de metale grele, cu soluții
de alcooli sau de alți solvenți organici.
La încălzire proteinele coagulează, procesul fiind ireversibil și pierzându-se
valoarea biologică a acestora. Unele proteine coagulează de la 38˚ C, altele încă
mai sunt stabile la 75˚ C. Această coagulare ireversibilă (denaturare) se mai
produce și dacă expunem proteinele la acțiunea razelor UV, a razelor X sau a
razelor γ (gamma).
Unele săruri de metale grele denaturează de asemenea proteinele. Pierderea
valorii biologice a proteinelor în cadrul procesului de denaturare se datorează
modificărilor ireversibile în structura terțiară și cuaternară a acestora.
Ca și aminoacizii, proteinele au grupări COO și grupări -NH3+, precum și o
valoare a pH-ului unde sarcina globală este nulă ( punct izoelectric), iar proteina
nu migrează în câmp electric. La alte valori de pH, proteinele migreaza în câmp
electric în funcție de sarcina lor electrică și de masa lor. Această proprietate a
proteinelor de a se separa în câmp electric se numește electroforeză. Prin
electroforeză proteinele din ser se separă în 5 fracțiuni: albumine, globuline
α 1 ,globuline α 2, globuline γ , globuline β.
 DENATURAREA
Sub acţiunea unor agenţi fizici şi chimici proteinele suntmodificate structural, cu
păstrarea masei moleculare, fenomen cunoscut sub numele de denaturare, care este
însoţit de pierderea activităţii fiziologice a proteinelor. Agenţii denaturanţi pot fi
clasificaţi astfel:
• agenţi fizici: temperaturile ridicate, radiaţii UV, razele X, ultrasunetele etc.
• agenţi chimici: soluţii concentrate de acizi şi baze tari, sărurile unor metale grele
(Hg, Pb, Cd etc.), compuşi ai arsenului, solvenţi organici etc.
Denaturarea proteinelor reprezintă un proces complex, care implică modificări ale
structurii secundare şi terţiare a proteinelor (desfacerea sau modificarea legăturilor de
hidrogen, a legăturilor disulfurice, ionice etc.), însoţite de deplierea catenelor şi
modificarea arhitecturi moleculare.

În funcţie de natura agenţilor chimici, denaturarea poate fi reversibilă sau ireversibilă.

Denaturarea ireversibilă a proteinelor joacă un rol important în fenomenele vitale,
de exemplu, îmbătrânirea seminţelor şi pierderea capacităţii de germinare, fenomenul
de îmbătrânire la oameni, animale etc.
În industria alimentară denaturarea proteinelor este utilizată la prepararea
produselor alimentare prin coacere, uscarea legumelor, fabricarea laptelui praf etc.
 CARACTERUL AMFOTER
Datorită caracterului amfoter proteinele pot neutraliza cantități mici de substanță
acidă sau bazică, având în acest fel rol de soluție tampon, prin acest lucru
contribuind la menținerea echilibrului acido-bazic al organismului. În general
caracterul amfoter este imprimat de cele grupările -NH2 și -COOH libere care nu sunt
implicate în legăturile peptidice.
Dacă în molecula proteinei există mai mulți aminoacizi dicarboxilici atunci
molecula se va comporta ca un acid slab (1), iar în cele în care predomină
aminoacizii diaminați se comportă ca baze slabe (2). Chiar dacă într-o moleculă
există un număr egal de grupări amino si carboxil, deci teoretic molecula ar trebui sa
fie neutră, în realitate datorită gradului de ionizare mult mai mare a grupării carboxil
față de gruparea amino, molecula proteinei va avea un caracter slab acid, în soluția
ei întîlnindu-se amfiioni proteici, anioni proteici și protoni (H+ ).

2
CLASIFICAREA PROTEINELOR
Proteinele se clasifică în general după forma moleculelor şi după compoziţia
lor chimică.
 În clasificarea proteinelor după forma moleculară deosebim:
1. proteine globulare (sferoproteine) care au formă aproape sferică (ovoidală) şi
sunt, în general,solubile în apă, în soluţii diluate de acizi, baze şi săruri. Din
această clasă fac parte albuminele, globulinele,histonele, protaminele şi
prolaminele;
2. proteine fibrilare (scleroproteine), caracterizate prin structură fibroasă, de
forma unui elipsoidîntins cu raportul dintre axe de cel puţin 1 : 100, sunt foarte
greu solubile în apă, au vâscozitate mare şi putere de difuzie mică.
Aceste proprietăţi explică prezenţa lor în ţesuturile de susţinere. Din această
clasă fac parte colagenul, elastina, fibrinogenul, miozina, actina, keratina etc.
 După compoziţia chimică, proteinele se pot clasifica în:
1. proteine simple (holoproteine), constituite din aminoacizi;
2. proteine conjugate (heteroproteine), conţin pe lângă aminoacizi şi o grupare
prostetică.

În funcţie de natura acestei grupări, heteroproteinele se împart în

fosfoproteine, glicoproteine, lipoproteine, metaloproteine, nucleoproteine şi
cromoproteine.
HOLOPROTEINELE
Albuminele (serumalbumina, lactalbumina, ovalbumina etc.) sunt solubile în apă,
coagulează la încălzire, au pH mai mare decât 7 şi pot fi precipitate cu o soluţie
saturată de sulfat de amoniu. Intră în constituţia proteinelor plasmatice (55%),
participând la transportul glucidelor, lipidelor, hormonilor, sărurilor
biliare,medicamentelor şi ionilor (HCO3–, NO3–, citrat, Ca2+, Mg2+, Zn2+ etc.).
Globulinele sunt proteine globulare insolubile în apă, solubile în soluţii de NaCl
5%. Prinîncălzire coagulează. Sunt răspândite atât în regnul vegetal cât şi animal. Din
totalul proteinelor plasmatice, 35-45% sunt globuline. 
 IMPORTANȚA PENTRU ORGANISMUL UMAN
Principalele substante nutritive ce se află în alimentele pe care le consumăm sunt
proteinele, carbohidrații, grăsimile, vitaminele, mineralele, apa și fibrele.
Organismul animalelor conține 20-80% proteine din masa uscată. Doar apa este
cea care ocupă un procent mai ridicat în organism. Proteinele sunt răspândite în
mușchi, oase și cartilagii, piele, lichide ale corpului și în toate organele interne, cum ar
fi inima, ficatul, rinichii și creierul.

Proteinele pot fi descrise ca substanțe

nutritive constitutive ale organismului. În procesul
de digestie proteinele din alimente sunt
transformate în aminoacizi. Organismul apoi
separă și folosește aminoacizii în diferite scopuri.
O parte vor fi folosiți pentru creșterea și
producerea de noi proteine necesare
organismului, o alta parte vor fi folosiți la refacerea
țesuturilor din corp, iar restul vor fi transformați în
hormoni, anticorpi și enzime.
NECESITĂȚILE ZILNICE DE PROTEINE
Pentru a menține un echilibru între aportul și eliminările de proteine sunt
necesare 100 – 200 g de proteine zilnic. Este foarte important ca alimentele să
conțină toți aminoacizii esențiali, precum și argintina și histidina care nu pot fi
sintetizate în organism în cantități suficiente.
Copii:     0-6  ani – 3-4 g prot/kg corp/24 h
7-12 ani – 2-3 g prot/kg corp/24 h
12-20 ani – 1,5-1,7 g prot/kg corp/24 h
Adulti:  1,2-1,5 g/kgc/zi        
Gravide și mame care alaptează: 2 g/kgc/zi
Sportivi, muncitori, refaceri musculare: 2-3 g/kgc/zi.

TOP ALIMENTE CU CONȚINUT RIDICAT DE PROTEINE

1. Soia
2. Ouă
3. Somon
4. Brânza de vaci
5. Carnea de vită
6. Carnea albă de pui sau curcan
 ~SFÂRȘIT~

Vă mulțumesc!