AMINOACIZI SI PROTEINE

CURS 2
 PROTEINE
- STRUCTURA SI FUNCTII-
 Functiile proteinelor

– Componente structurale ale proteinelor

– Sursa de energie
– Enzime
– Anticorpi
– Hormoni
– Mentinerea presiunii coloid osmotice
– Transportor (O2, acizi grasi, medicamente,
compusi toxici pentru organism)
Structura proteinelor
Structura proteinelor-legaturi

– Legaturi peptidice
– Legaturi de hidrogen
– Punti de sulf
– Legaturi ionice
– Forte hidrofobe
 Tabel comparativ
Structura Definitie, caracteristici Tipuri de legaturi

Primara Secventa de aminoacizi Legaturi covalente

Secundara Structuri repetitive realizate prin legaturi de Legaturi de hidrogen

hidrogen intre carbonilul dintr-o legatura
peptidica si –NH dintr-o alta legatura
peptidica
PERIODICITATEA
Tertiara Conformatie tridimensionala realizata din Legaturi de hidrogen
legaturi stabilite intre radicalii R ai Legaturi ionice
aminoacizilor Interactii hidrofobe
Punti disulfurice
Cuaternara Aranjamentul spatial al subunitatilor intr-o Legaturi de hidrogen
proteina formata din cel putin doua lanturi Legaturi ionice
polipeptidice Interactii hidrofobe
Punti disulfurice
Structura primara a proteinelor
Primary structure of insulin

Bettelheim & March (1990) Introduction

to Organic & Biochemistry
(International Edition) Philadelphia:
Saunders College Publishing, p299
 STRUCTURA PRIMARA
• Precizeaza numarul, tipul si secventa resturilor
aminoacidice
• Numita si structura covalenta
• Este esentiala pentru intelegerea functiilor
proteinei
• Codificata genetic
• Structura unica
• substitutii conservative si neconservative (poate
altera mult funcţia proteinei).
• Polimorfism molecular (poate exista sub forme
moleculare diferite)
 Structura primara anormala

• Inlocuirea unui
singur glu cu val intr-
un singur lant
polipeptidic al Hb
duce la alterarea
structurii si functiei
(se formeaza HbS-
siclemie) Bettelheim & March (1990) Introduction to Organic & Biochemistry
(International Edition) Philadelphia: Saunders College Publishing, p301
Structura secundara a proteinelor

• Sunt doua tipuri de structuri

secundare:
–  - helix
–  - foaie plisata
 - helix
Pauling Corey1951

• Structura spiralata
realizata prin legaturi de
hidrogen intre grupele
C=O si N-H din strucura
primara
• Legatura se realizeaza
intre oxigenul unui rest
carbonil si hidrogenul unui
rest amidic de la cel de-al
4-lea aminoacid (de fapt
al 3,6-lea aa)
• Helixul se roteste spre
dreapta
• Radicalii R se afla
perpendicular si in afara
axului structurii secundare
 - helix
0.54nm pitch
(3.6 residues)
Hydrogen
bonds parallel
with helix axis

Side chains R
located
outside the
helix

Diameter 10-12 A
 α-helix
• Intrerupt de:
- resturile de Pro
- resturile de Gly
- regiuni formate din aminoacizi cu grupe
polare incarcate(eg. Asp, Glu, Lys, Arg), sau
radicali hidrofobi mari (Leu, Ile, Trp, etc.)
 Nu tb invatat

•
Ex. Structura mioglobinei
  - foaie plisata

• Structura realizata
din legaturi de
hidrogen intre
grupele C=O si N-H
dintre doua lanturi
polipeptidice sau
dintre doua regiuni
ale unui singur lant
polipeptidic
• Radicalii R se afla
dispusi deasupra si
dedesubtul structurii
From: Elliott, WH. Elliott, DC. (1997) Biochemistry and Molecular
Biology. Oxford: Oxford University Press. p29
 - sheet
Lanturi antiparalele

Lanturi paralele
Structura "-turn" (întoarcerea )
• o structură  specială care permite
schimbarea direcţiei catenei polipeptidice
cu 180, aceasta contribuind la apariţia
formei globulare. Structura buclei este
stabilizată prin formarea unei legături de
hidrogen între primul şi al treilea
aminoacid.
• Secvenţa aminoacizilor care formează
acest tip de structură cuprinde de obicei
resturi de glicină şi prolină.
 Structura tertiara

• Se realizeaza prin interactii intre radicalii ®

aminoacizilor dispusi perpendicular pe
structura secundara
 Structura tertiara
Legăturile de hidrogen
• se stabilesc între o grupare de atomi ce
conţine hidrogenul legat de un atom
puternic electronegativ (de exemplu
oxigenul sau azotul) şi o altă grupare ce
conţine un element electronegativ:
 Structura tertiara
• legături de hidrogen între resturile
aminoacidice ce conţin grupări alcoolice (din
resturile seril, treonil), fenolice (din resturile
tirozil) sau amidice (din resturile glutamil şi
asparaginil)
•

Hydrogen
bond
 Structura tertiara
Legaturi ionice
• interacţiunile ionice (saline) între resturile
de aminoacizi încărcaţi cu sarcină
electrică la pH-ul fiziologic
• Aceste interacţiuni ionice pot fi de
atracţie sau respingere, în funcţie de
natura sarcinilor ce interacţionează.
Structura tertiara
 Structura tertiara
Legaturi hidrofobe
• Se realizeaza intre radicali
hidrofobi (nepolari)
• Sunt legaturi slabe,
necovalente

Bettelheim & March (1990) Introduction to Organic & Biochemistry

(International Edition) Philadelphia: Saunders College Publishing, p302
 Structura tertiara
Punti disulfurice
Legaturi covalente
care se stabilesc intre
resturi de cisteina
Sunt considerate
factori speciali de
stabilizare a structurii
tertiare

From: Elliott, WH. Elliott, DC. (1997) Biochemistry

and Molecular Biology. Oxford: Oxford University
Press. p32
 Structura cuaternara
• reprezintă nivelul cel mai înalt de organizare structurală şi
apare la proteinele alcătuite din mai multe lanţuri polipeptidice,
de regulă un număr mic şi par
• Nu apare la toate proteinele (de ex la mioglobina pt ca are un
singur lant polipeptidic)
• se formează o unitate de sine stătătoare numită proteină
oligomeră, cu o structură spaţială bine definită.
• Subunităţile (lanţurile polipeptidice individuale) sunt denumite
protomeri şi sunt asamblate prin legături slabe, de tip van der
Waals, legături de hidrogen şi în mai mică măsură prin legături
saline
• Protomerii pot fi identici (homodimeri) sau diferiţi (heterodimeri)
fiecare având propria structură primară, secundară şi terţiară.
Protomerii separaţi nu au funcţiile specifice ale proteinei
oligomere din care fac parte.
 Structura cuaternara
• ofera avantaje functionale
– confera stabilitate sporita proteinei
– cooperativitate (interactiuni alosterice)-
modificarea conformationala a unui protomer
induce modificari la distanta(alosterice) in
restul moleculei (vezi ef de cooperativitate la
Hb)
– co-localizarea functiei –de ex. aceeasi enzima
(este o proteina) poate prezenta doua
activitati catalitice
 Structura cuaternara
Examplu:Hemoglobina
-4 lanturi de tip α2β2
-8 regiuni de tip α-helix in fiecare
lant
-aa nepolari in interior si incarcati
la suprafata