Conformaţia proteinelor

• În natură forma dictează funcţia

• structura superioară, spaţială a proteinelor este rezultatul legăturilor

stabilite între catenele laterale ale aminoacizilor componenţi.

• nivele de organizare: structura secundară, terţiară şi cuaternară, nivele

ce alcătuiesc conformaţia proteinei.
•
• Trecerea la conformaţia spaţială se datorează tendinţei proteinei de a avea
G minim în condiţiile particulare ale mediului în care se află: pH, tărie
ionică, temperatură, solvent.

• Conformaţia este dependentă de structura primară şi este

răspunzătoare pentru funcţia biologică specifică a proteinei.

• Orice modificare conformaţională va afecta funcţia biologică specifică

a proteinei, acest lucru constituind un aspect important în etiologia a
numeroase maladii.
Maturarea unei proteine (adoptarea conformaţiei finale) implică:
– replierea catenei
– modificări post-tranzaţionale (tăierea unei părţi din catenă, modificarea
unor resturi de aminoacizi)
– stabilirea de legături între resturile de aminoacizi ai catenei sau între
catene în cazul structurii cuaternare
– Legarea unor grupări neproteice (heteroproteine)
• conformaţia finală

• Defectele genetice sau nutriţionale care împiedică maturarea

corectă a proteinei pot aduce prejudicii grave sănătăţii:
– Maladia Creutzfeldt-Jakob
– Maladia Alzheimer
– Encefalopatia spongiformă (boala vacii nebune)
– scorbut
Nivele de organizare
structurală:
- primară
- secundară
- terţiară
- cuaternară
 Structura secundară
• Este o organizare regulată, repetitivă, realizată prin legături
de hidrogen între componentele legăturilor peptidice (între
hidrogenul grupării –NH- şi oxigenul grupării carbonil).

• Legăturile pot fi intra sau intercatenare. Unghiurile  şi  ale

legăturilor peptidice vor avea valori egale în toate legăturile
peptidice din segmentul cu structură secundară regulată.

• Proteinele cu structură secundară prezintă variante sau

modele de realizare a structurii:
  - helix
– foaie pliată (structură )
– bucle de legătură (cot )
– superhelix (colagenic)
 Modelul -helix
• spirală cu înfăşurare spre dreapta, acest tip de înfăşurare fiind mai stabil.
• Confomaţia este realizată prin legături de hidrogen între componentele
legăturilor peptidice provenind de la un rest de aminoacid şi cel de-al
patrulea care îl urmează în catenă:
O H

C (NH CH C O) 3 N

• Legăturile de hidrogen sunt paralele cu axul spiralei, iar radicalii

resturilor de aminoacizi sunt îndreptaţi către exterior, proteina intrând
în interacţie cu solventul.

• destabilizat de resturilor de prolină (nu au grupare –NH-), de prezenţa

radicalilor voluminoşi (Val, Ile) sau cu potenţial de a forma legături de
hidrogen între catenele laterale (Ser, Asp).

• Modelul -helix este comun atât proteinelor fibroase (miozină,

tropomiozină, -keratină) cât şi globulare (globinele din hemoglobină).
 -Keratina – component major al părului, pielii, unghiilor - este constituită
aproape în întregime din structuri -helix.
 H O
H
C C
O C N R

C N R
H H
C HO
R N C O
H H
H C C
R N C
R
H N

• În multe structuri -helix radicalii R hidrofobi ai AA

sunt proiectaţi într-o parte a helixului şi cei hidrofili
de cealaltă parte
• Acest lucru permite formarea de interfeţe între regiuni
polare şi nepolare, ex. centrul hidrofob al proteinei şi
mediul înconjurător apos hidrofil.

Grupări helix amfifile pot să creeze un canal, sau por,

permiţând moleculelor polare specifice să traverseze
membranele celulare hidrofobe.
 Modelul foaie pliată (structură )
• Structura mai afânată.

• legăturile de hidrogen sunt aprox. perpendiculare pe axa

polipeptidului şi se stabilesc între catene diferite sau segmente ale
aceleiaşi catene, dispuse paralel.

• Radicalii R sunt proiectaţi alternativ de o parte şi de alta a catenei

peptidice

• sunt preferaţi aminoacizi cu catenă laterală redusă: Gli, Ala -

• Structurile obţinute pot fi pliate paralel (catenele au extremitatea N-

terminală în aceeaşi parte) sau antiparalel când catenele au direcţii
opuse.
 R C H R C H
C O C O
H N H N
H C R H C R
O C O C
N H N H
R C H R C H
C O C O
H N H N

pliate antiparalel pliate paralel

 Se întâlneşte atât la proteine fibroase cât şi globulare, un exemplu
caracteristic fiind β-keratina din firele de mătase unde o secvenţă repetitivă
Ser-Gli-Ala-Gli formează o structură antiparalelă β-pliată.
Un exemplu ce arată dependenţa tipului de conformaţie de mediul
înconjurător este transformarea:

căldură, umezeală, tracţiune

alfa Keratina  - keratina

La cald, legăturile rigide din modelul α-helix se rup, formându-se

legături mai extinse caracteristice modelului β.

La rece, are loc reacţia inversă, plierea catenelor fiind impusă de

considerente sterice cum sunt mărimea şi structura radicalului R.
 Bucle de legătură; coturi
• Cot : structură formată din patru resturi de aminoacizi (aceştia
pot fi: Gli, Pro, Asp, Asn, Ser) între care se formează o legătură
de hidrogen între AA1 şi AA3, care permite schimbarea bruscă
de direcţie a catenei polipeptidice cu 1800.
• Face legătura între segmentele cu structură regulată α-helix sau
foaie pliată
• Bucla: cuprinde un nr. mai mare de AA şi au structură neregulată;
de ex. fac legătura între domenii diferite. Pot fi implicate în funcţia
proteinei
 Modelul superhelix
• Se mai numeşte şi colagenic,
• colagenul, cea mai răspândită proteină din
organism: > 25% din masa proteică:
• 74% din piele, 23% din oase, 64% din cornee,
50% din cartilaje, 12-24% din aorte, 10% din
plămâni, 4% din ficat.
• colagenul are un conţinut ridicat de glicină (33%),
prolină (13%), aminoacizi derivaţi (10%), ca 4-
hidroxiprolină şi 5-hidroxilizină,
• Prezenţa aminoacizilor derivaţi permite formarea
de legături O-glicozidice cu diverse glucide.
• Tropocolagenul este constituit din trei catene
polipeptidice (aprox 1000 AA fiecare) înfăşurate
într-un superhelix cu răsucire stânga
• aspect de funie împletită. De exemplu, molecula de
colagen tip I se prezintă ca cilindru cu lungimea de
3000 Å şi lăţimea de 15 Å.
• caracteristică comună este prezenţa glicinei din trei
în trei aminoacizi şi repetarea de sute de ori, uneori
în tandem, a secvenţelor Gli-Pro-Y, Gli-X-HO-Pro
• În colagen se găsesc, de
asemenea, covalenţe între
resturi de lizină şi lizină
modificată numită allizină.

• Allizina se formează din lizină

prin acţiunea unei enzime
(necesită Cupru) ce transformă
gruparea ε-amino a lizinei în
grupare -aldehidică.

• Gruparea aldehidică suferă

imediat o reacţie de adiţie
nucleofilică fie a grupării ε-
amino a unui rest de lizină, fie
a grupării -aldehidice a altei
molecule de allizină, formând
cu acestea legături covalente.
- Triplu-helixurile se mai leagă între ele prin leg. de hidrogen între resturile de
HO-Pro respectiv de HO-Liz. Introducerea grupărilor –OH posttranslaţional
necesită vitamina C.
- Resturi de HO-Liz leagă şi molecule de glucoză sau galactoză.
 O singură moleculă de colagen
Lanţ 

Triplu helix

Fibrila de colagen

67 nm

Legături covalente
Bolile genetice în sinteza colagenului sunt de diverse
forme: ex. osteogeneza imperfectă (oase de sticlă),
caracterizată prin oase fragile
Sindromul lui Ehlers-Danlos corespunde unui grup de
maladii ale ţesutului conjunctiv, caracterizate prin
alterarea integrităţii structurilor suport.
 Structura supersecundară
(organizarea domenială)
Elementele de structură secundară ce pot realiza combinaţii comune,
adică motive structurale. Pot fi, de exemplu:
– helix-buclă-helix
– fermoar de leucină
– buclă de legare Ca2+ aflată între două helixuri
– deget de zinc
– cheie grecească
– β-α-β
Termenul “motiv” este utilizat sub două aspecte diferite în biologia
structurală:
• - în primul caz, prin acest termen se înţelege o secvenţă
particulară de aminoacizi caracteristică pentru o funcţie
biochimică specifică. Exemplu: aşa numitul motivul “degetul de
Zn”, întâlnit într-o familie de proteine variate, care leagă ADN.

Aceste motive secvenţiale pot fi recunoscute şi detectate în secvenţa

de aminoacizi, furnizând astfel dovezi importante despre funcţia
biochimică.

• - în al doilea caz, prin “motiv” se înţelege un grup de elemente

adiacente ale structurii secundare care, fie că au o semnificaţie
funcţională particulară, fie definesc o porţiune a unui domeniu pliat
independent.

• Exemplu: motivul celor două helixuri înfăşurate, întâlnit la multe

proteine care leagă ADN. Acesta este un motiv structural, care
există ca şi domeniu stabil numai dacă este exprimat în contextul
proteinei din care face parte, dar dacă este detectat într-o proteină
care leagă ADN poate fi un element important de recunoaştere.
 Domenii structurale
• Motivele structurale se pot asocia dând structuri super-secundare,
stabile, tridimensionale, numite domenii (module proteice).
• Domeniile sunt entităţi distincte ca şi conformaţie şi proprietăţi
biologice
• Proteinele mai mari formează, de regulă, două sau mai multe
domenii structurale. Acestea sunt regiuni compacte din structura
proteinei, care de obicei, dar nu întotdeauna, sunt formate dintr-un
segment continuu de secvenţe de aminoacizi şi sunt capabile să
formeze o structură pliată cu stabilitate proprie în soluţii apoase.
• Nu toate domeniile structurale sunt formate din porţiuni polipeptidice
continue; în unele proteine un domeniu este întrerupt de un bloc de
secvenţe care se pliază într-un domeniu separat, după care domeniul
iniţial se continuă (de exemplu în cazul enzimei alanin-racemaza).
• O structură polipeptidică cu catenă foarte lungă se structurează
deseori în mai multe domenii.
• În general, un domeniu are 100-250 aminoacizi, având un miez
hidrofob şi un exterior hidrofil. Până în prezent, cel mai mare
număr de domenii găsit într-o proteină este de 13.
 Piruvat kinaza

Domeniu de reglare
Domeniu de legare a substratului
Domeniu de legare a nucleotidei
• O proteină alcătuită din mai multe domenii structurale se dezvoltă prin
fuziunea genelor care au codificat anterior proteine distincte.

• fiecare domeniu în parte are o anumită funcţie biochimică specifică, iar

funcţia întregii proteine este determinată de suma proprietăţilor
individuale ale domeniilor. Proteinele implicate în controlul ciclului celular şi
în transducţia semnalelor sunt construite în această manieră.
• ordinea lor de apariţie în structura polipeptidică nu este întotdeauna importantă.

• se poate realiza o clasificare a proteinelor în familii, pe baza structurii

domeniilor pe care le conţin

• Familiile structurale nu au întotdeauna aceeaşi funcţie şi, în mod similar,

proteinele care au aceeaşi funcţie biochimică nu au întotdeauna aceleaşi
domenii structurale, aşa cum este cazul transaminării aminoacizilor: enzime
diferite catalizează acelaşi tip de reacţie, dar nu au asemănări structurale între
ele nici la nivelul secvenţelor de aminoacizi şi nici la nivelul structurii terţiare;
doar situsurile active sunt foarte asemănătoare.

• În proteinele multifuncţionale, cu peste trei sute resturi de aminoacizi,

deseori proteina este constituită din mai multe domenii, fiecare asociat cu o
funcţie a proteinei. De exemplu acid gras sintetaza are 7 funcţii catalitice
îndeplinite de domenii diferite, ce fac parte din aceeaşi catenă polipeptidică.
 Structura terţiară
• Conformaţia proteinei este
dependentă de structura primară
• Este aranjamentul variatelor
structuri secundare într-o structură
compactă, spaţială
• Implică alternanţa unor porţiuni cu
structură regulată şi rigidă (α helix
şi β-pliată) cu porţiuni neordonate,
flexibile, înfăşurate aparent Interacţiuni hidrofobice
şi van der Waals
aleatoriu
Lanţ
Înfăşurarea are loc spontan pe baza CH2
CH polipeptidic
legăturilor stabilite între catenele O H3C CH3
H
laterale R ale resturilor de Legătură
de
H3C CH3

aminoacizi: hidrogen O CH

• principal hidrofobe, C OH
CH2 S S CH2

• hidrogen, CH2 Punte disulfidică

• esterice, O
• ionice, CH2 CH2 CH2 CH2 +
NH3 O C CH2
• punţi disulfidice Legătură ionică
Structura secundară şi terţiară induc moleculei stereospecificitate,
responsabilă de reactivitatea chimică şi biologică a proteinelor
(vezi α-amilaza, sinteza proteinelor, etc.)

Structura terţiară (şi secundară) este labilă faţă de acţiunea agenţilor

denaturanţi, fizici şi chimici, care denaturează proteina concomitent
cu pierderea proprietăţilor acesteia

Pe baza structurii terţiare proteinele se împart în două categorii:

• Globulare, care au segmente α helix şi foaie pliată ce alternează cu
bucle de legătură sau coturi β. Se împart în două categorii:
– intracelulare solubile
– membranare insolubile (canale intramembranare). Exemplu:
ribonucleaza are 124 resturi de aminoacizi, 4 punţi S-S, un
domeniu α helix şi un pliat antiparalel.
• Fibrilare, în care un tip de structură secundară este extins pe o
porţiune foarte mare din moleculă. Conţinutul mare de Gli, Pro, HO-
Pro, le face insolubile. Au localizare structurală. Ex. Colagenul,
elastinele, keratinele, fibrina.
Modificări covalente pentru a le modifica funcţia:
• legarea grupărilor acetil de capătul amino-terminal al multor
proteine, modificare care le face mai rezistente la degradare;
• legarea grupărilor hidroxil de resturile de prolină stabilizează fibrele
de colagen nou sintetizat;  scorbut;
• formarea γ-carboxiglutamatului - necesită vitamina K; carenţa 
hemoragie;
• legarea unităţilor de carbohidraţi la nivelul resturilor de asparagină,
ceea ce le face mai hidrofile şi, astfel capabile să participe la
interacţiuni cu alte proteine;
• Fosforilări ale aminoacizilor hidroxilici (Ser şi Thr, în cazul
adrenalinei, respectiv Tir, în cazul insulinei); “comutatoare” în
procesele de reglare celulară.
• Pe lângă modificările precedente, care s-au realizat prin legarea la
aminoacizi a unor grupări speciale, mai sunt posibile şi alte
modificări, realizate prin reorganizarea catenelor laterale şi, uneori,
chiar a catenei peptidice de bază.
• Scindări şi modificări după sinteză:
– zimogen  enzimă digestivă (pepsinogen  pepsină)
– fibrinogenului solubil  fibrină insolubilă
– prehormon  hormoni (proinsulină  insulină)
 Structura cuaternară
• Reprezintă nivelul cel mai înalt
de organizare, fiind rezultatul
interacţiunilor dintre catene
polipeptidice independente
ce sunt organizate la nivelul
structurii primare, secundare
şi terţiare.
• caracteristic proteinelor
globulare cu masă moleculară
de peste 60000 Da şi care
prezintă o structură oligomeră
• cuprinde mai multe unităţi
monomere (protomeri)
• este foarte labilă

Unităţi monomerice identice  homopolimeri

Unităţi monomerice diferite  heteropolimeri
 Alosteria
- modificarea conformaţiei unei
proteine sub acţiunea unor factori
chimici exteriori
- Factorii (efectorii) se legă de
situsuri specifice (situs alosteric)
şi produc modificarea radicală a
conformaţiei proteinei
- efector pozitiv sau activator,
efector negativ sau inhibitor
- Se activează sau se inhibă funcţia
biologică – ex reglarea funcţiei unor
enzime
- Alosteria este reversibilă
Baza structurală a funcţiilor proteinelor
Există 4 funcţii principale ale proteinelor:
• stabilirea de interacţiuni cu diferite elemente funcţionale;
• au rol catalitic;
• au rol “comutator”;
• sunt elemente structurale

Localizarea situsurilor de legare a proteinelor

• Recunoaşterea specifică a unei macromolecule de către o proteină
implică de obicei interacţiuni pe o suprafaţă întinsă, continuă, sau
pe mai multe regiuni distincte
• cu molecule mici, cum ar fi liganzii, de exemplu :
- substraturile pentru cataliza enzimatică ;
- cofactorii enzimatici – se leagă de situsurile active şi contribuie la
cataliză ;
- efectorii alosterici – se leagă în altă parte decât centrul activ şi
modulează activitatea enzimei.
 Proprietăţile proteinelor
Masa moleculară: Are valori cuprinse între 5.000 şi 4.200.000 Da.
Se poate stabili prin diverse metode:
– Metode chimice
– Ultracentrifugare
– Cromatografie de gel-filtrare
– Determinarea vâscozităţii soluţiilor proteice
– Determinarea presiunii osmotice

Solubilitatea
- Masă moleculară mare  soluţii coloidale  presiune osmotică la
nivel de membrană semipermeabilă
- Scăderea cantităţii de proteine plasmatice duce la intrarea apei în
ţesuturi, fenomen cunoscut sub numele de edem.
- Solubilitatea în apă depinde de concentraţia în săruri a soluţiei
- pH izoelectric (pHi sau pI) - nu mai au încărcare electrică 
solubilitate minimă, nu migrează în câmp electric, etc.
Proprietăţi legate de sarcina electrică:
- Numărul şi felul grupărilor ionizabile
- pH-ul soluţiei
- Sarcina electrică a proteinei este responsabilă, la valoarea fixă
de pH = 7,4 ± 0,05 (pH fiziologic), de conformaţia şi activitatea
biologică a proteinei
- Electroforeza - metodă de separare, identificare, determinare M

Absorbţia radiaţiei UV
nu absorb lumina vizibilă
Absorb în UV la 190 şi 280 nm
(Phe, Tir, Trp, His)
 Hidroliza proteinelor
• reprezintă scindarea legăturilor peptidice din constituţia proteinei, cu
ajutorul apei
În organism:
• Hidroliza (digestia) proteinelor alimentare în segmentele tractului digestiv;
procesul este catalizat de proteaze specifice
• Hidroliza proteinelor proprii organismelor, în procesul de catabolism sau
regenerare, în cataliza unor enzime proteolitice specifice.

Hidroliza chimică constă în fierberea soluţiilor proteice în mediu puternic acid

sau bazic, timp îndelungat. Unii aminoacizi sunt distruşi în timpul
procesului.
 Denaturarea
• Procesul de dezorganizare al structurii spaţiale a proteinelor, fără
afectarea structurii primare
– Legăturile disulfidice S – S pot fi rupte de agenţi reducători (de
exemplu β-mercaptoetanol)
– Interacţiunile moleculare, mult mai slabe decât legăturile
covalente, pot fi distruse prin simplă încălzire. Majoritatea
proteinelor suferă denaturare termică în câteva minute la
temperaturi cuprinse între 50° şi 80°C. Din acest motiv, creşterea
temperaturii corpului cu 5-6°C este fatală
– Reversibilă sau ireversibilă
Alţi agenţi denaturanţi pot fi:
• Agenţi chimici ca: detergenţi, solvenţi organici ce rup legăturile hidrofobe
sau acizii şi bazele ce modifică sarcina electrică a proteinei.
• Ioni ai metalelor grele (Pb, Cd, Hg) se leagă de grupările carboxilat şi
sulfidril.
• Ureea în concentraţie 8M sau clorhidratul de guanidină în concentraţie 6M
sunt cei mai utilizaţi agenţi de denaturare în studiul proteinelor. Aceştia sunt
agenţi hidrofili ce rup legăturile de hidrogen dintre moleculele de apă,
reducând astfel şi legătura apei cu proteina, fapt ce duce la precipitarea
acesteia.
• Agenţi fizici ca radiaţiile X, UV, ultrasunete, agitarea puternică.
• Macroscopic, denaturarea modifică următorii indicatori ai integrităţii
conformaţionale a proteinei:
– Creşte entropia
– Structura ordonată devine dezordonată
– Scade solubilitatea, antrenând de obicei precipitarea proteinelor
– Se modifică valoarea pH-ului izoelectric şi vâscozitatea soluţiei
proteinei
– Creşterea susceptibilităţii la hidroliza enzimatică. Acest aspect este
utilizat de organism în digestia proteinelor la nivel gastric. Aici mai întâi
proteinele sunt denaturate prin acţiunea acidului clorhidric 0,01M
(pH=2), după care are loc hidroliza enzimatică sub acţiunea enzimelor
gastrice (ex. pepsina).
 Clasificarea proteinelor
(diverse criterii)

• După origine:
– animală – vegetală;
– renală – hepatică,
– intracelulară – extracelulară, etc

• După compoziţie:
– Simple – numai parte proteică (holoproteine)
– Conjugate (heteroproteine)
- proteină (apoproteină)
- grup prostetic:
• Ion(i) metalic(i) - metaloproteine,
• Glucide - glicoproteine,
• Lipide - lipoproteine,
• Fosfat - fosfoproteine,
• Compuşi coloraţi - cromoproteine şi
• Acizi nucleici - nucleoproteine
• După conformaţie: globulare şi fibrilare

1. Proteine fibrilare:
– Cea mai mare parte din catena polipeptidică este liniară
– Au proprietăţi mecanice foarte bune
– Sunt în general insolubile
– Au, în general, rol structural.

2. Proteine globulare:
– Sunt solubile
– Resturile polare sunt îndreptate spre exterior, în contact cu apa
mediului, iar resturile nepolare spre interior
– Au structură, în general, foarte flexibilă
– Au, adesea, o cavitate internă
• După funcţia biologică:
– Catalizatori – enzime, ribonucleaze
– Proteine transportoare – feritina pt Fe, canale transmembranare
– Reglator – hormoni, diverse proteine
– Receptori (membranari sau intracelulari)
– Rol structural – colagenul
– Rol contractil – miozina, actina
– Proteine exotice – proteine antigel la unii peşti
 Holoproteine globulare animale
Două subclase:
– Protamine şi histone: proteine cu localizare în nucleu, bogate în (Arg, Lis,
His), ceea ce le conferă un caracter puternic bazic. Acest lucru le permite
formarea de complexe nucleo-proteice cu acizii nucleici. Au în general
mase moleculare mici: 5000 - 10000 Da – protaminele şi 10000 - 20000 Da
– histonele.
– Albuminele şi globulinele plasmatice: proteinele plasmatice (6-8 g/100
ml plasmă) sunt un amestec de proteine ce cuprind 10-15 tipuri principale şi
10000 - 20000 alte componente minore.

Roluri principale pt. proteinele plasmatice:

– Menţinerea presiunii osmotice (albumine);
– Legare şi transport a altor molecule (transcobalamină, lipoproteine,
globulina de legare a tiroxinei, transferina, etc.);
– Inhibitori de proteaze eliberate în cursul diferitelor procese (α1-antitripsină,
α2-macroglobulina, α1-antichimotripsina, antitrombina);
– Anticorpi (imunoglobuline sau gamaglobuline);
– Factori de coagulare, etc.

Electroforeză  5 fracţiuni de migrare : albumine 52-59% şi patru tipuri de

globuline (α1 – 3-5%; α2 – 8-10%, β – 12-14% şi γ – 16-20%),
 Albumina serică
• reprezintă 60% din proteinele plasmatice.
• Este sintetizată în ficat (12 g/zi) şi are T1/2 = 17 zile.
• este globulară, formată dintr-o singură catenă
polipeptidică ce conţine 585 resturi de aminoacizi.
Are masa moleculară egală cu 66000 Da.
• Este prezentă în lichidul interstiţial şi în limfă, dar
la o concentraţie mai scăzută decât în plasmă.
• Are capacitatea de a trece din sânge în limfă.
• Albumina realizează 80% din presiunea coloidală
a plasmei. Dacă concentraţia albuminei scade
accentuat, apa se acumulează în spaţiul
interstiţial, rezultând edeme.
• Albumina are situsuri de legare pentru foarte
multe molecule ce circulă ataşate de ea: acizi
graşi, tiroxină, cortizol, hem, bilirubina, calciu,
substanţe exogene (medicamente), etc.

• Albumină umană Baxter – soluţie perfuzabilă

50g/l
• HUMAN ALBUMIN - Soluţie perfuzabilă 20%
 Globulinele
Se separă în 4 mari fracţii electroforetice: α1, α2, β şi γ. Fracţiunile α1, α2 şi β
cuprind proteine globulare cu roluri diverse:
– Globuline de transport: α1-lipoproteina, ceruloplasmina (Cu), α2-proteina
de legare a retinolului, β-transferina (Fe), β-transcobalamina (B12),
– Globuline antiproteaze: α1-antitripsina, α2-monoglobulină.
– Enzime: α2: colinesterază, β: plasminogen (anticoagulare)
– Factori de coagulare: α2: protrombină, β: factorii V, VII, IX, X, XI, XII, XIII

Imunoglobuline: gama-globuline
• complexe antigen – anticorp
• specificitate antigenică unică
• este constituită din două catene
identice grele (H) şi două catene
identice uşoare (L), legate prin
punţi –S-S-
• Prezintă domenii: variabile
(capăt NH2) unde leagă antigena
şi relativ constante (capăt –
COOH)
 Subclase de imunoglobuline şi proprietăţile lor
Concentr.
%
Clasa M în ser (mg
glucide
%)
IgG
Ac imunologic de bază. Singurul 150000 2-3 600-1800
care trece placenta
IgA
In mucoase: intestin, tract 170000-
7-12 90-420
respirator, urogenital, saliva, lacrimi, 720000
lapte
IgD
160000 - 0,3-40
Activează bazofilele şi mastocitele
IgE
Se leagă la alergeni şi conduc la 190000 10-12 0,01-0,1
eliberarea histaminei
IgM elimină patogeni în stadiile
950000 10-12 50-190
incipiente, când nu este sufic. IgG
 GamaSTAN
™ S/D Hepatitis A Immune Globulin Immu
ne Globulin Gamma (
IgG
) (Human), Preservative Free 15% to 18% I
ntramuscular Injection
Single Dose Vial 2 mL
 Holoproteine fibrilare solubile
Fibrinogenul. Este precursorul fibrinei din coagulul sângelui. Este o
proteină mare, M = 340000 Da, formată din trei perechi de catene
polipeptidice Aα, Bβ şi γ, cu structură α-helix, legate între ele prin punţi de
sulf. Cele trei catene sunt legate de trei domenii globulare. Este solubilizată
în plasmă
Miozina. Este o componentă a filamentelor groase de muşchi
striat. Este formată dintr-o pereche de catene grele şi 2 perechi de
catene uşoare diferite. Capetele C-terminale ale celor două catene
grele sunt legate printr-o structură elicoidată laxă. Capetele N-
terminale formează capete globulare.
• Tropomiozina. Este componentă a filamentelor subţiri din
muşchiul striat. Este formată din 2 subunităţi cu structură α-helix ce
se rotesc una în jurul celeilalte, generând o structură
superhelicoidală. Cele 2 catene se leagă între ele pe sistemul cap –
coadă.
 Holoproteine fibrilare insolubile

Scleroproteine
• Sunt proteine din ţesutul conjunctiv şi cel epitelial, unde îndeplinesc
roluri de susţinere, protecţie, rezistenţă mecanică.
• Sunt insolubile, rezistente la hidroliză.
• Din punct de vedere chimic au un procent mai ridicat de oxigen şi
un număr mare de resturi de glicină, prolină şi cisteină.

• Principalele scleroproteine sunt:

– colagenele,
– elastinele şi
– keratinele.
Colagenele (vezi struct. Sec. Superhelix)
• În afara principalului reprezentant, tropocolagenul, mai amintim
reticulina din ganglionii limfatici şi vitrozina din umoarea vitroasă.
Elastinele
- conferă ţesuturilor şi organelor
capacitatea de a se întinde fără a se
rupe, constituind fibre elastice în
ligamente, pereţii vaselor, etc.
- au un conţinut mai mic de prolină şi
hidroxiprolină decât colagenul şi un
conţinut ridicat de allizină; 3 resturi
de allizină şi unul de lizină formează
structuri ciclice de desmozină sau
orodesmozină ce leagă catenele
polipeptidice în fibrele de elastină.
- nu au secvenţe repetitive de Gly-Pro
sau Gly-X-Hyp şi nu formează
superhelixuri.
- nu are o structură secundară
ordonată, conţine structuri
dezordonate în care resturile de
aminoacizi sunt foarte mobile, ceea
ce conferă proteinei o elasticitate de
tip cauciuc.
Keratinele
• Sunt proteine fibroase din păr, piele şi unghii.
• Au o mare rezistenţă chimică şi mecanică.
• Sunt formate dintr-un singur tip de structură secundară: α-helix (α-
keratina), β-foaie pliată (β-keratina). Structura lor conţine un
segment de 7 aminoacizi repetat în tandem de tipul – (a – b – c – d
– e – f – g)n –, unde a şi d sunt aminoacizi hidrofobi, iar e şi g sunt
aminoacizi polari ionizaţi, realizându-se astfel o structură helicoidală
cu două catene. Aminoacizii polari se aliniază pe aceeaşi parte şi
vor forma legături cu apa, stabilizând dublul helix.
• Sunt de mai multe tipuri (54 în organismele vii).
– Keratine dure - 26 tipuri
• sunt bogate în cisteină
• Se găsesc în păr şi unghii
– Keratine moi – 28 tipuri
• Citokeratine
• Keratine epiteliale