Sunteți pe pagina 1din 7

2.

Proteine Proteinele sunt constituenti esentiali ai organismelor vii de o mare complexitate structurala si functionala ce indeplinesc diferite roluri cum ar fi: rol catalitic- enzimele rol structural proteinele structurale precum colagenul rol locomotor proteine contractile actina miozina rol de transport si depozitare - hemoglobina respectiv mioglobina rol de reglare si control hormonii rol de aparare - anticorpii Din punct de vedere chimic insa proteinele nu sunt altceva decat lanturi de aminoacizi legati intre ei prin legatura peptidica si care prezinta diferite aranjamente spatiale mai simple sau mai complicate. Structura tridimensionala pe care o proteina o adopta, serveste, de regula, scopului destinat proteinei respective. Cum functiile proteinelor sunt complexe apare evident ca si structura acestora va fi una complexa. Studierea arhitecturii proteinelor a relevat existenta a 4 nivele de organizare numite: structura primara, secundara, tertiara si cuaternara. Aceste 4 tipuri de structuri sunt generate de tipuri de legaturi chimice diferite care se stabilesc intre grupari functionale diferite astfel: structura primara este generata de legatura peptidica ce se formeaza intre gruparea COOH a unui aa si gruparea NH2 a altui aa. structura secundara este generata de legaturile de hidrogen ce se stabilesc intre atomii ce alcatuiesc legatura peptidica (elementele chimice ale legaturii peptidice) structura tertiara este generata de legaturi slabe (de hidrogen, ionice, Van der Waals) si/sau legaturi puternice (legaturi disulfidice) ce se stabilesc intre radicalii apartinand aceluiasi lant polipeptidic. structura cuaternara este generata de legaturi slabe (de hidrogen, ionice, Van der Waals) si (in cazuri particulare) de legaturi puternice (legaturi disulfidice) ce se stabilesc intre radicalii apartinand la lanturi polipeptidice diferite. Structura primara Structura primara este reprezentata de secventa de aminocizi din lantul proteic. Prin secventa se intelege felul si ordinea aminoacizilor in lant. Structura primara este realizata de legatura peptidica ce se formeaza intre gruparea COOH a unui aa si gruparea NH2 a altui aa. Fiecare aminoacid din lantul polipetidic mai poarta denumirea si de reziduu sau rest. Inlocuirea accidentala (genetic sau accidentala) a unui singur aminoacid in structura primara poate altera functia proteinei (vezi anemia cu celule in forma de secera sau siclemia) Caracteristicile legaturii peptidice: Desen

Caracter partial de dubla legatura (structura de rezonanta) ceea ce face ca atomii ce participa la legatura sa fie situati(imobilizati) in acelasi plan Libera rotatie in jurul legaturii C-N este impiedicata. Rotatia este permisa in jurul C Legatura este polarizata ceea ce permite aparitia legaturilor de hidrogen. In legaturi de hidrogen pot fi implicati atomii O si H ai legaturii peptidice, astfel ca fiecare legatura peptidica poate fi angajata in maxim doua legaturi de hidrogen Atomii sunt pozitionati in configuratie trans fata de leg C-N O de H apartinand legaturii peptidice nu accepta si nu cedeaza proton, nu sunt implicati in activitatea de tamponare

Lantul polipeptidic obtinut prin unirea mai multor aa prezinta polaritate si sens. Cele doua notiuni au urmatoarea semnificatie: - in afirmatia de mai sus notiunea de polaritate (poate induce confuzie) se refera la faptul ca lantul polipeptidic are doua capete, (la capatul de start se gaseste gruparea NH2, iar la capatul terminal gruparea COOH), doi poli. Folosita in acest context ea este diferita de notiunea de polaritate care se refera la sarcina electrica. Notiunea de polaritate este folosita in descrierea pozitiei pe care o pot adopta la un moment dat portiuni ale lanturilor polipeptidice unele fata de altele (portiunea Aare directia COOH ->NH2 in timp ce portiune B are directia NH2-> COOH fata de A ). Deci notiunea de polaritate poate fi folosita in cele doua sensuri diferite - Notiunea de sens se refera la faptul ca directia corecta de citire este de la gruparea NH2 catre gruparea COOH. Exemplu de citire: Gly-Ala-Pro este diferit de Ala-Gly-Pro Structura secundara Structura secundara este generata de legaturile de hidrogen in care sunt implicati atomul de O si H ce apartin diferitelor legaturi peptidice (elementele chimice ale legaturii peptidice) Din cauza polarizarii legaturii primare pot apare legaturi de hidrogen in interiorul lantului polipeptidic incat acesta adopta diferite configuratii spatiale si nu pastreaza forma liniara care ar rezulta din insiruirea aminoacizilor unul dupa celalalt. Rotirea, indoirea, curbarea lantului polipeptidic, mai ample sau mai stranse sunt determinate de secventa de aminoacizi, de posibilitatea de rotatie la nivelul C si de prezenta interactiunilor chimice (leg de H) Cele mai intilnite forme ale structurii secundare sunt structura a)-helix si b)structura pliat a) Structura -helix Apare prin rasucirea lantului polipeptidice in jurul unui cilindru imaginar, rezultand o structura asemanatoare cu un arc in spirala sau cu o elice ce are urmatoarele caracteristici: - pasul elicei (distanta dintre doua puncte situate in planuri diferite dar echivalente pe verticala,) este de 5.2 A si cuprinde 3, 6 aa - sensul rasucirii elicei este de regula spre dreapta

conformatia elicei este stabilizata de legaturile de H ce se stabilesc intre O-ul carbonilic apartinand unui aa si H-ul de la gruparea NH apartinand celui de al patrulea aa situat pe directia de inaintare a lantului polipeptidic - legaturile de hidrogen sunt paralele cu axului cilindrului imaginar - radicalii sunt proiectati in afara cilindrului (asemanator unor tepii de cactus) Desen cu radicali

De regula strutura alfa-helix apare intre aa invecinati situati intr-o portiune a lantului polipetidic. Keratina, proteina prezenta in blana, par si unghii este alcatuita din trei elice de tip alfa orientate spre dreapta, incolacite inspre stanga una in jurul celeilalte. Exista o serie de aminoacizi care intrerup aranjarea elicolidala si anume: - prolina este singurul aminoacid care nu prezinta H la atomul de N ce apartine legaturii peptidice si prin urmare nu poate forma legaturi de hidrogen la acest atom. In plus C este imobilizat intr-o structura ciclica fapt ce impiedica rotirea permisa doar in jurul C alfa si care este necesara spiralarii (vezi desen a) - aminoacizii care la pH fiziologic prezinta sarcina electrica localizata pe radical formeaza legaturi electrostatice de atractie sau de respingere care perturba structura regulata elicoidala (Desen b) - aminoacizii cu radicali voluminosi (Trp, Ile etc) atunci cand sunt in imediata vecinatate deranjeaza structura elicoidala ca urmare a impiedicarilor sterice (desen c)

b) Structura -pliata (foaie -pliata) Apare tunci cand portiuni ale lantului polipeptidic se suprapun unele peste altele ca urmare a indoirii in ac de par a acestuia. Este o structura care conform numelului arata ca o foaie ce a fost plisata sau o structura in care lantul polipeptidic apare descriind un zigzag. Segmentele care formeaza structura beta sunt de regula invecinate in secventa lantului polipeptidic, dar asta nu exclude posibilitate de a fi si relativ distantate unul de altul. Desen

Caracteristici: - legaturile de hidrogen sunt aproape perpendiculare pe axul lantului - radicalii sunt plasati de o parte si de alta a foii - pot exista doua tipuri de structuri beta:paralele si antiparalela - in structura paralela ambele portiunile se aliniaza in aceeasi directie de la capatul NH2 spre capatul COOH. - in structura antiparalele capatului NH2 a unei portiuni ii corespunde capatul COOH a portiunii paralele. - existenta structurii beta pliate este conditionata de aparitia unei indoiri in ac de par a lantului polipeptidic, indoire stabilizata de legaturile de H. Aceasta structura de ac de par se numeste beta-turn. Un beta turn este generata de 4 reziduuri in

care CO din primul reziduu formeaza o legatura de H cu NH din cel de al patrulea reziduu, elementele legaturii peptidice ale rezidiilor din mijloc neformand legaturi de H. Gly si Pro participa de regula la formarea acelor de par, Gly deoarece este un reziduu mic si flexibil iar Pro pentru ca poate adopta forma cis favorabila indoirii.

Strutura betaturn permite indoirea lantului polipeptidic in vederea unei impachetari cat mai compacte cerute de forma globulara a proteinelor globulare. Structurile beta-turns sunt de regula la suprafata proteinelor unde elementele legaturilor peptidice ale rezidiilor centrale (din mijloc) pot forma legaturi de hidrogen cu apa.

Structura -helix si -pliat sunt intilnite in specificial in proteinelor globulare. In proteinele fibrilare se intilneste o structura diferita numita colagen. Colagenul este o structura elicoidala (un triplu helix) alcatuita din trei lanturi numite lanturi (-chains diferit de -helix) care se infasoara unul in jurul celuilat asemanator unui odgon (frangii). Fiecare lant are o structura secundara spiralata, diferita insa de structura -helixprin aceea ca spirala este mult mai deschisa, contine doar 3 aa pe spira si are rasucire spre stanga. Fiecare lant are o forma serpuita asemanatoare unui arc spiralat tras de cele doua capete in directii opuse. Strutura de spirala relaxata a fiecarui lant favorizeaza apropierea maxima intre cele trei lanturi. Prin urmare este permisa formarea unui numar mare de legaturi intre lanturi in zonele de contact, legaturi care maresc rezistenta ansamblului. Structura primara a fiecarui lant prezinta o caracteristica speciala redata de formula: (GlyX-Y)n si care arata ca: - fiecare al treilea aminoacid este glicina. Aceasta are volum mic si este singura care poate incapea in spatiul limitat dintre cele trei lanturi care sunt strans impachetate. - X reprezinta intr-o proportie crescuta Pro. Prezenta prolinei este esentiala pentru formarea legaturilor de hidrogen care stabilizeaza triplul helix, ca urmare a hidroxilarii ei la hidroxiprolina - Y reprezinta hidroxiprolina, hidroxilizina sau alt aa. Hidroxilizina este importante pentru formarea legaturilor incrucisate (cross-link) intre lanturi, conferind rezistenta suplimentara triplului helix. Desen

Cele trei lanturi sunt tinute impreuna de legaturi de hidrogen si legaturi incrucisate ce se formeaza intre ele. Dupa sinteza colagenului resturile de prolina sunt hidroxilate rezultand hidroxiprolina. Sub aceasta forma, intre hidroxiprolina de pe un lant si aminoacizii situati pe lanturile vecine se formeaza legaturi de hidrogen care numeroase fiind, realizeaza un efect cumulativ semnificativ impiedicand astfel separarea celor trei lanturi ale colagenului.

Hidroxilarea prolinei are loc in prezenta vitaminei C. In lipsa acesteia se declanseaza bola numita scorbut care duce la aparitia unui colagen friabil, caracterizat prin sangerari inclusiv ale gingiilor, caderea dintilor etc. Scorbutul este cunoscut ca boala marinarilor deoarece acestia, facand calatoriii lungi in timpul carora aprovizionarea cu vitamina C din fructe proaspete nu era posibila, sufereau des de aceasta boala. Boala este reversibila prin consumarea fructelor proaspete.