Sunteți pe pagina 1din 23

Aminoacizi si proteine

Plan de lectie
1. Aminoacizi
1.1 Definitie, structura, nomenclatura
1.2 Proprietati fizice si chimice
2. Proteine
2.1Structura
2.1.1Structura primara
1.1.2.Structura secundara
2.1.2Structura tertiara
2.1.3Structura cuaternara
2.2 Relatie functie structura
2.2 Proprietati, exemple
1. Aminoacizi
1.1Generalitati definitie
Aminoacizii sunt molecule mici care contin doua grupari functionale si anume gruparea
amino !"#2$ si gruparea acida car%oxil !&''#$ de unde pro(ine si denumirea lor. Din
marea clasa a aminoacizilor pentru organismele %iologice sunt importanti aminoacizii.
Acestia au atat gruparea amino cat si gruparea acid car%oxil legate la acelasi atom de
car%on numit si car%on .
Desen
Gruparea car%oxil legata de car%onul alfa este denumita si car%oxil, similar gruparea
"#2) legata la & alfa poarta denumirea de grupare amino .
1. 2 Structura*
Dintre toti aminoacizii cunoscuti, doar 2+ intra in alcatuirea proteinelor moti( pentru
care sunt denumiti si aminoacizi proteinogeni. Doar acesti 2+ de aminoacizi sunt
specificati de codul genetic si utilizati de organismele (ii pentru sinteza proteinelor
proprii. Alti aminoacizi care ar putea fi intilniti in proteine pro(in din modificarea
chimica a unuia din cei 2+ aminocizi.
,oti cei 2+ aa prezinta o structura comuna si anume car%onul la care sunt atasate
gruparile "#2, &''# si atomul de #, si un radical notat R, care satisface cea de a -!a
(alenta a atomului de car%on$ care difera la fiecare dintre ei. Astfel aa pot fi clasificati
dupa structura radicalului R in* aa cu radical alifatic, aa cu grupare '#, aa ce contin
atomul de S, aa cu doua grupari &''#, aa cu doua grupari "#2, aa aroamtici, aa cu
structura particulara.
R CH COOH
NH
2

1.3 Proprietati
Proprietatile fizice si chimice ale aa sunt dictate de structura lor chimica. Dintre
proprietatile fizice (om discuta * a$ izomeria sterica iar dintre proprietatile chimice (om
discuta %$ ionizarea si c$ reactia de condensare care duce la formarea legaturii peptidice.
a$ .zomeria sterica.
AA prezinta izomerie sterica numita si stereoizomerie. Aceasta proprietate este
conditionata de existenta unui car%on asimetric. &ar%onul asimetric este acel & care are -
su%stituenti diferiti. Acestia se aran/eaza in /urul atomului de & astfel incat pot da nastere
la doua conformatii spatiale care sunt imaginea in oglina una fata de cealalta. &ele doua
structuri spatiale numite izomeri optici sau enantiomeri sau stereoizomeri pot a(ea
conformatia D sau 0.
0a izomerul D gruparea (oluminoasa, "#2, este pozitionata in partea dreapta atunci cand
gruparea &''# este situata la (arful structurii$ in timp ce la izomerul 0 ea este
pozitionata in partea stanga. ,inand cont ca proteinele au o forma spatiala apare e(ident
ca structura D sau 0 a unui aminoacid influenteaza aran/amentul tridimensional si
implicit functia acesteia. 0a mamifere inclusi( om aa proteinogeni apartin seriei 0
%$ .onizarea
Prin ionizare se intelege fenomenul in urma caruia o molecula sau un atom neutru d
p d ( electric$ se incarca cu o sarcina poziti(a sau negati(a ca urmare a transferului
unei particule purtatoare de sarcina electrica ion$ sau a unui electron.
,oti aminoacizii contin in structura lor o grupare car%oxil si amino care am%ele
sunt ioniza%ile adica in anumite conditii pot exista atat in forma ionica incarcate cu
sarcina electrica$ cat si in forma neutra, moleculara, fara sarcina electrica$.
Gruparea &''# are caracter acid in timp ce gruparea "#2 are caracter %azic.
Prin caracter acid se intelege capacitatea unei su%stante de a ceda un proton #
1
$.
Prin caracter %azic se intelege capacitatea unei su%stante de a accepta un proton.
&aracterul acid nu se manifesta cu aceeasi intensitate la toti acizii lucru (ala%il si
pentru caracterul %azic$ ci difera de la un acid la altul functie de structura chimica a
acestuia. Astfel intilnim acizi tari si acizi sla%i in mod asemantor %aze tari si %aze
sla%e$.
Prin caracter acid tare se intelege capacitatea unei su%stante de a ceda total unei alte
su%stante$ protonul. Din aceasta categorie fac parte acizii minerali #&l, #2S'-.
&aracter sla% pentru un acid semnifica faptul ca acesta cedeaza partial protonul si este
cazul acizilor organici a caror structuta generala este notata R!&''#$ inclusi( a
gruparii car%oxil apartinand aminoacizilor.
Prin cedarea partiala a protonului se intelege faptul ca un acid sla% cedeaza re(ersi%il
protonul, adica din numarul total de molecule unele cedeaza protonul in timp ce altele
recapteaza protonul refacand configuratia initiala a acestuia intr!un proces dinamic
care are loc pana la sta%ilirea unui echili%ru.
&u alte cu(inte molecula unui acid sla% poate exista in functie de conditii p#,
temperatura$nu numai in forma moleculara ci si in forma ionica.
2enomenul de ionizare prezent la gruparea &''# apare si atunci cand aceasta este
situata la radical.
Aceleasi afirmatii se poate face si despre gruparea amino.Gruparea amino are caracter
sla% %azic caracterul %azic este este conferit de perechea de electroni neparticipanti
apartinand atomului de azot$. Aceasta insemna ca gruparea amino poate capta un
proton insa in mod re(ersi%il.
&u alte cu(inte molecula unei %aze sla%e poate exista in functie de conditii p#,
temperatura$ nu numai in forma moleculara ci si in forma ionica
2enomenul de ionizare prezent la gruparea ruparii "#2 apare si atunci cand aceasta
grupare este situata la radical.
&a urmare a proprietatii de ionizare a acizilor si %azelor sla%e, in organism, la pH
fiziologic (pH =7,4) un aminocid se prezinta su% forma de amfion ion dipolar sau
z3iterion$, incarcat in acelasi timp cu o sarcina poziti(a si una negati(a fiind neutru
d.p.d.(. electric.
Gruparea deprotonata care a pierdut un proton este gruparea car%oxil care se incarca
cu o sarcina negati(a in timp ce gruparea protonata care accepta un proton este
gruparea amino care se incarca cu o sarcina poziti(a.
.n conditiile din organism la p# fiziologic (or suferi fenomenul de ionizare
aminoacizii care au gruparile ioniza%ile &''# si "#2 nu doar la & alfa ci si la
radical.
Astfel structura reala a acidului Asp si Glu la p# fiziologic (a fi*
Structura reala a acizilor Arg si 04s la p# fiziologic (a fi*
Ionizarea gruparilor apartinand radicalului si care apare la pH fiziologic (7,4)
este importanta pentru structura tertiara/cuaternara a proteinelor.
.n concluzie la p# fiziologic - aminoacizi prezinta sarcina electrica doi sarcina 1,
doi sarcina !$ astfel*
Arg, 04s !sarcina poziti(a
Asp, Glu 5 sarcina negati(a
6xista un aa special si anume #4s care la p# fiziologic se gaseste in egala masura atat
in forma moleculara cat si in forma ionica. Acest comportament are consecinte
fundamentale #4s fiind situata in centrul acti( al unor proteine importante cum ar fi
enzimele.
c$ Reactia de condensare
' proprietate chimica esentiala pentru organismele (ii este capacitatea aminoacizilor
de a reactiona intre ei prin intermediul gruparilor functionale situate la &ar%onul alfa.
.n urma reactiei de condensare 7 eliminare de apa$ dintre gruparea &''# a unui
aa si gruparea "#2 a altui aa se formeaza o legatura numita peptidica.
Prin urmare compusul rezultat in urma reactiei dintre doi aminoacizi poarta numele
de dipeptid si contine o legatura peptidica.
Adaugarea unui nou aa la un dipeptid duce la formarea unui tripeptid.
Repetarea procesului prin adaugarea de noi aminoacizi conduce la sinteza unor
compusi ce poarta denumirea generica de polipeptide. Aceasta denumire semnifica
faptul ca compusii o%tinuti contin mai multe poli$ legaturi peptidice.
0egatura peptidica este utilizata de organismele (ii in sinteza proteinelor.
Deoarece aa pot fi adaugati in mod continuu la unul din capete, lanturile polipetidice
pot atinge lungimi considera%ile si prin urmare structuri complexe. Pentru
simplificare descrierii lanturilor polipeptidice au fost instituite urmatoarele con(entii*
! un lant plipeptidic incepe con(entional cu gruparea "#2 si se termina cu gruparea
&''# (deci adaugarea urmatorului aa se face intotdeauna la capatul
COOH)
! gruparea "#2 a primului aa si gruparea &''# a ultimului aa poarta denumirea
de grupare 8amino9 respecti( 8car%oxi9 terminala
! lanturile cu un numar mai mic de 1+ aa se numesc oligopeptide
! lanturile cu un numar de aa cuprins intre 1+ si 1++ aa se numesc polipeptide
! lanturile cu un numar mai mare de 1++ aa se numesc proteine
2. Proteine
Proteinele sunt constituenti esentiali ai organismelor (ii de o mare complexitate
structurala si functionala ce indeplinesc diferite roluri cum ar fi*
rol catalitic! enzimele
rol structural 5 proteinele structurale precum colagenul
rol locomotor 5 proteine contractile actina miozina
rol de transport si depozitare ! hemoglo%ina respecti( mioglo%ina
rol de reglare si control 5hormonii
rol de aparare ! anticorpii
Din punct de (edere chimic insa proteinele nu sunt altce(a decat lanturi de aminoacizi
legati intre ei prin legatura peptidica si care prezinta diferite aran/amente spatiale mai
simple sau mai complicate. Structura tridimensionala pe care o proteina o adopta,
ser(este, de regula, scopului destinat proteinei respecti(e. &um functiile proteinelor sunt
complexe apare e(ident ca si structura acestora (a fi una complexa.
Studierea arhitecturii proteinelor a rele(at existenta a - ni(ele de organizare numite*
structura primara, secundara, tertiara si cuaternara. Aceste - tipuri de structuri sunt
generate de tipuri de legaturi chimice diferite care se sta%ilesc intre grupari functionale
diferite astfel*
structura primara este generata de legatura peptidica ce se formeaza intre
gruparea &''# a unui aa si gruparea "#2 a altui aa.
structura secundara este generata de legaturile de hidrogen ce se sta%ilesc
intre atomii ce alcatuiesc legatura peptidica elementele chimice ale
legaturii peptidice$
structura tertiara este generata de legaturi sla%e de hidrogen, ionice, :an
der ;aals$ si<sau legaturi puternice legaturi disulfidice$ ce se sta%ilesc
intre radicalii apartinand aceluiasi lant polipeptidic.
structura cuaternara este generata de legaturi sla%e de hidrogen, ionice,
:an der ;aals$ si in cazuri particulare$ de legaturi puternice legaturi
disulfidice$ ce se sta%ilesc intre radicalii apartinand la lanturi
polipeptidice diferite.
tructura primara
Structura primara este reprezentata de sec!enta de aminocizi din lantul proteic.
Prin sec(enta se intelege felul si ordinea aminoacizilor in lant. Structura primara este
realizata de legatura peptidica ce se formeaza intre gruparea &''# a unui aa si
gruparea "#2 a urmatorului aa. 2iecare aminoacid din lantul polipetidic mai poarta
denumirea si de reziduu sau rest. .nlocuirea accidentala genetic sau ca urmare a unei
mutatii$ a unui singur aminoacid in structura primara poate altera functia proteinei (ezi
anemia cu celule in forma de secera sau siclemia$
&aracteristicile legaturii peptidice*
! &aracter partial de du%la legatura structura de rezonanta$ ceea ce face ca atomii
ce participa la legatura sa fie situati imo%ilizati$ in acelasi plan
! 0i%era rotatie in /urul legaturii &!" este impiedicata.
! Rotatia este permisa in /urul &
! 0egatura este polarizata ceea ce permite aparitia legaturilor de hidrogen.
! .n legaturi de hidrogen pot fi implicati atomii ' si # ai legaturii peptidice, astfel
ca fiecare legatura peptidica poate fi anga/ata in maxim doua legaturi de hidrogen
! Atomii ' si # sunt pozitionati in configuratie trans fata de leg &!" de o parte si
de alta a acesteia$
! ' si # apartinand legaturii peptidice nu accepta si nu cedeaza proton, nu sunt
implicati in acti(itatea de tamponare
0antul polipeptidic o%tinut prin unirea mai multor aa prezinta polaritate si sens. &ele
doua notiuni au urmatoarea semnificatie*
! in afirmatia de mai sus notiunea de polaritate poate induce confuzie$ se refera la
faptul ca lantul polipeptidic are doua capete, $, doi poli la capatul de start se
gaseste gruparea "#2, iar la capatul terminal gruparea &''#. 2olosita in acest
context ea este diferita de notiunea de polaritate care se refera la sarcina
electrica. "otiunea de polaritate este folosita in descrierea pozitiei pe care o pot
adopta la un moment dat portiuni ale lanturilor polipeptidice unele fata de altele
o portiune 8A9are directia &''# !="#2 in timp ce o portiune 8>9 are directia
"#2!= &''# fata de 8A9 $. Deci notiunea de polaritate poate fi folosita in cele
doua sensuri diferite
! "otiunea de sens se refera la faptul ca directia corecta de citire a unui lant
polipeptidic este de la gruparea "#2 catre gruparea &''#.
6xemplu de citire*
Gl4!Ala!Pro este diferit de Pro !Ala!Gl4
tructura secundara
Structura secundara este generata de legaturile de hidrogen in care sunt implicati atomul
de ' si # ce apartin diferitelor legaturi peptidice.
Din cauza polarizarii legaturii primare, pot apare legaturi de hidrogen care fac ca lantul
polipeptidic sa adopte diferite configuratii spatiale si sa nu pastreze forma liniara care ar
rezulta din insiruirea aminoacizilor unul dupa celalalt. Rotirea, indoirea, cur%area lantului
polipeptidic, mai ampla sau mai stransa sunt determinate de sec(enta de aminoacizi, de
posi"ilitatea de rotatie la ni!elul C si de prezenta interactiunilor chimice (leg de H$
&ele mai intilnite forme ale structurii secundare sunt structura a$!helix si %$structura !
pliat
a$ Structura !helix
Apare prin rasucirea lantului polipeptidice in /urul unui cilindru imaginar, rezultand o
structura asemanatoare cu un arc in spirala sau cu o elice ce are urmatoarele caracteristici*
! pasul elicei distanta dintre doua puncte situate in planuri diferite dar echi(alente
pe (erticala,$ este de ?.2 A si cuprinde 3, @ aa
! sensul rasucirii elicei este de regula spre dreapta
! conformatia elicei este sta%ilizata de legaturile de # ce se sta%ilesc intre '!ul
car%onilic apartinand unui aa si #!ul de la gruparea "# apartinand celui de al
patrulea aa situat pe directia de inaintare a lantului polipeptidic. Aceasta arata ca
structura !helix apare intre aa (ecini in lantul polipeptidic
! legaturile de hidrogen sunt paralele cu axul cilindrului imaginar
! radicalii sunt proiectati in afara cilindrului asemanator unor tepi de cactus$
6xista o serie de aminoacizi care intrerup aran/area elicolidala si anume*
! prolina este singurul aminoacid care nu prezinta # la atomul de " ce apartine
legaturii peptidice si prin urmare nu poate forma legaturi de hidrogen la acest
atom. .n plus & este imo%ilizat intr!o structura ciclica fapt ce impiedica rotirea
permisa doar in /urul & alfa si care este necesara spiralarii desen a$
! aminoacizii care la p# fiziologic prezinta sarcina electrica localizata pe radical
formeaza legaturi electrostatice de atractie sau de respingere care pertur%a
structura regulata elicoidala, atunci cand sunt in imediata (ecinatate desen %1,
%2$
! aminoacizii cu radicali (oluminosi ,rp, .le etc$ atunci cand sunt in imediata
(ecinatate deran/eaza structura elicoidala ca urmare a impiedicarilor sterice
desen c$
a.
%.
c.
%$ Structura !pliata foaie !pliata$
6ste o structura in care lantul polipeptidic descrie un zig!zag generand o forma
asemanatoare cu o foaie pliata desen a$. Aceasta structura apare atunci cand portiuni ale
lantului polipeptidic se aliniaza paralel unele cu altele ca urmare a indoirii in ac de par a
acestuia. Segmentele care formeaza structura %eta sunt de regula in(ecinate in sec(enta
lantului polipeptidic, dar asta nu exclude posi%ilitate ca acestea sa fie si relati( distantate
unul de altul desen a$.
a.
&aracteristici*
! legaturile de hidrogen sunt aproape perpendiculare pe axul lantului
! radicalii sunt plasati de o parte si de alta a foii
! existenta structurii %eta pliate este conditionata de aparitia unei indoiri in ac de
par a lantului polipeptidic caracterizat de schim%area directiei de inaintare a
lantului peptidic cu 1A+B$., indoire sta%ilizata de legaturile de #. &el mai intilnit
tip de ac de par se numeste %eta!turn desen %$. Cn %eta! turn este generat de -
reziduuri dintre care in mi/loc pozitia 2 si 3$ se gaseste Gl4 respecti( Pro. Gl4 si
Pro participa de regula la formarea acelor de par deoarece Gl4 este un reziduu mic
si flexi%il iar Pro este necesara pentru ca poate adopta forma cis fa(ora%ila
indoirii desen c$. .n structura de ac de par gruparea 5&' din primul reziduu
formeaza o legatura de # cu gr 5"# din cel de al patrulea reziduu, elementele
legaturii peptidice ale rezidiilor din mi/loc neformand legaturi de #.
! pot exista doua tipuri de structuri %eta* paralela si antiparalela
! in structura paralela am%ele portiunile se aliniaza in aceeasi directie de la capatul
"#2 spre capatul &''# desen d$.
! in structura antiparalela capatului "#2 a unei portiuni ii corespunde capatul
&''# a portiunii paralele.
%.
c.
Strutura %eta5turn permite indoirea lantului polipeptidic in (ederea unei impachetari cat
mai compacte cerute de forma glo%ulara a unui tip de proteine numite proteinelor
glo%ulare.
Structurile %eta!turns sunt localizate de regula la suprafata proteinelor unde elementele
legaturilor peptidice ale rezidiilor centrale din mi/loc$ pot forma legaturi de hidrogen cu
apa.
Structura !helix si !pliat sunt intilnite in specificial in proteinelor glo%ulare, solu%ile.
tructura tertiara
Structura tertiara este generata de legaturi sla%e de hidrogen, ionice, :an der ;aals$
si<sau legaturi puternice legaturi disulfidice$ ce se sta%ilesc intre radicalii apartinand
aceluiasi lant polipeptidic.
2unctie de sec(enta de aa din structura primara un lant polipeptidic poate adopta pe
anumite portiuni structura !helix, pe alte portiuni !pliat sau zone cu arhitectura
neregulata fata de cele anterioare. Aceasta face ca portiuni situate la distanta intr!un lant
polipeptidic sa a/unga in imediata (ecinatate. .n consecinta radicalii diferitelor rezidii
a/unsi astfel in apropiere pot interactiona sta%ilind legaturi intre ei, functie de structura
lor. Rezultanta tuturor acestor interactii genereaza o anumita impachetare a lantului
polipeptidic. &u alte cu(inte impachetarea unui lant polipeptidic depinde de structura
primara si secundara si de interactiile dintre radicalii apartinand lantului respecti(.
.ntre radicali se pot sta%ili urmatoarele interactiuni*
! legaturi hidrofo%e care apar intre radicalii nepolari. Acestia tind sa se asocieze
unii cu altii astfel incat sa excluda moleculele polare cum ar fi apa sau alti radicali
polari
! legaturi de hidrogen ce pot apare intre atomii de ' sau " la electronii
neparticipanti$ si atomi de hidrogen apartinand unor grupari polare '#
apartinand Ser$. Radicalii polari si cei cu sarcina electrica sunt am%ii hidrofili.
Acestia tind sa interactioneze intre ei si sa expulzeze in afara radicalii nepolari.
! legaturi ionice sunt generate de ionizarea radicalilor la p# fiziologic. Amintim ca
la p# fiziologic radicalul acizilor Asp si Glu prezinta sarcina negati(a &''
!
$, iar
radicalul aa 04s si Arg prezinta sarcina poziti(a "#3
1
$. ' grupare car%oxil ionica
situata de pe un radical poate fi atrasa de ionul "#3
1
de pe alt radical rezultand o
legatura ionica.
! 0egaturile disulfidice ce apar intre doua resturi de cisteina sta%ilizeaza
impachetarea datorita tariei lor si limiteaza tendintele de depliere
Printre proteinele cu structura tertiara se numara mioglo%ina si un grup de receptori
transmem%ranari care au rolul de a intermedia transmiterea unui semnal unei informatii$
pro(enit de la o molecula de semnalizare cum este de exemplu un hormon.
tructura cuaternara
Structura cuaternara este generata de legaturi sla%e de hidrogen, ionice, :an der ;aals$
si doar uneori de legaturi puternice legaturi disulfidice$ ce se sta%ilesc intre radicalii
apartinand la lanturi polipeptidice diferite.
Cnele proteine sunt alcatuite dintr!un singur lant polipeptidic) se spune despre acestea ca
au structura tertiara.
Da/oritatea proteinelor sunt alcatuite din mai multe lanturi polipeptidice si se spune ca au
structura cuaternara. 0anEurile indi(iduale se numesc protomeri sau su%unitFEi, fiecare
a(Gnd structurF primarF, secundarF Hi terEiarF proprie. Acestea sunt tinute impreuna de
interactiunile ce se sta%ilesc intre resturile de aminoacizi de pe segmente apartinand
diferitelor lanturi si care a/ung unele in (ecinatatea celorlalte. 2ortele ce actioneaza
pentru asam%larea protomerilor sunt acelelasi care actioneaza in cadrul structurii terEiare,
cu deose%irea, cF In acest caz, legFturile se sta%ilesc Intre protomeri sau su%unitati .
Printre proteinele cu structura cuaternara se numara si hemoglo%ina, care este alcatuita
din - lanturi polipeptidice asociate prin legaturi sla%e.
Concluzie*
Structura tertiara inglo%eaza structurile primara si secundara si este o structura pe care o
au toate proteinele.
Structura cuaternara inglo%eaza structurile primara secundara si tertiara si pe care o au
doar proteinele alcatuite din mai multe lanturi polipeptidice.
#. # $roprietatile proteinelor, relatia structura functie, e%emple.
Structura chimica a aa determina proprietatile fizico!chimice ale proteinelor, in alcatuirea
carora intra, configuratia spatiala a acestora si in final conditioneaza functia lor.
Dintre proprietatile fizico!chimice ale proteinelor (or fi prezentate* denaturarea,
solu%ilitatea, cu implicatiile directe in relatia structura! functie, precum si clasificarea
proteinelor functie de 8omogenitatea9 lor.
&enaturarea si hidroliza proteinelor.
Structura proteinelor este realizata prin intermediul a doua tipuri generale de legaturi si
anume* legaturi puternice co(alente legatura peptidica$ si legaturi sla%e neco(alente.
Distrugerea acestor legaturi produce despachetarea sau chiar dezintegrarea structurii
proteinelor.
&enaturarea reprezinta ruperea legaturilor sla%e* de #, ionice sau hidrofo%e si determina
pierderea structurilor secundara, tertiara si cuaternara. Prin urmare proteinele se depliaza
si isi pierd structura spatiala si prin urmarea si capacitatea functionala. Denaturarea nu
afecteaza structura primara a proteinelor, legaturile peptidice ramanand intacte.
Denaturarea proteinelor este cauzata de agenti denaturanti ca*
! cresterea temperaturii care poate determina ruperea legaturile de hidrogen
! modificarea p#!ului care prin protonarea sau deprotonarea radicalilor poate
intrerupe legaturile ionice
! agentii reducatori care pot rupe puntile disulfidice
.n ma/oritatea cazurilor denaturarea este re(ersi%ila.
Hidroliza proteinelor reprezinta ruperea legaturii peptidice ceea ce duce la dezintegrarea
structurii primare a proteinei pana la stadiul de aminoacizi. Acest fenomen este unul
ire(ersi%il.
#idroliza proteinelor poate fi cauzata de agenti chimici acizi si %aze la temperaturi
ridicate$ sau in organism de enzime proteolitice sau peptidaze tripsina, chemotripsina,
pepsina$
olu"ilitatea proteinelor
Proteinele pot fi clasificate dupa diferite criterii* solu%ilitate, omogenitate, localizarea
celulara etc.
' prima clasificare generala grupeaza proteinele in* a$ fi%rilare insolu%ile$ si %$
glo%ulare solu%ile$
a. Proteinele fi%rilare au de regula rol structural. Acestea sunt insolu%ile si intra in
alcatuirea tesutului con/uncti(, a muschilor si a tendoanelor. Proteinele fi%rilare au o
structura liniara care permite o organizare compacta ordonata care fa(orizeaza formarea
unui numar mare de interactiuni pe toata lungimea proteinei fapt care le confera
acestora rezistenta ser(ind functiei structurale. Cn exemplu de proteina insolu%ila este
colagenul. &olagenul este o proteina a carei structura este cea a unui triplu helix,
alcatuita din trei lanturi care se rotesc unul in /urul celuilalt formand o structura
asemanatoare unui odgon franghii$.
Structura fiecarui lant este asemanatoare cu str. !helix numai ca elicea este mai deschisa,
mai relaxata cu rasucire spre stanga. .n plus sec(enta fiecarui lant este una specifica
deoarece contine intr!o proportie semnificati(a doi aminoacizi* glicina si prolina.
Prezenta glicinei aminoacid mic ca dimensiuni permite apropierea maxima intre cele trei
lanturi fapt care confera rezistenta considera%ila acestuia.
Prolina permite formarea unui numar mare de legaturi de hidrogen pe intreaga lungime a
lantului datorita formei ei hidroxilate de hidroxiprolina. #idroxilarea prolinei atasarea
unei grupari hidroxil$ are loc in prezenta (itaminei &. 0ipsa acesteia din alimentatie duce
la aparitia scor%utului %oala caracterizata de prezenta unui unui colagen fria%il.
%$ Proteinele glo%ulare sunt hidrosolu%ile si indeplinesc in general rol functional si mai
putin rol structural. Printre acestea se numara al%umina, hemoglo%ina, mioglo%ina, cu rol
de transport, enzimele cu rol catalitic. ,ermenul de solu%ilitate se refera in principal la
hidrosolu%ilitateJJ. 0a proteinele hidrosolu%ile pozitionarea radicalilor apartinind
lantului polipeptidic este urmatoarea*
! radicalii polari hidrofili sunt dispusi la suprafata moleculei proteice unde pot
interactiona cu moleculele de ape.
! radicalii nepolari care sunt hidrofo%i resping si sunt respinsi de apa$ se atrag
reciproc si tind sa se aglomereaze si sa se pozitioneze in interiorul moleculei.
Astfel partea hidrofo%a este izolata departe de apa in timp ce gruparile polare hidrofile
sunt 8lasate9la suprafata proteinei fa(orizand solu%ilizarea acesteia desen$. Astfel
aceasta structura in care zona hidrofila si hidrofo%a sunt localizate adec(at ser(este
functiei de transport.
.n mediul %iologic este intilnita si o solu%ilitate in mediu lipofil hidrofo%$, cum este
mem%rana celulara, asa numita lipo!solu%ilitate. 0a proteinele liposolu%ile pozitionarea
radicalilor apartinind lantului polipeptidic este urmatoarea*
! radicalii nepolari sunt distri%uiti la suprafata proteinei pentru a interactiona cu
mem%rana nepolara,
! in timp ce resturile polare hidrofile sunt localizate in interiorul proteinei.
Se genereaza astfel structuri mem%ranare sau transmem%ranare care pot permite circulatia
compusilor polari in cazul asa numitelor canalele ionice desen$ sau situsuri de legare
specifice cum este cazul unor receptori celulari.
Cn model de proteina transmem%ranara este receptorul %eta!adrenergic care fixeaza
adrenalina. Adrenalina este un hormon hidrosolu%il secretat de zona medulara a glandei
suprarenale. Atunci cand adrenalina se fixeaza pe receptorul !adrenergic prezent in
muschi, ficat sau tesutul adipos declanseaza la acest ni(el un raspuns celular care
modifica statusul energetic al organismului mo%ilizeaza rezer(ele energetice$
pregatindu!l sa faca fata unui stress acut fight or flight$.
Receptorul !adrenergic este alcatuit dintr!un singur lant polipeptidic care tra(erseaza de
K ori mem%rana celulara generand o structura serpuita moti( pentru care acest receptor se
mai numeste si receptor serpentina. &ele K portiuni situate in mem%rana au o structura !
helix si contin aa cu radicali nepolari care formeaza legaturi nepolare cu stratul du%lu
lipidic al mem%ranei celulare. Acestea sunt sunt legate intre ele de portiuni ce contin aa
cu radical polar care se situeaza de o parte si de alta a mem%ranei in spatiul extra
respecti( intra celular.
Domeniul extracelular este capa%il sa fixeze in regiunea polara hormonii cu caracter
hidrosolu%il glucagon, adrenalina$. Domeniul intracelular este capa%il sa interactioneze
cu proteine intracelulare declansand un raspuns intracelular. Astfel aceasta structura
adaptata cu zona hidrofila si hidrofo%a localizate adec(at poate face legatura intre spatiul
extra si cel intra celular ser(ind astfel functiei de comunicare.
JJ"otiunea de solu%ilitate se refera la dispersarea moleculelor unei su%stante printre moleculele apei. Apa
este un sol(ent dipolar adica contine doi poli* un pol poziti( situat pe cei doi atomi de #,un pol negati(
situat pe '. Datorita acestei structuri apa poate interactiona cu moleculele su%stantelor polare formand
legaturi de hidrogen. .n urma acestor interactiuni moleculele su%stantei sunt dispersate imprastiate$ printre
moleculele apei. Din acest p.d.(. proteinele pot fi solu%ile sau insolu%ile.
$roteine simple si comple%e
Cn alt criteriu de clasificare al proteinelor este Lomogenitatea9, conform careia proteinele
pot fi* proteine simple sau heteroproteine. Proteinele simple sunt alcatuite numai din
lanturi peptidice. #eteroproteinele contin pe langa lantul<rile polipeptidic<e si o parte
neproteica care este o structura chimica distincta. Partea proteica a heteroproteinelor se
numeste de regula apoproteina iar partea neproteica se mai numeste parte prostetica.
#emoproteinele sunt un grup de proteine din care fac parte* mioglo%ina, hemoglo%ina,
citocromii etc si care contin ca parte prostetica hemul.
#emul reprezinta Lunitatea functionala9 a proteinei iar lanturile polipeptidice
Lconstruiesc9 spatiul fa(ora%il in care aceasta sa functioneze.
Astfel functia hemului in mioglo%ina si hemoglo%ina este de a fixa re!ersi"il oxigenul
iar in citocromi de a realiza transferul de electroni.

Dioglo%ina este o heteroproteina monomerica cu structura tertiara$ alcatuita din hem si
un lant polipeptidic numit glo%ina. 6a este prezenta in muschiul cardiac si scheletic si are
rol in stocarea si transportul oxigenului la acest ni(el.
Structura hem
#emul este o structura complexa compusa din protoporfirina .M compus cu structura
plana$ si ionul de 2e
21
in stare feroasa situat in centrul planului. 2ierul este mentinut in
aceasta pozitie de legaturile formate cu cei patru atomi de azot ai inelului protoporfirinic.
2e
21
formeaza doua legaturi coordinati(e suplimentare* una cu atomul de azot apartinand
unui rezidiu de #4s #4s proximala$ de pe lantul polipeptidic, cealalta este disponi%ila
pentru fixarea re(ersi%ila a oxigenului.
Glo%ina sau partea strict proteica a mioglo%inei este de fapt lantul polipeptidic. Acesta
contine A portiuni !helix notate de la A!#$ legate intre ele de regiuni cu structura
neregulata. Aran/area spatiala a lantului creeaza un L%uzunar9 in care se gaseste unitatea
functionala, hemul. L>uzunarul9 este captusit de resturi de aa nepolari. 6xceptie fac doua
resturi de #4s distala si proximala$ care fac legatura intre partea neproteica hem$ si
partea proteica si participa in acelasi timp la fixarea oxigenului. #istina proximala se
leaga direct de ionul de fier din hem, histidina distala nu interactioneaza direct cu hemul
dar a/uta la sta%ilizarea legaturii dintre fier si '2. 'xigenul se fixeaza re!ersi"il in spatiul
existent intre ionul de feros 2e
21
si #4s distala.
&aracterul nepolar al %uzunarului in care se afla hemul impiedica oxidarea 2e21 feros$
la 2e31 feric$, deoarece aceasta ar distruge functia %iologica a
mioglo%inei<hemoglo%inei. &u alte cu(inte 2e
21
leaga re(ersi%il oxigenul spre deose%ire
de 2e
31
care nu leaga oxigenul.
Dioglo%ina exista deci in 2 stari*
! .n starea deoxigenata a mioglo%inei cand oxigenul nu este fixat la hem$ fierul
este situat usor in afara planului inelului protoporfirinic.
! .n stare oxigenta cand oxigenul ocupa cea de a @! a coordinare a fierului, ca
urmare a interactiei intre oxigen si 2e
21
acesta din urma este tras in centrul
protoporfirinei .M, deplasand usor #4s proximala si odata cu ea intregul segment
polipeptidic.
&u alte cu(inte aceasta structura mo%ila permite fixarea re(ersi%ila a oxigenului la ni(el
tisular fara a modifica starea de oxidare a fierului.
Desen structura mioglo%ina
.n concluzie mioglo%ina leaga o singura molecula de '2 in mod re(ersi%il.
#emoglo%ina
#emoglo%ina este prezenta in hematii celulele rosii din sange$ si are rol in transportul
oxigenului de la plamani catre tesuturi.
#emoglo%ina este alcatuita din - lanturi polipeptidice doua de tip alfa si doua de tip
%eta tinute impreuna de legaturi sla%e neco(alente. 2iecare lant are o structura cu
portiuni elicoidale ce formeaza un %uzunar si o grupare hem situata in acesta asemanator
mioglo%inei.
Cn lant de tip si unul de tip sunt strans unite prin legaturi hidrofo%e semnificati(e
ca numar si deci puternice datorita numarului mare si nu datorita tariei legaturii
indi(iduale$ ce se sta%ilesc intre ele. Rezulta astfel doi dimeri $1 si $2. &ei doi
dimeri sunt tinuti impreuna prin legaturi sla%e polare. 0egaturile sla%e polare dintre cei
doi dimeri permit deplasarea usoara a acestora unul fata de altul astfel incat ei pot ocupa
doua pozitii relati( diferite in starea oxigenata fata de starea deoxigenata*
! in starea deoxigenata cei doi dimeri sunt tinuti relati( apropiati unul de celalalt de
legaturi polare ce impiedica miscarea lor unul fata de celalat. .n aceasta aran/are
se realizeaza numarul maxim de legaturi polare posi%ile, rezultand o structuta
compacta numita , tight, tense$ care are afinitate scazuta pentru oxigen.
! in starea oxigenata, fixarea oxigenului forteaza si prin urmare a rupe o parte din
aceste legaturi polare. Se formeaza astfel o structura afinata numita R relaxed$
care are deci o afinitate marita pentru oxigen fa(orizand fixarea urmatoarelor
molecula a acestuia.
&u alte cu(inte prin fa(orizarea unor structuri mo%ile este posi%ila fixarea re(ersi%ila a
oxigenului.
.n concluzie hemoglo%ina leaga re(ersi%il - molecule de '2.
' afectiune cauzata de modificare sec(entei de aminoacizi dintr!un lant polipeptidic este
anemia cu celule informa de secera. .n moleculele de hemoglo%ina #%S S7secera$
lanturile alfa sunt normale in timp ce lanturile %eta sunt mutante adica un acid polar si
anume acidul glutamic din pozitia @$ este inlocuit cu un acid nepolar si anume (alina.
Aceasta permite ca aminoacidul nepolar de pe o molecula de hemoglo%ina sa poata forma
o legatura nepolara cu lantul alfa de pe alta molecula de hemoglo%ina . Prin urmare
moleculele de hemoglo%ina se aglomereaza formand o structura polimerica fi%roasa si
(oluminoasa care altereaza structura elastica a eritrocitului generand un eritocit rigid.
Acesta %locheaza capilarele sanguine intrerupand astfel aportul de oxigen. Acest tip de
eritocite sunt supuse unui proces de distrugere sporit fata de cele normale de unde si
fenomenul de anemieeritrocite putine$
&itocromii
&itocromii sunt hemoproteine ce au ca grupare prostetica hemul. Acestia pot a(ea
structura monomerica sau pot intra ca su%unitati in structuri cuaternare complexe.
&itocromii au rol in transportul electronilor functionand dupa principiul*
Acest comportament este posi%il datorita faptului ca legarea hemului de partea proteica se
face diferit de fata de mioglo%ina si hemoglo%ina nu la ni(elul fierului din hem ci la
ni(elul radicalilor hemului.
Proteine fi%rilare
:ezi structura colagenului
&olagenul este proteina cea mai a%undenta in organism NPamelaO. Dolecula de colagen
este o molecula cu o forma lunga rigida alcatuita din trei lanturi polipeptidice infasurate
unul in /urul celuilalt intr!o structura asemanatoare unei franghii.
Aceasta molecula se asociaza diferit cu altele asememea ei in diferite tesuturi functie de
rolul structural pe care acestea il au.
.n matrixul extracelular sau in umoarea (itroasa a ochiului aceste molecula formeaza un
colagen asemanator unui gel cu rol in sustinere.
.n tendoane aceste molecule formeeaza pachete stranse de fi%rile paralele care confera
rezistenta .
.n oase aceste molecule se aran/eaza in fi%re ce formeaza unghiuri intre ele astfel incat
rezistenta mecanica sa se paota manifesta in toate directiile .
'umele uzual 'umele (tiin)ific
*ormula structurala
I. +adical alifatic (acizi monoaminomonocar"o%ilici)
Glicina Glicocol$
Gl4 G$
Acid aminoacetic
Alanina
Ala A$
Acid !amino!propionic
R CH COOH
NH
2
# &# &''#
"#
2
CH COOH
NH
2
&#
3
CH COOH
NH
2
&#
3
&#
&#
3
:alina
:al :$
Acid !amino!izo(alerianic
0eucina
0eu 0$
Acid !amino!izocaproic
.zoleucina
.le .$
Acid !amino!!metil!
(alerianic
II. +adical cu grupare acida (acizi monoaminodicar"o%ilici si amidele lor)
Acid aspartic
Asp D$
Acid !amino!succinic
Asparagina
Asn "$
!amida acidului !amino!
succinic
Acid glutamic
Glu 6$
Acid !amino!glutaric
Glutamina
Gln P$
!amida acidului !amino!
glutaric
III. +adical cu grupare "azica (acizi diaminomonocar"o%ilici)
Arginina
Arg R$
Acid !amino!!guanidino!n!
(alerianic
0izina
04s 0$
Acid ,!diamino!carpoic
#idroxilizina
#4l
Acid !!diamino!!hidroxi!n!
carpoic
&#
3
&# &#
3
CH COOH
NH
2
&#
2
CH COOH
NH
2
&#
2
&#
&#
3
&#
3
CH COOH
NH
2
&#
2
'& #
2
"
CH COOH
NH
2
&#
2
&#
2
#''&
CH COOH
NH
2
&#
2
#
2
" '& &#
2
&#
2
&#
2
$
2
CH COOH
NH
2
"#
&
#
2
"
#"
#
2
"
CH COOH
NH
2
&#
2
$
3
&#
2
#
2
"
&#
2
'#
CH COOH
NH
2
&#
2
$
2
&#
CH COOH
NH
2
&#
2
#''&
#istidina
#4s #$
Acid !amino!!imidazol!
propionic
I,. +adical cu grupare hidro%il (Hidro%iaminoacid)
Serina
Ser S$
Acid !amino!!hidroxi!
propionic
,reonina
,hr ,$
Acid !amino!!hidroxi!n!
%utiric
,. +adical cu grupare tiolic- (.ioaminoacizi)
&isteina
&4s &
Acid !amino!!mercapto!
propionic
&istina Acid !!ditio!!amino!
propionic$
Detionina
Det D$
Acid !amino!!metil!tio!n!
%utiric
,I. +adical aromatic (aminoacizi aromatici)
#istidina
(ezi.grupa ...$
Acid !amino!!imidazol!
propionic
,irozina
,4r Q$
Acid !amino!!p!
hidroxifenil$ propionic
CH COOH
NH
2
&#
2
" "
CH COOH
NH
2
&#
2
'#
'#
CH COOH
NH
2
&# &#
3
CH COOH
NH
2
&#
2
S#
&#
2
CH COOH
NH
2
S
&#
2
CH COOH
NH
2
S
S
&#
2
CH COOH
NH
2
&#
2
&#
3
CH COOH
NH
2
&#
2
#'
CH COOH
NH
2
&#
2
" "
,riptofan
,rp ;$
Acid !amino!!3Rindol!
propionic
2enilalanina
Phe 2$
Acid !amino!!fenil!
propionic
,II. Iminoacizi (nepolar)
Prolina
Pro P$
Acid pirolidin!2!car%oxilic
#idroxiprolina
#4p
Acid -!hidroxi!pirolidin!2!
car%oxilic
&# &''#
"#
2
&#
2
"
&''#
#
"
&''#
#
"
#'
CH COOH
NH
2
&#
2