CAP.

I Aminoacizi si proteine
Plan de lectie
1. Aminoacizi
1.1 Definitie, structura, nomenclatura
1.2 Proprietati fizice si chimice

Obiective
- Recunoașterea structurii aminoacizilor
- Clasificarea aminoacizilor după natura catenei laterale
-
Aminoacizi

Definiție
Aminoacizii sunt molecule mici care contin doua grupari functionale si anume gruparea
amino (-NH2) si gruparea acida (carboxil -COOH) de unde provine si denumirea lor. Din
marea clasa a aminoacizilor pentru organismele biologice sunt importanti  aminoacizii.
Acestia au atat gruparea amino cat si gruparea acid carboxil legate la acelasi atom de
carbon numit si carbon .


R CH COOH
NH2
Gruparea carboxil legata de carbonul alfa este denumita si  carboxil, similar gruparea
NH2; legata la C alfa poarta denumirea de grupare  amino .

Structura:

Dintre toti  aminoacizii (aa) cunoscuti, doar 20 intra in alcatuirea proteinelor

motiv pentru care sunt denumiti si aminoacizi proteinogeni. Doar acesti 20 de aminoacizi
sunt specificati de codul genetic si utilizati de organismele vii pentru sinteza proteinelor
proprii. Alti aminoacizi care ar putea fi intilniti in proteine provin din modificarea
chimica a unuia din cei 20 aminocizi.
Toti cei 20 aa prezinta urmatoarea structuta si anume C  de care se leaga:
gruparile NH2, COOH si un atom de H, comune pentru toti aminoacizii, iar cea de a 4-a
valenta a atomului de carbon este radicalului (notat R).
Atfel aa pot fi clasificati dupa structura radicalului R in: aa cu radical alifatic, aa
cu grupare OH, aa cu grupare SH, aa cu doua grupari COOH, aa cu doua grupari NH2, aa
aroamtici, aa cu structura speciala.
O alta structura agreata si care explica mai bine comportarea in mediul apos al aa
o reprezinta clasificarea dupa caracterul polar sau nepolar al radicalului R.
DERIVATI DE ACIZI AMINATI - exemple
 Intra in structura
colagenului

Seleno cisteina

Proprietatile fizice si chimice ale aa sunt dictate de structura lor chimica.

A. Proprietatile fizice

a) izomeria sterica

B. Proprietatile chimice

a) ionizarea
b) reactia de condensare care duce la formarea legaturii peptidice.

Izomeria sterică
AA prezinta izomerie sterica numita si stereospecificitate. Aceasta proprietate este
conditionata de existenta unui carbon asimetric. Carbonul asimetric este acel C care are 4
substituenti diferiti. Acestia se aranjeaza in jurul atomului de C astfel incat pot da nastere
la doua conformatii spatiale care sunt imaginea in oglina una fata de cealalta. Cele doua
structuri spatiale numite izomeri optici sau enantiomeri sau stereoizomeri pot avea
conformatia D sau L.
La izomerul D gruparea voluminoasa, NH2, este pozitionata in partea dreapta (atunci cand
gruparea COOH este situata la varful structurii) in timp ce la izomerul L ea este
pozitionata in partea stanga. Tinand cont ca proteinele au o forma spatiala apare evident
ca structura D sau L a unui aminoacid influenteaza aranjamentul tridimensional si
implicit functia acesteia. La mamifere inclusiv om aa proteinogeni apartin seriei L

PROPRIETATI CHIMICE:

a. IONIZAREA

Prin ionizare se intelege fenomenul in urma caruia o molecula sau un atom

(neutru d p d v electric) se incarca cu o sarcina pozitiva sau negativa ca urmare a
transferului unei particule purtatoare de sarcina electrica (ion) sau a unui electron.
Toti aminoacizii contin in structura lor o grupare  carboxil si  amino care ambele
sunt ionizabile adica in anumite conditii pot exista si in forma ionica (incarcate cu
sarcina electrica).
Gruparea  COOH are caracter acid in timp ce gruparea  NH2 are caracter
bazic.
Prin caracter acid se intelege capacitatea unei substante de a ceda un proton (H+).
Prin caracter bazic se intelege capacitatea unei substante de a accepta un proton.

Prin caracter acid tare se intelege capacitatea unei substante de a ceda total (unei alte
substante) protonul. Din aceasta categorie fac parte acizii minerali HCl, H2SO4.
Caracter slab pentru un acid semnifica faptul ca acesta cedeaza partial protonul si
este cazul acizilor organici R-COOH inclusiv cea din aa.
Cedarea partiala a protonului se refera la faptul ca un acid slab cedeaza reversibil
protonul, adica din numarul total de molecule unele cedeaza protonul in timp ce altele
recapteaza protonul refacand configuratia initiala a acestuia intr-un proces dinamic
care are loc pana la stabilirea unui echilibru.
Cu alte cuvinte molecula unui acid slab poate exista in anumite conditii si in
forma ionica.
Desen
 Fenomenul de ionizare prezent la gruparea ruparii  COOH apare si atunci cand
aceasta grupare este situata la radical.

Gruparea amino are caracter slab bazic (caracterul bazic este este conferit de
perechea de electroni neparticipanti apartinand atomului de azot). Aceasta insemna ca
gruparea amino poate capta un proton insa in mod reversibil.
Molecula unei baze slabe poate exista in anumite conditii si in forma ionica.
Desen

Fenomenul de ionizare prezent la gruparea ruparii  NH2 apare si atunci cand aceasta
grupare este situata la radical.

Ca urmare a proprietatii de ionizare a acizilor si bazelor slabe, in organism, la pH

fiziologic (pH =7,4) un aminocid se prezinta sub forma de amfion (ion dipolar sau
zwiterion), incarcat in acelasi timp cu o sarcina pozitiva si una negativafiind neutru
d.p.d.v. electric.
.

In conditiile din organism la pH fiziologic vor suferi fenomenul de ionizare

aminoacizii care au gruparile ionizabile COOH si NH2 nu doar la C alfa ci si la
radical.

Exemple
Astfel structura reala a acidului Asp si Glu la pH fiziologic va fi:
Structura reala a acizilor Arg si Lys la pH fiziologic va fi:
 Ionizarea gruparilor apartinand radicalului si care apare la pH fiziologic (7,4) este
importanta pentru structura tertiara/cuaternara a proteinelor.
In concluzie la pH fiziologic 4 aminoacizi prezinta sarcina electrica (doi sarcina +,
doi sarcina -) astfel:
Arg, Lys -sarcina pozitiva Vezi
Asp, Glu – sarcina negativa LP

Exista un aa special si anume Hys care la pH fiziologic se gaseste in egala masura

atat in forma moleculara cat si in forma ionica. Acest comportament are consecinte
fundamentale Hys fiind situata in centrul activ al unor proteine importante .

b. REACTIA DE CONDENSARE
O proprietate chimica esentiala pentru organismele vii este capacitatea
aminoacizilor de a reactiona intre ei prin intermediul gruparilor functionale situate la
Carbonul alfa. In urma reactiei (de condensare = eliminare de apa) dintre gruparea 
COOH a unui aa si gruparea  NH2 a altui aa se formeaza o legatura numita
peptidica.
Prin urmare compusul rezultat in urma reactiei dintre doi aminoacizi poarta numele
de dipeptid si contine o legatura peptidica.
.

Repetarea procesului prin adaugarea de noi aminoacizi conduce la sinteza unor

compusi ce poarta denumirea generica de polipeptide. Aceasta denumire semnifica
faptuln ca compusii obtinuti contin mai multor (poli) legaturi peptidice.
Legatura peptidica este utilizata de organismele vii in sinteza proteinelor.
Deoarece aa pot fi adaugati in mod continuu la unul din capete, lanturile polipetidice
pot atinge lungimi considerabile si prin urmare structuri complexe. Pentru
simplificare descrierii lanturilor polipeptidice au fost instituite urmatoarele conventii:
- un lant plipeptidic incepe conventional cu gruparea NH2 si se termina cu gruparea
COOH (deci adaugarea urmatorului aa se face intotdeauna la capatul COOH)
- gruparea NH2 a primului aa si gruparea COOH a ultimului aa poarta denumirea
de grupare “amino” respectiv “carboxi” terminala
- lanturile cu un numar mai mic de 10 aa se numesc oligopeptide
- lanturile cu un numar de aa cuprins intre 10 si 100 aa se numesc polipeptide
lanturile cu un numar mai mare de 100 aa se numesc proteine
 Lantul polipeptidic obtinut prin unirea mai multor aa prezinta polaritate si sens. Cele
doua notiuni au urmatoarea semnificatie:
- in afirmatia de mai sus notiunea de polaritate (poate induce confuzie) se refera la
faptul ca lantul polipeptidic are doua capete, (la capatul de start se gaseste
gruparea NH2, iar la capatul terminal gruparea COOH), doi poli. Folosita in acest
context ea este diferita de notiunea de polaritate care se refera la sarcina
electrica. Notiunea de polaritate este folosita in descrierea pozitiei pe care o pot
adopta la un moment dat portiuni ale lanturilor polipeptidice unele fata de altele
(portiunea “A”are directia COOH ->NH2 in timp ce portiune “B” are directia
NH2-> COOH fata de “A” ). Deci notiunea de polaritate poate fi folosita in cele
doua sensuri diferite
- Notiunea de sens se refera la faptul ca directia corecta de citire este de la gruparea
NH2 catre gruparea COOH.

Exemplu
Exempludedecitire:
citire:
Gly-Ala-Pro
Gly-Ala-Pro estediferit
este diferitde
deAla-Gly-Pro
Ala-Gly-Pro
CARACTERISTICILE LEGATURII PEPTIDICE

- Caracter partial de dubla legatura (structura de rezonanta) ceea ce face ca atomii

ce participa la legatura sa fie situati(imobilizati) in acelasi plan
- Libera rotatie in jurul legaturii C-N este impiedicata.
- Rotatia este permisa in jurul C 
- Legatura este polarizata ceea ce permite aparitia legaturilor de hidrogen.
- In legaturi de hidrogen pot fi implicati atomii O si H ai legaturii peptidice, astfel
ca fiecare legatura peptidica poate fi angajata in maxim doua legaturi de hidrogen
- Atomii sunt pozitionati in configuratie trans fata de leg C-N
- O de H apartinand legaturii peptidice nu accepta si nu cedeaza proton, nu sunt
implicati in activitatea de tamponare