CHIMIA VIETII

Curs 4

I. AMINOACIZI
n natur se gsesc peste 400 de aminoacizi, ns organismele
utilizeaz doar un numr restrns pentru biosinteza diferitelor
tipuri de protide.
Amino-acizii sunt combinatii organice care contin in molecula
una sau mai multe grupe amino si una sau mai multe grupe
carboxil.
Toi aminoacizii care intr n structura protidelor sunt aminoacizi.
Att gruparea funcional amin primar NH2 ct i cea
carboxilic COOH sunt grupate la acelai atom de carbon,
carbonul .
Diferenierea aminoacizilor este determinat de natura
radicalului R.
H
R C COOH
NH2

Aminoacizi: structura general

Grup carboxil
Grup amino
Un atom de hidrogen
Un radical (R)

Determin:
- Polaritatea
- ncrcarea
- Acid / Baz
- Hidrofobicitatea / hidrofilicitatea

Interactii de respingere a apei

Interactii de
atracie a apei

CLASIFICAREA AMINOACIZILOR
Dupa structura, amino-acizii se mpart in doua mari categorii:
1. Alifatici: unde grupele funcionale sunt legate de o catena alifatica.
2. Aromatici: unde grupele funcionale sunt legate de un ciclu aromatic.

Dup aezarea relativa a grupelor funcionale se deosebesc amino-acizi, -amino-acizi, -amino-acizi, etc. Dintre aminoacizii alifatici, cei mai importani sunt -amino-acizi, adic acei
amino-acizi care conin grupele funcionale legate de acelai
atom de carbon. Se deosebesc mai multe categorii mari de amino-acizi alifatici:
1. monocarboxilici
2. dicarboxilici
3. hidroxi-amino-acizi

4. tioamino-acizi
5. diamino-acizi
6. amino-acizi heterociclici

1. Amino-acizi monocarboxilici
Sunt aminoacizi simpli, catenele laterale sunt nepolare,
hidrofobe
Din aceast grup fac parte:
Glicocolul
Denumire: Glicol, Glicina
acidul -aminoacetic
Prescurtare: Gli
Singurul aminoacid care nu prezinta
activitate optica

Alanina
Denumire: Alanina
acidul -aminopropionic
Prescurtare: Ala
este o component de baz a
proteinelor, fiind nelipsit din toate
proteinele animale i vegetale

Valina
Denumire: valina
acidul -aminizovalerianic
Prescurtare: Val
se gsete n general n
cantiti mici n numeroase
proteine vegetale i animale,
cu excepia proteinelor din
seminele de in, care sunt
bogate n valin.

Izo-leucina
Denumire:acidul
-amino--metilvalerianic
Prescurtare: ileu
Structura:

Leucina
Denumire: Leucina
acidul -aminoizocapronic
Prescurtare: Leu
Modele chimice:
Structura:

Fenil-alanina
Denumire:
acidul -amino--fenilpropionic
Prescurtare: Phe
Structura:

2. Amino-acizi dicarboxilici
Acidul aspargic
Denumire: acidul aminosuccinic
Prescurtare: Asp
Structura:

Acidul glutamic
Denumire: acidul aminoglutaric
Prescurtare: Glu
Structura:

3. Hidroxi-amino-acizi
Treonina
Denumirea:acidul -amino-hidroxibutiric
Prescurtarea: Tre
Structura:

Tirosina
Denumire:acidul -amino-hidroxifenil-propionic
Prescurtare: Tyr
tirosina are o deosebit nsemntate
n organismele animale prin faptul c
poate da natere la adrenalin

Structura:

Serina
Denumire:acidul -amino-hidroxipropionic
Prescurtare: Ser
Structura:

4. Tio-amino-acizi
Cisteina
Denumire:acidul -amino-tiopropionic
Prescurtare: Cis
Structura:

Cistina
Denumire:acidul di[-amino-tiopropionic
Prescurtare:Ci-S
Structura:

Metionina
Structura:
Denumire: acidul -amino-metiltiobutiric
Prescurtare: Met

5. Diamino-acizi
Ornitina
Denumire: acidul , diaminovalerianic
Prescurtare: Orn
Structura:

Lisina
Denumirea: Lisina
Prescurtare: Lys
Structura:

6. Amino-acizi heterociclici
Prolina
Denumirea: acidul pirolidin-carboxilic
Prescurtare: Pro
Structura:

Histidina
Denumire: acidul -amino-imidazolil-(4)-propionic
Denumire: imidazolil-(4)alanina
Prescurtare: His
Structura:

Triptofanul
Denumire: acidul -amino-indolil-(3)-propionic
Denumire:indolil-(3)-alanina
Prescurtare: Trp
Structura:

Hidroxiprolina
Denumire: acidul hidroxipirolidin-carboxilic
Prescurtare: Hyp

IMPORTANTA AMINOACIZILOR
Organismele i sintetizeaz din aminoacizi protidele proprii.
Unii aminoacizi sunt transformai n substane cu rol biologic
important: hormoni, amine, cetoacizi, etc.
Nu toi aminoacizii sunt sintetizai de ctre organismul animal.
Aminoacizii care nu pot fi sintetizai de ctre organismul
animal, dar care sunt absolut necesari pentru creterea i
dezvoltarea organismului = aminoacizi eseniali.
Aminoacizii eseniali sunt: arginina, fenilalanina, histidina,
izoleucina, leucina, lizina, metionina, treonina, triptofanul,
valina

Proprietati fizico- chimice

Aminoacizii sunt substane solide, cristalizate, solubile n ap
(cu excepia cisteinei, cistinei i treoninei).
Au punct de topire i fierbere relativ ridicate, peste 200C.
Cu excepia glicocolului, atomul de carbon din structura
aminoacizilor este asimetric. n consecin, aminoacizii prezint
activitate optic, avnd capacitatea de a roti planul luminii
polarizate.
Aminoacizii obinui prin sintez sunt racemici
dup poziia gruprii -NH2 fa de atomii de carbon asimetrici
din catena hidrocarbonat, aminoacizii pot aparine seriei L sau
seriei D.
R
R
Aminoacizii naturali
H
NH2
H2N
H
prezeni n structura
COOH
COOH
protidelor aparin numai
L-aminoacid
D-aminoacid
formei L

Molecule n oglind dar nu

identice (nu se pot suprapune
una peste celalt)

Aminoacizii au caracter amfoter.

n soluie acetia se comport ca
amfioni sau ioni bipolari datorit disocierii
gruprilor funcionale carboxil i amin.

R
+H N CH
3
COOAmfion
(ion bipolar)

Astfel, n funcie de pH, aminoacizii pot exista n soluie apoas

sub trei forme: amfioni, cationi, anioni:
R
+H N CH
3

+ H+

COOH
Cation
(ion pozitiv)

R
+H N CH
3

COO-

Amfion
(ion bipolar)

+ HO-

R
H 2N CH

COO

Anion
(ion negativ)

Datorit caracterului lor amfoter, aminoacizii se comport n

mediul acid ca baze, iar n mediu bazic se comport ca acizi.
Datorit capacitii lor de a disocia ca anioni sau cationi,
aminoacizii se pot deplasa sub aciunea unui cmp electric,
astfel, n mediu acid, aminoacizii migreaz spre catod, iar n
mediu alcalin spre anod. Punctul izoelectric se definete ca pHul la care aminoacidul nu migreaz n cmp electric.

PROPRIETATI CHIMICE

Proprieti chimice ale aminoacizilor sunt determinate de:

prezena gruprii COOH
prezena gruprii NH2
prezena altor grupri funcionale (-SH, -OH)
prezena simultan a celor dou grupri funcionale COOH i NH2

Proprieti chimice determinate de prezena gruprii -COOH

Reacia cu alcoolii cu formare de esteri
Reacia cu bazele cu formare de sruri
Reacia de decarboxilare cu formare de amine biogene (sub
aciunea unor enzime specifice numite decarboxilaze)
Reacia de reducere energic cu formare de aminoalcooli

Proprieti chimice determinate de prezena gruprii NH2

a)
b)
c)
a)

Reacia de alchilare (metilare) cu formare de derivai cuaternari

Reacia de acilare cu formare de N-acil-derivai
Reacia de dezaminare cu formare de acizi nesaturai sau
saturai (sub aciunea unor enzime specifice numite dezaminaze)
Reacia cu aldehidele cu formare de baze Schiff
R
HC NH2 + O C R
H
COOH
aminoacid
aldehida

R
- H2O

HC N C R
H
COOH
baza Schiff

Bazele Schiff ale aminoacizilor au caracter acid i se utilizeaz pentru

dozarea volumetric a aminoacizilor. Prin aceast proprietate
gruparea funcional bazic a unui aminoacid poate fi blocat i astfel
aminoacidul poate fi titrat n mod obinuit cu hidroxizii alcalini (metoda
Sorensen).

Proprieti chimice determinate de prezena gruprii NH2

e) Reacia cu acidul azotos cu formare de hidroxiacizi
R

HC

NH2

OH

CO O H

- H2O

am ino ac id

NH2

COO H
alanina

OH

+ N2

CO O H
hidrox ia cid

CH3
HC

HC

CH 3
+ O

OH

- H 2O

HC

OH

+ N2

CO O H
ac id la ctic

Aminoacizii reacioneaz aproape cantitativ cu acidul azotos. Din

volumul de azot care se degaj se poate stabili numrul gruprilor
aminice din molecula aminoacidului. Aceast proprietate st la
baza dozrii aminoacizilor prin metoda van Slyke.

Proprieti chimice determinate de prezena altor grupri

Propriet
funcionale (-OH, -SH)
Gruparea alcoolica (-OH) se poate fosforila (esterifica cu H3PO4). De
exemplu, serina duce la formare de fosforilserina (particip la
structura proteinelor din lapte)
H2C

H2C

OH

H2N CH
COOH
serina

+ HO-PO3H2

H2N
- H2O

O PO3H2

CH
COOH

fosforilserina

Gruparea tiol (-SH) se poate oxida reversibil pentru a forma o

legtur disulfurica. Astfel, cisteina se poate cupla cu o alt molecul
de cistein ducnd la formarea cistinei).

Proprieti chimice determinate de prezena simultan a celor

dou grupri funcionale COOH i NH2
-reacia de condensare intermolecular cu formare de dipeptide,
tripeptide, etc.
- doi sau mai muli aminoacizi reacioneaz ntre ei cu eliminare
intermolecular de ap ntre o grupare COOH a unui aminoacid i
o grupare NH2 a altui aminoacid.
- legtura peptidic format -CO-NH- st la baza formarii
structurilor complexe de tipul peptidelor, polipeptidelor i
proteinelor

II. PROTEINE
Proteinele sunt componente de baz ale tuturor celulelor vii, alturi
de lipide, zaharide, vitamine, enzime, ap si sruri anorganice,
formnd mpreun un sistem complex n cadrul cruia se petrec o
serie de reacii chimice care asigur reproducerea, dezvoltarea i
funcionarea normal a fiinelor vii.
Sunt componente ale structurilor celulare i au funcii biologice
fundamentale: enzimatice, hormonale, imunologice. Proteinele sunt
substane cu activitate biologic pronunata precum: enzimele,
pigmenii respiratori, muli hormoni i anticorpii. Substana
contractil din fibrele musculare din cilii i din flagelele organismelor
inferioare, care posed proprietatea de a transforma energia
chimic n energie mecanic, este de asemenea o protein. Ele
intr n structura tuturor celulelor i ajut la creterea i refacerea
celulelor.

Definitie:
Compui macromoleculari poliamidici rezultai din policondensarea
aminoacizilor (n 50 ,..., 10000), conin in molecula grupe peptidice
- (- CO- NH - )n
Toate proteinele conin elementele: C, H, O, N i S; n unele proteine
se mai gsesc, n cantiti mici: P, Fe, Cu, I, Cl, i Br
51-56% C ; 20-23% O ;15,5-18,5 % N ;6,7-7,5 % H ; 0,5-2 % S ; 0,11%P
Necesar zilnic 70-80 grame ( 40-45 g proteina animala )

Clasificarea proteinelor
n funcie de compoziia lor chimic ele pot fi clasificate n:
Holoproteine cu urmtoarele clase de proteine:
Proteine globulare (sferoproteine) sunt de regul substane
solubile n ap sau n soluii saline: protaminele, histonele,
prolaminele, glutelinele, globulinele, albuminele.
Proteinele fibrilare (scleroproteinele) caracteristice regnului
animal, cu rol de susinere, protecie i rezisten mecanic:
colagenul, cheratina i elastina.
Heteroproteinele sunt proteine complexe care sunt constituite din
o parte proteic i o parte prostetic; n funcie de aceast
grupare se pot clasifica astfel:
-Glicoproteine
-Lipoproteine
-Nucleoproteine
-metaloproteine

Dup sursa de provenien:

- proteine de origine vegetal

- proteine de origine animal

Dup solubilitatea n ap i n soluii de electolii:

- insolubile (fibroase)
- solubile (globulare)

Dup produii rezultai la hidroliza total:

-proteine propriu-zise (dau prin hidroliz total numai - aminoacizi)
-proteine conjugate sau proteide (prin hidroliz total se obine, pe
lang - aminoacizi, i o alt substan, care n structura proteinei
apare ca grup prostetic)

Proteinele fibroase
- se gsesc n organismul animal n stare solid i confer esuturilor
rezisten mecanic (proteine de schelet) sau protecie mpotriva
agenilor exteriori.
KERATINELE- proteinele din epiderm, pr, pene, unghii, copite i
coarne se disting printr-un coninut mare de sulf. Keratinele sunt
insolubile n ap att rece ct i cald, precum i n soluii saline. Din
cauza aceasta keratinele prezint o mare inerie fa de agenii chimici,
precum i fa de enzime.
FIBROINA, componenta fibroasa din mtasea natural, se gsete
n acest material nconjurat cu o component amorf, cleioas,
sericina, care reprezint cca. 30 % din greutatea total. n cele doua
glande ale viermelui de mtase, proteinele sunt coninute sub form de
soluie concentrat, vscoas.

Colagenul
-

este componenta principal a

esuturilor conjunctive, tendoanelor,
ligamentelor, cartilajelor, pielii, oaselor,
solzilor de pete. Exist numeroase
varieti de colagen. Colagenul are o
compoziie deosebit de a keratinei i
fibroinei, cci este bogat n glicocol,
prolin i hidroxiprolin, nu conine
cistin i triptofan. Prin inclzire
prelungit cu ap, colagenul nti se
mbib, apoi se dizolv transformnduse n gelatin sau clei.

Colagen

Colagen

Compoziia colagenului
Colagenul are la baza o compoziie si secvena neobinuita de
aminoacizi
Glicina (Gly) se repeta la fiecare ~3 grupri de aminoacizi
Prolina (Pro) ~ 9% din molecula colagenului
2 Aminoacizi necaracteristici, care nu sunt rezultatul procesului de
translaie ci, se obin in etapa post-translaie prin aciunea a doua
enzime care funcioneaz drept oxidaze si necesita vitamina C drept
cofactor
Hidroxiprolina (Hyp), rezultat prin oxidarea prolinei.
Hidroxilisina (Hyl), rezultat prin oxidarea lisinei (Lys).

Formarea COLAGENULUI tip I

Majoritatea tipurilor de colagen se formeaz in acelai fel; in cazul colagenului
tip I etapele principale sunt:
Intracelular

Doua tipuri de catene peptidice se formeaz in procesul de translaie pe

ribozomi de-a lungul reticulului endoplasmatic rugos (RER), catene
cunoscute sub denumirea de pre-procolagen
Catenele polipeptidice sunt eliberate in lumenul RER.
Peptidele de extensie (Signal peptides) ptrund in interiorul RER
formnd catena pro-alfa.
Hidroxilarea lisinei si prolinei are loc in interiorul lumenului RER,
procesul fiind dependent de vitamina C (acid ascorbic = co-factor).
Are loc glicozilarea specifica a hidroxilisinei.
Se formeaz structura triplu helix (2catene alfa1 si o catena alfa2).
Procolagenul trece in aparatul Golgi unde are loc mpachetarea si apoi
secreia acestuia prin exocitoza.
Extracelular

Se formeaz tropocolagenul sub aciunea procolagen peptidazei.

Moleculele de tropocolagen formeaz fibrilele de colagen prin
intermediul unor reticulari covalente induse de lisil-oxidaza (legturi
dintre hidroxilisina si lisina); mai multe fibrile => fibre
Colagenul poate fi ataat de celulele membranare prin intermediul
ctorva proteine (fibronectina, integrinele).

Reticul endoplasmatic rugos

Reticul edoplasmatic
RE este locul translaiei genei i mijlocul de
transport al proteinelor ce urmeaz s devin parte
din membrana celular (de exemplu receptori
transmembranari) sau care urmeaz s fie secretate
prin exocitoz (de ex. enzime digestive,
neurotransmitori, colagen, etc.).
RE este format dintr-o reea de tuburi i cisterne. RE
este acoperit n parte de ribozomi (care produc
proteine din aminoacizi, bazat pe codul genetic) =
RE rugos. Prile fr ribozomi se numesc reticul
endoplasmatic
neted.
Ribozomii
transfer
proteinele gata produse n RE la aparatul Golgi.
Reticul endoplasmatic rugos
RE rugos produce i transport proteinele. Acesta
este acoperit de ribozomi care l fac s arate
"rugos". Re rugos se ntlneste n mai multe celule,
de exemplu n celulele din pancreas, care sunt
implicate n secreia de insulin n circuitul sanguin.
n plus, RE rugos este i un productor de
membrane,
deoarece
nglobeaz
proteinele
membranare n structura sa, iar cnd este nevoie de
ele le transfera. Acest organit modific proteinele.

1. nucleu 2. por nuclear 3. RER 4.

RE neted 5. ribozom aflat pe RER 6.
proteine transportate 7. vezicule de
transport 8. aparat Golgi 9. faa Cis
a aparatului Golgi 10. faa Trans al
aparatului Golgi 11. cisternele
aparatului Golgi

Biosinteza colagenului: faza intracelular

Biosinteza colagenului: faza extracelulara

Fibrilogeneza/
reticularea covalenta

Actiunea lisil-oxidazei si formarea

reticularilor transversale dintre
moleculele de tropocolagen

Descoperirea tipurilor de colagen

Distribuia tipurilor de colagen n esuturile

conjunctive
Tipul

Structura

Distribuia

Fibrile mari legate

Piele, os, tendon

II

Fibrile mici legate

Cartilaj, corp vitros

III

Fibrile mici legate

Sistem vascular, piele ft

IV

Reea nefibroas

Membrana bazal, vitros, rinichi

Fibrile mici legate

Piele, tendon, os

VI

Filamente, 100nm

Piele, tendon, os

VII

Fibrile cu dimeri antiparaleli

Piele, placent, uter

VIII

Matrice hexagonal

Membran

IX

Fibril tip II asociat

Cartilaj, corp vitros

Matrice hexagonal

Cartilaj mineralizare

XI

Fibre fine, copolimer cu tipul II Cartilaj

XII

Fibr tip I, asociat

Tendon

Elastina

constituie
esutul fibros, cu o
elasticitate comparabil
cu a cauciucului, a
arterelor i a unora din
tendoane, cum este de
exemplu tendonul de la
ceafa bovinelor. Elastina
nu se transform n
gelatin la fierbere cu
ap i este digerat de
tripsina. Ca i colagenul,
fibrele de elastin sunt
compuse din aminoacizi
simpli, mai ales leucin,
glicocol i prolin.

Proteinele solubile sau globulare

-apar n celule n stare dizolvat sau sub form de geluri hidratate. Ele
au nsuiri fiziologice specifice i se submpart n albumine i globuline.
Albuminele sunt solubile n ap i n soluii diluate de electrolii (acizi,
baze, sruri), iar globulinele sunt solubile numai n soluii de electrolii.
-

Exemple de proteine solubile:

albuminele din ou
globulinele i albuminele din snge (hemoglobina, fibrinogenul)
caseina din lapte
proteinele din muchi (miogenul i miosina)

Structura unei
albumine

Hemoglobina

Toi
pigmenii metalo-proteici
(clorofila,
hemoglobina, citocromul, vitamina B12 ), leghemoglobina din nodozitile
Fabaceaelor), au o structur porfirinic, fiind formai din patru nuclee,
care alctuiesc un inel, n centrul (miezul) cruia se afl un metal;
magneziu,
fier,
cobalt,
cupru,
vanadiu.
Construcia proteinei respiratorii, porne te de la hem, la care, n jurul
unui cation bivalent de fier se leag cele 4 nuclee. Cnd hemul se leag
de
globin
(protein),
rezulta
hemoglobina.

V zut ca structur spaial, hemoglobina se evideniaz prin

"nfurrile" globinei, care prinde n fiecare dintre " nfurrile " celor 4
catene
(1,
2,
1,
2)
cte
o
molecul
de
hem.
Hemul este pigmentul propriu-zis a
hemoglobinei i gruparea prosteic
a acesteia, n timp ce globina,
alctuit n special din aminoacizii
lizin i histidin, constituie partea
proteic a macromoleculei. Hemul
respirator se formeaz doar n jurul
fierului bivalent (ion feros - Fe 2+),
ionul feric (Fe3+) fiind incapabil de a
fixa oxigenul gazos.
Globina este o protein cu caracter bazic, care fere te de la oxidare hemul i
i asigur un suport corespunztor. Globina are o structur asem ntoare
albuminelor i prezint specificitate, avnd o structur caracteristic i
individual pentru fiecare specie. Aceast protid este format din sute de
aminoacizi, care se grupeaz n 4 catene polipeptidice, identice ntre ele,
fiecare combinndu-se cu cte o molecul de hem. Se cunosc mai multe tipuri
de catene, dintre care cele i sunt normale pentru eritrocitele postnatale
sntoase.

Combinaii ale hemoglobinei

Carboxihemoglobina
Dac n aer exist monoxid de carbon (CO), hemoglobina se combin
preferenial cu acesta (hemoglobina are o afinitate de 300 de ori mai mare
fa de CO, n comparaie cu O2), formndu-se carboxihemoglobina. Din
carboxihemoglobin, hemoglobina nu se mai reface (reacie ireversibil) iar
funcia de aprovizionare cu oxigen a celulelor se diminueaz sau nceteaz,
instalndu-se hipoxia (moartea).

Hb + CO HbCO
Carboxihemoglobina este o cromoprotein colorat rou-deschis
(hemoglobina are o culoare roie aprins).
Cantiti mici sau moderate de carboxihemoglobin se formeaz la
fum tori, la locuitorii marilor orae, la cei care lucreaz sau triesc n zonele
cu fum sau cu gaze de e apament. Cnd nivelul carboxihemoglobinei este
ridicat, aa cum se ntmpl n cazul (intoxicaii cu monoxid de carbon),
nsi viaa este ameninat.
O concentraie de 1,25 g de oxid de carbon la 1 mc de aer, poate produce
blocarea total a hemoglobinei din snge. Jum tate din acest nivel al
monoxidului de carbon se ntlne te pe strzile foarte circulate de ctre
mijloacele auto. Carboxihemoglobina, chiar i n concentraii neasfixiante,
are efecte negative asupra organismului, determinnd insuficien
coronarian, stenocardie, infarct, stres. n unele sarcini, carboxihemoglobina
poate fi letal pentru ft.

Methemoglobina - in prezena unor oxidani (cianuri, acid cianhidric,

nitrozamine, nitrai, nitril, acetaniliid, fenacitin, sulfonamide, unele cloruri,
ap oxigenat, unele medicamente oxidante), fierul bivalent din hem, trece n
forma trivalent rezultnd methemoglobina. Methemoglobina este o form
anormal de hemoglobin, n care cromoproteina se coloreaz n brun. Dac
factorul oxidant dispare, dup un timp, methemoglobina revine n forma ei
normal,
n
urma
unor
reacii
de
reducere.
Creterea acestei proteine
n
snge
determin
methemoglobinemia, care
se manifest prin cianoz
hemiglobinic, fatigabilitate,
ameeli, cefalee, erupii,
hipoxie.
Prezena
methemoglobinei n sngele
copiilor mici declaneaz
boala albastr.

Fibrinogenul -glicoproteina
este un dimer alcatuit din dou jumti identice unite prin puni
disulfidice; fiecare jumtate fiind alctuit din 3 lanuri
polipeptidice ce con in fibrinopeptide A si B. Ele vor fi clivate din
molecula de fibrinogen sub aciunea trombinei.
principala sursa de fibrinogen plasmatic este hepatocitul, dar
fibrinogenul se gsete si n granulele alfa ale trombocitelor.
degradarea fibrinogenului se realizeaz att n sistemul
macrofagelor ct si n ficat, produii de degradare reprezentnd
un stimul pentru o noua sinteza hepatica de fibrinogen.

Este principalul factor al cuagulrii

Valori normale - 240 - 290 mg la 100 ml snge

Coagularea este procesul definit ca o modificare a strii fizice a sngelui, care trece din starea
lichida n starea de gel (cheagul). Coagularea, prin mecanismul plasmatic realizeaz hemostaza
secundara definitiva.

Miozina
Structura moleculara a filamentului gros de miozina. In figura sunt
prezentate lanurile grele de miozina care se termina fiecare cu capul, de
care ataate, se pot observa subunitile eseniale si regulatoare (desen
preluat din Elsevier Ltd. Boron & Boulpaep: Medical Physiology, Updated
Edition)

Aciunea ionilor de calciu asupra subunitii troponin C rezulta in

expunerea locurilor de prindere a capurilor miozinice si astfel in cuplarea
actinei cu miozina. (desen preluat din Elsevier Ltd. Boron & Boulpaep:
Medical Physiology, Updated Edition

Proteinele din snge

Sngele este o suspensie a unor corpuscule mari, vizibile la
microscop, globulele albe i roii, ntr-un lichid omogen numit plasm.
Globulele roii conin toat proteina colorat roie, hemoglobina. Plasma
conine n soluie fibrinogenul, globuline i albumine. Lichidul rmas la
ndeprtarea globulelor i a fibrinogenului se numete serul sanguin.
Coagularea sngelui se datoreaz transformrii fibrinogenului ntr-un gel
ireversibil, fibrina.
Globulinele din ser pot fi separate n trei fraciuni, L-, B i z. O
importan deosebit o constituie z-globulinele, care s-au dovedit identice
cu anticorpii din serul sanguin.

STRUCTURA PROTEINELOR
este complexa iar explicarea ei se face cu ajutorul NOTIUNILOR de:
I. Structura PRIMARA care presupune :
- identificarea aminoacizilor
- numrul aminoacizilor
- succesiunea (secvena) aminoacizilor
Determinarea structurii primare se face prin:
- hidroliza proteinei
- identificarea -aminoacizilor
- determinarea cantitativa a -aminoacizilor
- determinarea succesiunii (ordinii) -aminoacizilor

II. Structura SECUNDARA

- se refera la: - orientarea spaiala

- cauzele acestei orientri
- grupa proteica este PLANA

:O:

C
CN:

C
H
- structura elicoidala (spirala)
GLOBULARE
- seria L are pasul pe dreapta
- se formeaz legaturi de H in cadrul aceleai molecule
(intramoleculara) intre 2 grupe pe spirale diferite
- legtura de H se formeaz intre H de la N si perechea de electroni
de la :O:-ul carbonilic (amidic)
- structura -pliata (incretit, panglica ondulata)
FIBROASE
- legaturile de H se formeaz intre 2 grupe de la 2 macromolecule
diferite paralele (intermolecular)

III. Structura TERTIARA

- la enzime determina cataliza
- structura secundara dublata de legaturile fizice sau chimice datorate
radicalului R
- COO- si -NH3 atracie electrostatica (acid glutamic-lisina)
- O-H si - :NH2- sau 2 grupe OH- se formeaz legaturi de H
- intre 2 grupe -CH(CH3)2 leg. Van der Walls ex. Valina
- CH2-S-S-CH2 leg. prin punte de sulf ex. cisteina

IV. Structura CUATERNARA

- asocierea unor macromolecule intr-o entitate cu rol biologic
- denaturarea modifica structura teriara si cuaternara

III. ZAHARIDE
Polizaharidele sunt hidrocarbonate compuse din mai multe molecule
de monozaharide ca de exemplu glucoza, fructoza care sunt legate ntre
ele n lanuri cu lungimi diferite formnd polizaridele ca glicogen,
chitin, amidon i celuloz.
Formula general a unui polizaharid este:
-[Cx(H2O)y]n- unde x are frecvent valoarea 5 i 6 iar y valoarea x-1.

Seria D
Monozaharide

Anomerie ,

Ciclul KREBS

Glicogenul
Structura :

Glicogenul este la organismul animal corespondentul amidonului

de la plante, fiind un polizaharid compus din mai multe molecule
de glucoz. Glicogenul servete la nmagazinarea energiei i
detoxifierea organismului, o mare parte din glicogen se gsete n
ficat. Desfacerea glicogenului n monozaharide ca glucoza se face
cu eliberare de energie necesar de exemplu contraciei
musculare. Procesul de eliberare sau nmagazinare de energie fiind
reversibil i se realizeaz cu ajutorul ATP-ului.

Amidonul

Amidonul este o substan organic ce se gsete n

seminele, fructele i tuberculii plantelor i care se folosete n
industria alimentar, chimic etc. Formula brut a amidonului,
determinat prin analiza elementar, este (C6H10O5)n, la fel ca a
celulozei. Prin hidroliza cu acizi, amidonul trece in D-glucoza, cu
randament cantitativ. Din punct de vedere al compoziiei chimice,
amidonul este un amestec, format din 2 polizaharide: amilopectin i
amiloz, care difer ntre ele prin structur i reactivitate.
Amiloza este unul din cele 2 polizaharide,
ce intr n compoziia amidonului, fiind
cea mai puin rspndit n natur
(aproximativ 30%). Aceasta are o greutate
molecular mai mica dect cea a
amilopectinei, putnd atinge masa de
100.000. Are o structur liniar. n
structura acesteia, nu apar i legturi 1,6
alfa-glicozidice. Cu iodul n reacie, d o
culoare albastr. Amiloza este solubil n
ap.

Amilopectina este unul din cele 2

polizaharide, ce intr n compoziia
amidonului, fiind cea mai rspndit n
natur (aproximativ 70%). Aceasta are o
greutate molecular mai mare dect cea a
amilozei, putnd atinge masa de
1.000.000. n structura acesteia, pe lng
legturile 1,4 alfa-glicozidice, apar i
legturi 1,6 alfa-glicozidice. Cu iodul n
reacie, d o culoare violet. Are aceeai
formul i structur ca i glicogenul.

Amilopectina

Proprieti:
Amidonul are o structur amorf, insolubil n ap, dei la contact cu
apa acesta se umfl. La recunoaterea amidonului se folosete iodul:
la contact cu acesta, amidonul d o culoare violet nchis la rece.

Glucoza este compusul organic, aparinnd clasei zaharidelor,

care are formula chimica C6H12O6. Dei are aceeai formul
chimic, fructoza este diferit fa de glucoz prin modul de
legare a atomilor. Astfel, glucoza are o singur grupare de
alcool primar (n imagine, la carbonul cu numrul 6), pe cnd
fructoza are dou grupri de alcool primar.

Glucoz dextrogir

Glucoz levogir

Denumire chimica:

6-(hidroximetil)oxan-2,3,4,5-tetrol

Formula chimica:
Masa moleculara:
Puncte de topire:

180,16 g/mol
-D-glucoz: 146C
-D-glucoz: 150C

Proprieti fizice
Glucoza este o substan solid, cristalizat, incolor i solubila n apa.
Are un gust dulce. Punctul su de topire este foarte ridicat, deoarece
ntre numeroasele sale grupri hidroxil (-OH) se formeaz multe
legaturi de hidrogen. Cnd sunt nclzite, toate monozaharidele (nu
numai glucoza) se descompun nainte de a se topi, n carbon i ap,
reacie numit carbonizare. Glucoza are 75% din puterea de ndulcire a
fructozei (care este luat ca unitate).

Naturala:
Glucoza este unul dintre produii de fotosinteza a plantelor i a unor
procariote. Se gsete ndeosebi n sucul fructelor dulci ale plantelor.

Industrial:
La scar industrial, glucoza se obine prin hidroliza amidonului n
mediu acid:
O alt metod este hidroliza enzimatic a amidonului. Multe culturi
pot fi folosite ca surs pentru amidon: porumbul, orezul, grul, cartofii
sunt utilizai la scar larg n toat lumea.
(C6H10O5)n + nH2O --> nC6H12O6

Utilizare
Exist mai multe forme de comercializare i folosire a glucozei, dintre care cele mai
importante sunt:
sirop de glucoz - conine glucoz n concentraie de 32,40%;
glucoza tehnic - cu o concentraie de 75%;
glucoza cristalizat (tablete) - concentraie de 99%.
n medicin este folosit mai ales sub form de soluii apoase perfuzabile. n funcie
de concentraiile lor, acestea au aciuni i indicaii diferite. Soluiile sub 5 % sunt
utilizate pentru diluarea unor medicamente, pentru hidratare sau ca substituent
energetic. Soluia de glucoz 5 % este izoton i are aceleai utilizri, fiind folosit
cel mai adesea. Soluiile de concentraii mai mari de 5 % (10, 20, 33, 40 %) sunt
hipertonice i i gsesc utilitatea ca diuretice osmotice (realizeaz deshidratare
tisular, foarte util n edeme). Pentru a evita efectele nefaste ale hiperglicemiei, de
obicei oricrei perfuzii cu glucoz i se adaug insulin.

Celuloza este o substan macromolecular natural din clasa glucidelor, fiind

constituentul principal al membranelor celulelor vegetale. Celuloza este
polizaharid care mpreun cu lignina (un compus macromolecular aromatic) i alte
substane, formeaz pereii celulelor vegetale i confer plantei rezisten mecanic
i elasticitate. Aceasta are aceeai formul brut ca i amidonul (C6H10O5)n, unde n
poate atinge cifra miilor.
Proprieti fizice:
Celuloza este o substan solid, alb, insolubil n ap i ceilali solveni
organici, solubila in hidroxid de tetraaminocupru (II) numit si reactiv
Schweizer. Obinuit, ea se obine din lemn de conifere, de fag sau din stuf si
paie. Plantele au un coninut variabil de celuloz: fibrele de bumbac 85-90% n
timp ce lemnul conine 50% celuloz.

Zaharidele cunoscute i sub denumirea de glucide sunt substane organice, cu

funciune mixt ce au n compoziia lor att grupri carbonilice ct i grupri
hidroxilice.
Glucidele constituie o clas de substane foarte important att pentru organismele
animale ct i pentru cele vegetale. Sub aspect biochimic i fiziologic, glucidele
constituie o materie prim pentru sinteza celorlalte substane: proteine, lipide, cetoacizi,
acizi organici. De asemenea constituie substane de rezerv utilizate de ctre celule i
esuturi. Biosinteza lor se realizeaz prin fotosinteza.
Clasificarea
Are la baz comportarea glucidelor la reacia de hidroliz:
Cunoscute i sub denumirea de monoglucide sunt glucidele care prin hidroliz nu
pot fi descompuse n molecule mai simple care s posede proprieti fizico chimice caracteristice glucidelor;

V mulumesc pentru atenie!