Aminoacizii

Definiție. Aminoacizii sunt compuși organici cu funcțiuni mixte care conțin în molecula lor grupa carboxil ( -
COOH) cu caracter acid și grupa amino ( - NH2) cu caracter bazic, legate de un radical hidrocarbonat.
Aminoacizii au formula generala:

Unde R este un radical organic care poate fi un rest hidrocarbonat sau poate să conțină și alte grupări
funcționale, inclusiv carboxil sau amino.
Deoarece grupele – COOH și – NH2 se neutralizează reciproc intramolecular, aminoacizii apar ca amfion,
ion ce conține ambele tipuri de sarcini electrice.

Nomenclatură. După poziția pe care o ocupă grupa amino față de grupa carboxil, se deosebesc: α, β, γ, δ
aminoacizi. Poziția α este vecină cu grupa carboxil.

Aminoacizii naturali sunt, cu puține excepții, α – aminoacizi. În componența proteinelor intră, în mod
constant, circa 20 α – aminoacizi.
Dintre cele două grupe funcționale, amino și carboxil, prioritară la stabilirea denumirii este grupa carboxil.
De aceea, denumirea unui aminoacid se obține prin adăugarea prefixului amino la numele acidului. Se indică și
poziția grupei amino în catena acidului.
 In funcție de complexitatea moleculei, aminoacizii pot prezenta mai multe tipuri de izomerie: de catenă, de
poziție, enantiomerie. Cu excepția glicinei, α – aminoacizii naturali conțin cel puțin un atom de C asimetric și sunt
optic activi.

Proprietăți fizice. Aminoacizii sunt substanțe cristalizate care se topesc la temperaturi ridicate, peste 250 0C
cu descompunere. Aminoacizii sunt solubili în apă și insolubili în solvenți organici.. mulți aminoacizi au gust dulce.

Aminoacizi
Aminoacizii reprezinta cele mai simple protide. Ei constituie unitatile structurale de baza ale
poliprotidelor.
Din punct de vedere chimic, aminoacizii sunt substante organice cu functiuni mixte, care contin in
molecula cel putin o grupare amino – NH2, cu caracter bazic si cel putin o grupare carboxil – COOH, cu

caracter acid. Formula generala a unui aminoacid este:

Dupa pozitia pe care o ocupa gruparea – NH2 fata de gruparea – COOH se disting α, β, γ, etc.
aminoacizi:

Aminoacizii naturali, cu mici exceptii, sunt α- aminoacizi. Ei se gasesc atat liberi, cat si sub forma
de derivati sau mai ales sub forma de poliprotide.
Aminoacizii naturali care participa la structura protidelor sunt in numar de 20-24. Acesti aminoacizi
prezinta caracterisici comune:
- sunt α – aminoacizi, deci poseda cele doua grupari functionale – NH2 si – COOH grefate pe acelasi atomi
de carbon;
- aminoacizii, cu exceptia glicocolului prezinta atom de carbon asimetric, deci sunt optic activi;
- datorita existentei in molecula a celor doua grupari functionale, au capacitatea de a reactiona intre ei prin
eliminare de apa si sa formeze lanturi polipeptidice.
Aminoacizii liberi apar numai in cantitati mici in organismele vegetale si animale. Astfel, ei s-au identificat
in celule, in lichidele extracelulare si in plasma sanguina, precum si in germenii semintelor de leguminoase
si in fructe.
1. Proprietati fizico – chimice
Aminoacizii sunt substante incolore, frumos cristalizate, majoritatea avand gust dulce. Ei sunt
substante usor solubile in apa (cu exceptia cisteinei, tirozinei si lizinei) si greu solubile in solventi organici.
 Aminoacizii disociaza, rezultand amfioni, deci ei au un caracter amfoter (reactionand atat cu acizii, cat si
cu bazele).

In solutie apoasa echilibrul dintre moleculele nedisociate si amfioni, este deplasat aproape complet
spre amfion.
In functie de pH – ul solutiei in care se gasesc, aminoacizii pot exista sub trei forme:
- amfioni (pH neutru);
- cationi (pH acid) si
- anioni (pH bazic).

Datorita existentei ionilor in solutiile de aminoacizi, acestia migreaza in camp electric, deci
manifesta proprietati electroforetice. Astfel, in mediu acid aminoacizii migreaza spre catod, in mediu bazic
spre anod si nu migreaza la pH neutru.
Punctul izoelectric sau izoionic reprezinta pH- ul pentru care sarcina electrica a moleculelor de
aminoacizi dizolvata in apa, este nula. La acest pH in solutie exista molecule nedisociate, amfioni, si un
numar egal de cationi si anioni, iar aminoacidul nu mai migreaza in camp electric (se noteaza cu pHi).
Aminoacizii prezinta pHi diferite. Astfel aminoacizii cu caracter acid au pHi in domeniul acid (pHi
= 3 – 3,2), pe cand aminoacizii cu caracter bazic au pHi in domeniul alcalin (pHi = 7,5 – 11). Aminoacizii
monoaminomonocarboxilici au pHi = 6, deoarece gruparea – COOH este mai puternic ionizata decat
gruparea – NH2.
Aminoacizii, cu exceptia glicocolului, au in molecula unul sau mai multi atomi de carbon
asimetrici. In consecinta, ei prezinta activitate optica dextrogira sau levogira. In raport cu orientarea
gruparii – NH2 fata de carbonul α, aminoacizii prezinta doua configuratii spatiale L sau D. Cele doua
forme se pot reprezenta astfel:

Configuratia sterica este independenta de activitatea lor optica, atat L – aminoacizii cat si D –
aminoacizii putand fi dextrogiri ( + ) sau levogiri ( - ).
Aminoacizii naturali prezenti in structura protidelor, apartin seriei L (aminoacizi apartinand seriei D
au fost identificati in peptidele din antibiotice, in celulele bacteriene si in proteine din tesuturi tumorale).
In scrierea curenta a formulelor aminoacizilor gruparea – NH2 este scrisa la dreapta, fara a tine
seama de configuratia acesteia.
Aminoacizii sintetici contin amestecuri racemice din forme L si D. Din acest amestec, organismul
animal utilizeaza doar aminoacizi apartinand seriei L.

2. Proprietati chimice
Aminoacizii sunt substante deosebit de reactive, datorita pezentei in molecula lor a gruparilor
carboxil – COOH si amino – NH2. Ei prezinta urmatoarele tipuri de reactii:
- reactii la gruparea – COOH ;
- reactii la gruparea – NH2 ;
- reactii la ambele grupari functionale ;
- reactii la catena laterala.
2.1. Reactii datorate gruparii functionale carboxil
a) Reactii de disociere.
Aminoacizii disociaza in solutii apoase, rezultand anionul aminoacidului respectiv:

b) Reactii cu bazele.
Aminoacizii reactioneaza cu bazele formand saruri:

c) Reactii de esterificare.
Aminoacizii reactioneaza cu alcoolii, obtinandu-se esteri de aminoacizi:

d) Reactii de formare a clorurilor acide.

Sub actiunea pentaclorurii de fosfor, PCl5 , aminoacizii sunt transformati in cloruri de acizi, care
sunt foarte reactive, fiind utilizate pentru sinteza peptidelor.

e) Reactii de decarboxilare.
Prin decarboxilare aminoacizii se transforma in amine:

In organismele animale reactiile de decarboxilare ale aminoacizilor sunt catalizate de enzime

(decarboxilaze), iar aminele care rezulta in urma acestor reactii se numesc amine biogene, deoarece
indeplinesc roluri importante in organism (hormoni tisulari), iar altele apar in carnea alterata.
2.2. Reactii datorate gruparii functionale amino
a) Reactia cu acizi
Gruparea – NH2 din molecula de aminoacid accepta protoni la perechea de electroni neparticipanti
ai azotului:

astfel, cu acizii vor forma saruri:

b) Reactia de acilare
 Cu clorurile de acizi gruparea amino se acileaza, formandu-se amide substituite la azot. Astfel,
glicocolul reactioneaza cu clorura de benzoil dand nastere la acid hipuric:

c) Reactia de deaminare
Aminoacizii se deamineaza in prezenta acidului azotos cu formare de azot molecular si a hidroxiacizilor
corespunzatori:

Aceasta reactie sta la baza metodei Van Slyke de determinare cantitativa a aminoacizilor prin
masurarea volumului de azot degajat in timpul reactiei, care este proportional cu concentratia
aminoacidului.
d) Reactia de condensare cu compusi carbonilici (aldehide si cetone)
Cu aldehidele aminoacizii se condenseaza, rezultand baze Schiff:

Pe aceasta reactie se bazeaza dozarea volumetrica a aminoacizilor (metoda Sörensen).

e) Reactia de alchilare
Aminoacizii se alchileaza cu iodura de alchil in mediu bazic. Astfel, prin metilarea glicocolului se obtine
derivatul trimetilat al acestuia, numit betaina, utilizat ca donor de grupe
- CH3:

f) Reactia cu dioxidul de carbon

Aminoacizii reactioneaza cu dioxidul de carbon, formand derivati cu grupare carbamino:

Aceasta reactie este deosebit de importanta, intrucat pe ea se bazeaza fixarea CO2 din tesuturi la gruparile –
NH2 ale hemoglobinei si transportul acestuia la plamani.

2.3 Reactii datorate ambelor grupari functionale

a) Reactii cu formare de legaturi peptidice
Aminoacizii reactioneaza intre ei cu eliminare de apa intre o grupare – COOH a unui aminoacid si o
grupare – NH2 a unui alt aminoacid. Rezulta dipeptide, tripeptide, etc. (in functie de numarul de molecule
participante la reactie). Resturile de aminoacizi sunt legate prin legaturi peptidice - CO - NH - .
b) Reactii de condensare sub actiunea temperaturii
Aminoacizii se pot condensa, formand compusi ciclici. Daca se condenseaza glicocolul se obtine 2,5 –
dicetopiperazina:

c) Reactii cu sarurile metalelor grele

Aminoacizii reactioneaza cu sarurile metalelor grele (Cu, Ni, Cd, Pb), formand complecsi interni, colorati
numiti chelati, greu solubili in apa. Astfel, sarurile de cupru sunt substante frumos cristalizate de culoare
albastra. Compusii colorati ai aminoacizilor cu sarurile metalelor grele se folosesc la dozarea
cromatografica a aminoacizilor.
2.4. Reactii datorate catenelor laterale
In functie de natura catenelor laterale R, aminoacizii pot da o serie de reactii specifice. Astfel,
gruparea hidroxil a serinei si treoninei poate forma esteri cu H3PO4 . Spre exemplu, serina se fosforileaza,
cu formarea fosforilserinei:

Fosforilserina apare in structura proteinelor din lapte (cazeine).

Gruparea tiol – SH din cisteina se poate oxida si prin cuplare cu alta molecula de cisteina formeaza
cistina, care are o legatura disulfidica (- S- S - ).

Aminoacizii care contin in catena laterala nuclee aromatice dau reactii caracteristice acestor nuclee
(nitrare, halogenare, diazotare, etc).
3. Principalii aminoacizi naturali
Desi numarul aminoacizilor existenti in natura este foarte mare, relativ putin dintre ei (20-22) au
valoare fiziologica deosebita, deoarece participa la formarea poliprotidelor.
In functie de particularitatile structurale ale catenei laterale R, aminoacizii se clasifica dupa cum
urmeaza:

In continuare se va prezenta structura principalilor aminoacizi constituenti ai proteinelor.

1. Aminoacizi aciclici
 a) Aminoacizi cu caracter neutru. Acestia sunt aminoacizi simpli, care contin in molecula o
singura grupare carboxil si o singura grupare amino. Catenele laterale a acestora sunt nepolare, hidrofobe.
Mentionam ca alaturi de denumirea acestora se indica si forma prescurtata care, de regula, este formata din
primele trei litere.

Hidroxiaminoacizi. Prezenta gruparii hidroxilice in molecula confera polaritate marita iar, ca

urmare, acesti aminoacizi sunt usor solubili in apa.

Tioaminoacizi sau aminoacizii cu sulf, contin in molecula elementul sulf fie sub forma tiolica –
SH, fie sub forma disulfidica – S – S- sau tioeterica – S – CH3 .

b) Aminoacizii cu caracter acid. Contin in molecula doua grupari carboxil si o grupare amino,
ceea ce le confera un caracter acid pronuntat.

Amidele acestor aminoacizi, respectiv asparagina si glutamina sunt considerate ca aminoacizi si

intra in structura proteinelor.

d) Aminoacizii cu caracter bazic.

 Arginina are ca o a doua grupare cu caracter bazic o grupare guanidinica.

2. Aminoacizii ciclici contin in molecula fie nuclee aromatice, fie nuclee heterociclice cu azot.
a) Aminoacizi aromatici. Se caracterizeaza prin existenta in molecula a unui nucleu benzenic sau
fenolic. Din aceasta categorie fac parte fenilalanina si tirozina:

Acesti aminoacizi participa la structura proteinelor si sunt precursori metabolici ai hormonilor

tiroidieni (tiroxina) si medulosuprarenali (adrenalina).
b) Aminoacizi heterociclici. Se caracterizeaza prin faptul ca, au in molecula un heterociclu cu azot.

Acesti aminoacizi, pe langa faptul ca participa la structura proteinelor, prin decarboxilare se pot
transforma in amine biogene (histamine si triptamine) care au rolul de hormoni tisulari.
In aceasta categorie de aminoacizi sunt inclusi si imioacizii prolina si 4 – hidroxi – prolina.

In acesti aminoacizi gruparea amino participa la formarea ciclului pirolidinic. Ei sunt predominanti
in proteinele tesutului conjunctiv (colagenele din piele, oase, cartilagii, tendoane, oase si solzii de peste).
2. Aminoacizii neconstituenti ai proteinelor
Organismul animal contine o serie de aminoacizi, care nu intra in structura proteinelor, insa sunt
constituenti ai unor biomolecule de o importanta fiziologica deosebita sau sunt intermediari metabolici a
unor procese biochimice esentiale. Dintre acestia amintim β-alanina, ornitina, citrulina, acidul γ – amino –
butiric si dihidroxi – fenilalanina.
 β – Alanina apare in structura unor dipeptide naturale (carnozina si anserina) precum si in
constitutia acidului pantotenic (vitamina din complexul B).
Ornitina si citrulina sunt aminoacizi cu caracter bazic, intermediari ai ciclului ureogenetic, proces in
care se formeaza principalul produs de excretie azotat: ureea.
Acidul γ – aminobutiric apare in creier, in urma decarboxilarii acidului glutamic si functioneaza ca
blocant al sinapselor.
Dihidroxifenilalanina este un intermediar metabolic in sinteza hormonilor medulosuprarenali
(adrenalina) si a pigmentilor din piele si par (melanici).
4. Rolul si importanta aminoacizilor pentru organismele animale
Aminoacizii sunt substante de o importanta fundamentala pentru organismele animale, intrucat ei
participa la biosinteza macromoleculelor proteice proprii acestora.
Dupa provenienta si rolul lor, aminoacizii se impart in doua grupe:
- aminoacizi neesentiali, care pot fi sintetizati de catre organismul animal din intermediari metabolici
simpli;
- aminoacizi esentiali, care nu pot fi sintetizati de catre organismul animal, insa sunt absolut indispensabili
pentru crestere si dezvoltare. Acestia sunt procurati din hrana de origine vegetala.
Principalii aminoacizi esentiali si neesentiali:
=========================================
Aminoacizi
_______________________________________________
Esentiali Neesentiali
------------------------------------------------------------------
Valina Glicocol
Leucina Alanina
Izoleucina Serina
Treonina Cisteina
Metionina Acid aspartic
Lizina Acid glutamic
Fenilalanina Arginina
Triptofan Tirozina
Histidina Hidroxiprolina