Sunteți pe pagina 1din 15

AMINOACIZII

- acizi carboxilici , în care


unul sau mai mulţi atomi
de carbon din catena
hidrocarbonică sunt
substituiţi prin gruparea
aminică

Structura generica a α-aminoacizilor

H2NCHRCOOH
Structura aminoacizilor
Formula de structură a α- lizinei
Aminoacizii - 300
Proteinogeni Neproteinogeni
300
Principali Rari
20
Selenocisteina (abreviat as Sec sau U, în publicaţii mai vechi se nota
ca Se-Cys)[2]
este cel de-al 21 –lea aminoacid proteinogenic. Se întâlneşte în natură ca
bloc de structură pentru selenprototeine.

Sec nu este direct codată de codul genetic. Sinteza acestui AA este codificată de către UGA
codon, care este un stop-codon.
Un astfel de mecanism este numit recodare de translaţie și eficiența sa depinde de
selenoproteinele ce urmează a fi sintetizate și de factori ce iniţiază translarea.
Pyrrolysine (Pyr sau O) este similar Lizinei, cu inelul pirolic la capăt. Este
cosiderat cel de-al 22 –lea aminoacid. Se întâlneşte în natură, la
microroganismele metanogenice, ca parte componentă a enzimelor ce produc
metan.
Sinteza este codificată în ARNm de către codon UAG – (stop codon).
Izomeria

α-atomul de Carbon este centru chiral.


 toate moleculele cu centru chiral sunt optic
active – rotesc planul luminii polarizate
L-D izomeri ai aminoacizilor
L –aminoacii sunt
majoritatea aminoacizilor
cunoscuţi în natură, inclusiv
AA proteinogeni.

Aminoacizii proteinogeni sunt L- AA

D-aminoacizii se regăsesc în proteinele unor moluşte castropode de mare


din familia Conidae, sunt componente a peptidoglicanilor peretelui celular
al bacteriilor, iar D-serina poate acţiona ca neurotransmiţător în celulele
creierului
Pentru a descrie stereochimia absolută a aminoacizilor se utilizează
descriptorii S şi R (S/R stereocentri)
Majoritatea aminoacizilorîn proteine S izomeri la α Cacrbon, cisteina este un
R-izomer, iar glicina este non-chirală.
Clasificarea aminoacizilor
 După structură
După proprietățile electrochimice
După semnificația biologică sau fiziologică
Clasificarea după structura radicalului
lateral
 I. Aminoacizii aciclici  II. Aminoacizii ciclici
- Alifatici nesubstituiți - Aminoacizi
- Alifatici substituiți aromatici
a) Hidroxiaminoacizi - Aminoacizi
b) Tioaminoacizi heterociclici
c) Carboxiaminoacizi - Iminoacizi ciclici
d) Diaminoacizi
e) Guanidinaminoacizi
Formula de structură a prolinei

amină primară amină secundară amină terţiară


Clasificarea după proprietățile electrochimice

 aminoacizi cu
proprietăți de acid

 aminoacizi cu
proprietăți de bază

aminoacizi neutri
Clasificarea după semnificația
biologică
 Aminoacizi esențiali sau indispensabili (valina,
leucina, izoleucina, treonina, metionina, lizina,
fenilalanina, triptofanul)
Aminoacizi semiesențiali (arginina, tirozina,
histidina)
Aminoacizi neesențiali sau dispensabili (restul)

S-ar putea să vă placă și