Proteine[modificare | modificare sursă]

Articole principale: Proteină și Aminoacid.

Structura generală a unui α-amino acid, cu grupa amino în partea stângă

și cu grupa carboxil în partea dreaptă.
Proteinele sunt molecule macro-biopolimerice, adică sunt alcătuite din unități
repetitive monomerice cunoscute pe larg sub denumirea de aminoacizi. Un aminoacid este
alcătuit dintr-o catenă în care un atom de carbon are atașată o grupă amino, —NH2, catena se
termină cu o grupă carboxil, —COOH (totuși trebuie menționat faptul că în condiții fiziologice,
aminoacizii există sub formă de zwitterion, cu grupele de forma —NH3+ și —COO−), iar grupa R
reprezintă orice grupare de atomi, putând fi chiar și un atom de hidrogen (în cazul glicocolului,
cel mai simplu aminoacid). Catena laterală R diferă pentru fiecare aminoacid, astfel că există 20
de aminoacizi standard, iar aceasta este responsabilă și pentru proprietățile fiecărui aminoacid în
parte. Fiecare catenă laterală are o influență deosebită asupra conformației tridimensionale
finale a unei proteine. Unii aminoacizi au funcții separate, liberi sau în formă modificată; de
exemplu glutamatul este un neurotransmițător important.
În urma unei reacții de deshidratare, are loc eliminarea unei molecule de apă și legarea a doi
aminoacizi, identici sau diferiți, proces prin care se formează o legături peptidică. Molecula ce se
obține se numește dipeptidă, iar moleculele formate prin unirea mai multor aminoacizi se numesc
oligopeptide și respectiv polipeptide, după caz. Astfel, proteinele sunt macromoleculele formate
prin unirea unui număr foarte mare din acești aminoacizi. De exemplu, albumina serică umană
conține 585 de resturi de aminoacizi.[14]

Un aminoacid generic în formă

neutră (1), în forma fiziologică de zwitterion (2) și structura generală a unei dipeptide (3) formată

prin unirea acestora. O reprezentare schematică a moleculei

de hemoglobină. Cu culorile roșu și albastru sunt reprezentate moleculele de globină, iar cu verde
grupele hemice.
Proteinele au atât rol structural, cât și funcțional. De exemplu, proteinele
contractile actină și miozină sunt responsabile pentru contracția mușchilor scheletici. O
proprietate comună a multor proteine este capacitatea acestora de a se lega specific de o
anumită moleculă sau clasă de molecule, fiind astfel extrem de selective. Anticorpii sunt un bun
exemplu de proteine care se leagă doar de un tip specific de molecule, fiind compuse din catene
grele (mai mari) și ușoare. Cele două catene se leagă prin intermediul legăturilor disulfurice,
realizate prin procese de modificare post-translaționale, iar specificitatea este datorată diferenței
dintre domeniile N-terminale ale anticorpilor.[15]