Sunteți pe pagina 1din 3

MONOMERI PROTEINELOR

Proteinele sunt polimeri biologici cu o structură complexă. Acestea au o greutate


moleculară ridicată și constau în aminoacizi, grupuri protetice, reprezentate de
vitamine, lipide și incluziuni de carbohidrați. Proteinele care conțin carbohidrați,
vitamine, metale sau lipide sunt numite complexe. Proteinele simple constau numai
din aminoacizi legați împreună printr-o legătură peptidică.

peptide

Indiferent de structura substanței, aminoacizii sunt monomeri ai proteinelor. Ele


formează un lanț polipeptidic bazic, din care se formează apoi structura fibrilară sau
globulară a proteinei. la această proteină pot fi sintetizate numai în țesuturi vii - în
celule vegetale, bacteriene, fungice, animale și alte celule. Singurele organisme care
nu pot combina monomerii proteic sunt virusurile și protozoarele. Toate celelalte
sunt capabile să formeze proteine structurale. Dar ce substanțe sunt monomerii
proteinelor și cum se formează? Despre asta și despre asta biosinteza proteinelor,
despre polipeptide și formarea unei structuri complexe de proteine, despre
aminoacizii și proprietățile acestora, citiți mai jos.
monomer unic al moleculei de proteină este orice acid alfa-amino. In acest caz,
proteina - un lanț polipeptidic de aminoacizi legați. În funcție de numărul de
aminoacizi implicați în formarea ei sunt dipeptide izolate (două resturi), o tripeptidă
(3), oligopeptide (conținând de la 2-10 aminoacizi) și polipeptide (o multitudine de
aminoacizi).

Revizuirea structurii proteinelor

Structura proteinei poate fi primară, ușor mai complexă - secundară, chiar mai
complexă - terțiară și cea mai complexă - cuaternară. Structura primară este un lanț
simplu în care monomerii proteinelor (aminoacizii) sunt conectați printr-o legătură
peptidică (CO-NH). Structura secundară este o helix alfa sau o beta-pliantă. Terțiar -
acest lucru este chiar mai complicată structură tridimensională a proteinei, care a
fost format din reciclat datorită formării covalente, ionice și legături de hidrogen și
interacțiuni hidrofobe.
Structura cuaternară este cea mai complexă și este caracteristică proteinelor
receptorilor localizați pe membranele celulare. Aceasta este o structură
supramoleculară (domeniu) formată prin combinarea mai multor molecule cu o
structură terțiară, suplimentată cu grupări carbohidrați, lipide sau vitamine. În acest
caz, ca și în structurile primare, secundare și terțiare, monomerii proteici sunt alfa-
aminoacizi. Ele sunt, de asemenea, legate de legăturile peptidice. Singura diferență
este complexitatea structurii.

Aminoacizi

Singurii monomeri ai moleculelor de proteine sunt alfa-aminoacizii. Sunt doar 20 de


ani și sunt aproape baza vieții. Datorită apariției unei legături peptidice, sinteza
proteinelor a devenit posibilă. Și proteina însăși după aceea a început să efectueze
structurarea, receptorul, enzimatica, transportul, mediatorul și alte funcții. Datorită
acestui fapt, organismul viu funcționează și este capabil să se reproducă. Alfa-
aminoacidul în sine este un acid carboxilic organic cu o grupare amino legată de un
atom de alfa-carbon. Acesta din urmă este situat lângă gruparea carboxil.
Monomerii proteinelor sunt considerați ca fiind substanțe organice, în care atomul
de carbon terminal are atât o amină, cât și o grupare carboxil.

Combinația de aminoacizi în peptide și proteine

Aminoacizii sunt combinați în dimeri, trimeri și polimeri printr-o legătură peptidică.


Acesta este format prin scindarea grupării hidroxil (-OH) din porțiunea carboxil a
unui acid alfa-amino și hidrogen (H) - amino grup de alți acizi alfa-amino.
Interacțiunea apei este scindat, și rămâne la porțiunea terminală carboxi a C = O cu
un rest de electroni liber lângă carbonul carboxil. În grupa amino a celuilalt acid,
există un rest (NH) cu radical radical liber la atomul de azot. Acest lucru permite ca
doi radicali să fie combinați pentru a forma o legătură (CONH). Se numește peptidă.

Variante de alfa-aminoacizi

În total, 23 alfa-aminoacizi sunt cunoscuți. Ele sunt prezentate ca o listă de: glicină,
valină, alanină, izoleucină, leucină, glutamat, aspartat, ornitina, treonină, serină,
lizină, cistină, cisteină, fenilalanină, metionină, tirozina, prolina, triptofan,
hidroxiprolina, histidină, arginină, asparagină și glutamina. În funcție de faptul dacă
acestea pot fi sintetizate de către organismul uman, acești aminoacizi sunt divizate
în esențiale și neesential.
Carcasa umană înlocuibilă poate sintetiza, în timp ce nu trebuie înlocuită cu hrană.
În acest caz, atât acizii esențiali, cât și cei înlocuibili sunt importanți pentru
biosinteza proteinelor, deoarece fără acestea sinteza nu poate fi finalizată. Fără un
aminoacid, chiar dacă toate celelalte sunt prezente, este imposibil să se construiască
exact proteina pe care celulă o cere pentru a-și îndeplini funcțiile. O eroare în
oricare dintre etapele biosinteză - și proteina este nepotrivită, deoarece nu va fi în
măsură să îndeplinească structura dorită din cauza încălcării densității de electroni și
interacțiunile interatomice. Prin urmare, este important ca o persoană (și alte
organisme) să consume produsele proteice, în care există aminoacizi esențiali.
Absența lor în alimente duce la o serie de încălcări ale metabolismului proteinelor.

Etapa secvențială a biosintezei proteinelor

Procesul de formare a proteinei constă dintr-un lanț de etape: situs de replicare


ADN (sau ARN) sinteza informațiilor de tip ARN, output-l la citoplasmă nucleului
celulei, compusul cu ribozomului și atașarea treptată a resturilor de aminoacizi, care
sunt furnizate ARN de transfer. O substanță care este un monomer de proteină
participă la reacția de scindare enzimatică a unei grupări hidroxil și un proton de
hidrogen, iar apoi se alătură lanțului polipetidnoy extensibil. catenă polipeptidică
astfel obținută, care este deja în reticulul endoplasmic celular este dispus într-o
anumită structură predeterminată și completată de carbohidrați sau rest de lipide
atunci când este necesar. Acest proces se numește „maturare“ a proteinei, după
care a trimis la sistemul de transport al celulei la destinație.

Funcțiile proteinelor sintetizate

Monomerii proteinelor sunt aminoacizii necesari pentru construirea structurii lor


primare. Structura secundară, terțiară și cuaternară este deja formată singură, deși
uneori necesită și participarea enzimelor și a altor substanțe. Cu toate acestea,
acestea nu mai sunt de bază, deși este esențial ca proteinele să își îndeplinească
funcția. Amino acid, care este un monomer de proteină poate avea carbohidrați
niște puncte de atașare, metale sau vitamine. terțiar sau structură cuaternară face
posibilă pentru a găsi mai multe locuri pentru amplasarea grupurilor inserate. Acest
lucru permite un derivat al proteinei, care joacă rolul de enzime, receptor,
substanțele transportoare în celulă sau în afara, o imunoglobulină, o componentă
structurală a membranelor celulare sau organite, proteine musculare.
Proteinele formate din aminoacizi sunt singura bază a vieții. Și astăzi se crede că
viața sa născut după apariția aminoacidului și polimerizarea acestuia. La urma urmei,
interacțiunea intermoleculară a proteinelor este începutul vieții, inclusiv cea
rațională. Toate celelalte procese biochimice, inclusiv energia, sunt necesare pentru
realizarea biosintezei proteinelor și, ca urmare, continuarea continuării vieții.

S-ar putea să vă placă și