1.

Proteinele
Proteinele reprezintă cele mai complexe substanţe ale materiilor prime şi produselor alimentare de origine
animală şi vegetală. Proteinelesunt formate din 20 de aminoacizi proteinogeni.
STRUCTURA PRIMARĂ
o catenă proteică formată dintr-un număr de aminoacizi aranjaţiconsecutiv şi legaţiprin legături peptide.
STRUCTURA SECUNDARĂ
aranjarea spaţială a unui număr de catene polipeptide legate între ele prin legături de hidrogen
CONFIGURAŢIA : -structură spiralată (răsucită) a unei catene polipeptide
-structura pliată (fi-structura) a lanţurilor polipeptide.
STRUCTURA TERȚIARĂ împachetarea specifică a lanţului polipeptidic în structura tridimensională
compactă, în formă de globulă
STRUCTURA CUATERNARĂ definește natura, numărul și modul de asociere a protomerilor.
Subunitățile se asamblează în structura cuaternară prin forțe asemănătoare celor din structura terțiară, cu
deosebirea, că în acest caz, legăturile se stabilesc între subunități (protomeri).

2. Proprietățile aminoacizilor
AMINOACIZII- Substanțe macromoleculare azotate formate din resturi de amonoacizi.
Aminoacizii reprezinta elementele structurale de baza ale proteinelor, ca si stadiul lor final de scindare
digestiva.
CU RADICAL NEPOLAR (HIDROFOB) Exemple: L-alanina. L-valina, L-leucina, L-izoleucina şi L-
prolina, 2 aminoacizi cu radical aromatic (L-fenilalanina, L-triptofanul) și aminoacidul L-metionina care
conţine sulf (CH3-S-)
Proprietăţile fîzico-chimice - capacitatea acestora de respingere a moleculelor de apă prin interacţiuni
hidrofobe şi solubilitate redusă, comparativ cu aminoacizii polari.
- nu formează legături de hidrogen c moleculele de apă (excepție L-alanina şi Lprolina );
- punctul izoelectric al aminoacizilor hidrofobi se găseşte în limitele pH 5,0...6,3.
CU RADICAL POLAR NEUTRU Exemple L-serină, L-treonină, L-tirozină, L-glicinei, L-cisteina şi L-
tirozina, L-asparagină
Proprietăţile fîzico-chimice - solubilitatea aminoacizilor neutri în mediile apoase asigură radicalul polar,
datorită formei de legătură a hidrogenului cu moleculele de apă;
- polaritatea aminoacizilor L-serină, L-treonină şi L-tirozină este determinată de grupa hidroxil prezentă
în structura radicalului R.
- grupa tiol (SH) a radicalului R asigură polaritatea L-cisteinei.
- polaritatea aminoacizilor L-asparagină şi L-glutamină este determinată de prezenţa în structura
radicalilor a grupelor amino.
- în structura radicalului R, L-cisteina şi L-tirozina conţin cele mai polarizate grupări funcţionale;
- L-cisteina conţine grupa tiol (SH) şi L-tirozina conţine grupa hidroxil a fenolului. Grupările menţionate
scindează foarte uşor protonii în comparaţie cu radicalii altor aminoacizi din această grupă.
CU RADICAL POLAR ELECTROPOZITIV Exemple L-lizină, L-arginină şi L-histidină
Proprietăţile fîzico-chimice - conţin în structura radicalului R câte o grupă amino, care asigură încărcarea
electropozitivă a aminoacizilor;
- lanţul alifatic al radicalului R al L-lizinei şi L-argininei conţine grupa amino în !poziţie;
- radicalul R al L-histidinei reprezintă un hetcrociclu cu o grupă imino.
- la pH 7,0 au sarcină sumară electropozitivă.
CU RADICAL POLAR ELECTRONEGATIV Exemple L-asparagic şi acidul L-glutamic conţin
radical R electronegativ
Proprietăţile fîzico-chimice - pe lângă grupările funcţionale amino şi carboxil, structura radicalului R
conţine o grupă carboxil
- în mediile cu pH 7,0, grupele carboxil asigură încărcarea sumară electronegativă a acestor aminoacizi.

3. Valoarea biologică a aminoacizilor

Aminoacizi esențiali-aminoacizii indispensabili în hrana omului şi a animalilor, care nu-i pot fi sintetizați
în organismul uman. EXEMPLE L-valina, L-leucina, L-izoleucina, L-fenilalanina, L-treonina, L-
metionina, L-lizina şi L-triptofanul
Aminoacizi neesențiali-se sintetizează în organismul uman şi al animalelor prin reacţii biochimice.
EXEMPLE L-alanina, acidul asparagic, acidul glutamic, L-serina, L-arginina, L-prolina etc.
APLICAȚII
- se obţin industrial prin sinteză chimică sau biochimică.
- se folosesc în industria alimentară pentru îmbogăţirea alimentelor cu aminoacizi esenţiali
- se folosesc în farmaceutică pentru obţinerea preparatelor proteice.

4. Valoarea biologică a proteinelor

Proteina realăre prezintă o proteină care se caracterizează prin suma aminoacizilor.
Proteina etalon(RP - Reference Protein) este o proteină de calitate nutriţională superioară cu o
compoziţie echilibrată în aminoacizi esenţiali şi care în cantităţi mici asigură activitatea vitală normală a
organismului uman.
Proteina ideală(IP - Ideal Protein) este proteina formată din aminoacizi esenţiali în cantităţi optimale,
utilizabilă total de către organismul uman. Se consideră că proteina ideală sunt proteinele din laptele
matern.
Indicele chimic(CS - Chemical Score) reprezintă raportul dintre conţinutul fiecărui aminoacid esenţial
dintr-o proteină examinată şi conţinutul acestor aminoacizi în proteina de etalon.

5. Valoarea pH-lui proteinelor

Proteinele prezintă compuși amfoteri
În mediul acid concentrația de protoni H+ este înaltă și neutralizează grupele COO- ale aminoacizilor -
sarcina negativă descrește, proteina se încarcă pozitiv - devine cation, și în câmpul electric migrează spre
catod.
Î̂n mediul basic concentrația de OH- este înaltă și neutralizeazăsarcinapositivă a grupeloramino NH3+ ,
astfel sarcina pozitivă se micșorează, proteina se încarcă negativ, devine anion și în câmpul electric
migrează spre anod.
6. Sarcina electrică ale proteinelor
Determinată de componenţa aminoacidică - prezența și raportul radicalilor aminoacizilor, ce posedă
sarcină electrică
Dacă proteina posedă mai mulți aminoacizi încărcați negativ (Glu și Asp)– în mediul apos sarcina ei
sumară va fi negativă
Dacă proteina are în componența sa mai mulți aminoacizi cu sarcină pozitivă în radical (Lys,Arg și His)–
sarcina ei sumară va fi pozitivă (de exemplu histonele).
7. Capacitatea proteinelor de hidratare și reținere a apei
Raportul dintre concentraţia proteinelor solubile şi concentraţia proteinelor totale, exprimat în procente,
caracterizează gradul de solubilitate a proteinelor.
Proteinele în stare dizolvată în medii lichide:
- în interacţiunifizice, fizicochimice, chimice care generează diferite combinaţiide tipul proteină-proteină,
proteinăapă şi alte combinaţii
- grupările polare ale macromoleculei proteice se localizează pe suprafaţa globulei, în timp ce grupările
hidrofobe, respinse din faza apoasă prin interacţiuni hidrofobe, se acumulează în interiorul globulei,
formând un spaţiu hidrofob deshidratat.
-grupările hidrofobe ale globulelor proteice resping moleculele de apă.
- favorizează stabilitatea emulsiilor, spumelor

8. Capacitatea proteinelor de emulsionare și reținere a lipidelor

9. Capacitatea proteinelor de a forma geluri
10. Capacitatea de spumare a proteinelor