PEPTIDE

• sunt structuri formate din doi sau mai mulţi aminoacizi legaţi prin legături peptidice
• aminoacizii din structura polipeptidelor sunt denumiţi resturi de aminoacizi;
• lanţul polipeptidic începe cu capătul N terminal şi se termină cu capătul C terminal;
• redarea denumirii şi structurii peptidelor: se enumeră resturile de aminoacizi în ordine
de la capătul N terminal la C terminal:
aa1+aa2+aa3+aa4+...aan → H2N-aa1-aa2-aa3-aa4-...-aan-COOH

Arg Ser
Lys Gly N - terminal
Cys Gly Cys
Asp
Lys S C - terminal
Glu
Tyr Val Cys Phe Val Gly Leu Cys Ile Gly Trp Lys

• după numărul aminoacizilor componenţi peptidele se clasifică în dipeptide, tripep-

tide, tetrapeptide... polipeptide.
 PEPTIDE

• legătura peptidică, C-N, este o legătură chimică diferită de legătura covalentă simplă
şi legătura covalentă dublă:

H H O
O +
+
H3N C C + H3N C C -
O
- O
R1 R2
aa2
aa1

H2O
legatura
peptidica
H O H O
+
H3N C C N C C -
O
R1 H R2
dipetid
 PEPTIDE

• carcterele legăturii peptidice:

- legătura C-N are caracter parţial de dublă legătură cu o lungime de 1,32 Å;
- toţi atomi participanţi sunt dispuși în acelaşi plan ceea ce nu permite rotaţia liberă în
jurul acestei legături, cu posibiltatea izomerii cis/trans;
- peptidele naturale prezintă configuraţia trans:
 PEPTIDE
Hormonii neurohipofizari, oxitocina şi vasopresina sunt 2 peptide cu 9 resturi
de aminoacizi şi o punte de sulf între resturile de cisteina din poziţia 1 şi 6. Cele două
peptide diferă între ele prin resturile de aminoacizi din poziţia 3 şi 8.
- vasopresina are rol în menţinerea echilibrului hidroelectrolitic prin acţiunea sa, la
nivelul tubilor uriniferi şi colectori, de reducere sau creştere a diurezei în funcţie starea
de hidratare a organismului.
- oxitocina are acţiune de stimulare a contracţiei musculaturii uterine la femeia gestantă
la termen, precum şi a celulelor mioepiteliale din alveolele mamare faorizând ejecţia
laptelui.

vasopresina

oxitocina
 PEPTIDE
Corticotropina sau ACTH este hormon secretat de lobul anterioar al hipofizei cu rol în
reglarea secreţiei hormonilor steroizi la nivelul zonei fasciculate a corticosuprarenalei.
Structural este un polipeptid cu 39 de resturi de aminoacizi.
Somatotropina sau hormonul de creştere este un poplipeptid cu 191 de resturi de
aminoacizi şi 2 punţi disulfidice sintetizat de celulele somatotrope ale adenohipofizei.
Are rol în dezvoltarea staturo-ponderală a organismului.
Insulina un alt hormon secretat la nivelul insulelor Langerhans de celulele B ale
pancreasului endocrin, este un polipeptid format din 51 de resturi de aminoacizi dispuşi
în două lanţuri polipeptidice.
 PROTEINE

• sunt macromolecule complexe formate din sute şi mii de aminoacizi legaţi peptidic;

• prezintă o mare diversitate moleculară şi specificitate:

– de specie;
specie
– de individ;
individ
– de ţesut;
ţesut
– de celulă.
celulă
 PROTEINELE

• legăturile chimice care determină structura macromoleculară a proteinelor sunt:

– legăturile de sulf (punţi de sulf, legături disulfurice) care se stabilesc între două
molecule de cisteină; sunt legături chimice covalente:

CH2 CH COOH
S NH2
S
CH2 CH COOH
NH2

– legăturile ionice - legături chimice electrovalente care se stabilesc între aminoacizi cu

radical polarizat diferit; sunt legături chimice necovalente.
 PROTEINE

• legăturile chimice care determină structra macromoleculară a proteinelor sunt:

– legăturile de hidrogen - legături chimice necovalente stabilite între un atom de

hidrogen legat de un atom puternic electronegativ şi un atom electronegativ al altei
molecule:
N H ----- O C N H ----- N O H ----- O C

– legăturile hidrofobe - legături chimice necovalente (van der Waals) stabilite între
resturile de aminoacizi cu radical hidrofob sau nepolar (alanina, valina,leucina,
izoleucinale, fenilalanina).
fenilalanina
 PROTEINE

Natura complexă a macromoleculelor proteice aduce în discuţie organizarea

strucurală primară, secundară, terţiară, şi cuaternară a proteinelor.

• structura primară:

– reprezintă secvenţa şi numărul de aminoacizi din lanţul polipeptidic conform

informaţiei genetice conţinute în macromolecula de ADN.
– este determinată de legăturile peptidice stabilite între resturile de aminoacizi.
 
 PROTEINE

• structura secundară:

– în -helix, determinată de legăturile de hidrogen ce se stabilesc între

carbonul carboxil şi azotul amino ai legăturii peptidice la o distanţă de 4 aminoacizi.
cizi
 PROTEINE

• structura secundară:

– -structura, este determinată de legăturile de hidrogen ce se stabilesc între

carbonul carboxil şi azotul amino ai legăturii peptidice de la două lanţuri polipeptidice.
 PROTEINE

• structura terţiară rezultă ca urmare a interacţiunii între resturile de aminoacizi din

lanţul polipeptidic în configuraţie -helix prin legături chimice covalente şi
necovalente;
 PROTEINE

• structura cuaternară rezultă din asocierea unui număr par de lanţuri polipeptidice
organizate în structură terţiară, identice sau diferite, prin cele patru legături chimice
descrise.

• fiecare lanţ polipeptidic constitue un protomer iar asocierea lor formează oligomeri.

• activitatea biologică a proteinelor este posibilă numai la nivelul oligomerilor.

 PROTEINE

• Proprietăţi generale:
- solubilitate,
- caracter amfoter,
- putere rotatorie a planului luminii polarizate,
- stabilitate structurală.
 PROTEINE

• Rolul biologic al proteinelor

- în dezvoltarea psiho-somatică armonioasă în faza de creştere rapidă a organismului;
- proteinele plasmatice transportoare - ioni, hormoni, cataboliţi etc.
- în menţinere a echilibrului acido-bazic şi hidroelectrolitic al mediului intern –
sistemul tampon al proteinelor, presiunea coloid-osmotică;
- în apărarea specifică prin -globuline;
- în hemostază prin factorii plasmatici ai coagulării şi fibrinolizei;
- protein-enzime, hormoni,
- în neoglucogeneză, lipogeneză;
- în contracţia musculară.