PROTEINE

*Proteinele sunt compuși macromoleculari naturali obținuți prin policondensarea α-

aminoacizilor.

*Structură:

R O R

CH NH C CH

H2N C CH NH COOH

O R n

n poate avea valori între 50 și 10 000.

*La formarea proteinelor naturale participă în mod constant 20 de α-aminoacizi.

NOȚIUNILE DE STRUCTURĂ PRIMARĂ, SECUNDARĂ, TERȚIARĂ ȘI CUATERNARĂ.

A. Structura primară

*Structura primară a proteinei se referă la identitatea, numărul și modul de succesiune al

aminoacizilor componenți în macromolecula proteică (secvența aminoacizilor).

B. Structura secundară

*Structura secundară se referă la aranjamentul spațial al proteinelor. Datorită legăturilor de

hidrogen care se stabilesc între atomii de hidrogen ai unei grupe peptidice ( – HN – CO – ) și cei
de oxigen dintr-o altă grupă peptidică/amidică, macromoleculele proteice pot adopa mai multe
orientări spațiale:

a) aranjament elicoidal (de spirală) – este stabilizat de legăturile de hidrogen intramoleculare.

α-aminoacizii naturali au configurație L, în consecință elicele proteinelor vor avea pasul spre
dreapta. Se numesc elice α. Structura de elice α este structura secundară α (se întâlnește
frecvent la globuline – ex.hemoglobina). Cele 2 grupe peptidice legate prin legături de hidrogen
se află pe spire diferite ale elicei iar fiecare grupă peptidică este legată de alte două grupe
peptidice (pe spira superioară și pe cea inferioară).

b) structură pliată (de panglică ondulată) – este stabilizată de legăturile de hidrogen

intermoleculare. Se numește structură secundară β și este adoptată de către proteinele
fibroase (ex.β-keratina).
 C. Structura terțiară

*Structura terțiară se referă la aranjamentul spațial al unei macromolecule cu o anumită

structură secundară. Este stabilizat de interacțiunile care se pot realiza între radicalii legați de
Cα .

*Aceste interacțiuni pot fi : forțe van der Waals (între radicalii alchil ex.în valină), legături
ionice (între NH3+ și COO- ex. în acidul glutamic, lisină etc.), legături de hidrogen (între grupele –
OH, – NH2 , – COOH ex. în serină), legături covalente (punți – S – S – ex. în cisteină).

*Legăturile pot apărea între regiuni ale aceleiași macromolecule sau între macromolecule
diferite.

D. Structură cuaternară

*Structura cuaternară se referă la asocierea mai multor macormolecule cu o sutrctură primară,

secundară și terțiară bine definită, într-o entitate cu un anumit rol biologic.

*Proteinele pot fi denaturate (modificarea structurii cuaternare și terțiare) sub acțiunea unor
agenți chimici (acizi sau baze tari) sau fizici (temperatură ridicată, radiații radioactive etc). Astfel
proteina își pierde funcțiunea biochimică/fiziologică.

*CLASIFICARE:

1) În funcție de structură :

a) proteine simple – la hidroliză dau doar aminoacizi, ex. albumina

b) proteine conjugate/proteide – la hidroliză dau, pe lângă aminoacizi, și alți compuși. Orice

proteidă este alcătuită dintr-o parte proteică și o parte prostetică (ex: glicoproteide – pp este o
zaharidă, lipoproteide – pp este o grăsime, fosfoproteide – pp este acidul fosforic,
metaloproteide – pp este un metal)

2) În funcție de solubilitate:

a) proteine insolubile/scleroproteine – ex:fibroina, colagenul, keratina. Se găsesc în stare

solidă în organism și nu pot fi hidrolizate de enzime, de aceea nu au valoare nutritivă.

b) proteine solubile – se găsesc în celule în stare dizolvată sau sub formă de geluri hidratate.
Se împart în albumine (solubile în apă și în soluții de electroliți – acizi, baze, săruri) și globuline
(solubile doar în soluții de electroliți). Ex.hemoglobina și fibrinogenul din sânge, gluteina din
grâu, caseina din lapte, albumina din ouă, zeina din porumb, insulina din pancreas