Holoproteide (Proteine)

Holoproteide (Proteine)
biopolimeri alcătuiţi dintr-un număr foarte

mare de aminoacizi legaţi prin legături
peptidice -CO-NH-
Curs Biochimie
Ileana Carmen MANCIULEA
Universitatea TRANSILVANIA din BRAȘOV
• Structura primară a proteinelor reprezintă organizarea catenei
macromoleculare, respectiv numărul şi secvenţa aminoacizilor
legaţi prin legături peptidice. Ţinându-se seama că fiecare
catenă polipeptidică posedă la una dintre extremităţi o grupă
amino liberă, s-a putut stabili, prin hidroliză enzimatică,
numărul lanţurilor polipeptidice, prin determinarea numărului
acizilor N-terminali sau C-terminali. Secvenţa aminoacizilor în
lanţul polipeptidic se stabileşte pe cale genetică şi are caracter
ereditar. Modificarea unei singure secvenţe (înlocuirea unui
singur aminoacid, de exemplu în globina hemoglobinei) poate
altera sau modifica complet funcţia biologică a
macromoleculei proteice. Cunoaşterea doar a structurii primare
nu permite aprecierea modului în care structura proteinei
determină activitatea biologică.
Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

• Structura secundară a proteinelor. Acest tip de structură
tridimensională ia în considerare aranjamentul spaţial,
conformaţiile posibile ale catenei macromoleculare
proteice. Deoarece catena macromoleculară are grupe
funcţionale polare, capabile să formeze legături de
hidrogen (între grupele –CO– şi –NH–) cercetările lui
Pauling şi Corey au condus la propunerea a două modele
structurale: modelul helicolidal (-helix) şi modelul
straturilor pliate.

-helix

• Modelul structurilor -pliate (pleated sheets) se bazează
pe formarea legăturilor de hidrogen între grupele -C=O şi
-NH- de la două catene polipeptidice, care pot fi dispuse
în două moduri: conform modelului paralel, caracteristic
β-keratinei şi modelului antiparalel, caracteristic fibroinei
din mătase. În modelul paralel, lanţurile peptidice sunt
situate paralel, cu resturile -R orientate în acelaşi sens, iar
în modelul antiparalel, lanţurile peptidice sunt faţă în faţă
(antiparale), cu resturile -R orientate în direcţii opuse.
Legăturile de hidrogen în această structură sunt aproape
perpendiculare pe axa lanţului peptidic (în contrast cu
structura -helix).

R C H R C H R C H R C H H C R R C H
C O C O C O C O HN C O
HN HN HN HN C O HN
 H C R H C R H C R H C R R C H H C R
O C O C O C O C NH O C
NH NH NH NH O C NH
R C H R C H R C H R C H H C R R C H
C O C O C O C O HN C O
modelul paralel modelul antiparalel

• Structura terţiară a proteinelor reprezintă un alt nivel de
organizare structurală, exprimând gradul de împachetare a
lanţului polipeptidic (cu diferite structuri: -helix sau
straturi -pliate) pentru realizarea unei conformaţii
compacte (de proteină globulară) cât mai avantajoasă
energetic. Aceasta reprezintă rezultatul interacţiilor dintre
resturile –R ale aminoacizilor din catenele polipeptidice,
interacţiuni care apar deja în cazul lanţurilor polipeptidice
mai lungi, cu structură secundară proprie.

Această suprastructură se realizează şi se menţine datorită forţelor de atracţie între catenele
laterale ale lanţurilor peptidice, care pot să formeze următoarele tipuri de legături:
• legături de hidrogen (altele decât cele peptidice) între grupele –OH ale hidroxiaminoacizilor
şi restul imidazolic (de exemplu, al histidinei) sau grupa –OH fenolică a tirozinei şi un rest carboxilic
(-COOH);
• legături covalente de tip disulfurice stabilite la nivelul grupelor -SH din tioaminoacizii
cisteină, metionină;
CH2 SH HS CH2 [O] CH2 S S CH2

+
R1 R2 - H2O R1 R2
• legături fosfodiesterice, stabilite la nivelul grupelor -OH esterificabile ale

hidroxiaminoacizilor (de exemplu, serina) cu acid fosforic
R C O O O C R R C O O O C R
HC OH + HO P OH + HO CH HC O P O CH
- H2O
R NH OH HN R R NH OH HN R
• legături ionice între resturile carboxilat (-COO-) de la aminoacizii dicarboxilici (acidul

aspartic, acidul glutamic) şi grupările amoniu (–NH3+) ale aminoacizilor diaminici (lisină, arginină);
• legături apolare prin forţe van der Waals (legături hidrofobe) realizate între catenele laterale ale
valinei, leucinei, izoleucinei, fenilalaninei.

Structura cuaternară a proteinelor reprezintă cel mai înalt grad
de organizare a acestora şi rezultă din interacţiunea lanţurilor
polipeptidice independente, care au deja o structură primară,
secundară, şi terţiară bine definită.
Suprastructura cuaternară are specifică asocierea unor catene
polipeptidice individuale (protomeri) într-un agregat denumit
oligomer (multimer sau proteine multisubunitare). În funcţie de
numărul protomerilor constituenţi, agregatele structurii
cuaternare sunt: dimeri, trimeri, tetrameri. Porţiunile funcţionale
ale proteinelor oligomere şi catenele polipeptidice sunt asamblate
prin alăturarea unor porţiuni din suprafaţa protomerilor şi
realizarea unor legături de hidrogen şi electrostatice la suprafaţa
fiecărei polipeptide sau oligomer.

Proprietăţi fizice ale proteinelor
• Solubilitatea proteinelor în apă este foarte diferită:
proteinele globulare sunt mai mult sau mai puţin solubile,
pe când cele fibrilare sunt insolubile. Solubilitatea în apă
depinde de mai mulţi factori: natura, numărul şi aşezarea în
catenă a aminoacizilor care compun macromolecula, de
existenţa grupelor funcţionale hidrofile (carboxil, hidroxil),
de pH şi de concentraţia în săruri a soluţiei. Prezenţa
grupelor funcţionale polare (-OH, -NH2, -COOH, -SH)
favorizează dizolvarea în apă, deoarece moleculele polare
ale apei sunt atrase electrostatic de grupele funcţionale
polare ale proteinei, ceea ce duce la legarea moleculelor
solvatului de moleculele solventului, adică la fenomenul de
solvatare (hidratare în cazul apei) indispensabil dizolvării.

• Masa moleculară a proteinelor variază de la
câteva mii la câteva milioane, în funcţie de
numărul catenelor polipeptidice şi a
aminoacizilor componenţi.
• Determinarea masei moleculare a proteinelor
este dificilă deoarece ele formează prin
dizolvare soluţii coloidale, astfel că nu pot fi
aplicate metodele obişnuite de determinare a
masei moleculare, ci metode speciale.

• Starea coloidală a proteinelor în soluţie le

conferă proprietăţile caracteristice sistemelor
coloidale: presiune osmotică mică, putere de
difuziune redusă, ultrafiltrare, efectul Tyndall

• Precipitarea proteinelor poate fi: reversibilă, în prezenţa soluţiilor
concentrate de electroliţi tari (săruri ale metalelor alcaline, alcalino-
pământoase, (NH4)2SO4 sau a solvenţilor miscibili cu apa (alcool, acetonă).
La adăugarea unui exces de apă, precipitatul se dizolvă, ceea ce dovedeşte
că la precipitarea reversibilă, proteinele suferă unele modificări fizico-
chimice, dar nu se produce denaturarea structurilor moleculare.
• Precipitarea ireversibilă se produce în prezenţa sărurilor metalelor grele
(Cu, Pb, Hg, Fe, Ni etc.), a acizilor tari (HCl, HNO3, H2SO4), a bazelor
alcaline (NaOH, KOH), a acidului picric, sau cu unii acizi anorganici
complecşi (acid fosfomolibdenic, acid fosfowolframic etc.). Ea mai poate
avea loc la încălzire puternică (coagulare), sub acţiunea razelor X, UV, etc.
La încetarea acţiunii agenţilor precipitanţi, proteinele nu revin la forma
iniţială, deoarece structura spaţială a proteinelor (secundară, terţiară) suferă
o depliere, o dezorganizare, care însă nu afectează şi structura primară.
Precipitarea ireversibilă a proteinelor este însoţită de transformări chimice
mai profunde ale proteinelor (denaturarea proteinelor).

• Caracterul amfoter al proteinelor se datorează prezenţei în molecula lor a
grupărilor acide (-COOH) sau bazice (-NH2) libere ale resturilor
aminoacizilor dicarboxilici sau diaminici din constituţia proteinelor.
Datorită sarcinilor electrice, proteinele migrează în câmp electric spre anod
în soluţie bazică şi spre catod în soluţie acidă. Fenomenul stă la baza
separării şi purificării proteinelor prin metoda numită electroforeză.
• Proteinele prezintă activitate optică, datorită atât aminoacizilor constituenţi
care conţin atomi de carbon asimetrici, cât şi asimetriei întregului agregat
macromolecular. Orice modificare a structurii proteinei este însoţită de
schimbarea rotaţiei specifice, care indică denaturarea proteinei.

Hidroliza. Sub influenţa acizilor, bazelor sau a enzimelor proteolitice catena polipeptidică se
scindează cu formarea unor fragmente polipeptidice, care în final hidrolizează, punând în libertate toţi
aminoacizii constituenţi.
Denaturarea. Sub acţiunea unor agenţi fizici şi chimici proteinele sunt modificate structural, cu
păstrarea masei moleculare, fenomen cunoscut sub numele de denaturare, care este însoţit de
pierderea activităţii fiziologice a proteinelor. Agenţii denaturanţi pot fi clasificaţi astfel:
• agenţi fizici: temperaturile ridicate, radiaţii UV, razele X, ultrasunetele etc.;
• agenţi chimici: soluţii concentrate de acizi şi baze tari, sărurile unor metale grele (Hg, Pb,
Cd etc.), compuşi ai arsenului, solvenţi organici etc.
Denaturarea proteinelor reprezintă un proces complex, care implică modificări ale structurii
secundare şi terţiare a proteinelor (desfacerea sau modificarea legăturilor de hidrogen, a legăturilor
disulfurice, ionice etc.), însoţite de deplierea catenelor şi modificarea arhitecturii moleculare. În
funcţie de natura agenţilor chimici, denaturarea poate fi reversibilă sau ireversibilă. Denaturarea
determină scăderea solubilităţii şi a capacităţii proteinelor de a absorbi apa, modifică viscozitatea,
presiunea osmotică, activitatea optică şi gradul de hidroliză, ca şi activitatea fiziologică. Denaturarea
ireversibilă a proteinelor joacă un rol important în fenomenele vitale, de exemplu, îmbătrânirea
seminţelor şi pierderea capacităţii de germinare, fenomenul de îmbătrânire la oameni, animale etc.
În industria alimentară denaturarea proteinelor este utilizată la prepararea produselor alimentare
prin coacere, uscarea legumelor, fabricarea laptelui praf etc.

Proprietăţi biochimice ale proteinelor
Organismele vii prezintă proprietatea specifică de a putea sintetiza proteine proprii din
aminoacizii preluaţi prin alimentaţie sau rezultaţi la hidroliza enzimatică a proteinelor alimentare.
Proteinele au proprietatea de a fi organ-specifice, deoarece fiecare organ al aceleiaşi plante sau
al aceluiaşi animal conţine proteine specifice, diferite de proteinele altor organe ale aceluiaşi individ.
Proteinele sunt totodată şi specie-specifice, deoarece acelaşi organ de la diferite specii, animale
sau vegetale, conţine proteine specifice, diferite de ale aceluiaşi organ al unui individ din altă specie.
Specificitatea proteinelor se manifestă şi prin proprietăţile lor imunologice: inocularea unei
proteine străine în organismul unui animal provoacă apariţia în serul acestuia a unei substanţe
capabile să precipite numai proteina care a fost inoculată. Substanţele inoculate se numesc antigeni şi
pot fi: proteine, poliglucide, asociaţii complexe glucide-lipide-poliprotide, care sunt străine pentru
organismul în care au pătruns şi declanşează în consecinţă biosinteza unor proteine specifice de
apărare, denumite anticorpi. Antigenul reacţionează cu anticorpii formaţi, determinând reacţia
antigen-anticorp, prin care este anihilată acţiunea nocivă a antigenului. Formarea anticorpilor
coincide cu instalarea în organism a unei rezistenţe specifice (imunitate) faţă de agentul patogen.
Reacţiile imunologice stau la baza preparării şi utilizării serurilor şi vaccinurilor în vederea imunizării
organismelor contra infecţiilor microbiene.

Proteine globulare sau sferoproteine
Sunt proteine solubile în apă sau în soluţii diluate de săruri, ale căror macromolecule cu
structură tridimensională sunt înfăşurate, rezultând o formă compactă, aproape sferică a lanţului
polipeptidic.
Au un rol metabolic important deoarece se găsesc în interiorul celulelor şi în lichidele din
organism şi intră în constituţia unor enzime (ca parte proteică), a unor pigmenţi (cloroglobinele,
hemoglobina).
În funcţie de solubilitate, caracter chimic, proprietăţi biologice, proteinele globulare se
diferenţiază astfel:
Albuminele sunt caracterizate printr-o mare solubilitate în apă şi uşurinţa de a fi precipitate cu o
soluţie saturată de electroliţi (sulfat de amoniu). Au masă moleculară mică şi caracter slab acid. Prin
încălzire la 70 0C coagulează ireversibil. Deoarece albuminele sunt asociate cu globulinele, de care se
separă pe baza diferenţei de solubilitate, ele se întâlnesc împreună în proteine. Albuminele sunt
răspândite în toate organele plantelor, mai frecvent în seminţe (leucozina în grâu, secară, legumelina
în mazăre, soia). Albuminele sunt prezente şi în plasma sanguină (serumalbumina), lapte
(lactalbumina), albuşul de ou (ovalbumina)etc.
Globulinele formează împreună cu albuminele masa principală a protoplasmei celulare.
Globulinele se găsesc ca substanţe de rezervă, alături de albumine mai ales în seminţe. Sunt
insolubile sau greu solubile în apă şi solubile în soluţii diluate de săruri. Precipită uşor cu soluţie de
sulfat de amoniu 50%. Prezenţa în structura lor a acidului aspartic şi glutamic le imprimă caracter
acid. În regnul vegetal, 50% din totalul proteinelor îl constituie globulinele din seminţele de
leguminoase şi oleaginoase, cu rol de substanţe de rezervă pentru aceste plante. Globuline se mai
întâlnesc în cartofi, spanac şi tomate. Dintre globulinele de origine animală mai importante sunt
serumglobulina şi lactoglobulina.
Glutelinele sunt răspândite în seminţele cerealelor şi în părţile verzi ale plantelor. Sunt
insolubile în apă şi în alcool, dar se dizolvă în soluţii diluate de baze sau de acizi. Glutelinele conţin
acid glutamic şi prezintă caracter acid. Au valoare alimentară deosebită, jucând un rol important în
procesul de panificaţie.
Histonele sunt răspândite preponderent în regnul animal şi mai puţin în regnul vegetal. Conţin
cantităţi mari de arginină şi de histidină, aminoacizi care le imprimă caracter bazic.

Proteine fibrilare (scleroproteine)
Proteinele fibrilare (scleroproteine) au aspect filiform, fiind compuse din catene polipeptidice
individuale lungi, sub formă de filamente, unite lateral prin legături încrucişate, formând o structură
stabilă.
Sunt insolubile în apă şi constituie substanţe de schelet şi de protecţie. Prezintă o mare
rezistenţă la acţiunea hidrolizantă a factorilor chimici şi a enzimelor. Se găsesc preponderent în
organismele animale şi sunt reprezentate prin:
• colagene - în ţesutul conjunctiv, piele, tendoane, cartilagii, ligamente;
• keratine - proteine constituente ale epidermei, părului, penelor şi formaţiilor cornoase (unghii,
coarne, copite);
• miosina - proteina din muşchi;
• elastine - participante la structura fibrelor elastice din artere şi tendoane;
• fibrinogenul - constituie 4% din proteinele plasmei sanguine cu rol esenţial în coagularea
sângelui etc.

Heteroproteide
Heteroproteidele (proteide sau proteine conjugate) sunt poliprotide

superioare care la hidroliză totală pun în libertate o componentă
proteică şi o componentă neproteică (prostetică).
Clasificarea heteroproteidelor se face în funcţie de natura grupării
prostetice astfel:
• glicoproteide (componenta prostetică este o glucidă);
• lipidoproteide (componenta prostetică este o lipidă);
• fosfoproteide (componenta prostetică este acidul fosforic);
• cromoproteide (componenta prostetică este un colorant);
• metalproteide (componenta prostetică este un metal);
• nucleoproteide (componenta prostetică este un acid nucleic).

Metalproteidele sunt heteroproteide care au drept grupare
prostetică un metal (Fe, Mg, Mn, Cu, Zn, Co etc.) legat covalent-
coordinativ sub forma de chelaţi, care conferă proteinelor
proprietăţi speciale, enzimatice, hormonale etc. Metalproteidele
reprezintă forme de depozitare şi de transport ale diferitelor
metale în organismele vii. Dintre metalproteidele cu fier
(ferproteide) de o deosebită importanţă este ferredoxina, prezentă
în cloroplaste cu rol important în procesele de oxido-reducere şi
feritina, răspândită în ficat, în splină, care conţine 25% Fe
trivalent legat de proteină şi care constituie rezerva de fier pentru
hemoglobine şi hemenzime.
Dintre metalproteidele cu cupru, cele mai importante sunt
hemocianinele care reprezintă pigmenţii respiratori din sângele
moluştelor şi artropodelor şi ceruloplastina implicată în
transportul cuprului în sânge.
Există şi metalproteide cu zinc întâlnite într-o serie de enzime, de
exemplu, anhidraza carbonică, carboxipeptidaza, precum şi
metalproteide cu mangan, magneziu şi vanadiu.
Cromoproteidele porfirinice sunt cele mai răspândite dintre cromoproteide.
Componenta prostetică este un inel porfirinic, format din patru nuclee pirolice,
legate prin punţi metinice (=CH-).
Structura porfirinică rezultă prin substituirea atomilor de hidrogen de la atomii
de carbon din poziţiile 1-8, cu diferiţi radicali.
Protoporfirina, componentă a hemoglobinelor, cea mai răspândită dintre
cromoproteidele porfirinice, se caracterizează prin prezenţa următorilor
radicali:
• metil (CH3) la: C1, C3, C5, C8;
• vinil (-CH=CH2) la: C2, C4;
• propionil (-CH2 –CH2-COOH) la: C6, C7.
În structura porfirinică pot exista şi metale, cum ar fi: Mg, Fe, Cu, Zn etc.
Cromoproteidele se deosebesc între ele prin:
• natura componentei proteice;
• natura radicalilor grefaţi pe nucleul porfirinic.
Structura porfirinică reprezintă o grupare prostetică comună unei serii de
heteroproteide cu funcţii biologice foarte importante, cum ar fi: cloroglobinele,
hemoglobinele, citocromii, catalaza, peroxidaza, fitocromul etc.

etc.
CH CH2 CH3
2 3
1 A B 4 H3C CH CH2
N HN N HN
N
H NH N NH N
8 C D 5 H3C CH3
7 6
pirol
CH2 CH2
CH2 CH2
COOH COOH
inel porfinic protoporfirină

Hemoglobinele (A, A2, A3, F) sunt cromoproteide cu structură feroporfirinică, de culoare
roşie, prezente în sângele tuturor vertebratelor. Componenta proteică (96%), este o
globină (asemănătoare histonei, cu caracter bazic), iar componenta neproteică (prostetică)
este hemul (4%).
În timp ce proteina globina diferă de la o hemoglobină la alta, imprimând hemoglobinelor
specificitatea, structura porfirinică a hemului este comună tuturor speciilor vertebratelor
şi este întâlnită şi în: citocromi, peroxidaza, catalaza, fitocrom etc. Componenta proteică,
globina este o proteină organ-specifică.
Hemul are o structură identică cu a protoporfirinei, în centrul căreia se află ionul Fe2+
legat hexacoordinativ. Hemoglobina se combina cu O2 (la presiunea din alveolele
pulmonare) formând oxihemoglobina, compus disociabil la presiunea mai mică din
capilarele tisulare. În aceleaşi condiţii, hemoglobina poate reacţiona reversibil cu CO2,
(produs de biodegradare metabolică) cu formarea carbhemoglobinei, care este
transportată spre locul unde CO2 poate fi înlocuit cu O2.
Funcţia transportoare de O2 şi CO2 esenţială în respiraţie, încetează când hemoglobina
reacţionează ireversibil cu CO cu formarea carboxihemoglobinei, nedisociabilă, care
blochează funcţia hemoglobinei, producând asfixia (intoxicarea) organismului. Afinitatea
hemoglobinei pentru CO este de aproximativ 210 ori mai mare decât afinitatea pentru O2,
astfel încât în prezenţa CO în aerul respirat, hemoglobina nu mai leagă oxigenul ci
monoxidul de carbon.

HEM

Nucleoproteidele sunt cele mai importante şi complexe heteroproteide, în care
componentă prostetică sunt acizi nucleici, iar partea proteică este reprezentată de
proteine cu caracter bazic din clasa histonelor şi protaminelor.
Nucleoproteidele au un rol esenţial în activitatea vitală a organismelor, deoarece sunt
constituente ale tuturor celulelor (îndeosebi ale nucleelor celulelor animale şi vegetale),
localizate cu precădere în zonele organismului care reprezintă sediul de multiplicare a
celulelor, de sinteză a proteinelor. Nucleoproteidele intră şi în constituţia bacteriilor, iar
virusurile filtrante sunt acizi nucleici aproape puri.
Nucleoproteide
Componenta prostetică = acizi nucleici (polinucleotide)
Componenta
Mononucleotide
proteică
Nucleozide
Componente glucidice Baze azotate
Pirimidinice purinice H3PO4
Deoxiriboza riboza Citozina uracil timina adenina guanina

Componentele acizilor nucleici
a) Componentele glucidice ale acizilor nucleici sunt pentozele deoxiriboza şi riboza:
deoxiriboza
H C O
H C H CH2OH OH
O
H C OH H H
H C OH
H H
H2C OH
OH H
riboza
H C O
CH2OH OH
H C OH O
H C OH H H
H C OH H H
H2C OH OH OH
După natura chimică a componentei glucidice nucleoproteidele se clasifică în:

• deoxiribonucleoproteide (localizate în nucleul celulelor, cromozomi, mitocondrii);
• ribonucleoproteide (răspândite în citoplasma celulară, ribozomi, nucleul celular).

Bazele azotate pirimidinice întâlnite frecvent în structura acizlior nucleici sunt: citozina,
uracilul şi timina. Ele pot fi reprezentate prin următoarele forme izomere:
NH2 NH NH2
N HN N
citozina
O N O N HO N
H H
O OH OH
CH3 CH3 CH3
N HN N N
N O N O N HO N
timina H H
O OH OH
nucleu
pirimidinic
HN N N
O N O N HO N
H H
uracil

Bazele purinice care participă la structura acizilor nucleici sunt adenina (6-aminopurina) şi
guanina (2-amino-6-hidroxipurina). Şi în cazul bazelor azotate purinice, tautomerii întâlniţi în acizii
nucleici sunt cei în care atomul de oxigen se află sub formă cetonică, iar cel de azot sub formă
amidică.
NH2 OH
N N N
N N N
N N N N
H N H H2N N H
nucleu purinic adenina guanina

În ADN-ul unor bacteriofagi a fost identificată şi 6-metil-amino-purina. Deoarece forma
lactamică este predominantă la formarea de nucleotide, bazele azotate stabilesc legături covalente de
tip N-glicozidic cu hidroxilul semiacetalic de la C1 al deoxiribozei sau ribozei.
mononucleotida 1
mononucleotida 1
OH O O
OH + H O O
O P OH P P
- 2 H2O
OH HO OH + HO CH2 HO O CH2
mononucleotida 2 O mononucleotida 2
Acidul fosforic (H3PO4) esterifică componenta glucidică imprimând caracter acid mononucleotidelor şi
acizilor nucleici. El contribuie la formarea macromoleculelor polinucleotidice ale acizilor fosforici prin legăturile
fosfodiesterice pe care le formează, în urma reacţiei cu grupele –OH ale componentei glucidice de la două mononucleotide
vecine. Esterificarea poate avea loc în poziţia 5’, 3’ sau 2’ din molecula ribozei sau în poziţia 5’ şi 3’ din molecula
deoxiribozei.

Nucleozide
Nucleozidele sunt componente structurale ale mononucleotidelor, constituite din

componenta glucidică şi o bază azotată. Din punct de vedere structural,
nucleozidele sunt N-glicozide, rezultate în urma reacţiei de condensare dintre
atomul de hidrogen legat de atomul de azot al bazei azotate (N3 de la bazele
pirimidinice şi N9 de la bazele purinice) şi hidroxilul –OH glicozidic de la C1, aflat
în poziţia β a glucidei.
N
NH2 NH2
H
CH2OH OH CH2OH OH
N N O O
N
3 9
O N N N
H H
citozină adenină glucidă baza azotată

Pentru formarea numelui nucleozidelor se utilizează terminaţia “idină” pentru nucleozide care
conţin ca bază azotată o bază pirimidinică: citozina → citidina; timina → timidina; uracilul → uridina.
Pentru nucleozidele care conţin o bază azotată purinică se utilizează terminaţia “ozină”: adenina →
adenozina; guanina → guanozina. Deoxiribozidele atasează la denumire prefixul “deoxi” sau “d”:
deoxicitidina, deoxiuridina, deoxitimidina, deoxiadenozina, deoxiguanozina.
NH2 O O
CH3
N HN HN
citozina uracil timina
CH2OH O N O N CH2OH O
CH2OH O N
O O
H H H H H H
H H H H H H
OH OH OH OH OH OH
citidina uridina timidina
NH2 OH
N N
N N
adenina guanina
CH2OH N N CH2OH N N NH2
O O
H H H H
H H H H
OH OH OH OH
adenozina guanozina
Nucleotide
Nucleotidele sunt unităţile monomere, structurale ale acizilor nucleici
(polinucleotide macromoleculare). Părţile componente ale mononucleotidelor
sunt unite prin două tipuri de legături:
• N-glicozidică - între pentoză şi atomul de azot din poziţia 3 sau 9 de la bazele
azotate.
• Tip ester, rezultate prin condensarea uneia dintre grupele –OH cu caracter
acid de la acidul fosforic cu una dintre grupele –OH de la C3’ sau C5’ ale
deoxiribozei, respectiv, C2’, C3’ sau C5’ ale ribozei. În structura organismelor
vii sunt predominante nucleotidele care posedă radicalul fosforic în poziţia C5’.
Din punct de vedere chimic, mononucleotidele sunt esteri mono-, di-,
trifosforici ai nucleozidelor. În funcţie de componenta glucidică şi de baza
azotată, se deosebesc ribonucleotide şi dezoxiribonucleotide (pirimidinice şi
purinice).
Denumirea nucleotidelor se formează utilizând sufixul “ilic” ataşat numelui
derivat de la baza azotată şi prefixul “acid” (care semnifică prezenţa restului de
acid fosforic în moleculă). Un alt mod de denumire este cel care ataşează
prefixului “acid” la numele nucleozidului şi indică numărul şi poziţia grupei
(grupelor) fosforice legate de componenta glucidică (acid adenozin-5’-
trifosforic, acid citidin-3’-monofosforic etc.).
citidin-3’-monofosforic etc.).
NH2 NH2 NH2
N N N
O
O N CH2OH O N CH2OH O
HO P O CH2 O N
O O
H H H H
OH H H
H H H H
H H
OP OH OH OP
OH OH
acid citidin 5'-monofosforic acid citidin 3'-monofosforic acid citidin 2'-monofosforic

acid citidilic acid citidilic acid citidilic
NH2
N
O O O
HO P ~ O P ~ O P O CH2 O N
O
OH OH OH H H
H H
OH OH
acidul citidin 5'-trifosforic
acid citidilic

numitelor “substanţe (molecule) macroergice”.
NH2 NH2
N N
N N
N N
O N O N
HO P O CH2 HO P O CH2
O O
OH H H OH H H
H H H H
OH OH OH H
acid adenozin 5'-monofosforic acid deoxiadenozin 5'-monofosforic

acid adenilic acid deoxiadenilic
NH2
N
N
O O O
N
~ N
HO P O P ~ O P O CH2
O
OH OH OH H H
H H
OH OH
acid adenozin 5'-trifosforic

acid adenilic

Importanţa biochimică a nucleotidelor
Acidul citidilic a fost obţinut prin hidroliza acizilor nucleici din drojdii şi din germenii de grâu.
Acidul uridilic este componentă a multor coenzime şi a fost separat prin hidroliza acizilor nucleici din
drojdii şi germeni de porumb. Acidul adenilic (AMP) se găseşte în drojdia de bere, iar acidul guanilic
intră în structura ARN din organismele vegetale şi animale.
Hidroliza nucleotidelor în prezenţa enzimei 5’-nucleotidaza conduce la eliberarea acidului fosforic
şi a unei cantităţi de energie corespunzătoare fiecărei legături macroergice, cu păstrarea legăturii N-
glicozidice dintre baza azotată şi componenta glucidică.
Unele difosfonucleotide acţionează drept coenzime, activând unele glucide participante la
biosinteza diglucidelor şi poliglucidelor. De exemplu:
• Adenozinmonofosfatul (AMP) este componentă a coenzimei NAD
(nicotinamidadenindinucleotida) împreună cu nicotinamidnucleotida.
• Nucleotida UTP (uridintrifosfatul) activează glucoza în vederea biosintezei diglucidelor
maltoza şi zaharoza.
• Acidul cidintrifosforic (CTP) activează bazele azotate participante la biosinteza lipidelor
complexe.
• ATP (acidul adenozintrifosforic) este unul dintre cei mai importanţi compuşi
macroergici, care eliberează la hidroliză o mare cantitate de energie, necesară bunei desfăşurări a
proceselor metabolice. Refacerea ATP este un proces endergonic, care se realizează cu aport de
energie.
Energetica sistemului ATP  ADP + Pi implică două aspecte fundamentale:
a) conservarea energiei chimice rezultate din metabolism prin formarea ATP din ADP şi
fosfat anorganic (Pi):
ADP + Pi → ATP
b) eliberarea şi utilizarea energiei chimice stocate în ATP pentru nevoile biologice ale
organismului (procese chimice, electrice, osmotice, mecanice).
ATP → ADP + Pi
Sistemul ATP  ADP + Pi poate fi considerat purtătorul material al mesajului energetic

specific organismelor vii.
Acidul adenozintrifosforic (ATP) reprezintă forma de captare şi utilizare treptată, controlată a energiei
solare, acumulată sub forma legăturilor macroergice.
Elemente structurale ale acizilor nucleici ADN şi ARN
Elemente de structură Acizii AND Acizii ARN
Componenta glucidică Deoxiriboza Riboza
Bazele azotate
a) pirimidinice a) citozina şi timina a) citozina şi uracilul
b) purinice b) adenina şi guanina b) adenina şi guanine
Masa moleculară 106 3,5  104 rARN
25  106 mARN
20-30  103 tARN
Structura generală a Structură primară, rARN - monocatenară, pliată
macromoleculei secundară, terţiară mARN - monocatenară, liniară
tARN - monocatenară, parţial elicoidală
Funcţia biochimică Sediul mesajului rARN - sediul sintezei proteinelor
genetic mARN - transmiterea mesajului ARN pe ribozomi
tARN - transferul specific individual al
aminoacizilor

structura primară a acizilor nucleici ADN:
Adenina
CH2OH
O
H H
H H
O O H
P
HO O Guanina
CH2
O
H H
H H
H
O O
P
HO O Citozina
CH2
O
H H
H H
H
O O
P
HO O Timina
CH2
O
H H
H H
H
O O
P
HO O
Fig. 4.1. Structura primară a acizilor nucleici ADN

O
H NH O O P O
O CH3
N H O
O P O N HN
A T H H
OH
CH2 N N O N H H
O O
H H OH CH2
H O P O
H HNH
O
O H O
N H
O P O NH N
G H H
OH
CH2 N
O N NH O N H H
H
H H O
OH CH2
H H O P O
O H NH O
H O
O P O N HN N H H
C
CH2 OH N N H H
O O HN N
H O
H H OH CH2
H H O P O
O H
O
O P O
OH
Fig. 4.2. Structura secundară a acizilor nucleici ADN

Structura terţiară a acizilor nucleici ADN
Structura terţiară a acizilor ADN reprezintă modul
de aranjare a macromoleculelor în cromozomi.
Este o structură pliată şi răsucită în mod specific,
în care legăturile de hidrogen au de asemenea un
rol important, astfel încât, într-un cromozom să
poată fi cuprinsă o cantitate cât mai mare de acid
nucleic ADN.

Acizii ribonucleici ARN
Acizii nucleici ARN (acizii
structura ribonucleici)
primară sunt poliribonucleotide macromoleculare,
a acizilor nucleici ARN.
localizate în protoplasmă. NH 2
N
N
N N
HO O
O
H H
N
H H NH
O OH
O P O- N N NH2
O O NH2
O
H H
N
H H
O OH
O P O- N O
O O O
O
H H
NH
H H
O OH
O P O- N O
O O
O
H H
H H
O OH
O P O-
O-
Fig. 4.3. Structura primară a acizilor nucleici ARN

Structura secundară a acizilor ARN este reprezentată de un lanţ polinucleotidic care, pe
anumite porţiuni, prezintă structură dublu spiralată, ca rezultat al plierii lanţului monocatenar şi
formării legăturilor de hidrogen între bazele azotate complementare (citozină-guanină şi adenină-
uracil). Stabilitatea crescută conferită macromoleculeleor de ARN datorită formării porţiunilor dublu
spiralate, este determinată de pH-ul soluţiei, de forţa ionică şi de temperatură. Deoarece în structura
ARN, catena macromoleculară pereche lipseşte, raporturile bazelor azotate complementare (A/U şi
C/G) nu vor mai fi egale cu unitatea ca în cazul ADN.
Acizii nucleici ARN se clasifică după valorile maselor moleculare, structura chimică, funcţia
biologică şi rolul lor în biosinteza proteinelor în trei clase:
• acizi ribonucleici mesageri, matriciali sau informaţionali (mARN, iARN);
• acizi ribonucleici de transport sau solubili (tARN, sARN);
• acizi ribonucleici ribozomali (rARN).

Virusurile
Virusurile sunt complexe cu structură nucleoproteidică constituite din acizi nucleici ADN sau
ARN (ca material genetic) şi proteine specifice.
Virusurile prezintă o structură extrem de simplificată, care nu le poate asigura un metabolism
propriu, virusurile situându-se la limita dintre viu şi neviu.
Din această cauză, un virus existent în stare pură (virion) nu se poate reproduce singur
(autoreproducere). Pentru reproducere, virusurile trebuie să pătrundă în interiorul unei celule
specifice a unui organism viu, şi să declanşeze mecanismul de a se autoreplica prin intermediul
celulei gazdă. Virusurile se clasifică, în funcţie de tipul acidului nucleic conţinut în virusuri ADN şi
virusuri ARN.
Acidul nucleic specific fiecărui tip de virus prezintă două caracteristici:
• este purtătorul potenţial al proprietăţilor infectante;
• este purtătorul informaţiei genetice, deci este responsabil pentru autoreplicarea virusului în
celula infectată.
Pătrunse în celule, virusurile deturnează biosinteza celulară proprie, cu precădere spre sinteza
componentelor moleculare ale virusului.
Acizii ARN şi ADN virali se ataşează de ribozomii celulei gazdă manifestând prioritate faţă
de acizii nucleici celulari şi astfel se biosintetizează acizii nucleici virali.

1. Valina este un aminoacid:
a. Monoamino-momocarboxilic;
b. Monoamino-dicarboxilic;
c. Diamino-monocarboxilic;
d. cu structură heterociclică.
2. Identificaţi din şirul următor doar aminoacizii cu structură monoamino-monocarboxilică:
a. Acid glutamic, acid aspartic, serină, izoleucină;
b. Acid aspartic, valină, lisină, glicină;
c. α-alanină, valină, serină, cisteină;
d. ornitină, fenilalanină, acid glutamic, triptofan.
3. Proteinele se denaturează în prezenţă de:
a. Apei;
b. Săruri ale metalelor grele;
c. Acizi minerali şi acizi organici ;
d. Lipide şi glucide.
4. Triptofanul este un aminoacid cu structură:
a. alifatică;
b. aromatică;
c. hidroxilică;
d. heterociclică cu caracter aromatic.
5. Putresceina şi cadaverina sunt amine rezultate în procesul de putrefacţie printr-o reacţie de:
a. Decarboxilare;
b. Dezaminare;
c. Substituţie cu metale;
d. Clorurare. Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA
1. Glutationul este o tripeptidă formată din trei aminoacizi:
a. Acid glutamic, serină, glicină;
b. Acid glutamic, cisteină, glicină;
c. Acid glutamic, cisteină, alanină;
d. Acid aspartic, cisteină, glicină.
2. Hemul are o structură identică cu a protoporfirinei in centrul căreia se află ionul metalului:
a. Fe3+;
b. Ni2+;
c. Mg2+;
d. Fe2+.
3. Monoglucidele care intră în componenţa acizilor nucleici sunt:
a. Riboza şi deoxiriboza;
b. Glucoza şi fructoza;
c. Riboza şi fructoza;
d. Ribuloza şi deoxiriboza.
4. Bazele azotate din structura ADN-ului sunt:
a. Adenina, guanina, citozina, uracilul;
b. Adenina, guanina, citozina, timina;
c. Adenina, guanina, timina, uracilul;
d. Adenina, timina, citozina, uracilul.
5. Bazele azotate din structura ARN-ului sunt:
a. Adenina, guanina, citozina, uracilul;
b. Adenina, guanina, citozina, timina;
c. Adenina, guanina, timina, uracilul;
d. Adenina, timina, citozina, uracilul. Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

Holoproteide (Proteine)

Încărcat de

Informații document

Drepturi de autor

Formate disponibile

Partajați acest document

Partajați sau inserați document

Opțiuni de partajare

Vi se pare util acest document?

Este necorespunzător acest conținut?

Drepturi de autor:

Formate disponibile

Holoproteide (Proteine)

Încărcat de

Drepturi de autor:

Formate disponibile

Holoproteide (Proteine)

biopolimeri alcătuiţi dintr-un număr foarte

Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

modelul paralel modelul antiparalel

Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

CH2 SH HS CH2 [O] CH2 S S CH2

• legături fosfodiesterice, stabilite la nivelul grupelor -OH esterificabile ale

• legături ionice între resturile carboxilat (-COO-) de la aminoacizii dicarboxilici (acidul

Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

• Starea coloidală a proteinelor în soluţie le

Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

Heteroproteidele (proteide sau proteine conjugate) sunt poliprotide

Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

inel porfinic protoporfirină

Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

După natura chimică a componentei glucidice nucleoproteidele se clasifică în:

Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

Nucleozidele sunt componente structurale ale mononucleotidelor, constituite din

Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

citidina uridina timidina

acid citidin 5'-monofosforic acid citidin 3'-monofosforic acid citidin 2'-monofosforic

Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

acid adenozin 5'-monofosforic acid deoxiadenozin 5'-monofosforic

acid adenozin 5'-trifosforic

Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

Sistemul ATP  ADP + Pi poate fi considerat purtătorul material al mesajului energetic

Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

Fig. 4.2. Structura secundară a acizilor nucleici ADN

Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

Curs Biochimie Ileana Carmen MANCIULEA

S-ar putea să vă placă și