CITOPLASMA CELULAR

Citoplasma reprezint componenta celulei care ocup

teritoriul aflat ntre membrana celular i nveliul nuclear. n
componena citoplasmei se disting dou faze:
O faz fluid (citosolul), format din ap, electrolii, molecule
organice mici, proteine solubile (termen introdus la
fracionarea celulei prin centrifugare diferenial). n citosol se
defoar sinteza de aminoacizi, monozaharide, acizi grai
i glicerol.
O faz solid n a crei alctuire intr:
citoscheletul (organite nedelimitate de membrane proprii) -
reprezentate de microtubuli, filamente intermediare
(ansambluri de susinere sau de ghidare), molecule
proteice cu funcie contractil (reprezentate de
microfilamente de actin i miozin) i proteine reglatoare
(troponin, calmodulin i tropomiozin (structuri implicate
n contracie i reglarea contraciei);
organite celulare implicate n sinteze proteice (ribosomii);
organite delimitate de membrane proprii (mitocondriile,
reticulul endoplasmic, lisosomii, aparatul Golgi);
incluziuni metabolice (glicogen, picturi lipidice, pigmenii).
Aparatul locomotor al celulei
Filamentele de miozin sunt formate din
proteina numit miozin care constituie
fraciunea proteic cea mai important cantitativ
i funcional n fibra musculara scheletal.
Aceasta poate fi de mai multe feluri, ns
prototipul rmne miozina din esutul muscular.
Molecula de miozin este asimetric, ceea ce
explic anizotropia sau birefringena benzilor
ntunecate (A) din miofibril (vezi structura fibrei
musculare striate); are aspectul unui bastona,
cu o zona globular (capul moleculei de
miozin, la una din extremiti) i una liniar. Are
o lungime de 160 nm i o grosime de 2 nm;
regiunea globular are diametrul de 4-5 nm i
lungimea de 15-20 nm, fiind alctuit din dou
subuniti : subunitatea S1 i subunitatea S2.
Sub aciunea controlat a tripsinei, molecula de miozin se
desface n dou fragmente numite meromiozine:
- meromiozin uoar, numit L-meromiozina i
- merozin grea, numit H-meromiozina.
L-meromiozina apare ca un bastona cu lungimea de 80
nm i grosimea de 2 nm. Nu are aciune ATP-azic i nu se
combin cu actina pentru a forma complexul actin-
miozin.
H-meromiozina are o poriune liniar de 60 nm care se
termin cu o parte globular de 20/5 nm. H-meromiozina
prin tratare cu papain se scindeaz n dou subuniti:
- S1-H meromiozina i
- S2-H meromiozina.
Fraciunea S1-H-meromiozina are o greutate molecular de
120 kDa i corespunde poriunii globulare a H-
meromiozinei. Aceasta fraciune conine dou proprieti
fundamentale ale miozinei:
activitatea ATP-azic
capacitatea de a interaciona cu actina.
Fraciunea S2-H-meromiozina are o greutate molecular
de 60 kDa i i lipsesc cele dou proprieti ale S1-H
meromiozinei. Astfel, poriunea liniar a moleculei de
miozina este format din L-meromiozin i din fraciunea
S2 a H-meromiozinei; capul moleculei de miozin este
reprezentat de fraciunea S1 a H-meromiozinei.
Molecula de miozin are n structura sa dou regiuni de
mobilitate (de flexibilitate): una ntre L-meromiozin i H-
meromiozin i alta ntre fraciunile S1-i S2- a H-
meromiozinei.
Filamentele de actin conin n afar de moleculele
contractile de actin i moleculele reglatoare de troponin i
tropomiozin. Poriunea axial a filamentului de actin
conine molecula contractil reprezentat de actina F (actina
fibrilar), iar tropomiozina este aezat sub form de
bastona de-a lungul axului de actina F. Troponina formeaz
uniti proteice globulare dispuse la extremitatea moleculei
de tropomiozin (la intervale de 40 nm de-a lungul
filamentului de actin).
Molecula de actin se gsete sub dou forme:
- actina globular (actina G), care este monomerul de
actin i
- actina fibrilar (actina F), care reprezint forma
polimerizat a actinei G .
G-actina este o molecul globular cu diametrul de 5,5 nm,
rezultat prin nfurarea unui singur lan polipeptidic format
din 374 de aminoacizi.
F-actina se prezint sub form de filamente cu grosimea de 7-
8nm i este alctuit din dou lanuri polipeptidice dispuse n
helix, cu o perioad repetitiv de 35-40nm. Fiecare lan este
alctuit dintr-o singur serie de subuniti de actin G, pentru
fiecare tur de helix existnd 13,5 uniti de actin G.
Tropomiozina este o molecul proteic cu rol reglator i cu o
greutate de 70 kDa. Are form de bastona cu o lungime de
40 nm i este alctuit din dou lanuri polipeptidice, fiecare
cu cte 284 de aminoacizi, tropomiozina fiind aezat n
jgheabul filamentului de actin F.
Troponina este o protein reglatoare compus din 3 uniti:
1. troponina C, care leag specific ionii de calciu;
2. troponina T, care se leag de tropomiozin;
3. troponina I, care blocheaz interaciunea actin-miozin.
FUNCII
Filamentele de miozin sunt filamente mai
groase i contribuie prin subunitile sale (H-
meromiozina) la formarea punilor transversale
care vor interaciona cu situsul de legtur de pe
suprafaa moleculei de actin G; are i activitate
ATP-azic.
Filamentele de actin sunt filamente subiri
care stimuleaz activitatea ATP-azic a
miozinei;
Tropomiozina se leag de actin i mpreun
cu complexul troponinic regleaz interaciunea
miozin-actin;
Troponina leag ionii de calciu, inhib
activitatea actinei i se leag de tropomiozin.
Contracia muscular
Contracia muscular const n alunecarea (glisarea) i
ntreptrunderea filamentelor subiri de actin printre
cele groase de miozin. Aceast teorie susine refacerea
i desfacerea ciclic, repetitiv a unor legturi ntre
punile transversale ale moleculei de miozin (S1-H
meromiozin) i filamentele de actin.
La fiecare ciclu de ataare-detaare a punilor transversale se
realizeaz o micare a filamentelor de actin (ctre centrul
sarcomerului) cu aproximativ 5-10 nm, corespunztor unei uniti
de actin G.
Sarcomerul este unitatea funcional a miofibrilelor, structuri
care ocup aproape n ntregime citoplasma fibrelor musculare,
cu rol n contracia muscular. Miofibrilele sunt alctuite din
filamente de actin i miozin cu dispunere specific, asociate
cu diferite proteine reglatoare.
Termenul de cuplare-excitare-contracie se refer la
mecanismul prin care impulsul electric de la nivelul sarcolemei
produce contracia miofibrilei. Acest proces parcurge mai multe
etape:
a)Sistemul transversal (sistemul T) reprezint o component
specializat a sarcolemei (sub forma unor microtubuli) care
ptrunde n sarcoplasma fibrei musculare printre miofibrile,
face jonciune cu poriunile dilatate ale R.E. care reprezint
sistemul L (longitudinal) i care conduce potenialul de aciune
de la nivelul sarcolemei (potenial preluat de la placa motorie
sinapsa neuromuscular) pn n vecintatea reticulului
sarcoplasmic.
b) Ca urmare a semnalului primit de la sistemul T, ionii de Ca2+
depozitai n cisternele terminale ale RE i legai de o protein cu
afinitate pentru ionii de calciu (numit calsechestrin), sunt eliberai
prin canalele de calciu ale membranei RE n sarcoplasm.
c) Datorit creterii concentraiei de calciu (de la 107M la 106M), n
sarcoplasma fibrei musculare se declaneaz contracia prin
intermediul unei proteine numit troponina C (proteina receptor
pentru calciu).
d) n stare de relaxare a fibrei musculare (de la o concentraie a
calciului de aproximativ 107 M) troponina C nu leag ionii de calciu
iar tropomiozina blocheaz situsul de legtur dintre puntea
transversal (S1-H meromiozina care pleac din capul moleculei de
miozin) i molecula de actin G (din filamentul de actin F).
e) Prin legarea ionilor de calciu din troponina C (ca urmare a creterii
concentraiei ionilor de calciu n sarcoplasma fibrei musculare), se
produce o modificare a conformaiei moleculei de tropomiozin, care
n stare de repaus blocheaz sistemul de legtur a punii S1-H-
meromiozinei cu actina G, determinnd astfel o deplasare de poziie
a tropomiozinei cu 1 nm. Astfel are loc interaciunea actinei cu
miozina (interaciunea dintre S1-H meromiozin, ce reprezint puntea
transversal a moleculei de miozin i situsul de legatur de la
molecula de actina G).
Filamentele intermediare au fost denumite astfel
deoarece au diametrul intermediar (10 nm) ntre cel al
microfilamentelor (7 nm) i cel al microtubulilor (25 nm).
Ceea ce difereniaz filamentele intermediare de celelalte
diferenieri citoplasmatice este structura i localizarea lor.
Astfel :
a. n cazul filamentelor intermediare, n acelai filament
exist mai multe proteine diferite care copolimerizeaz (2-
10 proteine). n celelalte diferenieri citoplasmatice exist o
singur protein, care prin polimerizare duce la formarea
filamentului sau microtubulului;
b. polimerizarea nu se face prin nlnuirea unor proteine
globulare ci prin niruirea n sistem cap la coad a
componentelor sale, care sunt proteine fibrilare;
c. filamentele intermediare sunt structuri stabile; odat
polimerizate se menin sub aceeai form. Celelalte
structuri (cu excepia celor din fibra muscular), sunt
structuri labile;
d. un tip de filamentele intermediare sunt localizate n
nucleu, pe faa intern a nveliului nuclear formnd lamina
nuclear.
n citoplasm sunt 5 tipuri de filamente
intermediare:
filamente de keratin (citokeratina), localizate n
epiderm, pr i unghii;
filamentele de desmin sau scheletin,
caracteristice fibrei musculare (cu excepia celor
din peretele vaselor) ;
filamentele de vimentin(vimentum = nuia,
rmuric ondulat (lat.), caracteristice celulelor
mezenchimale (fibroblaste, condroblaste,
macrofage, celule endoteliale)
neurofilamente localizate n axonii neuronilor.
gliofilamente- localizate n celulele gliale
(nevroglii).
Microtubulii sunt formai din proteine globulare numite
tubuline. Microtubulii sunt structuri lungi, cilindrice, cu
diametrul de 25 nm. Peretele lor este format din 13
protofilamente paralele, fiecare protofilament fiind format la
rndul lui prin polimerizarea dimerilor de - i -tubulin.
Polimerizarea tubulinei poate fi influenat de mai muli factori:
1. temperatura (la 37 C are loc polimerizarea cu formarea
spontan a microtubulinelor, iar la 0 C se produce
depolimerizarea);
2. ionii de Ca2+ si Mg2+ n concentraie de 106 M
favorizeaz polimerizarea, iar la o concentraie de 103 M
favorizeaz depolimerizarea;
3. colchicina inhib polimerizarea microtubulilor;
4. unele proteine din citosol asociate microtubulilor
favorizeaz polimerizarea;
5. vinblastina i vincristina (medicamente citostatice)
blocheaz polimerizarea tubulinei din aparatul mitotic i
opresc n acest fel multiplicarea celulelor tumorale;
6. taxolul, (folosit i el ca citostatic n tratamentul cancerului
ovarian), are acelai rol.
Localizare i clasificare.
Microtubulii se clasific n:
- microtubuli permaneni, ntlnii n
axonema cililor, flagelilor i n centriolii
din centrozom;
- microtubuli labili (cu existena
temporar), sunt microtubulii liberi din
citoplasma. n interfaz, formeaz o
reea; centrul celular (centrosomul) va
coordona polimerizarea tubulinei.

Rolurile microtubulilor n celul sunt:
De a obine i menine forma celular,
prelungirile permanente ale neuronilor
(axoni i dendrite), a cililor i flagelilor;
De a constitui un sistem de linii
conductoare pentru deplasarea
diferitelor componente subcelulare;
Particip la formarea fusului mitotic i la
micrile celulare;
Aranjarea spaial a organitelor celulare n
citoplasma celulei.
Centrosomul (sau
centrul celular)
este prezent n
toate celulele care
se divid, avnd rol
principal n
diviziunea celular
prin formarea
fusului de diviziune
precum i n
declanarea
micarilor cililor i
flagelilor. n raport
cu fazele ciclului
celular, are aspect
diferit.