Matricea citoplasmatica Are 2 componente: a)citoplasma structurata reprezentata de organite celulare comune si specific b)matricea citoplasmatica=hialoplasma=partea astructurata Formatiunile

matricei citoplasmatice au fost descoperite in 1940 si sunt reprezentate de microfilamentele de actina din fibrele muscular, descoperite ulterior si in fibrele nemusculare. In 1950 au fost descoperite alte formatiuni:microfilamente de miozina(fibre muscular si nemusculare) In 1972 Porter si colaboratorii au aratat ca in matricea citoplasmatica se gasesc: ->citosol ->citoschelet:->microfilamente:->actina ->miozina ->filament intermediare ->microtubule ->retea microtrabeculara Citosol portiunea nepolimerizata aflata in stare lichida in care mai mult de 50% este apa, iar 40-45% rezidu uscat:monozaharide,acizi grasi, glicerol, aminoacizi si toti monomerii proteici care prin polimerizare formeaza structura citoscheletului.Mai contine protein-enzime ale unor cai metabolice importante(via pentozo-fosfat,sinteza de nucleotide,glicogenogeneza,glicogenoliza,lipogeneza,lipoliza), 15% din ARN-ul celulare(sub forma ARNt,ARNr,ARNm) si unele incluziuni citoplasmatice. Reteaua microtrabeculara- este o structura controversata.Formata din structuri filamentoase numite trabecule dispuse intr- o retea mai mult sau mai putin ordonata. Are rol: 1) mecanic de sustinere a citoscheletului; 2) metabolic:protein-enzimele care se gasesc in citosol se fixeaza cu un capat pe trabecule,realizandu-se o trecere a substratului prin dreptul enzimelor. De asemenea controleaza fluctuatiile hidrice ale celulei(hiperhidratarea ochiurile retelei se umfla ,neafectand organitele sau hipohidratare fara afectarea organitelor)

Citoscheletul format din microfilamente de actina si miozina

Microfilamentele de actina Structurile molecular de actina au fost elucide in 1980 de Holms.Sunt subtiri. Actina este o proteina importanta (reprezinta 25% din totalul proteinelor structural din muschi si ~12% din proteinele din celulele nemusculare). Se cunosc 6 tipuri de actina: 4 tipuri (1,2,3,4) specific fibrelor musculare, tipul si tipul prezente in celulele nemusculare.Resturile de aa sunt conservate in actina. Se prezinta la nivelul matricei citoplasmatice sub forma nepolimerizata= actina G si polimerizata = actina F.Actina G este un monomer globular (G=16.000 D), fiind un lant polipeptidic cu 375 de aa.Lantul polipeptidic are un capat NH2 terminal si unul COOH terminal , avand capacitatea de a lega cap coada inca 2 monomeri.Polimerizarea monomerilor presupune un timp intermediar numit nucleatie in urma careia rezulata trimeri care polimerizeaza spontan si fomeaza polimeri de actina F.Polimerul are forma unui dublu helix elicoidal ,deoarece fiacare monomer din polimer este rotat 166 grade in jurul unui ax propriu.Are polaritate negativa la capatul COOH terminal si pozitiva la capatul NH2 terminal.Aceasta polaritate este importanta pentru: 1)asamblarea microfilamentelor la nivelul citoscheletului si legarea la membranele plasmatice; 2)cresterea si decresterea filamentelor avand in vedere dinamicitatea filamentelor de actina; 3)stabilirea misc relative a miozinei fata de actina de la (-) catre (+) Microfilamentele de actina sunt structure dinamice ce participa la mentinerea formei celulare si o adapteaza momentului functional realizat prin cresterea si descresterea filamentelor .Cresterea si descresterea sunt egale in conditii optime(pH=7,42) si la o anumita concentratie critica a monomerilor de actina la nivelul citosolului si trebuie sa se faca la ambele capete ale filamentelor de actina.La capatul pozitiv ,monomerii de actina leaga o molecula de ATP si la capatul negativ leaga o molecula de ADP.Cresterea devanseaza descresterea la capatul pozitiv si descresterea devaseaza cresterea la capatul negative.La concentratie critica medie intre (+) si (-) , cresterea se face numai la polul pozitiv , iar descresterea numai la polul negative.Microfilamentelor de actina in dinamica lor intervine in metabolismul intermediar celular si impreuna cu mitocondria intervin in procesul de apoptoza.Dinamica microfilamentelor de actina realizeaza mentinerea inchisa a canalului anionic voltaj dependent din membrana mitocondriala si celulele apoptotice nu intra ajung in celula .Daca dinamica este blocata canalul anionic voltaj dependent se deschide si ies in celula proteine proapoptotice de tip citocrom c =>apoptoza.Unul din factorii externi ce blocheaza dinamica este stresul nutritional. In procesul de dinamica al micrifilamentelor de actina sunt necesare anumite protein asociate: Timozina-se fixeaza la monomerii care au legat ADP si le blocheaza atasarea la capatul (+) al microfilamentelor de actina Profilina poate face acelasi lucru ca timozina sau se poate lega la monomerii care au legat ATP si sa le faciliteza legarea monomerilor la capatul (+);in functie de semnalele din mediu se poate

lega de IP3 printr-un capat (IP3 este mesager secund).Poate actiona ca stimulator sau inhibitor pentru polimerizare. Gelsolina scindeaza microfilamentele in mai multe segmente si se fixeaza la capatul (+) al acestora,blocandu-le cresterea.Se poate lega de IP3 astfel incat impreuna cu profilina actioneaza ca reglatori moleculari ai dinamicii microfilamentelor de actina. Organizarea microfilamentelor de actina la nivel citoscheletic -se pot organiza sub forma de: 1)bandelete 2)retele tridimensionale -organizarea este conditionata de prezenta unor protein de croslinkare;in functie de marimea si flexibilitatea proteinelor avem cele 2 forme de organizare.Daca proteinele asociate sunt mici si rigide ->bandelete,iar daca sunt mari si flexibile->retele 3D Bandelete -sunt de 2 tipuri: a)bandeleta vilara descrisa prima data in structura microvililor .Formata dintr-un manunchi de ~ 20 filamente de actina dispuse paralel, mentinute de prezenta unei protein=FIMBRINA(este un dimer globular care cheleaza Ca si se fixeaza pe 2 microfilamente diferite.Le gasim in microvili si microspin. b)bandeleta contractila formata din microfilamente de actina dispuse paralel, dar la o distant de 2 ori mai mare decat in bandeletele vilare.Proteina implicate este ACTININA (cu molecula mare cara inafara de portiune globulara are si o portiune filamentoasa).Intre spatiile dintre microfilamentele de actina pot patrunde microfilamente de miozina rezultand contractia.Le gasim in jonctiunea numita zonula adherens sau desmozomi in banda, in inelul de contractie din telofaza diviziunii mitotice. Organizarea mf de A in retelele 3D -presupune asocierea unei proteine cu molecula mare si flexibila (ex:filamina ,spectrina, fodrina, DISFORINA ! ).Aceasta retea cu ochiuri neregulate de mf de A formeaza citoscheletul cortical care vine in contact cu citoscheletul de mmbrana, participand la mentinerea formei celulare.In citoscheletul cortical la nivelul hematiilor este spectrina. Un rol impornat al mf de A formeaza protruzii celulare urmate de prelungiri ale citoplasmei Protruzi celulare:->permanente: microvil, stereocil ->temporare:pseudopode,lameliipodii,filopodii(microspini)

Microvili-prelung. in deget de manusa ale memb celulare urmate de un ax citoplasmatic la polul apical al celulelor epiteliale cu rol in absorbtie(eritrocite,nefrocite).Au dimensiuni ~ egale si vor edifice platoul striat.Daca sunt inegali formeaza marg in perie.datorita dimensiunilor si lungimilor variabile nu toti pot fi vizualizati la M.O.

Organizarea structural -se gasesc la periferia memb celulare in forma de deget de manusa ,in axul prelungirii avand citoplasma care prezinta o bandelete vilara.Polul pozitiv al mf de A se prinde la varful microvilului intr-o densificare submembranara, iar polul neg se prinde la baza microviluluicu o retea alcatuita din spectrina.Banda vilara este ancorata la o memb lateral a microvilului prin niste brate laterale care sunt molecule de miozina 1(au legat calmodulina-leaga Ca).Din deplasarea mol de miozina de-a lung mf de A din badelete rezlta misc microvililor(cresteredescrestere) Sterocilul=chinocil -este un microvil dpdv structural ,dar de 10 ori mai lung present la polul apical al cel epiteliale din organizarea segm receptoare ale analizatorilor(crete ampulare,aparat otolitic) si se gasesc in caile genitale masculine. Pseudopodele -prelung cu aspect de valuri neregulate ce prezinta in axul citoplasmatic o retea 3D de actina.Cu ajutorul lor se realizeaza misc de diapedeza.Sunt prezente la celulele ce intervin in imunitate prin fagocitoza si pinocitoza Lamelopodiile -prelung cu forma de lamele,prezente in fibroblaste.Au in axul cytoplasmatic retele 3D de actina Filopodiile -prelung cu aspect de spini de pe suprafata cel ce intervin in imunitate.Au in axul lor o bandeleta contractila.

Miozina -10% din proteinele din muschi si 5 % din prot din celula nemusculara.Se cunosc 10 tipuri de miozona(importante M2 in mus, M1 din majoritatea cel eucarioate nemusculare, M5 prezenta in celulele stem ale SNC) M2 mol de M este mult mai grea(G=900.000 d).Este un hexamer fiind format din 6 lanturi polipeptidice(2 lanturi grele cu G=420.000 D si 4 lanturi usoare cu G=16.000 D fiecare).Mol are aspect de bastonas cu 2 capete globulare.Bastonasul mol de m este format din 2 jumatati de lanturi grele dispuse helicoidal unul de altul.Capatul distal este COOH terminal si se va prinde pe memb M intunecata care se gaseste la jumtatea benzii H luminoase.Capetele globulare sunt formate din o jumatate de lant greu si 2 lanturi usoare (1 lant usor este essential cu actiune atepeazica,hidrolizand ATP si formand energie si un lant usor este regulator, regland interecatiunile A-M). Scindarea enzimatica a M2 cu tripsina o imparte in: a)melomiozina usoara-3/4 din bastonas

b)melomiozina grea scindata in 2 fragmente S1 si S2(S1 contine cele 2 capete globulare, iar S2 are din bastonasul molecular,aici realizandu-se polimerizarea).Din polimerizarea a sute de molecule => un mf de M.Mf de M si mf de A in mus striat au o organizare particulare=sarcomer(prezinta un disc clar, unul intunecat).La jumatatea discului intunecat se gaseste zona H luminoasa.In structura discului clar se gaseste mf de A dispuse parallel si echidistant, iar in struct discului intunecat se gaseste mf de A si M dispuse parallel si echidistant. In zona H luminoasa se gasesc doar mf de M.In struc sarcomerului se gasesc niste protein care stabilizeaza structura mf de A numite nebuline, iar pt mf de M= titine. In structura sarcomerului se gasesc prot reglatorii:TROPOMIOZINA(are aspect de bastonas de 40 nm care se dispune periodic in 38 nm in santul dublului helix) si TROPONINA(complex proteic format din 3 subunitati:a)trop. T care interactioneaza cu tropomiozina, b) trop C care leaga Ca si c) trop I care inhiba interactiunea A-M) In repaos tropomiozina acopera locusul de intereactiune al A cu M.Cand se elibereaza cu REN, ionii de Ca se leaga de trop C care intereactioneaza cu trop T->intereactioneaza cu tropomiozina care elibereaza locusul de legare al M de pe filamentele de actinina=>se produce contractia sarcomerului in care se scurteaza discurile clare, culisarea facandu-se de la (-) la (+). M1 molecula mica;trimer.Are aspect de bastonas cu un capat globular(1 lant greu si 2 lanturi usoare).Nu polimerizeaza.Prin coada se ataseaza la organite celulare sau vezicule, iar capul interactioneaza de la (-) la (+) realizand miscarea.