31 filamentele de actina

general: actina este cea mai abundenta proteina a citoscheletului (care mai contine si filamente intermediare si microtubuli). Filamentele de actina sunt formate prin polimerizarea monomerilor de actina si se organizeaza fie in fascicule fie in structuri tridimensionale cu proprietati de gel semisolid. 4 alfa (in muschi), 1 beta si 1 gamma (nemusculare) actina, gasite la toate eucariotele caracteristici: subtiri, flexibile, 7nm diametru si cativa micrometri lungime. Este o structura polara cu subunitati dispuse in alfa helix. Prezinta doua capete : minus (relativ inert) si plus (crestere rapida). asamblarea si dezasamblarea filamentelor asamblarea : monomerii de actina (actina G – proteina globulara cu 375 AA) interactioneaza cap-coada cu alti 2 monomeri prin situsuri de legare prezente la extremitatile lor formand filamentele de actina (actina F). Formarea filamentelor are 3 etape: nucleatia, in care monomeri de actina-G agrega lent formand oligomeri scurti si instabili (cu un raport de nucleatie de concentratia actinei la cub), faza de crestere in care se aditioneaza monomeri la ambele capete si starea de echilibru . In faza de crestere, filamentele se pot cliva spontan formand noi centre de nucleatie. Starea de echilibru se atinge atunci cand concentratia actinei-G este egala cu cea a actinei-F. Ea se mentine prin inlocuirea continua a monomerilor de actina din citoplasma cu cei de la extremitatile filamentului. Masa filamentului nu se modifica, deoarece in acelasi timp se si adauga noi monomeri la filament. cresterea filamentului : concentratiile critice nu sunt identice la cele doua capete, astfel ca starea de echilibru se atinge mai rapid la unul dintre ele (capatul -). Acest fapt conduce la o crestere dinamica sub forma de „covor rulant”, in care monomerii de la subunitatea – sunt adaugati la subunitatea +, care atunci cand vor disocia de la capatul + vor ajunge din nou la subunitatea -. Acest lucru se intampla deoarece la capatul – ajunge actina G-ATP care dupa ce polimerizeaza se hidrolizeaza la G-ADP, slabind legatura polimerica. Monomerul G-ADP disociat se duce la capatul + unde se polimerizeaza fara hidroliza, stabilizand legatura inhibarea asamblarii : se face cu citocalazina care se leaga de extremitatea + si impiedica polimerizarea sau faloidina care se leaga la extremitatea – si impiedica depolimerizarea organizarea filamentelor de actina in fascicule si retele

Inchiderea fantei din jurul ATP modifica din nou conformatia capului miozinei. La legarea moleculei de ATP la o fanta opusa situsului de legare a actinei are loc schimbarea conformationala si miozina isi pierde afinitatea pentru actina. comportamentul miozinei in contractie: in contractie se hidrolizeaza ATP si capul miozinei isi schimba conformatia. Exista doua subtipuri de fascicule de actina: fascicule aliniate paralel. Totusi. Coada miozinei e formata din cozile lanturilor grele.1. eliberarea P elibereaza o forta ce determina rotirea capului miozinei cu 45 de grade. care transforma energia chimica in energie mecanica miozina II:prezenta in muschiul striat. legate de fimbrina. capabile de contractie. filamente de miozina. dar ADP si P raman legati de capul miozinei. Rolul microfilamentelor de actina in procesul de imbatranire celulara si apoptoza 1. prezente in inelul contractil din finalul mitozei 2.cu spatii mici intre ele. La sfarsitul ciclului miozina pierde ADP-ul si se leaga rigor de actina. Filamentele sunt formate prin asocierea a sute de molecule de miozina dispuse paralel si asociate prin cozile lor. 32. ce intra in structura microvililor si fascicule cu filamente distantate. 5nm. Capul miozinei se leaga slab de actina si se elibereaza fosfatul anorganic. rasucite in alfa helix. legandu-se de actina prin capul aminoterminal. organizarea in fascicule : filamentele sunt legate strans prin proteine dispuse transversal. Rotirea capului impinge filamentele subtiri printre cele groase. Aici se prind perechile de lanturi usoare care formeaza gatul miozinei. Filamentele de miozina generalitati: miozina este o protenia cu rol de motor molecular. organizarea in retele: filamentele sunt legate prin filamina. care se deplaseaza de-a lungul filamentului pe o distanta de aprox. miozina intarindu-si legatura cu actina. La inceputul ciclului capul miozinei adera strans la filamentul de actina (conformatie rigor). este alcatuita din doua lanturi grele si doua perechi de lanturi usoare (una esentiala si una reglatoare). Acum se hidrolizeaza ATP. Capetele globulare ale lanturilor grele sunt capul miozinei. spre capul sarcomerului. . legate de alfa-actinina. un dimer cu aspect de V flexibil ce formeaza o retea tridimensionala.

asemanator profilinei 34. Ambele tipuri pot fi moi (epitelii ce captusesc elemente interne) sau tari (par. prevenind asamblarea lor in filament profilina : se leaga la monomerii de actina si blocheaza asamblarea lor. filamentele de desmina inconjoara discul Z si il leaga de discurile invecinate. – proteinele asociate actinei (spun si din subiectul cu citoscheletul asociat membranei) -rolul proteinelor asociate actinei este de a controla asamblarea si dezasamblarea filamentelor actinice. Tipul IV include neurofilamentele care pot fi usoare. gelsolina : fragmenteaza filamentul de actina si apoi se leaga la capatul + al acestuia. Ele pot fi de tip acid (I) sau bazic/neutru (II). organizate in 6 grupe. se ancoreaza pe membrana nucleara). Se poate asocia cu fosfolipide ale membranei plasmatice (PIP2) stimuland polimerizarea actinei. desmina ( gasita in celulele musculare . unghii). unde formeaza fibrele de stress si centurile de aderenta. sunt prezente de-a lungul membranei plasmatice. Tipurile I si II sunt keratinele din celulele epiteliale. Se leaga la PIP2. In Tipul III se gasesc : vimentina (gasita in fibroblaste .filamentele de miozina in celulele nemusculare : impreuna cu filamentele de actina. precum si lungimea lor timozina : este cea mai abundenta. – filamentele intermediare proteinele constitutive : exista peste 50 de proteine diferite. medii . de ea legandu-se monomerii de actina GADP. Ele sunt proteina capZ (se leaga la capatul + . dar permite totusi schimbul ADP din monomeri cu ATP. ca raspuns la semnale celulare proteinele de acoperire : impiedica depolimerizarea filamentului de actina. Activitatea ei poate fi stimulata de semnale ce cresc cantitatea de Ca2+. favorizand asamblarea rapida a monomerilor G-ATP. blocand elongarea. prezenta in banda Z a sarcomerului si la locul de ancorare a filamentelor actinice in membrana plasmatica a celulelor nemusculare ) si tropomodulina (se leaga la capatul -). apoi le aliniaza pe toate). 33. pe baza asemanarii secventelor lor de AA.

flancat de domeniile amino/carboxi-terminale (determina functiile specifice). iar vimentina se ataseaza si de membrana plasmatica prin ankirina si spectrina stabilizand nucleul. Al doilea stadiu il reprezinta momentul asocierii antiparalele (astfel ca filamentul va fi nepolar. actina este atasata de membrana plasmatica prin calmodulina. organizare si roluri in celula : keratina si vimentina se asociaza invelisul nuclear. legate transversal si foarte strans de fimbrina sau vilina.stereocilii. transmembranare) prin proteine de atasare si mediaza contactul intre 2 celule adiacente. Al treilea stadiu il reprezinta asamblarea tetramerilor pentru a forma protofilamente. B si C. stereocilii sunt forme specializate de microvili care detecteaza vibratiile sonore.sau grele. care sunt componente ale invelisului nuclear. care leaga Ca2+ si se asociaza cu miozina I. cili. Extremitatea + a filamentelor actinice este inserata intr-o proteina de acoperire. Desmozomii contin filamente de keratina care se leaga de caderine (prot. formand la extremitatea lor apicala „marginea in perie”. Primul stadiu de asamblare este concretizat in formarea dimerilor (domeniile centrale a doua molecule se rasucesc). In lateral. avand ambele capete identice) a 2 dimeri pentru a forma un tetramer. flageli 1. 35. digitiforme. Al patrulea stadiu il reprezinta asocierea a 8 protofilamente pentru a forma filamentul intermediar. Hemidesmozomii contin keratina care prin integrine asigura contactul celulei cu substratul. Tipul V include laminele nucleare A. organizarea microvililor: microvilii contin fascicule paralele cu 20-30 de filamente de actina. microvilii. Desmina conecteaza ansamblele act-mioz. ale membranei plasmatice. . microvilii + stereocilii generalitati: microvilii sunt extensii permanente. Tipul VI include nestina (prezenta in celulele stem ale SNC) asamblarea filamentelor: toate proteinele constitutive au un domeniu central alfa-helix (rol in asamblare). iar extremitatea – este ancorata de spectrina care formeaza o retea terminala ce acopera filamentele intermediare. Sunt abundenti la celulele epiteliale implicate in absorbtie.

„9+2”. dupa care trec . Ambele rezulta din celule precursoare aflate in maduva osoasa rosie si. Adiacent perechii centrale se afla teaca interna. cilii + flagelii generalitati: cilii si flagelii sunt prelungiri ale membranei plasmatice formate din microtubuli. circula in sange cateva zile. de care se aseaza dineina axonemala si unul incomplet B (10-11 protofilamente). care determina miscarea anumitor tipuri de celule eucariote.2. substante straine. sunt reprezentate de macrofage Si neutrofile . care se prinde prin doua brate de catre un microtubul adiacent celui pe care este fixata si permite bataia lor. Aranjamentul microtubulilor este caracteristic. dupa cesunt eliberate. organizare: Organizarea depinde de corpusculul bazal (structura cu 9 triplete microtubulare) in care se prind capetele – ale cililor si flagelilor. macrofagele sunt reprezentate de monocite. Fagocitele. celule degenerate sau imbatranite si cele maligne. Fiecare dublet exterior contine un microtubul complet A (13 protofilamente). data de formarea si ruperea succesiva a legaturilor dintre bratele dineinei si tubulul B. Miscarea necesita hidroliza ATP. la om. Cilii executa o miscare ordonata inainte-inapoi iar flagelii o miscare elicoidala. Pe aceasta cale sunt inglobate si apoi distruse bacterii. La exterior este acoperita de membrana plasmatica. Au un diametru de 0.25 micrometrii si lungimi intre 1o (cili) si 200 (flageli) micrometri. iar leucocitele(polimorfonucleare cu granulatii neutrofile) reprezinta 60% din globulele albe din sange. in care o pereche centrala este inconjurata de 9 dublete de microtubuli. 27. O mare cantitate se afla in mucoasa nazala si a trompei uterine. Ei se leaga prin nexina unul de celalalt si prin spite radiare de perechea centrala. Alunecarea bratelor de pe tubulul A pe tubulul B determina miscare spre extremitatea – (spre baza). paraziti. componente: Axonema este componenta libera.resturi celulare. Fiecare dublet de microtubuli externi din axonema rezulta din extensia a 2 microtubuli din tripletul corpusculului bazal miscare: Miscarile lor rezulta din alunecarea relativa a dubletelor de microtubuli externi unii printre altii. datorita dineinei axonemale.Fazele fagocitozei Fagocitoza este o modalitate de hranire la protozoare. unde. iar la om joaca rol important in procesele deaparare ale organismului. alcatuita din microtubuli si proteinele asociate.

dinvase in tesuturi unde-si exercita functia fagocitara. Proteinele serice amplifica raspunsulimun acestea fiind cunoscute de complement. macrofagele fagociteaza zilnic 10 11 globule rosii senescente (uzate). Astfel. c)Inglobarea Se face prin pseudopode care inconjura particola inchizand-o intr-o vezicula din citoplasmanumita fagozom. in cazul bacteriilor.Acest sistem are componente mobile (celulele mobile circulante din sange) si componente sesilereprezentate de macrofage. Macrofagele sunt numite si histiocite. Daca se indeparteaza acidul sialic de pe membrana eritrocitelor acestea ar fi rapid fagocitate desplina. pleura. De cele mai multe ori.Fagocitele formeaza in organism un adevarat sistem fagocitar aflat sub control nervos si umoral. precum si factorieliberati de neutrofile. b)Recunoasterea si atasarea fagocitelor de particole. peritoneu. De obicei. acestia fiind distrusi dupa fagocitare. alveole pulmonare. este necesara acoperirea lor cu anticorpi si/saucomplement pentru a putea fi fagocitate. limfochine. apoi produse ale limfocitelor. Antibioticele nu distrug microbii ci impiedicamultiplicarea lor. . Neutrofilele si alte fagocite sunt atrase chemostatic (se asaza pe peretele vaselor mici ce iriga peretele tesutului) apoi traverseaza peretele vaselor (venula postcapilara) si se deplaseaza la locul infectieiunde inglobeaza si distrug bacteriile. Functia fagocitelor de indepartare a celulelor batrane estecantitativ mai importanta decat cea de distrugere a microbilor. Acest proces de modificare a suprafetei bacteriene pentru a puteafi fagocitate se numeste opsonizare. a)Chemotactismul Ca semnale de deplasare servesc componentele bacteriene. spatiul intersitialdin tesut. Macrofagele se afla in splina. Prin recunoasterea receptorilor din membranele fagocitelor se recunosc liganzii de pe suprafata particolelor. microbii colonizeaza spatiul intersitial din tesut. ganglioni limfatici. iar la ficat deservesc celulele Kupffer . Inglobarea microbilor prin fagocitoza si distrugerea lor de catre lizozomieste ultima faza a luptei organismului cu infectia.

Lipsa oxidazei in boala genetica duce la aparitia inorganism a numeroase focare de infectie cu puroi. boala cronica granulomatoasa 32. care se deschide sub influenta fie a unui ligand.Un rol important in distrugerea celulelor fagocitate ii revine unei oxidaze din membrana ce ajungein cursul fagocitozei in membrana fagozomului. gamma. care isi va schimba conformatia pentru a elibera porul canalelor pentru Na+ si K+. Modalitati generice de control al unui canal ionic membranar -canalele ionice nu sunt deschise permanent.d)Distrugerea celulelor fagocitate si degradarea lor Se face dupa fuziunea fagozom cu un lizozom primar si formarea fagolizozomului. care vor continua semnalul . membrana se hiperpolarizeaza. gradient format prin activitatea pompei Na+/K+. fie a unei diferente de voltaj Dependenta de voltaj a canalelor -fluxul de ioni prin canale este dependent de stabilirea unui gradient ionic transmembranar. canalele dependente de voltaj vor introduce Ca+ in buton. ele prezentand o „poarta”. astfel ca se vor inchide canalele de Na+ si se vor deschide cele de K+. eliberand acetilcolina -acetilcolina se leaga la receptorul specific (un receptor cu 5 subunitati: 2alfa. care va iesi din celula pentru a restabili potentialul negativ. membrana fiind mai permeabila pentru K+ -la stimulare. K+ iese pana la stabilirea unui potential apropiat de valoarea lui de repaus (-75mV) si apoi se vor inchide Dependenta de liganzi a canalelor -la butonii terminali. care mentine un gradient constant (diferit in functie de celula) intre fetele membranei (negativ pe fata interna si pozitiv pe fata externa) -datorita potentialului de repaus. beta. delta). canalele ionice de K+ sunt deschise. ajungand la valori apropiate de potentialul de echilibru pentru Na+ (+50mV).

legare ce se face la capatul amino al gruparilor Lys de pe substrat 45 + 46 + 47 – Incluziunile lipidice. Structura proteazomilor – degradarea proteinelor mediate de ubiquitina -proteazomii reprezinta al 2lea compartiment celular al proteolizei -contine 2 compartimente majore: miezul si cele 2 capete -miezul este format din proteazomul 20S Structura: -format din multiple subunitati alfa si beta. aspectul lor la M. si M. iar cea interioara de subunitatile beta -cavitatea centrala are diametrul de 5nm si prezinta 4 constrictii interne care delimiteaza 3 cavitati: o cavitate centrala (delimitata de subunitatile beta. prezinta activitatea proteolitica) si 2 cavitati externe Degradarea proteinelor mediate de ubiquitina -ubiquitina leaga proteinele de proteazomi.O. pigmentare si de glicogen. iar apoi de resturile Cys ale enzimei E2 2. controleaza ansamblarea proteazomilor si ribozomilor si refacerea ADN si a cromozomului Etapele actiunii ubiquitinei 1. Enzima E3 leaga ubiquitina la substratul proteic ce va fi proteolizat. controleaza transcriptia si transductia. unde se vor lega covalent de ubiquitina Rolurile ubiquitinei: directioneaza degradarea selectiva si coordonata a proteinelor anormale. proteinele trebuie sa ajunga in cavitatea centrala a proteazomului. Incluziunile lipidice . Partea exterioara e formata de subunitatile alfa. care se dispun in 4 inele. care va fi legata prin capetele Cterminale ale Gly de Cys ale enzimei E1.E. Enzimele E1 si E2 activeaza ubiquitina.44. facilitand proteoliza -practic.

uniloculara si ocupa intreaga citoplasma. pe o durata de timp variabila. au forma rotunjita sau poligonala (cand sunt grupate). Dispar dupa lactatie -pot fi permanente. avand la MO aspectul de fulg de nea Lipofuscina (pigmentul de uzura): observat pe masura avansarii in varsta a organismului. in adipocite (albe sau brune) Adipocitele albe: formeaza tesutul adipos alb . mai ales la miocardite si la celulele nervoase. avand aspectul de plaja mai mult sau mai putin intinsa -la ME se observa niste bastonase particule alfa sau rozete particule beta Incluziuni pigmentare Melanina: pigment negru evident in epidermul pielii si in substanta neagra a SNC. formand picaturi lipidice izolate.Organitele sintezei si secretiei celulare: ribozomii Sunt compartimente ultrastructurale cu aspect granulat. Lipofuscina se acumuleaza in celulele adipoase. fiind responsabila pentru culoarea galbena a adipocitelor Hemosiderina: reziduu nedigerabil ramas dupa distrugerea hematiilor. care cresc cu cresterea cantitatii de lipide ingerate. Incluziunea lipidica este unica. Dispar dupa cateva ore -pot aparea temporar. Lipofuscina este defapt produsul nedigerat al unor reactii litice la nivel subcelular. Se evidentiaza prin colorarea cu albastru de Prusia 47. au forma rotunjita Incluziunile de glicogen -sunt bogate in hepatocite si celulele musculare -la MO se observa prin coloratia carmin amoniacal Best. Persista la adul in regiunea interscapulara si inghinal. Au fost descrisi de Palade si de aceea se mainumesc si „ granulele lui Palade .-pot aparea fie tranzitoriu. in celula hepatica postprandial. in celulele secretorii din glanda mamara. bine dezvoltat la nou-nascut. care este impinsa spre periferia celulei Adipocitele brune: formeaza tesutul adipos brun.

Ribozomii liberi sintetizeaza proteinele de structura proprii celulei in care se gasesc si care urmeaza sa fiefolosite pentru construirea de noi structuri citoplasmatice. apa. Organizarea chimica a ribozomilor Ribozomii contin ARN si proteine in concetratii aproximativ egale. iar cea mica esteformata din 1600-2500 de nucleotide.ribozomii se unesc in grupuri numiti polimeri. de transfer si mesager. Subunitatile mari prin care ribozomii adera de citomembrane prezinta in portiunea lor centrala o zona electronotransparenta asemanatoare unui canalicul prin care setransporta proteine sintetizate din ribozomi la RER.Ribozomii atasati sunt implicati in procesele de sinteza ale proteinelor de export destinate sintezeicelulare (glande endo. Au aspect de corpusculi sferoidali fiind densi la fluxul de electroni avandun diametru de 22nm si lungimea de 32nm.Proteinele ribozomale sunt asemanatoare cu histonele nucleare avand o greutate moleculara micasi un continut crescut de aa bazici (arginina si lizina). ioni de Ca siMg. ARN-ul din structura ribozomilor se gaseste sub trei aspecte: propriu-zis. In prezenta unei concentratii crescute de Mg (peste 10 -3 ).si exocrine . Mai contin.In citoplasma celulara ribozomii se gasesc sub doua aspecte: liberi si atasati de citomembraneleRER sau de membrana invelisului nuclear. monocatenara.In celula vie concentratia ionilor este in permanenta schimbare astfel incat formele de prezentareale ribozomilor se afla intr-un echilibru dinamic dependent direct de concentratia hialoplasmei. Functiile ribozomilor Ribozomii reprezinta in celula suportul morfo-chimic al biosintezei proteinelor celulare. Cand concentratia scade sub 10 -3 . molecula de ARN contine 3500-5500 de nucleotide.”. una mare si una mica. iar 40% in structura simpla. Insubunitatea mare a ribozomilor.In ceea ce priveste organizarea macromoleculara a ARN-ului se considera ca 60% este organizatin structura dubluhelicoidala. ribozomii se descompun indoua subunitati.

Sign up to vote on this title
UsefulNot useful