Seminar BIOCHIMIE

Valorile pH ale unor lichide cunoscute

pH suc pancreatic=7,8-8
pH sangvin= 7,38-7,52
pH saliva=6,35-6,85
pH suc gastric=1,2-3
pH urina= 6,2 (4,5-8)
 Sisteme chimice : Sisteme tampon
Definitie: Sistemele tampon sant solutii care se opun schimbarii pH-ului
sau a concentrariei [H+].
Tipuri de sisteme tampon:
• 1. Sisteme tampon plasmatice:
– acid carbonic-bicarbonat: H2CO3/ NaHCO3;
– fosfat monosodic/fosfat disodic: NaH2PO4/Na2HPO4;
– proteine libere/proteinat de Na.
• 2. Sisteme tampon intracelulare:
– eritrocitare:
• -Hb redusa/hemoglobinat de potasiu: HHb/KHb
• - oxiHemoglobina/oxihemoglobinat de potasiu: HbHO2/KhbO2
• - fosfat monopotasic/fosfat dipotasic KH2PO4/K2HPO4
– din alte celule:
• - proteine libere/proteinat de K
• - fosfat monopotasic/fosfat dipotasic: KH2PO4/K2HPO4
 Sisteme biologice

1. Eliminarea renală
1.a excesului de acizi nevolatili (ac. sulfuric, ac. fosforic )
2.a ionilor hidroniu

2. Mecanismul respirator: eliminarea functională a dioxidului de

carbon (acizilor volatili-acidul carbonic )

3.Ficatul: prin neutralizarea ionilor si transformarea acidul lactic in

glicogen

4.Tractul digestiv: influenteaza echilibrul acido- bazic in functie de

reactia secretiilor gastrice
–In decursul digestiei gastrice se pierde HCl, micsorandu-se
aciditatea plasmei
 pH sangvin=7,4

Sângele uman este uşor bazic avand pH-ul cuprins în intervalul 7,38-7,52
Dereglari ale pH-ul sanguin:

– Valoarea pH-ului sanguin mai mare decat 7,4 poarta

numele de alcaloza (metabolica sau respiratorie)

Valoarea pH-ului sângelui este mai mare de 8 -

produce tetanie: contracţii puternice involuntare ale
muşchilor
– Valoarea pH-ului sanguin mai mica decat 7,4 poarta
numele de acidoza (metabolica sau respiratorie)

Valoarea pH-ului sângelui este mai mic de 7-existǎ

riscul de a induce comǎ
RESPIRATORY ACIDOSIS
-metabolic balance before onset of
acidosis
-pH = 7.4

-respiratory acidosis
-pH = 7.1
-breathing is suppressed holding CO2 in
body

-body’s compensation
-kidneys conserve HCO3- ions to
restore the normal 40:2 ratio
-kidneys eliminate H+ ion in acidic
urine
--respiratory compensation:
- therapy required to restore metabolic
hyperventilation to eliminate CO2
balance
- lactate solution used in therapy is
40
converted to bicarbonate ions in the liver
RESPIRATORY ALKALOSIS
-metabolic balance before onset of
alkalosis
-pH = 7.4

-respiratory alkalosis
-pH = 7.7
- hyperactive breathing “ blows off ” CO2

- body’s compensation

- kidneys conserve H+ ions and eliminate

HCO3- in alkaline urine
-respiratory compensation: hypoventilation

- therapy required to restore metabolic

balance
- HCO3- ions replaced by Cl- ions
 Continutul si repartitia apei in organism
• Hidratarea organismului uman
variaza in functie de:
– Varsta:
• un embrion la cateva zile 97%,
• fatul de 3 luni 94%,
• organismul copilului la nastere 66%,
• organismul adult 50-66%
– Sex 94% 60-66%
• Femei 50-58% 50-58%
• Barbati 60-66%
– Tipul constitutional
 Compositia fluidelor extracelulare si intracelulare

• Lichidul extracelular : solutie de

clorura de sodiu
• Lichidul intracelular : solutie de
clorura de potasiu
• Sectorul intracelular este separat
de sectorul extracelular de
membrane semipermeabile
 Reglarea echilibrului hidric

1. Reglarea pierderilor de apa se face prin sistemul osmoreceptor - hormon antidiuretic

(ADH) numit si vasopresina care duce la reglarea volumului si presiunii sangvine, cu rol
major in controlul reabsorbtiei renale de apa si al osmolaritatii plasmei
2. Reglarea aportului hidric se face prin mecanismul setei - senzatia de sete apare la reducerea
continutului hidric din organism sub 1%, in hipovolemie sau prin cresterea presiunii
osmotice a lichidului extracelular
3. Reglarea aportului de sare – apetitul pentru sare
4. Reglarea eliminarii de sare – aldosteron si hormon natriuretic

• Cantitatea de apa intracelulara este dependenta de osmolaritatea lichidelor

extracelulare
• Cantitatea de apa extracelulara este dependenta de concentratia ionilor de
Na+
• Prin cele 4 mecanisme de reglarea a echilibrului hidric se face
– controlul osmolalitatii lichidului extracelular (plasmei) – 300 mOsm/l si al
– concentratiei de Na (142 mEq/l)
 Noțiunea de: hipotonic-
izotonic-hipertonic

• Dacă mediul este hipotonic – o

soluţie cu o concentraţie mai
mică decât a celulei–celula
absoarbe apă prin osmoză

• Dacă mediul este izotonic – o

soluţie cu o concentrație egală
cu cea a celulei – nu există
transport de apă prin membrana
celulară

• Dacă mediul este hipertonic – o

soluţie cu o concentrație mai
mare decât a celulei – celula
elimină apa prin osmoză
 Structura -aminoacizilor

• Forma generala a unui -

aminoacid:
• Grupare amino
• Grupare carboxil
• Carbon = carbonul de care se
leaga gruparea carboxil
• Catena laterala numita radical (R)
 Clasificarea aminoacizilor
• 1. Aminoacizi esentiali: nu pot fi produsi de organism si
sunt obtinuti pe cale exogena (8 aminoacizi).
– Fenilalanina • 3. Aminoacizi semi-esentiali
– Izoleucina – Histidina
– Leucina – Arginina
– Lizina • 4. Aminoacizi conditional esentiali:
– Metionina nu este necesar sa fie introdusi prin
– Treonina dieta decat in cazul anumitor boili
– Triptofan • Arginina
– Valina • Cisteina
• 2. Aminoacizi neesentiali: pot fi produsi de catre organism • Glicina
(10 aminoacizi): • Glutamina
• Alanina • Histidina
• Asparagina • Prolina
• Acid aspartic • Serina
• Acid glutamic • Tirosina
• Cisteina • EX: fenilketonuria (PKU): tulburarea
• Glutamina metabolismului fenilalaninei
• Glicina • tirozina se sintetizeaza din
fenilalanina, devenind astfel
• Prolina aminoacid esential in dieta
• Serina pacientilor cu PKU
• Tirozina
 Aminoacizi cu radicali hidrofobi sau nepolari

• Aminoacizi cu R alifatic
– Alanina
– Leucina
– Izoleucina
– Valina
• Aminoacizi cu R aromatic
– Fenilalanina
• Aminoacizi cu Sulf
– Metionina
• Aminoacizi cu radicali speciali
– Prolina - nu este un
-aminoacid
– Glicina - este un aminoacid care se afla la
limita de demarcatie a acestei grupe
 Aminoacizi cu radicali polari neutri

• Radicalii acestor aminoacizi contin

grupari functionale neincarcate
• Pot forma legaturi de hidrogen cu apa
• Mai solubili in apa decat radicalii
nepolari
• Solubilitatea este datorata gruparilor:
– Hidroxil (OH)
• Serinei
• treozinei
• tirozinei
– Amida
• asparagina
• glutamina
– Sulfhidril (SH)
• cisteina
 Aminoacizi cu radicali incarcati pozitiv (bazici)

• Aminoacizi bazici
• R prezinta sarcini net pozitive la
pH=7
• Prezinta grupari incarcate pozitiv:
– Lizina: gruparea amino
– Arginina: gruparea guanidina
– Histidina: gruparea imidazol
 Aminoacizi cu radicali incarcati negativ (acizi)

• Contin grupa carboxil

total ionizata si incarcata
negativ intre pH 6-7
– Acidul aspartic
– Acidul glutamic
 Proprietatile acido-bazice ale aminoacizilor

aminoacid amfion

• amfion: un aminoacid dizolvat in apa se comporta atat ca acid

cat si ca baza
 Proprietati chimice
•A. Reactii ale grupei -COOH.
•Decarboxilarea

Se obtin amine biogene:

– Histidina Histamina (vasodilatator)
– Glutamina GABA sau acidul -aminobutiric (neurotransmitator)
– Lizina Cadaverina (putrefactia organismelor, rol in
biosintexa ADN)
– Ornitina Putresceina (putrefactia organismelor, rol in biosintexa
ADN)
– Serina Etanolamina (componenta a fosfolipidelor)
– Cisteina Cisteamina sau tioetanolamina (componenta a coenzimei A)
– Tirozina Tiramina (hormon)
 Proprietati chimice

• B. Reactii ale grupei –NH2

– Reactii de alchilare (metilare), se obtin betaine
– Reactii de acilare
– Reactia de dezaminare oxidativa (face legatura intre
metabolismul glucidic si metabolismul proteic)
– Transaminarea: grupa amino de pe un aminoacid este
transferata pe un cetoacid
• B. Reactii ale gruparilor functionale
– Reactii ale grupei –SH, -OH, nuclei aromatici
– Reactia cu amoniacul, se formeaza amide
• C. Reactia de condensare
• Reactii intre doua molecule identica sau diferite de
aminoacizi-peptide
 Rolul aminoacizilor
• Sinteza proteica
• Sinteza compusilor non-proteici:
– Adrenalina
– Noradrenalina
– Bazele purinice si pirimidinice
– Producerea carbohidratilor prin gluconeogeneza
– Producerea lipidelor prin lipogeneza
• Sursa de energie: prin catabolizarea aminoacizilor se produce energie
celulara
 Structura

• N-terminal-grupa amino
• C-terminal-grupa carboxil
• Conventie: N-terminal in stanga
 Proteinele

• Reprezinta cea mai mare parte din organismul uman

• 50% din masa celulei uscate
• Sunt expresia informatiei genetice:
 Structura primara a proteinelor

• Data de lanturile polipeptidice:

tipul, ordinea si numarul
aminoacizilor
• Ordinea aminoacizilor
este stabilita de succesiunea
moleculelor de ADN
 Structura secundara

• Pauling si Corey au postulat doua aranjamenta spatiale in care toate

gruparile CO si NH din lant realizeaza legaturi de H
– -Helix (elice )
– Foaie pliata-

• Structura secundara da proteinei proprietati cum ar fi:

– Flexibilitate
– Elasticitate
 -Helix (elice )

• Aranjamentul spatial
-Helix implica
atomii de H din toate
gruparile amino si
atomii de O din toate
gruparile carbonil
• Legaturi intre atomii
H sant intracatenare
(4 molecule pasul
elicei)
• R orientati spre
exteriorul elicei
• Protein caracteristica:
-keratina
 Foaie pliata-

• Fiecare foaie pliata poate fi privita

ca o polipeptida in zig-zag
• Legaturi intre atomii H sant
intercatenare
• Proteine caracteristice:
– -keratina
– fibroina
 Structura tertiara a proteinelor

• Depinde de modul in care lanturile peptidice

interactioneaza intre ele, deci de natura
legaturii intercatenare
• Molecula se pliaza asa fel incat sa formeze
structura cea mai stabila
• Radicalii hidrofobi se plaseaza la exterior
• Radicalii hidrofili se plaseaza la interior
 Rezumat: structura proteinelor

• Structura primara: secventa

aminoacizilor
• Structura secundara:
– -Helix (elice )
– Foaie pliata-
• Structura tertiara: proteina
impaturita intr-o forma
tridimensionala compacta,
stabilizata prin interactiunile
dintre grupurile laterale (R) ale
aminoacizilor din structura
peptidica
• Structura cuaternara:
proteine complexe formate
din mai multe lanturi
peptidice numite protomeri,
asociate noncovalent intr-un
ansamblu multimer
Functia proteinelor
 Hb versus Mb
• Hb carry O2 to tissues where it is released
– Releases quickly in tissues where pO2 is lower
• Mb store O2 in the muscle, make it available to
cells
– Releases very little in tissues

Reference: Science 255 54 (1992)

 Hemoglobina (Hb)
• Proteina globulara tetramerica
• Cromoproteina
• Se gaseste in eritrocite
• Formata din
– Hem
– Globina
• Rol in:
– Transportare O2 de la
plaman la tesuturi
– Transportare CO2 de la
tesuturi la plaman
– Contribuie la
mentinerea constanta a
echilibrului acido-bazic
din sange (are
capacitate mare de
tamponare)
• Legarea O2 de hemoglobina este
influentata de
– H+, CO2
– Acidul 2.3-
difosfogliceric
 Hem
• Hemul este grupa prostetica a Mb si Hb
• Mb poseda o grupare hem
Protoporfirina IX
• Hb poseda 4 grupari hem

• Hemul este alcatuit din

– Protoporfirina IX :(4
heterocicluri pirolice legate Fe2+
prin punti metinice)
– Fe2+ , are 6 valente:
• 4 valente satisfacute de
protoporfirina si
• 2 valente perpendiculare pe planul Hem
protoporfirinei la care se pot lega
diferiti liganzi (O2, CO, NO)
 Globina

• Proteina globulara
• Prezenta in toate
proteinele
transportoare de
oxigen
• In Hb si Mb, globina se
asociaza necovalent
cu molecula de hem
• Are rol de a proteja
interactia hemului cu
oxigen
 Valorile fiziologice ale hemoglobinei

Varsta Hemoglobina g/dl

Prima zi de viata 15,0-23,5

Adulti barbati 13,0-17,0
Adulti femei 12,0-15,5

Valorile patologice ale hemoglobinei

Anemie: Scăderea nivelului de hemoglobină (Hb) din sânge sub

valorile de referinţă pentru vârsta şi sexul unei persoane duce la
anemii
usoara: Hb = 11 – 8 g/dl, Ht = 39 – 30 %;
medie: Hb = 8 – 6 g/dl; Ht = 30-22 %;
severa: Hb = 6 – 2 g/dl, Ht = 22 – 10 %.
 Hemoglobine fiziologice

• Tipuri
– HbE embrionara : pana la 3 luni de la fertilizare
– HbF fetala:
• 3-8 luni ale fatului
• Este mult mai eficienta in transportul oxigenului comparativ
cu Hb adulta
– HbA adulta: exista doua izoforme HbA1si HbA2
• Caracteristici:
– pI caracteristic fiecarei forme
– Mobilitata electroforetica caracteristica
 Hemoglobine patologice

• 1. Hb glicozilata (HBA1c) se obtine prin

legarea glucozei la valina catenei 
• Este folosita la monitorizarea diabetului
zaharat:
– HBA1=7,5% la o valoare normala a glicemiei
– HBA1 >10% la valori crescute ale glicemiei
 Hemoglobine patologice

• 2. Carboxihemoglobina (HbCO) retinerea CO

de hemoglobina
– 10-30% HbCO produce: cefalee, tulburari psihice,
greata, voma, accelerarea pulsului,
– 30-50%: cefalee, tulburari psihice, greata, voma,
accelerarea pulsului, coma
– 50-60%:convulsii
– 60-70%: soc anafilactic, insuficienta respiratorie,
risc deces
– 80-90% doza letala (deces f rapid)
 Hemoglobine patologice
• 3. Methemoglobina (MetHb)
• MetHb este forma oxidata a Hb (Oxidarea Fe2+ la Fe3+) , cu o afinitate mare pentru O2
(nu poate elibera O2 la tesuturi)
• MetHb formata in eritrocite (>1%), este continuu redusa la Hb de un sistem enzimatic
de reductaze : methemoglobin reductazele I si II; vitamina C, forma redusa a
glutationului (GSH)

• Methemoglobinemia: este o boala caracterizata de cresterea cantitatii de MetHb in

sange
– Methemoglobinemia congenitala, este o boala genetica autosomala recesiva care
apare
• ca defect al sistemului enzimatic de reductaze
• Existenta unor forme de anormale de hemoglobina
care nu pot fi reduse de sitemul enzimatic de reductaze
– Methemoglobinemia dobandita: formarea excesive de MetHb datorata anumitor
– Agenti antibacterieni (sulfamide) etc
– Substante chimice cu efect oxidativ : benzocaina, nitriti, nitrati etc
• Are ca efect lezarea membranei eritrocitare
 Hemoglobine patologice

4. Hemoglobinopatii sau talasemii

.
Talasemiile
Talasemiile sunt afecţiuni congenitale determinate de defecte la nivelul genelor implicate in sinteza
lanţurilor alfa, respectiv beta de Hb.
Apare cand una sau mai multe din cele 4 gene de importanta vitala in obtinerea hemoglobinei lipsesc
sau sunt afectate
Alfa talasemia
Beta talasemia
Talasemiile pot fi minore sau majore si sunt insotite de anemie
Diagnosticul talasemiei se poate efectua prin electroforeza hemoglobinei din sange si prin analiza
mutatiilor genetice
 Enzime (E)

• Enzime, cuvant grecesc=in drojdie

• Au fost descoperite prima data enzimele din drojdie, ca fiind importante in catalizarea
fermentatiei alcoolice- initial numite fermenti
• Au aceleasi caracteristici ca si catalizatorii chimici obisnuiti:
– Grabeste reactia chimica
– Modifica energia de activare
– Nu modifica echilibrul chimic al reactiei
 Enzime (E)

• Caracteristicile ezimelor:
– Catalizatori specifici ai reactiilor metabolice
– Isi exercita rolul de catalizatori biologici in mediu apos

• La aceasta ora se cunosc mai mult de 1000 de enzime (au fost identificate majoritatea enzimelor implicate in caile
metabolice ale celulei)

• Enzimele sunt sintezate în organism, dar îşi pot exercita acţiunea şi în afara acestuia (atunci când sunt extrase din
organism)

• Nu se cunoaste in totalitate:
– controlul genetic al sintezei enzimelor
– mecanismele moleculare prin care este reglata activitatea enzimatica etc
 Denumirea enzimelor

• Nomenclatura este data de:

– Molecula asupra careia isi exercita actiunea catalitica, molecula numita Substrat (S)
– Natura reactiei dintre enzima si substrat
– Se adauga sufixul ”aza”
• Exemle:
• Piruvat decarboxilaza: catalizeaza indepartarea grupei carboxil din piruvat
• Ureaza: catalizeaza hidroliza ureei in amoniac
• Fosfataza: catalizeaza hidroliza esterilor acidului fosforic
• Arginaza: catalizeaza hidroliza argininei in ornitina si uree
 Clasificarea enzimelor

Este bazata pe tipul reactiei pe care

o catalizeaza
• 1. Oxidoreductaze
• 2. Transferaze
• 3. Hidrolaze
• 4. Liaze
• 5. Izomeraze
• 6. Ligaze
 Clasificarea enzimelor

1. Oxidoreductaze
• Participă în procesele de oxidoreducere
biologică, ce se caracterizeaza prin
– transfer de hidrogen: transhidrogenaze
– transfer de electroni transelectronaze
– combinarea unui substrat cu oxigenul
molecular oxidaze

2. Transferaze
• Catalizează reacții de transfer a unei părți din molecula unui
substrat, (alta decât hidrogenul), numit substrat donor, la un alt
substrat numit acceptor.
3. Hidrolaze
• Catalizează scindarea hidrolitică a substratului prin clivarea
legăturilor dintre un atom de carbon și alți atomi, sub acțiunea
apei
• Din această clasă fac parte enzimele ce hidrolizează:
– ♦ polizaharidele până la monozaharide;
– ♦ lipidele până la acizi graşi şi glicerol;
– ♦ proteinele până la aminoacizi.
 Clasificarea enzimelor
4. Liaze
• catalizează scindarea legăturilor de substrat
– carbon-carbon (C-C-liaze)
– carbon-oxigen (C-O-liaze)
– carbon-azot (C-N-liaze)
– carbon-sulf (C-S-liaze)
– carbon-halogen (C-Halogen-liaze)
5. Izomeraze
• catalizează anumite rearanjări interne în molecula
substratului, cum ar fi modificări în configurație sau
oxidoreducere intramoleculară
– racemaze şi epimeraze
– izomeraze cis-trans
– oxidoreductaze intramoleculare
– transferaze intramoleculare
 Clasificarea enzimelor

6. Ligaze (Sintetaze)
• catalizează reacții de sinteză din doi
reactanți, folosind ca sursă de energie ATP
sau alți nucleozid trifosfați.
• Se pot forma legaturi carbon- carbon,
carbon- oxigen, carbon- azot, carbon- sulf.
 Localizarea tisulara si celulara a enzimelor
• Enzime care se gasesc:
• 1. in toate tipurile de celule, enzime ubicuitare:
– Enzimele glicolitice
– Enzimele implicate in sinteza proteinelor
• 2. In anumite celule, enzime specifice fiecarui organ
• 3. Membrana celulara , enzime implicate in transportul anumitor molecule
• 4. Mitocondrie, enzime implicate in reactii metabolice generatoare de energie:
– Enzimele ciclului Krebs
– enzime implicate in catabolismul acizilor grasi etc
• 5. Nucleu, enzime implicate in sinteza acizilor nucleici
• 6. Ribozomi, enzime implicate in sinteza proteica
• 7. Citoplasma, enzime implicate in glicoliza, sinteza acizilor grasi, caile pentozofosfatilor etc
• 8. Lizozomi, contin hidrolaze: enzime proteolitice, ribonucleaze, implicate in hidroliza
proteoglicanilor, sfingolipidelor
• 9. Complexul Golgi: enzime implicate in transportul proteinelor sintetizate in reticulul
endoplasmatic, enzime implicate in procesele post-translationale ale proteinelor etc
• 10. Localizare mixta: citoplasmatica si mitocondriala.
• Sant importante in evaluarea gradului de lezare a organului care le contine
 Structura conformationala a enzimelor

• Cofactor: componente Ioni

neproteice care fac parte din
structura anumitor enzime
• Cofactorii pot fi
– Ioni
– Coenzima: molecula organica
• Cofactorii sant stabili la
temperatura
• Holoenzima: complexul activ Coenzima
enzima-cofactor
• Apoenzima: enzima inactiva
dupa inlaturarea factorului
 Cofactori ioni metalici

• Enzimele care au in componenta lor

cofactori ioni metalici se numesc
metaloenzime
• Ionii metalici din componenta enzimei
functioneaza ca:
– Centru catalitic primar in formarea unui
complex de coordinare (formarea unei punti
de legatura intre S si E)
– Stabilizator al conformatiei formei active a
enzimei
 Lactatdehidrogenaza (LDH)
• Exista două lanţuri de bază determinate genetic, sintezate două gene distincte (monomeri)
– H (de la heart = inimă)
– M (de la muscle = muşchi).
• Cei doi monomeri formeaza izoenzimele parentale „pure” H4 (LDH1) şi M4 (LDH5)
• Prin distribuţie binominală, se generează trei forme hibride de izoenzime desemnate ca: H3M1
(LDH2), H2M2 (LDH3) si H1M3 (LDH4)

H4 H3M1 H2M2 H1M3 M4

LDH1 LDH2 LDH3 LDH4 LDH5

 Caracteristicile enzimelor

• 1. Grabesc reactia chimica:

– Modifica energia de activare
• 2. Nu modifica echilibrul chimic al reactiei:
– In prezenta enzimei se ajunge la acelasi echilibru
final, insa intr-un timp mult mai scurt
• 3. Isi pastreaza intacta structura dupa terminarea reactiei
• 4. Au actiune catalitica foarte mare in cantitati f mici
• 5. Au specificitate mare
 Factori care influenteaza activitatea enzimatica

• pH-ul
– Enzimele au o valpoare a pH-
ului caracteristica, la care
activitatea lor este maxima

• temperatura
– Viteza reactiilor catalizate de
enzime creste cu temperatura
(in intervalul in care enzima
este stabila)
– Viteza celor mai multe reactii
enzimatice aproape se
dubleaza la fiecare crestere a
temperaturii cu 10C: Q102
 Specificitatea enzimelor

• Specificitate absoluta: catalizeaza o reactie anume, data de o singura substanta

– ex: ureaza: catalizeaza reactia de hidroliza a ureei

• Specificitate de grup: catalizeaza un tip de reactie, care poate fi data de mai multe
grupuri de substante inrudite
– ex: maltaza: catalizeaza hidroliza zaharurilor care contin o molecula de glucoza legata -
glucozidic; hidroliza maltozei din intestin)

• Specificitate larga: catalizeaza reactii care se refera la un anume gen de legatura

chimica aflata in mai multe substante
– ex: lipazele: catalizeaza hidroliza gliceridelor

• Specificitate sterochimica: catalizeaza reactii in care participa un izomer steric

(distinge izomerii sterici)
– ex: arginaza: catalizeaza hidroliza L-argininei , nu si a D-argininei;
– succinatdehidrogenaza (SDH): catalizeaza dehidrogenarea acidului succinic cu formarea
izomerului trans (acidul fumaric); niciodata a izomerului cis (acidul maleic)
 Etapele unei reactii enzimatice

Enzima (E) se combina cu substratul (S) dand nastere unui complex Complexul trece printr-o stare de tranzitie

Separarea enzimei de produs cu punerea in libertate a

enzimei care intra intr-o noua reactie
Formearea complexul enzima-produs
 Reglarea activitatii enzimatice

• Cantitatea enzimei: raportul dintre rata de sinteza si

rata de degradare a enzimei (turn-over)
• Temperatura
• pH-ul mediului de reactie
• Natura substratului
• Efectori enzimatici
– Activatori: produsi care stimuleaza activitatea enzimei
– Inhibitori: produsi care blocheaza reversibil sau ireversibil activitatea
enzimei
• Cantitatea prodususlui final: sau reglarea prin
retroinhibitie ”negative feed-back”
• Reglarea alosterica
 Activatorii enzimatici

• Molecule care stimuleaza activitatea enzimelor

• 1. Activatorii proenzimelor

• 2. Activatorii propriu-zisi: substante care stimuleaza formarea complexului enzima-

substrat
– Ex: ioni metalici: Mg2+, Mn2+, Zn2+, Cl-
• 3. Activatori prin antiinhibitie: substante care protejeaza enzima de actiunea
inhibitorilor
– Ex: antioxidanti: vitaminele E, C, K protejeaza enzimele
de actiunea peroxizilor
• 4. Substante cu caracter reducator (cisteina, glutation): actioneaza prin protejarea
grupelor –SH din centrul activ

• 5. Modificari covalente: aderarea sau indepartarea covalenta a unor grupari (de ex.
Grupari fosfat), grupari care sant implicate in activitatea enzimei
 Inhibitori
• Substante care influenteaza negativ desfasurarea
activitatii enzimatice
• 1. Clasificare bazata pe structura inhibitorului
• Exista doua tipuri:
– Competitivi (actioneaza asupra enzimei in concurenta
cu substratul)
– Necompetitivi (actioneaza independent de substrat)

• 2.Clasificarea este bazata pe natura interactiunii

enzima-inhibitor
– Inhibitori ireversibili:
• Formeaza legaturi puternice
covalente
• Locul in care actioneaza este un
radical al unui aminoacid care
participa in reactia enzimatica
– Inhibitori reversibili:
• Formeaza legaturi slabe, necovalente
permitand disocierea rapida de
enzima
• Enzima este inactiva numai in
momentul cand inhibitorul este
prezent
 Reglarea alosterica

• Enzimele alosterice: proteine

care prin legarea unor molecule
isi schimba conformatia spatiala
deschizand sau inchizand zone
active ale enzimei
• In fara de situsul activ (pentru
interactuinea cu substratul)
prezinta si un situs alosteric
• Prin legarea unui inhibitor de
situsul alosteric se schimba
conformatia spatiala a enzimei
avand ca urmare deformarea
situsului activ si implicit
alterarea legaturii cu substratul
 Exemple de enzime

• Pepsina, Tripsina, Chimotripsina:

– utilizata in digestia proteinelor in stomac
• Acetilcolinesteraza:
– participa in transmiterea semnalului nervos in
jonctiunea neuro-musculara
– hidroliza acetilcolinei
• Complexul enzimatic implicat in coagularea sangelui
Pepsina, Tripsina, Chimotripsina
 Aplicatii ale enzimelor

– Agenti terapeutici
– In stabilirea diagnosticului:
• Masurarea activitatii enzimatice
– Markeri moleculari:
• Amilaza: marker pentru pancreas
• Fosfataza acida: marker tumoral pentru prostata
• Izoenzimele LDH1 : marker in afectiunile miocardice
• Izoenzimele LDH4 si LDH5: markeri pentru ficat si muschi
– Reactivi de laborator pentru dozarea unor componente
plasmatice: glucoza, ureea, creatinina etc
 Agenti terapeutici enzime, exemple

• Streptokinaza , amestec enzimatic obtinut din streptococ si urokinaza (obtinuta din urina).
– Are actiune fibrinolitica (trombolitica)
– Se folosesc pentru hidroliza trombilor formati in anumite afectiuni cum ar fi infarct miocardic

• Heparina microbiana, se folosesc pentru indepartarea heparinei folosite in tratamentul cu

anticoagulant

• Hemocoagulaza (reptilaza), catalizeaza transformarea fobrinogenului →fibrina

– Este folosita la hemoragiile care nu sunt determinate de factori ai coagularii

• Asparagina, folosita in tratarea leucemiilor (celulele tumorale au afinitate pentru asparagina)

• Pepsina, chimotripsina, tripsina, carboxipeptidaza se folosesc in tulburari digestive date de

digestia proteinelor

• Amilaza se foloseste in tulburari digestive date de digestia glucidelor

• Lipaza se foloseste in tulburari digestive date de digestia lipidelor

 Denumirea Vitaminelor

• Cu ajutorul literelor mari din alfabetul latin (A, B, C, D, E, F, etc.);

– în cadrul aceleaşi clase, vitaminele se denumesc cu ajutorul
indicilor:
• formele vitaminei D:D2, D3,
• complexul de vitamine B cuprinde vitaminele B1, B2, B3, B5, B6, B7, B9, B12 ;

• După rolul fiziologic pe care îl îndeplinesc în organism:

– vitamina anti-hemoragică (vitamina K);
– vitamina anti-beri-beri (vitamina B1);
– vitamina anti-sterilităţii (vitamina E);
– vitamina anti-scorbutică (vitamina C);
– vitamina anti-pelagroasă (vitamina PP);
– vitamina anti-xeroftalmică (vitamina A);
– vitamina anti-rahitică (vitamina D);
 Proprietati
• Nutrienti esentiali pentru desfasurarea activitatii organismelor superioare
• Nu au in componenta lor aminoacizi
• Unele vitamine exista ca provitamine si se transforma in vitamine dupa ce
sufera anumite modificari chimice.
• De cele mai multe ori functioneaza ca si cofactori sau coenzime intrand in
componenta enzimelor
• Cofactor: componente neproteice care fac parte din
structura anumitor enzime

• De cele mai multe ori sunt incluse in cicluri metabolice avand functie de
catalizatori
 Clasificare

• In functie de solubilate (solubilitatea

influenteaza modul in care viatmina se
asoarbe, transportul si stocarea vitaminei):
• Vitamine hidrosolubile
• Vitamine liposolubile
 Vitamine hidrosolubile: caracteristici generale

• Vitamine hidrosolubile:
– Compusi polari, Solubili in apa
– Se gasesc in alimente, de cele mai multe ori legate de
proteine si necesita desprindere de proteina pentru a fi
absorbite
– Sunt distruse usor prin fierbere
– Se absorb la nivelul intestinului subtire si a stomacului
• Absorbite prin difuzie atunci cand sunt ingerate in cantitate mare
• Absorbite prin transport activ atunci cand sunt ingerate in cantitate mica
– Se digera in intestinul subtire, se transporta din sange
(circulatia portala) apoi ajung in ficat
– Nu se stocheaza in cantitati mari in organism
– Trebuie ingerate din rata alimentara zilnica
– Se elimina prin rinichi
– Cele mai multe au functie de coenzima
– Toxicitate minima
 Vitamine hidrosolubile

Reprezentanti:
• Vitamina B1 -Tiamina
• Vitamina B2- Riboflavina , Vitamina G
• Vitamina B3 - Niacina (acidul nicotinic)-Vitamina PP-vitamina
pelagropreventiva
• Vitamina B5 - Acidul Pantotenic
• Vitamina B6 - Piridoxina
• Vitamina B7- Biotina-Vitamina H
• Vitamina B9- Acidul folic, vitamina M
• Vitamina B12 Cobalamina
• Acid lipoic
• Vitamina C - Acidul Ascorbic
 Vitamina B1: Denumire, Structura chimica

• Denumiri:
– Vitamina antiberiberi sau Aneurina (antinevritică) datorită acţiunii ei fiziologice de a
vindeca degenerescenţa sistemului nervos, proprie bolii beri-beri

– Tiamina, datorită prezenţei în structura sa a sulfului şi a unor grupări amino.

• Structura chimica:
– Formata din doi hetrociclii (uniti printr-o punte metilenica)
• Pirimidina
• Tiazol
CH2
4 + Cl
N 5 N CH3
3 3' 4'
2 2'
1 6
HC 1' CH2 CH2 OH
H3C N NH2 S 5'

Fig. 3.2 Tiamina

 Vitamina B1-Proprietati

• Antioxidant
• Este inactivata de alcool
• Excesul se elimina prin urina
• Functii biologice:
– Ajută la arderea glucidelor şi proteinelor,
– Ajută la normalizarea funcţiei sistemului nervos,
– Participă la procesul de creştere
– Producerea de ATP
– Sinteza ADN si ARN
– Nu are rol de coenzima
Surse:
-drojdie de bere
-cerealele complete
-carne
-lapte
-alune
Necesarul zilnic: 1-3 mg
 Deficienta vitaminei B1
• Deficitul de tiamina poate :

– Provoca sindrom gastro-intestinal caracterizat prin: greata si varsaturi, dureri abdominale si

acidoza lactica

– Influenta centrul de reglare a temperaturii corporale din hipotalamus, astfel explicandu-se

hipotermia intalnita la unii pacienti

– Produce hipotensiune arteriala

– Produce acumularea acidului piruvic si intreruperea metabolismului glucidic

• Afectiuni
• Aparitia bolii Beri-Beri
• Encefalopatia Wernicke

• Manifestari patologice:
– crampe musculare,
– tulburari ale sistemului nervos
– tulburari ale sistemului cardiac
– Edem
 Vitamina B2- Riboflavina

• Denumiri: lactoflavină (a fost Identificata in lapte)

• Structura chimica:
– Contine in structura sa flavina-pigment galben, care contine un radical
de ribitol

• Tipuri:
– Forma libera (se poate absorbi), în lapte, retină, lichid seminal.
– Legata de proteine, in celule
– Intra in compozitia a doua coenzime implicate in procese de oxido-
reducere (dehidrogenaze)
• Flavina adenina dinucleotid (FAD)
• Flavina mononucleotid (FMN),
 Vitamina B2- Riboflavina
Functii biologice:
Biosinteza hemoglobinei
Stimularea producerii de HCl in mucoasa gastrica
Cu rol de coenzima, este importanta in:
-Metabolismul energetic
-Reactiile biologice redox
-Formarea ATP, apa, bioxid de carbon
-Transformarea vitaminei A si folatilor in forme active
-Formarea vitaminei K si B6
 Deficienta vitaminei B2

• Carenta vitaminei B2:

– Leziuni ale pielii
• Dermatite ,
• Cheiloza (inflamarea colturilor gurii)
– Leziuni ale mucoaselor
• Glosita (sensibilitatea dureroasa a limbii)
• Limba magenta (limba devine roşie purpurie şi foarte dilatată),
– Leziuni ale corneei (vascularizarea pronuntata a corneei)
– Oboseală vizuală, fotofobie
 Vitamina B3 - Niacina

• Denumiri:
– Vitamina B3,
– Niacina
– Vitamina pelagropreventivă (PP)
• Desemnează acidul nicotinic, amida sa (nicotinamida) precum şi
toţi derivaţii acestora care pot fi transformaţi în compuşi biologic
activi „in vivo”.

4 4
3 COOH 3 CONH2
5 5
6 6
2 2
1 1
N N
Acid nicotinic Nicotinamida
 Vitamina B3 - Niacina
• Functii biologice:
– Sinteza si transportul proteinelor
– Intra in constitutia a doua coenzime (NAD+ si NADP+) care
participa la reactii redox
• NAD+ (Nicotinamid adenindinucleotid); coenzima proceselor catabolice
• NADP+ (Nicotinamid adenindinucleotid fosfat), coenzima proceselor de sinteza
– Sinteza acizilor grasi, colesterolului, hormonilor steroizi
– Metabolismul vitaminei C si al folatilor
– Intretinerea, replicarea si reparararea ADN-ului
– Homeostaza glucozei
– Metabolismul colesterolului: scade concentratia LDL si creste
concentratia HDL
Surse:
drojdie de bere
cerealele complete
carne slaba
Absorbtie:
Se absoarbe la nivelul intestinului subtire
Vitamina B3 este absorbită intestinal şi transportată sanguin.
Necesarul zilnic: 25 mg
 Deficienta vitaminei B3

• Carenta vitaminei B3:

– Glosita (Leziuni ale mucoaselor)
– Pelagra (pella agra (lb.spaniolă) =
piele aspră) : se întâlneşte în rândul
populaţiei consumatoare de
porumb şi este cunoscută sub
numele de „maladia celor Patru D”
• Dermatita
• Dementa
• Ddiaree
• Deces
• Toxicitate: Acid nicotinic (1 g/day)
– Inflammatia pielii
– Arsuri stomacale
– Greata
– Cresterea concentratiei plasmatice
a glucozei
– Leziuni pe ficat
Teste de laborator indica: Diagnosticul diferential se face cu
-anemia, urmatoarele afectiuni:
-hipoproteinemia, -dermatita atopica,
-hipercalcemie, -eruptiile medicamentoase,
-hipofosfatemie -lupus eritematos
-hipopotasemie -dermatita seboreica,
-nivele scazute de niacina, triptofan, -anorexie,
NAD, NADP -malnutritie,
-nivel urinar scazut de N- - malabsorbtie
metilnicotinamida si piridona (indica -alcoolism,
deficit de niacina). -marasm,
-deficit de piridoxina,
-deficit de riboflavina,
-deficit de vitamina B 12.

Tratament.
Se indica tratament oral cu nicotinamida sau niacina.
Suplimentarea vitaminica si o dieta hiperproteica .
 Vitamina B5 - Acidul Pantotenic

• Denumire: cuvant grecesc pan=tot, se

gaseste peste tot (in regnul animal si
vegetal)
• Functii biologice:
– Forma fosforilata participa la sinteza
coenzimei A (CoA-SH)
– Participa in
• metabolismul glucidic, lipidic si proteic,
• ciclul Crebs,
• biosinteza acetilcolinei

Structura Coenzimei A (CoA~SH)

 Vitamina B6 - Piridoxina

• Denumiri:
– Piridoxină: corespunzător constituţiei sale (alcool cu
nucleu piridinic)
– Adermină: în funcţie de rolul său fiziologic (vindeca
acrodinia)
• Structura chimica: Piridoxina exista in 3 forme cu
aceeasi functie biologica
H2C OH H C O H2C NH2
4 4 4
HO 5 CH2 OH HO 5 CH2 OH HO 5 CH2 OH
3
2
Piridoxol 3
2
Piridoxal 3
2
6 6 6
H CPiridoxamina
1 1 1
3 N H3C N H3C N
 Vitamina B6

• Functii biologice: coenzime implicate in:

– Reactii de transaminare
– Decarboxilarea aminoacizilor
– Biosinteza hemului
– Biosinteza unor neurotransmitatori (ex. Noradrenalina)
• Surse:
– drojdie de bere
– Germenii de grau
– Soia
Sinteza: este sintetizată şi de flora intestinală.
• Absorbtie:
• Absorbtie la nivelul intestinului subtire
• Se stocheaza in muschi si ficat
 Vitamina B9-Acidul folic

• Denumire: denumirea de acid folic corespunde

mai multor vitamere care actioneaza ca vitamine
pentru organismele superioare si ca factori de
crestere pentru microorganisme
• Functii biologice:
– Intra in componenta unor coenzime care sant implicate in
• Reactii de transfer de grupe monocarbonate
• Biosinteza bazelor purinice si pirimidinice
• Reducerea radicalilor monocarbonati
• Biosinteza hemului
– Rol decisiv in cresterea si proliferarea celulara
• Necesarul zilnic: 0,4-1 mg
• Surse: frunzele de spanac
 Deficienta acidului folic

• Globulele rosii nu se maturizeaza, sant mari

si contin organele (normal, nu exista in celule
matura)
• Se intalneste:
– Alcoolici
– Boli intestinale
– In urma consumului anumitor medicamente
– Mutatii genetice

Anemia microcitica
 Deficienta acidului folic

• Deficienta folatilor in
alimentatia femeilor gravide
duce la nasterea copiilor cu
defecte in inchiderea tubul
nerural
• Boala se numeste Spina bifida
• Riscul este f mult diminuat
daca inainte de graviditate se
face tratament cu vitamine B
 Vitamina B12- Cobalamina
• Descoperirea Vitaminei B12 ei este legata de vindecarea anemiei Biermer (anemia pernicioasa)
prin consumul masiv de ficat crud de bou
• Până în prezent, Vitamina B12 sau cobalamina constituie cel mai puternic factor antianemic
cunoscut

• Proprietati
– Imedia dupa absorbtie se leaga de transcobalamina
– Se leaga de radicalii aminoacizilor (R) din proteine
– Este transportata de sange in ficat unde se stocheaza

• Functii biologice: Rol de coenzima care intervine in:

– Reducerea ribonucleotidelor la dezoxiribonucleotide
– Transferul de grupe metil
– Biosinteza ADN
– Biosinteza proteinelor
– Biosinteza hemului
– Formarea succinil-CoA
– Mediaza utilizarea folatilor de catre organism
• Surse:
– lapta, oua, carne
• Necesarul zilnic: 2-30 µg
 Deficienta vitaminei B12

– Anemie pernicioasa
– Probleme neurologice grave
– Dereglarea somnului
– Amorteli
– Pierderea memoriei
• Deficienta folatilor duce la deficienta vitaminei
B12
 Vitamina C - Acidul Ascorbic
• Denumiri: Vitamina C denumită şi acid L-ascorbic sau vitamina antiscorbutică, datorită acţiunii ei
fiziologice de a vindeca scorbutul
• Functii biologice:
– Antioxidant
– Biosinteza colagenului
– Biosinteza acizilor biliari din colesterol
– Biosinteza hormonilor steroizi
– Transportor de hidrogen in reactii catalizate de oxidoreductaze
– Reducerea methemoglobinei la hemoglobina
– Participa la reactii de hidroliza
• Surse:
– citrice
– macese
– ardei
• Absorbtie:
– Se absoarbe prin difuzie la nivelul intestinului subtire si stomac
– Excesul se elimina prin urina
• Necesarul zilnic: 100 mg
• Carenta vitaminei C:
• Scorbut: inflamatii ale gingiilor, fragilitate capilara, osteoporoza (aspect spongios al dintilor si
oaselor)
Rolul Vitaminei C in activarea enzimelor
 Vitamine liposolubile: caracteristici generale

• Proprietati
– Structura: derivati izoprenici (au catene hidrocarbonate)
– Caracter nepolar
– insolubile in apa
– solubile in lipide si solventi organici
– Se gasesc in alimentele grase
– Se absorb la nivelul intestinului subtire in prezenta sarurior
biliare si a lipazelor
– Se depoziteaza in ficat si tesutul adipos
– Patrund in organism legate de proteine de transport
(lipoproteine)
– Au proprietati antioxidante
• Au rol important in
– Cresterea celulara
– Maturizarea celulara
– Mecanismele de reglare genetica
 Vitamine liposolubile

• Reprezentanti:
• Vitamina A – Retinol, Acid retinoic, Axeroftol
• Vitamina D2 – Ergocalciferol
• Vitamina D3 – Colecalciferol
• Familia vitaminelor E – Tocoferoli
• Familia vitaminelor K - Qinone
 Vitamina A – Retinol-Axeroftol

• Structura chimica:
• Derivat poliizoprenic, exista in doua forme:
– Vitamina A1 (retinol sau axeroftol)
– Vitamina A2 (dehidroretinol)
• Nu poate fi sintetizata direct de catre organismul
uman
• Este introdusa in organism atat sub forma de
provitamina (carotenii) cat si sub forma de vitamina

Intestin
• β-Carotene retinol (active form)
• (6 μg) Liver (1μg)

• Functii biologice:
• Prevenirea leziunilor epiteliale
• Asigura functia de reproducere analog modului de
actiune al hormonilor steroizi
• Stimuleaza cresterea in inaltime si greutate
• Participa in sinteza glicoproteinelor si proteoglicanilor
• Actiune antioxidanta fata de peroxizi
• Antixeroftalmica
• Rol important in mecanismul fiziologic al vederii
 Mecanismul fiziologic al vederii

• Lumina patrunde in pupila, este focusata de lentile catre retina

• Retina este asezata in interiorul globului ocular in patrea din spate si functioneaza ca
un detector fotosenzitiv
• Vederea este mediata de doua tipuri de celule fotoreceptoare care se gasesc in retina:
– Celule cu bastonase, care mediaza vederea la intuneric si lumina slaba
– Celule cu conuri, care mediaza vederea la lumina puternica si au rol in vederea
colorata
 Deficienta vitaminei A
• 1. Reducerea vederii in intuneric
• 2. Deshidratarea pielii, scaderea secretiei mucoaselor care au ca efect:
– Nictalopia: scaderea capacitatii de adaptare la intuneric
datorata alterarii celulelor cu bastonase
– Hemeralopia:
• Scaderea capacitatii vizuale
• Pierderea abilitatii de percepere a extremitatrilor spectrului
• Reducerea vederii in semiintuneric si intuneric
– Xeroftalmia:
• Xeroza-forma usoara: vascularizarea si keratinizarea corneei
• Keratomalacia-forma severa: necrozarea corneei, perforarea ochiului, orbire
– Keratinizarea corneei, atrofierea glandelor lacrimale,
suscesibilitate la infectii
– Afectiuni ale tractului digestiv, diaree
– Infectii urinare
– Infectii respiratorii
– Hiperkeratoza foliculara
• 3. Tulburari de crestere
• 4. Anemie
Keratinizarea și necrozarea corneei din deficitul de
vitamina A
 Hiprevitaminoza A
• Cantitati de 10X mai mari decat necesarul zilnic dau
toxicitate
• Simptome:
• – Bones: decalcification, joint pain, stunted growth.
• – Blood: RBC lose hemoglobin and potassium,
menstruation
• ceases, slow clotting time.
• – Nervous system: loss of appetite, irritability, fatigue.
• – GI tract: nausea, vomiting, abdominal pain, diarrhea.
• – Skin: dryness, rashes, itching
• – Liver: jaundice, enlargement.
 Calciferoli (vitamina D, antirahitică)
Vitaminele D au ca precursori steroli de origine microbiană, vegetală sau
animală.
Cele mai importante sunt vitamina D2 (Ergocalciferolul) și vitamina D3
(Colecalciferolul)

• Necesar
zilnic:
• 500-1000 U.I.
• Metabolism:
• Colecalciferolul (vitamina D3) este produs în piele
sub acțiunea razelor ultraviolete din provitamina
7-dehidrocolesterol.
• Pentru că 7-dehidrocolesterolul poate fi produs de
organismul uman (din colesterol), colecalciferolul
nu este considerat vitamina ci, mai degrabă,
hormon.

• Rol biochimic:
• Funcția cea mai importantă a vitaminei D3 este
reglarea concentrației ionilor de calciu
(homeostazia Ca), alături de alți doi hormoni,
parathormonul și calcitonina, împiedicând
scăderea concentrației calciului in plasma prin:
• 1. Creșterea absorbției de Ca la nivelul intestinului
cu ajutorul unui sistem transportor din care face
parte și o proteina, Calbindina
• 2. Creșterea absorbției de Ca și fosfat la nivelul
rinichiului
• 3. Fixarea de Ca în oase (cu participarea
osteoblastelor) cu ajutorul unui sistem de
„calcificare“ din care fac parte si proteinele
osteocalcina, osteopontina precum și un receptor
pentru vit.D.
• Forma activă a colecalciferolului, 1,25-Dihidroxicolecalciferolul, format prin
hidroxilare în rinichi și ficat se leagă de receptori prezenți în nucleu și
complexul format hormon – receptor se leaga de ADN, influențând expresia
genetică pentru procesele mai sus amintite.

• Hipovitaminoza: conduce la copii la rahitism, caracterizat prin

tulburarea mineralizării oaselor (calcificarea).
• La adulți, hipovitaminoza conduce la osteomalacie și osteoporoză.

• Hipervitaminoza:
• Excesul de vitamina D (din preparate farmaceutice, în special) duce la
decalcifierea oaselor care in condiții extreme duce la calcifierea tubulilor
renali care nu mai fac față excreției excesive de calciu.
 Naftochinone
(Vitamina K, vitamina coagulării, antihemoragică)
• Vitaminele K desemnează un grup de vitamine: K1 (filochinona) prezentă în legume;
K2 (menachinona) produsă în intestin de către bacterii și K3 (menadiona) care este
sintetică. După administrare, vitamina K3 este transformată în vitamina K2 prin
alchilare.
• Absorbția vitaminelor K liposolubile în intestin are loc numai în prezența sărurilor
biliare odată cu lipidele. Din acest motiv, tulburările de digestie și adsorbție pot duce
la deficit de vitamine K.
• Vitamina K3 este solubilă în apă și deci absorbită indiferent de prezența lipidelor
intestinale.
• Surse:
• Ficat
• Legume Necesar zilnic: 0,001-2 mg/zi
• Functie biochimica:
• Principala funcție a vit K este menținerea concentrațiilor normale în ser a factorilor de
coagulare (II, VII, IX, X), precum și a proteinei C și S, care sunt produse în ficat sub
forma inactivă. Conversia în forma activă necesită o modificare posttranslatională a
unui rest de glutamat (Glu) prin carboxilare, iar enzima implicată necesită vitamina K
(cofactor enzimatic). Acest proces a fost bine elucidat pentru factorul II (protrombina).

• Se cunosc și antagoniști ai
vitaminelor K care au la bază substanța
numită dicumarol și care funcționează ca
anticoagulanți (ex. warfarina).
• Tratamentul prelungit cu antibiotice
poate duce la o deficiență de vitamina K
la adulți.
• Intestinul noilor nascuți nu conține
bacterii și poate apărea o deficiență de
vitamina K la care se manifestă printr-un
sindrom hemoragic.
• Există mai multe vitamine E, cea mai importantă fiind alfa-tocoferolul.
Tocoferoli – vitaminele E
• Vitaminele E sunt absorbite în intestin împreună cu grăsimile sub formă de
chilomicroni și sunt transportate spre țesuturi și spre ficat. Ficatul exportă
vitamine E sub forma de VLDL (very low density lipoproteins).

• Vitaminele E se acumuleaza în structuri lipofile cum sunt membranele

celulare, țesut adipos, grăsimi circulante. Pricipalul sediu de stocare a
vitaminelor E in organism este țesutul adipos.

• Aportul de vitamine E din hrană este, de regulă, suficient (din uleiuri).

• În general, nu se cunosc cazuri patologice cauzate de deficiența vitaminelor
E.
• O hrana deficientă în vitamina E poate duce, totuși, la fragilitatea
eritrocitelor, deoarece este un antioxidant ce protejează membrana
eritrocitară.
• Similar, pot aparea tulburări neurologice.
• Se recomandă un consum crescut de vitamine E la copii, precum și
persoanelor care consumă o hrană bogată în acizi nesaturați (ulei de măsline,
ulei de pește), pentru a preveni peroxidarea acestora.
 Substanţe cu acţiune asemănătoare
vitaminelor
• B4 –adenina (vitamina globulelor rosii)
• B8 -acid adenilic
• B10 -acidul para-aminobenzoic-PABA
• B11 -acid pteril-heptaglutamic
• B13 -acidul orotic
• B15 -Acidul pangamic
• Colina
• Carnitina
• Vitamina U,
• S-metilmetionina, anti-ulceroasă
• Ubichinone, coenzima Q
 CARBOHIDRATII (HIDRATI DE CARBON)

• Formula empirica este Cn(H2O)n, ceea ce a

sugerat denumirea improprie de “hidrati de
carbon”
• Sunt polihidroxialdehide,polihidroxicetone si
derivati ai acetora
• Contin C , H si O
• Contin grupe functionale de C=O si –OH
 TIPURI DE CARBOHIDRATI

• Clasificarea este facuta in functie de numarul de

unitati glucidice din lant
– Oze
• Monozaharide-contin o singura unitate glucidica
– Ozide
• Dizaharide-contin doua unitati glucidice
• Oligozaharide-contin 3 pana la 10 unitati glucidice
• Polizaharide-contin mai mult de 10 unitati glucidice
 CLASIFICAREA MONOZAHARIDELOR

1. Localizarea grupei carbonil

– Aldoze: natura gruparii carbonilice –

aldehidica: H − C = O ,
– gruparea carbonil este pozitionata la
capatul lantului de C de baza

– Cetoze: natura gruparii carbonilice-

cetonica : > C = O,
– gruparea carbonil este localizata in
interiorul catenei de C
 CLASIFICAREA MONOZAHARIDELOR

2. Marimea lantului de carbon de baza

• Marimea lantului de carbon de baza

(Cn(H2O)n, n3):
– trioze, n=3
– tetroze, n=4
– pentoze n=5
– hexoze n=6 Pot fi aldoze sau cetoze
– heptoze n=7
– octoze n=8

ALDOTRIOZA
KETOHEXOZA
D-RIBOZA
-este o aldopentoza
-este un glucid important folosit in materialul genetic
-face parte din structura ARN-ului
-atunci cand este indepartata gruparea hidroxil de la C-2, riboza se
transforma in deoxiriboza care este folosita la producerea ADN-ului
-nu este folosit ca sursa de energie

D-GLUCOZA
-este o aldohexoza
-cel mai important glucid din dieta
-componentul organic cel mai abundent din natura
-nivelul sangvin poate fi de max. 0,1%
-Valorile normale ale glicemiei a jeun (pe nemancate): 60 si 110 mg/dl
(glucoza sanguina)
-cresterea nivelului glucozei in sange peste limitele considerate normale duce
la hiperglicemie.  diabet
-Valoarea glicemiei definitorie pentru diagnosticul de diabet zaharat: 126
mg/dl (in clasificarea O M S)
Test de toleranta la glucoza: 140-180 mg/dl
-masoara capacitatea organismului de a reactiona la o cantitate standard de glucoza
care reprezinta o solutie de 75 de grame de glucoza, administrata dupa un post
alimentar de minim 8 ore, si masurata la 2 ore dupa ingerare
-Valoarea tolerantei la glucoza definitorie pentru diabetul zaharat: 200 mg/dl
 CICLIZAREA INTRAMOLECULARA

• Prezenta in molecula glucidelor a

gruparilor hidroxil si a gruparilor
aldolica/cetolica, faciliteaza ciclizarea lor
cu formearea unei grupe semiacetal
• Gruparea semiacetal se mai numeste si
grupare glicozidica
• Ciclurile de 5 atomi de carbon se numesc
furanozice
• Ciclurile de 6 atomi de carbon se numesc
piranozice
 CICLIZAREA INTRAMOLECULARA

• Grupul –OH care se formeaza poate sa fie deasupra sau

dedesubtul inelului rezultat prin ciclizarea moleculei,
formand anomeri
• Anomerii se noteaza cu α si β
• α-anomer: gruparea OH dedesubtul inelului in raport cu
gruparea CH2OH (trans)
• β-anomer: gruparea OH deasupra inelului in raport cu
gruparea CH2OH (cis)
• Formele α si β sunt in echilibru astfel incat o forma se
poate converti in cealalta = MUTAROTATIE
 DERIVATI NATURALI AI MONOZAHARIDELOR

• Deoxiglucide (deoxizaharuri): inlocuirea unei

grupe hidroxil din monozaharide cu un atom de
hidrogen. Ex:D-riboza deoxiriboza (din ADN)
• Aminozaharuri (ozamine): inlocuirea unei grupe
hidroxil de la atomul C-2 din monozaharide cu o
grupare –NH2.
– D-glucozamina
– D-galactozamina
– Ambele intra in structura glicoproteinelor, proteoglicanilor si a
glicolipidelor

• Acidul neuraminic : condensarea manozaminei

cu acid piruvic.
– Intra in compozitia acizilor sialici cum ar fi acidul N-acetil-neuraminic
(NANA)
 DIZAHARIDELE

• Dupa tipul legaturii glicozidice, dizaharidele se clasifica in:

– Dizaharide nereducatoare (dicarbonilice), care se formeaza
prin condensarea a doua grupari OH glicozidice a doua
monozaharide si nu mai au nici o grupare aldehidica libera (ex.
zaharoza)
– Dizaharide reducatoare (monocarbonilice), care se formeaza
prin condensarea unei grupari OH glicozidice a unei oze si
gruparea OH alcoolica a celeilalte, iar in molecula nou formata
ramane o grupare aldehidica, respectiv un hidroxil semiacetalic
liber (ex. Maltoza, lactoza, celobioza)
 ZAHAROZA (SUCROZA)

• Este sintetizata doar de regnul

vegetal
• Cel mai important glucid din plante
• Dizaharid nereducator
• Este un dizaharid al α-D-glucozei si
β-D-fructozei
• Prin hidroliza enzimatica a
zaharazei (invertaza) se formeaza
un amestec echimolecular de α-
glucoza si β-fructoza
 β-MALTOZA

• Se intalneste in mod obisnuit in germenii de cereale

• Se formeaza ca produs intermediar in digestia
amidonului
• Dizaharid reducator
• compusa din 2 molecule de d-glucoza
• Utilizari
– ingredient pentru hrana copiilor
– in producerea berii
– condiment
 LACTOZA
• Glucid din lapte
• In organismul uman se sintetizeaza numai in perioada de lactatie
• Dizaharid reducator
• Este un dimer al β-d-galactozei si al α sau al β- d- glucozei
• Intoleranta la lactoza: apare în momentul în care
organismul nu produce cantitatea normală de lactază.
Această enzimă are un rol extrem de important, acela de
a descompune principalul zahar din lapte.


 POLIZAHARIDELE
• Polimeri carbohidrati-compusi naturali cu masa moleculara mare

• Prin hidroliza acida sau enzimatica elibereaza oze si derivati ai acestora

• Rol:
– de stocare – stocheaza energie si glicogen
– structural – folosite pentru protejarea peretilor sau ca invelis lubrifiant pentru celule (celuloza
si mucopolizaharidele)

• Clasificare dupa:
– 1. Tipul monozaharidelor pe care le contin

• Homopolizaharide: contin un singur tip de monoglucid

– Glucanii (polimerii de glucoza)
» amidon,
» glicogen
» celuloza
• Heteropolizaharide: contin mai multe tipuri de oze si de
derivati ai acestora
– Glicozaminoglicanii
– Poliozidele bacteriene
– 2. Lungimea catenei

– 3. Grad de ramificare a catenei

 AMIDONUL

• Reprezinta forma de stocare a glucozei in plante

• Este constituit numai din resturi de α-glucoza cu o lungime a catenei
polimere de aprox 4000 de unitati
• Este alcatuit din doua componente
– Amiloza
– Amilopectina
 AMILOZA

• Componenta neramificata a amidonului

in care unitatile de α-glucoza sant legate
α (1- 4) glicozidic
• α-amilaza este o enzima care se gaseste
in sucul pancreatic si in saliva si care
participa la digestia glucidelor in tractul
gastrointestinal
• α-amilaza hidrolizeaza la intamplare
legaturile α (1- 4) glicozidice din amiloza,
cu formarea unui amestec de glucoza si
maltoza
• β-amilaza este o enzima care se gaseste
in malt si care hidrolizeaza unitati
succesive de maltoza, incepand de la
capatul nereducator al amilozei
 AMILOPECTINA

• Componenta ramificata a amidonului

• Are in componenta unitati de α-glucoza
legate α (1- 4) si α (1- 6) glicozidice
• legaturile α (1- 4) glicozidice sunt hidrolizate
de α- β-amilaza
• Legaturile α (1- 6) glicozidice sunt scindate
de o enzima de deramificare cu formare de
maltoza si glucoza
 GLICOGENUL
• Poliglucid cu rol de stocare a energiei in organismele animale
• Abundent in ficat si muschi sub forma de granule
• Este similar amilopectinei dar cu catena mult mai ramificata
• Procesul de formare a glicogenului se numeste glicogenogeneza
• Procesul de degradare a glicogenului se numeste glicogenoliza
• In conditii de functionare normale, intre cele doua procese este mentinut un
echilibru cu ajutorul anumitor enzime, numite glicogenoze
• Anumite boli genetice duc la deficienta glicogenozelor care are ca urmare
acumularea in ficat muschi si rinichi a unui glicogen cu o structura defecta
• Hidrolizat de α- β-amilaza cu formarea de glucoza si maltoza