Metabolismul proteinelor sau metabolismul protidic reprezint totalitatea

transformrilor chimice i energetice suferite de ctre protide, dup ptrunderea

lor n organism.
Proteinele reprezint substane nutritive deosebit de importante, ca
singura surs de azot asimilabil de ctre organism i care furnizeaz aminoacizi
eseniali. Numai o alimentaie diversificat asigur aportul n aminoacizii
necesari.
Alimentele de origine animal sunt bogate n proteine: n preparatele din
carne procentul este ridicat (20%).
Structura proteinelor nu este pe deplin cunoscut, ns s-a ajuns la
concluzia c exist 4 structuri:
Structura primar
este dat de
aminoacizii care
intr n lanul
proteic prin
formarea
legturilor
pepetidice.
Structura
secundar se
refer la forma i la
lungimea lanurilor
polipeptidice,
proprieti induse
de legturile de
hidrogen.
Structura teriar a
protidelor
presupune
desfurarea n spaiu, n cele trei dimensiuni, a macromoleculei.
Structura cuaternar se refer la modul n care se unesc subunitile
proteice.

(Structura tridimensional a unei proteine)

Metabolismul este un proces complex, ce implic schimburi de materii i
energii, i care include dou procese (simultane) opuse:

catabolism / dezasimilaie - totalitatea proceselor chimice de degradare

a substanelor din organism; se produce n special ruperea legturilor
dintre atomii de carbon, din moleculele diferitelor substane; acest tip de
reacii este nsoit de eliberare de energie (reacie exergonice).
anabolism / asimilaie - procesele chimice de biosintez a substanelor
ce intr n alctuirea materiei vii. Reaciile anabolice se caracterizeaz
prin consum de energie i se numesc reacii endergonice.

Digestia proteinelor ncepe din stomac, unde sub aciunea pepsinei din
sucul gastric, are loc o degradare parial a acestora, din care rezult un
amestec de polipetide, oligopetide i aminoacizi.
Procesul se continu n duoden, unde enzimele pancreatice proteolitice
(tripsina, chimotripsina, carboxipeptidaza, . a.), degradeaz mai departe aceste
substane, rezultnd doar oligopetide i aminoacizi. Scindarea este desvrit
la nivelul intestinului subire, sub influena aminopeptidazelor i peptidazelor
enterocitare, rezultnd doar aminoacizi, care pot trece n circuitul sanguin.

Puine proteine se pot absorbi, n mod normal, nedescompuse, aa cum

se ntmpl n cazul unor anticorpi (IgA) coninui n laptele matern, asigurnduse astfel, un transfer de imunitate de la mam la ft. n unele cazuri,
permeabilitatea intestinal crete peste normal, putnd trece n snge protide
nedescompuse. n astfel de situaii, la o nou ptrundere a acelorai substane
proteice, prin formarea i activitatea unor anticorpi, au loc fenomene alergice.
Absorbia proteinelor este favorizat de ctre vitamina B 6 i de ctre natriu.
Aminoacizii, traversnd pereii intestinali ajung n snge, i de aici n
celule, unde au loc, pe baza lor, biosinteze proteice specifice. Excepie de la
aceast regul fac proteinele plasmatice, care se sintetizeaz de obicei la nivelul
ficatului i al sistemului reticulo-endotelial.
Metabolismul proteic este unul mai puin "curat" dect cel al glucidelor sau
lipidelor, deoarece catabolismul nu se desfoar n exclusivitate prin
descompuneri pn la dioxid de carbon i ap, rezultnd i unele deeuri.
Principalele deeuri proteice sunt:
-ureea,
-acidul uric,
-creatinina.
- amoniacul (rezult din activitatea microflorei proteolitice).
Aceste deeuri se acumuleaz n cantiti mari i se elimin greu din corp
n unele afeciuni (diatez uric, insuficien renal, ciroz).
Att corpii cetonici ct i deeurile proteice, sunt produi toxici dac sunt
reinui n organism. Rolul proteinelor n metabolismul energetic este unul
secundar, la aceti compui predominnd rolul plastic, adic acela de a repara i
a rennoi n permanen celulele, esuturile i organele.
n procesul de anabolism, pe baza aminoacizilor, dar i al altor substane,
se sintetizeaz proteine specifice, precum i ali compui (glucoz, acizi cetonici).
Proteinele sintetizate nu mai au nimic de-a face cu protidele alimentare, adic ele
nu mai pstreaz absolut nimic din specificul hranei din care deriv. De aici
rezult c proteinele alimentare sunt importante doar ca furnizoare de
aminoacizi, sub aspect cantitativ i calitativ.
Reglarea metabolismului proteinelor, astfel nct nutriia celular s se
desfoare corespunztor, se realizeaz prin mecanisme celulare (n interiorul
celulelor), hormonale i nervoase.

Catabolismul aminoacizilor
Aminoacizii naturali (aproximativ 20) care intr n structura proteinelor sunt
degradai mai departe prin 3 ci:
-

dezaminare;
decarboxilare;
transaminare.

1. Dezaminarea reprezint procesul enzimatic prin care aminoacizii pierd

gruparea -NH2 (amino) sub form de amoniac (NH3).
2. Decarboxilarea reprezint procesul enzimatic de degradare a
aminoacizilor prin pierderea gruprii carboxil sub form de CO 2. Prin aceast
reacie rezult amine biogene, unele fiind toxice, iar altele importante pentru
organism.
Ex.:
Histidina -----------------------> Histamina = amin biogen cu rol de hormon tisular

cu efect hipotensiv, vasodilatator, stimuleaz secreia de suc gastric i intervine

n reacia de tip alergic.
Ornitina --------------------- > Putresceina = amin biogen, produs de putrefacie,
toxic, prezent n carnea alterat, inclusiv n cadavre.
3. Transaminarea reprezint procesul enzimatic prin care se transfer
gruprile amino (NH2) de pe un aminoacid pe un cetoacid. Enzimele care
catalizeaz aceast reacie se numesc transaminaze.
Valori crescute ale transaminazelor se nregistreaz n: hepatit acut,
hepatit cronic n puseu, abces hepatic, carcinom hepatic, leptospiroz,
afeciuni care produc strivirea muscular (traumatisme prin strivire, efort fizic
intens, injecii intramusculare, insolaia).

Metabolismul amoniacului

Amoniacul este toxic pentru organism i mai ales pentru SNC. Organismul
beneficiaz de posibiliti de detoxifiere:

1. eliminarea NH3 pe cale renal sub forma unui compus netoxic

(uree);
Principala form de excreie a amoniacului este ureea. Ea este
sintetizat din amoniac i dioxid de carbon. n dereglri ale metabolismului
proteic apare o cretere a uremiei (ureea din snge). [Valori normale = 2040 mg%]. Variaia uremiei poate aprea n funcie de coninutul proteic al
alimentelor, starea de oboseal sau de repaus, vrsta.
2. captarea amoniacului de ctre acidul glutamic cnd rezult
glutamin, important n procesele metabolice;
3. formarea de creatin i creatinin;
Creatina are rol important n biochimia contraciei musculare. Biosinteza
creatinei are loc la nivelul rinichiului i ficatului. Astfel sintetizat, creatina este
eliberat n snge i transportat la nivelul muchilor. n muchi creatina
reacioneaz cu ATP (adenozintrifosfat) i rezult un compus macroergic (creatin
fosfat). Reacia are loc n prezena ionilor de magneziu . n muchi creatinfosfatul
joac rol de rezervor de energie necesar n timpul contraciei musculare.
Creatinina este eliberat n snge, transportat la nivelul rinichilor i
eliminat prin urin. (Valori normale: 0,6-1,2 mg%). Valori crescute ale creatininei
serice apar n: insuficien renal acut i cronic, afeciuni hepatice,
deshidratare, consum exagerat de carne, miopatii (afeciuni ale muchilor), gut.
4. formarea de clorur de amoniu (NH4Cl).

Catabolismul hemoglobinei

Hemoglobina este pigmentul respirator (pigmentul rou), a tuturor

vertebratelor, fiind prezent n eritrocite, unde are rol n transportul oxigenului
(oxihemoglobin), i a CO2 (carbohemoglobin). Viaa unui eritrocit este n medie
de 120 de zile. Este constituit dintr-o component proteic numit globin i o
component prostetic, colorat, hemul, un nucleu porfirinic cu 11 duble legturi
conjugate. Molecula hemoglobinei este un ansamblu alctuit din 4 subuniti
proteice, formate dintr-un lan proteic strns asociat cu grupul hemic.
Degradarea hemoglobinei se efectueaz n 3 etape:
degradarea globinei pn la stadiul de aminoacizi;
desfacerea fierului cu depunerea sa n ficat sub form de feritin;
degradarea hemului pn la stadiul de pigmeni biliari.
Atunci cnd are loc moartea hematiilor, membrana lor se rupe,
hemoglobina este hidrolizat iar Fe recuperat. Ciclul porfirinic se desface iar
fragmentele sunt metabolizate de ficat. n urma procesului rezult o molecul de
CO pentru fiecare molecul de hemoglobin metabolizat. Procesul este unul
natural i reprezint o surs de CO pentru corpul uman, monoxid care se elimin
prin aerul expirat. Produsul de metabolizare final este bilirubina, un pigment de
culoare galben a crui nivel semnific distrugerea hematiilor. Dac ritmul de
degradare a hemoglobinei este prea rapid, ea poate bloca anumite capilare mai
ales capilarele din rinichi determinnd apariia unor boli. Scderea hemoglobinei
neasociat cu scderea numrului de hematii poart denumirea de anemie;
anemia are drept principal cauz deficiena de Fe. Ca urmare a acestei
deficiene, scade sinteza de hemoglobin, hematiile vor fi de tip hipocrom
(srace n pigment) i microcitic (mai mici dect n mod normal). n hemoliz
(distrugere a hematiilor mai rapid dect sinteza), icterul asociat este cauzat de
metabolitul bilirubin i de hemoglobina circulant care poate determina blocaj
renal.
6

Hemoglobinopatiile sunt mutaii la nivelul lanului globinei, cele mai des

ntlnite fiind anemia falciform (siclemia) i talasemia; tot n cadrul
globinopatiilor sunt i porfiriile, caracterizate de erori n sinteza hemului.
La nivel mai mic se pare c hemoglobina A se combin cu glucoza, pe
care o leag ntr-un anumit situs, formnd compusul HbA1c (hemoglobina
glucosilat, sau glicat). Pe msur ce concentraia glucozei crete , procentul
de HbA trasnformat n HbA1c crete i el. La diabetici, unde glucoza are valori
foarte mari, i compusul tinde ctre valori mari, procentul su fiind reprezentativ
pentru nivelul glucozei sanguine datorit timpului de via a hematiilor 50-55 zile.