Curs Biochimie

UNIVERSITATEA DUNREA DE JOS, GALAI
Prof. Dr. ing. RODICA SEGAL

Conf. Dr. ing. CORNELIA V
BIOCHIMIA PRODUSELOR
ALIMENTARE
2001
Biochimia produselor alimentare 2
INTRODUCERE
n ansamblul disciplinelor care contribuie la formarea specialistului pentru industria

alimentar, Biochimia ocup un loc de o deosebit importan datorit caracteristicilor biologice
ale materiilor prime i unor produse finite, caracterului biotehnologic al celor mai multe ramuri ale
acestei industrii i faptului c alimentele sunt produse care prin componentele lor particip direct la
procesele metabolice din organism i influeneaz astfel calitatea vieii naiunii.
Materialul de fa are scopul de a deschide calea spre o cunoatere profund a multiplelor
aspecte biochimice cu care se confrunt inginerul din industria alimentar n ntreaga sa activitate.
1. COMPOZIIA CHIMIC I ORGANIZAREA MATERIEI VII
1.1. COMPOZIIA CHIMIC GENERAL A ORGANISMELOR
Compuii chimici care se gsesc n organismele vii sunt foarte compleci i diferii. Alturi de
moleculele de ap i dioxid de carbon, care au o mas molecular mic, se gsesc molecule gigant
ale cror mase moleculare ajung la sute de mii i milioane de daltoni1 (moleculele de proteine i
acizi nucleici).
Moleculele compuilor care alctuiesc materia vie poart denumirea de biomolecule. Ele
condiioneaz organizarea biochimic i funcional specific tuturor organismelor vii.
Biomoleculele pot fi:
- anorganice: apa i srurile minerale;
- organice: proteine, lipide, glucide, enzime, hormoni.
Biomoleculele reprezint combinaii ale elementelor chimice prezente n materia vie i care
poart denumirea de bioelemente.
Schematic, compoziia chimic general a organismelor este prezentat n fig. 1.
P lastice (C , H, O , N , P , S , C a
M g, C l, K, N a)
Bi o elemen te
C atalitice (o ligo elemente)

1% F e, C o , M n, C u,
M o , I, B, F , Zn, N i
Co m po ziia chimic a
o rg a nis me lo r
apa (~ 60 % )
Ano rganice
srur i minerale (~ 5 % )
B i o molecu le P roteine
Rol plas tic i energetic Lipide
Glucid e
O r ganice
R ol catalitic Enzime
RNA
Rol informaional DN A
Enzime
R ol d e reglare Vitamine
Ho r mo ni
Fig. 1. Compoziia chimic general a organismelor vii
1
1 dalton = masa unui atom de hidrogen = 1,6710-24g
Ierarhia organizrii moleculare a organismelor vii

Constituenii principali i caracteristici ai tuturor organismelor vii sunt compui organici ai
carbonului, nzestrai cu structur i funcionalitate specific, care asigur nsi existena vieii. Din
aceste considerente se numesc biomolecule organice.
Organizarea molecular a materiei vii ncepe cu molecule simple, cu mas molecular mic -
biomolecule primordiale - dioxid de carbon, ap, azot atmosferic, ce ptrund din mediul exterior.
Cu ajutorul sistemelor enzimatice, trecnd printr-o serie de produi intermediari de metabolism i
prin creterea masei moleculare, biomoleculele primordiale se transform n biomolecule de baz
care funcioneaz ca elemente de construcie i au mas molecular medie. Mai departe, aceste
biomolecule legndu-se ntre ele prin legturi covalente formeaz macromolecule care posed mas
molecular mare. n procesele metabolice, cu ajutorul unor legturi necovalente (interaciune ionic,
legturi de hidrogen, legturi hidrofobe, legturi Van der Waals), macromoleculele se unesc n
complexe supramoleculare (lipoproteide, nucleoproteide), iar apoi, prin interaciuni necovalente, n
general se asociaz n organite (nucleu, mitocondrii etc.).
Pe aceast cale se formeaz sistemul complex de organizare molecular a organismelor vii, are
loc organizarea molecular a celulei (fig. 2).
La nivel celular, macromoleculele urmresc o specializare funcional destul de clar: acizii
nucleici sunt purttori i transmitori ai informaiei genetice asigurnd autoreproducerea
organismelor; proteinele sunt simple elemente structurale (unele), sau componente ale enzimelor
care intervin n metabolismul substanelor i metabolismul energetic; poliglucidele servesc fie ca
surs de energie, fie ca material de construcie i, n sfrit, lipidele constituie unul din elementele
structurale ale membranelor i, n al doilea rnd, o form de pstrare a energiei.
Pe lng funcia de elemente de construcie a macromoleculelor, nucleotidele, aminoacizii,
monoglucidele, acizii grai particip n activitatea vital a organismului i sub alt form. Astfel,
nucleotidele nu se folosesc numai pentru construcia moleculelor de acizi nucleici, ci intr i n
structura coenzimelor sau compuilor macroergici. Aminoacizii servesc nu numai pentru alctuirea
proteinelor dar i ca precursori ai multor substane importante pentru organism: hormoni, pigmeni,
porfirine, alcaloizi etc.
n organizarea molecular a organismelor vii apar o serie de elemente specifice privind modul
de dispunere a biomoleculelor n macromolecule. Astfel, n acizii nucleici i n proteine, precursorii
lor, respectiv nucleotidele i aminoacizii, sunt dispui n secvene specifice, datorit informaiei
genetice existent n fiecare celul. Aceste biomolecule se mai numesc i macromolecule
informaionale.
Rezult c, proteinele, lipidele i glucidele formeaz principalele trei categorii de constitueni

celulari macromoleculari. Formarea structurii complexe se realizeaz pe baza metabolismelor
substanelor i energetic, adic a capacitii organismelor vii de a folosi din mediul exterior energia
i substanele existente sub form propice pentru a fi utilizate i apoi de a se rentoarce n mediu
cantiti echivalente de energie i sub o alt form mai puin util lor.
Indivizi Populaii Specii Ecosisteme
Organite Celula
Nucleu
Mitocondrii
Cloroplaste
Complexe enzimatice
Complexe supramoleculare Ribozomi
(masa molecular 108 - 109 ) Sisteme contractile
Macromolecule
(masa molecular 103 - 109) Acizi nucleici Proteine Polizaharide Lipide
Biomolecule de baz
(masa molecular 100 - 350) Mononucleotide Aminoacizi Monozaharide Acizi grai
Glicerol
Compui intermediari Riboza

(masa molecular 50 - 250) Carbamil fosfat -cetoacizi Fosfopiruvat Acetat
Malat Malonat
Precursori
(biomolecule primordiale, CO2
masa molecular 18 - 44) H2O
N2
Fig. 2. Ierarhia organizrii moleculare a organismelor vii
1.2. RELAIA BIOMOLECULE STRUCTUR CELULAR
Biomoleculele reprezint compuii care particip la organizarea i funcionarea celulelor.

Celula este unitatea elementar a lumii vii, produs al unei ndelungate evoluii, cu o ordine
intern complex ce-i confer capacitatea de cretere, dezvoltare i reproducere, precum i o
organizare dinamic, aflat n relaii de echilibru cu mediul nconjurtor.
Pentru meninerea funciilor sale de baz, n procesul evoluiei n celul au luat natere anumite
structuri, numite organite celulare. Ele asigur coordonarea i reglarea proceselor fundamentale
care au loc, necesare pentru permanenta manifestare a funciilor vitale.
Pentru existena organismelor vii sunt importante urmtoarele organite: nucleul, mitocondriile,
reticulul endoplasmatic, ribozomii, lizozomii i microcorpusculii.
Spaiul celular este delimitat de o membran celular numit plasmalem. La rndul lor i
organitele celulare au ca elemente structurale membrane celulare care iau parte la funcionarea
majoritii din ele. Masa tuturor membranelor celulare poate atinge 80% din masa celulei.
Plasmalema este nconjurat de structuri chimice complexe. La celulele animale ele poart
denumirea de nveli celular sau glicocalix i sunt reprezentate de mucopolizaharide acide,
glicolipide i glicoproteine; la celulele vegetale reprezint peretele celular rigid, format din fibre de
celuloz cimentate ntre ele de ctre proteine.
Masa coloidal nestructurat care umple spaiul celular se numete citosol.
Chiar n cadrul unui organ, celulele nu se gsesc ntr-un contact strns. Acest lucru se explic
prin prezena unor sarcini negative la suprafaa celulelor, care astfel se resping. Ca rezultat, ntre
celule se formeaz spaii strmte, a cror sum n ntregul organ sau organism este numit spaiu
intercelular. n mod analog, suma tuturor componentelor din interiorul celulei ( de exemplu nucleul,
mitocondriile etc.) reprezint spaiu intracelular.
Descrierea celulei tipice
n lumea vieuitoarelor se pot distinge dou scheme fundamentale de organizare celular i

anume: una mult mai complex i evoluat, denumit eucariot i alta mai simpl, procariot.
Schema eucariot caracterizeaz celulele care au nucleul prevzut cu o membran nuclear i se
pot divide fie mitotic, fie meiotic. Structura eucariot este proprie animalelor, plantelor, drojdiilor i
mucegaiurilor. Celulele eucariote au organizare complex i n alctuirea lor se disting trei pri
principale: a) nucleul, organit al coordonrii proceselor celulare;
b) citoplasma care conine numeroase organite i

c) suprafaa celular, dispozitiv ce controleaz schimburile cu mediul nconjurtor.
Celulele procariote sunt cele mai simple i primitive forme de organizare a vieii. Din aceast
clas fac parte bacteriile i algele. n esen, procariotele nu au nucleu delimitat. Schema lor de
organizare este caracterizat prin existena unui material nuclear lipsit de membran care ocup
partea central a celulei.
Forma celulelor este variat i determinat de rolul fiziologic ndeplinit, de origine, de condiiile
de mediu, de poziia ocupat n diferite esuturi. Poate fi sferic, oval, cilindric, prismatic sau
tubular. Forma celulelor este controlat att de factori externi ca presiunea i vscozitatea
mediului, ct i de factori interni ca activitatea funcional, vrsta, structura intern i caracterele
suprafeei celulare. Unele celule animale au form variat (musculare, secretorii, leucocitele), altele
au form constant (epiteliale, de acoperire, nervoase, osoase etc.)
Mrimea sau dimensiunile celulelor sunt tot att de variate ca i formele lor n general sunt de
ordinul micronilor i nu se vd cu ochiul liber. n mod obinuit celulele animale au un diametru de
10-30m. Se pot ntlni i celule de 3-4 (granulare din creier) sau de aproximativ 100 m
(celulele nervoase). Aceeai situaie se ntlnete i la celulele plantelor superioare. Dimensiunile
lor sunt cuprinse ntre 10 i 30m, unele cresc foarte mult n timpul diferenierii putnd ajunge pn
la 100200 m.
Celulele bacteriilor i ale drojdiilor sunt, n schimb, mult mai mici; astfel, celulele drojdiei de
bere au dimensiuni de 4-5 m.
Sistemele compartimentale ale celulei eucariote se pot mpri, n funcie de rolul lor, n:
- compartimentul nuclear, care adpostete aparatul genetic fundamental;
- compartimentul plastidial, prezent numai la celulele vegetale, cu rolul de a elabora
i stoca compui glucidici n special;
- compartimentul reticuloendoplasmatic, cel mai bine dezvoltat compartiment
celular, cu rol important n diverse biosinteze i n special n cel al proteinelor;
- compartimentul vacuolar ce include complexul Golgi, vacuole, lizozomii,
citolizozomii cu roluri multiple i variate n funcie de componentele care intr n alctuirea
lui.
2. GLUCIDE
2.1. ASPECTE GENERALE
Glucidele, numite i zaharuri, sunt o clas important de substane naturale care se ntlnesc n
toate organismele vii. Cu excepia unor derivai azotai, glucidele sunt substane ternare, formate din
C, H i O. La majoritatea glucidelor, O i H se gsesc n acelai raport ca n molecula apei.
Glucidele particip n proporie de peste 50% din materia uscat la construcia majoritii
organismelor vegetale, ocupnd din punct de vedere cantitativ locul de frunte printre substanele
organice vegetale. n comparaie cu organismele vegetale, cantitatea de glucide din organismele
animale este mic, totui pentru om i animale importana lor biologic este foarte mare, ele
reprezentnd principala surs energetic. Glucidele furnizeaz 50 60% din energia total produs
n organismele animale. Multe glucide complexe joac un rol structural important, intrnd n
constituia pereilor celulari ai plantelor i bacteriilor. Adesea, n esuturile animale, glucidele se
gsesc n combinaie cu proteinele.
Sub aspect structural, glucidele sunt polihidroxialdehide sau polihidroxicetone sau produi de
condensare ai acestora. Toate zaharurile se mpart n dou grupe: zaharuri simple (monozaharide
sau monoze) i zaharuri complexe rezultate prin condensarea mai multor monozaharide de acelai
fel sau diferite. Zaharurile complexe la rndul lor pot fi oligozaharide ( dizaharide, trizaharide etc.)
sau polizaharide (amidon, glicogen, substane pectice, celuloz). Unele zaharuri complexe conin pe
lng o component glucidic i o component neglucidic (mucopolizaharide, glicozizi etc.).
Schema clasificrii
Trioze
glucidelor n diferite grupe Tetroze
poate fi prezentat astfel: Zaharuri simple Pentoze Riboz
(monozaharide) Xiloz
Glucoz
Hexoze Fructoz
Manoz
Zaharoz
Glucide Dizaharide Maltoz
Lactoz
Oligozaharide Trizaharide Rafinoz
Tetrazaharide Stahioz
Zaharuri complexe Amidon
Glucani Glicogen
Polizaharide Celuloz
Fructani Inulin
2.2. MONOZAHARIDE ( MONOGLUCIDE)
2.2.1. Proprieti structurale
Monozaharidele pot fi privite ca derivai ai polialcoolilor din care se pot forma prin oxidare.
Astfel, prin oxidarea glicerolului se pot obine dou monozaharide aldehida gliceric i
dioxiacetona care joac un rol important n metabolismul celulei vii.
Dup exemplul aldehidei glicerice i a dioxiacetonei,
O
C H care sunt nite trioze, se observ c monozaharidele sunt
+2H+ derivai ai polialcoolilor, care conin n molecula lor, pe
CH OH
CH2 OH CH2 OH lng gruprile -OH alcoolice, gruparea aldehidic
CH OH aldehida gliceric -CH=O sau cetonic
C O . n funcie de una sau alta
CH2 OH din aceste grupri care exist n molecula sa,
CH2 OH
- 2H+ monozaharidul se numete aldoz sau cetoz. Ca urmare,
C O
CH2 OH aldehida gliceric este o aldoz, sau mai exact o
dioxiacetona aldotrioz, iar dioxiacetona o cetotrioz.
Asemntor obinerii aldehidei glicerice i dioxiacetonei prin oxidarea unui alcool cu trei atomi,
n cazul oxidrii unui polialcool se poate obine monozaharidul cu numrul de atomi de carbon
corespunztor acestuia.
De exemplu, prin oxidarea sorbitei (sorbitolului), un polialcool cu 6 atomi de carbon existent n
multe fructe se formeaz glucoza sau fructoza.
Deci, prin oxidarea gruprii alcoolice primare
H C O
CH2-OH se formeaz aldoza, iar prin oxidarea
H C OH
+ HO C H gruprii alcoolice secundare CH OH se formeaz
+2H
H C OH cetoze.
H C OH n funcie de condiii, este posibil i
CH2 OH
CH2 OH transformarea n sens invers, cnd din
H C OH
Glucoza
HO C H monozaharid se formeaz polialcoolul
H C OH
CH2 OH corespunztor.
H C OH
C O
CH2 OH - 2H+ HO C H
Sorbita
H C OH
H C OH
CH2 OH
2.2.2. Izomeria monozaharidelor
Izomeria optic Monozaharidele conin atomi de carbon asimetrici la care cele patru valene
sunt satisfcute de grupri atomice diferite. Astfel, aldotriozele posed un carbon asimetric,
aldotetrozele - doi, aldopentozele trei, aldohexozele patru, iar cetohexozele trei.
Ca urmare, ele au capacitatea de a roti planul luminii polarizate spre dreapta i se numesc
dextrogire (+) sau spre stnga i se numesc levogire (-). Amestecul n pri egale din izomerul
dextrogir i izomerul levogir poart denumirea de compus racemic i este lipsit de activitate optic.
Stereoizomeria. Racemicul poate fi separat n izomerii si optici corespunztori. Sub aspect
structural, acetia sunt unul fa de altul ca un obiect fa de imaginea sa n oglind i au o structur
care proiectat pe o suprafa plan are urmtorul aspect pentru aldehida gliceric care are un singur
carbon asimetric:
O O
C C
H H
H C* OH HO C* H
CH2 OH CH2 OH
D-aldehida gliceric L - aldehida gliceric
(dextrogir) (levogir)
Configuraia aldehidei glicerice are un rol deosebit n stabilirea configuraiei uneia sau alteia
dintre monozaharide, deoarece prin compararea configuraiei ultimului carbon asimetric al unei
monozaharide cu configuraia carbonului asimetric al acesteia se stabilete apartenena
monozaharidei la seria D sau seria L.
Conform regulii, toate monozaharidele care au configuraia atomului de carbon asimetric cel mai
ndeprtat de gruparea carbonil identic cu atomul de carbon asimetric al D-aldehidei glicerice fac
parte din seria D, iar cele care au configuraia aceluiai carbon asimetric identic cu cea a atomului
asimetric al L aldehidei glicerice fac parte din seria L.
Seria D i seria L la pentoze i hexoze nu sunt legate de sensul rotirii planului luminii polarizate,
cum este cazul D i L-aldehidei glicerice ci se refer numai la configuraia spaial a atomului de
carbon asimetric cel mai ndeprtat de gruparea carbonil (C-4 la pentoze i C-5 pentru hexoze).
Ca urmare, compuii care aparin seriei D i totodat rotesc planul luminii polarizate la stnga, se
noteaz cu D (-). Un astfel de compus este fructoza, o cetohexoz care aparine seriei D i este
levogir:
Numrul stereozimerilor pentru un anumit compus este egal cu 2n, unde n

CH2 OH
este numrul centrilor asimetrici din molecul.
C O
HO C H
H C OH
H C OH
CH2 OH
Fructoza
Izomeria . Formele ciclice ale monozaharidelor
Formele liniare ale monozaharidelor sunt utile pentru a prezenta diferiii stereoizomeri, ns ele
nu developeaz un centru asimetric suplimentar care exist n multe glucide. Evidenierea acestui
centru asimetric al glucozei se poate observa prin faptul c puterea specific a soluiilor proaspete
de glucoz se schimb n timp. Acest fenomen se numete mutarotaie i se explic prin existena
mai multor forme ale monozaharidului respectiv; pentru glucoz au fost obinute, de exemplu, dou
[ ]
forme, una cu D20 = + 122,2 C a fost denumit -D-glucoz, cealalt cu D20 = +18,7 [ ]
-D-glucoz. Dac puterea rotatorie specific a soluiilor proaspete de - i -glucoz se msoar
dup trecerea unui anumit timp, atunci se constat c, pentru fiecare form, aceasta s-a modificat
treptat i n final ajunge aceeai + 52,7. Fenomenul de mutarotaie se ntlnete la o serie de hexoze
i pentoze, precum i la unele dizaharide.
Existena formelor i ale zaharurilor se explic prin faptul c ele exist i sub form ciclic,
n care numrul atomilor de carbon asimetrici este cu unul mai mare dect n formulele liniare.
Formele ciclice sunt rezultatul reaciei intramoleculare care are loc ntre gruparea aldehidic a
glucozei i un hidroxil al su cu formarea unui semiacetal, dup schema interaciunii aldehidelor i
alcoolilor.
O H
R C + HO CH2 R1 R C O CH2 R1
H OH
aldehida alcool semiacetal
n felul acesta, glucoza formeaz semiacetali intramoleculari stabili cu gruparea hidroxil de la

atomul C-5 dnd doi stereoizomeri diferii care se supun mutarotaiei. Ca urmare, n soluii,
D-glucoza exist sub trei forme care se transform una n alta, din care dou sunt ciclice:
x H x
H C OH C O HO C H
x O x O
H C OH H C OH H C OH
HO C x H HO C H HO C x H
H Cx H C OH H Cx
H C OH H C OH H C OH
CH2 OH CH2 OH CH2 OH
-D-glucoza
-D-glucoza D-glucoza
Transformri reciproce analoage ale celor trei forme au fost stabilite i pentru alte monozaharide,
printre care i pentru D-fructoz:
OH CH2 OH
HOH2C CH2OH
C OH
C O C
x x
HO C H HO C H x
x O x HO C H
H C OH H C OH O
x x H Cx OH
H C OH H C OH x
H C OH
CH2 CH2 OH
CH2
-D-fructoza D-fructoza -D-fructoza
Atomul C-1 al glucozei i C-2 al fructozei reprezint noul centru asimetric i se numete atom
anomer, iar monozaharidele care se deosebesc numai pentru configuraia acestui atom de carbon se
numesc anomere. n felul acesta - i -D-glucoza sunt anomere.
Formele ciclice ale monozaharidelor prezentate mai sus conin o punte de oxigen care la glucoz
se formeaz ntre atomii de carbon 1 i 5, iar la fructoz ntre 2 i 6 i reprezint , dup cum se vede,
derivai ai compusului heterociclic piran; de aceea au primit denumirea de piranoze:
CH
CH O O
HC CH HO HC CH CH2OH
CH2 O
HC CH HO HC CH OH
CH CH OH
CH
piran piranoz
n felul acesta, -D-glucoza reprezint de fapt -D-glucopiranoz , iar -D-glucoza este -

D-glucopiranoza.
Deosebit de sugestiv poate fi prezentat structura ciclic a monozaharidelor cu ajutorul
formulelor de perspectiv propuse de V. Haworth:
CH2OH CH2OH
H H H OH
H H
H OH H
OH
OH OH H
OH
OH H OH
H
-D-glucopiranoz -D-glucopiranoz
n aceste formule ciclul piranozic este imaginat perpendicular pe planul hrtiei, iar legturile
mai apropiate de observator sunt trasate (uneori) cu linii mai groase.
Dup cum se observ, formele i ale glucozei se deosebesc prin poziia gruprii OH care se
gsete la carbonul 1 n raport cu planul ciclului piranozic.
Cele dou forme ale glucozei pot exista i sub forma unor izomeri la care ciclul conine nu 5 ci 4
atomi de carbon i, ca urmare, puntea de oxigen leag C-1 cu C-4. O asemenea form o reprezint
un derivat al furanului i poart denumirea de furanoz:
CH
O O
CH O HC CH HO HC CH CHOH CH2OH
CH
HC CH HO HC CH OH
CH
furanoza
furan
Prin urmare, formula de perspectiv a glucozei furanozice va avea urmtorul aspect:
HO H2C HO H2C
HO HC O H HO HC O OH
OH H OH H
H OH H H
H OH H OH
-D-fructofuranoza -D-fructofuranoza
n mod analog, reprezentat cu ajutorul formulelor de perspectiv, fructoza are urmtorul aspect:
H H
H O CH2OH H O OH
H H
OH H OH H
OH OH OH CH2OH
H OH H OH
-D-fructopiranoza -D-fructopiranoza
Formele i ale monozaharidelor au o deosebit importan n formarea derivailor
corespunztori glicozizi la care particip hidroxilul de la carbonul 1 al aldozelor sau de la
carbonul 2 al cetozelor. De aceea, gruprile hidroxil dispuse pe atomul de C-1 alo aldozelor i la
atomul C-2 al cetozelor poart denumirea de hidroxili glicozidici ( sau semiacetalici).
Epimerizarea. n soluii slab alcaline, monozaharidele trec uor din una n alta, adic au loc
interconversii. Aceste transformri constau fie ntr-o inversare a configuraiei, fie n trecerea unei
aldoze n cetoz. Astfel, dac unei soluii de glucoz i se adaug Ba(OH)2 sau Ca(OH)2, dup un
timp se poate constata prezena, alturi de glucoz, a manozei sau fructozei. Acelai lucru se
ntmpl prin aciunea soluiilor slabe de alcalii asupra soluiilor de manoz sau fructoz. Inversarea
configuraiei unui atom de carbon asimetric n apropierea grupei carbonil dintr-un compus se
numete epimerizare, iar compuii sunt epimeri:
- O
O H O
C C
C H H
- +HOH
HO + H C OH C OH HO C H
-HOH
aldoz (manoz)
aldoz (glucoz) +HOH -HOH
CH2 OH
C O
cetoz (fructoz)
n organismele vii, interconversia monozaharidelor are loc foarte uor sub aciunea enzimelor
corespunztoare.
2.2.3. Proprietile fizice ale monozaharidelor
Monozaharidele sunt substane de culoare alb, cristaline, solubile n ap, mai puin solubile n
alcool etilic, insolubile n eter i ali solveni organici. Soluiile lor sunt incolore, optic active i au
gust dulce.
2.2.4. Proprietile chimice ale monozaharidelor
Deoarece monozaharidele conin n molecula lor grupri carbonil i hidroxil, ele vor
prezenta, n general proprieti caracteristice acestor grupri funcionale, la care se adaug i
proprietile datorate hidroxilului semiacetalic. Ex: glucozo6-fosfatul; glucozo1 fosfatul;
fructozo-1, 6- difosfatul.
Prin oxidarea monozaharidelor, n funcie de condiiile n care are loc oxidarea, se
formeaz diveri compui. Dac oxidarea se produce la C-1 aldehidic, se formeaz acizi
aldonici; cnd se protejeaz gruparea aldehidic i se oxideaz gruparea oximetil de la C-6
rezult acizi uronici, iar dac oxidarea are loc att la C-1 ct i la C-6, se formeaz acizi
aldarici.
COOH CHO COOH

(CHOH)n (CHOH)n (CHOH)n
CH2OH COOH COOH
acizi aldonici acizi uronici acizi aldarici
Prin reducerea monozaharidelor se formeaz polialcooli. Astfel, prin reducerea D-

glucozei i L-sorbozei se formeaz sorbitolul.
Prin gruparea hidroxil semiacetalic care este mult mai reactiv dect gruprile
hidroxil alcoolice, monozaharidele reacioneaz uor cu alcoolii i fenolii i prin eliminarea de
ap dau natere la compui de tip eteric, numii glicozizi sau heterozide. Cel mai simplu compus
de acest tip este i -metilglicozidul, obinut prin eliminarea apei ntre gruparea OH de la C-1
al glucozei OH alcoolului metilic. Legtura eteric format ntre cele dou componente poart
denumirea de legtur glicozidic, iar denumirea de glicozid se atribuie tuturor compuilor n
care monozaharidul este legat de o alt substan neglucidic (denumit aglicon), prin acest tip
de legtur.
n prezena acizilor minerali tari are loc deshidratarea pentozelor i hexozelor cu
formarea furfurolului i hidroximetilfurfurolului. Compuii formai se polimerizeaz uor i se
transform n compui de culoare brun nchis. Fenomenul poate fi ntlnit la prelucrarea termic
a produselor alimentare atunci cnd se utilizeaz temperaturi de 150-200C care determin
degradarea zaharurilor existente, conducnd la afectarea calitii alimentelor.
Reprezentani mai importani ai monozaharidelor
n natur numai glucoza i fructoza se gsesc n cantiti mai importante. Alte monozaharide se
gsesc fie n constituia dizaharidelor sau polizaharidelor, fie n ali compui. Unele, cum sunt
triozele sau tetrozele, apar doar ca produi intermediari n procesele metabolice.
Triozele nu se ntlnesc n natur n stare liber. Sub form de esteri fosforici, aldehida gliceric
i dioxiacetona intervin n fotosintez, degradarea anaerob a glucidelor, fermentaia alcoolic.
Tetrozele au fost obinute prin degradarea pentozelor i hexozelor, dar n natur nu se gsesc n
stare liber. Eritrozo-4-fosfatul este o tetroz care apare intermediar n ciclul fotosintezei.
Pentozele apar n natur mai ales ca aldopentoze. Sunt foarte rspndite n natur, mai puin n
stare liber, dar n unele cantiti mari sub form de polizaharide, glicozizi. Unele intr n
constituia acizilor nucleici, altele particip n procesul de fotosintez.
Hexozele sunt cele mai rspndite n natur i cele mai bine studiate din punct de vedere
biochimic. n natur se gsesc trei aldohexoze (glucoza, manoza, galactoza) i dou cetohexoze
(fructoza, sorboza). Toate hexozele sunt reductoare i fermentescibile.
D (+) glucoza (dextroza) este cel mai rspndit monozaharid pentru biochimia celulei. Este
sintetizat n plante din CO2 i H2O. Se gsete n natur att n stare liber (n fructe, flori, miere,
snge) ct i sub form de dizaharide (zaharoz, celobioz, maltoz, lactoz) sau poliglucide
(amidon, celuloz, glicogen) De asemenea, intr n structura unor glucozizi. Este un monozaharid
fermentescibil, sufer toate fermentaiile cunoscute.
H
C O CH2OH
CH2OH H OH
H H C OH
H H
H HO C H OH H
OH H
H C OH OH H
OH OH
H C OH OH
H
H OH CH2 OH
-D (+) glucopiranoz -D (+) glucopiranoz
D(+) glucoza aciclic
Esterii fosforici al glucozei sunt deosebit de importani pentru procesele metabolice ale
zaharurilor.
Glucoza se obine n cantiti mari prin hidroliza acid sau enzimatic a amidonului din cartofi
sau porumb i se utilizeaz n industria produselor zaharoase, finoase.
D(+) Manoza este o aldohexoz care n natur se ntlnete numai sub forma unor poliglucide
numite manani n constituia mucilagiilor vegetale i a hemicelulozelor. Manoza intr n structura
glicoproteinelor i a unor glicolipide.
D(+) Galactoza se gsete liber foarte rar, dar frecvent n combinaii, mai ales sub form de
glicozide. Galactoza se ntlnete ca parte component a unor dizaharide (lactoza, melibioza),
trizaharide (rafinoza), polizaharide (agar-agar, gumele i mucilagiile vegetale), lipide complexe,
cerebrozide i a unor glicoproteine.
D(-) Fructoza sau levuloza se mai numete zahr de fructe. Este cea mai important i mai
rspndit cetohexoz. Se gsete liber n cantiti mari n fructe, miere de albine, n general n
amestec cu glucoza n proporii variabile sau aproape egale cu strugurii copi. Sub form combinat,
fructoza intr n structura unor diglucide (zaharoza), triglucide (rafinoz), sau poliglucide (inulina).
HO H2C HO H2C
C O
HO HC HO HC O OH
O H HO C H
OH H H C OH OH H
H OH H H
H C OH
H OH CH2 OH H OH
- D (-) fructofuranoza
2.3.1. Oligoglucide (oligozaharide)
Oligoglucidele se caracterizeaz printr-o mas molecular relativ mic, se solubilizeaz bine n

ap, cristalizeaz uor i de regul, au gust dulce. Soluiile lor sunt optic active. Legarea resturilor
de monozaharide se face ntotdeauna prin hidroxidul glicozidic al uneia din ale, dup schema:
R OH + HO R1 R O R1 + H2O
Dizaharidele (diglucide)
Molecula unui dizaharid poate conine dou resturi de hexoze, dou de pentoze sau un rest de
hexoz i unul de pentoz. Legarea celor dou molecule de monozaharid are loc pe seama
hidroxidului glicozidic al uneia din ele i una din gruprile hidroxilice ale celeilalte molecule.
Diferitele dizaharide pot fi constituite din unul i acelai monozaharid:
Maltoza Trehaloza Celobioza

+ + +
H2O H2O H2O
Glucoz Glucoz Glucoz Glucoz Glucoz Glucoz

Zaharoza este diglucidul cel mai rspndit n natur. Se gsete n fructe, semine, tuberculi,
rdcini. Are rol important n alimentaia omului. Rotaia specific a soluiilor apoase de zaharoz
este [ ]= +66,5. Este un zahr fermentescibil.
20
D Prin hidroliz se desface ntr-o molecul de
-glucopiranoz i o molecul de -fructofuranoz.

Prin nclzirea cu acizi sau sub aciunea enzimei zaharaza (invertaza), zaharoza se hidrolizeaz
formnd zahrul invertit (amestec echimolecular de glucoz i fructoz). Denumirea zahrului
invertit provine de la cuvntul inversie care reprezint schimbarea n sens invers a unei valori,
respectiv hidroliza zaharozei determin modificarea rotaiei specifice a soluiei de la o valoare
dextrogir pentru zaharoz la o valoare levogir pentru zahrul invertit, ntruct fructoza format
prin hidroliz rotete planul luminii polarizate spre stnga mai puternic dect l rotete glucoza spre
dreapta.
Zaharoz + H2O Glucoz + Fructoz
[ ] = + 66,5
20
D [ ]=+ 52,5
20
D [ ]= 93
20
D
[ ] = 40,5
20
D
Lactoza se gsete n cantiti variabile n laptele tuturor mamiferelor; a fost gsit i n polenul
unor flori. Lactoza este format dintr-o molecul de -D-galactopiranoz i o molecul de
-D-glucopiranoz legate (14) -glicozidic.
Triglucidele (trizaharide) reprezint glucide formate din trei resturi de monozaharid.

Rafinoza se ntlnete n multe plante, mai ales n seminele de bumbac i sfecl de zahr. n
rdcinile de sfecl de zahr proaspt recoltate, care conin pn la 20% zaharoz, coninutul de
rafinoz reprezint 0,2-1% fa de zaharoz. n toamnele ploioase cantitatea de rafinoz din sfecl
este crescut i influeneaz negativ randamentul fabricilor de zahr. Nivelul rafinozei crete i prin
pstrarea sfeclei. n timpul fabricrii zahrului rafinoza din sfecl trece n melas.
Tetraglucidele reprezint glucidele formate din patru resturi de monoglucid. n multe plante se
gsete un tetraglucid care poart numele de stahioz alctuit din dou resturi de -galactoz, un
rest de -glucoz i un rest de -fructoz.
Poliglucide (polizaharide)
Polizaharidele sunt compui constituii dintr-un numr foarte mare de monozaharide legate
glicozidic ntre ele.
Clasificarea polizaharidelor. Dup structura lor chimic polizaharidele se mpart n dou clase:
a) fr aminozaharuri i b) cu aminozaharuri.
Glucani
Hexozani Fructani
Manani
Homopolizaharide Galactani
fr aminozaharuri Xilani
Pentozani Arabani
Polizaharide
(Poliglucide)
Pento- Gume
Heteropolizaharide
hexozani Substane pectice
cu aminozaharuri (Mucopolizaharide)
2.3.2.1. Homopolizaharide
Cele mai rspndite i mai importante homopolizaharide sunt cele n structura crora particip
hexozele. Unele sunt de natur vegetal, iar altele de natur animal. O importan deosebit o
prezint polizaharidele formate numai din glucoz i care sunt denumite, n general, glucani.
Acestea sunt amidonul, glicogenul, celuloza.
Amidonul este cel mai important polizaharid de rezerv din regnul vegetal. n cantitate mai mare
se gsete depozitat sub form de granule n tuberculi (cartofi 13-25%), semine (cereale 5070%,
leguminoase 4045%) i chiar n prile lemnoase ale plantelor; n cantitate mai mic apare aproape
n toate organismele vegetale. Amidonul reprezint o important surs de glucide pentru toate
animalele, avnd un rol nsemnat n alimentaia omului. Se formeaz n frunzele plantelor verzi prin
procesul de fotosintez.
n plante amidonul se gsete sub form de granule care se deosebesc sub aspectul proprietilor
i compoziiei chimice att n cadrul aceleiai, dar mai ales n plante diferite.
Granula de amidon este alctuit din dou tipuri de polizaharide care se deosebesc prin
proprietile lor fizice i chimice amiloza i amilopectina.
n molecula de amiloz resturile de glucoz sunt legate prin legturi glicozidice ntre atomii de
carbon C-1 i C-4: se formeaz o caten liniar. Lanurile lungi conin 250300 uniti de glucoz i
sunt rsucite n -helix.
n molecula de amilopectin resturile de glucoz sunt legate nu numai prin legturi ntre atomii
C-1 i C-4, ci i ntre C-1 i C-6, formnd o structur ramificat.
Celuloza este polizaharidul care constituie cea mai mare parte a masei pereilor celulari ai
plantelor. Celuloza nu se dizolv n ap, ns se umfl n ea. Reprezint mai mult de 50% din fibra
lemnoas, iar n fibrele de bumbac constituie mai mult de 90%.
Glicogenul este un polizaharid care se gsete n esuturile organismelor animalelor i omului, n

mucegaiuri i drojdii, n boabele de porumb zaharat. Constituie forma de rezerv a glucidelor pentru
organismul animal i joac un rol deosebit n metabolismul acestora.
n stare pur, glicogenul se prezint sub forma unei pulberi albe, solubil n ap fierbinte cu
formarea unei soluii coloidale, opalescente. Cu iodul, glicogenul formeaz o coloraie roie
brun, mai rar violet.
Sub aspect structural glicogenul este analog cu amilopectina i se deosebete de aceasta printr-o
mas molecular mai mare. Moleculele ambelor polizaharide au o structur ramificat, ns
glicogenul se distinge printr-o mai mare compactitate a moleculei. Masa molecular a
glicogenului este de 270000 100000000.
2.3.2.2. Heteropolizaharide
Polizaharidele eterogene conin n molecula lor resturi a dou sau mai multe monozaharide
diferite. n plante se gsesc numeroase polizaharide de acest fel: glucomanani, glucofructani,
arabinoxilani etc.
Hemicelulozele . Sub aceast denumire este cuprins o grupare mare de polizaharide cu greutate
molecular mare, care nu se dizolv n ap, dar se dizolv n soluii alcaline. Hemicelulozele se
gsesc n cantitate mare n prile lemnoase ale plantelor: paie, semine, cojile de nuc, tiuleii de
porumb. O cantitate apreciabil de hemiceluloze se gsete n tre.
Gume i mucilagii Fac parte din aceast grup polizaharidele de origine vegetal care sunt
solubile n ap formnd soluii deosebit de vscoase i lipicioase. Sunt substane coloidale i
reprezentantul tipic al acestei grupe o constituie gumele secretate de viini, pruni, migdali n
locurile cu leziuni de pe ramuri.
Substanele pectice Substanele pectice sunt compui macromoleculari de natur glucidic care
se gsesc n cantiti mari n fructe, rdcini, frunze i tulpinile plantelor
n plante, substanele pectice sunt prezente sub form de protopectin insolubil, care reprezint
o asociere a acidului poligalacturonic metoxilat cu galactani i arabani n peretele celular.
Protopectina trece n pectin solubil numai dup prelucrarea cu acizi diluai sau sub aciunea unor
enzime specifice protopectinaze. Din soluia apoas, pectina solubil este precipitat cu alcool sau
cu aceton 50%.
Proprietatea caracteristic i cea mai important a pectinei este capacitatea ei de a da un gel n
prezena acizilor i a zahrului. Aceast proprietate este utilizat pe larg n industria alimentar la
obinerea jeleurilor, gemurilor, marmeladei i pastelor de fructe. Formarea gelului pectic se produce
n prezena a 6570% zahr (zaharoz sau hexoze); o asemenea concentraie corespunde unei soluii
saturate de zaharoz. n gelul format se gsete 0,2-1,5% pectine, iar pH-ul optim este de 3,1-3,5.
Pectina de diferite proveniene se deosebete prin capacitatea ei de gelificare, dup coninutul de
cenu i dup gradul de metoxilare2
Pectina solubil sau acidul poligalacturonic metoxilat are o mas molecular de la 25000 pn
la 360000, iar un fragment din structura sa se prezint astfel:
COOCH3 COOCH3 COOCH3 COOCH3 COOCH3

O H O H O H O H
O O H
OH H O OH H O OH H O O
OH H OH H O
H H H H
OH H
H H OH H OH H OH H OH
Prin aciunea soluiilor alcaline diluate sau a enzimei pectaza asupra pectinei, gruprile metoxil
se desfac uor formndu-se alcool metilic i acid pectic liber, care reprezint de fapt acidul
poligalacturonic.
Acidul pectic formeaz uor sruri care se numesc pectai compui insolubili. n prezena
zahrului, acidul pectic nu este capabil s formeze geluri asemntor soluiei de pectin.
De aceea n industria de obinere a pectinei trebuie s se evite hidroliza pectinei care ar
determina reducerea capacitii de gelificare.
2
gradul de metoxilare= numrul de grupri carboxilice esterificate de la 100 de uniti de acid galacturonic.
Substanele pectice au un rol important n timpul maturizrii, pstrrii i prelucrrii industriale a

diferitelor fructe i legume. n timpul dezvoltrii fructelor protopectina se formeaz n pereii
celulari i se poate acumula n cantiti mari (mere, pere, citrice).
Coacerea fructelor este caracterizat de transformarea protopectinei n pectin solubil. Procesul
continu i dup recoltarea fructelor, n timpul pstrrii lor n stare proaspt. Aceast transformare
determin nmuierea pulpei fructului i formarea caracteristicilor specifice ale fructului copt.
Agarul este un polizaharid care se gsete n unele alge marine ce aparin genurilor Gelidium,
Gracilaria, Pterocladia. n ap rece agarul este insolubil, dar se solubilizeaz la cald. Prin rcire,
soluiile apoase de agar se transform n gel.
Carragenenanul este un polizaharid care se extrage din unele alge roii. Are proprieti
gelifiante i este utilizat n industria alimentar ca stabilizant la obinerea ngheatei, a cremelor
desert, dressingurilor i maionezelor.
Alginaii sunt srurile acidului alginic care este un polizaharid ce se gsete n pereii celulari ai
unor alge.
Xantanul este un heteropolizaharid produs prin polimerizarea n condiii aerobe a glucozei,
zaharozei sau amidonului de ctre bacteria Xanthomonas campestris. Este folosit pentru obinerea
produselor dietetice hipocalorice, ca agent de ngroare, gelificare i emulsionare.
Dextranul este un polizaharid care se formeaz din zaharoz sub aciunea unor specii diferite de
Leuconostoc. n industria alimentar are aceleai utilizri ca xantanul. n fabricile de zahr ,
dextranul, produs prin aciunea lui Leuconostoc mezenteroides de infecie n zeama de difuziune ,
perturb procesul tehnologic, ndeosebi operaia de cristalizare.
2.3.2.3. Polizaharide ce conin aminozaharuri

Aceste substane n stare liber se numesc mucopolizaharide (sau glicozaminoglicani) i sunt
specifice regnului animal. Sunt constitui din glucozamin sau galactozamin i acizi uronici.
Mucopolizaharidele sunt substane de structur ale esuturilor sau sunt componente ale substanelor
din mucoasa din organisme. Ele pot fi o parte constitutiv a unor proteine conjugate numite
glicoproteine sau mucoproteine.
Mucopolizaharidele dau soluii vscoase i au rol important n organismele animale ntruct
ndeplinesc funcia de cimentare a celulelor esutului conjunctiv i de protecie a unor esuturi.
Mucopolizaharidele se mpart n acide (avid hialuronic, acid condroitinic, heparin) i neutre.
2.4. GLICOZIDE
Glicozidele sunt compui rezultai din cuplarea unui mono sau dizaharid pe seama hidroxilului
glicozidic cu un compus neglucidic care se numete aglicon ( nezahr). Aceti compui se gsesc
ndeosebi n regnul vegetal i frecvent se caracterizeaz printr-un gust, arom i culoare specific,
de aceea, unele au rol important n industria alimentar.
n natur exist un numr foarte mare de glicozide, dintre care cele mai importante sunt:
2.4.1. Glicozide heterociclice oxigenate n care agliconul este o flavon, flavonon sau
antocianidin.
2.4.2. Glicozide cu agliconi steroidici. Aceast grup de glicozide este rspndit n plantele din
familia Solanaceae i se mai numesc glicoalcaloizi.
n frunzele, bulbii i mai ales colii cartofilor, precum i n vinete se gsete solanina. n
tuberculii de cartofi coninutul n solanin este de obicei foarte mic i este concentrat n special n
straturile periferice care se elimin la curire. Rareori se ntlnesc tuberculi cu un coninut ridicat
de solanin, mai ales n cartofii timpurii care nu au ajuns la maturitate i n cea pstrai la lumin.
2.4.3. Glicozide cu agliconi de natur fenolic. Taninuri. Prin taninuri sau materii tanante se
neleg substane cu caracter fenolic care au anumite proprieti comune cum sunt gustul astringent,
capacitatea de a precipita proteinele din soluiile lor apoase, caracterul reductor.
Sunt de natur vegetal i se gsesc, n cantiti variabile n toate esuturile plantelor. n stare
purificat sunt substane amorfe de culoare alb sau glbuie. n ap cald sunt parial sau total
solubile formnd soluii coloidale.
3. LIPIDE

Lipidele constituie o clas eterogen de compui naturali larg rspndii n organismele vii,
caracterizate n general prin structur hidrofob apolar, care confer solubilitate n solveni
organici i insolubilitate n ap.
Sunt constitueni universali ai organismelor vii. Plantele se caracterizeaz, n general, printr-o
compoziie constant n lipide, n cantiti nu prea mari, excepie fcnd seminele plantelor
oleaginoase (floareasoarelui, soia, ricin, msline, susan etc), care conin nsemnate cantiti de
lipide denumite generic uleiuri. La animale, lipidele sunt distribuite n toate celulele, compoziia n
diferite tipuri i proporia lor reprezentnd unele caracteristici n funcie de esut. Unele lipide
particip la structura celular i la procesele biochimice. Ele au capacitatea de a forma compui
compleci ( n special cu proteinele i lipidele) care particip la realizarea unor procese deosebit de
importante. n special, lipidele sub forma complexelor cu proteinele intr n compoziia
membranelor celulare i particip la procesele redox, biosinteza proteinelor, n transportul
substanelor prin membrane.
Complexe ale lipidelor cu proteinele se gsesc i n citoplasma celulelor, precum i n snge. O
cantitate variabil de lipide se gsete n celulele adipoase la nivelul esutului adipos sau n jurul
unor organe. Deci, din punct de vedere funcional se disting lipide de rezerv i lipide structurale
(sau de constituie). Originea lipidelor animale poate fi exogen (din alimente) i endogen (din
biosintez).
Principalele roluri i funcii ale lipidelor sunt: constituie o important surs energetic a
organismelor (furnizeaz 9,3 kcal/g), au rol plastic, particip al diferite procese metabolice,
vehiculeaz substane liposolubile cu rol biologic ( vitamine, hormoni, acizi grai eseniali) i au rol
de protecie mecanic i termic. Schematic, clasificarea lipidelor se poate reda astfel:
Grsimi neutre (Triacilgliceroli)
Lipide simple Ceride
Steride
Glicerofosfolipide
Lipide Fosfolipide Inozitolfosfolipide
Sfingofosfolipide
Lipide complexe
Glicolipide Cerebrozide
Gangliozide
n funcie de constituenii lor fosfolipidele i glicolipidele sunt de mai multe tipuri.
3.2. ACIZII GRAI

Acizi grai constituie compui de baz ai lipidelor. n natur, se gsesc i n stare liber dar mult
mai rar. Cei mai importani acizi grai din punct de vedere biologic se caracterizeaz prin
urmtoarele: 1) sunt, de regul, acizi monocarboxilici care conin o grupare carboxilic ionizabil i
un lan de atomi de carbon nepolar, aciclic neramificat; 2) conin, n general, un numr par de
atomi de carbon; 3) pot fi saturai sau nesaturai cu una sau mai 7multe duble legturi.
Acizii grai saturai importani din punct de vedere biologic au ntre 14 i 24 atomi de carbon i
sunt urmtorii:
miristic CH3 (CH2)12 COOH 14:0
palmitic CH3 (CH2)14 COOH 16:0
stearic CH3 (CH2)16 COOH 18:0
arahic CH3 (CH2)18 COOH 20:0
behenic CH3 (CH2)20 COOH 22:0
lignoceric CH3 (CH2)22 COOH 24:0

Dintre acetia, frecvent se ntlnesc n constituia lipidelor acidul palmitic i acidul stearic. n
grsimile de natur animal predomin acidul palmitic, iar pe locul doi este cel stearic. Acizii grai
care conin mai puin de 14 atomi de carbon, ca i cei ce au catena foarte lung ( pn la 28 atomi
de carbon) se ntlnesc n cantiti foarte mici i foarte rar.
Acizii grai nesaturai se gsesc n lipide ntr-o cantitate mai mare dect cei saturai. Principalii
acizi nesaturai au 18, 20, 22 sau 24 atomi de carbon i una, dou trei, patru sau conci duble
legturi. Datorit existenei dublelor legturi i fa de acestea, catena atomilor poate avea o
configuraie cis sau trans.
Acizii grai nesaturai naturali, au n majoritate, conformaia izomerului cis. Astfel, toi acizii
grai care au fost identificai n membranele celulare sunt izomerii cis. De asemenea, dublele
legturi nu sunt niciodat conjugate sau la distane ntmpltoare una de cealalt, ci ntotdeauna
separate de o grupare metilen, adic din 3 n 3 atomi de carbon.
Cel mai rspndit acid gras nesaturat este acidul oleic. El se gsete att n lipidele de origine
vegetal ct i n cele de origine animal. De cele mai multe ori, n grsimile animale, alturi de
acidul oleic se ntlnete i acidul palmitoleic. n esuturile mamiferelor frecvent se ntlnesc acidul
linoleic i acidul arahidonic. n lipidele vegetale predomin acizii oleic i linoleic.
Cei mai importani acizi grai nesaturai sunt prezentai mai jos.
palmitoleic CH3 (CH2)5 CH CH (CH2)7 COOH

16:1; 9 (grsimi animale)
oleic CH3 (CH2)7 CH CH (CH2)7 COOH
18:1; 9 (majoritatea grsimilor)
erucic CH3 (CH2)7 CH CH (CH2)11 COOH
22:1; 13 ( ulei de rapi)
nervonic CH3 (CH2)7 CH CH (CH2)13 COOH
24:1; 15 (cerebrozide, ulei de pete)
linoleic CH3 (CH2)4 CH CH CH2 CH CH (CH2)7 COOH
18:3; 9, 12, 14 (ulei de soia, ulei de in)
arahidonic CH3 (CH2)4 CH CH CH2 CH CH CH2 CH CH (CH2)3 COOH
20:4; 5, 8, 12, 15, 19 (ulei de pete)
Acizii grai eseniali Acizii grai nesaturai cu mai multe duble legturi (linoleic, linolenic,
arahidonic) nu pot fi sintetizai de organismul animal. Absena lor din regimul alimentar determin
tulburri eseniale care pot fi descrise sumar printr-o ncetinire a creterii, modificare a funciilor
celulare cu repercusiuni la nivelul pielii, mucoaselor, sistemului endocrin, tulburri n transportul
lipidelor sanguine i modificri structurale i funcionale ale organitelor celulare.
3.3. Lipide simple

3.3.1. Grsimi neutre ( triacilgliceroli)
3.3.1.1. Caractere generale
Triacilglicerolii sunt cele mai rspndite lipide n natur. Sunt substane de rezerv care se
acumuleaz n cantiti mari n esutul adipos al animalelor, n seminele i fructele multor plante i
au un important rol biochimic i fiziologic. Se numesc i gliceride.
Sub aspect structural, acilglicerolii sunt esteri ai glicerinei cu acizii grai Una, dou sau trei
grupri hidroxilice ale glicerinei pot fi esterificate cu acizi grai cu formarea de mono-, di- i
triacilgliceroli, respectiv. Dintre acetia, cei mai rspndii sunt triacilglicerolii, ns mono- i
diacilglicerolii se ntlnesc i ei n natur i joac un rol important n metabolismul lipidelor.
Structura unor triacilgliceroli care intr mai frecvent n compoziia grsimilor de rezerv este
prezentat mai jos.
CH2 O CO (CH2)7 CH CH (CH2)7 CH3 CH2 O CO (CH2)16 CH3

CH O CO (CH2)14 CH3 CH O CO (CH2)14 CH3
CH2 O CO (CH2)16 CH3 CH2 O CO (CH2)14 CH3
Oleopalmitostearina
Stearodipalmitina
CH2 O CO (CH2)14 CH3
CH O CO (CH2)7 CH CH (CH2)7 CH3
CH2 O CO (CH2)7 CH CH (CH2)7 CH3
Palmitodioleina
3.3.1.2. Proprietile fizice ale triacilglicerolilor

Trigliceridele nu sunt solubile n ap. Nefiind solubile n ap, nu formeaz micele cu grad mare
de dispersie. Cu apa, trigliceridele dau ns emulsii n prezena unui stabilizator (emulgator).
Datorit gruprilor hidroxil libere, mono- i diacilglicerolii ns pot forma micele. De aceea ele
au o larg utilizare n industria alimentar unde sunt folosite ca emulgatori pentru obinerea unor
emulsii omogene i uor de prelucrat.
Gliceridele se solubilizeaz ns bine n solveni nepolari. Cu ct conine mai muli acizi grai
cu caten scurt sau nesaturat cu att este mai mare solubilitatea gliceridei respective i este mai
mic temperatura de topire. Saturarea i creterea lungimii catenei conduc la mrirea temperaturii
de topire.
3.3.1.3. Proprietile chimice ale triacilglicerolilor

Comportrile chimice ale gliceridelor corespund proprietilor chimice generale ale esterilor
completate cu cele ale glicerolilor i ale acizilor grai care intr n compoziia lor.
Hidroliza gliceridelor. Ca rezultat al hidrolizei, grsimile neutre formeaz trei molecule de
acizi grai i o molecul de glicerol:
CH2 O CO R1 R1 COOH CH2 OH

(H+)
CH O CO R2 + 3 H2O R2 COOH + CH OH
CH2 O CO R3 R3 COOH CH2 OH
Triglicerid Acizi grai Glicerin
Aceast reacie decurge foarte ncet n ap cald, dar sensibil accelerat de acizii minerali. n
esuturile animale i vegetale aceast reacie este catalizat de enzime care se numesc lipaze.
Saponificarea gliceridelor este hidroliza la cald, n mediu alcalin ( OH-) . Ionii carboxilici ( R-
COO-) care se elibereaz n urma acestei reacii, n prezena unor cationi formeaz spunuri:
CH2 O CO R1 R1 COO - CH2 OH

CH O CO R2 + 3 OH- R2 COO -
+ CH OH
CH2 O CO R3 R3 COO - CH2 OH
Triglicerid Glicerin
Mrimea care caracterizeaz gliceridele din acest punct de vedere se numete indice de
saponificare ( Is) i reprezint cantitatea de KOH exprimat n mg necesar pentru saponificarea
unui gram de grsime. Indicii de saponificare ai unor grsimi alimentare sunt urmtorii: unt 220
240; untur 193 203; ulei de floarea soarelui 186 198.
Hidrogenarea gliceridelor. Gliceridele vegetale care sunt lichide, n mod normal, se transform
n grsimi solide prin hidrogenare, reacie care const n adiionarea hidrogenului la dublele
legturi ale acizilor grai. Hidrogenarea decurge n prezena unor catalizatori speciali i conduce la
formarea unor gliceride saturate cu acelai numr de atomi de carbon.

Ni
CH O CO (CH2)7 CH CH (CH2)7 CH3 + 3 H2 CH O CO (CH2)16 CH3
Triolein Tristearin
Halogenarea gliceridelor saturate Datorit prezenei dublelor legturi n moleculele acizilor

grai nesaturai, triacilglicerolii care conin aceti acizi se halogeneaz, fiecare dubl legtur
adiionnd doi atomi de halogen. n consecin, un ulei sau o grsime fixeaz o cantitate cu att mai
mare de halogen cu ct caracterul ei este mai nesaturat. Pentru caracterizarea sub acest aspect a
unei grsimi se face indicele de iod care reprezint cantitatea de iod exprimat n grame fixat de
100 g grsime. Cu ct indicele de iod este mai mare cu att grsimea este mai nesaturat i deci
mai instabil. Valorile indicelui de iod pentru unele grsimi alimentare sunt urmtoarele: ulei de
floarea soarelui 119 135; ulei de soia 114 140; ulei de rapi 92 123.
Autooxidarea triacilglicerolilor Grsimile alimentare i produsele ce conin triacilgliceroli,
pstrate un timp ndelungat capt un gust i miros neplcut , specifice produsului rnced.
Substanele care determin gustul i mirosul caracteristice sunt foarte active asupra organelor
de sim, din care cauz sunt suficiente cantiti foarte mici pentru a deprecia produsul. De aceea,
sunt afectate de procesele degradative att produsele animale bogate n grsimi ( brnzeturi, carne,
grsimi animale), ct i produsele vegetale, care sunt srace n grsimi ( finuri de cereale).
Autooxidarea triacilglicerolilor are loc sub aciunea oxigenului atmosferic i se desfoar dup
mecanismul reaciilor n lan, cu formarea radicalilor liberi care posed o mare putere reactiv.
Ei sunt instabili din punct de vedere termodinamic i de aceea tind s treac n stare stabil pe
calea satisfacerii valenei libere. Ca urmare a acestui fapt, radicalii liberi au o durat de via scurt ,
n contact cu moleculele nconjurtoare. Ei rup de la aceste molecule atomii, se satureaz i se
transform n substane stabile. n acelai timp, moleculele care au pierdut atomi se transform n
noi radicali liberi care, n continuare sufer aceeai transformare determinnd un proces n lan.
Viteza reaciilor depinde de numrul de radicali liberi care se formeaz n unitatea de timp.
n desfurarea reaciilor n lan se disting trei faze: faza de iniiere sau amorsare, faza de
propagare i faza final de descompunere.
Faza de amorsare a reaciei de oxidare este legat de apariia radicalilor liberi prin absorbia de
energie din mediul exterior ( energie luminoas):
R H + H R +H
unde :
h este constanta lui Planck;
- frecvena radiaiei absorbite.
Procesul este lent i dureaz un timp ndelungat, fiind n funcie de natura triacilglicerolilor i
de condiiile mediului exterior. El estre activat de aciunea radiaiilor, n special a celor cu lungime
de und mic, din zona ultraviolet a spectrului.
Faza de propagare a reaciei depinde de prezena radicalilor liberi care formeaz
hidroperoxizi dup schema:
R + O2 RO 2
RO 2 + RH ROOH + R
n prezena luminii, acizii grai nesaturai sufer deplasri ale dublelor legturi n tendine de a
forma sisteme de duble legturi conjugate. Gruprile metilenice active din catenele acestor acizi
sunt transformate n radicali liberi care fixeaz oxigenul molecular n faza de propagare.
Faza final const n descompunerea hidroperoxizilor nestabili, proces care poate avea loc pe
ci diferite n funcie de condiiile de mediu:
a) ruperea lanului cu formarea de aldehide volatile i nevolatile;
b) formarea unor compui oxigenai stabili ca acidul monohidroxistearic sau acidul

cetostearic;
c) desfurarea unor reacii de polimerizare cu formarea unor dimeri sau polimeri.
Pentru a evita oxidarea i degradarea calitii grsimilor alimentare ( ulei, unt, untur) precum i
a produselor bogate n grsimi ele trebuie ferite de lumin, contactul cu aerul i vaporii de ap.
Procesul de autooxidare poate fi oprit sau ncetinit prin utilizarea de antioxidani, substane care n
cantiti foarte mici au capacitatea de a inhiba degradarea. Muli dintre antioxidanii utilizai n
acest scop au caracter fenolic (tocoferoli, hidrochinon, derivai ai acidului galic) i datorit
caracterului reductor reacioneaz cu oxigenul scondu-l din sistem.
3.3.2. Ceride
Ceridele sunt esteri ai unor acizi grai cu alcooli superiori cu mas molecular mare i reprezint
constituenii principali ai substanelor naturale complexe care se numesc ceruri.
3.3.3. Steride
Steridele sunt lipide simple, de o mare importan biologic care se gsesc larg rspndite n
regnul animal, n regnul vegetal i la microorganisme, dar n cantiti mici.
Din punct de vedere chimic, steridele sunt esteri ai acizilor grai cu alcooli superiori ciclici
hidroaromatici care se numesc steroli, compui care deriv de la steran.
Steroizii care au 810 atomi de carbon n catena lateral substituit la C-17 i o grupare hidroxil
alcoolic n poziia 3 sunt cuprini n clasa denumit steroli. Sunt derivai ai hidrocarburii saturate
colestan.
Sterolii au rol important n compoziia citoplasmei unde formeaz compleci cu proteinele i
intr n structura biomembranelor. Prin structura lor chimic i prin transformrile biochimice
sunt strns legai de o serie ntreag de substane cu aciune biologic: vitaminele D, o serie de
hormoni, acizii biliari, saponinele.
Cel mai rspndit reprezentant al sterolilor din esuturile animale este colesterolul. Pe lng
hidroxilul din poziia 3, colesterolul are i o dubl legtur n poziia 5-6.
CH3
CH2
CH2
CH2
6 CH2
OH 5
CH3 CH3
colesterol
Oxidarea colesterolului conduce la formarea 7-dehidrocolesterolului care conine o pereche de
duble legturi conjugate. Acest sterol se gsete n piele i constituie precursorul vitaminei D3.
Ergosterolul sau provitamina D este reprezentantul sterolilor ce se gsesc n microorganisme.
Cantiti mari de ergosterol conin ciupercile, drojdiile i unele bacterii. Se gsete i n organismul
animal alturi de colesterol n toate esuturile, ns n piele, unde are loc convertirea n vitamin D2,
ergosterolul reprezint 35 40% din totalul sterolilor.
CH3
CH3
6
OH 5
Ergosterol
Acizii biliari sunt steroizi a cror caten lateral este alctuit din cinci atomi de carbon i se
termin cu o grupare carboxilic. Diverii acizi biliari se deosebesc ntre ei prin numrul de grupri
hidroxil i locul ocupat de acestea n molecul. n bila uman au fost izolai urmtorii acizi biliari:
acidul colic, acidul dezoxicolic, acidul chenodezoxicolic i acidul litocolic.
CH3
CH2
R2
CH2
COOH
R1 R3
R1 = R2 = R3 = OH acid colic
R1 = R3 = OH; R2 = H acid chenodezoxicolic
n bila uman predomin acidul colic. Acidul colic i acidul chenodezoxicolic se sintetizeaz n
ficat din colesterol; de aceea se numesc acizi biliari primari.
Aceti doi acizi, sub form de sruri de sodiu sau potasiu (sruri biliare) realiznd un circuit
enterohepatic i exercit rolul n digestia i absorbia lipidelor i componentelor liposolubile. Acest
rol este asigurat att prin activarea lipazelor intestinale ct i datorit proprietilor tensioactive
(detergente) ale acestor sruri, ceea ce permite emulsionarea grsimilor alimentare n intestin
mrind astfel suprafaa de aciune a lipazei pancreatice. De asemenea, srurile biliare solubilizeaz
acizii grai, colesterolul facilitnd absorbia lor prin peretele intestinal.
3.4. LIPIDE COMPLEXE

Reprezint o clas de substane care au o importan deosebit n activitatea vital a
organismului. Sunt esteri ai acizilor grai care n funcie de natura substanelor din compoziia lor se
mpart n fosfolipide i glicolipide.
3.4.1. Fosfolipide ( fosfatide)

Fosfolipidele sunt esteri ai unor polialcooli cu acizi grai superiori n constituia crora mai intr
un rest de acid fosforic i o baz azotat.
n compoziia fosfolipidelor se gsete unul dintre urmtorii polialcooli: glicerolul, inozitolul sau
sfingozina, alturi de diveri compui cu azot, cel mai des ntlnindu-se colina, etanolamina i
serina i unul sau, mai rar, dou resturi de acid fosforic.
OH NH2
CH3
HO CH2 CH2 N HO CH2 CH COOH
CH3 HO CH2 CH2 NH2
CH3
colina etanolamina serina
Fosfolipidele se dizolv bine n solveni organici (benzen, eter, cloroform). Cu apa dau emulsii
stabile i, de asemenea, formeaz soluii coloidale deoarece posed grupri polare. Captul la care
este aezat restul de acid fosforic are proprieti hidrofile, n timp ce cele dou grupri acil
provenite de la acizii grai formeaz partea hidrofob.
Fosfolipidele intr n compoziia tuturor esuturilor i celulelor organismelor animale i
vegetale., ns n cantiti foarte mari n esutul nervos al omului i vertebratelor. Multe fosfolipide
conin inima i ficatul animalelor, seminele plantelor (soia, bumbac, floarea-soarelui), oule
psrilor, icrele i lapii petilor. Ele formeaz uor complexe cu proteinele. Particip la formarea
biomembranelor i graie structurii lor chimice (prezena gruprilor polare, a prilor hidrofil i
hidrofob), fosfolipidele asigur semipermeabilitatea acestora.
Dup cum se tie, biomembranele sunt alctuite din dou straturi de lipide nconjurate de
proteine. Ctre proteine se ndreapt partea hidrofil a fosfolipidelor, iar n interiorul zonei cuprins
de proteine este partea hidrofob.
Colinfosfolipidele sunt glicerofosfolipidele care au drept baz azotat colina. Se mai numesc
lecitine. Se gsesc n cantiti importante n diferite esuturi i organe animale (ficat, creier, rinichi,
ou) i n cantiti mai mici n esuturile vegetale (soia, germeni de cereale).
Etanolfosfolipide sau serinfosfolipide sunt glicerofosfatide care conin respectiv etanolamina i
serina drept compui cu azot. n natur sunt mai puin rspndite dect lecitinele. Au proprieti i
roluri metabolice asemntoare cu colinfosfolipidele. Prin urmare intr n structura biomoleculelor
i particip la o serie de procese asemntoare lecitinelor.
Inozinfosfolipidele (fosfoinozitide) sunt lipide complexe care prin hidroliz formeaz o
molecul de glicerol, o molecul de inozitol, dou molecule de acid gras i 1-3 molecule de acid
fosforic. Sunt derivai ai acidului -fosfatidic. 4-difosfo i 4,5 trifosfoinozitidele sunt prezente n
creier unde reprezint mai mult de jumtate din toate fosfoinozitidele.
Sfingofosfolipidele sunt fosfolipide care nu conin n molecul glicerol, ci un aminoalcool cu
lan lung care se numete sfingozin. n molecula unei sfingolipide, sfingozina se leag prin
legtur amidic cu un acid gras formnd un compus numit ceramid i printr-o legtur esteric cu
acidul fosforic i colina. Acizii grai care se ntlnesc n compoziia acestor fosfolipide sunt
lignoceric, nervonic, stearic, palmitic, oleic.
Conformaional, sfingolipidele sunt asemntoare cu colinfosfolipidele, avnd ca acestea o
poriune hidrofil i una hidrofob.
3.4.2. Glicolipide
Sunt substane complexe, care au n structur destul de diferit, ns n toate sunt prezente
sfingozina i o component glucidic.
3.4.2.1. Cerebrozidele sunt lipide complexe care prin hidroliz formeaz o molecul de
sfingozin, un acid gras i o hexoz (mai frecvent galactoza, mai rar glucoza). n molecula unei
cerebrozide restul de sfingozin este legat amidic cu acidul gras i eteric cu o molecul de hexoz.
Restul de hexoz este legat -glicozidic.
Structura general a unei cerebrozide se prezint astfel:
CH2OH
CH3 (CH2)12 CH CH CH CH O O OH
H
OH NH COR H OH
H H
OH H
acid lignoceric
R acid nervonic
acid cerebronic
Cerebrozidele se deosebesc ntre ele prin natura acidului gras pe care-l conin n molecul. Se
gsesc n cantiti mari n creier, mduva spinrii i n microzomi.
3.4.2.2. Gangliozide. Reprezint un grup de substane cu structur complex. Sunt compui cu

mas molecular mare n compoziia crora, alturi de acizii grai superiori, aminoalcoolul
sfingozina, hexoze i galactozamin intr i acidul neuraminic sau derivatul su acidul sialic.
Se gsesc n cantiti mari n creier, la nivelul terminaiilor nervoase. Au rol important n
transmiterea impulsului nervos la nivelul sinapselor. Au capacitatea de a restabili excitabilitatea
electric a esutului nervos. De asemenea, gangliozidele leag specific sau inactiveaz unele toxine
bacteriene.
4. PROTIDE
4.1. ASPECTE GENERALE. CLASIFICARE

Protidele constituie componenii cei mai importani ai tuturor vieuitoarelor i n special ai
organismelor cu organizare superioar. Ele ocup un loc central n structura materiei vii i joac un
rol de prim ordin n funcionarea ei. n esuturile animalelor proteinele reprezint 10 20%, n timp
ce glucidele i lipidele, mpreun 1-5%. Prin urmare, protidele formeaz materialul de baz al
celulei.
Protidele ndeplinesc funcii fiziologice foarte variate ca o reflectare a unui nalt grad de
organizare structural i de specializare . Astfel:
- sunt componente de baz ale tuturor celulelor i formaiunilor subcelulare adic au
un rol structural, plastic. n organismul animal intr n structura muchilor, pielii, oaselor,
cartilagiilor. Proteinele din muchi asigur funcia de contracie n organism. Capacitatea
de cretere i dezvoltare este strns legat de prezena unor proteine complexe
nucleoproteide;
- toate procesele metabolice se desfoar cu ajutorul unor catalizatori care se numesc
enzime i toate enzimele sunt nite proteine;
- proteinele ndeplinesc funcia de transport: gaze (hemoglobina), lipide, ioni;
- sub form de hormoni, proteinele intervin n reglarea funciilor organismului;
- proteinele solubile menin n organism o anumit presiune osmotic i echilibrul
acido bazic;
- sub form de anticorpi, proteinele particip la procesele de aprare a organismelor
superioare contra agenilor patogeni.
n felul acesta, proteinele i derivaii lor joac un rol hotrtor n toate procesele i fenomenele
vieii ceea ce nseamn c sunt principalii purttori materiali ai vieii.
Compoziia elementar de baz a proteinelor indiferent de natura i proveniena lor este, n
general, similar. Toate sunt substane cel puin cuaternare i conin ntotdeauna C, H, O i N;
unele conin i S i/sau P, iar altele i metale: Fe, Mn, I, Cu, Zn etc. Proporia elementelor chimice
de baz este urmtoarea: C ~ 50% H~ 7% ; oxigen ~ 23%; azot ~ 16%; S pn la 3%.
n grupa protidelor se clasific, n chip convenabil, toi compuii chimici care prin hidroliz
elibereaz aminoacizii, precum i aminoacizii nii. n funcie de numrul aminoacizilor
constitueni, ca i a existenei unor compui de natur neprotidic n structura unor proteine,

protidele se clasific astfel:
Aminoacizi
Oligopeptide
PROTIDE Peptide
Polipeptide
Proteine simple
Proteine
Proteine conjugate
4.2. Aminoacizii
Aminoacizii reprezint unitile structurale de baz ale proteinelor, compui macromoleculari a
cror molecul este alctuit din resturi de -aminoacizi. Prin hidroliza proteinelor, de exemplu prin
fierberea lor n cantiti suficiente de acizi sau baze concentrate, sau sub aciunea enzimelor
proteolitice, se obine un amestec de -aminoacizi, la care gruparea aminic primar i gruparea
carboxil sunt legate de acelai atom de carbon.
4.2.1. Aminoacizi existeni n proteine

Aceti aminoacizi se pot clasifica dup mai multe criterii. n funcie de structura radicalului
R se pot mpri n alifatici i nealifatici (ciclici). O alt clasificare se poate face n funcie de reacia
lor: aminoacizi neutri, bazici i acizi.
Aminoacizi neutri au cte o singur grupare aminic i o singur grupare carboxil, n timp ce la
cei bazici exist o grupare aminic suplimentar. n aminoacizii cu caracter acid exist dou grupri
carboxilice i una aminic. Cea mai raional clasificare este cea care se bazeaz pe polaritatea
radicalilor aminoacizilor. La pH 7, adic la pHul ce corespunde condiiilor intracelulare, radicalii
R se submpart n nepolari ( hidrofobi), polari sau nencrcai, ncrcai pozitiv i ncrcai negativ.
n concordan cu aceasta, aminoacizii care intr n structura proteinelor se pot submpri n patru
clase:
- cu radicali nepolari (sau hidrofobi);
- cu radicali polari neutri (nencrcai);
- cu radicali polari ncrcai pozitiv;
- cu radicali polari ncrcai negativ.
Aminoacizi neeseniali i eseniali. n organismul majoritii animalelor i al omului se

sintetizeaz aproximativ jumtate din aminoacizii necesari pentru sinteza proteinelor. Acetia se
numesc aminoacizi banali sau neeseniali proteinelor ( glicina, alanina, serina, cisteina, tirozina,
acidul aspartic, acidul glutamic, prolina). Ceilali aminoacizi (10) nu pot fi sintetizai de aceste
organisme. Ei trebuie s ptrund n organism cu hrana i de aceea se numesc aminoacizi eseniali
(indispensabili): valina, leucina, izoleucina, treonina, lizina, histidina, arginina, fenilalanina,
triptofanul, metionina. Tipul aminoacizilor eseniali este diferit pentru diverse organisme animale.
4.2.4. Proprietile generale ale aminoacizilor

4.2.4.1. Proprietile fizice. Aminoacizii sunt substane incolore, n majoritatea cazurilor,
cristalizate care se topesc la temperaturi nalte ( mai mari de 25C), descompunndu-se. Sunt
solubili n ap i insolubili n eter.
4.2.4.2. Proprietile acido bazice. n soluii apoase neutre aminoacizii se afl, mai ales sub
form de ioni dipolari sau amfioni dect ca molecule nedisociate.
NH2 NH3+
R C COOH R C COO-
H H
forma nedisociat forma dipolar
Echilibrul dintre moleculele nedisociate ale aminoacidului i ionii dipolari este deplasat complet
spre dreapta cnd soluia este neutr. Prin urmare, un aminoacid amfionic, cnd este dizolvat n ap,
poate reaciona att ca un acid (donor de protoni) ct i ca o baz (acceptor de protoni).
Substanele cu astfel de proprieti sunt amfotere i sunt numite amfolii. Caracterul amfoter al
aminoacizilor se evideniaz n prezena bazelor sau acizilor.
n funcie de valoarea pH-ului, un aminoacid posed att sarcin pozitiv ct i sarcin negativ.
Pentru fiecare aminoacid exist o anumit concentraie a ionilor de hidrogen (pH) caracteristic,
cnd se gsete n molecul sub form de molecul neutr fr sarcin electric net. Acesta este
pH-ul izoelectric (pHi). La pH-ul izoelectric aminoacizii au solubilitatea cea mai mic i prin
urmare precipit. La acest pH ei nu migreaz n cmpul electric.
Stereochimia aminoacizilor Toi aminoacizii rezultai prin hidroliza proteinelor, cu excepia
glicocolului, sunt optic activi deoarece la atomul de carbon exist un centru asimetric. Din 18
aminoacizi proteici optic activi, 10 sunt dextrogiri (+) i 8 sunt levogiri (-), innd cont de sensul de
rotaie a planului luminii polarizate. Toi ns posed o configuraie absolut proprie seriei L.
Configuraia L sau D a aminoacizilor se stabilete prin analogie cu configuraia L a alaninei,
care la rndul ei deriv din configuraia L a gliceraldehidei.
Aminoacizii seriei D nu sunt asimilai de animale i plante sau sunt asimilai prost deoarece
sistemele enzimatice ale acestor organisme sunt specific adaptate la L-aminoacizi.
4.2.4.3. Proprietile chimice

Aminoacizii particip la o serie de reacii chimice datorit prezenei n molecula lor a unor
grupri capabile de a reaciona. Aminoacizii alifatici monoamino-monocarboxilici manifest
proprieti chimice tipice pentru gruprile aminice i gruprile carboxilice. Ceilali aminoacizi, pe
lng acestea, particip la reacii n care iau parte gruprile funcionale ale radicalilor lor.
Reaciile gruprilor carboxil

Aminoacizi se pot decarboxila, formndu-se amine. Aceste amine care rezult pe cale
enzimatic au diverse proprieti biologice i poart denumirea de amine biogene.
Reaciile gruprilor amino

- Prin gruparea amino, aminoacizii reacioneaz cu acidul azotos, formnd oxiacidul
corespunztor i azot gazos.
- n prezena aldehidei formice se produce o blocare a gruprii amino, ceea ce permite
titrarea gruprii carboxil rmas liber.
- Aminoacizi pot intra n reacie i cu ali compui care conin funcia carbonil, de
exemplu cu zaharurile reductoare. Reacia se desfoar la cald i conduce la descompunerea
att a aminoacidului iniial, ct i a zahrului reductor care a reacionat cu el. Se formeaz
compui de culoare nchis (brun) care se numesc melanoidine. Fenomenul a fost sesizat
iniial de Maillard i ca urmare reacia poart aceast denumire sau mbrunare neenzimatic.
Reaciile datorate participrii concomitente ale gruprilor carboxil i amino.

- Prin reacia gruprii COOH cu gruparea NH2, doi sau mai muli aminoacizi se pot
uni ntre ei formnd un di -, tri tetrapeptid etc, compui care conin legturi peptidice.
CO-NH-.
- Aminoacizii pot forma sruri complexe cu metalele grele ( Cu, Ni, Cd). Aceste sruri
sunt colorate, stabile i greu solubile. Servesc la diverse reacii de recunoatere. Se numesc
chelai ( sruri interne).
Reacii caracteristice radicalilor R

Aminoacizii dau i reacii specifice pentru anumite funciuni prezente n radicalii lor, cum
sunt:
- gruparea tiol (-SH) din molecula cisteinei se poate oxida reversibil n mediu biologic
cuplndu-se cu alt molecul de cistein pentru a forma o legtur disulfidic ( - S-S-), cu
formare de cistin.
- Gruparea alcoolic (-OH) din molecula serinei d reacii de esterificare. Esterul
fosforic al serinei are importan fiziologic n calitate de element structural al unor proteine
(cazeina din lapte) sau enzime.
- Cea de-a doua grupare carboxil a aminoacizilor dicarboxilici ( acid aspartic, acid
glutamic) poate fi neutralizat cu baze, cu formare de sruri. Din acid glutamic se formeaz
glutamatul monosodic (GMS), un compus care are proprietatea de a conferi aroma de carne
sau de a intensifica aroma de carne n cazul produselor vegetale, supelor concentrate,
sosurilor etc.
- Radicalul fenil al tirozinei se poate oxida n prezena unei enzime specifice,
transformnd tirozina n compui colorai melanine care pigmenteaz prul, pielea,
ochii. Melaninele se formeaz pornind de la un produs de oxidare a tirozinei 3.4
dioxifenilalanina (DOPA).
4.3. PEPTIDE
4.3.1. Caractere generale

Peptidele sunt compui care iau natere ca rezultat al formrii legturilor peptidice ntre resturile
unui numr restrns de aminoacizi. Legtura peptidic este o legtur puternic covalent ce se
formeaz n reacia dintre doi aminoacizi cu eliminare de ap ntre gruparea -carboxilic i
gruparea -aminic:
H2N CH COOH + H2N CH COOH H2N CH CONH CH COOH

- H2O
R1 R1 R1 R2
Aminoacid Aminoacid
Peptidul care conine dou resturi de aminoacizi se numete dipeptid, cel care conine trei resturi
se numete tripeptid .a.m.d.
4.3.2. Peptide naturale
Multe dintre peptidele care se ntlnesc n stare liber n plante, esuturile animale i la
microorganisme au o mare importan n calitate de produi intermediari de metabolism i compui
foarte activi fiziologic.
Carnozina i anserina sunt dou peptide, au structur asemntoare; prima este o component
specific muchilor mamiferelor, a dou a muchiului pectoral al psrilor.
Att carnozina ct i anserina iau natere prin unirea histidinei cu -alanina, diferena constnd
din faptul c anserina conine o grupare metil n ciclul imidazolic.
CH2 CH COOH
NH N NH CO CH2 CH2 NH2
Carnozina (-alanilhistidina)
Glutationul este o tripeptid format din resturi de glicin cistein i acid glutamic. Deoarece
acidul glutamic i cisteina particip n legturile peptidice cu gruprile lor carboxilice, denumirea
chimic este -glutamilcisteinilglicina.
Glutationul este prezent n toate celulele animale. Un coninut deosebit de ridicat de glutation au
germenii cerealelor i drojdiile. Prin germinarea cerealelor, coninutul de glutation se mrete.
Prezena gruprii tiolice (-SH) libere confer glutationului proprieti biologice deosebite.
Cel mai important rol al glutationului n metabolism const n faptul c este un reductor
puternic i se oxideaz foarte uor, asemntor cisteinei. Prin aceasta, ca i la cistein, se oxideaz
grupa sulfhidril SH ( se desprinde hidrogenul) i dou molecule de glutation redus ( G-SH) se
unesc printr-o legtur disulfidic S-S- formnd o molecul de glutation oxidat ( G-S-S-G).
Aceast reacie poate fi redat schematic n modul urmtor:
- 2H+ G S S G
G SH + HS G
+ 2H+
Transformarea reciproc a formelor redus i oxidat ale glutationului are loc n organism sub
aciunea catalitic a unei enzime specifice glutationreductaz.
Posibilitatea aceasta de interconversiune reprezint de fapt mecanismul de aciune al
glutationului care, putnd ceda i accepta hidrogen, face parte din categoria transportorilor
neenzimatici de hidrogen.
Datorit structurii sale i mecanismului de aciune descris, glutationul particip la procesele de
oxido-reducere ale organismului.
De asemenea, glutationul este un activator al unor enzime SH dependente i acioneaz ca un
antioxidant intervenind n protejarea unor substane mpotriva oxidrii ) acidul ascorbic,
hemoglobina, Fe2+).
4.4. PROTEINE
4.4.1. Caractere generale
Proteinele sunt compui macromoleculari a cror molecul este constituit din resturi de -
aminoacizi. Prin hidroliza proteinelor, de exemplu prin nclzirea lor cu acizi sau baze concentrate
sau prin aciunea asupra lor a enzimelor proteolitice, se obine un amestec de -aminoacizi. Aceste
elemente structurale crmizi de construcie conin cel puin o grupare carboxil i o grupare -
amino, dar difer ntre ele prin natura radicalilor R sau a lanurilor laterale. n mod obinuit, la
hidroliza proteinelor se formeaz 20 de aminoacizi diferii care se deosebesc ntre ei prin mrimea
acestor radicali.
n funcie de compoziia lor, proteinele se mpart n dou clase principale: proteine simple i
proteine conjugate. Proteinele simple sunt cele care la hidroliz dau numai aminoacizi; proteinele
conjugate sunt cele care la hidroliz dau, pe lng aminoacizi i ali compui organici sau
anorganici care alctuiesc aa numita grupare prostetic.
Sunt molecule de proteine care conin un singur lan polipeptidic, altele sunt alctuite din cteva
astfel de lanuri.
Pe lng legtura peptidic care constituie legtura de baz, n moleculele de proteine se mai
ntlnesc legturile disulfidice, de hidrogen, ionice i nepolare.
4.4.2. Structura proteinelor

Legturile covalente i necovalente din moleculele proteinelor determin configuraia lanului
polipeptidic i a ntregii molecule proteice sau, cum se mai numete, conformaia proteinelor sau
organizarea structural a proteinelor. Conformaia proteinelor determin proprietile lor fizico-
chimice, chimice sau biologice.
n funcie de conformaia moleculelor proteice, se disting proteine globulare i fibrilare.
Proteinele fibrilare ale cror molecule sunt constituite din lanuri polipeptidice paralele, relativ
ntinse, formeaz structurile filiforme sau n foaie. Aceste proteine, n general nu sunt solubile n
ap i ndeplinesc n organism rol de elemente structurale (cheratina, proteinele din pr etc.)
Moleculele proteinelor globulare sunt constituite din lanuri polipeptidice rsucite compact i au o
form aproape sferic. Proteinele globulare sunt solubile n ap i soluii diluate de sruri i
ndeplinesc n organism funcii dinamice (hemoglobina sngelui, pepsina enzima din sucul
gastric). ntre proteinele globulare i fibrilare exist diferite forme de trecere: unele sunt fibrilare,
dar se comport ca cele globulare.
Analiza cu raze X a permis s se stabileasc detaliat organizarea spaial a moleculelor de

proteine i pe baza rezultatelor metodelor chimice obinuite de investigaii s-au definit patru nivele
de organizare structural a proteinelor.
Cele patru nivele de organizare care dau structura global, de ansamblu a moleculelor proteice
sunt: primar, secundar, teriar i cuaternar.
4.4.2.1. Structura primar const n structura chimic a proteinei respective, adic numrul total
al aminoacizilor din care este format, natura acestora i ordinea n care sunt legai ntre ei prin
legturi peptidice (secvena).
Structura primar a moleculei proteice se caracterizeaz prin existena legturilor peptidice
puternic covalente i prin succesiunea aminoacizilor care este specific fiecrei proteine, adic toate
moleculele ei sunt identice sub acest aspect. Aceast succesiune a aminoacizilor este precis
determinat i controlat genetic.
O R5
R1 H O R3 H
N C CH

C CH
CH N
N C
N N C CH
C CH
O
R4 H
H O R2 H O
4.4.2.2. Structura secundar reprezint configuraia spaial regulat a lanului polipeptidic sub
form -helix (elice ) sau foaie pliat (-structur) i este determinat de dispunerea ordonat
a lanurilor prin formarea legturilor de hidrogen ntre gruprile CO- i NH- ale aceluiai lan sau
ale lanurilor diferite. Formarea acestor legturi de hidrogen intra i intercatenare poate determina o
serie de conformaii (modificri ale formei) lanului polipeptidic, care se pot submpri n dou
clase mari: structur spiralat (-helix) i structur foaie pliat. Proteinele cu structur spiralat
pot fi fie globulare (albumine i globuline din proteinele oului, laptelui, pepsina) fie fibrilare
(miozina, elastina). Structura foaie pliat este caracteristic proteinelor fibrilare care de regul nu
sunt solubile n ap ( -keratina din pr, ln, unghii).
Conformaia -helix (spiralat sau elicoidal) rezult prin spiralarea catenei polipeptidice, n
spaiu, cu o orientare spre dreapta sau spre stnga; predominant este orientarea spre dreapta care
este mai stabil.
Conformaia -helix reprezint de fapt, o caten polipeptidic contractat care este meninut
prin legturi de hidrogen intracatenare. Lanurile peptidice capt aceast configuraie n mod
spontan, deoarece este forma cu stabilitate mai mare.
Conformaia foaie pliat reprezint tot o conformaie ordonat i stabilizat prin legturi de
hidrogen, ns acestea se stabilesc intracatenar, ntre elementele legturilor peptidice ce aparin
unor lanuri diferite.
n aceast conformaie, catenele polipeptidice sunt dispuse paralel ntre ele, stabilindu-se legturi
de hidrogen intercatenare; se realizeaz astfel un aranjament spaial de forma unei foi pliate (zig
zag) care este o conformaie mai lejer dect -helix. La constituirea i meninerea unei asemenea
conformaii particip toate legturile peptidice prin implicarea lor n formarea legturilor de
hidrogen. Ca urmare, structura n foaie pliat, denumit i -conformaie se caracterizeaz printr-o
mare stabilitate.
Radicalii ( R ) ai aminoacizilor se afl repartizai alternativ, deasupra i dedesubtul planurilor n
zigzag ale catenelor polipeptidice.
4.4.2.3. Structura teriar a proteinelor reprezint mpachetarea spaial a lanurilor polipeptidice

care conin poriuni spiralate ce alterneaz cu poriuni liniare. Aceast mpachetare determin
formarea unui corp compact. Cu alte cuvinte, structura teriar indic n ce mod lanul polipeptidic,
rsucit total sau parial, este aezat n spaiu. Aceasta este o structur tridimensional. La
meninerea structurii teriare, ca i la a celei secundare, iau parte legturile de hidrogen dintre
gruprile peptidice, legturile de hidrogen dintre lanurile laterale ale resturilor de aminoacizi,
legturile ionice, legturile disulfidice, nepolare sau polare. Configuraia teriar are o importan
deosebit pentru proteinele globulare. Rezultatele analizelor Rntgen efectuate asupra proteinelor
globulare demonstreaz c lanurile polipeptidice ale acestora sunt rsucite foarte compact. Toate
sau aproape toate gruprile R polare ale proteinelor globulare se gsesc la suprafaa moleculei n
stare hidratat, iar resturile hidrofobe sunt ascunse n interiorul globulei.
Legturile proteinelor cu alte molecule, de exemplu legarea enzimei cu substratul su se
realizeaz, aproape ntotdeauna cu ajutorul puinelor grupri hidrofobe existente la suprafaa
proteinei. Aceast zon este de obicei nehidratat ( sau puin hidratat).
4.4.2.4. Structura cuaternar reprezint aezarea spaial a subunitilor legate prin legturi
necovalente ntr-o molecul proteic unic i care prezint caracteristici unice sub aspect structural
i funcional.
Moleculele multor proteine sunt alctuite din cteva lanuri polipeptidice individuale legate unul
de altul prin leg[turi de hidrogen, ionice, disulfidice, hidrofobe. n acelai timp, fiecare lan poate
avea structura sa primar, secundar i teriar proprie; aceste lanuri polipeptidice ale aceleiai
proteice se numesc subuniti. Moleculele mari ale proteinelor sunt alctuite de regul, din
subuniti cu mas molecular relativ mic.
Moleculele proteinelor alctuite din subuniti se numesc oligomere, iar subunitile poart
denumirea de protomeri. Aproape toate proteinele cu mas molecular de 50000 60000 sunt
oligomere.
Cea mai mic modificare a structurii teriare a protomerilor moleculei proteice face imposibil
unirea lor n molecula oligomerului, adic formarea structurii cuaternare a proteinei. Deoarece
structura teriar este determinat de structura primar i depinde de o serie de ali factori ( pH-ul
mediului, concentraia de sruri etc) rezult c, chiar o nensemnat modificare a structurii primare
sau a condiiilor standard ale celulei determin o schimbare a activitii funcionale a proteinelor. n
felul acesta, tocmai de structura primar a moleculei diferitelor proteine depind, n primul rnd,
proprietile lor specifice. ns nivelul superior de organizare structural a proteinelor este
determinant pentru manifestarea proprietilor lor.
4.4.3. Denaturarea proteinelor

Sub denumirea de denaturare se nelege modificarea conformaiei moleculei proteice native,
fr distrugerea legturilor peptidice. Denaturarea determin dereglarea structurilor teriar i mai
ales, secundar a proteinei i nu produce nici o modificare a structurii primare. Sunt desfcute, n
special, punile disulfidice i legturile de hidrogen din molecula proteic.
Sub aspect general, denaturarea const n desfurarea lanului polipeptidic mpachetat n spaiu
i formarea unui ghem dezordonat.
Denaturarea proteinelor are loc sub aciunea unor ageni denaturani care pot fi: nclzirea (la
temperaturi mai mari de 50-60C), creterea presiunii, congelarea, radiaiile ionizante,
ultrasunetele; chimici: ionii de hidrogen sau OH ( de obicei de la pH mai mic de 4 i mai mare de
10 are loc denaturarea), solvenii organici (aceton, alcool), ureea, srurile metalelor grele.
Proteinele se denatureaz i sub influena detergenilor, ns n acest caz, de cele mai multe ori
proteina denaturat rmne n stare solubil.
Modificarea caracteristic a proteinelor datorit procesului de denaturare o reprezint pierderea
solubilitii n ap, n soluii de sruri sau n soluii alcoolice.
Pe lng modificarea solubilitii i a capacitii de absorbie a apei, la denaturare se produc i

alte transformri care se manifest prin: creterea reactivitii unor grupri (de exemplu SH),
creterea accesibilitii proteinelor la enzime ca urmare a afnrii structurilor moleculare i a
demascrii legturilor peptidice, prin variaia vscozitii soluiilor proteice, prin variaia formei
moleculei proteice.
Denaturarea poate fi superficial i n anumite condiii proteina denaturat poate reveni mai mult
sau mai puin la starea sa nativ. O astfel de protein se numete renaturat, iar denaturarea ei este
reversibil.
Dac denaturarea este profund i proprietile proteinelor nu mai revin, ea este ireversibil.
n industria alimentar sunt o serie de procese tehnologice de prelucrare care conduc la
denaturarea proteinelor din produse: sterilizare termic, uscarea, prjirea, frigerea, coacerea.
4.4.4. Proprietile fizico-chimice ale proteinelor
4.4.4.1. Masa molecular

Proteinele reprezint n sine nite compui macromoleculari. Masa molecular relativ a lor
variaz de la cteva mii pn la mai multe milioane. Limita inferioar a masei moleculare a
proteinelor, n mod convenional, a fost luat 6000; compuii cu structuri asemntoare dar cu mas
molecular mai mic fac parte din polipeptide.
4.4.4.2. Forma moleculelor proteice

Cu ajutorul metodelor fizice i fizico-chimice (analiza cu raze Rntgen, studiul vscozitii
soluiilor proteice etc) s-a stabilit c proteinele se deosebesc i dup forma lor. Sub acest aspect
exist proteine fibrilare (filiforme) i globulare (sferice).
4.4.4.3. Proprietile amfotere

Multe proprieti ale proteinelor se explic prin faptul c ele conin un numr mare de grupri
care formeaz cationi i anioni i ca urmare, aproape n toate condiiile ele reprezint nite
polielectrolii (electrolii amfoteri). Ca amfolii, proteinele leag i cationi i anioni. Legarea
2+
specific de ctre proteine a unor ioni, de exemplu a ionului Ca joac un rol deosebit n procesele
fiziologice. Multe proteine native sunt metalo proteine (proteine conjugate); ele sunt legate specific
de ioni de Cu2+, Zn2+, Fe2+; Fe3+ n complexe coordinative cu participarea diferitelor grupri
ionizate. La ionizare particip, n special, lanurile laterale (radicalii R) ale resturilor de aminoacizi
ce intr n alctuirea moleculei proteice i care conin un numr de grupri carboxilice i aminice
libere. Gruparea carboxil, capabil de a forma la ionizare ioni de H, confer proteinei caracterul
unui acid organic slab. Gruprile aminice determin proprietile bazice ale proteinei deoarece la
gruparea aminic se poate uni un proton (H+) cu formarea ionului R-NH3+
Molecula proteic se poate reprezenta schematic astfel.
(COOH)n (COO -)n

R sau sub form ionizat R
(NH2)n (NH3+)n
unde n este numrul de grupri funcionale.

Particulele rezultate n felul acesta, denumite amfioni, poart simultan sarcin pozitiv i
negativ i practic reprezint particulele electroneutre, deoarece suma sarcinilor lor este zero. Sub
form de amfioni particulele proteice sunt lipsite de unul din factorii de baz i stabilitii soluiilor
coloidale sarcina i de aceea ele se depun uor.
n soluie, particulele proteice pot ns s poarte sarcin electric n funcie de pH-ul mediului.
La apariia sarcinii electrice, particulele proteice se pot deplasa ntr-un cmp electric n sens
contrar sarcinii polului. n mediul acid proteina se deplaseaz spre catod, iar n mediu alcalin spre
anod. Aceast deplasare se numete electroforez.
n procesul de titrare a proteinelor de la limita formei acid la limita formei bazice exist o
anumit valoare de pH a soluiei la care sarcina medie a proteinei este nul. Aceast valoare de pH
poart denumirea de punct izoelectric. La o valoare a pH-ului egal cu valoarea punctului
izoelectric proteina respectiv nu se mai deplaseaz n cmpul electric.
La punctul izoelectric proteina are solubilitate minim (precipit) iar proprietile sale fizico
chimice sunt profund modificate.
4.4.4.4 Solubilitatea
Una dintre cele mai importante proprieti fizicochimice ale proteinelor este solubilitatea lor.
Deoarece majoritatea proteinelor au proprieti hidrofile conferite de gruprile polare existente la
suprafaa lor (-COOH, -NH2, - OH, CO-, -NH-), ele se solubilizeaz uor n ap. Solubilitatea
proteinelor n ap depinde de hidratarea fiecrei molecule, adic de formarea n jurul particulei
proteice a unui strat de molecule de ap fixate prin legturi de hidrogen. Apa care intr n
compoziia stratului de hidratare posed proprieti specifice i se numete ap structural.
Sunt i proteine solubile n soluii diluate de sruri, alcool sau baze.
4.4.4.5. Caracterul coloidal

n soluii diluate, proteinele manifest caracteristicile unor coloizi hidrofili, macromoleculele
dispersate n soluie avnd dimensiunile unor particule coloidale (1-100 nm).
Factorul principal de stabilizare a sistemelor coloidale ale proteinelor este sarcina particulelor
lor. Particulele unui anumit sol (soluie coloidal) proteic au sarcini electrice de un anumit gen
(semn) i de aceea ele nu se unesc n particule mai mari i nu se depun.
Totodat datorit caracterului lor hidrocoloidal, proteinele posed o serie de proprieti
funcionale deosebit de importante: capacitate de gelifiere, de emulsionare, de spumare, de legare a
apei etc cu multiple aplicaii n industria alimentar.
Procesul de mbibare are o deosebit importan pentru organismele vii. Astfel, coninutul de
lichide din esuturi, schimbul dintre esuturi i snge, volumul celulelor, grosimea pereilor depind
n special de mbibarea proteinelor care le compun. mbibarea proteinelor este important i pentru
industria alimentar. Astfel, mbibarea proteinelor din fin la prepararea aluatului, mbibarea
gruntelui la nmuierea orzului n fabricile de mal sau la condiionarea cerealelor, legarea apei de
ctre carnea prelucrat, formarea gelului la adugarea gelatinei n diferite produse zaharoase toate
aceste procese sunt strns legate de mbibarea proteinelor.
4.4.5. Extragerea i purificarea proteinelor

Extragerea proteinelor dintr-un material biologic oarecare (esut, semine etc) const n extracia
lor cu un anumit solvent dup o prealabil mrunire a acestui material. n calitate de solvent se
utilizeaz ap, soluii de sruri, amestec ap alcool, soluii diluate de acizi sau baze. Soluiile de
proteine obinute sunt apoi purificate i fracionate prin metode speciale.
4.4.6. Proprietile biochimice. Reacia antigen anticorp

Proteinele prezint proprieti biochimice specifice care se manifest prin funciile diferite pe
care le pot exercita: enzimatice, hormonale, respiratorii, imunologice etc. Diversitatea funcional a
proteinelor este o reflectare a unei proprieti generale a lor i anume specificitatea.
Una din manifestrile specificitii proteinelor este reprezentat prin proprietile lor
imunologice, la baza crora st reacia antigenanticorp, prin care organismul se apr de
agresiunea unor factori externi: microorganisme, toxine. Proteinele strine ptrunse n organism
determin formarea unor anticorpi foarte specifici care reacioneaz numai cu proteina respectiv, o
precipit, favoriznd eliminarea ei. Se numete antigen proteina care declaneaz producerea de
anticorpi ns ca antigeni se comport pe lng proteinele ca atare i asociaii complexe ntre

glucide, lipide, polipeptide, bacteriile, virusurile.
Conceptul de antigen prezint o dubl semnificaie: pe de o parte, desemneaz o substan strin
organismului care reacioneaz cu anticorpii corespunztori, iar pe de alt parte reprezint o
substan care provoac reacia imunitar prin formare de anticorpi.
Anticorpii sau imunoglobinele sunt substane de natur proteic cu rol de aprare, a cror
biosintez este declanat de ctre antigen i care posed capacitatea specific de a reaciona cu
antigenul care a provocat formarea lor.
Deci, sinteza anticorpilor este determinat de un stimul antigenic i constituie rspunsul imun n
cadrul reaciei de aprare a organismului mpotriva unor ageni nocivi care acioneaz ca antigeni.
Clasificarea proteinelor
Toate proteinele se mpart n dou grupe mari: proteine simple ( proteine) n compoziia crora
intr numai resturi de aminoacizi i proteine conjugate (proteide), care reprezint o combinaie
dintre o protein simpl cu un compus oarecare de natur neproteic denumit grup prostetic
(glucide, acizi nucleici, lipide etc.). Proteinele simple i cele conjugate se submpart n o serie de
subgrupe n funcie de solubilitatea i caracterul slab acid, neutru sau alcalin determinat de
reprezentarea cantitativ diferit a aminoacizilor constitueni, precum li n funcie de natura
grupului proteic ce-l conin.
4.4.7. Proteine simple

Pe baza comportrii n prezena diferiilor solveni i a compoziiei n aminoacizi, proteinele
simple se submpart n urmtoarele grupe: protamine, histone, albumine, globuline, prolamine,
gluteline, protenoide.
4.4.7.1. Protamine sunt proteine cu mas molecular mic care nu depesc 10000 i au un
puternic caracter alcalin deoarece pn la 80% din aminoacizii ce intr n structura lor sunt
aminoacizi bazici (lizina, histidina, arginina).
4.4.7.2. Histonele reprezint o grup intermediar ntre protamine i proteinele adevrate. Sunt,
de asemenea, proteine alcaline, ns alcalinitatea lor este mai slab de ct a protaminelor deoarece
conin mai puini aminoacizi bazici ( aproape 20 30%). Sunt solubile n ap.
4.4.7.3. Albuminele sunt proteine ce se ntlnesc n toate esuturile animale i vegetale; mpreun
cu globulinele reprezint principalele proteine ale sngelui i altor lichide biologice. Sunt proteine
globulare cu caracter slab acid sau neutru. Sunt solubile n ap (M = 3500070000), posed o
mobilitate electroforetic mai mare dect a globulinelor iau parte la transportul diferitelor
substane.
4.4.7.4. Globulinele sunt proteine insolubile n ap, dar solubile n soluii saline diluate. Pentru
extracia lor din diferite materii biologice se utilizeaz frecvent, n calitate de solvent o soluie cald
10% de clorur de sodiu.
Globulinele sunt cele mai rspndite proteine din organismul animal. Astfel, n plasma sanguin
se gsesc serumglobuline i fibrinogenul, n lapte lactoglobulina; n ou ovoglobulina; n muchi
proteina contractil care se numete miozin i reprezint suportul biochimic al contraciei
musculare.
n strile infecioase se nregistreaz o cretere a cantitii de globuline din snge ca urmare a
formrii compuilor de aprare (rspunsul imun) anticorp n compoziia crora intr
(imunoglobuline Ig).
Totodat, globulinele reprezint cea mai mare parte a proteinelor multor semine, i n special a
celor de leguminoase i oleaginoase.
4.4.7.5. Prolaminele sunt proteine de natur vegetal caracteristice exclusiv pentru cereale. Se
cunosc urmtoarele prolamine: gliadina n seminele de gru i de secar; hordeina n seminele
de orz, zeina n seminele de porumb; avenina n orz. Sunt solubile n soluii diluate de alcool.
4.4.7.6. Glutelinele se gsesc n seminele cerealelor i n prile verzi ale plantelor. Sunt solubile
numai n soluii diluate de alcalii ( 0,2%) din care precipit prin acidulare slab. Cele mai studiate
gluteline sunt: glutenina din boabele de gru i orizenina din orez. Amestecul format din glutenin
( 25-40%) i gliadin (4050%) care se izoleaz din fina de gru poart denumirea de gluten.
Proteinele din gluten prin punile lor S-S- confer finii de gru proprietatea de a da cu apa un
aluat elastic care reine ntr-un mod caracteristic dioxidul de carbon format n timpul fermentrii
dnd pinii o structur poroas i un volum corespunztor.
4.4.7.7. Proteinoide (scleroproteine) sunt proteine de tip fibrilar care exercit n organismul
animal un rol de susinere, protecie i rezisten mecanic. n general, ele intr n constituia
esuturilor conjunctive, de susinere i epidermice. Proprietile mecanice caracteristice
scleroproteinelor se datoreaz formei fibrilare alungite a moleculelor lor, precum i faptului c n

organism unele se afl n stare solid. Particularitatea deosebit a acestor proteine o constituie
totala lor insolubilitate n ap, n soluii saline, acizi i baze diluate i nedigestibilitatea lor sub
aciunea enzimelor din tractul digestiv. Conin o cantitate mare de glicocol i de cistein. De fapt,
coninutul ridicat de sulf este o caracteristic a protenoidelor.
Dintre diferiii reprezentani ai acestor grupe de proteine trebuie menionat colagenul, keratinele,
elastinele.
4.4.8. Proteine conjugate (proteide)

Proteinele sunt apte de a lega o varietate de compui chimici cu mas molecular foarte diferit,
formnd ansambluri moleculare eterogene ca structur. Proteinele conjugate reflect un asemenea
principiu de organizare structural i reprezint asocierea unei componente proteice i a unei
componente neproteice, de natur chimic divers, prin legturi covalente i necovalente.
Proteinele conjugate, la rndul lor, se submpart, n funcie de natura componentei prostetice, n
cromoproteide, glicoproteide sau mucoproteide, fosfoproteide, lipoproteide, metalproteide,
nucleoproteide.
4.4.8.1. Cromoproteide (chroma culoare) Sunt compui constituii dintr-o protein simpl i
un pigment ce poate aparine unor clase diferite de substane organice. Particularitatea deosebit de
important a cromoproteidelor o reprezint activitatea lor biologic foarte mare. Ele joac un rol
esenial n procesele vitale, deoarece n organism unele procese biochimice importante, cum sunt
fotosinteza i reaciile de oxido-reducere.
n calitate de grupare prostetic, n moleculele cromorpoteidelor pot fi derivai ai porfirinei,
izoaloxazinei i carotenului.
Izoaloxazina reprezint compusul pentru sinteza gruprilor flavinice care formeaz mpreun cu
proteinele specifice o serie de flavinproteide, enzime ce particip la reaciile de oxido-reducere din
organism. Derivaii carotenului dau cromoproteidele purpurei vizuale (rodopsina din retin).
Derivaii porfirinei cu magneziul formeaz clorofila, al crui complex cu proteinele cloroglobina
sau cloroplastina asigur activitatea fotosintetic a plantelor. n organele verzi ale plantelor,
clorofila este localizat sub form de cloroplastin n formaiunile de citosol numite cloroplaste.
Clorofila din plantele superioare i din algele verzi reprezint un amestec format din dou
clorofile a i b ale cror raport, n majoritatea plantelor, este 3:1.
Cel mai studiat reprezentant al cromoproteidelor este hemoglobina din sngele animalelor
vertebrate i al omului i care este concentrat n eritrocite. Este alctuit dintr-o component
proteic denumit globin i una prostetic colorat care este hemul.
Cea mai interesant particularitate biologic a hemului const n capacitatea de a se combina cu
gazele (oxigen, oxid de carbon, oxizi ai azotului etc).
Prin legarea oxigenului de hemoglobin (Hb) se formeaz oxihemoglobina (HbO2). legarea O2 se
face printr-o legtur coordinativ, fr modificarea strii de valen a Fe care rmne bivalent. n
felul acesta, hemoglobina transport oxigenul molecular de la plmni la esuturi. Oxihemoglobina
este att de nestabil nct prin micorarea presiunii pariale a oxigenului la nivelul vaselor capilare
din esuturi se disociaz elibernd O2 necesar oxigenrii esuturilor i deci reaciilor biochimice ce
se petrec cu participarea oxigenului. n esuturi, hemoglobina leag CO i-l transport la plmni
pentru a fi expirat.
Mioglobina (Mb) este o cromoproteid din muchi, asemntoare cu hemoglobina sub aspectul
compoziiei elementare; formeaz aceeai derivai ca i hemoglobina (oximioglobina,
carbmioglobina). Deosebirea const n faptul c componenta proteic este constituit numai dintr-o
singur caten polipeptidic i prin urmare conine numai o singur molecul de hem. Mioglobina
reprezint un pigment respirator care asigur, n muchi, o rezerv de oxigen pentru un scurt timp.
Afinitatea pentru oxigen a mioglobinei este mult mai mare dect a hemoglobinei. Este denumit i
pigmentul respirator al muchilor. Coloreaz n rou muchii striai.
4.4.8.2. Glicoproteidele sunt proteine conjugate a cror grupare prostetic o constituie zaharurile
i derivaii lor ce se leag covalent cu resturile de asparagin, treonin, serin sau oxiprolin ale
moleculei de protein. Glicoproteidele se gsesc n organismele animale, n plante i
microorganisme.
n majoritatea cazurilor, gruparea prostetic este reprezentat de compui macromoleculari care
intr n structura glicoproteidelor sunt acidul hialuronic, acidul condroitinic, polizaharidele
bacteriene i heparina. n stare liber aceste substane poart denumirea de mucopolizaharide sau
glicozaminoglucani i de aceea glicoproteidele au cptat denumirea de mucoproteide.
4.4.8.3. Fosfoproteidele sunt proteine care la hidroliz, pe lng aminoacizi, formeaz i acid
fosforic. n molecula de fosfoproteid, resturile de acid fosforic se leag prin legturi esterice cu
gruprile hidroxilice ale oxiaminoacizilor (serin, treonin) care intr n structura lanului
polipeptidic al proteinei.
Cazeina este reprezentantul tipic al acestor proteine conjugate. Este o component major (80%)
a proteinelor laptelui, are o mas molecular n limitele 75000100000 i exist sub cteva forme
care se deosebesc ntre ele prin coninutul n fosfor i compoziia n aminoacizi.
Ovovitelinele sunt fosfoproteide din glbenuul de ou i sunt, de regul, asociate cu lecitinele
Rolul fiziologic al ovovitelinelor este de a furniza fosforul i aminoacizii necesari dezvoltrii
embrionului i animalelor tinere.
4.4.8.4. Lipoproteidele sunt proteine conjugate n care componenta prostetic este de natur
lipidic i anume: colesterolul, fosfolipide, acilgliceroli. Spre deosebire de lipide, lipoproteidele
sunt solubile n ap i insolubile n solveni organici.
Lipoproteidele au o larg distribuie, fiind componente structurale ale celulelor, biomembranleor,
mitocondriilor, reticulului endoplasmatic, nucleului, tecilor de mielin ale neuronilor. Se gsesc n
esutul nervos, plasma sngelui, lapte, glbenu de ou.
4.4.8.5. Metalproteidele sunt proteine conjugate care au drept grupare prostetic un metal (Fe,
Cu, Mg, Zn, Mn, Co) fixat prin legturi complexe direct de componenta proteic, fr existena
unor anumite grupri speciale de atomi. Metalul se leag coordinativ de gruprile polare existente
n catenele laterale R ale aminoacizilor din lanul polipeptidic.
4.4.8.6. Nucleoproteidele reprezint o grup de proteine conjugate deosebit de important. Ele

intr n compoziia fiecrei celule deoarece constituie componentul indispensabil al nucleului i
citoplasmei. Unele nucleoproteide exist n natur sub form de particule deosebite care posed
activitate patogen i poart denumirea de virusuri.
Nucleoproteidele joac un mare rol biologic. Ele constituie nu numai elemente structurale ale
celulei, nucleului i citoplasmei sale, dar ndeplinesc i cele mai importante funcii specifice n
organismul viu. Diviziunea celulelor, biosinteza proteinelor, transmiterea caracterelor ereditare i
diversele funcii coenzimatice sunt strns legate de nucleoproteide i elementele lor constituente
acizii nucleici i nucleotidele.
Prin hidroliza incomplet a unei nucleoproteide, de exemplu sub aciunea unei enzime sau prin
dializ i agitare cu cloroform, nucleoproteida se descompune ntr-o protein i acid nucleic. n
funcie de acizii nucleici pe care-l conin, nucleoproteidele pot fi cu dezoxiribonucleotide i
ribonucleotide. n particular, ribonucleotidele joac un rol determinant n biosinteza proteinelor, iar
dezoxiribonucleoproteidele n formarea i funcionarea aparatului cromozomal al celulei.
5. ACIZI NUCLEICI
5.1. CARACTERISTICI GENERALE

Rolul biologic al acizilor nucleici const n faptul c n ei este codificat informaia genetic i
datorit lor, aceast informaie se transmite. Prin participarea nemijlocit a acizilor nucleici se
realizeaz sinteza tuturor proteinelor, n consecin i a enzimelor existente n celula vie. Totodat,
multe nucleotide elemente structurale ale acizilor nucleici au un rol important n metabolismul
substanelor i energetic, ndeplinind funcii coenzimatice. Acizii nucleici se pot mpri n dou
clase: ribonucleici ( RNA) care conin riboz i dezoxiriboz i dezoxiribonucleici (DNA), n
compoziia crora intr dezoxiriboza. Ambele tipuri reprezint polimeri liniari ai nucleotidelor care
se formeaz cu ajutorul legturilor esterfosforice ntre 5 fosfatul unui nucleotid i gruparea 3
hidroxilic a pentozei nucleotidului vecin.
5.2. COMPONENII ACIZILOR NUCLEICI

Molecula unui acid nucleic reprezint un polinucleotid alctuit dintr-un numr mare de
mononucleotide. Mononucleotidele, la rndul lor, sunt constituite din trei componente: o baz
azotat (purinic sau pirimidininc) legat de un glucid (riboz sau dezoxiriboz) i fosfat care
esterific glucidul la atomii C-2, C-3 sau C-5. Esterificarea la C-5 este cea mai rspndit.
DNA RNA
H3PO4
Acid nucleic pentoz dezoxiriboz riboz
pirimidininic timin, uracil,

baz azotat citozin citozin
purinic adenin, adenin,
guanin guanin
5.2.1. Baze azotate

Bazele azotate care intr n constituia acizilor nucleici sunt de natur purinic i pirimidinic.
Cele mai importante baze purinice sunt adenina i guanina derivai de la heterociclul purin.
NH2 O
N1 6 5 N N1 6 5
7
N N1 6 5 N
7 7
2 8 2 4 8 2 8
3 4 9 3 9 4
3 9
N N N N NH2 N N
H H H
Purina Adenina Guanina

(6-aminopurina) (2-amino-6-oxipurina)
Bazele azotate pirimidinice coninute n acizi nucleici sunt citozin, uracil i timin care
reprezint derivai de la heterociclul pirimidin.
O O
NH2
NH CH3
N1 6 5 N NH
2 4 O
3
O O N N
N N H
H H
Pirimidin Citozin Uracil Timin
(2-oxi-6-aminopirimidin) (2,6-dioxipirimidin) (2,6 dioxi, 5-metil-pirimidin)
5.2.2. Nucleozide
Combinarea unei baze azotate purinice sau pirimidinice cu o pentoz conduce la un nucleozid
(prin analogie cu glicozidele). Adenina legat cu riboza se numete adenozin,
guaninribonucleozidul guanozin i respectiv ribonucleozidele pirimidinice citidin i uridin.
Nucleozide analoge se formeaz i cu dezoxiriboza: adenindezoxiribonucleozid (sau
dezoxiadenozin), dezoxicitidin. Trebuie subliniat c dezoxiribonucleozidul timinei, care se
gsete cu precdere n DNA se numete timidin i nu dezoxitimidin.
5.2.3. Nucleotide
Prin unirea nucleozidelor cu o molecul de acid fosforic se obin substane mai complexe care
poart denumirea de nucleotide i care joac un rol extrem de important n metabolismul celular.
Importana deosebit a nucleotidelor const nu numai n faptul c din ele sunt construite molecule
gigant ale acizilor nucleici ci i din aceea c ele intr n structura unor enzime, iar unele din ele sunt
compui n care se acumuleaz energie necesar pentru desfurarea proceselor vitale.
Nucleotide ce intr n structura acizilor nucleici

Baze azotate Nucleozide Nucleotide
Adenina Adenozina AMP (Acid adenilic)
Guanina Guanozina GMP (Acid guanilic)
Citozina Citidina CMP (Acid citidilic)
Uracil Uridina UMP (Acid uridilic)
Timina Timidina TMP (Acid timidilic)
Nucleotide difosfat i trifosfat

Acidul adenilic poate lega la restul su de fosfat nc una sau dou resturi de acid fosforic cu
formarea adenozindifosfatului (ADP) sau adenozintrifosfatului (ATP). n molecula de
adenozintrifosfat, trei resturi de acid fosforic se leag succesiv una de alta, n structura prezentat
mai jos.
Se observ c ADP i ATP sunt compui ce conin legturi macroergice, adic posed o cantitate
mare de energie pe care o elibereaz la descompunerea lor hidrolitic. Prin hidroliza unei legturi
esterice obinuite se formeaz aproape 2-3 kcal, iar prin hidroliza unei legturi macroergice din
ATP, aproximativ 7 kcal. Aceast eliberare de energie are loc prin defosforilarea ATP-ului cu
formare de ADP sau AMP iar energia produs este utilizat n celule pentru diferite procese de
sintez sau alte scopuri. La rndul su, ADP se fosforileaz n ATP pe seama energiei care se
elibereaz prin oxidarea compuilor organici. n celulele organismelor are loc permanent procesul
de fosforilare a ATP i de fosforilare a ADP sau AMP. Reacia ATP ADP + Pi reprezint baza
bioenergeticii i reflect dinamica fluxului de energie n cadrul celulei; prin aceast reacie se
asigur transferul energiei chimice utilizat n metabolismul celular al tuturor organismelor.
NH2
legturi macroergice
N N
Adenina
N N
OH OH OH
HO P ~ O P~ O P O CH2 O
O O O H
H Riboza
legtur esteric H H
normal OH OH
Adenozina
Adenozinmonofosfat (AMP)
Adenozindifosfat (ADP)
Adenozintrifosfat (ATP)
Energetica sistemului ATP ADP + Pi implic dou aspecte fundamentale i anume:

- conservarea energiei chimice rezultat din metabolizarea alimentelor: ADP + Pi
ATP
- eliberarea i utilizarea energiei stocate: ATP ADP + Pi.
5.3. STRUCTURA ACIZILOR NUCLEICI
5.3.1. Structura primar

Acizii nucleici sunt polimeri ai nucleotidelor. Indiferent de tipul de care aparin (RNA sau
DNA), molecula lor este constituit din lungi lanuri polinucleotidice, n care resturile de acid
fosforic formeaz legturi diesterice cu cte dou molecule de pentoz la atomul C-3 din una i C-
5 din cealalt. Astfel iau natere catene lungi n care resturile de acid fosforic alterneaz cu resturi
pentozice la care, la atomii C-1 sunt legate baze azotate. Acest schelet este comun tuturor acizilor
nucleici, cu deosebire c n DNA pentoza este dezoxiriboza, iar n RNA-riboza i a faputlui c DNA
conine adenin, guanin, citozin i uracil.
Pentru reprezentarea schematic a structurii primare se procedeaz astfel: orizontal se radu
lanurile atomilor de carbon ai pentozelor cu bazele azotate legate n C-1, iar n diagonal
legturile fosfat diesterice dintre atomul C-3 i atomul C-5.
5.3.2. Structura secundar

Alturi de legturile simple, covalente, n moleculele acizilor nucleici exist legturi de
hidrogen care joac un rol important n conformaia lor spaial.
Structura secundar a fost propus iniial pentru DNA de ctre Watson i Crick n 1953, iar mai
trziu (1963) i pentru RNA.
n conformitate cu modelul elaborat, macromolecula de DNA este alctuit din dou lanuri
polinucleotidice antiparalele sub form de spir, rsucite unul cu altul. Fiecare lan reprezint n
sine un polinucleotid n care o legtur diesteric leag mononucleotidele una cu alta. n acelai
timp se formeaz legturi de hidrogen i cu participarea gruprilor NH existente n guanin i
timin.
Ca urmare, adenina unui lan polinucleotidic se va uni ntotdeauna prin dou legturi de
hidrogen cu timina celuilalt lan, iar guanina va forma ntotdeauna trei legturi de hidrogen cu
citozina. Aceasta nsemn c succesiunea distribuiei (secvena) bazelor azotate n unul din cele
dou lanuri poate fi oricare, dar succesiunea distribuiei bazelor azotate n cellalt lan trebuie s se
gseasc n strns legtur cu succesiunea lor n primul lan. Perechile adenin- timin i guanin-
citozin sunt complementare, una fa de cealalt.
Spre deosebire de DNA, majoritatea tipurilor de RNA au o structur monocatenar (fac excepie
RNA al unor microorganisme i virusuri), ns mperecherea bazelor azotate poate avea loc i n
acest caz. Firul de RNA se nfoar singur, formnd legturi de hidrogen ntre adenin i uracil i
guanin-citozin. Molecula de RNA este capabil s-i modifice reversibil forma, dimensiunea,
numrul legturilor de hidrogen n funcie de puterea ionic, pH-ul, temperatura soluiei.
5.4. PROPRIETILE, LOCALIZAREA I FUNCIILE ACIZILOR NUCLEICI
Structura acizilor nucleici determin proprietile lor fizico-chimice i funcionale.

Acizii nucleici sunt substane de culoare alb, cu aspect filiform, care se dizolv greu n ap cnd
sunt n stare liber dar bine atunci cnd sunt sub form de sruri cu metale alcaline. De asemenea,
se dizolv n soluii de sruri: RNA-n diluate, iar DNA-n mult mai concentrate. RNA nu este
stabil n mediu alcalin.
Soluiile acizilor nucleici posed o mare viscozitate. Avnd un numr mare de sarcini negative,
moleculele lor se deplaseaz n cmpul electric. O caracteristic a acizilor nucleici o constituie
capacitatea lor de a absorbi lumina n zona radiaiilor ultraviolete la 260 nm.
Preparatele de DNA izolate din diferite organisme se caracterizeaz printr-un raport cantitativ
diferit ntre bazele azotate purinice i pirimidinice. Compoziia nucleotidic a DNA este
caracteristic pentru un anumit organism, pentru o anumit specie biologic. Astfel vorbind, DNA
are o specificitate de specie. Pe aceste proprieti ale acizilor nucleici au fost elaborate principiile
genosistemicii organismelor vii.
Compoziia nucleotidic a RNA variaz cu mult mai puin dect cea a DNA. Specificitatea de
specie a RNA const n diferita succesiune de distribuie a nucleotidelor n moleculele sale.
DNA i RNA sunt localizai n diferite organite celulare DNA se gsete preponderent n nucleul
celular (n compoziia cromozomilor), ns un mic procent din cantitatea total de DNA din celul
este concentrat n mitocondrii i cloroplastele vegetalelor. RNA se gsete att n nucleu ct i n
citoplasm; deosebit de bogai n RNA sunt nucleolul i fraciunea ribozomal a microzomilor. n
afar de aceasta, RNA se gsete n cromozomi i sub form solubil n lichidul citoplasmatic.
Particularitile funcionale ale DNA i RNA sunt strns legate de localizarea lor. DNA
reprezint materialul de baz al genelor n care sub o form codificat se pstreaz informaia
genetic a organismului care se traduce prin biosinteza proteinelor. Dubla elice i
complementaritatea structurii bicatenare constituie baza molecular a fenomenului de autoduplicare
sau autoreplicare a DNA n momentul diviziunii celulare i explic faptul c DNA prin structura sa
reprezint unicul substrat al ereditii. Prin mecanismul de replicare se asigur constana conservrii
i transmiterii caracterelor ereditare deoarece cele dou molecule fiice ale DNA nou sintetizate sunt
perfect identice cu molecula mam de DNA. n felul acesta se asigur perpetuarea celulei prin
procesul DNA DNA. DNA conine o vast cantitate de informaii i constituie baza molecular a
conservrii i transmiterii din generaie n generaie a informaiei genetice.
RNA are o alt funcie: de a informa citoplasma asupra caracteristicilor nscrise n codul genetic.
Acest lucru se manifest, nainte de toate, n responsabilitatea RNA n sinteza proteinelor i
specificitatea moleculelor distincte de RNA: mesager (mRNA) sau informaional : ribozomal (r
RNA) i de transfer ( t RNA).
Aceste trei tipuri de RNA rezult prin copierea integral sau parial a secvenei DNA, pe baza
unui mecanism molecular denumit transcripie i particip la procesul de biosintez a proteinelor,
avnd fiecare o funcie specific.
RNA mesager reprezint 5-10% din RNA celular. Este prezent n nucleu (unde se sintetizeaz) i
n citoplasm . Reprezint o molecul monocatenar i conine patru baze azotate: adenin, guanin,
citozin i uracil a cror secven este similar cu cea a uneia din cele dou catene ale DNA. Sinteza
mRNA are loc n nucleul celular i se efectueaz printr-un proces enzimatic de transcriere a
secvenei nucleotidice de pe DNA cu deosebire c timina din DNA este nlocuit cu uracil n
mRNA. Procesul de sintez a mRNA poart denumirea de transcripie; prin acest proces, informaia
genetic codificat n secvena de nucleotide a DNA este transcris n secvena de nucleotide a
mRNA prin participarea enzimei RNA polimeraza DNA dependent.
Dup terminarea transcripiei, mRNA trece la ribozomi unde servete cu matrice (tipar) pentru
sinteza proteinelor; fiecare protein sintetizat de celul este codificat de un mRNA specific care
se transmite la nivelul ribozomilor mesajul preluat de la DNA. Acest mesaj se traduce n
secvena aminoacizilor din structura proteinelor sintetizate.
Transmiterea informaiei genetice se reprezint prescurtat sub forma urmtoare, numit dogma
central a biologiei moleculare:
autoreplicare DNA transcripie RNA traducere proteine
RNA de transfer reprezint 10 15% din RNA total al celulei, intr n constituia citoplasmei
unde se gsete n stare solubil i neasociat cu proteinele tRNA conine 75-90 mononucleotide i
prezint o structur monocatenar de tip ordonat cu conformaie pliat.
Funcia tRNA const n transportul din citoplasm n ribozomi a aminoacizilor ce intr n
constituia unei anumite proteine: prin aceasta tRNA ndeplinete un rol de adaptor molecular,
care ordoneaz fiecare aminoacid ntr-o secven precis n lanul polipeptidic, pe baza
recunoaterii mesajului genetic coninut n mRNA ataat la ribozomi i provenit de la DNA. Pentru
fiecare aminoacid exist un tRNA specific.
RNA ribozomal se gsete n constituia ribozomilor (pn la 65% din masa lor) organite unde
are loc sinteza proteinelor. Acest tip de RNA reprezint 75 80% din totalul RNA celular. n
general, rRNA reprezint molecule monocatenare liniare, dar se pot prezenta i ntr-o form
elicoidal care rezult dintr-o retrospiralare a aceleiai catene polinucleotidice; aceast spiralare
apare numai n regiuni limitate i anume acolo unde este posibil stabilirea de legturi de hidrogen
ntre bazele azotate ale aceleiai catene. rRNA ndeplinete un rol structural: n combinaie cu
proteinele corespunztoare formeaz structura ribozomilor.
6. VITAMINE
Vitaminele reprezint o clas de substane organice cu mas molecular relativ mic, cu

structuri chimice foarte variate care sunt absolut necesare pentru organismele heterotrofe n calitate
de compui complementari ai proteinelor, lipidelor, zaharurilor i substanelor minerale existente n
hran. Adic, vitaminele constituie componente vitale necesare pentru echilibrarea alimentaiei. n
comparaie cu ceilali componeni ai hranei, vitaminele sunt necesare n cantiti mult mai mici i
ndeplinesc n organism funcii catalitice.
Vitaminele nu se sintetizeaz n organismul omului i al animalelor sau sunt sintetizate de
esuturi i microflora intestinal existent n organism n cantiti mici care nu sunt suficiente
pentru activitatea vital normal. De aceea, pentru om sursa principal de vitamine o constituie
plantele unde ele sunt sintetizate. Omul primete aceti compui fie direct din produsele alimentare
de origine vegetal, fie indirect, din produsele de origine animal unde vitaminele au fost n
prealabil acumulate din hrana vegetal. n aceste surse, ele pot exista ca atare sub form biologic
activ , fie sub form inactiv de provitamine din care n organism se formeaz vitaminele active.
Absena sau aportul insuficient de vitamine cu hrana determin dereglri ale metabolismului care
se concretizeaz prin diverse stri patologice (boli prin caren), denumite avitaminoze (n lipsa
total a vitaminelor) i hipovitaminoze ( n cazul unui aport insuficient de vitamine).
6.2. CLASIFICAREA I NOMENCLATURA VITAMINELOR
Structura chimic a vitaminelor este extrem de eterogen, fapt ce creeaz dificulti n

clasificarea lor pe baze tiinifice. Un criteriu empiric nc acceptat de clasificare a vitaminelor l
constituie solubilitatea lor. Dup acest criteriu vitaminele se mpart n dou mari grupe:
- vitamine liposolubile ( solubile n lipide i solveni organici);
- vitamine hidrosolubile ( solubile n ap).
Vitamine hidrosolubile:
B1 tiamina, antinevritic,
B2 riboflavina, vitamina creterii,
B3 acid pantotenic, antidermatitic,
B5 sau PP acid nicotinic i nicotinamida, antipelagroas,
B6 piridoxin, piridoxal i piridoxamin, antidermatitic,
B12 ciancobalamin, antianemic,

Bc acid folic, folacin, acid pteroil glutamic, antianemic,k
H biotin, antiseboreic,
C acid ascorbic, antiscorbutic,
P bioflavone, ntritor al capilarelor.
Vitamine liposolubile
A retinol, antixeroftalmic,
D calciferol, antirahitic,
E tocoferol, antisterilitii,
K filochinone, antihemoragic ,
Pe lng compuii care intr n aceste dou grupe principale de vitamine, mai exist o serie
de substane cu aciunea asemntoare vitaminelor. n aceast categorie sunt incluse:
Colina
Acidul lipoic
Acidul orotic
Vitamina B15, acidul pangamic
Inozitol
Acidul p-aminobenzoic
Carnitina
Vitamina U, S-metilmetionina, antiulceroas
Ubichinone, coenzima Q
6.3. DESCRIEREA I CARACTERIZAREA VITAMINELOR
6.3.1. Vitamine liposolubile

Grupa vitaminelor liposolubile cuprinde vitaminele ce se caracterizeaz prin solubilitatea lor n
lipide i solveni ai lipidelor i insolubilitatea n ap.
6.3.1.1. Vitaminele A (retinolii)

Vitaminele A sunt derivai ai carotenilor. Ele se formeaz i se ntlnesc exclusiv n esuturile
animalelor i produselor de origine animal; n plante lipsesc. n organismul animal ns, vitaminele
A se formeaz din carotenii larg distribuii n plante. Legtura strns dintre caroteni i vitaminele
A a fost stabilit att n urma experimentelor pe animale ct i ca rezultat al cercetrilor privind
structura lor chimic. S-a constatat c vitamina A se formeaz n organismul animal din caroten n
intestin sau ficat, sub aciunea unei enzime numit carotenaz, prin urmare, carotenii reprezint
provitamina A.
Funcioneaz ca provitamine: -carotenul; -carotenul; -carotenul i criptoxantinele.
Structura i proprietile vitaminelor A
Retinolii se prezint sub dou forme structurale denumite retinol (vitamina A1) i dehidroretinol
( vitamina A2). Ambele forme sunt alcooli primari nesaturai care conin un ciclu de -ionon ce le
confer activitatea biologic i 4 duble legturi conjugate; dehidroretinolul posed o dubl legtur
suplimentar, n comparaie cu retinolul; n catena lateral se gsesc dou grupri metil ( C9 i C13).
H3C CH3 CH3

CH3 H3C CH3 CH3
CH3
CH2OH
CH2OH
CH3
CH3
Vitamina A1 Vitamina A2
(Retinol) (Dehidroretinol)
Rolul biochimic i fiziologic
Retinolii i derivaii lor ndeplinesc funcii biochimice i fiziologice multiple. Astfel: stimuleaz
procesul de cretere a animalelor tinere; previn apariia unor leziuni sale esutului epitelial,
cheratinizarea dermei i a mucoaselor; previn dereglarea formrii scheletului, frnarea creterii i
scderea rezistenei la infecii.
Mecanismul participrii vitaminei A la meninerea strii normale a esuturilor epiteliale nu este
lmurit. O mare importan o are participarea vitaminei A la procesele de oxido-reducere deoarece
ea este capabil de a forma peroxizi care accelereaz oxidarea altor compui. n ultimii ani s-a
menionat importana retinolilor n reglarea permeabilitii biomembranelor celulare, n sinteza
hormonilor corticosteroizi, a mucopolizaharidelor i n metabolismul sulfului. Un numr mare de
cercetri evideniaz rolul protector al vitaminei A fa de aciunea nociv a xenobioticelor, n
special fa de cancerigeni.
Retinolii intervin n funcionarea normal a ochiului, respectiv n biochimia procesului vizual.
Astfel, forma oxidat a vitaminei A- retinolul sub forma izomerului cis constituie gruparea
prostetic a unei cromoproteide care se numete rodopsin ce are drept component proteic
opsina. Rodopsina este un pigment rou, fotosensibil ce se gsete n celulele fotoreceptoare sub
form de bastonae din retin ce intervin n vederea nocturn. Sub aciunea luminii are loc
descompunerea rodopsinei n opsin i retinal, care imediat trece n forma trans. ntr-o etap
urmtoare, trans-retinalul se transform n trans-retinol sub aciunea unor enzime de oxido-
reducere.
Opsin + cis-retinal ntuneric rodopsin lumin

trans-retinal + opsin
oxidare reducere
enzimatic enzimatic
izomerizare enzimatic
cis-retinol trans-retinol
completarea
pierderilor pierderi
Vitamin A
O parte din trans-retinol se pierde, iar o parte, sub aciunea unor enzime trece (prin stadiul de cis-
retinol) n cis-retinal i se folosete pentru resinteza rodopsinei.
n felul acesta, este necesar un aport permanent de cis retinal care se realizeaz prin oxidarea cis-
retinolului (vitamina A) furnizat de hran. Ca urmare, lipsa sau insuficiena n alimentaie a
vitaminelor A conduce la tulburri oculare, mai ales la dereglri ale adaptrii la ntuneric
(hemeralopie sau orbire nocturn ) sau la dereglri degenerative ale ochiului (xeroftalmie).
Introducerea n organism a unor mari cantiti de vitamin A (hipervitaminoz) poate, de
asemenea, produce dereglri patologice. n intoxicaia acut se produc ameeli, cefalee, somnolen,
n cea cronic: pierderi n greutate, tegumente uscate galbene, leziuni osoase.
Surse de vitamin A. Cele mai bune surse de retinoli n alimentaia omului sunt legumele cu
frunze verzi (salat, spanac, ceap verde) morcovii, tomatele care furnizeaz provitamine, precum
i untul i glbenuul de ou, care conin vitamine active. Cantiti foarte mari de retinoli se gsesc n
ficatul petilor marini i n grsimea din acest ficat.
6.3.1.2. Vitaminele D (calciferoli)

Vitaminele D exist sub mai multe forme. Cele mai rspndite sunt vitaminele D2 i D3. Pot fi
privite ca derivai ai alcoolilor ciclici de natur steroidic steroli, care funcioneaz n organism ca
provitamine D. Provitaminele D2 i D3 sunt, respectiv, ergosterolul i colesterolul care se transform
n forma activ n urma ruperii legturii dintre atomii C-9 i C-10 din ciclul al scheletului sterolic
sub aciunea radiaiilor ultraviolete (colesterolul n prealabil se dehidrogeneaz i trece n

7-dehidrocolesterol care reprezint de fapt provitamina direct).
Pentru ca un sterol s ndeplineasc rolul de provitamin D trebuie ca n ciclul s aib un
sistem de duble legturi conjugate n poziiile 5-6 i 7-8. n C-17 se gsete o caten lateral care
variaz de la o provitamin D la alta i aceast deosebire se menine i pentru diversele vitamine D.
Structura i proprietile vitaminelor D
Toate vitaminele D au acelai schelet ciclic (A, B, C i D ) i deriv de la steroli, difer ntre ele
prin catene lateral (numrul de atomi de carbon i gradul de nesaturare). Orice modificare a
acestui complex sterolic face imposibil activarea sterolilor la vitamine. Activitatea vitaminic este
dependent de existena celor trei duble legturi conjugate n inelul deschis al scheletului sterolic,
iar intensitatea aciunii este legat de structura catenei laterale. Identitatea ciclurilor la toate
vitaminele D le confer caracter fiziologic comun. Vitaminele D sunt active ct timp hidroxilul din
poziia 3 este liber.
Vitamina D2 sau ergocalciferolul este izomer cu ergosterolul din care deriv prin iradiere. Are 4
duble legturi, din care 3 sunt n ciclul B, iar una n catena lateral, ce conine 9 atomi de carbon.
R
12 17
11
13 16
1 C 14
D
9 15
2
10 8
A B
7
HO 3 5
4 6
Structura provitaminelor D
Vitamina D3 sau colecalciferolul are drept provitamin 7-dehidrocolesterolul. Conine numai
dublele legturi din ciclul B, catena fiind saturat i numai cu 8 atomi de carbon. La om,
colecalciferolul se formeaz n piele.
Vitaminele D2 i D3 sunt substane cristaline incolore, insolubile n ap dar uor solubile n lipide
i solveni organici (cloroform, benzen, eter, aceton, alcool), optic active. Ambele sunt puin
stabile i se distrug uor sub aciunea luminii, oxidanilor i acizilor minerali.
CH2 C D
A B
HO
Structura vitaminelor D

Vitaminele D favorizeaz direct absorbia calciului i mresc indirect absorbia fosforului la
nivelul intestinului, influennd procesul de osificare prin fixarea fosfatului de calciu; de asemenea,
intervin n creterea concentraiei de acid citric n snge i oase.
Lipsa, din raia copiilor, a vitaminei D determin dezvoltarea rahitismului. LA aduli apare
osteomalacie.
Vitaminele D au aciune i asupra metabolismului Mg i Fe, intervin n metabolismul glucidic i
aminoacidic.
O supradozare a vitaminelor D determin apariia unor forme clinice ale hipervitaminozei D:
anorexie, tulburri ale tractului gastrointestinal, dureri de cap sau calcifieri ale esuturilor moi.
Surse de vitamin D. Cu excepia unturii de pete, coninutul vitaminelor D n produsele
alimentare este mic. Surse de calciferoli pentru om sunt ficatul de pete i animale, glbenuul de
ou, laptele i untul. Bogate n ergosterol sunt drojdiile.
6.3.1.3. Vitaminele E (tocoferolii)

Structur i proprieti Tocoferolii sunt compui ce deriv de la tocol al crui nucleu este
constituit din 6-oxicroman ( un nucleu benzenic i un heterociclu cu 5 atomi de carbon i un oxigen)
i o caten lateral analoag fitolului, care substituie C-2 al heterociclului cu oxigen.
Diverii tocoferoli sunt derivai metilai ai tocolului care au unul pn la 4 radicali CH3 n
diverse poziii.
R1
CH3 CH3 CH3
HO 5 4
6 3
7
1
2 (CH2)3 CH (CH2)3 CH (CH2)3 CH CH3
8
R2 O CH3
R3
Structura tocoferolilor
Tocoferolii au i aciune antioxidant care este n raport invers proporional cu rolul de
vitamin. Activitatea antioxidant se datoreaz OH din C-6 i se manifest numai dac aceast
grupare funcional este liber. Cel mai activ vitaminic este -tocoferolul.
Mult timp s-a considerat c importana vitaminei E se datoreaz numai influenei ei asupra
funciei de reproducere, deoarece n lips sau insuficien de vitamin E la om i animale sunt
dereglate spermatogeneza i embriogeneza i, de asemenea, se observ modificri degenerative ale
organelor de reproducere. ns, o serie de studii aprofundate asupra avitaminozei E au demonstrat
greeala unei astfel de consideraii. Avitaminoza E se manifest printr-o dereglare a structurii i

funcionrii multor esuturi: se produce distrofie muscular, degenerarea mduvei spinrii i
paralizia membrelor, infiltraia gras a ficatului, anemia hemolitic la copii, adic o mbolnvire a
ntregului organism.
Mecanismul aciunii vitaminei E n organism este dublu. Pe de o parte, tocoferolii constituie cei
mai importani ageni intracelulari care protejeaz de oxidare lipidele i ali compui uor oxidabili.
Vitamina E este unul din cei mai puternici antioxidani naturali. De aceast latur a mecanismului
de aciune a tocoferolilor sunt legate diversele fenomene degenerative i consecinele lor care apar
n avitaminoze E (intensificarea proceselor degenerative n paralel cu degenerarea esuturilor,
creterea enzimelor lizozomale, frnarea sintezei de acid ascorbic). Carena n vitamin E provoac
peroxidarea lipidelor din membrane, ceea ce determin transformri profunde ale metabolismului
celular. Astfel, n cazul mitocondriilor se poate nregistra o distrugere masiv a enzimelor i
citocromilor, decuplarea fosforilrii oxidative. n microzomi are loc perturbarea sintezei
proteinelor, iar lizozomii sufer o rupere a membranelor cu eliberarea hidrolazelor. Pe de alt parte,
vitamina E sau funcioneaz ca un transportor direct n procesele de oxido-reducere sau regleaz
sinteza coenzimei Q sau influeneaz enzimele i coenzimele ce conin grupri SH.
Hipervitaminoza provoac tulburri nervoase, insomnii, dureri ale membrelor inferioare.
Surse de vitamin E. Tocoferolii sunt substane de origine exclusiv vegetal, cele mai bune
surse sunt germenii cerealelor dar se mai gsesc i n legumele i fructele verzi i n semine.
Animalele nu sintetizeaz vitamina E, ci o iau din vegetale prin alimentaie.
6.3.1.4. Vitaminele K
Sub aceast denumire este cuprins grupa factorilor antihemoragici necesari pentru coagularea
normal a sngelui. Exist mai multe substane naturale care au activitatea fiziologic similar.
Vitaminele K sunt sintetizate numai de plante i microorganisme; n prile verzi ale plantelor
este sintetizat vitamina K1, iar vitamina K2 este produs de microorganismele din microflora
intestinal. Flora microbian constituie astfel o surs important de vitamin K pentru organismul
animal, care, n acest mod, devine puin expus carenei vitaminice.
O serie de compui cu activitate vitaminic au fost obinui prin biosintez, unii chiar cu
proprieti biologice superioare vitaminelor K naturale.
Structur i proprieti
Vitaminele K naturale sunt filochinone (vitamine K1) care au drept radical R, radicalul fitil, de
unde i numele lor i menachinone ( vitamina K2) care au drept radical R radicalul polipropenil.
CH2 CH C (CH2)3 CH (CH2)3 CH (CH2)3 CH CH3 n vitamina K

1
R este CH3 CH3 CH3 CH3
(CH2 CH C CH2) nH n vitamina K2

CH3
Activitatea fiziologic a vitaminelor K este corelat cu prezena nucleului chinonic, deoarece o

serie de compui care au n comun cu vitaminele K1 i K2 numai acest ciclu, dar difer prin
radicalul R, au aciune similar, ns cu intensitate diferit. Indispensabile activitii vitaminice K
sunt: prezena nucleului benzenic nesubstituit i a gruprii 2-metil.
Rol biochimic i fiziologic
Vitaminele K au un rol fundamental n procesul de coagulare a sngelui; ele particip la
biosinteza protrombinei care ia parte la coagulare, precum i a factorilor VII, IX i X din snge
care, se asemenea, sunt necesari acestei reacii. Nivelul sczut al protrombinei, asociat cu
diminuarea factorilor de coagulare menionai determin fenomene hemoragice datorit creterii
timpului de coagulare a sngelui ( de la 12-15 s la peste 30s). Deoarece protrombina este n cantitate
sczut nu se mai formeaz o cantitate corespunztoare de trombin, enzima proteolitic implicat
n etapa final a procesului de coagulare.
Alturi de sindromul hemoragic, n hipovitaminoz K are loc o scdere a rezistenei capilarelor,
o diminuare a proceselor de biosintez din organism, o micorare a activitii funcionale a esutului
muscular. Se apreciaz c, stimularea biosintezei precoagulantelor reprezint nu numai unul din
aspectele funciilor biologice ale vitaminei K.
Vitamina K particip n procesele de respiraie tisular, n reacii legate de fosforilarea oxidativ
i formarea ATP n organismul animal, precum i la procesul de fotosintez din plante. I se
atribuie rol n biosinteza proteinelor i a RNA mesager necesar sintezei protrombinei. Asemntor
celorlalte vitamine liposolubile, vitamina K intr n constituia fraciunii lipidice a biomembranelor
celulare i n felul acesta are o importan deosebit pentru buna lor funcionare.
Surse de vitamine K. Cele mai bune surse de vitamine K sunt produsele vegetale verzi. Deosebit
de bogate sunt spanacul, varza, dovleacul, iar dintre cele de origine animal, ficatul.
6.3.2. Vitamine hidrosolubile

Caracteristic acestei grupe de vitamine este solubilitatea lor n ap i participarea lor, sub form
de coenzime, la structura unor enzime.
6.3.2.1. Tiamina ( vitamina B1).

Se mai numete aneurin. Provine i vindec boala beri-beri.
Tiamina este un compus format din dou nuclee: unul pirimidinic i altul tiazolic unite printr-o
grupare metilenic. La ciclul pirimidinic sunt substituite un radical metil i o grupare aminic, iar la
cel tiazolic sunt substituii un radical metil i unul etil oxidat. n mediu acid este sub form de
clorhidrat.
n mediu neutru i mai ales n mediu alcalin, tiamina se distruge foarte repede. O important
deosebit o au esterii tiaminei cu acidul fosforic, n special tiaminpirofosfatul care constituie forma
coenzimatic a vitaminei:
+
N CH2 N CH3 O O
NH2 CH2 CH2 O P O P OH
H3C N S
OH OH
tiaminpirofosfat (TPP)

Tiamina are lor deosebit n procesele biochimice de transformare a glucidelor n organismul
animal, vegetal i la microorganisme. Sub form de tiaminpirofosfat (TPP), vitamina B1 intr n
constituia enzimelor ce catalizeaz decarboxilarea oxidativ a acidului piruvic i a -
cetoglutaratului n degradarea aerob a glucidelor i n constituia enzimelor transcetolaze care iau
parte la degradarea glucozei pe calea pentozelor. n felul acesta, TPP particip la reaciile cheie ale
cilor de transformare a glucidelor, n reaciile ciclului acidului citric i, datorit legturii acestui
ciclu cu metabolismul proteinelor prin intermediul transaminrii -cetoglutaratului, n reaciile de
sintez ale bazelor azotate ale acizilor nucleici.
Pe lng rolul catalitic al TPP-ului, este posibil participarea diferiilor esteri fosforici ai tiaminei
la transportul activ al fosfailor macroergici; participarea tiaminei la reaciile de oxido-reducere; n
biosinteza acizilor grai polinesaturai.
n hipovitaminoz i aviaminoz de tiamin nu se mai poate efectua decarboxilarea oxidativ
din organism, fapt ce atrage o acumulare de acid piruvic n snge i diferite esuturi. n aceste
condiii apar tulburri gastro-intestinale, polinevrite care duc la paralizii, tulburri ale sistemului
nervos, tabloul clinic al bolii beri beri.
Surse de tiamin. Vitamina B1 se gsete n cantiti mari n cereale, drojdie de bere, carne,
ficat, ou. Flora intestinal este capabil s sintetizeze tiamin i, prin urmare, o parte din necesar
este acoperit i pe aceast cale.
6.3.2.2. Riboflavine (vitamina B2)

Structur i proprieti.
Riboflavina este un derivat dimetilat al izoaloxazinei (nucleu flavinic) la care se substituie
ribitolul. Molecula de vitamin B2 posed proprieti oxido-reductoare. Legnd cei doi atomi de
hidrogen din poziiile 1 i 10, riboflavina se reduce n leucoderivatul incolor, care, oxidndu-se,
trece din nou n riboflavina galben. n felul acesta, formndu-se formele semichinonice ale
riboflavinei, ea poate funciona ca transportor de electroni. Restul de ribitol al riboflavinei poate fi
esterificat la atomul C-5 cu acid fosforic formndu-se un mononucleotid: flavinmononucleotidul
(FMN). O
CH2 CHOH CHOH CHOH CH2 O P OH
N N O OH
H3C
H3C NH
N
O
Flavinmononucleotid
Flavinmononucleotidul la rndul su se poate combina cu acidul 5 adenilic formndu-se un

dinucleotid: flavinadenindinucleotidul (FAD):
O O
CH2 CHOH CHOH CHOH CH2 O P O P O CH2 CH CH CH CH
OH OH OH
N N O
H3C N N
H3C NH
N N N
O Flavinadenindinucleotid (FAD)
NH2
n general, n organism riboflavina se afl sub form legat cu proteinele constituind

flavoproteide sau flavinenzime. Din totalul riboflavinelor existente n organism, 70 90% sunt
reprezentate de FAD care deine rolul de coenzim a flavoproteidelor.
Formarea FAD i FMN are loc cu ajutorul ATP n prezena unor enzime specifice.

Riboflavina are un rol deosebit de important n procesele biochimice. Absorbit n intestin, ea
este supus fosforilrii cu formarea celor dou forme coenzimatice: flavinmononucleotidul (FMN)
i flavinadenindinucleotidul (FAD). Flavoproteidele care include n calitate de component
coezimatic FMN sau FAD sunt enzime de oxido-reducere i realizeaz transportul hidrogenului n
procesele de respiraie celular. O serie de flavoproteide particip n calitate de catalizatori n ciclul
acidului citric, la -oxidarea acizilor grai, n procesul de fosforilare oxidativ, precum i n
reaciile de sintez a bazelor purinice ale nucleotidelor, de ci indirect, i a proteinelor. n felul
acesta, riboflavina particip la utilizarea substanelor nutritive ale hranei i, asigurnd o intensitate
suficient respiraiei celulare contribuie la formarea compuilor macroergici care sunt folosii n
procesele de biosintez , n special pentru sinteza proteinelor.
Rolul riboflavinei se extinde ns i asupra altor procese biochimice i fiziologice. Astfel,
intervine n incorporarea fierului n hemoglobin, n chimismul procesului vizual (n asociere cu
retinolii), n creterea animalelor tinere.
Aportul insuficient de riboflavin cu hrana conduce la apariia unor modificri patologice. Lipsa
total a riboflavinei din hran determin o avitaminoz sever care se caracterizeaz prin instalarea
unei stri comatoase cu sfrit letal. n hipovitaminoz B2 pe lng oprirea creterii, se
nregistreaz dermatite, stomatite, conjunctivite, anemie hipocrom, dereglri ale sistemului nervos.
n hipervitaminoza B2 nu apar dereglri evidente, deoarece riboflavina are os lab toxicitate i nu
produce reacii alergice.
Surse de riboflavin. Riboflavina este larg rspndit n natur intrnd n compoziia celulelor
vegetale i animale. Surse de vitamin B2 pentru om sunt laptele i produsele lactate, oul, ficatul i
inima animalelor, drojdiile i, ntr-o mai mic msur, cerealele i legumele. De asemenea,
riboflavina este sintetizat i de microflora intestinal.
6.3.2.3. Acidul pantotenic

Numele su indic rspndirea sa ubicuitar (pantothen = peste tot).
Structur i proprieti Acidul pantotenic este format din acidul pantoic (, -dihidroxi-, -
dimetilbutiric i -alanin, legate ntre ele printr-o legtur peptidic.
CH3
HO CH2 C CH CO NH CH2 CH2 COOH
CH3 OH
Acidul pantotenic
Printre derivaii acidului pantotenic, o importan deosebit o are pantoteina (acidul pantotenic +
cisteamin) care intr n constituia unei proteine denumit Proteina Transportoare de grupri Acil
(PTA-SH) i a unei coenzime care particip la diverse reacii biochimice de sintez i de degradare
a unor metabolii numit coenzima A (CoA-SH).
CH3
HO CH2 C CH CO NH CH2 CH2 CO HN CH2 CH2 SH
CH3 OH rest de cisteamin
Pantotein
CH3
O CH2 C CH CO NH CH2 CH2 CO HN CH2 CH2 SH
HO P O CH3 OH NH2
O
N N
HO P O
O CH2 N N
H H
H H
OH
O PO 3H2
Conezima A
Sub form de PTA-SH i COA-SH acidul pantotenic ndeplinete n organism funcia sa
biologic. Prin gruparea SH a pantoteinei, molecula de PTA-SH i de CoA-SH funcioneaz ca
transportator de grupri acil, formnd tioesterii la gruparea tiol. n felul acesta, PTA-SH deine un
rol fundamental n metabolismul substanelor, lund parte la realizarea unor procese cum sunt
oxidarea i biosinteza acizilor grai, decarboxilarea oxidativ a cetoacizilor, ciclul acidului citric,
biosinteza sterolilor, steridelor, lipidelor neutre, fosfatidelor, porfirinelor, mucopolizaharidelor etc.
6.3.2.4. Niacina
Se mai numete vitamina PP (factor de prevenire a pelagrei)
Structur i proprieti Din punct de vedere chimic, exist acidul piridin 3-carboxilic care se
numete acid nicotinic i amida sa numit nicotin-amida.
CONH2
COOH
N N
Acidul nicotinic Nicotinamida
n esuturile animalelor aproape ntreaga cantitate de acid nicotinic se gsete sub forma amidei
salenicotinamida, n constituia celor dou nucleotide i anume: nicotinamidadenindinculeotid
(NAD+) i nicotinamidadenindinucleotidfosfat (NADP+):
NH2 NH2
N N N N
CONH2 N N CONH2 N N
N N
H H H O
H
H OH H OH H OH H O P OH
O O O O OH
H OH H OH H OH H OH
+ +
HO O O
H HO H
H2C O P O P CH2 H2C O P O P CH2
OH OH OH OH
NAD+ NADP+
Prin nucleul lor piridinic, NAD+ i NADP+ sunt capabile de a participa la reacii de oxido-
reducere prin transfer de hidrogen:
H N
CONH2 CONH2
+
+2H
N+ N+
R R
NAD+ (sau NADP+) NADH (sau NADPH) + H+
forma oxidat forma redus
Prescurtat reaciile se scriu:
+ 2 H+
NAD+ ( NADP+) NADH (NADPH) + H+
+
-2 H

NAD+ i NADP+ constituie sisteme coenzimatice ale unor importante enzime de oxido-reducere
din organisme. Prin unirea lor cu apoenzimele specifice, catalizeaz reacii de transfer a
hidrogenului de pe un substrat donor pe unul acceptor. Cea mai important funcie biologic a
coenzimelor nicotinamidice const n participarea lor la transferul electronilor i hidrogenului de la
substratele care se oxideaz la oxigen n procesul de respiraie celular. Coenzimele
nicotinamidice intr n structura unor importante enzime: alcooldehidrogenaze,
aldehiddehidrogenaza, lactatdehidrogenaza, malatdehidrogenaza, ceea ce explic rolul deosebit al
vitaminei PP n metabolism.
Carena n vitamin PP se manifest prin simptome ca: iritabilitate, anxietate, inapeten,
dereglri digestive, dermatologice i nervoase. Ansamblul strilor patologice determinate de
deficitul de nicotinamid constituie boala denumit pelagra datorat profundelor dereglri ale
metabolismului proteinelor lipidelor i glucidelor.
6.3.2.5. Vitamina B6 (piridoxina)

Din punct de vedere al structurii chimice, piridoxina reprezint 2-metil, 3-hidroxi-4,5-
dihidroximetilpiridina. Pe lng piridoxin, mai posed activitate vitaminic nc doi derivai ai 3-
hidroxipiridinei care au n poziia 4 a ciclului piridinic o grupare aldehidic sau aminic i care se
numesc respectiv piridoxal i piridoxamin. Toi aceti trei compui (derivai ai 3-hidroxipiridinei)
poart denumirea comun (generic) de vitamin B6
CH2 OH CHO CH2 NH2

4
HO 3 5 CH2OH HO 4
5 CH2OH
3 HO CH2OH
2 6 2
H3C 6
1 H3C 1 H3C
N N N
Piridoxin Piridoxal Piridoxamin
Vitamina B6 este o substan cristalin, incolor, cu gust amar, uor solubil n ap, mai greu n
alcool i insolubil n solveni. Soluiile piridoxinei sunt stabile la nclzire cu acizi i baze. Este
una dintre cele mai stabile vitamine. Sub aciunea luminii ea ns i pierde activitatea.
Funciile hidroxil pot fi uor esterificate. Importani sunt esterii fosforici ai piridoxalului i
piridoxaminei care ndeplinesc rol coenzimatic:
CHO CH2 NH2

O O
HO CH2 O P OH HO CH2 O P OH
H3C OH H3C OH
N N
Piridoxal 5-fosfat Piridoxamin 5 - fosfat
Mecanismul participrii piridoxinei n procesele biochimice este bine stabilit la ora actual. Sub
form coenzimatic de piridoxalfosfat, vitamina B6 intr n structura unei serii de enzime ce
catalizeaz importante reacii de transformare a aminoacizilor. n special piridoxalfosfatul
constituie componenta enzimelor ce particip la decarboxilarea i dezaminarea aminoacizilor . A
fost constatat funcia catalitic a piridoxalfosfatului n aciunea fosforilazei enzim ce joac un rol
central n metabolismul glicogenului. Se presupune participarea acestei coenzime i la
metabolismul lipidelor.
Deficiena n vitamin B6 este nsoit de apariia de dermatite, stomatite, conjunctivite, anemie
hipocrom, frnarea creterii. Dezvoltarea hipovitaminozei B6 poate fi legat att de aportul su
insuficient cu hrana ct i de o dereglare a biosintezei piridoxalfosfatului n organism.
6.3.2.6. Ciancobalamina (vitamina B12)

Ciancobalamina reprezint compusul -(5,6-dimetilbenzimidazolin)cobamidcianidin.
Structura sa se distinge printr-o mare complexitate. Molecula vitaminei B12 este constituit din
patru nuclei pirolici redui, din care trei sunt legai coordinativ de cobalt iar al patrulea printr-o
legtur covalent; atomul de cobalt este legat i de un radical cian (-CN) precum i de un atom de
azot de la 5,6 dimetilbenzimidazol; acesta din urm este legat de nucleul tetrapirolic prin ribozo
fosfat i aminopropanol.
Vitamina B12 este un compus cristalizat, de culoare roie, solubil n ap i alcool i insolubil n
eter, cloroform i aceton.
Exist mai muli derivai ai vitaminei B12 la care gruparea cian este nlocuit cu ali radicali.
ntreaga grup de compui cian poart denumirea de cobalamin (corinoide) i numai vitamina-
ciancobalamin. Prin nlocuirea grupei cian CN cu o grupare hidroxil se formeaz oxicobalamina
care reprezint o form a vitaminei B12 fiziologic activ. Printre analogii vitaminei B12, cel mai
mare interes l prezint metilcobalamina care este un metabolit activ.
Vitamina B12 din alimente este absorbit la nivelul intestinului subire, n prezena unei
glicoproteine care se gsete n sucul gastric i se numete factorul intrinsec. Acesta faciliteaz
legarea vitaminei B12 de mucoasa intestinal i trecerea ei prin peretele intestinal.
Vitamina B12 poate lua parte la dou grupe de reacii biochimice. n primul rnd, la reaciile de
transmetilare. Caracteristic acestui tip de reacii este formarea metilcobalaminei ca transportor
intermediar de grupare metil. n acest mod se biosintetizeaz metionina i acetatul din dioxid de
carbon. Cea de-a doua grup cuprinde reaciile de transformare la care ia parte direct coenzima B12.
Aceste reacii constau n transportul hidrogenului i formarea unei noi legturi carbon-hidrogen.
Deosebit de important este participarea vitaminei B12 la sinteza acizilor nucleici (n activarea
fragmentelor cu un singur atom de carbon necesare pentru formarea bazelor azotate purinice i
pirimidinice i n reducerea nucleotidelor la dezoxiribonucleotide).
Vitamina B12 are rol important n funcia formatoare a eritrocitelor la nivelul mduvei spinrii;
stimuleaz anabolismul proteinelor i al lipidelor; este un factor de cretere pentru organismele
tinere, favorizeaz diviziunea celular, menine integritatea celulei nervoase.
Hipo- i avitaminoza B12 la om pot s apar n cazul unui aport insuficient al vitaminei cu hrana
sau datorit unei dereglri a absorbiei sale, ceea ce conduce la o dereglare a procesului normal de
formare a hematiilor (hematopoiez) n mduva osoas i la dezvoltarea unei anemii hipercrome.
De asemenea, insuficiena de ciancobalamin determin o dereglare a metabolismului proteinelor,
glucidelor i lipidelor.
6.3.2.7. Acidul folic

Se mai numete folacin, acid pteroilglutamic.
Molecula acidului folic este alctuit dintr-un rest de pteridin, unul de acid p-aminobenzoic i
unul de acid glutamic
COOH
N 3' 2'
N CH2 NH 4' 1' CO NH CH
5' 6'
CH2
N N
CH2
rest de pteridin rest de acid p-aminobenzoic
COOH
rest de acid glutamic

Termenul acid folic reunete o familie de compui cu proprieti fiziologice asemntoare, al

crei reprezentant de baz este acidul pteroilglutamic. Pe lng acesta exist acizi folici, care conin
cteva resturi de acid glutamic ( de la 3 pn la 6).
Acidul folic este, sub aspect metabolic, inactiv, dar se poate transforma dup reducerea nucleului
pteridinic n acid 5,6,7,8-tetrahidrofolic (acid tetrahidropteroilglutmaic), compus care posed
proprieti coenzimatice:
rest de acid glutamic
OH H COOH
N
N CH2 NH CO NH CH
CH2
H2N N N
H CH2
COOH
Acid 5,6,7,8, tetrahidrofolic (FH4)
Sub forma acidului tetrahidrofolic, care reprezint forma sa coenzimatic, acidul folic particip
la o serie de importante procese biochimice, realiznd transferul gruprilor cu un singur atom de
carbon. Se cunosc cteva fragmente cu un atom de carbon (formil CH=O, formimin CH=NH;
metenil =CH; metilen =CH2, metil CH3; oximetil -CH2OH) care se pot include n complexe
transformri biochimice din organism ce se desfoar cu participarea acizilor tetrahidrofolici.
Legarea fragmentelor cu un carbon la acidul tetrahidrofolic are loc cu ajutorul legturilor
covalente la atomii de azot 5 sau 10 sau la ambii atomi de azot cu formarea unui ciclu de cinci
atomi. n procesul de transfer a acestor fragmente este posibil transformarea lor oxido-reductoare.
Cu ajutorul acidului tetrahidrofolic are loc transferul gruprii metil n biosinteza metioninei i
timinei, a gruprii oximetil n biosinteza serinei, a gruprii formil n biosinteza bazelor azotate
purinice i pirimidinice, a acizilor nucleici, a hemului, a unor aminoacizi (serin, glicin, histidin,
metionin, triptofan).
OH CH
+ COOH
N 10
5
N CH2 N CO NH CH
CH2
H2N N N
H CH2
COOH
Acidul N5, N 10 - meteniltetrahidrofolic
Legtura strns dintre coenzimele folice i metabolismul acizilor nucleici explic rolul deosebit
al folailor n activitatea vital a organismului.
Insuficiena n acid folic se manifest la animale i om prin tulburri caracteristice. La om apare
anemia megaloblastic datorit unor dereglri n hematopoiez; se produc, de asemenea, perturbri
ale activitii organelor digestive, ale pielii i organelor de reproducere. La animale, este oprit
creterea. La om se ntlnete rar avitaminoza folic deoarece acidul folic este sintetizat de
microflora intestinal. Aceast avitaminoz poate s apar n cazul inhibrii microflorei intestinale
prin administrarea de medicamente (antibiotice, sulfamide) sau ca urmare a dereglrii absorbiei
vitaminelor n tractul gastro-intestinal datorit unor afeciuni.
6.3.2.8. Biotina
Se mai numete vitamina antiseboreic
Sub aspect structural, biotina reprezint un acid monocarboxilic cu un nucleu heterociclic. Partea
heterociclic a moleculei este reprezentat de ciclurile imidazolic i tiofenic, iar catena lateral este
un rest de acid valerianic n forma normal pentru -biotin i forma izo, pentru -biotin.
O O
C C
HN NH HN NH
HC CH HC CH
CH3
H2C CH (CH2)4 COOH H2C CH CH CH
CH3
S COOH
S
-biotina -biotina
n organism, biotina se gsete sub form liber i, mai ales, sub form de biocitin, n care
biotina este legat de proteine prin intermediul lizinei.
Cu proteina din albuul oului avidina biotina formeaz un complex stabil care nu se
descompune sub aciunea enzimelor din tractul digestiv i nu se absoarbe.
Mecanismul de aciune al biotinei este foarte divers. Este dovedit funcia sa coenzimatic n
reaciile de decarboxilare i carboxilare; biotina este implicat n metabolismul lipidelor, glucidelor,
proteinelor, a acizilor nucleici i metaboliilor lor n sinteza acizilor grai, n formarea acizilor
dicarboxilici substraturi ale ciclului acidului citric, n formarea ureei, n sinteza purinelor etc.
n reaciile de carboxilare, biotina funcioneaz ca transportor de CO2. Mecanismul reaciei
implic participarea unei proteine denumit Protein Biotin Carboxil Transportoare (PBCT),
legat covalent de biotin prin intermediul lizinei.
Deficitul de biotin poate apare ca rezultat al dereglrii procesului de absorbie a sa din tractul
gastro intestinal datorit consumrii unei cantiti mari de albu crud. n acest caz, la om se
produc o serie de modificri patologice: descuamare fin, seboree.
6.3.2.9. Vitamina C ( acidul ascorbic)

Se mai numete vitamina antiscorbutic
Prin structura sa, acidul ascorbic este un derivat al glucidelor (hexozelor). Exist patru izomeri
optici, din care acidul ascorbic natural biologic activ are configuraia L:
O C O C
HO C O O C O
HO C O C
H C H C
HO C H HO C H
CH2OH CH2OH
Acidul L-ascorbic Acidul L-dehidroascorbic
Acidul ascorbic este un compus nesaturat, cu caracter acid datorit prezenei celor doi hidroxili
enolici capabili de a se disocia cu formarea de ioni de hidrogen (mai ales pe seama hidroxilului din
poziia 3).
Existena dublei legturi confer acidului L-ascorbic capacitatea de a se oxida reversibil cu
formarea de acid L-dehidroascorbic care posed, de asemenea, activitate vitaminic.
n stare cristalin i n soluii acide, acidul ascorbic este stabil. Prezena oxigenului determin
oxidarea acidului ascorbic. Aceast aciune o au lumina i metalele (cupru).
n organisme, n special n plante, acidul ascorbic se gsete parial, sub form legat cu
proteinele, cu acizii nucleici, cu polifenolii, form denumit ascorbigen Ascorbigenul are o
activitate vitaminic ceva mai slab dect forma liber, care este mult mai stabil.
Vitamina C este sintetizat de plante i de marea majoritate a animalelor. Omul, maimuele i
cobaiul nu o sintetizeaz. Incapacitatea acestor mamifere de a sintetiza acidul ascorbic se datoreaz
absenei din ficat a enzimei L-gulonoxidazei care intervine n ultima etap a secvenei de reacii: D-
glucoz Acid D-glucuronic D-glucurono-lacton L-gulono--lacton acid 2-ceto-L-
gluonic acid L-ascorbic.
Participarea acidului ascorbic n diferite procese biochimice este corelat cu proprietile sale
reductoare, respectiv cu capacitatea acidului L-ascorbic, a acidului L-dehidroascorbic i a
produsului su intermediar ion radical semichinonic de a forma un sistem oxido-reductor care
poate att s cedeze ct i s primeasc atomi de hidrogen:
HO C - 2H+ O C
HO C + 2H+ O C
forma redus forma oxidat
Forma cantitativ predominant n organism este cea redus, care este protejat contra oxidrii de
ctre glutation, cistein i acid adenilic.
Datorit proprietilor menionate, vitamina C reprezint, n organism, un puternic agent
reductor. Ea asigur o desfurare optim a metabolismului celular, iar asupra eritrocitelor are un
efect protector deoarece previne oxidarea hemoglobinei.
Acidul ascorbic ia parte la formarea substanei de baz a esutului de legtur. Hidroxilarea
prolinei (formarea oxiprolinei) n sinteza colagenului, proteina acestui esut, necesit radicalii liberi
ai acidului ascorbic care se formeaz prin oxidarea sa; influeneaz formarea mucopolizaharidelor
constituente ale substanei celulare din esutul de legtur; ia parte la metabolismul tirozinei,
feritinei, n formarea NAD+ i NADP+; protejeaz adrenalina de oxidare; particip la hidroxilarea i
oxidarea corticosteroizilor, la metabolismul colesterolului; activeaz unele enzime (arginaza,
esteraza, catepsina).
Toate aceste implicaii ale acidului ascorbic nu sunt specifice. Ele se datoreaz proprietilor
reductoare ale sale care au influen asupra gruprilor tiolice i disulfidice, asupra valenei
metalelor i chiar asupra activitii enzimelor.
Carena n acid ascorbic la om conduce la dezvoltarea unei maladii specifice denumit scorbut
caracterizat prin sngerri ale gingiilor, modificri ale esutului conjunctiv i ale structurii fibrelor
de colagen, alterri n procesul de formare a oaselor i dinilor, frnarea creterii, scderea
rezistenei la infecii.
6.3.2.10. Vitaminele P (bioflavonoide)

Sunt substane de origine vegetal care n organismul animal acioneaz asupra permeabilitii
vaselor sanguine, de unde i denumirea de vitamine P ( ale permeabilitii).
Sub aspect structural, vitaminele P nu reprezint o grup unitar de compui, ns toate au n
comun un schelet de difenilpropan i constituie derivai ai flavanului sau cromonei:
O O 6' 5'
1 1'
2 4'
2' 3'
3
4
O
Cromona Flavan
Datorit activitii lor biologice se mai numesc bioflavonoide. Reprezentanii diferitelor grupe de
bioflavonoide se deosebesc ntre ei prin gradul de oxidare a nucleului propanic al moleculei i prin
numrul i poziia gruprilor hidroxiol n ciclurile aromatice. n flavonoidele naturale, gruprile
hidroxil pot fi pn la 7, ns cei mai rspndii sunt compuii cu 4-5 hidroxili. n plante, compuii
flavonoidici se ntlnesc sub form de glicozide, unde agliconul este legat n unele poziii, cu
diferite zaharuri. Un astfel de glicozid care posed activitate vitaminic P este rutina. Agliconul
rutinei este quercitina care aparine clasei flavonolilor, iar zahrul este reprezentat de dizaharidul
rutinoz (glucoz i ramnoz):
O
OH
OH
H
CH2 O OH
O O O
O H H3C
quercitina H OH H OH
OH
OH H OH H
glucoz ramnoz
rutinoz
Studiul comparativ al diferitelor flavonoide a demonstrat c cea mai exprimat activitate

vitaminic P o posed catehinele.
Flavonoidele i ali compui fenolici particip la reaciile de oxido-reducere, funcionnd ca
transportori de hidrogen n sisteme enzimatice.
Vitaminele P sunt n strns interdependen cu vitamina C; fiecare din ele n prezena celeilalte
prezint o activitate biologic mai intens dect separat. Prin urmare, aceste vitamine funcioneaz
n procesele de oxido-reducere mpreun, formnd un cuplu n sistemele respective.
Aciunea vitaminelor P se manifest i asupra vaselor sanguine avnd proprietatea de a mri
rezistena i permeabilitatea capilarelor.
Carena n bioflavonoide se manifest prin fragilitatea vaselor sanguine, tulburri ale
permeabilitii acestora, hemoragii locale.
6.3.3. Compui cu structur asemntoare vitaminelor
6.3.3.1. Colina
Colina este considerat vitamin deoarece este necesar creterii tineretului animalelor precum i
unor microorganisme. Este important pentru desfurarea normal a proceselor metabolice i, ntr-
o oarecare msur, se poate sintetiza n organismul animal ns aportul exogen de colin este
necesar mai ales pentru organismele n cretere.
Colina este alcoolul aminoetilic care conine trei grupri metil la atomul de azot:
H3C H3C
H3C N CH2 CH2 OH H3C N
H3C OH H3C
Colina
n natur colina se gsete sub form liber sau sub form combinat ca acetilcolin, sau n
structura fosfolipidelor (lecitina) i a sfingomielinelor. Poate fi sintetizat n organism prin
metilarea etanolaminei. Colina favorizeaz metabolismul acizilor grai, transportul grsimilor ctre
esuturi evitnd depunerea lor n ficat (aciune lipotrop), stimuleaz oxidarea gliceridelor n ficat,
intervine n transmiterea impulsului nervos parasimpatic prin intermediul acetilcolinei i
funcioneaz ca un donor de grupri metil n metabolismul intermediar (de exemplu transformarea
homocisteinei n metionin).
Carena colinic este, de regul, secundar, determinat de insuficiena proteinelor n alimentaie
sau de dereglarea digestiei i absorbiei proteinelor. Aceast caren are ca rezultat infiltraia gras
a ficatului, degenerarea hemoragic a rinichilor, scderea coagulabilitii sngelui.
6.3.3.2. Acidul lipoic

Acidul lipoic este considerat vitamin, deoarece, iniial, asupra activitii sale biologice a atras
atenia faptul c funcioneaz ca un factor de cretere pentru unele microorganisme.
Acidul lipoic este constituit din opt atomi de carbon i doi atomi de sulf care alctuiesc o punte
disulfidic ntre C-6 i C-8; este deci acidul 6,8-ditiooctanic. Are un ciclu pentagonal disulfidic.\
Datorit funciei disulfidice, acidul lipoic se poate reduce trecnd reversibil n forma ditiolitic.
Acidul lipoic se prezint sub form de cristale galbene, insolubile n ap, solubile n solveni
organici.
S S
SH SH
CH2 CH (CH2)4 COOH CH2 CH (CH2)4 COOH
CH2 CH2
S SH
sau L sau L
S SH
Acid lipoic oxidat Acid lipoic redus
(disulfid) (ditiol)

Acidul lipoic formeaz cu tiaminpirofosfatul un conjugat biologic activ, cu funcie de coenzim
denumit lipotiaminpirofsfat ( LTPp) care acioneaz ca un sistem redox reversibil.
Rolul coenzimatic specific al acidului lipoic se manifest n reacia de decarboxilare oxidativ a
-cetoacizilor deoarece intr n structura lipoilaciltransferazei i dihidrolipoildehidrogenazei,
sisteme enzimatice ce catalizeaz generarea i transferul de grupri acil. n acest proces, acidul
lipoic oxidat este redus i ulterior reoxidat.
ntruct se gsete n toate alimentele nu a fost observat o caren de acid lipoic. Sursa
principal este ficatul.
6.3.3.4. Carnitina
Carnitina constituie acidul -oxi--trimetil aminobutiric. Carnitina ia parte la oxidarea acizilor
grai n calitate de transportor de radicali acid prin membrana mitocondrial. Se presupune c acest
compus particip n procesele de t4ransmetilare i n biosinteza acizilor grai n calitate de donor de
grupri acetil.
6.3.3.5. Ubichinona (conezima Q10)

Sunt derivai de la benzochinon care conin o caten izoprenoid. Sunt solubili n grsimi i
solveni organici. n mitocondriile organismelor superioare predomin ubichinona n care numrul
radicalilor izoprenoid din catena lateral este egal cu 10 ( UQ10); la organismele inferioare n= 6-9.
UQ10 deine o funcie biochimic important prin participarea sa n procesele de oxidoreducere,
respectiv ca transportor de electroni n catena de respiraie, constituind un component necesar al
sistemului mitocondrial de transport de electroni. Aceast proprietate se bazeaz pe formarea
urmtorului sistem redox:
H3C O CH3
CH CH2
H3C O
CH2 C H
n
n sistemul de transport de electroni n mitocondrii, UQ10 intervine cuplat cu o protein i
funcioneaz ca o coenzim (coenzima Q10). Organismul animal poate sintetiza ubichinonele din
fenilalanin i tirozin. Se gsesc n toate esuturile organismului animal, sediul lor de localizare
fiind mitocondriile.
ENZIME
7.1. GENERALITI
Enzimele sunt substane chimice complexe de natur organic (proteine coloidosolubile),
elaborate de plante, animale i microorganisme, capabile s mreasc viteza reaciilor chimice ce se
desfoar n sistemele biologice, fr s se consume n cursul lor. Sunt deci o clas special de
proteine dotate cu activitate catalitic. Se mai numesc i biocatalizatori.
Prin aciunea lor catalitic enzimele fac posibil, n condiii compatibile cu viaa, realizarea unei
serii ntregi de reacii chimice, care n vitro nu se pot realiza dect n condiii foarte dure, improprii
vieii celulare. Astfel, hidroliza proteinelor pe cal chimic, se realizeaz la 37C, numai n mediu
puternic acid i ntr-un interval de timp foarte lung (3 luni); n organism, n stomac, aceast
degradare are loc extrem de rapid i n mediu mai slab acid. Pentru a realiza n vitro tot att de
repede aceast hidroliz sunt necesare temperaturi de 120-140C i o mare aciditate, deci condiii
absolut incompatibile cu viaa organismelor. n mod similar, arderea glucozei n organismele vii cu
producerea apei, a dioxidului de carbon, i a energiei se realizeaz prin intermediul enzimelor n
condiii specifice vieii celulare. n absena enzimelor, aceleai transformri necesit temperaturi de
180-200C.
Deci, rolul enzimelor este fundamental n procesele vieii, iar studiul acestora apare astfel ca
problema central a biochimiei.
7.1.1. Biogeneza i rspndirea enzimelor

Enzimele sunt prezente n toate celulele esuturilor organelor. Organismele vii trebuie s fie
capabile s-i sintetizeze singure enzimele de care au nevoie pentru desfurarea normal a
activitii vitale. Biosinteza enzimelor este similar cu cea a proteinelor fiind dirijat de acizii
nucleici i de substanele specifice din fiecare organism.
Dei sinteza lor se face numai prin intermediul organismului, enzimele i pot exercita aciunea
lor atunci cnd sunt extrase din organism, i n afara acestuia.
Substana care este transformat printr-o reacie catalizat de o enzim se numete substrat.
Natura i cantitatea de enzime variaz n funcie de genul organismului, de vrsta lui. Unele
enzime sunt sintetizate de celul sub forma inactiv proenzime care trec n forma activ cnd
celula are nevoie; aceasta constituie o form de reglare deosebit de important pentru viaa celulei.
n felul acesta se evit autodistrugerea unor esuturi, organe sau se pot evita o serie de tulburri cu
consecine deosebit de grave pentru organism.
Dup formarea lor, enzimele (sau proenzimele) sunt difuzate la locul lor din celula respectiv
(endoenzime) sau la alte celule (exoenzime) unde i vor manifesta activitatea lor catalitic.
Sisteme enzimatice. Exist reacii catalizate de o singur enzim, n celul ns majoritatea
cilor metabolice au un numr de etape intermediare, adic ntre compusul iniial (S) ce urmeaz a
fi transformat i produsul final (P) iau natere o serie de substane intermediare. Fiecare etap
intermediar este catalizat de un sistem enzimatic (E) iar reacia n total este catalizat de un sistem
enzimatic:
S a b c d P
E1 E2 E3 E4 E5
Sistem enzimatic
Sistemul enzimatic este riguros coordonat, etapele se succed ntr-o ordine anumit n aa fel
ca produsul unei reacii s serveasc ca substrat pentru etapa urmtoare. Aceast succesiune de
reacii trebuie s fie nentrerupt deoarece blocarea uneia conduc la blocarea ntre4gului
sistem. De asemenea, unii intermediari pot fi utilizai n alte ci metabolice. Este necesar deci o
coordonare cantitativ pentru fiecare sistem enzimatic.
7.1.2. Nomenclatura enzimelor

Enzimele avnd o structur complex i ntruct la majoritatea nu li se cunoate precis
structura, nu li s-a fcut o clasificare pe baza structurii chimice. Iniial enzimele au fost
denumite dup substratul pe care l transform urmat de sufixul az (lipaz, maltaz etc); de
asemenea, s-au pstrat denumiri mai vechi care nu aduc informaii speciale: pepsina, papaina,
tripsina.
Identificarea unui numr tot mai mare de enzime( n prezent sunt cunoscute peste 2000) a impus
necesitatea unei nomenclaturi. Astfel, n 1961 Comisia de Enzimologie a Uniunii Internaionale de
Biochimie a stabilit un sistem de nomenclatur i clasificare pentru enzime; denumirea unei enzime
este constituit din trei pri:
1. denumirea substratului (sau substratelor);
2. tipul de reacie;
3. sufixul az.
De exemplu, enzima care catalizeaz reacia de transformare a acidului lactic n acid piruvic
este denumit lactat-dehidrogenaz.
7.2. STRUCTURA ENZIMELOR

7.2.1. Constituenii enzimelor
Toate enzimele sunt de natur proteic i cu nalt grad de structurare prezentnd o structur
primar, imprimat de secvenializarea aminoacizilor n catena polipeptidic fundamental, o
structur secundar, o structur teriar i o structur cuaternar, determinate de modul n care
catenele polipeptidice se pot plia i asocia ntre ele.
Numeroase enzime ns au o structur binar i const dintr-o component proteic, denumit
apoenzim i una sau mai multe componente neproteice, denumite cofactori. Complexul
apoenzim + cofactor este denumit holoenzim i este activ din punct de vedere catalitic. Prin
ndeprtarea cofactorului, rmne componenta proteic, inactiv n form liber.
n structura holoenzimei, cofactorul imprim specificitate de aciune, respectiv determin
tipul i viteza reaciei catalizate, n timp ce apoenzima imprim specificitate de substrat,
respectiv determin substana asupra creia acioneaz o enzim.
Apoenzima este de natur proteic, manifest proprietile generale ale proteinelor; este
termolabil i stabilete legtura enzimei cu substratul; manifest grade diferite de afinitate pentru
cofactor; este susceptibil de modificri conformaionale n anumite limite.
Cofactorii enzimatici reprezint componente neproteice de natur chimic foarte diferit, care
sunt indispensabili pentru manifestarea activitii catalitice a numeroase enzime.
Dup natura chimic i modul de legare la apoenzim, cofactorii se clasific n: coenzime,
grupri prostetice, ioni metalici.
Coenzimele sunt compui organici majoritatea derivai de la vitamine care se ataeaz
temoprar la apoenzim i care sunt uor disociabil de acesta. Ele opot trece uor de la o apoenzim
la alta putnd astfel participa la transformarea ltor molecule de substrat dup terminarea unor
anumite reacii. Dintre acestea fac parte: NAD+, NADP+, FMN, FAD, ATP, CTP, acidul lipoic etc.
Gruprile prostetice sunt substane organice fixate pe apoenzim i care disociaz greu
deoarece sunt legate prin legturi covalente; dintre aceste grupri se pot meniona: TPP,
piridoxalfosfatul, hemul. Gruparea prostetic imprim mecanismul unor procese enzimatice ca:
transportul de electroni, de grupri NH2, acetil, etc. De exemplu hemul coninnd ionul Fe2+ este o
component a citocromilor (enzime ce transport electroni) puternic legat de apoenzim prin
legturi chimice de tip covalent.
Ioni metalici sunt indispensabili pentru exercitarea funciei catalitice a unor enzime, participnd
n calitate de cofactori sau de componente structurale a ale acestora. Aceste enzime se numesc i
metal-enzime iar printre ionii care ndeplinesc rol de cofactor se pot meniona: Mg2+, Mn2+, Cu2+,
Zn2+, Fe2+(3+), Mo2+.Unele enzime pot conine chiar doi ioni metalici.
7.2.2. Centrul activ al enzimei

n interaciunea dintre enzim i substratul su, enzima particip cu o poriune limitat din
structura sa. Pe aceast poriune exist grupri reacionale capabile s atrag i s fixeze
molecula substratului ntr-o poziie privilegiat i ntr-un loc strict determinat; ansamblul
acestor grupri chimice i al ncrcrilor electrice constituie centrul activ al enzimei sau
centrul catalitic.
Astfel, centrul activ al unei enzime reprezint ansamblul regiunilor funcionale ale enzimei,
respectiv ansamblul gruprilor chimice active care particip efectiv la reacia catalizat.
n cazul enzimelor care nu necesit pentru activitatea lor catalitic prezena unui cofactor,
acest centru activ este reprezentat de o secven de aminoacizi i este condiionat de configuraia
tridimensional a moleculei. Eficacitatea centrului activ nu depinde de gruprile funcionale ce
se combin cu substratul ci i de integritatea configuraiei moleculei proteice care determin
poziiile spaiale relative ale acestor grupri funcionale. Acest fapt subliniaz importana
structurii teriare a proteinei pentru activitatea enzimatic. Pentru aceste tip de enzime centrul
activ coincide cu zona, denumit situs, unde se gsete secvena de aminoacizi implicai n
activitatea catalitic, adic cu situsul catalitic.
n cazul enzimelor care conin cofactoriu enzimatici, centru activ include situsul catalitic i
regiunea de molecul la care este ataat cofactorul (enzima , metal), adic:
centru activ = situs catalitic + cofactor
7.2.3. Organizarea structural a enzimelor

n funcie de organizarea structural ca molecule proteice, enzimele se ncadreaz n
urmtoarele grupe principale: enzime monomere, enzime oligomere, izoenzime.
Enzimele monomere au o structur constituit dintr-un singur lan polipeptidic n care este
inclus situsul catalitic. Sunt ntr-un numr restrns, nu pot fi disociate n subuniti i posed
mase moleculare relativ mici (13000-35000).
Enzimele oligomere sunt agregate moleculare constituite din dou sau mai multe subuniti
(protomeri) asociate ntro structur compact dotat cu proprieti catalitice. Au mase
moleculare mari, cuprinse ntre 35000 i cteva sute de mii. Marea majoritate a enzimelor care
catalizeaz diferite reacii biochimice ale metabolismului sunt enzime oligomere.
Izoenzimele reprezent forme moleculare multiple ale unei enzime care catalizeaz aceeai
reacie, au originea n aceeai celul, esut sau lichid biologic, dar difer ca structur
(configuraie spaial) i proprieti fizico-chimice (pH optim de aciune, cinetic de reacie,
mobilitate electroforetic). Izoenzimele apar datorit diferenelor la nivelul structurilor
cuaternare, respectiv combinrilor variate ale unor subuniti structurale de natur polipeptidic.
7.3. SPECIFICITATEA ENZIMELOR

Enzimele difer de catalizatorii neproteici prin una din cele mai remarcabile i caracteristice
proprieti ale lor i anume specificitatea. Se nelege prin specificitatea unei enzime
proprietatea sa de a aciona preferenial numai asupra unui anumit substrat sau grup de substrate
cu caractere chimice comune.
Specificitatea enzimatic se poate manifesta la nivelul tipului de reacie catalizat de enzim
i la nivelul substratului.
Specificitatea de reacie (de aciune) se manifest asupra unui singur substrat de ctre mai
multe enzime, fiecare cataliznd o anumit reacie. De exemplu, un -aminoacid poate constitui
substratul de reacie pentru mai multe enzime care catalizeaz reacii diferite ns specifice
de transformare a sa n produi de reacie diferii:
Oxidaza
R-CH-COOH + NH3
OH
-hidroxiacid
R-CH-COOH
NH2 Decarboxilaza
R-CH2-NH2 + CO2
amina
Transaminaza R-C-COOH + NH3
O
-cetoacid
Fiecare enzim manifest o anumit specificitate de aciune, cataliznd un anumit tip de reacie
biochimic.
Specificitatea de substrat. Aceasta se refer la activitatea pe care o manifest enzimele fa de
anumite substrate. Gradul specificitii de substrat variaz foarte mult. Se deosebesc astfel:
- Specificitate absolut. Unele enzime nu acioneaz dect asupra unui singur substrat fiind
inactive fa de alte substane cu structur asemntoare; de exemplu ureaza hidrolizeaz numai
ureea, nu i derivatul su metilat:
ureaza
H2N -C-NH2 CO2 + 2 NH3
O H2O
Arginaza hidrolizeaz numai arginina:
arginina ornitina + uree
+ H2O
Specificitatea de grup o au enzimele care acioneaz asupra unei serii de substane

apropiate ca structur chimic. Astfel, pepsina nu atac dect proteinele, dar toate tipurile de
proteine, amilaza atac amidonul, dextrinele, glicogenul; hexokinaza catalizeaz fosforilarea unei
serii de hexoze n prezen de ATP.
Stereospecificitatea. Unele enzime au stereospecificitate fa de izomeria cis-trans. Astfel,
fumaraza acioneaz asupra acidului fumaric i este inactiv asupra izomerului su cis, acidul malic
HOOC H HOOC H
fumaraza
C=C C C
H COOH H2O H H COOH

OH
acid fumaric acid malic
n cazul substanelor optic active enzimele i manifest o aciune specific fa de o anumit

form steroizomer a substratului: de exemplu, L-aminoacid-oxidazele nu recunosc dect L-
aminoacizii iar pentru transformarea D-aminoacizilor este necesar prezena D-aminoacid-
oxidazelor
Unele enzime fac distincie ntre conformaiile i din legturile glicozidice. Maltaza, de
exemplu, hidrolizeaz numai legtura 14 glicozidic din molecula de maltoz i nu atac
legtura 14 glicozidic din celobioz.
7.4. MECANISMUL DE ACIUNE AL ENZIMELOR

Mecanismul general de aciune al enzimelor este cel al tuturor catalizatorilor i anume:
intervin numai n acele reacii care sunt posibile din punct de vedere termodinamic;
nu modific echilibrul unei reacii, ci fac ca acest echilibru s fie atins mai repede;
cantitatea lor rmne neschimbat la sfritul reaciei.
Enzimele au i ele aceleai proprieti, la care se mai adaug urmtoarele:
natura lor proteic le confer un grad mare de specificitate;
activitatea enzimatic este supus unui control i acest fapt are mare importan pentru
reglarea metabolismului celular;
micoreaz energia de activare n reacia respectiv, ceea ce determin creterea vitezei
acesteia.
n general, pentru ca o reacie s aib loc cu o vitez apreciabil, moleculele reactanilor
trebuie s fie activate. Energia de activare poate fi furnizat de temperatur ns n cazul
organismelor vii utilitatea ei este limitat. Enzima are capacitatea de a cobor nivelul energetic
care condiioneaz reacia, ceea ce permite moleculelor s reacioneze cu o vitez apreciabil n
condiii n care n absena enzimei nu ar reaciona dect cu o vitez extrem de mic.
Deci, enzimele scad nivelul energiei de activare necesar ca o reacie s poat avea loc.
Aceast scdere a energiei de activare se datoreaz formrii unui complex activat ntre enzima i
substrat (ES) care apoi se transform cu vitez mare n produi finali de reacie i enzim, ultima
fiind capabil s se combine cu o alt molecul de substrat.
Ipoteza formrii complexului intermediar ES a fost emis pentru prim adat de Michaelis i
Menten.
Reacia de formare a complexului enzim substrat este reversibil, constantele de echilibru
fiind k1 i k2.
Reacia general catalizat de o enzim este urmtoarea:
K1 K3
E' + S E-S E' + P
K2
E - enzim S - substrat E - S - complex enzim-substrat
La formarea complexului activat, substratul se fixeaz pe centrul activ al enzimei. ntre centrul
activ i molecula substratului exist complementariti conformaionale i chimice (ipoteza lact-
cheie) care permit asamblarea lor.
Fixarea substratului pe enzim i imprim acestuia o stare de tensiune molecular care are drept
consecin labilizarea lui i facilitarea reaciei biochimice. Deci rolul complexului enzim substrat
n procesele de cataliz enzimatic este de a micora energia de activarea a reaciei.
7.5. CINETICA REACIILOR ENZIMATICE

Studiul cineticii enzimatice este deosebit de important deoarece permite cunoaterea
mecanismelor reaciilor enzimatice, nelegerea i clasificarea proceselor metabolice i importana
lor fiziologic pentru organism.
Msurarea activitii enzimatice se reduce la studiul cineticii sau vitezei reaciei catalizate.
7.5.1. Viteza de reacie, caracteristic esenial a unei enzime, reprezint cantitatea de

substrat (S) transformat n unitatea de timp (E) i se exprim prin relaia:
dS
v=
dt
Dac se reprezint grafic variaia cantitii de substrat transformat (sau de produs obinut) n
unitatea de timp, se obine o curb format dintr-o parte rectilinie (n care viteza este constant
i una curb n care viteza scade (datorit faptului c rmne o cantitate tot mai mic de substrat
netransformat). Pentru studiul cineticii se ia n considerare numai prima parte a curbei care
indic viteza iniial a reaciei i ea este definit prin panta maxim a curbei v0= tg0 . pentru un
timp t1, v1 =tg 1.
7.5.2. Factorii care influeneaz cinetica reaciilor enzimatice

7.5.2.1. Concentraia enzimei
Viteza reaciei, respectiv cinetica reaciilor enzimatice este determinat de o serie de factori,
i anume: concentraia enzimei, concentraia substratului, temperatur, pH, efectori enzimatici.
n condiiile n care concentraia substratului este constant, viteza de reacie (v0) iniial este
direct proporional cu concentraii crescnde ale enzimei ntre anumite limite; la concentraii
crescute de enzim, viteza de reacie rmne constant
7.5.2.2. Concentraia substratului

Meninnd constant cantitatea de enzim i mrind concentraia substratului are loc o
cretere a vitezei de reacie pn la o limit (vmax). Crescnd n continuare concentraia
substratului, viteza de reacie rmne constant, ceea ce denot c la concentraii mari de
substrat toate situsurile catalitice ale moleculelor de enzim sunt complet saturate cu substrat;
deci nu mai exist enzim disponibil .
Din curb se observ c la o valoare a vitezei de reacie (v) egal cu jumtate din valoarea
vitezei maxime de reacie corespunde, pe abscis, o valoare a concentraiei substratului notat
Km care este tocmai constanta Michaelis.
Aceasta reprezint acea concentraie de substrat pentru care viteza de reacie corespunde la
jumtate din viteza maxim de reacie.
Constanta Michaelis (Km) reprezint un indicator al afinitii enzimei pentru substrat; cu ct
Km are o valoare mai mare, cu att afinitatea enzimei pentru substrat este mai sczut i invers.
Astfel, Km constituie un parametru cinetic operaional care furnizeaz indicaii asupra
cineticii unei reacii enzimatice, respectiv a comportrii enzimei n raport cu substratul su de
reacie. Valoarea lui Km se determin experimental prin trasarea hiperbolei care exprim cinetica
de reacie sau prin diferite metode grafice care exprim aceast cinetic enzimatic sub forma
unei drepte.
7.5.2.3.Influena temperaturii
La fel ca i n cazul reaciilor chimice, viteza de reacie enzimatic crete cu mrirea
temperaturii, dar numai n anumite limite. Urmrindu-se variaia vitezei de reacie n funcie de
temperatur i reprezentnd grafic se obine o curb (fig. 5) din care se observ c pentru
nceput viteza reaciei crete pn la o anumit valoare denumit temperatur optim (t0).
Temperatura optim pentru cele mai multe enzime este de 30-40C. Mrind n continuare
temperatura se nregistreaz o diminuare progresiv a vitezei de reacie pn la o anulare a sa
care se produce la o anumit temperatur, proprie fiecrei enzime i acre se numete
temperatur de inactivare (tI). Diminuare activitii enzimei pn la anularea ei se explic prin
denaturarea termic a enzimei, al crei edificiu molecular este afectat. Deci, enzimele sunt
termolabile; nclzite dincolo de o anumit temperatur i pierd ireversibil activitatea.
Majoritatea enzimelor sunt inactivate printr-o nclzire la temperaturi n jur de 80C; multe
din ele prin nclzire chiar peste 55C, ns sunt i enzime care rezult la temperatura de 100C.
Temperatura de inactivare ca i cea optim este influenat de mai muli factori. Astfel,
enzimele pure sunt mai sensibile la inactivarea termic dect preparatele impure care conin o
serie de substane ce exercit o aciune de protecie a moleculei de enzim. De asemenea, n
starea uscat enzimele rezist mai bine la temperaturi ridicate. Astfel, se explic de ce malul
folosit la fabricarea berii, dei a suferit temperaturi ridicate n ultima faz a operaiei de uscare
mai conine o cantitate apreciabil de enzime deosebit de active.
La temperaturi sczute, n general enzimele au activitate foarte lent sau chiar nul, dar prin
ridicarea temperaturii ele devin din nou active. Multe din ele rezist chiar la temperatura aerului
lichid (-191C). o dovad a faptului c frigul nu inhib complet activitatea enzimelor sunt
transformrile calitative (gust, miros, culoare) pe care le sufer alimentele congelate n timpul
pstrrii lor n aceast stare.
7.5.2.4. Influena pH-ului

toate reaciile enzimatice sunt puternic influenate de pH-ul mediului. Reacia are o vitez
maxim pentru o anumit valoare a pH-ului sau pentru un interval foarte strns de pH, denumit
pH optim. Abateri de la aceste valori produc o scdere brusc a vitezei de reacie. Reprezentnd
grafic variaiile vitezei funcie de pH se obine o curb n form de clopot ngust (fig.6).
Valoarea pH-ului optim al diverselor enzime coincid n general cu pH-ul lichidelor din
organism unde ele i exercit aciunea. De exemplu, pH-ul optim al pepsinei este 1,5-2,5
realizat n sucul gastric de acidul clorhidric; al tripsinei este 8-11, identic cu pH-ul sucului
pancreatic. Majoritatea enzimelor vegetale acioneaz bine la un pH n jur de 6-7. De asemenea,
pH-ul optim de activitate al unei enzime are o valoare caracteristic numai n condiii bine
precizate. Aceste valori pot suferi variaii sub influena a numeroi factori:
cu temperatura: la 40C amilaza din mal are pH-ul optim 4,4 iar la 60C pH-ul optim este
de 6,6;
cu substratul: maltaza are pH-ul optim pentru maltoz 6,0 iar pentru metilglucoz 6,7;
cu originea enzimei: amilaza din mal are pH-ul optim de aciune 5,2; cea din pancreas 7,0;
iar cea din ficat 6,0.
La majoritatea enzimelor intervalul de pH n interiorul cruia i manifest aciunea se
ntinde pe cteva uniti de pH, de obicei 6-8. Abaterile, de la aceste interval conduc la
imposibilitatea enzimei de a-i mai exercita aciunea.
7.5.2.5. Influena radiaiilor

Activitatea enzimelor mai poate fi influenat de radiaii. Lumina vizibil nu are influen
asupra activitii enzimelor dect n prezen de substane sensibilizante. Radiaiile ultraviolete
(UV) fiind absorbite de substanele proteice n domeniul 260-280nm datorit resturilor de
aminoacizi aromatici din molecule pot s produc ruperea unor legturi care determin
denaturarea proteinelor i deci inactivarea enzimelor.
Radiaiile ionizante (razele X, radiaiile radioactive) n doze mici acioneaz indirect asupra
enzimelor prin substanele oxidante care iau natere prin descompunerea apei i a oxigenului
dizolvat n ap. Sunt sensibile la aceste radiaii enzimele care conin grupe SH. Prin
introducerea n mediul de reacie al unor antioxidani (glutation redus, cistein, acid ascorbic) se
pot proteja gruprile -SH din situsul catalitic al unei enzime.
7.5.2.6. Efectorii enzimatici

Pe lng factorii artai anterior, activitatea enzimelor este influenat i de unele substane
numite efectori biochimici care pot mri sau scdea viteza de reacie enzimatic, deci pot
influena pozitiv sau negativ activitatea catalitic a unei enzime.
Substanele capabile s mreasc viteza unei reacii enzimatice se numesc activatori
enzimatici, n timp ce substanele ce micoreaz viteza unei reacii enzimatice se numesc
inhibitori enzimatici.
Activatorii enzimatici sunt compui de natur organic sau anorganic care n concentraie
mic sunt necesari pentru a mri viteza unire reacii enzimatice ntruct ei aduc enzima ntr-o
form activ. Activatorii enzimatici i exercit aciunea pe ci diferite n funcie de natura lor.
Astfel:
Ionii metalici mono- sau bivaleni ( Mg2+, K+, Ca2+, Zn2+, etc.),activeaz unele enzime prin
legarea cu acestea. Astfel, fosfotransferazele sunt activate de ionii Mg2+ sau K+ (i inhibate de Ca2+
sau Na+).
Activatori ai unor proenzime activeaz prin nlturarea unor fragmente din molecula
inactiv a unor enzime, transformndu-le n enzim activ datorit demascrii situsului catalitic. De
exemplu, enterokinaza din intestin, desprinde 6 aminoacizi din molecula inactiv de tripsinogen -
secretat de pancreas i o transform n tripsin activ.
Aceti activatori se mai numesc i kinaze.
Substane protectoare. Acestea au numai indirect rolul de activator. Astfel, substanele
reductoare care posed grupri tiolice -SH (cisteina, glutationul) sunt ageni complexani care au
proprietatea de a bloca ionii metalelor grele, evitnd astfel inhibarea gruprilor SH di situsul
catalitic al enzimei sau a celor ce au rol n meninerea conformaiei enzimei.
Inhibitorii enzimatici
Activitatea enzimatic poate fi diminuat de o mare varietate de compui. Clasificarea lor
este dificil datorit compoziiei chimice foarte diferite precum i datorit modului lor de
aciune la fel de variat. Astfel, multe enzime sunt inactivate de metale grele (mercur, plumb,
cupru) sau de unele metaloide (arsen). Exist i inhibitori de natur proteic. Astfel, n
leguminoasele uscate exist un inhibitor al tripsinei care sub aspect chimic este globulin
n general, inhibitorii scad activitatea unei enzime prin dou mecanisme majore:
se combin cu enzima i o inactiveaz;

se combin cu substratul i l fac impropriu pentru transformare.
Se deosebesc mai multe tipuri de inhibiie enzimatic:
Inhibiie competitiv. Acest tip de inhibiie este realizat de substanele care au o structur
asemntoare cu a substratului. n acest caz centrul activ al enzimei se poate combina att cu
substratul ct i cu inhibitorul competitiv:
E+S ES E+P
E+I EI
Reaciile fiind reversibile, prin mrirea concentraiei substratului exist posibilitatea de a

scoate enzima din combinaia cu inhibitorul, nct la o concentraie adecvat de substrat
influena inhibitorului este anulat.
Inhibiie necompetitiv. Inhibitorii necompetitivi se fixeaz pe enzim pe alt loc dect
centrul activ (nu exist competiie cu substratul) dup reaciile:
E+I EI
ES + I ESI
Se formeaz fie un complex inactiv enzim-inhibitor, fie un complex inactiv enzim-

substrat-inhibitor. n acest tip de inhibiie, centrii activi ai enzimei i pierd capacitatea de a
reaciona cu substratul datorit unui fenomen de mpiedicare steric. n cazul inhibiiei
necompetitive mrirea concentraiei substratului nu suprim inhibarea activitii enzimatice.
Astfel de inhibitori necompetitivi sunt cianurile care se combin cu unele metale care sunt
necesare pentru activitatea enzimei.
Acidul etilendiaminotetraacetic (EDTA) leag Mg2+ i ali cationi bivaleni inhibnd astfel
necompetitiv unele enzime. Unele metale grele (Hg, Pb, Ag, Cu) sunt, de asemenea, inhibitori
deoarece se combin cu gruprile SH ale enzimei (din afara situsului catalitic) formnd
mercaptide:
E SH + Ag+ E S Ag + H+
Inhibiie prin exces de substrat. Exist unele reacii enzimatice n care excesul de substrat
duce la formarea unui complex de forma E-S-S care este mai puin activ sau chiar inactiv.
Reprezentnd grafic viteza de reacie n funcie de concentraia substratului se obine o curb n
form de clopot. Un astfel de exemplu este inhibarea fructozo-1,6-difosfatazei de ctre fructozo-
1,6-difosfat.
Inhibitori enzimatici de origine biologic. Organismele pot s produc substane care s
inhibe aciunea enzimelor. Rolul acestor inhibitori naturali este fie de a apra organismul de
aciunea duntoare a unei enzime strine de organism, fie de a regla anumite procese enzimatice n
cazul enzimelor proprii. Astfel, paraziii intestinali din genul Ascaris nu sunt atacai de proteazele
tubului digestiv (pepsin, tripsin). Ei produc substane care inhib aciunea acestor enzime.
Pentru tripsin sunt i ali inhibitori naturali. De exemplu un inhibitor tripsinic se gsete n
pancreas, n plasma sngelui, n albuul de ou, n colostru i n leguminoasele uscate (soia,
fasole, mazre, etc.).
7.6. REGLAREA ACTIVITII ENZIMATICE

La nivelul celular, activitatea enzimelor, de care depind procesele metabolice, este sub un
control permanent asigurat de mai multe mecanisme de reglare:
A Sinteza enzimelor (biosinteza proteinelor enzime),
B Mediul intracelular. La nivelul mediului intracelular pot interveni o serie de factori care
s regleze activitatea enzimelor. Astfel:
a) pH-ul i electroliii pot avea efect inhibitor sau activator. Ionii de Ca2+ exercit un
rol regulator al glicolizei. Astfel, concentraii mari inhib aciunea piruvatkinazei conducnd la
acumularea de fosfoenolpiruvat.
b) Hornonii. Organismele pluricelulare sunt reglate n funcionarea lor de hormoni.
Acetia acioneaz asupra activitii enzimelor (ca factori enzimatici) sau asupra sintezei lor.
Astfel, hidrocortizonul mrete de 25 ori activitatea -cetoglutarat-transaminazei; insulina
inhib biosinteza enzimelor gluconeogenezei.
c) Concentraia intracelular a cofactorilor, (NAD+, NADP+, ATP, etc.). Spre
exemplu, n metabolismul acidului piruvic calea pe care acesta o va urma depinde de
concentraie de NAD+ care depinde de concentraie de coninutul n O2. Dac n celul exist
O2 disponibil, NAD+ va fi produs n cantitate suficient i ca urmare, acidul piruvic va fi
metabolizat prin ciclul acidului citric (ciclul lui Krebs). Dac exist puin O2, NADH + H+ nu
va fi oxidat de NAD +i n acest caz acidul piruvic este redus la acid lactic.
C Membranele celulare. Dup cum tie, pentru ca o molecul a substanei s fie
metabolizat de celul, ea trebuie s ptrund n celul. Pentru acest scop exist un sistem
specific de transport realizat de permeaze care ele nsui sunt enzime. De asemenea,
membranele intracelulare (lizozomale, mitocondriale, etc.) a cror permeabilitate pentru
diversele substraturi, cofactori, enzima este diferit, permit funcionarea normal a celulei.
D-Reglarea allosteric. Mecanismul cel mai complex al coordonrii metabolice este
reglarea allosteric n care sunt implicate enzimele allosterice. Prin structura i funciile lor,
aceste enzime intervin n reglarea i controlul diferitelor secvene de reacii ale unor ci
metabolice, constituind astfel un fenomen natural, necesar n desfurarea proceselor
biochimice.
Enzimele allosterice au primit aceast denumire datorit faptului c efectorii (activatori sau
inhibitori) care influeneaz activitatea lor i care se numesc efectori allosterici se aeaz pe
enzim n alt loc loc (situs) allosterioc altul dect centrul activ.
Efectorii allosterici modific conformaia enzimei i deci a centrului catalitic fcndu-l s
devin mai apt (activator) sau mai puin apt (inhibitor) de a se combina cu substratul.
Modificarea structural a enzimei sub influena efectorului allosteric se numete tranziie
allosteric.
Enzimele allosterice sunt constituite din mai multe subuniti sunt deci oligomere. Efectorii
allosterici, dar nu substratul le confer o rezisten mrit la denaturarea termic. Ele posed
mai multe locuri (situsuri) de legare (cel puin dou), avnd un centru activ (situs catalitic) la
care se leag substratul i care este responsabil de activitatea catalitic propriu-zis i un situs
allosteric la care se leag selectiv i reversibil efectorii enzimatici.
n ansamblul proceselor de reglare biochimic a activitii metabolice a organismelor,
mecanismul de reglare prin tranziii allosterice deine un rol dominant. Reglarea allosteric este
o reglare tip feed-back, care se mai numete reglare prin retroinhibiie sau prin produs final.
Reglarea feed-back reprezint un proces specific de reglare prin care produsul final (P) al unei
secvene constituit din mai multe reacii biochimice nlnuite i catalizate de enzime diferite
acioneaz asupra primei enzime din sistem pe care o inhib:
Inhibitie feed-back
E1 E2 E3 E4
A B C D P
n aceast secven prima enzim (E1) este o enzim allosteric. Inhibarea ei de ctre
produsul final demonstreaz c acesta (P) se comport ca un efector allosteric; n consecin el
se fixeaz la situsul allosteric al enzimei allosterice (E1) care astfel este supus unei tranziii
allosterice ce are drept efect o diminuare sau anulare temporar a activitii catalitice. n felul
acesta, enzima E1 asigur reglarea activitii ntregului ir de reacii, n sensul c inhibarea
activitii ei nu mai permite fucionarea succesiv a celorlalte enzime deoarece substraturile
acestora (B, C, D) nu se mai produc.
n concluzie, reglarea allosteric se manifest prin efecte de inhibare sau de activare a

activitilor enzimatice aferente unui set de reacii caracteristice diferitelor ci metabolice,
controlnd astfel dinamica biochimic a metabolismului celular.
7.7. PREPARATE ENZIMATICE

Activitatea catalitic a enzimelor, extrem de important din punct de vedere fiziologic,
prezint i o deosebit importan practic. O serie de industrii care prelucreaz materii prime
de origine vegetal sau animal au de a face n procesele lor tehnologice cu reacii catalizate de
enzime care sunt proprii acestor materii prime sau sunt elaborate de microorganismele ce se
dezvolt n /pe ele.
Reacii enzimatice similare pot avea loc ns i cu enzime izolate sau cu sisteme enzimatice
extrase din diverse surse bogate n enzime i introduse apoi n procesele tehnologice n scopul
realizrii unor transformri dorite. Aceste enzime sau sisteme enzimatice izolate din mediile n
care au fost elaborate se numesc preparate enzimatice. Ele se caracterizeaz printr-o puritate
mai mic sau mai mare n funcie de cantitatea i tipul compuilor, provenii din sursa
enzimatic ce le nsoesc. Cu alte cuvinte, preparatele enzimatice pot fi mai mult sau mai puin
pure (purificate).
n vederea obinerii preparatelor enzimatice trebuie ales un material biologic bogat n enzime
cu o nalt activitate catalitic; materialul trebuie s fie ieftin, uor accesibil i s se prelucreze
uor.
Materiile prime folosite la obinerea preparatelor enzimatice pot fi de natur vegetal,
animal sau microbian. La plante concentraii mari de enzime se ntlnesc n semine, n
boabele de cereale germinate i negerminate, n fructe, rdcini, sev, frunze. La animale
enzimele se gsesc n toate celulele, ns concentraii mari de anumite enzime se gsesc
localizate n diferite organe ca: ficat, rinichi, inim, muchi. Acestea au ns organe i esuturi
specializate n producerea de enzime, aa cum sunt glandele salivare, mucoasa stomacului,
pancreasul, mucoasa intestinal. O surs foarte important de enzime pentru obinerea
preparatelor enzimatice o constituie microorganismele: bacterii, drojdiile i mucegaiurile.
Acestea prezint avantajul c se pot obine cu uurin n cantiti mari prin nmulirea n
instalaii speciale pe medii de cultur ieftine, de obicei subproduse ale industriei
alimentare(tre de gru, extract de porumb, melas, roturi de soia i de floarea soarelui, etc.).
de asemenea, ciclul de dezvoltare al microorganismelor este foarte scurt n comparaiei cu ciclul
de dezvoltare al animalelor i plantelor, iar producia lor de enzime poate fi mult mrit prin
selectarea i utilizarea de tulpini i mutante nalt productive i prin utilizarea unor condiii
optime de cultivare.
Eliberarea enzimelor din celule. Procesul de extracie a enzimelor din materiile prime
enzimatice este precedat, cu excepia enzimelor extracelulare elaborate de microorganisme,
ntotdeauna de operaia de dezintegrare a celulelor pentru eliberarea enzimelor. Enzimele
extracelulare secretate de microorganisme n timpul dezvoltrii lor se gsesc n cea mai mare
parte n mediile de cultur lichide sau solide i numai o mic parte se mai afl n interiorul
celulelor n momentul opririi procesului de nmulire. Lichidul de cultur sau mediul solid
constituie deja preparate enzimatice brute.
Pentru eliberarea enzimelor intracelulare este nevoie de distrugerea membranelor celulare n
cazul esuturilor animale se folosesc maini de mrunit sau omogenizatoare. Pentru mrunirea
organelor i esuturilor vegetale se folosesc mori cu valuri sau cu ciocane. Ruperea
membranelor celulare ale unor microorganisme este o operaie mult mai dificil i poate fi
realizat cu ajutorul unor ageni mecanici (mojarare n prezena nisipului de cuar, a sticlei
pisate sau agitarea suspensiei de celule n prezena unor abrazivi), ageni fizici (ultrasonare,
nghe i dezghe repetat), ageni chimici (detergeni, solveni organici) sau biochimici (enzime).
Extracia enzimelor. Dup dezintegrarea celulelor, urmeaz operaia de extracie a lor care
const n amestecarea materialului cu solveni care dizolv enzimele i apoi n separarea soluiei
de enzime de toate particulele n suspensie. Solubilizarea se realizeaz prin tratarea materialului
cu ap sau soluii diluate de sruri, dup cum enzima sau grupul de enzime ce intereseaz este
solubil n ap sau n soluii de sruri. Molaritatea i pH-ul mediului de extracie, precum i
timpul necesar unei extracii optime se stabilesc experimental.
Amestecul de material i solvent este centrifugat iar supernatantul reprezint extractul
enzimatic brut care poate fi utilizat ca atare, dup concentrare sau dup uscare sau este supus
operaiei de purificare.
Purificarea enzimelor de extracie. n extracte enzimele se gsesc alturi de o mulime de
substane care au fost extrase n acelai timp, deoarece sunt solubile i ele n solvenii de
extracie folosii. Deoarece substanele nsoitoare ale enzimei pot influena utilizarea i
activitatea preparatelor enzimatice este necesar s se procedeze la purificarea enzimelor. n
general, metodele de purificare se refer fie la ndeprtarea impuritilor din extract, fie la
ndeprtarea enzimei din extract prin precipitare, absorbie sau extracie.
Moleculele mici de impuriti pot fi ndeprtate din extract printr-o simpl dializ fa de ap
sau fa de o soluie tampon. Moleculele cu mase moleculare mai mari, (proteinele) sunt
separate prin precipitri fracionate cu sruri anorganice sau cu solveni organici, prin
cromatografiere pe site moleculare (Sephadex), schimbtori de ioni (DEAE celuloz, CM-
celuloz, etc.) absorbani (hidroxilapatita).
Dup aceast operaie se obin preparate enzimatice parial purificate.
Cristalizarea. Cnd preparatul enzimatic a fost adus ntr-o stare avansat de puritate este
posibil cristalizarea lui. Cea mai uzual metod de cristalizare folosete soluii saturate de
sulfat de amoniu.
Pentru aprecierea puritii preparatelor enzimatice se utilizeaz curbele de solubilitate care
stabilesc variaia cantitii de enzim solubilizat n funcie de cantitatea de enzim introdus n
soluie.
Exprimarea activitii enzimatice
Studiul cantitativ enzimatic const n msurarea activitii catalitice a acestora. Dozarea
activitii enzimelor se bazeaz pe proprietatea lor de a cataliza o anumit reacie caracterizat
printr-o anumit vitez n condiii determinate (timp, pH, temperatur).
Comisia de Enzimologie de pe lng Uniunea Internaional de Biochimie recomand
folosirea urmtoarelor uniti:
- unitatea enzimatic (U) reprezint acea cantitate de enzim care catalizeaz transformarea
unui micromol de substrat n timp de 1 minut, la 25C, n condiii optime de pH i de
concentraie de substrat
Se recomand de asemenea , exprimarea activitii enzimatice n Katali (Kat); un Kat
reprezint cantitatea de enzim ce transform un mol de substrat ntr-o secund.
7.8. CLASIFICAREA ENZIMELOR

n 1961, Comisia de Enzimologie a Uniunii Internaionale de Biochimie a adoptat un sistem de
nomenclatur i clasificare sistematic a enzimelor care are la baz tipul de reacie pe care o
catalizeaz o anumit enzim, natura actului catalitic. Pe acest principiu enzimele sunt clasificate n
clase, n subclase i sub-subclase n funcie de unele detalii privind gruprile chimice supuse
transformrii (hidroliz, transfer, activare, etc.) i natura cofactorilor implicai n reacia pe care o
catalizeaz.
Fiecare enzim este desemnat printr-un cod format din 4 cifre care conine informaii despre
enzima respectiv. De exemplu, lactat-dehidrogenaza are codul EC 1.1.1.27; EC reprezint
prescurtarea de la Enzyme Commission; prima cifr clasa; a doua subclasa; a treia sub-
subclasa, iar a patra numrul de ordine a enzimei din sub-subclas.
n funcie de tipul reaciei pe care o catalizeaz, enzimele sunt mprite n ase mari clase:
1. Oxidoreductaze sunt sisteme enzimatice care catalizeaz reacii de tip redox. n aceste
reacii are loc, transferul de electroni sau de hidrogeni ntre diferii parteneri de reacie. Energia
liber care se degaj n aceste reacii constituie cea mai important surs energetic pentru
metabolismul celulei vii.
2. Transferaze sunt enzime care catalizeaz reaciile de transfer a unui fragment molecular
de pe un substrat pe altul. Energia implicat n timpul acestei transformri este de multe ori
apropiat ca valoare de cea care rezult din reaciile redox.
3. Hidrolaze cuprind enzimele care catalizeaz reaciile de scindare a substratului cu
participarea apei.
4. Liaze catalizeaz reaciile de desfacere n care nu apar fenomene de tip redox sau de
hidroliz.
5. Izomeraze sunt sisteme enzimatice care catalizeaz reaciile de izomerizare a substanelor.
6. Ligaze catalizeaz reacii n care se formeaz legturi chimice noi, energia necesar fiind
furnizat de ATP.
7.9. DESCRIEREA PRINCIPALELOR CLASE DE ENZIME

7.9.1. Oxidoreductaze
n clasa oxidoreductazelor sunt cuprinse enzimele care catalizeaz reacii de oxidoreducere ce se
manifest prin transfer de electroni de la un donor (agent reductor) ctre un acceptor (agent
oxidant).
n timpul trecerii electronilor de la agentul reductor la agentul oxidant se creeaz o diferen
de potenial care va fi cu att mai mare cu ct compusul care primete electroni are o afinitate
mai mare pentru acetia.
Transferul de electroni n multe reacii are loc prin transferul atomilor de hidrogen; astfel
dehidrogenarea are ca echivalent oxidarea, iar hidrogenarea reducerea.
Aceste enzime se deosebesc de enzimele altor clase prin unele particulariti. Astfel,
oxidoreductazele, n celula vie, formeaz sisteme aa numite lanuri de enzime oxido-reductoare,
n care are loc un transfer n trepte al atomilor de hidrogen sau al electronilor de la primul substrat
la acceptorul final, care, de regul, este oxigenul. n final, atomii de hidrogen sunt transferai pe
oxigen i se formeaz apa.
Oxidoreductazele i exercit aciunea lor catalitic n prezena unor coenzime diferite:

nicotinamidadenin dinucleotidice, flavinice, heminice care se comport ca acceptori intermediari
ntre substratul primar i acceptorul final.
7.9.1.1. Oxidoreductaze NAD+ - sau NADP+ - dependente

Aceste enzime denumite dehidrogenaze (transhidrogenaze) catalizeaz reacii de oxidoreducere
prin transfer, n general reversibil, de hidrogen de pe un donor pe un acceptor. Au un caracter
anaerob deoarece acceptorul de hidrogen este altul dect oxigenul.
Aciunea catalitic a dehidrogenazelor const ntr-o labilizare a hidrogenului din molecula
substratului (donorul), astfel c acetsa devine apt s se uneasc cu o alt molecul din sistem
acceptorul capabil s-l fixeze. Aciunea de activare se explic prin faptul c dehidrogenazele sunt
ele sisteme oxido-reductoare reversibile, adic fixeaz cu uurin hidrogenul substratului pe care-l
pot ceda, cu aceeai uurin, unui acceptor capabil s-l primeasc, dar nu direct, ci numai prin
intermediul dehidrogenazelor.
Dac se noteaz cu DH2 substratul (donorul de hidrogen), cu T-transportorul de hidrogen
(enzima), cu A acceptorul de hidrogen, reacia de oxido-reducere se poate reprezenta schematic
astfel:
DH2 + T + A D + T + AH2
Aceasta se realizeaz de fapt prin etapele:
DH2 + T D + TH2
TH2 + A T + AH2
n care transportorul intervine direct, dar numai temporar.
Mecanismul de aciune al dehidrogenazelor este determinat de cofactorul lor care este NAD+ sau
NADP+. Funcia de acceptor de protoni i electroni o ndeplinete nucleul piridinic al acestor
coenzime conform reaciei:
DH2 D + 2 H+ + 2e
NAD+ (sau NADP+) + 2 e + 2 H+ NADH (sau NADPH) + H+
Se observ c n aceast reacie substratul (DH2) d doi atomi de hidrogen, ns se leag la

molecula coenzimei numai un singur atom de hidrogen (n poziia 4 a nucleului piridinic), iar al
doilea atom de hidrogen l d coenzimei electronul i se transform n proton (H+) care este absorbit
de capacitatea tampon a mediului de reacie.
Oxidoreductazele NAD+ - dependente intervin n procese metabolice oxidative (ciclul acidului

citric, catena de oxidare celular), iar cele NADP+ - dependente n procesele reductive de sintez
(biosinteza extramitocondrial a acizilor grai, steroizilor, etc.) i n untul hexozomonofosfat.
Dehidrogenazele au o larg distribuie n diferite esuturi, cataliznd reacii n care intervin
diverse substraturi.
Cteva exemple de dehidrogenaze:
Enzima Denumirea prescurtat Coenzima

Lactatdehidrogenaza LDH NAD+
Alcooldehidrogenaza ADH NAD+
Glicerofosfatdehidrogenaza GPDH NAD+
Colindehidrogenaza ChDH NAD+
Malatdehidrogenaza MDH NAD+ sau NADP+
Glutamatdehidrogenaza GDH NAD+ sau NADP+
Glucozo-6-fosfatdehidrogenaza G-6-PDH NADP+
D-izocitricdehidrogenaza ICDH NADP+
Glutationreductaza NADP+
Reaciile n care intervin unele din aceste dehidrogenaze sunt urmtoarele:

Lactatdehidrogenaza (LDH) catalizeaz reacia de dehidrogenare a acidului lactic la acid
piruvic:
Acid lactic acid piruvic
Alcooldehidrogenaza (ADH) catalizeaz reacia reversibil de transformare a alcoolului
etilic n acetaldehid:
Alcool etilic acetaldehid
Malatdehidrogenaza (MDH) catalizeaz reacia de oxidare a acidului malic cu formare de
aci oxalilacetic:
Acid malic acidoxalilacetic
D-izocitricdehidrogenaza (ICDH), important n ciclul acidului citric, face trecerea acidului
D-izocitric n acid oxalsuccinic:
Acid izocitric acid oxalsuccinic
Glutationreductaza particip la oxidoreducerea glutationului:
Glutation oxidat glutation redus

n felul acesta este refcut glutationul redus necesar pentru meninerea n form activ a
conformaiei unor enzime ce conin grupri SH.
7.9.1.2. Oxidoreductaze FAD sau FMN dependente (Flavinenzime)

Flavinenzimele sunt enzime care actalizeaz reacii de oxidoreducere transfernd hidrogenul fie
direct de la substrat fie de la formele reduse ale coenzimelor piridinice la oxigenul molecular sau la
ali intermediari. Cele care transfer hidrogenul oxigenului funcioneaz ca dehidrogenaze aerobe,
pe cnd cele ce transfer hidrogenul la un acceptor oarecare au un caractzer anaerob.
Transferul hidrogenului de ctre aceste enzime se realizeaz prin intermediul coenzimelor lor.
Acestea sunt flavinadeninmononucleotidul (FMN) i flavinadenindinucleotidul (FAD).
FMN i FAD se deosebesc de NAD+ i NADP+ prin faptul c sunt strns legate de molecula de
apoenzim, de care se despart doar printr-o hidroliz acid. Toate coenzimele flavinice conin
riboflavin al crei nucleu izoaloxazinic conine duble legturi conjugate ce confer funcia
dehidrogenazic:
R R
H
N N O N N O
H3C H3C
+2H
H3C NH -2H H3C NH
N N
O H
O
FAD (FMN) FADH2 (FMNH2)
(Forma oxidata)
Transferul a doi atomi de hidrogen se realizeaz prin adiia i cedarea hidrogenului la nivelul
sistemului de duble legturi conjugate la care particip atomii de azot din poziiile 1 i 10 ale
ciclului izoaloxazinic.
Enzimele flavinice intervin ca transportori de hidrogen ntr-un mare numr de reacii de
oxidoreducere i n special n dehidrogenrile n care n prima etap intervin dehidrogenazele cu
NAD+ i NADP+, determinnd regenerarea formelor oxidate ale acestor coenzime.
- n cazul enzimelor flavinice cu caracter aerob, succesiunea de reacii poate fi
redat astfel:
DH2 NAD+ FADH2 O2
D NADH + H+ FAD H2O2

Acceptorul de hidrogen este oxigenul molecular iar produsul de reacie este apa oxigenat.
- n cazul enzimelor flavinice cu caracter anaerob, reaciile decurg n modul
urmtor:
DH2 NAD+ FADH2 2 citocromi (Fe3+)
D NADH + H+ FAD 2 citocromi (Fe2+) + 2H+
Aceste reacii constituie o parte a catenei de oxidare celular, n care dup cum se observ,
coenzimele FAD sunt situate ntre NAD i citocromi. n felul acesta, n lanul reaciilor de
oxidoreducere ale respiraiei celulare, enzimele flavinice au funcia de a transporta hidrogenul
substratului, preluat iniial de NAD+, la citocromi.
Dintre flavinenzime se menioneaz cteva mai importante:
glucozooxidaza, care catalizeaz reacia de oxidare a glucozei la acid gluconic cu formare
de H2O2. Enzima se folosete pentru dozarea glucozei n mod specific. Preparatele enzimatice care
conin glucozoxidaz, obinute din culturi de diferite mucegaiuri sunt utilizate i n industria
alimentar pentru ndeprtarea glucozei i a oxigenului din diverse produse.
ndeprtarea glucozei este necesar pentru a se evita desfurarea reaciei Maillard n unele
alimente (ex. din albuul de ou ntreg la obinerea prafului de ou).
Consumarea oxigenului rezidual din alimente n prezena excesului de glucoz i a
glucozoxidazei evit procesele oxidative care afecteaz calitile produselor. ndeprtarea
enzimatic a oxigenului se aplic pentru conservarea maionezei, laptelui praf, prafului de ou,
cafelei prjite, untului, produselor din carne.
Preparatul enzimatic introdus n pungi de polietilen permeabil la aer i impermeabil la
ap, se nchide n ambalaj odat cu alimentul, iar oxigenul din acesta difuzeaz prin membran
i este consumat de glucozoxidaz. Apa oxigenat format este descompus de catalaz, enzim
care nsoete preparatul de glucozoxidaz.
De asemenea, cu ajutorul glucozoxidazei se formeaz, prin oxidarea -glucozei, -
gluconolactona utilizat n industria preparatelor de carne pentru meninerea culorii roii
caracteristice a acestor produse.
- D- aminoaxcidoxidazele realizeaz oxidarea formelor D ale aminoacizilor dup
reacia general:
FAD FADH2
COOH COOH
H C NH2 + O2 + H2O C O + NH3 + H2O2

R R
Aceste enzime se gsesc n rinichi, prezint o specificitate n raport cu configuraia

aminoacizilor (formele L nu sunt oxidate), iar reaciile de acest tip constituie sursa principal de
peroxid de hidrogen n sistemele metabolice. Coenzima lor este FAD.
7.9.1.3.Citocromii
Citocromii sunt enzime care catalizeaz reaciile de oxidoreducere prin transfer de electroni
de pe un donor pe un acceptor.
Numai puine dehidrogenaze sunt capabile de a ceda hidrogenul preluat de la substrat sau de
la dehidrogenaze reduse direct oxigenului din aer. Veriga intermediar ntre piridinele sau
enzimele flavinice reduse, pe de o parte, i oxigenul atmosferic pe de alt parte, o constituie
sistemul citocromic.
Sistemul citocromic este alctuit din citocromi precum i din citocromoxidaz, enzim care
activeaz oxigenul molecular i oxideaz cu acesta citocromul redus.
Sistemul citocromic se ntlnete practic n toate organismele aerobe. El cuprinde o serie de
citocromi care se deosebesc dup spectrul de absorbie, dup afinitatea fa de oxigenul
molecular, potenialul redox i sunt denumii prin diferite litere sau litere care poart ca indice o
cifr: citocrom a, citocrom a3, citocrom b, citocrom c, citocrom c1, citocrom P-450, etc.
Citocromii reprezint n sine nite proteine conjugate (cromoproteide) a cror grupare
prostetic este hemul i al cror mecanism de caiune se bazeaz pe posibilitatea de a-i schimba
reversibil valena fierului din ion feros n ion feric i invers.
-e- cit (Fe3+)
cit (Fe2+)
+e- forma oxidata
forma redusa
n funcie de potenialul oxido-reductor, citocromii se difereniaz n: a1, a2, a3, b1, b5, c1, c2,
c3, c4.
Citocromul a transfer electronii de la citocromul c la citocromul a3.
Citocromul a3 mpreun cu citocromul a formeaz o molecul unic, citocromoxidaza care
transfer electronii direct oxigenului molecular; este deci o transelectronaz aerob spre
deosebire de ceilali citocromi care sunt de tip anaerob. citocromul a3 are potenialul cel mai
electropozitiv i n afar de fier mai conine i cupru, iar partea sa proteic este legat de o
lipoproteid a membranei mitocondriale. Accept electronii de la citocromul a i i cedeaz
oxigenului care va reaciona cu H+ formnd apa:
2cit .a (Fe2+) + 2 cit. a3 (Fe3+) 2 cit. a (Fe3+) + 2 cit .a3 (Fe2+)
2 cit .a3 (Fe2+) + 1/2 O2 2 cit. a3 (Fe3+) + O2-
O2- + 2 H+ H2O
Citocromoxidaza se difereniaz de hemoglobin i de mioglobin ntruct acestea cnd se
oxigeneaz nu-i modific valena fierului din structur; la citocromoxidaz valena fierului se
modific atunci cnd interacioneaz cu oxigenul.
Citocromul b transport electronii de la ubichinon la citocromul c n catena de respiraie
celular.
Citocromul c este cel mai cunoscut citocrom att n ceea ce privete structura, ct i funcia
sa. El acioneaz ca transportor de electroni n catena de respiraie celular ntre citocromii b i
a.
Trebuie, totodat, precizat c citocromii iau parte nu numai n procesul de respiraie, ci i n
procesele de fotosintez, chemosintez i fixare a azotului molecular.
7.9.1.4. Oxidaza
Oxidazele sunt enzime care catalizeaz reaciile directe dintre substraturile lor i oxigenul
molecular, transfernd hidrogen sau electroni de la substrat la O2. Ca produs de reacie se
formeaz H2O.
n funcie de mecanismul de aciune, oxidazele, se mpart n urmtoarele tipuri:
Oxidaze care transport electroni. Acestea catalizeaz reacii n care electronii
substratului sunt transferai pe O2 dup reacia:
DH2 + 1/2O2 D + H2O
Fac parte din aceast categorie de enzime citocromoxidaza, al crei rol n procesele redox a
fost prezentat anterior, ascorbatoxidaza, fenoloxidazele, ceruloplasmina.
a) Ascorbatoxidaza este o cupruenzim ce catalizeaz oxidarea acidului ascorbic la acid
dehidroascorbic. Este larg rspndit n vegetale. Deosebit de activ este ascorbatoxidaza
din dovleac, varz i dovlecei. n unele plante aceast enzim are rol de oxidaz final n
sistemul enzimatic oxidoreductor al glutationului.
Reacia de oxidoreducere a acidului ascorbic are loc n mod permanent n esutul vegetal
integru, sub aciunea unor sisteme redox (glutation). Dac esutul este vtmat, reacia de
oxidare devine enzimatic datorit prezenei O2, nu mai este reversibil i ca urmare are loc o
scdere sensibil a coninutului de acid ascorbic.
Ascorbatoxidaza poate fi inactivat prin nclzire la 100C i inhibat prin introducerea n
mediu a SO2 sau prin modificarea pH-ului. n acest sens, oprirea fructelor i legumelor tiate,
meninerea lor n soluii acide sau cu SO2 constituie modaliti de aciune pentru contracararea
ascorbatoxidazei i evitarea pierderilor de vitamin C la prelucrarea acestor produse.
b) Fenoloxidazele sunt enzime prezente n toate esuturile organismelor superioare
i la microorganisme cataliznd oxidarea monofenolilor i poilifenolilor. Din punct de
vedere chimic, fenoloxidazele sunt cupruenzime care au posibilitatea de a reaxciona direct
cu oxigenul molecular prin schimbare de valen. Clasificarea lor se face dup natura
susbtratului pe care-l oxideaz, n dou tipuri:
- fenoloxidaze de tipul tirozinazei
- polifenoloxidaze.
Tirozinaza este o fenoloxidaz care oxideaz monofenolii i o-difenolii. Este prezent n
esuturile plantelor, n ciuperci i n unele esuturi animale.
Tirozinaza transform fenolul i o-difenolul n chinone colorate n brun:
OH O
OH OH
1/2 O2 1/2 O2 O
- H2O
fenol o-difenol o-chinona
n regnul animal tirozinaza particip la formarea melaninelor prin oxidarea tirozinei. ntr-o
prim etap, tirozina este oxidat la dioxifenilalanin (DOPA), iar n continuare aceasta este
oxidat, tot de ctre tirozinaz, la melanin.
OH OH
OH
Melanina
CH2 CH COOH CH2 CH COOH

NH2 NH2
tirozina DOPA
O activitate tirozinazic intens exist n mucegaiuri i n fina de secar. Culoare nchis a

pinii de secar se explic, n mare parte, prin prezena tirozinazei. Tot acestei cauze se
datoreaz uneori culoarea mai nchis a unor paste finoase (unele laturi de fin de gru conin
o tirozinaz foarte activ).
Polifenoloxidazele sunt, de asemenea, cupruenzimecare oxideaz orto- i para- difenolii n
chinone colorate, dar nu acioneaz asupra monofenolilor. Se gsesc n cartofi, mere, struguri,
pere, gutui, cereale, la unele mucegaiuri.
Prin aciunea polifenoloxidazelor se explic nchiderea la culoare a cartofilor sau merelor
tiate, a sucurilor de fructe, sau a vinurilor; de asemenea, aceste enzime iau parte la oxidarea
substanelor tanante n timpul fermentrii frunzelor de ceai i tot lor se datoreaz mbrunarea
fructelor i legumelor n timpul uscrii. Fenomenul este cunoscut sub denumirea de mbrunare
enzimatic, iar pentru c produce o depreciere a culorii produselor este nedorit n indusrtria
alimentar. Prevenirea mbrunrii se poate face prin inactivarea termic a polifenoloxidazelor
(oprire) sau pe cale chimic (SO2, acid ascorbic). pH-ul optim de aciune al acestor oxidaze din
fructe este cuprins ntre 5,1- 7,3 iar temperatura optim este 30C.
- Dioxigenaze. Enzimele care catalizeaz reacii n care amndoi atomii oxigenului
molecular se regsesc n produii de reacie se numesc dioxigenaze. Reacia general se prezint
sub forma:
A + O2 AO2
Enzimele acestei grupe pot conine n calitate de grupare activ hem sau fier neheminic, iar
pentru aciunea unora, pe lng acesta, este necesar i prezena -cetoglutaratului. Cu
predilecie, dioxigenazele catalizeaz ruperea dublelor legturi din ciclul aromatic, ns i alte
diverse reii sunt catalizate n mod asemntor.
O astfel de enzim este lipoxidaza care oxideaz acizii grai nesaturai, carotenii i vitamina
A. Este rspndit n vegetale, iar cantiti mari se gsesc n leguminoase i oleaginoase.
Substratul principal al lipoxidazei sunt acizii grai care conin n molecula lor gruparea
CH=CH-CH2-CH=CH- cu configuraia cis, adic cel puin dou duble legturi izolate, desprite
printr-o grup metilen. Acizii grai care conin asemenea grupe sunt acizii grai polinesaturai:
linoleic, linolenic i arahidonic.
Procesul de oxidare a acidului linoleic decurge dup schema:
13 12 11 10 9
CH3 (CH2)4 CH CH CH2 CH CH (CH2)7 COOH
O2
13 12 11 10 9
CH3 (CH2)4 CH CH CH CH CH (CH2)7 COOH
OO
Radical liber
Formele trans nu sunt atacate. Se observ c n desfurarea reaciilor de oxidare se formeaz
radicali liberi care ntrein lanul de reacii pn la antrenarea ntregii cantiti de acizi, precum
i a carotenilor i vitaminei A. Reacia catalizat de lipoxidaz este cauza principal a rncezirii
grsimilor nesaturate n timpul pstrrii lor, a scderii coninutului de caroteni sau de vitamina
A.
- Monooxigenaze. Organismele animale conin o grup numeroas i divers de enzime care
poart denumirea de monooxigenaze. n cazul tipic, un atom al moleculei de oxigen este regsit
n noua grupare hidroxilic a substratului, iar cellalt este redus pn la ap, n cursul reaciei
respective. Pentru aceasta reacia trebuie s decurg n prezena enzimei, substratului, O2 i a
unui oarecare agent reductor. Aceste enzime se mai numesc hidroxilaze sau oxidaze cu funcii
mixte.
Reacia general dup care decurge o reacie catalizat de monooxigenaze este
urmtoarea:
D-H + O2 + AH2 D-OH + H2O + A
n care D-H este substratul care se oxideaz n D-OH;
- AH2 este agentul reductor (donor de hidrogen).
n acest mod agentul reductor care este un donor de hidrogen joac rolul de cosubstrat. De
multe ori acest rol de cosubstrat este ndeplinit de NADH + H+. astfel, unele din enzimele
implicate n biosinteza steroizilor sau n transformrile acestora sunt monooxigenaze care
utilizeaz NADPH drept cosubstrat.
7.9.1.5. Ali transportori de electroni

Coenzima Q. n mitocondrii exist o grup de chinone nrudite care se reduc cnd
mitocondria este incubatanaerob cu diverse substraturi. Ele se numesc coenzime Q. structura i
caracteristicile acestui tip de compui au fost redate n capitolul referitor la vitamine i anume n
prezentarea ubicinonelor. n catena de respiraie, coenzima Q ocup un loc intermediar ntre FMN i
citocromul b, participnd la transferul electronilor de la primul la al doilea din compuii amintii.
Superoxiddismutaza. n timpul transportului de electroni spre oxigenul molecular pe calea

catenei de respiraie mitocondrial, ca i n diferite reacii de hidroxilare i oxigenare se pot forma
produi toxici rezultai din reducerea parial a oxigenului. Printre acetia fac parte anionul
superoxid O2- i H2O2 care sunt extrem de reactivi i capabili de a distruge activitatea unor
biomolecule.
Pentru eliminarea acestui anion superoxid, organismele sunt dotate cu o enzim specific
superoxiddismutaza (SOD) care catalizeaz reacia:
O2 + O2 + 2 H+ SOD H2O2 + O2
Aceasta este cea mai important reacie de protecie a organismului, care acioneaz n prima
linie de apprare celular, neutraliznd peste 90% din radicalii liberi formai.
Catalaze i peroxidaze. n reaciile de oxidoreducere catalizate de transhidrogenazele
aerobe precum i n reacia catalizat de superoxiddimutaz se formeaz peroxid de hidrogen
(H2O2) care este un oxidant puternic i acumularea sa n celule n cantitate mare este duntoare.
Descompunerea apei oxigenate rezultat din reaciile menionate are loc n organism n mod
organizat prin enzime specifice ce o descompun utiliznd-o n scopuri precise de oxidare necesar
proceselor metabolice, fie o descompun pur i simplu n ap i oxigen. Enzimele care catalizeaz
aceast reacie de descompunere a peroxidului de hidrogen sunt catalazele i peroxidazele.
n reaciile catalizate de aceste enzime peroxidul de hidrogen ndeplinete funcia de
acceptor de hidrogen:
H2O2 + 2H+ + 2e 2 H2O
Catalaza. Activitatea catalitic s-a observat aproape la toate celulele i organele animale.
Ficatul, eritrocitele i rinichii sunt surse bogate de catalaz. Aceast activitate a fost evideniat, de
asemenea, la toate esuturile vegetale i la majoritatea microorganismelor, cu excepia celor
obligator anaerobe.
Catalaza este o cromoproteid cu hem, a crei grupare prostetic este legat de protein prin
dou grupri carboxil.
Reacia dup care catalaza descompune apa oxigenat este urmtoarea:
catalaza 2 H2O + O2
H2O2 + H2O2
Oxigenul molecular rezultat din reacie constituie o surs de oxigenare a unor esuturi i este
utilizat totodat de celule pentru efectuarea unor reacii.
Peroxidazele sunt enzime care catalizeaz urmtoarea reacie tipic:
O
OH
+ H2O2 + 2 H2O
OH O
n care, pentru descompunerea peroxidului de hidrogen este necesar prezena unui donor de
hidrogen. Acesta poate fi reprezentat de o substan oarecare, de obicei fenoli, aminoacizi, amine,
aromatice.
Peroxidazele sunt rar ntlnite n esuturile animale. n ficat i rinichi s-a evideniat o slab
activitate peroxidazic; peroxidaza se gsete i n lapte; n eritrocite exist glutationul redus.
Drojdiile conin peroxidaze specifice fa de citocromul c, iar la unele bacterii se gsesc peroxidaze
care oxideaz NADH.
Toate plantele sunt bogate n peroxidaz. Surse excelente sunt hreanul i ridichea neagr.
Peroxidazele din esuturile vegetale lezate, secionate oxideaz polifenolii pa care-I transform n
chinone de culoare nchis, afectnd culoarea fructelor i legumelor n timpul prelucrrii lor. Pentru
inactivarea cetei enzime este necesar un tratament termic mai intens (temperatura de 90-95C, timp
de 2-3 minute) deoarece este termostabil. Se poate recurge i la utilizarea unor inhibitori care se
combin cu ionul de fier din hem. Peroxidazele acioneaz i n produsele vegetale congelate i se
poate aprecia c degradarea culorii cestor produse este cauzat, n mare parte de peroxidaze.
Oprirea prealabil a materiilor prime previne acest defect.
7.9.2.Transferaze
Enzimele din aceast clas catalizeaz reacii de transfer, prin care o parte (G) din molecula
unui substrat numit donor este cedat unui alt substrat, numit acceptor. Mecanismul general al
reaciilor catalizate de aceste enzime este de forma:
D-G + A D + A-G
n aceste reacii se formeaz intermediar un complex enzim-grupare transferabil, complex

care va reaciona ulterior cu acceptorul, fixnd pe acesta gruparea transferat.
Denumirea enzimelor din aceast clas se face dup regula: donor-acceptor ca prefix, urmat
de denumirea gruprii transferate, dup care se adaug cuvntul transferaz.
n funcie de natura gruprii transferate, aceste enzime se mpart n mai multe subclase:
7.9.2.1. Aminotransferaze (Tranaminaza)
Aminotransferazele sunt enzimele care catalizeaz transferul unei grupri amino de pe un -

aminoacid pe un cetoacid, cu formarea unui nou aminoacid:
'
R CH COOH + R' C COOH R C COOH + R CH COOH
O NH2
NH2 O
n procesul de transaminare, aminoacizii dicarboxilici acidul glutamic i acidul aspartic

joac un rol central; acceptorul de grupare amino poate fi un cetoacid oarecare, dar cel mai
frecvent sunt acizii piruvic, oxalacetic sau -cetoglutaric.
Mecanismul transaminrii const n transferul gruprii amino de pe aminoacid pe cetoacid
sub aciunea catalitic a enzimelor de transaminare care au drept parte prostetic
piridoxalfosfatul. Acest transfer se face n mai multe etape, implicnd o serie de rearanjri
intramoleculare, care n final duc la formarea unui nou aminoacid i a unui nou cetoacid.
Reaciile de transaminare au o importan deosebit n metabolismul intermediar. Cu ajutorul
lor se pot sintetiza aminoacizii proprii organismului, utiliznd aminoacizii i cetoacizii n exces,
care se gsesc n aa numitul rezervor (pool) metabolic. Tot cu ajutorul acestor reacii se
stabilete conexiunea ntre metabolismul proteic i cel glucidic.
- Alanin --cetoglutarattransaminaza catalizeaz reacia de transaminare reversibil
de pe alanin pe acid -cetoglutaric.
- Glutamic oxalacetictransaminaza (GOT) catalizeaz reacia reversibil dintre
acidul glutamic i oxalacetic.
- Glutamic piruvattransaminaza (GPT) transfer reversibil gruparea amino a
acidului glutamic pe acidul piruvic.
7.9.2.2.Fosfotransferaze (Kinaze)
Fosfotransferazele sunt enzime care catalizeaz reaciile de transfer a gruprii fosfat de la un
donor la un acceptor specific, conform reaciei generale:
R-PO3H2 + R H R PO3H2 + R-H
n general, aceste reacii se efectueaz cu o substanial modificare de energie, transferul
radicalului fiind virtual ireversibil (cu excepia formrii compuilor macroergici) i nsoit de un
important schimb de energie liber.
Compuii fosforilai particip ntotdeauna la schimbri energetice importante: energia care
rezult din reaciile oxidative exerogonice este folosit n mare msur pentru sinteza compuilor
organici fosforilai pe seama fosfatului anorganic (reacie endergonic). Ulterior aceti compui
fosforilai sunt utilizai n reaciile de sintez intracelular, ei furniznd energia liber pentru
reaciile endergonice.
Din aceast subclas fac parte:
- Hexokinaza care catalizeaz prima reacie din procesul glicolizei, pornind de la
glucoz i n care are loc un transfer de grupare fosfat de la ATP la hexoz;
- Fosfohexokinaza care catalizeaz fosforilarea mai departe a fosfohexozelor;
- Piruvatkinaza trece fosforul de pe acidul fosfoenolpiruvic pe ADP cu formare de
ATP.
7.9.2.3. Metiltransferaze
Sunt enzime care catalizeaz transferul gruprii metil de pe donor pe acceptor. nainte de cdere,
gruparea metil trebuie activat de substane macroergice de tip ATP, formndu-se o combinaie
intermediar, reactiv.
Ca substane donatoare de radical metil funcioneaz metionina, colina etc. iar ca substane
acceptoare colamina, glicocolul, noradrenalina, acidul guanidinacetic etc.
Astfel, n cursul metabolismului intermediar, metionina furnizeaz grupri metil colaminei,
trecnd-o n colin. Mai nti ns are loc activarea metioninei de ctre ATP. Aceasta const n
legarea sa la restul de adenozil sub forma unui compus de sulfoniu, o stare mai reactiv.
Gruparea metil legat sub aceast form este activ i poate fi cedat uor atomului de azot; dup
cedare, ionul de sulfoniu trece la forma normal de adenozintioeter. Transferul metilului se face
numai pe un atom de azot care fixeaz gruparea la cei doi electroni neparticipani:
CH3
+
CH2 NH2 + 3 "CH3" CH2 N CH3
CH3
CH2 OH CH2 OH
colamina colina
CH2 NH2 + "CH3" CH2 NH CH3

COOH COOH
glicocol sarcozina
NH2 NH2
+ "CH3"
C NH C NH
NH CH2 N CH2
COOH CH3 COOH

acid guanidin acetic creatina
7.9.2.3. Aciltransferaza
Aciltransferazele catalizeaz reaciile de transfer a radicalilor acil (R-CO-) cu ajutorul coenzimei
A (CoA-SH) care reprezint gruparea lor prostetic.
Reacia general de transfer este urmtoarea:
R-CO-R' + R-H R'-H + R-CO-R
Ca donori de radicali acil funcioneaz acil-derivaii coenzimei A care sunt formele activate ale
acizilor organici prin care acetia se pot degrada oxidativ sau pot s participe la reacii de sintez.
Activarea acizilor organici prin transformarea n acil-derivai i CoA se face cu participarea
ATP-ului ca furnizor de energie.
Reacia general de activare se prezint astfel:
R-COOH + CoA-SH + ATP R-CO~SCoA + AMP + PPi
acil-derivat al CoA
iar de transfer:
Aciltransferaza
R - CO ~ SCoA + R" - H CoA - SH + R - CO - R"
Foarte important n procesele metabolice este activarea acetatului sub form de acetil-coenzim
A (acetat activat)
CH3-COOH + CoA-SH + ATP CH3-CO~SCoA + AMP + PPi
acetil-CoA
Acetil-CoA particip n anumite procese biochimice, constituind un fond metabolic comun

(pool)prin care se stabilesc corelaii ntre diferite ci metabolice.
7.9.2.5.Glicoziltransferaze
Glicoziltransferazele catalizeaz transferul unui rest de glucid (G) pe un acceptor specific (A),
dup reacia:
D O G + A OH A O G + D - OH
Restul de glucid, respectiv gruprile transferate de glicoziltransferazele sunt de tip hexozil sau
pentozil. Donorii acestor grupri oligozaharide, polizaharide, glicozizi, iar acceptorii pot fi alte
monozaharide sau derivai ai acestora. Prin reacii de transfer ai gruprii glicozil are loc bio-sinteza
dizaharidelor i polizaharidelor.
Pentru a putea fi transferat, restul de glucide trebuie n prealabil activat pentru a avea energia
necesar formrii legturii glicozidice. Aceast activare se realizeaz pe baza energiei eliberate prin
hidroliza UTP i ATP, iar formele activate ale monozaharidelor ce urmeaz a fi transferate
constituie compuii dintre glucid i UDP. Astfel, biosinteza unui dizaharid se efectueaz dup
schema general:
monozaharid1 + ATP monozaharid1-P + ADP
monozaharid1- P + UTP UDP-monozaharid1 + PPi
(forma activat)
UDP-monozaharid1 + monozaharid2 monozaharid1-monozaharid2

- UDP dizaharid
Prin urmare, nucleozid difosfatul, respectiv UDP, funcioneaz ca transportor specific al
radicalului glicozil.
n biosinteza glicogenului intervin mecanisme asemntoare, ns particip att
glicoziltransferaze care formeaz legturi (14) ct i glicoziltransferaze responsabile de
formarea legturilor (16) prin care se produce ramificarea macromoleculei.
Foarte rspndit n plante, animale i la microorganisme este o glicoziltransferaz care se
numete fosforilaz sau -glucanfosforilaza. Aceast enzim catalizeaz transformarea
amidonului sau glicogenului n glucozo-l-fosfat, adic transferul unui radical glicozil de pe
macromolecul, pe acidul fosforic, astfel:
amidon (glicogen) + H3PO4 glcoz-1-P
7.9.3. Hidrolize
Hidrolizele sunt enzime care catalizeaz reacia de scindare a moleculelor cu fixarea
componentelor apei la produsele rezultate, dup reacia general:
R-R + HOH R-H + R-OH
Din aceast clas fac parte enzimele care hidrolizeaz proteinele pn la aminoacizi,
polizaharidele pn la monozaharide i lipidele pn la acizi grai i glicerol.
Reaciile catalizate de hidrolaze se produc cu modificri energetice mici, cu degajarea de energie
mic, deci ele nu constituie o surs energetic important pentru organism. Hidrolazele au totui un
rol deosebit n metabolismul substanelor aduse cu alimentaia deoarece ele descompun moleculele
mari care intr n compoziia alimentelor n molecule simple uor de asimilat.
n general, reaciile de hidroliz enzimatic sunt reversibile, iar principalele legturi chimice care
pot fi scindate pot fi: legtura ester, legtura glicozidic, legtura peptidic.
n funcie de tipul legturii asupra creia acioneaz, hidrolazele se mpart n mai multe
subclase.
7.9.3.1. Esteraze
Esterazele sunt enzime care catalizeaz reacia reversibil de scindare a legturilor esterice cu
formarea acidului i alcoolului corespunztori:
R1-COOR + HOH R1-COOH + R-OH
Aceste enzime au o specificitate mic n raport cu substratul i ca urmare hidrolizeaz cu viteze
comparabile un numr mare de esteri. Exist mai multe tipuri de esteraze n funcie de natura
chimic a acidului care particip la formarea legturilor ester.
a) Carboxilesteraze. n aceast sub-subclas sunt cuprinse enzimele care catalizeaz scindarea
hidrolitic a esterilor carboxilici. Din aceast categorie fac parte:
- Lipazele sau, conform denumirii sistematice, glicerol-ester-hidrolaze, care catalizeaz hidroliza
gliceridelor dup reacia:
triglicerid + H2O diglicerid + acid gras
Lipazele sunt enzime foarte rspndite n natur. n organismul animal se gsete lipaz n sucul
pancreatic, ficat, snge, limf i n lapte. Plantele oleaginoase conin, de asemenea, lipaze foarte
active (n ricin, soia, n floarea soarelui).
Aciunea lipazelor are o mare importan pentru pstrarea alimentelor (finurilor, crupelor), mai
ales a celor ce conin enzime, n timpul depozitrii produselor alimentare, se produce o rapid
descompunere a gliceridelor n aciditi produselor i la deprecierea lor calitativ.
- Fosfolipazele sunt esteraze care catalizeaz reacia de scindare hidrolitic a acizilor grai din
glicerofosfolipide (fosfatidilcolina, fosfotidiletanolamina).
- Colinesterazele scindeaz hidrolitic esterii colinei, prezeni ndeosebi n esutul nervos,
sinapse, eritrocite. Astfel, sub aciunea acestor enzime se descompune acetilcolina, mediatorul
chimic care faciliteaz transmiterea influxului nervos de la nervii motori la muchii striai.
- Pectinesteraza (PE) sau Pectaza este una din enzimele care realizeaz descompunerea
hidrolitic a substanelor pectice. Aciunea specific a pectinesterazei const n hidroliza legturilor
esterice dintre acidul poligalacturonic i alcoolul metilic din molecula de pectin:
Pectina + nH2O PME Acid poligalacturonic + CH3 - OH
Aceast enzim mai este denumit i pectinmetilesteraz (PME).

Pectinesterazele se gsesc n rdcinile, frunzele i fructele plantelor, precum i n bacterii,
mucegaiuri i drojdii.
Tot datorit aciunii pectinesterazelor se acumuleaz alcoolul metilic n fructele lsate la
fermentat n scopul obinerii unor buturi alcoolice. Acest alcool trece la distilare n buturi i prin
urmare, la aciunea toxic a alcoolului etilic se adaug i cea a alcoolului provenit din pectina
fructelor.
b) Fosfoesteraze. Sunt enzime care catalizeaz scindarea hidrolitic a esterilor acidului fosforic
cu formare de alcool i acid fosforic:
R-O-PO3H2 + HOH R-OH + H3PO4
Aceste enzime sunt deosebit de importante, deoarece substratul lor particip la metabolismul
intermediar al glucidelor, lipidelor, nucleotidelor.
Clasificarea fosfoesterazelor are drept criteriu substratul asupra crora acioneaz, i anume:
-Fosfomonoesterazele (fosfatazele) scindeaz hidrolitic monoesterii acidului ortofosforic dup
reacia menionat mai sus. Fosfomonoesterazele cu specificitate mai marcant sunt cele ce
catalizeaz hidroliza esterilor fosforici ai glucidelor, glicerinei, mononucleotidelor, inozitolului.
-Glucozo-6-fosfataza este enzime specific de scindare a esterului glucozo-6-fosfat.
-Nucleotidazele sunt fosfomonoesteraze care au ca substrat mononucleotidele, acidul adenozin-
5-fosforic din muchi i acidul adenozin-3-fosforic din drojdii. Prin hidroliz se formeaz
nucleozidul i acidul fosforic.
-Fosfodiesterazele acioneaz hidrolitic asupra legturilor fosfodiester.
Fac parte din aceast sub-subclas enzimele care catalizeaz hidroliza acizilor nucleici cu
formare de mononucleotide; se numesc nucleaze.
7.9.3.2. Glicozidaze
Glicozidazele sunt enzime care catalizeaz scindarea hidrolitic a legturilor glicozidice din
oligo- i polizaharide precum i din diferii glicozizi. Dup natura substratelor atacate glicozidazele
se pot clasifica n: oligozidaze, cele care catalizeaz hidroliza oligozaharidelor i glicozizilor i
poliozidaze care hidrolizeaz polizaharidele (amidon, celuloz, glicogen, substane pectice etc.).
a) Oligozidazele, posed o specificitate redus de grup cataliznd hidroliza unui numr mare de
substrate nrudite ntre ele prin natura restului glicozil i prin felul legturii glicozidice.
Specificitatea acestor enzime este determinat de natura inelului componentei glicozil (piranozic
sau furanozic), de configuraia steric a atomilor de hidrogen i a grupelor OH din inel, de natura
legturii glicozidice ( sau ).
-glucozidaza se mai numete i maltaz i este enzima care scindeaz legtura - glicozidic
din molecula de maltoz.
Este rspndit n natur. Se gsete n organismele animale (intestinul subire), la plante,
mucegaiuri, drojdii, bacterii.
Maltaza din intestin, activ la un pH=6,5, particip la digestie.
Cantiti deosebit de mari de maltaz se gsesc n seminele de cereale germinate, n special n
cele de mei. Malul de mei se utilizeaz ca adaos n malul de orz pentru obinerea siropului de
maltoz. Maltoza activ care se gsete n malul de mei realizeaz hidroliza maltozei cu formarea a
dou molecule de glucoz; deoarece glucoza este mai dulce dect maltoza, aceast hidroliz
determin o cretere a gradului de dulce al siropului obinut.
-fructofuranozidaza se mai numete zaharaz i este enzima care scindeaz hidrolitic
legtura -glicozidic din molecula de zaharoz cu formare de - fructoz i - glucoz.
Deoarece prin aceast hidroliz rezult zahr invertit, enzima se mai numete i invertaz.
- fructofuranozidaza rupe legtura care se gsete la atomul de carbon glicozidic al
restului de fructoz, n timp ce, legtura de la atomul de carbon - glicozidic al restului de
glucoz este descompus de o - glucozidaz.
Deosebit de activ este zaharaza din drojdii, din care de regul se obin preparate mai puin
purificate, active i stabile n timp destinate scopurilor industriale. Astfel, preparatele de invertaz
se utilizeaz la fabricarea produselor zaharoase de tipul bomboanelor cu miez moale mbrcate n
ciocolat. Invertaza se omogenizeaz n siropul de zahr i n timpul depozitrii produselor la rece,
enzima produce hidroliza zaharozei n mod lent, determinnd formarea unei creme moale localizat
n interiorul miezului.
Preparatele de invertaz se folosesc i pentru obinerea zahrului invertit destinat fabricrii

buturilor nealcolice, ngheatei, lichiorurilor.
glucozidaza este enzima care descompune legtura -glucozidic din dizaharide, precum i
din -glucozizi. Cele mai bune substrate pentru aceast enzim sunt celobioza i geniobioza,
precum i glicozizii amigdalina, arbutina, glucovanilina.
galactozidaza sau lactaza este enzima care catalizeaz hidroliza -galactozidelor de tipul
lactozei punnd n libertate -galactoz. - galactozidazele sunt produse de unele plante,
microorganisme i de mucoasa intestinal a animalelor.
Preparatele enzimatice de lactoz, obinute cu ajutorul unor microorganisme productoare de
aceast enzim se pot folosi la fabricarea unor produse lactate. Hidroliza lactozei din diverse
produse determin o intensificare a gradului de dulce deoarece lactoza are o putere de ndulcire i
solubilitate relativ sczut, n timp ce componenii ei sunt mai dulci. Mai mult, aceast hidroliz
face posibil consumarea laptelui i de ctre persoanele cu intoleran la lactoz. Totodat,
ngheata fabricat cu lapte smntnit tratat cu -galatozidaz este hipocaloric posednd i caliti
senzoriale superioare. Efectul hipocaloric se explic prin adaosul mai sczut de zaharoz datorit
puterii de ndulcire mai ridicate a hidrolizatului de lactoz.
b) Poliozidazele sunt enzimele care catalizeaz scindarea hidrolitic a polizaharidelor. Prezint o
specificitate marcat n raport cu tipul legturii a crei scindare o realizeaz.
Amilaze. Printre poliozidaze, cea mai mare importan o au amilazele enzimele sub aciunea
crora are loc hidroliza amidonului i a glicogenului cu formare de dextrine i maltoz. Cele mai
active amilaze se gsesc n saliv i n sucul pancreatic al omului i animalelor, n mucegaiuri, n
cerealele ncolite.
Amilazele hidrolizeaz att amidonul nemodificat ct i pe cel gelifiat. Descompunerea
hidrolitic cu amilaz a amidonului conduce la formarea maltozei i la o treptat schimbare a formei
granulelor de amidon.
Totui, aciunea amilazelor asupra granulelor de amidon nemodificat sau chiar degradat
mecanic este ntotdeauna mai slab n comparaie cu aciunea lor asupra amidonului cleificat. De
aceea, ntr-o serie de sectoare ale industriei alimentare, de exemplu n industria spirtului, hidroliza
amidonului cu ajutorul unor surse de amilaze are loc numai dup fierberea finii sau a cartofilor
mrunii.
La ora actual este stabilit existena a trei tipuri de amilaze: -amilaza, -amilaza i
glucoamilaza (sau amiloglucozidaza); acestea se deosebesc ntre ele prin proprietile lor, distribuia
n natur i capacitatea de aciune asupra amidonului.
-Amilaza se gsete n saliv i sucul intestinal, elaborat de pancreas; are rol important n
procesul de digestie unde intervine n transformarea amidonului macromolecular, n compui mai
simpli. acest tip de amilaz se mai gsete n mucegaiuri i boabe germinate de gru, orz, ovz.
-Amilaza se gsete numai n vegetale i microorganisme. Aceste dou enzime se deosebesc
sensibil sub aspectul aciunii lor asupra celor dou componente ale amidonului amilaza i
amilopectina.
-Amilaza descompune amiloza complet, transformnd-o n 100% maltoz. dac substratul -
amilazei este amilopectina, atunci ea o descompune pn la maltoz i dextrine care dau o coloraie
brun rocat cu iodul. -Amilaza descompune, cu formarea de maltoz, numai capetele libere ale
lanurilor glicozidice; aciunea ei nceteaz cnd ajunge la ramificaii. De aceea, -amilaza
descompune amilopectina cu formarea maltozei numai n proporie de 54%. Dextrinele care se
formeaz sub aciunea -amilazei asupra amilopectinei, sunt hidrolizate de -amilaz cu formarea
unor dextrine care au o mas molecular mai mic i nu mai dau coloraie cu iodul. prin aciunea
foarte ndelungat a -amilazei asupra amidonului, n final aproximativ 85% din el este transformat
n maltoz.
n felul acesta, prin aciunea -amilazei asupra amidonului se formeaz n cea mai mare parte
maltoza i o mic cantitate de dextrine cu mas molecular mare. prin aciunea asupra amidonului a
-amilazei se formeaz n cea mai mare parte dextrine cu mas molecular mic i o cantitate mic
de maltoz.
Nici -, nici -amilaza separat nu pot hidroliza deplin amidonul sau glicogenul cu formarea
maltozei. prin aciunea simultan a ambelor amilaze amidonul este hidrolizat 95%.
- i - Amilaza se deosebesc i sub aspectul comportrii fa de reacia mediului; -amilaza este
cu mult mai sensibil la acizi. pH-ul optim al -amilazei din mal este 5,5-5,7, iar al -amilazei 4,3-
4,5. De asemenea, pH-ul optim al amilazelor variaz i cu originea lor: -amilaza din saliv are pH-
ul optim 6,9.
Cele dou tipuri de amilaze se deosebesc, de asemenea, din punct de vedere al termostabilitii i
temperaturii optime de aciune. -Amilaza este mult mai stabil la aciunea temperaturilor ridicate;
temperatura ei optim este ceva mai sus (65-66C), dect a -amilazei (50-52C).
Amilazele au o mare importan n unele ramuri ale industriei alimentare: panificaie, fabricarea
berii, industria spirtului.
Fermentarea aluatului i acumularea n el a dioxidului de carbon care-l afneaz i confer pinii
porozitate i volum, depind de coninutul de zaharuri fermentescibile. La rndul lor, acestea depind
nu numai de cantitatea de zaharuri existente n fin, ci i de viteza de acumulare a maltozei sub
aciunea amilazelor asupra amidonului. Pe de alt parte, ca urmare a unei aciuni intense a -
amilazei care se gsete n cantiti mari n fina din grul ncolit, se produce acumularea n exces a
dextrinelor n aluat i ca urmare acesta are o elasticitate proast, i sunt afectate calitile pinii:
porozitatea, aspectul, gustul.
Malul utilizat pentru fabricarea berii i pentru zaharificarea plmezilor de cereale sau cartofi n
industria spirtului constituie surse de amilaze foarte active care determin transformarea amidonului
n zahr fermentescibil maltoza. Preparate enzimatice amilolitice deosebit de active se pot obine
i din diferite microorganisme, n special din mucegaiuri. Ele se folosesc cu succes n industria
berii, spirtului, n panificaie sau n industria hidrolizatelor de amidon.
Amiloglucozidaza sau glucoamilaza este o enzim care hidrolizeaz amidonul cu formarea
preponderent a glucozei i a unei mici cantiti de dextrine. preparatele de glucoamilaz se obin din
mucegaiuri. Deoarece aceast enzim hidrolizeaz amidonul pn la glucoz, cu ajutorul
preparatelor de glucoamilaz se obin industrial siropul de glucoz i glucoza cristalin. Pentru
fabricarea berii hipoglucidice se ntrebuineaz glucoamilaza care hidrolizeaz dextrinele la glucoz
ce este apoi fermentat de drojdii.
- 1,6-glucozidaza este enzima care catalizeaz hidroliza legturilor -1,6-glucozidice din
amilopectin intensificnd aciunea -amilazei. Preparatele care conin aceste dou enzime permit o
hidroliz mai rapid a amidonului pentru obinerea hidrolizatelor bogate n maltoz.
Celulaze. Aceast enzim realizeaz descompunerea hidrolitic a celulozei cu formarea
celobiozei. n felul acesta, celulaza constituie o enzim analog -amilazei care descompune
amidonul cu formare de maltoz. Celulaza este un complex format din dou enzime
endoglucanaza i exoglucanaza. Este prezent n cerealele germinate, n unele bacterii i
mucegaiuri.
Protopectinaza i poligalacturonaza. Substanele pectice se descompun sub aciunea a dou
tipuri de enzime. Descompunerea protopectinei are loc sub aciunea enzimei protopectinaza care
hidrolizeaz legtura dintre acidul poligalacturonic metoxilat, araban i galactan legai de el. Ca
rezultat se formeaz acid poligalacturonic metoxilat liber (pectina solubil), care la rndul su se
hidrolizeaz sub aciunea enzimei pectinesteraza (sau pectaza) care aparine grupei esteraze. Se
formeaz acid poligalacturonic i alcool metilic. Enzima poligalacturonaza, care uneori se mai
numete i pectinaza, catalizeaz hidroliza legturilor glicozidice existente n substanele pectice
ntre resturile de acid galacturonic care nu conin grupri metoxil.
Aciunea enzimelor care catalizeaz hidroliza substanelor pectice poate fi reprezentat
schematic astfel: Araban Acid poligalacturonic metoxilat Galactan
Actiunea protopectinazei
Spre deosebire de pectinmetilesteraz, care este prezent att n plante ct i n diferite

microorganisme, poligalacturonaza se gsete n special n bacterii i mucegaiuri; n plante ea se
ntlnete rar.
Prin aciunea enzimelor pectolitice existente n esuturile vegetale se explic i nmuierea
fructelor n timpul coacerii sau depozitrii lor n stare proaspt. Astfel, pe msur ce fructele se
coc protopectina insolubil se transform, sub aciunea protopectinazei, n pectin solubil iar
esutul devine moale i suculent.
7.9.3.3. Proteazele, sau enzimele proteolitice sunt enzimele care catalizeaz scindarea legturilor
CO-NH- peptidice din moleculele proteinelor i ale produilor lor de degradare, polipeptide i
oligopeptide pn la aminoacizi, cu fixarea componentelor apei.
n funcie de poziia intern sau terminal a legturii peptidice scindate, proteazele se mpart n
exopeptidaze i endopeptidaze.
a) Exopeptidazele, sunt proteazele care atac numai legturile peptidice terminale, situate la
capetele lanului polipeptidic, adiacent gruprilor -amino- i -carboxil terminale. Aceste enzime
acioneaz n general asupra produilor de hidroluiz rezultai prin aciunea endopeptidazelor sau
chiar asupra proteinelor nc neatacate; au ca produi de hidroliz, de regul, aminoacizii.
n funcie de modul de aciune se mpart n:
-Aminopeptidaze proteazele care scindeaz legtura peptidic adiacent unui aminoacid
terminal ce are grupare aminic liber, elibernd acest aminoacid.
Produii de hidroliz sunt aminoacizi i oligopeptide. Foarte larg rspndit este
leucinaminopeptidaza care hidrolizeaz cu o mare vitez compuii leucinei, dar i o serie de peptide
care conin ali aminoacizi N-terminali. Enzima conine zinc. Aminopeptidaze se gsesc n drojdii,
n mucoasa intestinal, bacterii i mucegaiuri.
-Carboxipeptidaze- enzime care scindeaz n polipeptide legtura peptidic ce se gsete lng
o grupare carboxil liber. Carboxipeptidaza se gsete n intestinul subire i se utilizeaz pe larg n
chimia proteinelor pentru determinarea aminoacizilor C-terminali. Constituie de fapt o
metaloenzim ce conine zinc. Produii de hidroliz rezultai prin aciunea carboxipeptidazelor sunt
tot oligopeptide i aminoacizi.
-Dipeptidaze- catalizeaz scindarea hidrolitic a dipeptidelor n aminoacizi liberi. Astfel, de
exemplu glicilglicildipeptidaza hidrolizeaz glicilglicina n dou molecule de glicocol.
b) Endopeptidazele, sunt proteazele care hidrolizeaz legturile peptidice din moleculele de

proteine. Ca urmare a aciunii lor proteinele se transform n peptone, polipeptide i aminoacizi
liberi. Multe endopeptidaze sunt capabile s produc coagularea laptelui. Se mai numesc i
proteinaze.
- Pepsina este enzima proteolitic care hidrolizeaz legturile peptidice n care sunt implicai
aminoacizii aromatici; este secretat de celulele glandelor fungice ale stomacului sub form inactiv
de pepsinogen. Acidul clorhidric activeaz pepsinogenul punnd n libertate pepsina activ i un
polipeptid. Aceeai aciune o are nsi pepsina printr-un efect autocatalitic:
pepsinogen HCl pepsina + polipeptid
Pepsina are un pH optim de 1,5 2,5 i variaz dup natura substratului. Pepsinogenul i pepsina
au acelai aminoacid terminal, alanina. Pepsina desface legturile peptidice formate ntre gruparea
aminic a tirozinei i gruparea COOH a unui aminoacid monoaminodicarboxilic (acid aspartic,
acid glutamic). Scindeaz o mare varietate de protein, iniiind astfel procesul de digestie a
proteinelor. Produsele rezultate din hidroliza substratelor proteice sub aciunea pepsinei sunt
albumoze i peptone cu greutate molecular relativ mare, dar solubile n ap. Aceast
endopeptidaz posed i o anumit activitate de coagulare a laptelui.
-Tripsina este o enzim proteolitic care acioneaz n zona pH-urilor alcaline, pH-ul optim
fiind de 8-9. Ea acioneaz hidrolitic asupra compuilor rezultai n urma aciunii pepsinei i
formeaz diferite polipeptide i peptide. Scindeaz preferenial legturile peptidice la care particip
arginina sau lizina.
Tripsina este secretat de pancreas sub form de precursor inactiv denumit tripsinogen. Activarea
tripsinogenului se face n intestin sub aciunea autocatalitic a tripsinei precum i a enterokinazei
secretat de mucoasa intestinal. Trecerea proenzimei la forma activ este accelerat de ioni de Ca2+
i H+ i are loc cu pierderea a 6 aminoacizi (hexapeptid):
Enterokinaza
Tripsinogen Tripsina + hexapeptid
Renina (Chimozina sau labfermentul) este o endopeptidaz secretat de stomacul animalelor

tinere, acioneaz la pH=4,0 i are proprietatea de a coagula laptele, transformnd cazeina solubil
n cazeinat de calciu insolubil. Pentru mrirea activitii sale n coagularea laptelui sunt necesari
ionii de Ca2+. Coagulul format este apoi digerat de pepsin. n felul acesta este prevenit trecerea
rapid a laptelui prin stomac i se favorizeaz staionarea proteinelor sale precipitate pentru a putea
fi digerate.
Preparatele de renin, comercializate sub form de cheag sunt obinute prin macerarea
stomacului animalelor tinere i sunt utilizate industrial pentru fabricarea brnzeturilor.
- Catepsinele sunt proteinaze existente n esuturile animale, localizate intracelular la nivelul
lizozomilor. Ele particip la procesele de autoliz i autodegradare a esuturilor. Acioneaz la un
pH=4-5. Activitatea lor este deosebit de intens dup moartea animalelor, cnd esuturile devin
acide i le creeaz condiii de aciune.
- Papainele sunt endopeptidaze ce se gsesc n esuturile vegetalelor i n drojdii. Acioneaz
asupra proteinelor native, asupra peptidelor i polipetidelor i au o aciune larg nespecific,
elibernd aminoacizi. Papainele sunt deci enzime cu aciune complex care nu au corespondeni n
organismele animale.
Domeniul optim de aciune al acestor enzime este slab acid, neutru sau slab alcalin, n funcie de
natura substratului. Astfel, aciunea papainei asupra albuului denaturat termic are loc la pH=7,5, iar
asupra gelatinei la PH=5,0.
n fructele de ananas se gsete o proteinaz care se numete bromelin. Aceast enzim este
activat de compuii sulfhidrilici, iar pH-ul optim este 6,0-7,0. O protein de tipul papainei activat
de reductori se gsete i n latexul de smochin precum i n alte plante ce aparin familiei Ficus.
Se numete ficin, pH-ul su optim este 7,0 i hidrolizeaz legturile peptidice dintre tirozin i
fenilalanin.
Implicaii ale proteazelor n industria alimentar
Enzimele proteolitice particip la transformrile biochimice pe care le sufer compuii de natur
proteic n timpul maturrii unor produse alimentare (brnzeturi, preparate din carne, preparate din
pete, etc.) contribuind la formarea unor caliti senzoriale (gust, arom, textur, etc.) specifice
acestor alimente.
Preparatele enzimatice proteazice obinute din materii prime de origine animal, vegetal, sau cu
ajutorul microorganismelor sunt utilizate n diferite domenii ale industriei alimentare n scopul
diversificrii produselor sau mbuntirii calitilor lor.
7.9.3.4. Amidaze
Sub denumirea de amidaze sunt grupate enzimele care catalizeaz hidroliza unor legturi C-N,
altele dect cele peptidice. Aparin acestei subclase ureaza, asparaginaza, glutaminaza, arginaza i
nucleozidazele.
- Ureaza scindeaz hidrolitic legturile amidice din uree cu producere de NH3 i CO2.
- Asparaginaza i glutaminaza sunt enzimele care catalizeaz hidroliza asparaginei i
glutaminei n acid aspartic, respectiv acid glutamic i amoniac.
Aceste hidrolaze se gsesc n esuturile animalelor, n mucegaiuri, n drojdii, n bacterii i
plante. Zona optim de aciune a asparaginazei i glutaminazei este n jur de pH=8,0.
Asparaginaza i glutaminaza au un rol important n metabolismul azotului la plante deoarece ele
catalizeaz transformarea amidelor, aminoacizilor dicarboxilici care se acumuleaz n cantiti mari
n plante i care constitue produi intermediari de metabolism.
- Arginaza este enzima care catalizeaz descompunerea hidrolitic a L-argininei n ornitin i
uree.
- Nucleozidazele sunt enzime care catalizeaz hidroliza legturii C-N din nucleozide, formnd
ca produi de reacie o baz azotat i o pentoz. Se gsesc la plante, animale i microorganisme i
acioneaz la un pH de 7-8.
7.9.3.5. Polifosfataze
Sunt enzime care catalizeaz scindarea radicalilor fosfat, dar legturile stabilite de aceti
radicali n moleculele compuilor respectiv nu sunt de tip esteric, ci legturi de tip P-O-P-.
Enzimele din aceast subclas sunt deosebit de importante datorit straturilor asupra crora
acioneaz: ATP, ADP, NAD+, FAD. Ele au un rol important n schimburile energetice ale celulei.
Astfel:
- ATP aza sau ATP-fosfohidrolaza catalizeaz scindarea hidrolitic a legturii fosfat,
puternic energetic, terminal, din molecula de ATP.
7.9.4. Liaze
Liazele reprezint clasa de enzime care catalizeaz reacii de descompunere nehidrolitic a
compuilor organici prin scindarea legturilor C-C, C-N, C-O, etc. Ca urmare a aciunii acestor
enzime frecvent apar duble legturi n molecula substratului i se formeaz compui simpli CO2,
H2O, NH3, etc. Unele din aceste reacii sunt reversibile i enzimele corespunztoare catalizeaz nu
numai descompunere, ci i sintez.
Denumirea sistematic a acestor enzime se face adugnd la numele substratului terminal
liaza. n cazul unor denumiri curente se admit denumirile decarboxilaz, aldolaz, dehidrtaz, etc.
7.9.4.1. Carbon - carbon liaze (C-C-liaze)

Reprezint una din cele mai importante subclase de liaze i printre ele, de un interes deosebit
sunt:
- Decarboxilazele care catalizeaz reaciile de decarboxilare a -cetoacizilor dup urmtoarea
schem
CH3 C COOH piruvatdecarboxilaza

CH3 CHO + CO2
O aldehida acetica
acid piruvic
Exist i decarboxilaze care au drept substrat aminoacizii pe care i transform n aminele

corespunztoare:
R
CH NH2 aminoaciddecarboxilaza
R CH2 NH2 + CO2
COOH amina
- Aldehidliaza sau aldolaza este un reprezentant caracteristic al C-C-liazelor i reprezint

enzima care catalizeaz reacia reversibil de descompunere a fructozodifosfatului pn la
fosfotriaze.
Aldolaza joac un rol deosebit n procesele de respiraie, fotosintez i fermentaie alcoolic.
Este o enzim strict specific i acioneaz n toate organismele n metabolismul glucidelor.
7.9.4.2. Carbon oxigen liaze (C-O-liaze)

Enzimele din aceast subclas catalizeaz reacia de scindare a legturii C-O conducnd la
formarea unor produi nesaturai. n aceast categorie sunt incluse hidroliazele care accelereaz
reacia de hidratare i deshidratare a compuilor organici.
Mai importante sunt:
- Carbonat hidroliaza sau carbonic anhidraza care ia parte la reacia de descompunere a
acidului carbonic.
H2CO3 H2O + CO2
Aceast enzim se gsete n hematii, mucoasa gastric, rinichi, sistemul nervos central. Conine
2+
Zn n molecul. Intervine n meninerea pH-ului sanguin la valoare constant.
- Fumarat hidroliaza sau fumaraza catalizeaz reacia reversibil de adiie a apei la dubla
legtur din acidul fumaric cu formare de acid L-malic
Fumarat hidroliaza este o enzim foarte rspndit n esuturile animale, ale plantelor i
microorganismelor; face parte din sistemul enzimatic care intervine n ciclul acidului citric i este
absolut specific deoarece alte substrate nrudite nu sunt atacate.
- Fosfopiruvathidroliaza sau enolaza catalizeaz reacia reversibil, deosebit de important a
glicolizei, de transformare a acidului 2-fosfogliceric n acid 2-fosfoenolpiruvic, prin care se obine o
legtur macroergic:
CH2 OH CH2
CH O PO3H2 enolaza C O ~ PO3H2 + H2O
COOH COOH
acid 2-fosfogliceric acid 2-fosfoenolpiruvic
Enolazele sunt foarte rspndite, se gsesc n toate organismele la care degradarea zaharurilor se
face prin glicoliz. Sunt nite metalenzime care conin Mg2+, Mn2+.
- Citrat (izocitrat) hidroliaza (aconitaza) catalizeaz transformarea reversibil a acizilor
citric, izocitric i cis-aconitic n ciclul acidului citric. Aceast transformare decurge n modul
urmtor:
CH COOH OH CH COOH
CH2 COOH
-H2O +H2O
HO C COOH C COOH CH COOH
+ H2O -H2O
CH2 COOH CH2 COOH CH2 COOH
acid citric acid cis-aconiticc acid izocitric
Reacia are un rol deosebit i n transformrile acizilor organici n plante.
7.9.4.3. Carbon azot liaze (C-N-liaze)

Reprezentantul acestei grupe de liaze este L-asparatamoniacliaza sau asparataza ce transform
acidul aspartic n acid fumaric i amoniac.
7.9.4.4. Carbon sulf liaze (C-S-liaze)

Scindarea legturilor carbon sulf este realizat, de exemplu, de cisteindesulfhidraza care
transform cisteina n acid piruvic i H2S.
7.9.5. Izomeraze
Izomerazele sunt enzimele care catalizeaz transformarea intramolecular a unui compus dintr-o
form izomer n alt form izomer. Aceste transformri constau din transferul intramolecular al
hidrogenului, gruprilor fosfat i acil, n modificarea distribuiei spaiale a atomilor unor grupri, n
deplasarea dublelor legturi etc. Clasa izomerazelor include cteva zeci de enzime individuale care
se mpart n mai multe subclase.
7.9.5.1. Racemaze i epimeraze

Din aceast categorie fac parte enzimele care catalizeaz reacii de racemizare i epimerizare, ale
aminoacizilor, hidroxiacizilor, glucidelor i a altor compui.
Racemizarea se face dup tipul:
L - aminoacid D - aminoacid
L - lactat D - lactat
Astfel, enzima alanin-racemaza transform reversibil L-alanina n D-alanin.
7.9.5.2. Izomeraze cis-trans

Din aceast subclas face parte enzima maleat izomeraza care catalizeaz reacia de
transformare reversibil a acidului maleic n acid fumaric.
7.9.5.3. Oxidoreductaze intramoleculare

Sunt izomeraze care catalizeaz intertransformarea aldozelor i cetozelor. Are loc o reducere
concomitent a gruprii aldehidice la gruparea alcool primar i oxidarea gruprii alcool secundar la
gruparea ceton.
Astfel de enzime sunt:
-Triozofosfat izomeraze care catalizeaz intertransformarea unor produi intermediari ai
glicolizei, respectiv a 3-fosfogli-ceraldehidei i fosfodioxiacetonei.
3 - fosfogliceraldehida fosfodioxiacetona
-Glucozofosfat izomeraza sau glucozoizomeraza catalizeaz o reacie n cadrul

procesului de glicoliz i anume transformarea reversibil a glucozo-6-fosfatului n fructozo-6-
fosfat.
glucozo - 6 - fosfat fructozo - 6 - fosfat
7.9.5.4. Transferaze intramoleculare.

n aceast subclas sunt incluse izomerazele care catalizeaz transferul unor grupri
chimice n diferite poziii ale moleculei de substrat. Se mai numesc mutaze. Astfel sunt:
Fosfoglucomutaza care transform gruparea fosfat de la carbonul 1 la carbonul 6 din
molecula de glucozo-1-fosfat.
glucozo - 1- fosfat glucozo - 6 - fosfat
Fosfogliceromutaza asigur conversia acidului 3-fosfogliceric n acidul 2-fosfogliceric.
acid 3 - fosfogliceric acid 2 - fosfogliceric
7.9.6. Ligaze
Ligazele sau sintetazele sunt enzime care catalizeaz reaciile de sintez a substanelor
organice ce se desfoar cu descompunerea unor donori de energie pentru realizarea proceselor de
biosintez. Unul dintre aceti donori naturali de energie este ATP. Energia care se elibereaz prin
ruperea resturilor de acid fosforic este utilizat pentru activarea substanelor care reacioneaz.
Prin urmare, ligazele catalizeaz sinteza compuilor organici din substane activate prin
descompunerea ATP. Ele conduc la formarea de noi legturi C-C, C-N, C-O, C-S. Sunt enzime ce
au o importan deosebit pentru sinteza proteinelor (formarea legturii peptidice) i a lipidelor
(formarea legturii ester) pe seama energiei eliberate prin transformarea ATP n ADP sau AMP.
Acil-CoA-ligaze sunt enzime ce catalizeaz legarea resturilor diferitor acizi organici (acetic,
succinic etc.) la conezima A, dup reacia:
R - COOH + CoA-SH + ATP R - CO ~ SCoA + AMP + PPi

(acil-CoA)
De exemplu, acetil CoA ligaza formeaz acetil CoA:

R - COO- + CoA - SH + ATP CH3 - CO ~ SCoA + AMP + PPi
acetil - CoA
Compuii coenzimei A care se formeaz n acest mod reprezint surse importante de grupri acil
(testuri ale diverilor acizi organici) ce sunt utilizate pentru diverse sinteze care au loc n celule.
Carboxilaze sunt enzime care, cu participarea ATP, catalizeaz legarea dioxidului de
carbon la diveri acizi organici, adic reacia de lungire a lanului atomilor de carbon. De exemplu,
piruvatcarboxilaza catalizeaz reacia de sintez a acidului oxalacetic din acid piruvic:
COOH
COOH
C O
C O + H2O + CO2 + ATP + ADP + H3PO4
CH2
CH3
COOH
acid piruvic acid oxalacetic
sau acetilcarboxilaza care determin legarea CO2 la restul acetil cu formarea malonil CoA:
CH3 - CO ~ SCoA + CO2 + ATP HOO - CH2 - CO ~ SCoA + ADP + H3PO4
acetil - CoA malonil - CoA
Carboxilazele care catalizeaz legarea CO2conin n calitate de coenzim biotina.

-Aminoacid tRNA-ligazele catalizeaz activitatea aminoacizilor liberi din citoplasm;
acetia, prin intermediul tRNA, sunt transferai la nivelul ribozomilor unde particip la biosinteza
proteinelor conform informaiei codificat n DNA i transmis la ribozomi prin tRNA.
Sub aciunea ligazelor se formeaz un complex al aminoacizilor cu tRNA.
Aminoacid + ATP + tRNA aminoacil tRNA + AMP + PPi
-Amidligaze sunt enzimele care catalizeaz formarea legturilor C-N. De exemplu,
glutaminsintetaza determin sinteza glutaminei din acid glutamic i amoniac:
acid glutamic + NH3 + ATP glutamin + ADP + H3PO4
8. Hormoni

Hormonii sunt substane organice biologic active elaborate de glandele endocrine i care n
cantiti foarte mici, manifest o aciune de reglare a proceselor metabolice i a funcionrii
organelor i esuturilor. Denumirea de hormon a fost dat n 1905 de Starling.
Hormonii au aciune biocaltalitic ca i vitaminele, dar se deosebesc de acestea ntruct au
origine endogen (sunt produi de nsui organismul asupra cruia acioneaz) i structuri chimice
diferite. Ca i vitaminele hormonii pot fi extrai dintr-un organism i administrai altuia sau pot fi
preparai chiar prin sintez i administrai organelor deficitare.
Organismul animal produce n mod continuu cantitatea i calitatea de hormoni necesari
pentru buna funcionare a sa, participnd la reglarea principalelor procese metabolice.
- hormonii acioneaz asupra enzimelor fie inducnd metabolismul acestora i al
coenzimelor, fie acionnd ca efectori ai reaciilor enzimatice;
- hormonii influeneaz permeabilitatea membranelor celulare sau membranelor
organitelor celulare; modificarea permeabilitii membranelor are ca urmare schimbarea
volumului celulelor i n consecin, modificri ale raportului dintre spaiul intra - i
extracelular; de asemenea, se faciliteaz transportul prin membrane a unor molecule sau ioni;
- hormonii acioneaz asupra mRNA;
- hormonii au rolul de regulatori ai metabolismului intermediar, ai echilibrului hidro-
mineral, ai creterii i activitii sexuale.
Clasificarea hormonilor. Se poate face dup mai multe criterii: dup organul de origine, dup
procesele vitale asupra crora acioneaz, dup structura chimic. Cea mai adecvat este considerat
clasificarea dup structura chimic. Sub acest aspect se disting:
1) hormoni derivai de la aminoacizi;
2) hormoni de natur polipeptidic i proteic;
3) hormoni steroizi;
4) alte tipuri de hormoni.
8.2. HORMONI DERIVAI DE LA AMINOACIZI
- Catecolaminele;
- Hormoni tiroidieni.
8.3. HORMONI DE NATUR POLIPEPTIDIC I PROTEIC

- Hormonul somatotrop (STH, sau hormonul de cretere);
- Vasopresiune;
- Ocitocina;
- Parathormonul;
- Calcitonina;
- Insulina;
- Glucagonul.
8.4. HORMONI STEROIZI
a) HORMONII SEXUALI:
- Hormonii androgeni;
- Hormonii estrogeni;
- Hormonii gestageni;
b) HORMONII CORTICOSUPRARENALI.
8.5. ALTE TIPURI DE HORMONI
a) PROSTAGLANDIN:
b) HORMONI TISULARI
- Gastrina;
- Secretina;
- Colecistokinina;
- Angiotensina (hipertensina);
- Serotonina;
- Histamina;
- Acetilcolina
c) HORMONI VEGETALI (FITOHORMONI)
Fitohormonii sunt compui organici care n cantiti foarte mici regleaz i stimuleaz creterea
plantelor sau a unor organe ale acestora (de exemplu, a rdcinilor). Ele sunt cunoscute i sub
denumirea de stimulatori, regulatori sau substane de cretere. Cele mai reprezentative sunt auxinele
i gibberelinele.
9. STUDIUL METABOLISMELOR INTERMEDIARE
9.1. GENERALITI
Organismele vii realizeaz un schimb continuu de energie i informaie cu mediul extern, ele
fiind din punct de vedere termodinamic sisteme deschise. Ansamblul reaciilor chimice care asigur
acest proces poart denumirea de metabolismul substanelor i al energiei. Termenul de
metabolism intermediar se refer la cile metabolice i semnific faptul c metabolismul are loc
prin secvene de reacii, cu un numr mare de produi intermediari. Compuii chimici transformai
n cursul acestor reacii poart denumirea de metabolii.
Metabolismul substanelor i energiei cuprinde, n primul rnd, refacerea permanent a
componentelor organismului pierdute ca urmare a activitii sale vitale, i n al doilea rnd,
asigurarea energiei necesare pentru formarea unei serii ntregi de substane proprii organismului,
pentru micare, secreie excreie, fenomene electrice i alte forme de manifestare a vieii.
Acea parte a metabolismului general al substanelor care const n absorbia, acumularea,
asimilarea de ctre organism a substanelor din mediul nconjurtor, n crearea, sinteza pe seama lor
a compuilor si structurali, poart denumirea de anabolism. Acea parte a metabolismului general
al substanelor care const n descompunerea substanelor ce alctuiesc organismul , n eliminarea
produilor acestei descompuneri din organism, poart denumirea de catabolism. Asocierea acestor
dou pri constituie un proces unitar al metabolismului substanelor.
Catabolismul i anabolismul decurg simultan n celule i sunt strns legate ntre ele., de
exemplu, n descompunerea glucozei, prima reacie o reprezint sinteza unui compus mai complex
glucoczo-6-fosfatul.
9.2. PRINCIPIILE BIOENERGETICII
Fiecare reacie enzimatic de transformare a unei substane ntr-un proces metabolic este nsoit
de o transformare de energie. n unele etape ale catabolismului energia chimic este depozitat (de
regul sub form de ATP), iar n anumite etape ale anabolismului, ea este consumat. Relaiile
energetice sunt strns condiionate de interaciunea proceselor anabolice i catabolice: de fiecare
dat cnd are loc sinteza unor substane mai complexe care necesit consum de energie,
concomitent cu aceasta trebuie s aibe loc procese care furnizeaz energie procese de
descompunere sau oxidare. Procesele care decurg cu eliberarea de energie se numesc exergonice,
iar procesele care decurg cu consum de energie, endergonice. La plantele verzi energia ptrunde n
organism sub form de cuante de lumin. Organismele care sunt capabile s-i sintetizeze compuii
organici proprii organismului lor din compui anorganici, se numesc organisme autotrofe.
Pe cea mai nalt treapt de autotrofism se gsesc plantele i algele verzi al cror metabolism
este bazat pe fotosinteza clorofilian. n categoria organismelor autotrofe intr i bacteriile
nitrificatoare fixatoare de azot i alte microorganisme de mai mic importan: bacterii feruginoase,
sulfuroase, etc.
Celelalte organisme, i n primul rnd animalele, care necesit compui organici gata sintetizai
se numesc heterotrofe.
Acelai caracter l au i majoritatea microorganismelor (bacterii, drojdii, mucegaiuri).
n aceste organisme, energia ptrunde, n special, sub forma energiei legturilor chimice ale
compuilor organici.
Fiecare compus organic care intr n constituia materiei vii posed un anumit potenial energetic
disponibil, pe seama cruia se poate efectua un travaliu. Aceast energie se numete energie liber
(G). Modificarea energiei libere a sistemului ( G) la trecerea sa dintr-o stare n alta reprezint
criteriul de apreciere a transformrii chimice n conformitatea cu legile termodinamicii. Celula
folosete numai o parte din energia total (H). Relaia dintre aceste mrimi se poate prezenta astfel:
H = G + TS
unde:
T este temperatura absolut;
S variaia entropiei sistemului;
H variaia entalpiei sistemului care corespunde variaiei energiei totale
msurabil experimental pe cale colorimetric, sub forma cldurii degajate sau
absorbite.
Termenul TS exprim variaia energiei legate a sistemului, adic a acelei pri din energia
total care nu poate fi transformat ntr-o form oarecare de travaliu util (mecanic, chimic, electric,
etc.), ci rmne numai sub form de cldur i se disipeaz.
Din relaia de mai sus, variaia energiei libere este:
G = H - TS
Relaia dintre entropie (S) i energia liber arat sensul desfurrii unei reacii. Pentru
reaciile spontane S>0 i G<0, pentru cele de echilibru (procesul nu mai are loc), G=0 i S=0,
iar pentru cele care nu se petrec spontan i este necesar energia din afara sistemului pentru a
induce, S0 i G>0.
Toate reaciile n care crete entropia (S) i scade energia liber (G) se petrec exergonic,
, adic sistemul cedeaz energetic.
Principalii purttori de energie liber n compuii organici sunt legturile chimice dintre atomi.
De aceea, la formarea legturilor chimice ntr-o molecul, nivelul energiei libere al compusului se
modific. n general, nivelul energetic al unei legturi chimice care se formeaz sau se rupe ntr-o
molecul ce se transform se evalueaz prin modificarea nivelului energiei libere, care este egal cu
aproximativ 3kcal/mol (12,5kj/mol). Un asemenea nivel al energiei libere se constat la modificrile
majoritii legturilor compuilor organici. ns, la formarea sau ruperea unor legturi, nivelul
energiei libere din molecula unor tipuri de compui organici poate ajunge la 6 kcal/mol i chiar mai
mult. O modificare a energiei libere standard (G0) de hidroliz se ntlnete, de exemplu, la unii
compui fosforilai:
Compuii KJ / mol Kcal / mol

Fosfoenol piruvat 61,9 14,8
1,3 difosfoglicerat 49,4 11,8
Creatinfosfat 43,1 10,3
Acetilfosfat 42,0 10,1
ATP 30,4 7,3
Glucozo-1-fosfat 21,0 5,0
Fructozo-6-fosfat 15,8 3,8
Glucozo-6-fosfat 13,8 3,3
Glicerol-1-fosfat 9,2 2,2
Compuii ale cror molecule conin legturi ce dau prin hidroliz o cantitate important din
energia liber se numesc compui macroergici, iar legturile la a cror transformare au loc
puternice modificri ale balanei energetice a substanei se numesc legturi macroergice.
Poziia central ntre compuii macroergici o ocup ATP. Capacitatea ATP de a stoca i ceda
energie, adic de a forma sistemul ATP-ADP, ocupnd o poziie intermediar pe scara
termodinamic a compuilor fosforilai, determin funcia acestui sistem de intermediar, transportor
la gruprilor fosfat bogate n energie de la compuii fosforilai cu coninut nalt de energie, situai
pe scara termodinamic mai sus de ATP, la compui mai puin bogai n energie.
9.3. CARACTERISTICA METABOLISMULUI INTERMEDIAR
n procesul metabolismului intermediar, la catabolismul compuilor macromoleculari existeni n

hran, se disting trei stadii principale. n primul stadiu proteinele, acizii nucleici, lipidele, glucidele
se descompun prin hidroliz n pri componente, cu mas molecular relativ mic, care servesc ca
elemente de construcie: proteinele n aminoacizi; acizii nucleici n nucleotide; lipidele n
acizi grai, glicerin i ali componeni, polizaharidele n monozaharide.
n al doilea stadiu, produii care se formeaz n primul stadiu, pe calea oxidrii anaerobe se
transform n molecule mai simple, al cror numr nu este mare. Astfel, acizii grai, glicerina,
monozaharidele se descompun pn la acetil CoA, iar aminoacizii pn la acetil CoA oi acid
-cetoglutaric, acid succinic, acid fumaric i acid oxalacetic. Produii care se formeaz n stadiul II,
trec n stadiul III, care pentru toi este comun i n care ei se oxideaz aerob pn la CO2 i ap.
Acest al III-lea stadiu comun constituie aa numitul ciclul acidului citric sau ciclul acizilor
tricarboxilici, cuplat cu lanul transportorilor de electroni sau prescurtat lanul respirator
(catena de respiraie).
Procesul de anabolism, care are loc n celule simultan cu catabolismul, include de asemeni trei
stadii. Substanele iniiale pentru procesele de sintez sunt furnizate de stadiul trei al catabolismului.
n felul acesta, ciclul acidului citric reprezint, n acelai timp al III-lea stadiu al catabolismului i
primul, stadiul iniial, al anabolismului. Acest ciclu furnizeaz -cetoacizii pentru sinteza
proteinelor, acetil-CoA i CO2 pentru sinteza acizilor grai i glucidelor. n stadiul II al
anabolismului din aceste substane iniiale se formeaz aminoacizi, monozaharide, acizi grai i alte
elemente de construcie, din care n stadiul III al anabolismului se sintetizeaz proteine, lipide,
glucide, etc.
Lipide Polizaharide Proteine

I
Stadiu
Acizi grasi, Hexoze
glicerina Aminoacizi
Pentoze
Gliceraldehid-3 fosfat
II
Stadiu
Fosfoenolpiruvat
Piruvat
Acetil - CoA
Oxal acetat Citrat
Ciclul acizilor Izocitrat

III
Malat tricarboxilici
Stadiu
-Cetoglutarat
Fumarat Succinat
CO2
Schema stadiilor catabolismului i anabolismului

(liniile continui- cile catabolice; liniile punctate cile anabolice)
10. OXIDAREA BIOLOGIC
10.1. CARACTERISTICA GENERAL A OXIDRII BIOLOGICE

Prin oxidare biologic se nelege ansamblul diferitelor reacii de oxido-reducere care au loc
n organismele vii sub influena enzimelor. Procesele oxidrii biologice constituie sursa
principal de energie n organism.
Datele actuale privind oxidarea biologic se bazeaz pe studiile fundamentale ale aa numitei
"activri" a hidrogenului i activri a oxigenului..
O substan se oxideaz dac pierde electroni (e) sau concomitent electroni i protoni (atomi de
hidrogen) sau dac se leag cu oxigen. Transformarea invers a substanei nseamn reducerea sa.
La evidenierea oxidantului i reductorului ntre participanii la o reacie este necesar a se
cunoate capacitatea reductorului de a ceda electroni oxidantului, ceea ce se exprim prin valoarea
potenialului de oxido-reducere (potenial standard de reducere) sau potenial redox.
Potenialul redox al unui sistem este exprimat prin ecuaia Nernst:
E = E '0 +
2,303RT
lg
[oxidant ] ;
nF [reducator]
n aceast ecuaie:
E potenialul redox, v;
E '0 - potenialul normal al sistemului redox, respectiv potenialul
sistemului n care concentraia substratului este egal cu concentraia
reductorului; este specific fiecrui sistem redox, v;
R constanta gazelor ideale;
F numrul lui Faraday (23,062 kcal v-1);
T temperatura absolut, K;
n numrul de electroni transferai n timpul procesului de oxido-
reducere;
2,303 coeficientul de transformare a logaritmilor naturali n logaritmi
zecimali.
Potenialul redox se determin prin msurarea puterii electromotoare (n voli) care ia
natere ntr-o semicelul n care reductorul i oxidantul, prezeni n concentraii 1,0 M la 25C i
pH=7, se gsesc, n echilibru cu un electrod capabil de a primi reversibil electroni de la reductor.
Valoarea potenialului redox E '0 pentru unele sisteme oxido-reductoare biologice este
urmtoarea:
Reductor Oxidant E '0 , v
H2 2H+ - 0,42
Izocitrat -cetoglutarat + CO2 - 0,38
NADPH + H+ NADP+ - 0,328
+ +
NADH + H NAD - 0,320
Acid -oxibutiric Acid acetilacetic - 0,282
Lactat Piruvat - 0,175
Malat Oxalacetat - 0,160
Etanol Acetildehid - 0,090
FADH2 FAD - 0,060
Citocrom b (Fe2+) Citocrom b (Fe3+) + 0,030
Citocrom C (Fe2+) Citocrom C (Fe3+) + 0,250
Citocrom a (Fe2+) Citocrom a (Fe3+) + 0,290
Citocrom a3 (Fe2+) Citocrom a3 (Fe3+) + 0,550
H2 O O2 + 0,820
Primele substraturi ale oxidrii biologice sunt aminoacizii, monozaharidele, acizii grai, alcoolii,
bazele azotate i ali produi care se formeaz ca rezultat al hidrolizei enzimatice a compuilor
macromoleculari: proteine, polizaharide, lipide, acizi nucleici; astfel vorbind, primele substraturi ale
oxidrii biologice se formeaz n primul stadiu al catabolismului.
n urmtoarele stadii ale catabolismului are loc descompunerea substanelor pn la produii
finali ai reaciei de oxidare cu participarea oxidoreductazelor. Acest proces alterneaz cu alte tipuri
de transform enzimatice.
Oxidarea, nsoit de formarea energiei n organism, decurge aproape la toate celulele, n trei
stadii.
n primul stadiu se formeaz acetil-CoA din substraturile primare ale oxidrii biologice: glucoz,
acizi grai, aminoacizi.
n al doilea stadiu are loc descompunerea acetil-CoA n ciclul acidului citric. Ca rezultat al
dehidrogenrii substraturilor, iau natere atomi de hidrogen care reduc dehidrogenazele NAD+ i
FAD dependente cu formarea NADH + H+, NADPH + H+, FADH2. Prin decarboxilarea
substraturilor se formeaz CO2.
Al treilea stadiu include oxidarea NADH + H+, NADPH + H+, FADH2, adic transferul
protonilor i electronilor la oxigen cu formarea apei i a energiei n lanul respirator care este
constituit din sisteme enzimatice oxido-reductoare. Ca urmare, procesul oxidrii biologice poate fi
prezentat ca un proces de dehidrogenare cu transferul ulterior la protonilor i electronilor, printr-o
serie de transportori intermediari la oxigen cu formarea apei.
n primul stadiu al oxidrii biologice, formarea acetil-CoA are loc pe ci diferite n funcie de
tipul substraturilor iniiale. De exemplu, glucoza se descompune pn la acid piruvic, iar acesta
pn la acetil-CoA pe calea glicolizei continuat cu decarboxilarea oxidativ a acidului piruvic;
acizii grai se transform n acetil-CoA pe calea -oxidrii, etc.
Al doilea stadiu al oxidrii este legat de transformarea acetil-CoA n ciclul acidului citric cu
formarea de NADH + H+, NADPH + H+, FADH2, iar la treilea, care include oxidarea formelor
reduse ale enzimelor NAD+ - i FAD- dependente, n catena de respiraie, reprezint partea comun
a oxidrii biologice, indiferent de modul n care s-a format, sau din ce produs iniial s-a format,
acetil-CoA.
Aminoacizi Glucoza Acizi grasi
Piruvat
Mobilizarea 2H CO2
acetil CoA
Acetil-CoA
Oxalacetat Citrat
Cis-Aconitat
Izocitrat
Ciclul acizilor CO2
tricarboxilici Malat
-Cetoglutarat
CO2
Fumarat Succinat
2H 2H 2H 2H
NAD+
Transferul ADP + Pi ATP
electronilor
si fosforilarea FAD
oxidativa
Coenzima Q
Citocrom b
ADP + Pi ATP
Citocrom c
Citocrom a/a3
ADP + Pi ATP
2 H+ + 1/2 O2 H2O
Schema oxidrii biologice

(Produii finali ai fiecrui stadiu sunt ncadrai)
10.2. CICLUL ACIZILOR TRICARBOXILICI (CICLUL ATC) N MITOCONDRII

Ciclul acizilor tricarboxilici (ciclul acidului citric, ciclul lui Krebs) ocup un loc special n
metabolismul substanelor, deoarece reprezint calea final comun a catabolismului oxidativ al
tuturor tipurilor de combustibil celular n condiii aerobe.
Funcia principal a ciclului const n dehidrogenarea acidului acetic ( ce ptrunde n ciclu sub
form de acetil-CoA), care n finalul transformrilor conduce la formarea a petru perechi de atomi
de hidrogen i la dou molecule de CO2, ceea ce se poate reda prin urmtoarea reacie global:
CH3 CO ~ SCoA 2CO2 + 4(2H) + CoA SH
Acest proces include o succesiune de reacii enzimatice care nchid un ciclu. Ciclul acizilor
tricarboxilici decurge n mitocondrii i este precedat de formarea acetil-CoA.
Bilanul energetic al ciclului ATC, exprimat n ATP, se poate prezenta astfel:
- n etapa izocitrat oxalilsuccinat (1 mol NADPH+H+) = 3ATP
- n etapa -cetoglutarat-succinil CoA (1 mol NADPH+H+) = 3ATP
- n etapa succinil-CoA-succinat (1 mol GTP) = 1 ATP
- n etapa succinat-fumarat (1 mol FADH2) ) =2 ATP
+
- n etapa malat-oxalilacetat (1 mol NADH+H ) = 3 ATP
TOTAL 12 ATP
10.3. LANUL TRANSPORTORILOR DE HIDROGEN I DE ELECTRONI N

MITOCONDRII (CATENA DE RESPIRAIE)
Transportul protonilor i electronilor de la substraturile reduse la oxigen este realizat cu ajutorul

unor sisteme de enzime de oxido-reducere (sistem redox) al cror ansamblu formeaz catena de
respiraie.
Succesiunea sistemelor oxido-reductoare n catena de respiraie este determinat de
valoarea potenialului lor redox.
Substrat NAD+ FAD Q cit b+3 cit c+3 cit a+3 O2
Substrat NADH FADH2 QH cit b+2 cit c+2 cit a+2 H2O
H2 +H+ 2
E '0 v - -0,32 -0,06 0,0 +0,03 +0,25 +0,29 +0,8
0,4 2
E '0 0,08 0,26 0,06 0,03 0,22 0,04 0,53
ATP 1 1 1
format
Pe baza potenialului redox al componentelor sale, n catena de respiraie exist urmtoarea

secven a proceselor de oxido-reducere:
Transport de hidrogen Transport de electroni
3+ cit c Fe2+ cit a Fe3+ cit a3 Fe2+
NAD
+ FADH2 CoQ cit b Fe2+ cit c1Fe 1/2 O2
DH2
D NADH+H+ cit c Fe3+ cit a Fe2+ cit a3 Fe3+ O2-

FAD CoQH2 cit b Fe3+ cit c1Fe2+
2 H+
H2O
10.4. FOSFORILAREA OXIDATIV

Procesul de transfer a protonilor i electronilor n catena de respiraie ctre acceptorul final al
electronilor oxigenul molecular- este nsoit de formarea ATP din ADP i acid fosforic, adic
energia eliberat prin respiraia tisular este transformat n energia legturilor fosfat. Acest proces
de cuplare a oxidrii diferiilor produi intermediari ai metabolismului cu fosforilarea, adic cu
formarea ATP poart denumirea de fosforilare oxidativ.
Activarea fosfatului are loc pe seama energiei care se degaj datorit transferului, n trepte, a
electronilor n catena de respiraie de la un nivel nalt al energiei ctre nivelul cel mai sczut (de la
NADH la O2). Etapele n care are loc formarea ATP se numesc trepte de fosforilare.
Pentru a calcula cantitatea de energie eliberat ntr-o etap a catenei de respiraie, se utilizeaz
relaia:
G0 = -nF E '0
n care:
n- numrul de electroni transferai;
F numrul lui Faraday egal cu 23,062 kcalv-1;
E '0 - diferena ntre potenialele redox ale reactanilor (donorului i acceptorului de electroni)
Schematic, procesul de fosforilare oxidativ cuplat cu catena de respiraie se prezint astfel:

1/2O2
Acid piruvic
Acid izocitric
Acid cetoglutaric NAD+ FAD CoQ cit b cit c cit a + cit a3
Acid malic ADP ADP ADP
Pi Pi Pi
FAD O2-
ATP ATP ATP
Acid succinic
11. METABOLISMUL GLUCIDELOR
11.1. ANABOLISMUL GLUCIDELOR

Prin anabolismul glucidelor se nelege formarea acestor substane n organismele vii.
Plantele verzi, care reprezint principala surs de formare a substanelor organice din
substane anorganice n natur, realizeaz biosinteza glucidelor prin intermediul fotosintezei.
11.1.1. Fotosinteza n cloroplaste

Fotosinteza sau asimilaia dioxidului de carbon n plantele verzi este att calitativ, ct i
cantitativ, cel mai important proces biochimic de pe pmnt. Orice organism care nu este
capabil s-I produc singur substanele organice triete direct sau indirect din produsele
asimilaiei clorofiliene.
Prin fotosintez se nelege procesul de formare a substanelor organice din substane anorganice,
n plantele verzi, cu ajutorul energiei luminoase.
Fotosinteza are loc n cloroplaste i n zona citoplasmei care le nconjoar. La acest proces
particip clorofila.
Din punct de vedere chimic, fotosinteza este un proces de oxidoreducere, n care una din
componentele ce intr n reacie este oxidat (apa), iar cealalt dioxidul de carbon) este redus.
Oxidarea moleculei de ap se face printr-un proces de dehidrogenare, rezultnd n final oxigen i
hidrogen. Oxigenul care se elimin n fotosintez provine deci din ap i nu din CO2.
Desfacerea moleculei de ap n componentele sale se produce n prezena luminii, iar
fenomenul se numete fotoliz.
Dup datele actuale fotosinteza se realizeaz prin nsumarea urmtoarelor trei procese
principale:
Fotoliza apei;
- Fotofosforilarea (formarea ATP-ului i NADPH + H+-ului);
- Fixarea dioxidului de carbon i transformarea lui prin procese de reducere
enzimatic n substane organice fundamentale ale celulei vii: glucide, lipide, proteine.
Schematic reacia de fotoliz poate fi redat astfel:
2 H2O h 2H
+
2 OH-
- 2e
NADPH+H+ NADP+ + 2e +
Fd FdH2 2H 2 OH H2O + 1/2 O2
PRF Fd
Hidrogenul atomic format este captat de ferredoxin (Fd, o protein cu fier neheminic), chinone
sau ali factori oxidani i este cedat NADP+ cu formare de NADPH+H+.
11.2. FOTOFOSFORILAREA
Prin fotofosforilare sau fosforilare fotosintetic se nelege formarea ATP-ului din ADP i
fosfat anorganic, n prezena energiei luminoase i poate fi redat prin urmtoarea ecuaie:
n (ADP) + n (H3PO4) n (ATP)
11.3. FIXAREA I TRANSFORMAREA CO2

Se face dup schema:
3-Pgliceroaldehid-
dehidrogenaza
+
NADH2 NAD
acid fosfogliceric
carboxilaza
ATP
ADP aldehida 3P glicerica
CO2 triozoizomeraza aldolaza
ribulozo-1-5 difosfat fosfodioxiacetona
sedoheptulozo-7 fructozo-1-6 difosfat

transcetolaza aldolaza
fosfat H3PO4 fructozodiP fosfataza
eritrozo-4 H3PO4
fosfataza fosfat
xilulozo-5 fosfat fructozo -6 fosfat
sedoheptulozo-1-7 difosfat
ADP
ribozo-5 fosfat izomeraza
izomeraza AMIDON
ribulozo-di-P kinaza transcetolaza
ribulozo-5 fosfat xilulozo-5 fosfat
ATP
ribulozo Pepimeraza
Formarea diverselor glucide n organismele vegetale.

Formarea glucozei. Acest proces ncepe de la formarea fructozei-6-fosfatului n urma reaciei
de cuplare a aldehidei 3-fosfoglicerice cu fosfodioxiacetona n prezena aldolazei.
O parte din fructoz-6-fosfat continu ciclul pentru resinteza ribulozo 1,5-difosfatului, iar o alt
parte se izomerizeaz n glucoz-6-fosfat:
O CH2OH CH2 O P
P-O-H2C
H O H
HO OH H
H H OH OH
OH
H OH
OH H
fructoza -6-fosfat glucoza-6-fosfat
Glucoza-6-fosfatul prin aciunea unei fosfataze poate conduce la formarea glucozei, iar sub
aciunea glucomutazei se transform n glucoz-1-fosfat.
Glucoza reprezint produsul final al fotosintezei i punct de plecare (mpreun cu fructoza) n
sinteza altor glucide.
Formarea oligozaharidelor. Oligozaharidele se formeaz n esuturile plantelor din

monozaharide prin reacii chimice care nu necesit prezena luminii.
Pentru ca monozaharidele s reacioneze ntre ele trebuie s fie activate. Activarea se face fie
prin fosforilare, cu formare de esteri fosforici, fie prin combinarea cu UTP* cu formare de UDP**-
derivai, ce au rol principal n formarea legturilor glicozidice.
fosfokinaza
Glucoza + ATP Glucoza-1-fosfat + ADP
Glucoza-1-fosfat + UTP UDP-glucoza + PPi
UDP-glucoza + Glucoza-6-fosfat Trehaloza-fosfat + UDP
Pentru formarea trehalozei libere, restul fosfat din poziia 6 a esterului trehalozei este hidrolozat
de fosfataz:
fosfataza
Trehaloza-6-fosfat + H2O Trehaloza + H3PO4
Zaharoza, care se gsete exclusiv n regnul vegetal, se poate forma din UDP-glucoz i
fructoz-6-fosfat, sub aciunea uridil-transferazei, conform reaciei:
*
UTP Uridin tri - fosfat
uridiltransferaza
UDP-glucoza + Fructoza -6-fosfat Zaharoza-6-fosfat + UDP
fosfataza
Zaharoza-6-fosfat + H2O Zaharoza + H3PO4
Formarea amidonului. Biosinteza amidonului are loc n anumite plastide celulare, denumite
amiloplaste, unde se depune sub form de granule. Enzimele care catalizeaz formarea amidonului
sunt fosforilaze i au drept coenzim piridoxalfosfatul.
Glucoza
ATP fosfoglucomutaza
Fructoza Glucoza -6-fosfat Glucoza -1-fosfat
Manoza hexokinaze Mg2+
izomeraze
AMP, Mg2+
fosforilaza
Q-enzima
ATP
Galactoza Galactoza -1-fosfat
hexokinaze
+ UDP-glucoza AMIDON
- UDP-galactoza
Schema biosintezei amidonului
11.1.2. Formarea diverselor glucide n organismele animale.
Pentru formarea glucidelor proprii, respectiv glicogenul sau glucoza din snge (glicemia),
animalele utilizeaz carbonul redus (nu CO2), adic substane organice elaborate n prealabile de
plantele verzi i primite sub form de hran.
Formarea glucozei. n organismul animal, glucoza nare mai multe proveniene:
a) n primul rnd ea provine din alimente ca atare sau sub forma unor derivai
(amidon, glicogen, zaharoz, lactoz, etc.) care n urma procesului de digestie i
absorbie intestinal elibereaz glucoza ce ptrunde n circuitul sanguin,
b) O alt cale de formare a glucozei o reprezint procesul de glucogenaz care
const n biosinteza glucozei din alte monozaharide, care, de asemenea, provin din
**
UDP / Uridin di - fosfat
hran. Diferitele pot fi transformate n glucoz prin procese de izomerizare, de

epimerizare i n unele cazuri prin procese mai complicate.
c) Glucoza poate fi biosintetizat n organismul animal i din alte substane
dect glucide i anume din lipide, proteine, dar ndeosebi din aminoacizi glucoformatori
i din acid lactic. Acest proces de formare a glucozei din compui neglucidici poart
denumirea de gluconeogenez. La el particip o mare varietate de precursori, dar cel
mai frecvent gluconeogeneza se realizeaz pe seama acidului lactic rezultat n glicoliz.
Schematic, etapele gluconeogenezei pot fi prezentate astfel:
Acid lactic Ciclul ATC

Alanina Acid glutamic
acid piruvic acid oxalilacetic
Cisteina Acid aspartic
Serina
Glicerol
Acid fosfoenolpiruvic Frctoza-1,6-difosfat (lipide)
Glucoza-6-fosfat
GLUCOZA glucoza-1-fosfat
Biosinteza glicogenului n celule utilizeaz glucozo-1-fosfat care provine din glucoza

circulant, din alte monozaharide sau din compui glucoformatori, dup schema:
PPi
UDP-glucoza poliglucan "primer"
Glucoza-1-fosfat
UTP UDP GLICOGEN
ADP ATP
Glucoza-6-fosfat
ADP
glicogensintetaza
ATP
Glucoza
11.2. CATABOLISMUL GLUCIDELOR

Prin catabolismul glucidelor se nelege procesul de degradare a acestor substane n organism.
Acest proces este puternic exergonic i reprezint o surs principal de energie pentru plante i
organismele animale.
Catabolismul glucidelor poate pleca att de la poliglucide sau oligoglucide ct i de la
monoglucide. Indiferent de tipul organismului, acest proces decurge n 3 etape i anume:
I. Transformarea poliglucidelor n monoglucide, respectiv a amidonului (din plante) sau a
glicogenului (la animale) n glucoz. Cnd substratul acestei transformri este glicogenul, procesul
se numete glicogenoliza.
II. Transformarea glucozei n acid piruvic, proces numit glicoliz;
III. Transformarea acidului piruvic pe cale anaerob (n condiiile unui aport insuficient de
oxigen) sau pe cale aerob (respiraie tisular). Produsul final al degradrii anaerobe la organismele
animale este acidul lactic la plante alcoolul etilic i CO2, iar la microorganisme produse diverse ca:
alcool etilic, acid lactic, acid butiric, acid propionic etc., n funcie de echipamentul enzimatic al
microorganismelor participante. Produsele finale care iau natere prin transformarea aerob a
acidului piruvic i implicit a glucidelor, la toate organismele, sunt CO2 i H2O printr-un proces
puternic exergonic.
11.2.1.Transformarea poliglucidelor n monoglucide

Amiloza. n organismele vegetale, amidonul sufer o hidroliz sub aciunea amilazelor, proces
predominant n timpul germinaiei seminelor, sau o fosforoliz, sub aciunea fosforilazei i n
prezena H3PO4, proces predominant n respiraie.
Glicogenoliza ca i degradarea fosforolitic a amidonului la vegetale are loc sub aciunea
fosforilazei, care este o transglucozidaz ce n prezena acidului fosforic desprinde cte o molecul
de glucoz-1-fosfat (ester Cori) din poliglucid.
n continuare esterul glucozo-1-fosfat, sub aciunea fosfoglucomutazei este transformat n
glucozo-6-fosfat:
CH2 O P
CH2 O H
H O H
H O H fosfoglucomutaza H
H OH H
OH H Mg 2+ , - SH OH
O P OH
OH H OH
H OH
glucoza-6-fosfat
glucoza-1-fosfat
11.2.2. Glicoliza n citoplasm

Prin glicoliz se nelege n general procesul de transformare a glucozei n acid piruvic. El
decurge att n condiii de anaerobioz, ct i n condiii de aerobioz, n prezena oxigenului
dar fr participarea acestuia.
Transformrile care au loc n glicoliz pornesc de la glucoz-6-fosfat i cuprind o succesiune
de reacii care alctuiesc aa numita cale Embden, Meyerhof, Parnas (cale EMP).
glucokinaza fosforilza
Glicogen, Amidon
Glucoz H3PO4
ATP
Glucoz - 1 - P
ADP
Galactoz
Manoz Glucoz - 6 - P
Pentoze
Phexozoizomeraza
Fructoz - 6 - P
ATP Pfructokinaza/Mg2+
ADP
Fructoz - 1,6, di P
aldolaza
2 Aldehid 3 - P gliceric
2 NAD+ H3PO4
2 NADH+H+ 3PgliceroldehidDH
2 Acid 1,3 di P - gliceric

2 ADP
Pglicerokinaza/Mg2+, Mn 2+
2 ATP
2 Acid 3 - P - gliceric
Pgliceromutaza
2 Acid 2 P - gliceric
enolaza
2 Acid 2 P - enolpiruvic
2 ADP piruvatkinaza/Mg2+, K+, ADP
2 ATP
2 Acid piruvic
Schema general a glicolizei
11.2.3. Transformarea acidului piruvic

Acidul piruvic rezultat n glicoliz sufer ulterior o serie de transformri a cror natur i direcie
depind de potenilalul de oxido-reducere din celule (raportul dintre oxidare i reducere) i de
particularitile specifice ale organismului (plant, animal, microorganism) care determin natura
enzimelor existente.
Dac potenialul de oxido-reducere din celulele respective este n favoarea reducerii (condiia de
anaerobioz), acidul piruvic se va transforma prin diferite ci, n funcie de natura enzimelor, n acid
lactic, alcool etilic, acid propionic, CO2, etc., produse finale ale degradrii anaerobe.
Dac potenialul de oxido-reducere este n favoarea oxidrii (condiii de aerobioz) acidul
piruvic se transform, la toate organismele aerobe, prin ciclul ATC, n CO2 i H2O ca produse finale
ale degradrii aerobe a glucidelor.
11.2.3.1. Transformarea anaerob a acidului piruvic
n organismul animal, la unele plante (porumb, mazre, cartofi, etc.) i la bacteriile lactice
acidul piruvic este convertit prin reducere n acid lactic sub aciunea lactatdehidrogenazei care
conine NADH+H+ format n glicoliz n etapa catalizat de 3-fosfogliceroaldehiddehidrogenaz:
+ NAD+ CH3
COOH NADH+H
C O HO C H
lactatdehidrogenaza
CH3 COOH
Acid piruvric L-acid lactic
n organismele vegetale, la drojdii i unele mucegaiuri, acidul piruvic format n glicoliz sufer
mai nti un proces de decarboxilare ireversibil sub aciunea piruvatdecarboxilazei cu formare de
aldehid acetic:
COOH TPP
piruvatdecarboxilaza
C O CH3 CHO + CO2
CH3
Acid piruvric
Dioxidul de carbon este un produs final al fermentaiei alcoolice. Cellalt produs final, alcoolul
etilic ia natere prin reducerea aldehidei acetice de ctre alcooldehidrogenazei ce conine
NADH+H+ format n glicoliz prin oxidarea aldehidei glicerice:
NADH+H+ NAD+
CH3 CHO CH3 CH2 OH

alcooldehidrgenaza
Dei n anaerobioz, degradarea glucozei de ctre plante i drojdii se traduce prin acumularea
alcoolului etilic i CO2 (fermentaie alcoolic).
11.2.3.2. Transformarea aerob a acidului piruvic
n condiii aerobe acidul piruvic trece n mitocondrii i se oxideaz. Primul stadiu al

oxidrii const n decarboxilarea oxidativ cu formarea acetil-CoA.
CoA-SH
NAD+ NADH+H+
TPP
Acid piruvic Acetil-CoA + CO2
piruvatdehidrogenaza
Acetil-CoA este convertit n acid citric i se descompune prin ciclul ATC pn la CO2 i H2O.
Succesiunea reaciilor i formarea energiei au fost pe larg prezentate n capitolul referitor la
oxidarea biologic.
Bilanul energetic al degradrii aerobe a glucidelor
Amidon Glicogen
Glucoza
Glucoza-1-fosfat
1 ATP
Glucoza-6-fosfat
1 ATP
Fructoza-1,6-difosfat
2 Trioze
6 ATP 2 NADH+H+ 2 ATP
2 Acid fosfogliceric
2 Acid fosfoenolpiruvic
2 ATP
2 Acid piruvic
6 ATP 2 NADH+H+
2 Acetil-CoA
2 x 12 ATP = 24 ATP
CO2 + H2O
Total = 39 moli ATP pentru glicogen

38 moli ATP pentru glucoza
12. METABOLISMUL LIPIDELOR
12.1. METABOLISMUL GLICERIDELOR
12.1.1.Biosinteza gliceridelor
Gliceridele se sintetizeaz din glicerol i acizi grai. Ambele componente se formeaz n
organism, n procesele de metabolism sub o form activ: -glicerofosfat i acil-CoA.
12.1.1.1. Biosinteza glicerolului.

Glicerolul se formeaz n cantitate mare din aldehida 3-fosfogliceric care rezult n glicoz
sau, la plante, i prin fotosintez. Este un proces de reducere n prezen de NADH+H+ i
gliceroaldehiddehidrogenaz:
CHO NADH+H+ NAD+ CH2 CH2 OH

H C OH glicerofosfataz
H C OH H C OH
CH2 O P - H PO4
CH2 O P 3 CH2 OH
Aldehida 3- glicero
fosfogliceric aldehid dehidrogenaz Glicerofosfat Glicerol
12.1.1.2. Biosinteza acizilor grai. Substana de baz din care se sintetizeaz acizii grai este
acetil-CoA ce provine att din glucide, ca urmare a decarboxilrii oxidative a acidului piruvic, ct i
prin oxidarea acizilor grai.
Biosinteza acizilor grai se realizeaz prin dou ci: pe calea malonil-CoA, care are loc n
citoplasm (se mai numete calea citoplasmatic) i pe calea elongaiei care are loc la nivelul
mitocondriilor (calea mitocondrial). Schema biosintezei este urmtoarea:
CH3-CO~S-PTA CH3 COOH
acetil-S-PTA
HOOC-CH2-CO~S-PTA CO - CH - CO ~ S - PTA CO2
acetil-malonil-S-PTA
malonil-S-PTA
NADP+
CH3 - CH2 - CH2 - CO ~ S - PTA
butiril -S-PTA
NADPH+H+ CH3 - CO - CH2 - CO ~ S - PTA
acetoacetil-S-PTA
CH3 - CH = CH - CO ~ S - PTA
- crotonil - S-PTA
NADH+H+
NADP+
H2O CH3 - CH - CH2 - CO ~ S - PTA
OH
- hidroxibutiril - S-PTA
Biosinteza acizilor grai
12.1.1.3. Biosinteza triacilglicerolilor.

Din acil-CoA i -glicerofosfat, rezult ntr-o prim etap un acid fosfatidic:
2 R-Co~SCoA + CH2OH CH2 - O - OC - R

acil-CoA CH - O - OC - R'
CHOH
2 CoASH
CH2 - O - P CH2 - O - P
glicerofosfat acid fosfatidic
Acidul fosfatilic format se defosforileaz sub aciunea unei fosfataze specifice, cu formarea
diacilglicerolului corespunztor:
CH2 - O - OC - R CH2-O - OC - R
fosfataz
CH - O - OC - R' + HOH CH - O - OC - R'
CH2 - O - P CH2OH
PO4H3
acid fosfatidic diacilglicerol
Diacilglicerolul rezultat se acileaz cu o a treia molecul de acil-CoA, ceea ce conduce la

formarea triacil glicerolului corespunztor:
CH2-O - OC - R CH2-O - OC - R
CH - O - OC - R' + R"-Co~SCoA CH - O - OC - R'

CH2OH acil-CoA CH2- O - OC - R"
diacilglicerol triacilglicerol
12.1.2. Catabolismul gliceridelor

Prima etap n catabolismul gliceridelor este hidroliza acestora sub aciunea lipazelor
intracelulare, cu formare de glicerol i acizi grai liberi.
Procesul de hidroliz a lipidelor n organismul vegetal are loc deosebit de intens la ncolirea
seminelor de oleaginoase. Glicerolul i acizii grai care rezult prin descompunerea hidrolitic sunt
repede utilizai de noua plant care se formeaz pentru sinteza unor compui necesari creterii i n
special pentru sinteza de zaharuri sau sunt catabolizai prin oxidare pn la CO2, ap i energie
necesar proceselor fiziologice plantelor n cretere.
n organismul animal, hidroliza lipidelor are loc la nivelul esutului adipos sub aciunea unei
lipaze adrenalinosensibil care elibereaz acizi grai i glicerol.
Glicerolul i acizii grai sunt n continuare oxidai n procesele respiratorii servind ca
substrat energetic ca i glucidele. n felul acesta ele sunt metabolizate pn la CO2 i H2O, iar
energia lor chimic se nmagazineaz n legturi macroergice, n special n ATP.
12.1.2.1.Oxidarea glicerolului.
CH2 OH ATP ADP CH2 OH NAD+ NADH+H+ CH2 OH

CH2 OH CH2 OH CH2 OH EMP acid piruvic acetil-CoA
CH2 OH glicero- CH2 O - P glicerofosfat CH2 O P
fosfokinaz dehidrogenaz aldehid-3-fosfogliceric
glicerol -glicerofosfat
ciclul Krebs
12.1.2.2. Oxidarea acizilor grai saturai. Acizii grai eliberai din lipide sunt degradai ulterior
printr-o serie de oxidri, proces ce a fost urmrit i elucidat pentru celulele animale i care, s-a
constatat c se petrece i n celulele vegetale. Degradarea acizilor grai se face dup un mecanism
cunoscut sub denumirea de -oxidare.
13. METABOLISMUL PROTIDELOR
Metabolismul protidelor ocup un loc principal printre multitudinea de transformri ale

compuilor proprii materiei vii. Rolul plastic al proteinelor n organizarea diverselor structuri i n
formarea unei serii de compui activi (enzime, hormoni etc.) este incomparabil mai important dect
rolul lor ca surs de energie. Funcia plastic a proteinelor nu este numai esenial, dar i de
nenlocuit, deoarece sub acest aspect ele nu pot fi nlocuite, cu nici un fel de substane care intr n
structura organismelor sau care ptrund din mediul exterior.
13.1. METABOLISMUL AMINOACIZILOR

13.1.1. Biosinteza aminoacizilor
Biosinteza aminoacizilor n toate organismele poate decurge, fie pe ci comune tuturor
aminoacizilor, cum sunt aminarea reductiv i transaminarea, fie pe ci specifice, caracteristice
anumitor aminoacizi.
13.1.1.1. Biosinteza aminoacizilor prin aminare reductiv
Procesul decurge n dou etape:

condensarea -cetoacidului cu amoniacul i formarea unui iminoacid;
R - C - COOH + NH3 R - CH - COOH

O N
H2O
- cetoacid iminoacid
reducerea iminoacidului n prezena NADH+H+ i formarea aminoacidului corespunztor.
NADH+H+ NAD+
R - C - COOH R - CH - COOH
NH NH2
iminoacid aminoacid
13.1.1.2. Biosinteza aminoacizilor prin transaminare

Procesul de transaminare se poate reprezenta prin reacia general:
R1 - CH - COOH + R2 - C - COOH pirid-CHO R1 - C - COOH + R2 - CH - COOH

NH2 O O NH2
aminoacid cetoacid cetoacid aminoacid
13.1.2. Catabolismul aminoacizilor

n organisme exist aminoacizi liberi care se formeaz prin biosintez, provin din proteinele
alimentare, sau din proteinele proprii prin hidroliza proteinelor proprii. O parte din aminoacizii
liberi existeni n celule sunt folosii la biosinteza de noi proteine, peptide, etc., iar o alt parte este
degradat parial sau total cu formare de CO2, H2O i NH3.
13.1.2.1.Dezaminarea aminoacizilor
Prin dezaminare se nelege eliminarea gruprii amino din aminoacizi cu formare de
cetoacizi, hidroxiacizi sau acizi carboxilici saturai sau nesaturai i amoniac.
n majoritatea cazurilor, dezaminarea constituie prima etap n catabolizarea aminoacizilor.
Acest proces poate avea loc n continuare pe mai multe ci:
Dezaminarea oxidativ conduce la eliberarea amoniacului i formarea unui cetoacid conform
reaciei:
FADH2 H2O
FAD
R - CH - COOH R - C - COOH R - C - COOH
NH2 NH O
aminoacid iminoacid NH3 cetoacid
Ambele reacii sunt reversibile i pe aceast cale din acizi -cetonici i amoniac n organism
se pot forma aminoacizii.
Dezaminarea hidrolitic prin care se rupe legtura C-N cu ajutorul apei i se formeaz
hidroxiacizi i amoniac:
H2O
R - CH - COOH R - CH - COOH
NH2 OH
aminoacid NH3 hidroxiacid
Dezaminarea reductiv, care const n eliminarea gruprii amino ca urmare a reaciei cu

hidrogenul molecular. n aceste condiii se formeaz acizi carboxilici i amoniac, conform reaciei:
H2
R - CH - COOH
Dezaminarea intramolecular are loc Rf-CH
r 2 -participarea
COOH apei, a oxigenului sau a
NH2
hidrogenului. Se formeaz un acid nesaturat NH
i amoniac:
aminoacid 3 acid carboxilic
R - CH2 - CH - COOH R - CH CH - COOH

NH2 acid carboxilic
NH3 nesaturat
13.1.2.2. Transaminarea aminoacizilor

Procesul de transaminare deine un rol major n cadrul metabolismului aminoacizilor att n
cile anabolice ct i n cele catabolice.
Indiferent de prima etap de transaminare, acceptorul final al gruprii amino a majoritii
aminoacizilor l reprezint acidul -cetoglutamic, care se transform n acid glutamic.
Reacia de transaminare este reversibil aa c, n funcie de condiii i de nevoi ea este
utilizat i pentru sinteza aminoacizilor din cetoacizi i acid glutamic.
13.1.2.3. Decarboxilarea aminoacizilor. Un alt mecanism de degradare a aminoacizilor l

constituie decarboxilarea. Acest proces are loc n esuturile animalelor i plantelor, precum i la
microorganisme. Decarboxilarea aminoacizilor conduce la formarea de CO2 i anume, dup
schema:
R - CH - COOH R - CH2 - NH2

NH2
CO2 amin biogen
aminoacid
13.1.2.4.Determinarea componentei ternare. Din dezaminarea direct sau din transaminarea

cuplat cu dezaminarea aminoacizilor rezult un cetoacid i amoniac.
Cetoacizii rezultai pot lua ci variate de transformare, n funcie de necesitile organismului la
un moment dat.
13.1.2.5. Destinaia amoniacului. Amoniacul rezultat n organism ca urmare a procesului de

dezaminare suferit de aminoacizi servete n primul rnd n biosinteza de noi aminoacizi i compui
cu azot. Excesul de amoniac fiind toxic pentru celule este fixat de organism sub form de:
a) amide ale aminoacizilor dicarboxilici (glutamina, asparagina);
b) sub form de uree;
c) sub forma altor compui cu azot (creatina, n organismul
animal, sruri de amoniu, n plante).
13.2. METABOLISMUL PROTEINELOR

13.2.1. Biosinteza proteinelor n ribozomi
Biosinteza proteinelor constituie unul din cele mai importante procese biologice datorit
dinamicii cu care se realizeaz i mai ales semnificaiei majore pe care o reprezint pentru toate
organismele, indiferent de gradul lor de organizare. Avnd ca punct de plecare aminoacizii liberi,
aceast sintez complex este condiionat de participarea acizilor nucleici (DNA i RNA). Locul
de biosintez al proteinelor l constituie ribozomii.
ntr-o celul, DNA este purttorul informaiei genetice, deci a totalitii caracterelor ereditare
specifice, care se transmit de la generaie la generaie. Aceast informaie coninut n DNA se
traduce ntr-un organism viu, n biosinteza de proteine structurale care constituie suportul material
al vieii unui organism, i de proteine funcionale (hormoni, enzime etc) ce asigur desfurarea
adecvat a tuturor proceselor care au loc n organismul respectiv. Deosebirea dintre diferitele tipuri
de proteine sintetizate n organism este datorat genelor.
Genele reprezint fragmente ale moleculei de DNA cu rol fundamental n transmiterea
caracterelor ereditare. Fiecare gen determin (codific) sinteza unei anumite proteine, iar sinteza
fiecrui lan polipeptidic constituent al proteinei se realizeaz sub aciunea unor subuniti ale genei
numite cistroni.
Totalitatea posibilitilor de biosintez ale diferitelor proteine pe care le are o anumit celul
constituie genotipul celulei respective.
Secvena aminoacizilor existeni n constituia lanurilor polipeptidice ale proteinelor este
indicat de succesiunea bazelor azotate de pe o caten a helixului de DNA, adic de codul genetic.
Codul genetic. n structura moleculei de DNA, prin intermediul celor patru baze azotate
constitutive: adenina, guanina, citozina i timina, este inclus i codificat informaia ereditar.
Ordinea riguroas n care se afl cele patru baze azotate dintr-o anumit zon a DNA este copiat
ntocmai i transmis celor trei tipuri de RNA; dintre acetia, m-RNA joac rolul esenial n
ordonarea aminoacizilor n lanul polipeptidic ce urmeaz s se sintetizeze. Pentru codificarea unui
aminoacid este necesar unitatea format din trei nucleotide, numit codon (triplet). Prin
combinarea cte trei a celor patru nucleotide rezult c sunt posibili 64 codoni (43=64) care
formeaz codul genetic.
n structura genei i a cistronului etc. stabilit o succesiune precis de codoni. Aceast
succesiune determin exact locul, respectiv secvena aminoacizilor n lanul polipeptidic. Cei 64
codoni teoretic posibil reprezint 64 posibiliti de a determina locul celor 20 aminoacizi frecvent
ntlnii n structura proteinelor.
Descifrarea complet a codului genetic s-a datorat n mare msur lucrrilor lui M.W.
Nirenberg, H.G.Khorane, etc. care au precizat structura codonilor corespunztori anumitor
aminoacizi.
Astfel, codonul UUU, determin includerea n lanul polipeptidic a fenilalaninei; codonul
GAU corespunde acidului aspartic. Structura complet a codului genetic are aspectul urmtor:
Al doilea nucleotid al codonului

U C A G
UUU UCU UAU UGU U
UAC
U UUC UCC UGC C
UAA
UUA UCA UGA A
UAG
UUG UCG UGG G
Al treilea nmucleotid al codonului

Primul nucleotid al codunului
CUU CCU CAU CGU U
C CUC CCC CAC CGC C

CUA CCA CAA CGA A
CUG CCG CAG CGG G
A AUU ACU AAU AGU U

AAC
AUC ACC AGC C
AAA
AUA ACA AGA A
AAG
AUG ACG AGG G
G GUU GCU GAU GGU U
GCC
GUC GAC GGC C
GCA
GUA GAA GGA A
GCG
GUG GAG GGG G
Codul genetic
Fiecare codon corespunde unui aminoacid, ns unul i acelai aminoacid poate fi codificat
de mai muli codoni (2-6 codoni). Doi aminoacizi triptofanul i metionina au cte un singur codon.
Fiecare din cei 61 codoni codific anumii aminoacizi iar trei codoni(UAA, UAG. UGA) nu
codific nici un aminoacid, ndeplinind funcia de codon-stop, care au rolul de a ncheia sinteza
lanului polipeptidic, oprind alungirea n continuare a acestuia.
Codul genetic este universal; indiferent de gradul de organizare a organismului-pluricelular,
monocelular-aminoacizii sunt codificai dup aceeai schem, aceleai triplete.
Informaia genetic coninut n DNA nuclear este transcris n secvenializarea
nucleotidelor din m-RNA i apoi este tradus n secvenializarea specific aminoacizilor asamblai
n vederea formrii unei catene polipeptidice, n cadrul procesului de biosintez a proteinelor.
Transcrierea informaiei genetice. Moleculele de DNA care poart informaia genetic, au
mas molecular mare, stabilitate chimic i metabolic. Aceasta le mpiedic s prseasc nucleul
celular i participe n mod nemijlocit la sinteza proteinelor. n nucleu ns, informaia genetic
coninut n DNA este trecut (renscris) codificat n molecula de m-RNA.
Procesul de transcriere ncepe prin desfacerea helixului de DNA dublu catenar n catenele
componente. Una din aceste catene, i anume cea mai bogat n baze pirimidinice, servete ca
matri pentru biosinteza unui m-RNA.
Sub aciunea transcriptazei, pe o poriune a catenei matri se formeaz m-RNA care transcrie n
structura sa informaia preluat de pe DNA. Aceast transcriere se realizeaz prin copierea riguros
complementar n m-RNA a secvenei de baze azotate, respectiv a secvenei de codoni, de pe catena
matri de DNA. RNA-ul mesager are compoziie care reflect compoziia DNA-ului cu deosebirea
c uracilul nlocuiete timina, iar riboza-dezoxiriboza. Transcrierea sau citirea informaiei
genetice se produce, de la extremitatea 3-OH spre extremitatea 5-fosfat a catenei DNA. Catena de
m-RNA se formeaz de la 5-fosfat spre 3-OH.
RNA_ul mesager care a copiat informaia genetic din DNA, este trecut din nucleu n citoplasm
unde se ataeaz la ribozomi. Prin ataarea m-RNA-ului la mai muli ribozomi se formeaz
poliribozomi.
Informaia genetic, exprimat prin succesiunea codonilor din m-RNA, este citit la nivelul
ribozomilor, la locul de biosintez a catenei polipeptidice. n acelai loc t-RNA transport din
citoplasm aminoacizii ce urmeaz s intre n structura proteinelor.
Traducerea informaiei genetice (sinteza proteinelor)
Conform secvenei codonilor din m-RNA, pe ribozomi se produce unirea aminoacizilor
transferai din citoplasm, cu formare de legturi peptidice. Acest proces poart denumirea de
traducere (translaie) i reprezint de fapt sinteza moleculelor de protein caracterizat printr-o
secven specific a aminoacizilor. Sinteza proteinelor are loc numai pe ribozomii activi, adic
ribozomii care conin pe lng RNA-ribozomal i RNA-mesager. Fiecare ribozom activ
sintetizeaz o protein specific cu o anumit structur.
Schematic, fazele ce conduc la sinteza proteinelor pot fi redate astfel:
DNA RNA Proteine
Replicare Transcriere Translatie
Succesiunea fazelor care realizeaz transferul informaiilor n sensul DNARNA-protein

reprezint aa numita dogm a biologiei moleculare.
n sinteza proteinelor se disting patru etape importante:
1. Activarea aminoacizilor;
2. Iniierea biosintezei lanului polipeptidic;
3. Elaborarea lanului polipeptidic;

4. Terminarea sintezei i desprinderea lanului polipeptidic de pe ribozom.
Activarea aminoacizilor. Sinteza proteinelor are loc pe suprafaa ribozomilor din aminoacizi
activai care vin din citoplasm. Activarea aminoacizilor decurge cu participarea ATP-ului i a unei
enzime specifice numit aminoacil-t-RNA-sintetaza (ligaz).
13.2.2. Catabolismul proteinelor
Proteinele din organismele vii sunt ntr-o continu degradare i rennoire ca urmare a unui
schimb continuu cu mediul extern. Procesul de catabolizare a proteinelor este realizat prin hidroliz
de ctre numeroase proteaze intracelulare, caracteristice tipului de organism i care se afl din
abunden n lizozomi.
Sub aciunea acestor proteaze, proteinele sunt catabolizate treptat cu formarea unor compui
intermediari cu structuri din ce n ce mai simple. n final se obin aminoacizi liberi.
Proteine Albumoze Peptone Polipeptide Oligopeptide Aminoacizi
n organismele vegetale se gsesc proteaze (papaine) n semine i organele plantelor.
Activitatea lor i deci catabolimul proteinelor, crete n mod considerabil n timpul germinrii
seminelor. Ca urmare a acestui proces se formeaz aminoacizi liberi care servesc la sinteza de
noi proteine n plantul. Acetia pot fi, de asemenea, catabolizai pn la amoniac, dioxid de
carbon i ap, pe una din cile specifice descrise anterior.
n organismele animale, procesul de degradare a proteinelor tisulare decurge sub aciunea
proteazelor endocelulare denumite catepsine. Acestea un pH optim de 4-5, ns sunt descrise i
catepsine cu pH optim 3,7 i 11. Aminoacizii rezultai sunt, de asemenea, utilizai fie pentru
sinteza de noi proteine, fie sunt oxidai pn la compui simpli care sunt eliminai din organism.
Concomitent cu formarea acestor compui simpli, catabolizarea proteinelor produce i energie.
Prin oxidarea n bomba calorimetric, 1g proteine formeaz 4,1 Kcal.

Curs Biochimie

Încărcat de

Informații document

Drepturi de autor

Formate disponibile

Partajați acest document

Partajați sau inserați document

Opțiuni de partajare

Vi se pare util acest document?

Este necorespunzător acest conținut?

Drepturi de autor:

Formate disponibile

Curs Biochimie

Încărcat de

Drepturi de autor:

Formate disponibile

UNIVERSITATEA DUNREA DE JOS, GALAI

Prof. Dr. ing. RODICA SEGAL

n ansamblul disciplinelor care contribuie la formarea specialistului pentru industria

1. COMPOZIIA CHIMIC I ORGANIZAREA MATERIEI VII

1.1. COMPOZIIA CHIMIC GENERAL A ORGANISMELOR

C atalitice (o ligo elemente)

Ierarhia organizrii moleculare a organismelor vii

Rezult c, proteinele, lipidele i glucidele formeaz principalele trei categorii de constitueni

Indivizi Populaii Specii Ecosisteme

Compui intermediari Riboza

1.2. RELAIA BIOMOLECULE STRUCTUR CELULAR

Biomoleculele reprezint compuii care particip la organizarea i funcionarea celulelor.

Descrierea celulei tipice

n lumea vieuitoarelor se pot distinge dou scheme fundamentale de organizare celular i

b) citoplasma care conine numeroase organite i

2.1. ASPECTE GENERALE

2.2. MONOZAHARIDE ( MONOGLUCIDE)

2.2.1. Proprieti structurale

2.2.2. Izomeria monozaharidelor

Numrul stereozimerilor pentru un anumit compus este egal cu 2n, unde n

Izomeria . Formele ciclice ale monozaharidelor

n felul acesta, glucoza formeaz semiacetali intramoleculari stabili cu gruparea hidroxil de la

n felul acesta, -D-glucoza reprezint de fapt -D-glucopiranoz , iar -D-glucoza este -

Prin urmare, formula de perspectiv a glucozei furanozice va avea urmtorul aspect:

2.2.3. Proprietile fizice ale monozaharidelor

2.2.4. Proprietile chimice ale monozaharidelor

COOH CHO COOH

Prin reducerea monozaharidelor se formeaz polialcooli. Astfel, prin reducerea D-

Reprezentani mai importani ai monozaharidelor

triozele sau tetrozele, apar doar ca produi intermediari n procesele metabolice.

2.3.1. Oligoglucide (oligozaharide)

Oligoglucidele se caracterizeaz printr-o mas molecular relativ mic, se solubilizeaz bine n

Maltoza Trehaloza Celobioza

Glucoz Glucoz Glucoz Glucoz Glucoz Glucoz

-glucopiranoz i o molecul de -fructofuranoz.

Triglucidele (trizaharide) reprezint glucide formate din trei resturi de monozaharid.

Glicogenul este un polizaharid care se gsete n esuturile organismelor animalelor i omului, n

COOCH3 COOCH3 COOCH3 COOCH3 COOCH3

Substanele pectice au un rol important n timpul maturizrii, pstrrii i prelucrrii industriale a

2.3.2.3. Polizaharide ce conin aminozaharuri

3.1. ASPECTE GENERALE

n funcie de constituenii lor fosfolipidele i glicolipidele sunt de mai multe tipuri.

3.2. ACIZII GRAI

stearic CH3 (CH2)16 COOH 18:0

arahic CH3 (CH2)18 COOH 20:0

behenic CH3 (CH2)20 COOH 22:0

lignoceric CH3 (CH2)22 COOH 24:0

palmitoleic CH3 (CH2)5 CH CH (CH2)7 COOH

3.3. Lipide simple

CH2 O CO (CH2)7 CH CH (CH2)7 CH3 CH2 O CO (CH2)16 CH3

3.3.1.2. Proprietile fizice ale triacilglicerolilor

3.3.1.3. Proprietile chimice ale triacilglicerolilor

CH2 O CO R1 R1 COOH CH2 OH

CH2 O CO R1 R1 COO - CH2 OH

CH2 O CO (CH2)7 CH CH (CH2)7 CH3 CH2 O CO (CH2)16 CH3

Halogenarea gliceridelor saturate Datorit prezenei dublelor legturi n moleculele acizilor

b) formarea unor compui oxigenai stabili ca acidul monohidroxistearic sau acidul

3.4. LIPIDE COMPLEXE

3.4.1. Fosfolipide ( fosfatide)

3.4.2.2. Gangliozide. Reprezint un grup de substane cu structur complex. Sunt compui cu

4.1. ASPECTE GENERALE. CLASIFICARE

constitueni, ca i a existenei unor compui de natur neprotidic n structura unor proteine,

4.2.1. Aminoacizi existeni n proteine

Aminoacizi neeseniali i eseniali. n organismul majoritii animalelor i al omului se