Biochimie 
 
curs 

AMG 
AN I, SEM I 
MDV

1
 C1 - Introducere în biochimie

Biochimia este ştiinta modernă care studiază materia vie şi procesele specifice
acesteia sub raportul compozitiei, tipului, structurii moleculare, asamblării şi corelatiilor
biomoleculelor componente, precum şi al proceselor de biosinteză şi biodegradare prin care
se generează şi se consumă energia necesară vietii.
Organismele vii au luat naştere din substanţe organice care s-au format din substanţe
anorganice în anumite condiţii favorabile unor astfel de transformări.
Compoziţia chimică generală a organismelor vii:
1. Bioelemente
a. Plastice: nemetale: C, O, H, N, S, P, Cl
metale: Na, K, Ca, Mg
b. Oligoelemente (nemetale, metale): Fe, Co, Mn, Cu, Zn, Mo, I, Br, F, B
2. Biomolecule
a. Organice (Rol plastic şi energetic, Rol catalitic, Rol informaţional)
b. Anorganice (apa si saruri minerale)
Bioelemente
Din cele cca. 100 elemente chimice întâlnite în litosferă şi atmosferă, un număr relativ
mic participă la alcătuirea materiei vii. Acestea se numesc bioelemente. Deşi numărul
bioelementelor se ridică la 50, distribuţia lor este foarte diferită.Elementele care se găsese în
cantitate mai mare în organismele vii sunt numite şi bioelemente plastice sau
macrobioelemente, ele reprezentând 99% din totalul bioelementelor. Ele includ nemetalele:
oxigen, carbon, hidrogen, azot, fosfor, sulf, clor şi metalele: calciu, magneziu, sodiu şi
potasiu. Acestea reprezintă componenţii principali care participă la edificarea structurilor
diferitelor substanţe din organism. Dintre bioelementele plastice: O, C, H, N reprezintă 96 %
din masa celulelor.
Oligoelementele (microelementele) se găsesc în cantităţi extrem de mici, sub 0,01%,
sau chiar în urme şi sunt inegal răspândite în diferite ţesuturi. Din categoria microelementelor
notăm: florul (F). bromul (Br), iodul (I), borul (B), fierul (F) zincul (Zn), cuprul (Cu),
cobaltul (Co), molibdenul (Mo), vanadiul (V), manganul (Mn). Ele nu participă efectiv la
constituţia celulelor, însă deţin un rol important, intrând în constituţia chimică a unor
biomolecule ca enzime: (Zn, Co, Mn, Cu), hormonii (I), vitamine (Co), hemoglobină (Fe).
Lipsa acestora din organismul animal produce anumite dereglări biochimice şi tulburări
fiziologice. La alcătuirea materiei vii participă cu preponderenţă elemente cu masa atomică
mică (H, C, N, O). Dintre acestea atomul de carbon prezintă o poziţie deosebită.
Biomoleculele organice conţin în mod obligatoriu atomi de carbon pe care sunt grefaţi ceilalţi
atomi sau grupări de atomi.
Biomolecule. Compoziţia biochimică a organimelor vii
Biomoleculele sunt în majoritatea lor substanţe organice din grupa glucidelor,
protidelor ,lipidelor şi anorganice, ca apa şi diferite săruri minerale. În cantitate mai mică se
găsesc şi alte substanţe organice dar varietatea acestora este mult mai mare în plante decât în
animale. În organismele animale predomină protidele şi lipidele, pe când în plante predomină
glucidele.
Biomoleculele anorganice
​Apa este substanţa anorganică indispensabilă vieţii tuturor organismelor vii. Ea reprezintă
aproximativ 60% din masa corporală a animalelor. Continutul în apă variază în limite destul
de restrânse pentru diferite specii, însă conţinutul acesteia în diferite organe şi ţesuturi variază
în limite foarte largi. În ceea ce priveşte distribuţia apei în organismele animale se disting
două compartimente:

2
1. compartimentul intracelular cuprinde apa de constituţie (legată). Aceasta ia parte la
constituţia celulelor, la imbibiţia sistemelor coloidale şi la hidratarea diferiţilor ioni sau
molecule din interiorul celulei;
2. compartimentul extracelular cuprinde apa liberă. Aceasta este prezentă în sânge şi în
lichidul lacunar (lichid interstiţial şi limfă). Originea apei în organism poate să fie exogenă
provenind din alimentaţie sau endogenă provenind în urma reacţiilor de oxidare de la nivelul
celulei. Cantitatea de apă din organismul animal este strict reglată, excesul fiind eliminat prin
urină, fecale, transpiraţie.
Sărurile minerale. Corpul animalelor conţine 3-5% substanţe minerale dintre care
4/5 se găsesc în schelet, iar restul în muşchi şi în celelalte ţesuturi. Sărurile minerale sunt
reprezentate de cloruri, fosfaţi, azotaţi, carbonati de sodiu, potasiu, calciu, magneziu. Sărurile
solubile se găsesc fie dizolvate în lichidele biologice şi în mediul apos al celulei, fie
combinate cu proteinele din citoplasmă. Sărurile insolubile sunt prezente în schelet şi în dinţi.
Ionii proveniţi prin disocierea sărurilor se pot adsorbi pe suprafaţa micelelor coloidale
determinând încărcarea electrieă a acestora sau intervin într-o serie de reacţii biochimice.
Unii ioni intervin în reglarea presiunii osmotice şi în permeabilitatea celulară. 0 serie de
săruri solubile funcţionează ca sisteme tampon contribuind la menţinerea şi reglarea
echilibrului acido-bazic. Prezenţa unor ioni este indispensabilă pentru activitatea unor enzime
sau hormoni.
Biomolecule organice, care intra în alcătuirea organismelor animale reprezintă 35- 40% din
masa acestora. Principalele categorii de biomolecule sunt protidele, lipidele, glucidele, acizii
nucleici, enzimele, vitaminele, hormonii, compuşii macroergici etc.
Biomoleculele organice îndeplinesc în organismele animale diferite roluri şi anume:
- protidele, lipidele şi unele glucide îndeplinesc rol plastic (structural) deoarece participă la
alcătuirea edificiului celular, a membranelor celulare şi formaţiunilor subcelulare;
- enzimele au rol catalitic, participând la reglarea reacţiilor biochimice necesare activităţii
organismelor vii, făcând posibilă desfăşurarea acestora în condiţii compatibile cu viaţa;
- glucidele şi lipidele îndeplinesc rol energetic, deoarece fiind supuse unor procese de
degradare eliberează energia necesară funcţiilor vitale ale celulei; energia eliberată poate fi
stocată sub formă de energie chimică în anumite molecule (substanţe macroergice);
- acizii nucleici îndeplinesc rol informaţional prin stocarea, transmiterea şi exprimarea
informaţiei ereditare;
- vitaminele şi hormonii îndeplinesc rol de reglare a diferitelor procese biochimice.
Biomoleculele în funcţie de gradul lor de complexitate se împart în:
- precursori chimici, care au molecule simple, masă moleculară mică, iar prin diferite procese
biochimice se transformă în biomolecule. Aceştia sunt: CO2, NH3, H2O, O2;
- metaboliţi intermediari, ce rezultă în urma proceselor metabolite, sunt biomolecule cu masa
moleculară mică (30-150):acid acetic,acid lactic,acid propionic,glicerol,baze azotate;
-componente moleculare de bază (aminoacizi, monoglucide, acizi graşi, mononucleotide)
reprezintă biomolecule cu masă moleculară mai mare decât a metaboliţilor intermediari;
-biomacromoleculele sunt molecule gigant (proteine, acizi nucleici; poliglucide, complexe
lipidice), din policondensarea de componente cu structuri simple (M = 103 -109);
- complexe supramoleculare (complexe enzimatice, nucleoproteide, ribozomi, etc.),
provenind din asocierea macromoleculelor (M = 106 -109). Prin ansamblarea acestor
complexe rezultă formaţiuni intracelulare (nucleu, mitocondrii, lizozomi etc.).
Legăturile chimice ale biomoleculelor.
Proprietăţile biomoleculelor depind de natura atomilor care le alcătuiesc, de modul cum
aceştia sunt legaţi între ei precum şi de influenţele reciproce ale unui atom asupra altuia.

3
 Cunoaşterea naturii legăturilor chimice a fost posibilă datorită teoriei electronice moderne
şi a mecanicii cuantice. Legătura chimică exprimă forţa care leagă atomii sau grupările de
atomi într-o moleculă.
Funcţionarea sistemelor biochimice implică existenţa unor tipuri variate de legături
chimice între elementele ce formează diferiţi compuşi chimici. Elementele chimice nu pot
exista în stare liberă în natură (cu excepţia gazelor rare), ele tind să-şi stabilească o
configuraţie electronică stabilă (dublet sau octet).
Legăturile chimice care se întâlnesc în biomolecule sunt: legături covalente, coordinative şi
electrovalente.
De asemenea, se pot stabili şi interacţiuni între biomolecule, reprezentate de: legăturile de
hidrogen şi forţele Van der Waals.
Apa ca solvent şi mediu de reacţie.
Apa îndeplineşte în organism mai multe roluri:
- structural, participând la constituţia celulei şi la formarea coloizilor celulari;
- solvent pentru substanţe organice şi anorganice;
- mediu al reacţiilor biochimice ce stau la baza vieţii;
- mediu de vehiculare a diferiţilor metaboliţi în organism;
- generator de ioni de H+ şi HO- necesari pentru menţinerea pH-ului la limite constante şi
pentru cataliza enzimatică;
- participant direct a reacţiilor de hidratare, hidroliză şi de oxidare;
- termoreglator pentru menţinerea în limite normale a temperaturii organismului, prin procese
de evaporare la nivelul pielii şi prin transpiraţie.
Cantitatea de apă din organism este reglată metabolic prin două mecanisme, care menţin
volumul constant al acesteia şi anume: setea, care dictează o creştere a consumului de lichide
şi activitatea rinichilor, care conservă apa sau o elimină după necesităţi.

C2 - Glucide

Glucidele sunt compuși care conțin o grupare de tip carbonil și mai multe grupări
hidroxil astfel glucidele sau zaharurile sunt compuși polihidroxicarbonilici și derivatii
acestora. In funcție de comportarea la hidroliza glucidele se împart in monozaharide sau oze
care sunt nehidrolizabile și glicozide sau ozide care sunt hidrolizabile.
1. Monozaharidele
-sunt cele mai simple glucide si au formula moleculara (CH​2​O)​n motiv pentru care se mai
numesc si hidrati de carbon
-clasificarea se poate face in functie de :
- numarul de atomi de carbon se clasifica în trioze(n=3), tetroze(n=4), pentoze(n=5),
hexoze(n=6), heptoze (n=7)
- tipul gruparii carbonilice in aldoze (monozaharide cu grupare de tip aldehidic) și
cetoze(monozaharide cu grupare de tip cetonic)
-nomenclatura: in general terminatia conventionala pentru aldoze este –oza (ex. tetroza) iar
pentru cetoze este –uloza(ex tetruloza) sau se poate adauga prefixul aldo/ceto la
denumire,indicand si numarul atomilor de carbon
-izomerii optici:
Stereoizomerii sunt izomerii care difera prin:
a. conformatia spatiala = izomeri de configuratie
b. comformatie = izomeri de conformatie

4
 Izomeria optica este un tip de izomerie de configuratie aparuta ca urmare a prezentei in
molecula a cel putin un atom de carbon asimetric = centru de chiralitate care poate exista in
doua configuratii nesuperpozabile aflate in relatie obiect-imagine in oglinda
Carbonul asimetric sau carbonul chiral este un atom de carbon ale carui covalente sunt
satisfacute cu patru substituenti diferiti si carbonul asimetric poate avea doar configuratia sp​3
in cazul celorlalte hibridizari neputandu-se indeplini conditia de patru substituenti diferiti.
Enantiomerii sunt izomerii optici care difera prin configuratia tuturor celor n atomi de C
asimetrici din molecula iar epimerii difera doar prin configuratia unui atom de C asimetric.
Diastereoizomerii difera prin configuratia a n-1 atomi de C asimetrici.
Numarul total de izomeri optici posibili ai unui compus continand n atomi de carbon
asimetrici este 2​n
O aldoza cu n atomi de carbon are n-2 atomi de carbon asimetrici iar o cetoza cu n atomi de
carbon are n-3 atomi de carbon asimetrici
Monozaharidele se clasifica in functie de configuratia atomului de carbon asimetric cel mai
indepartat de grupa carbonilica in doua serii sterice:
a. seria sterica D
-contine monozaharidele care au configuratia atomului de arbon asimetric cel mai indepartat
de grupa carbonil identica cu cea a carbonului asimetric din D-glicerinaldehida
b. seria sterica L
-contine monozaharidele care au configuratia atomului de arbon asimetric cel mai indepartat
de grupa carbonil identica cu cea a carbonului asimetric din L-glicerinaldehida
Monozaharidele din seria L sunt enantiomerii monozaharidelor din seria D
Notatiile L si D nu au legatura cu cuvintele dextrogir si levogir pentru ca nu exista legatura
intre configuratia atomului de C asimetric si sensul in care este rotit planul luminii polarizate.
Astefel monozaharidele naturale apartin seriei D si D(+)-glucoza este dextrogira iar D(-)
fructoza naturala este levogira de aceea se numeste si levuloza.
Izomeria aldoze cetoze : aldozele si cetozele care contin acelas numar de atomi de carbon
sunt izomere de functiune
Structurile Fischer sunt structurile de proiectie care nu tin cont de distantele reale
interatomice si pot fi ciclice sau aciclice
Structuri Haworth sunt structurile ciclice care tin cont de distantele reale interatomice
determinate experimental prin metoda de difractie a razelor X.
Monozaharidele exista de regula in forma ciclica rezultata in urma unei reactii de ciclizare
intramoleculara in care gruparea carbonil a reactionat cu o gruparea hidroxil din aceeasi
molecula.
Reactii de aditie intramoleculara cu generarea celor doi anomeri = reactia de ciclizare
Structuri ciclice (piranozice şi furanozice)
- exista doua tipuri de structuri ciclice: piranoze - cicluri de 6 atomi de carbon in general
preferate de aldoze si furanozice cicluri de 5 atomi de carbon in general preferate de pentoze
si cetoze.
Preferinta pentru o structura sau alta depinde de mai multi factori : tipul
monozaharidului,pH-ul mediului, temperatura,solvent,compusul in care este incorporat
monozaharidul respectiv.
De exemplu fructoza din zaharoza este fructo-furanoza iar fructoza libera in solutie este
fructopiranoza.
Reguli de scriere a structurilor ciclice:
1. ciclurile furanozice si piranozice sunt poligoane regulate , perpendiculare pe planul hartiei.
2. substituentii care se gasesc in formulele de proiectie in dreapta catenei de atomi de C se
figureaza in formulele Haworth sub planul ciclului iar cele din stanga deasupra planului

5
In urma reactiei de ciclizare atumul de carbon carbonilic devine asimetric si astfel va genera
o preche de izomeri optici numiti anomeri α si β si hidroxilul nou aparut care se leaga de
fostul atom de carbon carbonilic = atom de carbon anomeric se numeste hidroxil glicozidic.
Anomerul α are hidroxilul glicozidic de aceeasi parte cu oxigenul din ciclu in formula de
proiectie Fisher sau dedesubtul planului in formula Haworth iar anomerul β are hidroxilul
glicozidic de parte opusa fata de oxigenul din ciclu in formula de proiectie sau deasupra
planului in formula Haworth
In solutie anomerii se interconvertesc iar mutazele acelereaza interconvertirea.

Proprietatile fizico-chimice ale monozaharidelor

Monozaharidele prezinta urmatoarele proprietati chimice:
1. reducerea gruparii carbonil cu formare de alcooli
( D-sorbitol in cazul glucozei si D-sorbitol si D-manitol in cazul fructozei)
2. oxidarea la gruparea carbonil a aldozelor duce la acizi aldonic ( ex ac gluconic ptr glucoza)
si oxidarea gruparii alcool primar din pozitie termila a aldozelor duce la formarea de acizi
uronici (ex ac glucuronic din glucoza)
3. condensarea gruparii carbonil cu grupari amino duce la formarea unor compusi de tip baza
Schiff
4. esterificarea cu acid fosforic este o etapa din metabolizarea glucidelor fiind esentiala
pentru mentinerea glucidelor in interiorul celulei ( de exemplu glucoza poate traversa
membrana celulara insa glucozo-6-fosfatul nu o poate traversa datorita sarcinilor electrice
negative)
5.formarea glicozidelor

Derivaţi ai monozaharidelor
1. aminozaharuri
-sunt derivat ai monozaharidelor in care o grupare hidroxil de regula din pozitia 2 este
inlocuita cu o grupare amino
-exemple de hexozamine: glucozamina , galactozamina, manozamina
2. acidul neuraminic
-este rezultat din condensarea unei molecule de manozamina cu o molecula de acid piruvic
-acilarea NA duce la N-acilderivati numiti acizi sialici (exemplu de acid sialic este ac N acetil
neuraminic NANA constituent al glicoproteinelor)
3. dezoxizaharuri
-sunt derivati ai monozaaharidelor in care o grupare –OH a fost inlocuita printr-un hidrogen
-exemplu: β-2dezoxi-D-riboza din structura ADN si β-L-fucoza din glicoproteine
4. Glicozide
-sunt compusii in care gruparea hidroxil glicozidic a unei monozaharide a reactionat cu un alt
compus care poate fi tot o monozaharida iar daca nu este tot o monozaharida se numeste
aglicon care poate fi un alcool, sterol, fenol, baze nucleotidice etc.Legătura glicozidică este
legatura nou formata si se formeaza prin condensarea a cel putin doua monozaharide.
Legatura O-glicozidica se mai poate numi monocarbonilica sau dicarbonilica daca la
formarea legaturii participa doua grupari –OH glicozidice.Reactia poate avea loc fie cu o alta
grupare –OH rezultand O-glicozide fie cu o grupare amino rezultand N-glicozide

Dizaharidele
- fac parte din categoria O-glicozidazelor si contin doua reziduuri de monozaharide care se
pot lega intre ele in doua feluri:
- prin legatura monoglicozidica = monocarbonilica la formarea careia au contribuit si grupare
–OH glicozidic si

6
o grupare –OH de tip alcool rezultand dizaharide reducatoare care pastreaza proprietatile
reducatoare ale monozaharidelor din care provin
-exemplu : maltoza(glucoza+glucoza) –se formeaza prin hidroliza amidonului , celobioza
rezulta din hidroliza celulozei si lactoza se gaseste ca atare in lapte
- prin legatura diglicozidica = dicarbonilica la formarea careia au contribuit 2 grupari –OH
glicozidice
rezultand dizaharide nereducatoare care nu mai au proprietatile reducatoare ale
monozaharidelor din care provin
-exemplu zaharoza se gaseste ca atare in trestia de zahar,sfecla de zahar,melasa
Polizaharide
Homopolizaharide (glicogen, amidon, celuloză)
Amidonul
-polizaharid existent stric in regnul vegetal
-unitatea structurala este α-D-glucopiranoza
-este alcatuit din amiloza = structura liniara formata doar din resturi de α-D-glucopiranoza
legate strict prin legaturi 1-4 si amilopectina = structura ramificata formata din resturi de
α-D-glucopiranoza legate atat prin legaturi 1-4 cat si prin legaturi 1-6
Celuloza
- polizaharid existent deasemenea in regnul vegetal
-unitatea structurala este β-D-glucopiranoza
-are structura liniara , resturile de glucoza fiind legate prin legaturi β 1,4 glicozidice
-face parte din categoria fibrelor alimentare care nu pot fi digerate in intestin si se elimia ca
atare
Glicogenul
- polizaharid existent stric in regnul animal
-are structura asemanatoare amilopectinei dar mult mai ramificata,formata din lanturi care
contin glucoza , majoritatea lanturilor – cu exceptia celor de la periferie – prezentand cate
doua ramificatii , lanturile fiind dispuse in 12 straturi concentrice iar molecula are 21 nm
diametru
-prezinta un capat reducator –cel cu gruparea OH glicozidica libera si mai multe capete
nereducator –care devin active in cursul sintezei/degradarii glicogenului = la nivelul acestor
capete se adauga sau se elibereaza glucoza
-se depoziteaza in ficat si muschi
-glucoza rezultata din degradarea glicogenului hepati este exportata in sange pentru a fi
folosita drept combustibil de tesuturile extrahepatice in timp ce la nivel muscular este folosita
strict pentru nevoile locale
Heteropolizaharide (glicozaminoglicani)
Glicozaminoglicanii GAG sunt mucopolizaharide sau heteropilizaharide formate din unitati
dizaharidice repetitive alcatuite dintr-un aminozahar si un acid uronic exceptand keratan
sulfatul care contine D galactoza in loc de acid uronic
-toate unitatile dizaharidice sunt sulfatate cu exceptia acidului hialuronic
-proteoglicanii (component structural principal al tesutului conjunctiv)sunt GAG-uri atasate
covalent de o molecula proteica si au drept componenta principala glucidele
-exemple de GAG: acidul hialuronic,
condroitin-4-sulfatul,heparina,dermatan-sulfatul,heparan-sulfatul,keratan-sulfatul
-proprietati generale ale GAG
1. au numar mare de grupe functionale polare care atrag atrag apa la suprafata lantului de
GAG imprimaindu-i caracter puternic hidrofil si de aceea GAG au rol de lubrifiere si de
tamponare mecanica

7
2. se leaga de proteine printr-o legatura O-glicozidica si mai rar N-glicozidica iar acidul
hiauronic nu se leaga covalent de proteina
3. au asezare spatiala ordonata formand agregate supramoleculare (heteroagregate din 2 GAG
diferiti sau homoagregate dintr-un singur GAG) prin asociere in structuri secundare si tertiare
prin legaturi de hidrogen

Rolurile proteoglicanilor si GAG

- sunt componente structurale majore ale matricei extacelulare
- Interactioneaza specific cu colagenul, elastina si alte proteine din matrice
- Datorita compozitiei lor polianionice leaga cationi
- Contribuie la turgescenta caracteristica a unor tesuturi
- Joaca rol de ​site​ in matricea extracelulara
- Inlesnesc migrarea celulara(ac.hialuronic)
- Sunt componente ale membranelor plasmaticela nivelul carora pot actiona ca receptori si
participa la adeziunea celulara precum si la interactiile celula-celula (heparan sulfat)
- Determina schimburi selective la nivelul glomerulului renal (heparan sulfat)
- Permit compresabilitatea cartilajelor(ac.hialuronic, condroitin sulfati)
- Anticoagulant (heparina)
- Asigura transparenta corneala (keratan sulfatul si dermatan sulfatul)joaca rolul de
component structural in sclera (dermatan sulfatul)

C3 - Metabolism

A. METABOLISMUL GLUCIDIC
Digestia şi absorbţia glucidelor
Aproximativ 50% din caloriile preluate zilnic de organism sunt furnizate de glucide: amidon
(160 g), zaharoză (120 g), lactoză (30 g) glucoză şi fructoză libere (10 g) şi urme de maltoză
şi trehaloză (două molecule α -glucoză unite prin legături α (1→1). Prin digestia glucidelor
rezultă trei monozaharide: glucoza, fructoza şi galactoza. În amiloză, moleculele de α
-glucoză sunt unite prin legături α (1 → 4) glicozidice, formând lanţuri lungi, spiralate.
Amilopectina are o structură ramificată, în care unităţile de α -glucoză sunt unite prin legături
α (1 → 4) şi (1 → 6) glicozidice. Digestia glucidelor începe în cavitatea bucală şi este
completată în duoden. Asupra amidonului pot acţiona două tipuri de enzime hidrolitice: α
-amilaza şi oligozaharidazele (dextrinaze) în care sunt incluse şi dizaharidazele.
Amilaza salivară (în cavitatea bucală) şi amilaza pancreatică (în intestinul subţire)
hidrolizează amidonul începând de la periferia moleculei spre centru, scindând numai
legăturile α (1 → 4), cu excepţia legăturilor (1 → 6) şi (1 → 4) din vecinătatea ramificaţiilor.
Prin acţiunea acestor amilaze, amiloza este transformată în maltoză şi cantităţi mici de
maltotrioză, iar amilopectina în maltoză şi oligozaharide mici, de aproximativ opt resturi de
glucoză, cu una sau mai multe ramificaţii (dextrine limită). Oligozaharidazele completează
hidroliza oligozaharidelor şi dizaharidelor. Aceste enzime, situate pe suprafaţa celulelor
epiteliale, îndepărtează succesiv unităţile glicozidice din capătul nereducător (capătul C4
liber). Legăturile (1 → 6) din dextrine sunt scindate de amilo-1,6-glucozidaza. Dizaharidele
provenite direct din alimente, precum şi cele rezultate prin digestia amidonului sunt
hidrolizate în intestinul subţire sub acţiunea dizaharidazelor. Aceste enzime au specificitate
diferită în funcţie de structura dizaharidului şi de legătura glicozidică; α -glucozidaza din
intestinul subţire este în exces şi în consecinţă zaharoza este rapid hidrolizată, în timp ce β

8
-galactozidaza, care acţionează asupra lactozei, este mai redusă cantitativ. Deficitul de
oligozaharidaze sau dizaharidaze, în mucoasa intestinală, determină trecerea glucidelor
nedigerate în fecale.
Prezenţa acestor compuşi osmotic activi determină scoaterea apei din ţesuturi şi
trecerea ei în intestinul gros, cauzând diaree. La acestea se adaugă acţiunea bacteriilor
intestinale asupra glucidelor nedigerate rezultând CO2 + H2 (gaze) şi compuşi cu doi sau trei
atomi de C ce irită mucoasa intestinală (acid lactic). Mucoasa intestinală poate deveni
permeabilă pentru dizaharide, care se vor elimina prin urină. Defecte ereditare de lactază,
zaharază şi dextrinază au fost descrise la copiii cu intoleranţă la dizaharide. Un defect
generalizat în degradarea dizaharidelor poate fi cauzat şi de o varietate de boli intestinale,
malnutriţie sau de medicamente ce lezează mucoasa intestinului subţire. O serie de
polizaharide şi alţi polimeri conţinuţi în dietă sunt foarte puţin sau deloc hidrolizaţi în
intestin. Aceşti compuşi sunt desemnaţi drept “fibre”, reprezentate de celuloză, hemiceluloză,
lignină, pectine, gume şi mucilagii. Sunt abundente în cereale, făină integrală de grâu, amidon
de cartofi, vegetale (varză), unele fructe. Fibrele măresc peristaltismul intestinal reducând
timpul de stagnare a conţinutului intestinal.
Absorbţia monozaharidelor se realizează prin sistemul port hepatic şi implică două
mecanisme: transportul activ (contra gradientului de concentraţie) şi difuzia facilitată.
Sistemul de transport activ, dependent de Na+, este specific pentru absorbţia D-glucozei şi
D-galactozei (piranoze cu aceiaşi configuraţie la C2).

Metabolismul intermediar al glucidelor

În organismele vii, metabolismul glucidelor se realizează prin mai multe căi:
- Glicoliza – oxidarea glucozei sau glicogenului până la piruvat (prin calea
Embden-Meyerhof) şi lactat;
- Glicogenogeneza – sinteza glicogenului din glucoză;
- Glicogenoliza – degradarea glicogenului, rezultând glucoză;
- Ciclul acidului citric (ciclul Krebs sau ciclul acizilor tricarboxilici) în care acetil-CoA
(provenită din piruvat, acizi graşi şi aminoacizi) este oxidată la CO2 şi H2O;
- Şuntul hexozomonofosfat (calea oxidativă directă, calea oxidativă a fosfogluconatului sau
ciclul pentozo-fosforic) este o cale alternativă pentru calea Embden-Meyerhof, având ca
funcţie principală sinteza unor intermediari cum ar fi NADPH şi riboze;
- Gluconeogeneza – sinteza glucozei sau a glicogenului din compuşi neglucidici –
aminoacizii glucogenici, lactatul, glicerolul şi propionatul. Căile implicate în gluconeogeneză
sunt în principal ciclul Krebs şi glicoliza. Pe lângă aceste căi principale în organism se
desfăşoară şi următoarele căi
- Calea acizilor uronic prin care se sintetizează acidul glucuronic utilizat pentru sinteza
polizaharidelor complexe (mucopolizaharide) şi pentru reacţiile de conjugare (detoxifiere);
- Sinteza mucopolizaharidelor (metabolismul aminozaharurilor);
- Metabolismul fructozei;
- Metabolismul galactozei

Glicoliza
Glicoliza este degradarea anaerobă a glucozei la acid lactic. Acest proces se poate
petrece şi în aerobioză, însă cantitatea de glucoză degradată în anaerobioză este mult mai
mare. Caracteristic pentru calea glicolitică este generarea unei cantităţi mici de energie (2
ATP) şi faptul că NADH este reoxidat prin cuplarea reacţiilor de oxidoreducere, spre
deosebire de degradarea glucozei la CO2 şi H2O când NADH este reoxidat în lanţul
respirator cu formarea de energie. Toate enzimele care catalizează reacţiile acestui proces se
găsesc în faza solubilă a celulei, în citoplasmă. Prin glicoliză este degradată glucoza

9
alimentară, glucoza provenită din glicogen, precum şi din celelalte hexoze, galactoza,
fructoza şi manoza. Procesul glicolitic se desfăşoară în două faze. Prima fază este
consumatoare de energie, iar faza a doua, în care au loc reacţii de oxido-reducere, este faza
generatoare de energie.
Procesul cuprinde un ansamblu de 11 etape principale.

Degradarea aerobă a glucozei la CO2 şi H2O

În celulele cu metabolism aerob piruvatul format din glucoză, pe calea Embden-Meyerhof,
este oxidat la CO2 şi H2O, cu eliberarea integrală a energiei conţinută în molecula de
glucoză. Piruvatul este transferat în mitocondrie de un transportor special, implicând un
mecanism simport, prin care este cotransportat un proton. Pentru a intra în ciclul Krebs,
piruvatul este decarboxilat oxidativ la acetilCoA, prin acţiunea piruvat-DH (PDH), care
asigură astfel legătura între calea Embden-Meyerhof şi ciclul Krebs.
Complexul PDH este localizat în matricea mitocondrială şi este format din trei enzime şi
cinci coenzime: TPP (vit.B1), acid lipoic; CoA(acid pantotenic), FAD (vit.B2) şi NAD+
(vit.PP). Enzimele sunt: piruvat dehidrogenaza (E1), transacetilaza (E2) şi dihidrolipoil
dehidrogenaza (E3). Acetil-CoA se formează prin decarboxilarea acidului piruvic provenit
din glucoză, dar şi prin degradarea acizilor graşi sau unor aminoacizi. Ciclul acizilor
tricarboxilici Cea mai mare parte a substratelor supuse oxidării în procesul respiraţiei celulare
provine din ciclul acizilor tricarboxilici (ciclul Krebs), etapă metabolică finală, comună, în
care moleculele simple provenite de la toate compartimentele metabolice (glucidic, lipidic şi
protidic) sunt degradate la CO2 şi apă. Din punct de vedere energetic, respiraţia celulară este
un proces nou care a apărut în organismele superioare, odată cu dezvoltarea aerobiozei pe
planetă. Respiraţia celulară a înlocuit glicoliza întâlnită la organismele inferioare, dar care
persistă ca proces metabolic şi la organismele superioare, alături de respiraţia celulară. În
esenţă, ciclul Krebs reprezintă combinarea unei molecule de acetil-CoA cu acidul oxalacetic
formând un compus cu 6 atomi de C, acidul citric. Urmează o serie de reacţii prin care cei doi
atomi de C din restul acetil sunt eliminaţi ca CO2, iar din cele patru reacţii de oxidoreducere,
opt atomi de H vor parcurge lanţul transportorilor de H şi vor genera o mare cantitate de
energie (ATP). Acidul oxalacetic este regenerat, de aceea este necesară o mică cantitate din
acest acid pentru a transforma o mare cantitate de acetil-CoA. Oxalacetatul poate fi
considerat a fi catalizator. În acest ciclu sunt patru reacţii de oxidoreducere în care se
eliberează cei opt atomi de H care sunt preluaţi de lanţul transportor de electroni şi
transportaţi la O2, generându-se o cantitate de energie de 18-19 ori mai mare decât în
glicoliză.
Reacţiile ciclului Krebs
1.Condensarea acetil-CoA cu acidul oxalacetic
Citrat-sintaza este capabilă să catalizeze şi reacţia de condensare a monofluoracetil-CoA cu
acidul oxalacetic, cu formarea monofluorcitratului, compus care este un inhibitor puternic al
ciclului Krebs deoarece este inhibitor pentru enzima care catalizează următoarea reacţie –
aconitaza. Citrat-sintaza este o enzimă limitantă; este inhibată de ATP şi NADH. Reacţia
aconitazei – sau aconitat hidraza – catalizează trecerea reversibilă a citratului în izocitrat prin
intermediul acidului cisaconitic.
2.Reacţia izocitrat dehidrogenazei (ICDH) –​ catalizează două procese – procesul de
dehidrogenare a izocitratului şi de decarboxilare a acestuia cu formarea unui compus cu 5
atomi de carbon, acidul α -cetoglutaric (α -KG).
3.Reacţia α -cetoglutarat DH – catalizează decarboxilarea oxidativă a acidului α -cetoglutaric
cu transformarea lui într-un compus cu 4 atomi de carbon – succinil-CoA. Reacţia necesită
acelaşi echipament enzimatic ca şi decarboxilarea acidului piruvic: CoASH, NAD, FAD,
acidul lipoic, TPP.

10
4.Reacţia succinil-tiokinazei – catalizează transferul energiei din legătura tioesterică a
succinil CoA pe un acceptor specific guanozin-difosfat (GDP). Succinil CoA + Pa + GDP →
acid succinic + GTP + CoASH GPT este un compus cu energie mare ca şi ATP. Deoarece
ATP este compusul care înmagazinează energia, are loc în continuare o reacţie catalizată de o
nucleoziddifosfat-kinază care transferă energia din GTP pe ATP.
GTP + ADP → GDP + ATP
Acest tip de fosforilare în afara lanţului respirator se numeşte fosforilare la nivelul
substratului.
5.Reacţia succin-dehidrogenazei – catalizează dehidrogenarea succinatului la fumarat.
Enzima este dependentă de FAD.
6.Reacţia fumarazei – catalizează adiţionarea unei molecule de apă la acidul fumaric cu
formarea acidului malic.
7.Reacţia malat –dehidrogenazei – catalizează de dehidrogenare a Lmalatului în oxalacetat
închizând astfel ciclul. Malat dehidrogenaza este NAD dependentă şi se găseşte sub două
forme: MDH citoplasmatică şi MDH mitocondrială ceea ce face posibilă reoxidarea NADH
extramitocondrial în lanţul respirator.

Glicogenoliza
Principala rezervă de glucide din organism este glicogenul depozitat în ficat (1/3) şi muşchi
(2/3). Glicogenul este un polimer înalt, asemănător amilopectinei dar mai ramificat, realizat
prin condensarea a numeroase molecule de α -glucoză, unite în principal prin legături α -1→4
glicozidice şi legături α -1→6 glicozidice, la punctele de ramificaţie. Glicogenul din ficat va
fi degradat pentru reechilibrarea glicemiei, în timp ce glicogenul din muşchi, pentru obţinerea
de energie. Degradarea glicogenului este catalizată de enzime specifice: fosforilaza rupe
fosforolitic (cu fosfat anorganic) legăturile α -(1→4) glicozidice din lanţurile laterale ale
moleculei de glicogen cu eliberarea G1P.

Glicogenogeneza
Glicogenul se sintetizează din glucoză, dar şi din fructoză, galactoză şi manoză după
convertirea lor la glucoză. În sinteza glicogenului, glucoza este mai întâi fosforilată la G6P şi
apoi izomerizată la G1P. G1P reacţionează cu UTP şi sub acţiunea UDP-pirofosforilazei se
formează UDP-glucoză.
Reglarea glicemiei
Glucoza din sânge provine din:
a. alimente – după digestie, glucoza, galactoza sau fructoza sunt absorbite şi pe calea
venei porte ajung la ficat;
b. gluconeogeneză – din aminoacizi, propionat, glicerol şi lactat;
c. din glicogen prin glicogenoliză.
În condiţii fiziologice, concentraţia glucozei în sânge este de 4,5-5,5 mmol/L, adică
0,8-1 g/L.
În menţinerea nivelului normal al glicemiei intervin mecanisme homeostatice; ficatul şi
ţesuturile extrahepatice având un rol important. Nivelul glicemiei este un parametru care
determină utilizarea glucozei de către ţesuturile extrahepatice. Celulele ţesuturilor
extrahepatice nu sunt liber-permeabile pentru glucoză, fapt ce constituie principalul factor
care reglează pătrunderea glucozei în aceste celule. În schimb membrana celulei hepatice este
permeabilă pentru glucoză. Intrarea glucozei în celulele extrahepatice este dependentă de
insulină care activează hexokinaza, responsabilă de fosforilarea glucozei la G6P.
Reglarea hormonală a glicemiei
Pătrunderea glucozei în celule şi eliberarea ei din glicogenul hepatic sunt supuse acţiunii
hormonilor care pot avea acţiune hipoglicemiantă (insulina) sau hiperglicemiantă (adrenalina,

11
glucagonul, hormonul corticotrop (ACTH), hormonul de creştere). Insulina este secretată de
celulele β din insulele Langerhans din pancreas, stimulată de valoarea glicemiei
(hiperglicemie), de unii aminoacizi (leucina, arginina), agenţi β -adrenergici (adrenalina),
factori intestinali (gastrina, pancreozimina, secretina), hormoni hiperglicemianţi (ACTH,
glucagon, hormoni steroizi, hormon de creştere). Aceşti factori determină o creştere a
secreţiei de insulină atât prin hiperglicemia pe care o produc cât şi prin acţiunea directă
asupra celulelor β din pancreas.
- Prin creşterea secreţiei de insulină sau prin administrarea ei se produce o scădere a
glicemiei, creşterea glicogenului hepatic, scăderea coeficientului respirator (număr moli CO2
format/ număr moli O2 consumat), scăderea fosforului anorganic din sânge, scăderea K seric,
scăderea concentraţiei aminoacizilor liberi din sânge, creşterea sintezei de NADPH.
- La nivelul muşchiului şi ţesutului adipos, insulina favorizează pătrunderea glucozei prin
membrana celulară, stimulând toate căile de utilizare a glucozei (sinteza glicogenului, şuntul
HMP, deci creşterea producţiei de NADPH, glicoliza, creşterea sintezei de acizi graşi).
- Pătrunderea crescută a glucozei în ţesutul adipos, favorizată de insulină, duce şi la o
producţie accelerată de α - glicerol-P ceea ce facilitează esterificarea acizilor graşi şi
depunerea de trigliceride în celulele adipoase; ca urmare, nivelul acizilor graşi liberi (AGL)
din sânge va scădea. Efectul este foarte important deoarece acumularea de AGL favorizează
sinteza corpilor cetonici, stimularea gluconeogenezei şi blocarea glicolizei.
- Insulina produce scăderea mobilizării AGL şi prin scăderea concentraţiei AMPc în celulele
adipoase, compus care stimulează lipoliza. Scindarea legăturii acid gras – glicerol din poziţia
α din trigliceride se realizează prin intervenţia triglicerid-lipazei a cărei activitate este
controlată de hormoni. AMPc, prin intermediul proteinkinazei, converteşte lipaza inactivă în
forma sa activă. La rândul ei, proteinkinaza activă scindează primul rest de acid gras şi
posibil şi pe al doilea.

B. METABOLISMUL LIPIDIC
Digestia şi absorbţia lipidelor Lipidele reprezintă un grup eterogen de molecule organice
insolubile în apă, care pot fi separate prin extracţie cu solvenţi organici. Lipidele sunt
alcătuite din următoarele clase de compuşi: acizi graşi liberi (neesterificaţi); triacilgliceroli
(trigliceride); fosfolipide; sfingolipide; glicolipide; steroizi. Funcţiile pe care lipidele le
îndeplinesc în organism sunt următoarele:
- reprezintă sursa majoră de energie;
- procură componentele necesare formarii barierelor hidrofobe ce separă conţinutul apos al
celulelor şi structurilor celulare;
-prezintă activitate reglatorie sau coenzimatică (hormoni steroizi, vitamine).
Un adult consuma între 60-150 g de lipide zilnic din care 90% sunt trigliceride, restul fiind
colesterol liber, colesterol esterificat, fosfolipide şi acizi graşi liberi.
• Digestia lipidelor este un proces care consta în hidroliza (în prezenţa unor enzime specifice
fiecărei clase de lipide) şi emulsionarea lor adică menţinerea în stare solubilizată a unor
componente hidrofobe într-un mediu apos (în prezenţa bilei şi a sărurilor biliare).
Hidroliza este realizată de enzime specifice. Astfel, lipazele acţionează asupra trigliceridelor,
fosfolipazele (PL) asupra fosfatidelor, colesterolesteraza asupra esterilor de colesterol.

Metabolismul acizilor graşi

Acizii graşi există în organism în formă liberă (neesterificată) sau sub formă de esteri în
molecule complexe cum sunt trigliceridele. Acizii graşi au un număr par de atomi de carbon,
saturaţi sau nesaturaţi, cu 4-24 atomi de carbon. Acizii graşi liberi pot fi oxidaţi în multe
ţesuturi (ficat, muşchi) pentru a furniza energie. Trigliceridele reprezintă forma de stocare a
rezervelor energetice ale organismului şi de aceea funcţia lor principală este aceea

12
energogenă. Aceste rezerve se formează pe baza excesului de glucide care este convertit în
acizi graşi, ce sunt încorporaţi în trigliceride şi depozitaţi în ţesutul adipos.
Biosinteza acizilor graşi (acidul palmitic). Acizii graşi din organism provin din următoarele
procese:
- sinteza “de novo” a acidului palmitic;
- elongarea acidului palmitic nou sintetizat sau a unor acizi graşi endogeni;
- biosinteza acizilor graşi nesaturaţi.
Acizii graşi încorporaţi în trigliceride sunt sintetizaţi din acetil-CoA formată din glucoză.
Biosinteza acizilor graşi este un proces de încorporare a unităţii acetil din malonil-CoA
într-un lanţ crescând de acid gras, utilizând ATP şi NADPH. Pentru a putea ajunge în citosol
acetil-CoA trebuie să traverseze membrana mitocondrială. Porţiunea coenzima A din
acetil-CoA nu poate traversa membrana mitocondrială ci doar porţiunea acetil este transferată
(sub forma de citrat) în citosol. Aici din citrat este refăcută acetil-CoA care va pune la
dispoziţie gruparea acetil pentru sinteza acizilor graşi superiori.

Degradarea acizilor graşi

acizii graşi eliberaţi prin hidroliza trigliceridelor în ţesutul adipos trec în plasmă unde se
fixează pe albumine, sunt transportate la ţesuturile capabile să-i oxideze, ficat, rinichi, inimă,
muşchi, plămân, creier, ţesut adipos (majoritatea ţesuturilor au capacitatea de a oxida lanţul
lung de acid gras).
Catabolismul acizilor graşi se desfăşoară în trei etape:
- Activarea acizilor graşi are loc în microzomi sau pe membrana externă a mitocondriei şi
este catalizat de enzime specifice – tiokinaze.
- Transferul acil-CoA în mitocondrie se realizează prin transferul grupării acil pe carnitină în
ficat şi muşchi. Acil-CoA cu lanţ lung de atomi de carbon reacţionează cu carnitina, având
loc transferul grupării acil pe gruparea–OH a carnitinei, sub activarea
carnitil-acil-transferazei I prezentă în membrana externă a mitocondriei.
- β -oxidarea În mitocondrie, acil-CoA participă la procesul de β -oxidare, un ansamblu de
patru reacţii prin care se îndepărtează fragmente de doi atomi de carbon sub formă de
acetil-CoA.
1. Dehidrogenarea constă în îndepărtarea a doi atomi de hidrogen de la Cα şi Cβ , sub
acţiunea acil-CoA-DH, rezultând o acil-CoA nesaturată; cei doi hidrogeni sunt preluaţi de
FAD şi cedaţi lanţului respirator cu generarea finală a 2 ATP.
2. Hidratarea. În reacţia a doua are loc adiţia unei molecule de apă la dubla legătură, adiţie
mediată de enoil-CoAhidrataza (crotonaza), cu formarea β -hidroxiacil-CoA.
3. Dehidrogenarea la Cβ sub acţiunea β -hidroxi-acil-CoA-DH pentru a forma β
-ceto-acil-CoA. În acest caz acceptorul de H este NAD+.
4. Scindarea tiolitică este realizată de β -cetotiolază cu participarea altei molecule de
CoA-SH. Ca rezultat, din lanţul lung se desprinde un fragment de doi atomi de carbon sub
formă de acetil-CoA, iar restul de acid gras rămas este deja activat (acil-CoA cu doi atomi de
carbon mai puţin) care poate participa la un nou proces de β -oxidare.

Metabolismul trigliceridelor
Trigliceridele sunt esteri ai acizilor graşi cu glicerina. Ele reprezintă forma de depozitare a
excesului energetic al organismului. Energia potenţială a trigliceridelor rezidă în catenele
bogate în hidrogen ale resturilor acil (R-CO-).
I. Sinteza trigliceridelor Pentru sinteza trigliceridelor organismul utilizează glicerolul şi acizii
graşi superiori, care sunt mai întâi activaţi la acil-CoA. Biosintaza trigliceridelor (TG) are loc
prin două mecanisme:

13
- Calea monogliceridelor, activă în celula intestinală: Funcţionează în enterocit şi reprezintă o
cale de resinteză a trigliceridelor din produşii de digestie.
- Calea glicerol fosfatului, activa in ficat si alte tesuturi.

II. Degradarea trigliceridelor

Degradarea tisulară a trigliceridelor are loc prin hidroliză când se pun în libertate acizi graşi
şi glicerol sub acţiunea unei lipaze hormon-sensibile.
Trebuie notat faptul că în organism există două mari fluxuri plasmatice de trigliceride:
- circulaţia trigliceridelor exogene de la intestin în restul organismului sub formă de
chilomicroni;
- circulaţia trigliceridelor endogene de la ficat spre restul organismului sub formă de VLDL.

Metabolismul glicerolului. Sinteza fosfolipidelor

Glicerolul provine din hidroliza trigliceridelor fiind un produs al metabolismului
ţesutului adipos. El poate fi utilizat doar de ţesuturile ce posedă glicerol-kinaza care îl poate
fosforila şi reintroduce în fluxul metabolic. De aceea el difuzează din ţesutul adipos care nu
conţine această enzimă şi pe cale plasmatică ajunge în ficat şi rinichi (ţesuturi ce posedă
glicerol-kinază) unde este fosforilat la glicerol-3-fosfat.
Glicerolul este un punct de plecare spre sinteza de trigliceride şi/sau fosfogliceride.
Glicerofosfolipidele reprezintă o clasa de lipide foarte importante ele fiind componente
principale ale membranelor biologice. Cea mai importantă caracteristică a lor este caracterul
amfipatic. Aceasta înseamnă că fosfolipidele prezintă o porţiune (un cap) hidrofilă, care
conţine gruparea fosfat cu diferiţi substituenţi ca serina, etanolamina, colina şi o porţiune (o
coadă) hidrofobă alcătuită din lanţurile a doi acizi graşi. Această configuraţie este ideală
deoarece partea hidrofobă le permite asocierea cu alţi constituenţi ai membranei celulare cum
ar fi proteine, colesterol, glicolipide, în timp ce parte hidrofilă permite asocierea cu
moleculele de apă asigurându-se solubilizarea lor.

Corpii cetonici
Prin corpi cetonici se înţeleg următorii trei compuşi aceto-acetatul, 3- hidroxibutiratul şi
acetona.
Sinteza acetoacetatului (cetogeneza) are loc în mitocondriile hepatice din acetil-CoA rezultată
din β -oxidarea acizilor graşi. Corpii cetonici reprezintă o importantă sursă de energie pentru
ţesuturile extrahepatice deoarece:
- sunt solubili deci nu necesită un sistem de transport (încorporare în lipoproteine, cuplare cu
albumina);
- sunt sintetizaţi în ficat atunci când cantitatea de acetil-CoA prezentă depăşeşte posibilităţile
ficatului de a o metaboliza, pe alte căi;
- pot fi utilizaţi ca sursă de energie în ţesuturi extrahepatice (muşchi scheletic şi cardiac,
cortex renal, creier). Deşi ficatul produce în mod constant corpi cetonici, cantităţi
semnificative apar în special în perioadele de inaniţie îndelungată. Ficatul însă nu poate
reconverti aceto-acetatul la acetoacetil-CoA deci nu poate folosi acest compus drept sursă de
energie. Ţesuturile extrahepatice pot însă obţine energie prin conversia corpilor cetonici la
acetil-CoA via acetoacetil-CoA.

Metabolismul colesterolului
Colesterolul este sintetizat de aproape toate ţesuturile umane: ficat, cortexul adrenalei, ovare,
testicule, placentă. El prezintă o serie de funcţii esenţiale în organism: este component al
membranelor celulare, precursor al acizilor biliari, al hormonilor steroizi, şi al vitaminei D.
Colesterolul se prezintă sub două forme: colesterolul liber şi colesterolul esterificat.

14
Biosinteza colesterolului
Toţi atomii constituenţi ai colesterolului provin din acetil-CoA. Sinteza sa are
loc în citoplasmă şi cuprinde mai multe etape:
a) formarea hidroxi, metil - glutaril ∼ CoA (HMG-CoA) din acetil-CoA;
b) transformarea (HMG-CoA) în “izopren biologic activ”
c) condensarea a 6 unităţi izoprenice cu formarea squalen-ului (hidrocarbură
cu 30 atomi de carbon)
d) ciclizarea squalen-ului cu formarea colesterolului
Reglarea sintezei de colesterol are loc la nivelul HMG-CoA-reductazei, etapa limitantă a
procesului. Factorii reglatori sunt:
a. colesterolul alimetar. Când dieta este săracă în colesterol, este activată sinteza în ficat,
intestin şi suprarenale. O dietă bogată în colesterol diminuează sinteza endogenă;
b. valoarea calorică a dietei. O dietă bogată în glucide sau lipide creşte sinteza hepatică de
colesterol;
c. hormonii - insulina stimulează sinteza de colesterol prin stimularea HMG-CoA-reductazei;
- glucagonul reduce sinteza de colesterol prin scăderea activităţii HMG-CoAreductazei.
În plasma umană colesterolul se găseşte într-o concentraţie de 120-220 mg/dL; creşte cu
vârsta şi prezintă variaţii de la individ la individ. La adulţii tineri sănătoşi colesterolul
plasmatic este de 175 mg/dL.
Degradarea colesterolului. Biosinteza acizilor biliari Colesterolul din organism este utilizat
astfel:
1. în cea mai mare parte este transformat la nivelul ficatului în acizi biliari;
2. în piele, este trecut în vitamină D3;
3. în glandele endocrine, la nivelul corpului galben din placentă şi capsulele suprarenale, se
sintetizează hormoni steroizi; 4. este utilizat pentru sinteza de membrane

C. METABOLISMUL PROTEIC
În organism are loc un permanent transfer proteic intertisular. La fondul comun de aminoacizi
contribuie atât aminoacizii de origine alimentară, cât şi cei proveniţi din degradarea
proteinelor tisulare. Fondul comun de aminoacizi va fi utilizat pentru sinteza de proteine,
pentru sinteza de produşi specializaţi (serotonina, adrenalina, tiroxina), sau pentru degradare
în scopuri energetice. Cantitatea minimă de proteine necesară organismului este de
aproximativ 30 g/zi. Când consumul de proteine este inadecvat, ficatul nu poate sintetiza
suficiente proteine plasmatice pentru menţinerea balanţei între fluide şi ţesuturi, favorizând
apariţia edemelor.
Valoarea biologică a unei proteine alimentare depinde de compoziţia sa în aminoacizi.
Valoarea este cu atât mai mare cu cât conţinutul în aminoacizi este mai bogat, mai variat şi
mai apropiat de compoziţia proteinelor proprii organismului. Măsura acestei valori este dată
de coeficientul de utilizare a proteinelor care se exprimă prin raportul: N ingerat – N urinar/N
ingerat.
Coeficientul indică în ce măsură o proteină ingerată este încorporată în proteinele proprii.
Atunci când, după administrarea unei proteine, eliminarea urinară de azot este crescută,
înseamnă că aminoacizii din proteina respectivă au fost în principal degradaţi şi nu
încorporaţi în proteinele proprii organismului. Proteinele de origine vegetală, în special făina
de porumb, care este lipsită de triptofan, tirozină şi lizină, au valoare biologică redusă.
Proteinele de origine animală au valoare biologică ridicată. Balanţa azotată nu poate fi
menţinută dacă din alimentaţie lipsesc următorii aminoacizi: fenilalanina, valina, triptofanul,
treonina, lizina, leucina, histidina, arginina, izoleucina şi metionina, aşa numiţi aminoacizi
esenţiali. Arginina şi histidina sunt consideraţi aminoacizi semiesenţiali deoarece în perioada
de creştere, necesarul pentru arginină şi histidină este crescut şi sinteza endogenă nu asigură

15
întreaga cantitate necesară. Când unul dintre aminoacizii esenţiali lipseşte, sinteza proteinelor
în componenţa cărora intră aceşti aminoacizi nu mai are loc, iar ceilalţi aminoacizi sunt
dezaminaţi şi degradaţi; bilanţul azotat devine negativ. Valoarea biologică a unei proteine
depinde şi de digestibilitatea ei; proteinele din plante, fiind protejate de un înveliş de
celuloză, sunt mai greu digestibile. Un caz aparte îl constituie albuşul de ou crud şi fasolea
soia, care conţin factorii antitriptici ce se opun digestiei.
Digestia şi absorbţia proteinelor
În tubul digestiv, proteinele nu pot fi absorbite ca atare şi de aceea sunt supuse acţiunii unor
enzime numite peptidaze sau proteaze, care le scindează până la aminoacizi. După
specificitate, peptidazele se împart în endopeptidaze şi exopeptidaze. Ele sunt capabile să
scindeze legăturile peptidice situate fie în mijlocul unui lanţ polipeptidic (endopeptidaze), fie
la capetele acestuia (exopeptidaze). La rândul lor, exopeptidazele sunt aminopeptidaze şi
carboxipeptidaze după cum detaşează un aminoacid din capătul N-terminal sau C-terminal.
Peptidazele digestive sunt elaborate sub formă inactivă în scopul de a proteja celulele şi
canalele secretoare de acţiunea lor proteolitică. Aceşti precursori (proenzime sau zimogeni)
devin activi în lumenul tubului digestiv. Activarea lor se realizează prin hidroliza unor
legături peptidice care fie că detaşează anumite peptide sau aminoacizi, fie că modifică
plierea lanţului polipeptidic, demascând centrul activ al enzimei. De multe ori acest proces se
petrece autocatalitic.
Digestia proteinelor alimentare începe în stomac. Principala enzimă proteolitică gastrică este
pepsina.
Pepsina, o endopeptidază, este secretată de celulele mucoasei gastrice sub formă de
pepsinogen. Activarea are loc sub acţiunea acidului clorhidric din stomac, sau autocatalitic.
Pepsina acţionează optim la pH 1-2 şi prezintă specificitate pentru legăturile peptidice a căror
grupare –NH- provine de la tirozină şi fenilalanină. Enzimele pancreatice (tripsina,
chimotripsina, elastaza, carboxipeptidaza) acţionează asupra proteinelor neatacate de pepsina
gastrică cât şi asupra produşilor de digestie ale acesteia. Sub acţiunea combinată a proteazelor
pancreatice rezultă di- sau oligopeptide.
Tripsina – endopeptidază pancreatică, rezultă din tripsinogenul activat de enterokinază sau
autocatalitic. Activarea implică detaşarea unui hexapeptid din capătul N-terminal. Are pH
optim la 7-8 şi specificitate pentru legăturile peptidice a căror grupare carboxil provine de la
un aminoacid bazic, cum ar fi arginina.
Chimotripsina – endopeptidază pancreatică secretată sub forma inactivă de
chimotripsinogen şi activată de tripsină care detaşează patru aminoacizi sub forma a două
dipeptide. Chimotripsina are specificitate pentru legăturile peptidice în care sunt implicate
grupările carboxil ale fenilalan, tirozinei şi triptofanului.

Metabolismul aminoacizilor
Metabolismul aminoacizilor se desfăşoară în strânsă legătură cu ciclul acizilor tricarboxilici.
Astfel, scheletul de atomi de carbon pentru biosinteza celor mai mulţi aminoacizi este
furnizat de ciclul Krebs, care fiind un proces amfibolic, va asigura şi degradarea scheletului
de carbon din aminoacizi.
Biosinteza aminoacizilor
Digestia proteinelor nu asigură întreaga cantitate de aminoacizi necesară organismului. În
consecinţă, proporţia de aminoacizi trebuie reechilibrată prin sinteză. Organismul uman nu
poate realiza acest lucru deoarece nu poate sintetiza toţi cei 20 aminoacizi, nedispunând de
unele enzime necesare. De exemplu aminoacizii aromatici (Phe, Trp) nu pot fi sintetizaţi, iar
alţii, cum ar fi arginina poate fi sintetizat în ciclul ureei, dar nu în cantităţi suficiente. Totuşi,
un număr de 12 aminoacizi neesenţiali pot fi sintetizaţi din intermediari metabolici, iar trei
(Cys, Tyr,Hys) se sintetizează din aminoacizi esenţiali. În biosinteza aminoacizilor, un rol

16
central îl ocupă glutamatdehidrogenaza, glutamin-sintetaza şi transaminazele; prin acţiunea
lor combinată, amoniacul anorganic este transformat în grupare amino din aminoacizi.

Catabolismul aminoacizilor
Spre deosebire de acizii graşi şi glucoză, aminoacizii nu pot fi stocaţi în organism. Surplusul
de aminoacizi care depăşeşte necesarul pentru sinteza de proteine şi alte biomolecule, este
supus degradării. 122 Catabolismul grupării amino Animalele superioare, printre care şi
omul, , excretă azotul proteic sub formă de uree, compus solubil în apă şi netoxic. Prin
catabolizarea aminoacizilor, gruparea α -amino eliberată sub formă de ion NH4 + , este
convertită la uree, iar scheletul de C rămas este transformat în acetil CoA, piruvat sau alt
intermediar din ciclul acizilor tricarboxilici. Aceşti din urmă compuşi sunt utilizaţi drept
sursă de energie şi pentru sinteza de acizi graşi, corpi cetonici şi glucoză. Îndepărtarea
grupării α -amino se realizează prin două procese:
1. transaminarea, în care grupările amino de la diverşi aminoacizi sunt colectate sub formă de
glutamat;
2. desaminarea oxidativă a glutamatului, prin care se eliberează +NH4, convertit ulterior în
uree.
Transaminarea constă în transferul grupării amino de la un aminoacid la un cetoacid fără
formarea amoniacului liber; aminoacidul devine cetoacid, iar cetoacidul (α -KA) devine
aminoacid.
Dezaminarea oxidativă - pierderea grupării amino sub formă de amoniac cu formarea unui
cetoacid. Reacţia este catalizată de D- sau Laminoacidoxidaze, active în ficatul şi rinichiul
animalelor superioare, a altor animale şi în microorganisme. În acest proces, aminoacidul este
dehidrogenat la iminoacid de către o flavoproteină (Fp), apoi iminoacidul format, spontan, în
prezenţa apei, pierde amoniacul şi trece în cetoacid. Singura aminoacid-oxidază cu activitate
destul de mare este glutamat dehidrogenaza (Glu-DH) distribuită în toate ţesuturile şi în
special în ficat. Enzima din ficat este modificată alosteric de ATP, GTP, NADP+ care o
inhibă şi de ADP care o activează. Poate lucra fie cu NAD+ fie cu NADP+. Reacţia este
reversibilă şi poate lucra fie spre formarea de amoniac din glutamat (catabolism), fie fixarea
lui pe alfa-cetoglutarat (biosinteza), funcţie cu importanţă în plante şi bacterii, care
sintetizează aminoacizi din glucoză şi amoniac.

Ureogeneza
Un adult ce prestează o activitate moderată consumă zilnic aproximativ 300 g glucide, 100 g
grăsimi şi 100 g proteine şi excretă 16,5 g azot; 95% azot este eliminat la nivelul rinichiului,
iar 5% prin materiile fecale. Calea majoră de eliminare a azotului la om este ureea. Ureea este
sintetizată în ficat, trecută în sânge şi filtrată la rinichi. Pentru sinteza unui mol de uree
dintr-un mol de amoniac sunt necesari 3 moli de ATP (2 moli sunt trecuţi în ADP, iar un mol
în AMP) şi participarea a 5 enzime.
Etapele sintezei ureei:
1. Sinteza carbamoil-fosfatului Condensarea amoniacului, bioxidului de carbon şi fosfatului
(din ATP) cu formarea carbamoil-P este catalizată de carbamoil-P-sintetază, prezentă în
mitocondriile din ficatul tuturor animalelor ureolitice. În această reacţie se consumă 2 moli de
ATP pentru realizarea legăturii amidice dintre NH3 şi CO2 şi a legăturii anhidridice mixte
între gruparea carboxil şi gruparea fosforică din carbamoil-P. În plus este necesară prezenţa
Mg++ şi a unui acid dicarboxilic, şi anume, N-acetilglutamic. Rolul exact al acestui
aminoacid nu este cunoscut. Se pare că prin legarea lui, se produc modificări
comformaţionale profunde în molecula enzimei, prin care sunt demascate unele grupări
sulfhidrilice şi este modificată afinitatea enzimei pentru ATP.

17
 2. Sinteza citrulinei Transferul restului carbamoil de pe carbamoil-P la ornitină, cu formarea
citrulinei este catalizată de ornitil-carbamoil-P-transferaza (OCT), o enzimă 127 care se
găseşte în mitocondriile hepatice. Enzima este foarte specifică pentru ornitină şi echilibrul
este deplasat spre formarea citrulinei.
3. Sinteza argininosuccinatului – catalizată de arginino-succinatsintetaza, utilizează energia
furnizată de ATP, echilibrul reacţiei fiind deplasat spre sinteza argininosuccinatului.
4. Clivarea argininosuccinatului la arginină şi fumarat. Clivarea reversibilă este catalizată de
argininosuccinază, o enzimă stereospecifică identificată în mitocondriile de ficat şi rinichi.
Fumaratul format poate fi convertit la oxalacetat prin acţiunea fumarazei şi
malatdehidrogenazei din ciclul Krebs, iar oxalacetatul prin transaminare regenerează
aspartatul.
5. Clivarea argininei la ornitină şi uree este reacţia ce închide ciclul ureei regenerând ornitina.

Metabolismul glicocolului
Glicocolul este un aminoacid neesenţial care poate participa la numeroase sinteze în
organism:
- transformarea reversibilă în serină prin intervenţia serin, hidroximetiltransferazei, reacţie la
care participă în calitate de coenzimă acidul folic sub forma N5 -N10-metilen-FH4. Reacţia
poate continua cu formarea finală a acidului piruvic;
- sinteza hemului, împreună cu succinil-CoA;
- sinteza glutationului;
- sinteza creatinei;
- sinteza purinelor;
- sinteza hemului.

Biosinteza glutationului
Glutationul, un tripeptid cu grupare sulfhidrică, este un important derivat al aminoacizilor,
având funcţii fiziologice însemnate.
Reacţia de conjugare
Mulţi metaboliţi şi medicamente hidrofobe sunt conjugate, în ficat, cu glicocolul, fiind
transformate în compuşi hidrosolubili care se pot elimina din organism. De exemplu,
benzoatul, compus ce este utilizat pentru conservarea alimentelor, în ficat se conjugă cu
glicocolul rezultând acid hipuric.
Metabolismul metioninei
Metionina, aminoacid esenţial, este metabolizată în organism pe calea succinatului printr-o
secvenţă de reacţii ce includ activarea metioninei la S-adenozil metionină, urmată de
formarea în fază intermediară a homocisteinei.
Metabolismul fenilalaninei
Fenilalanina, aminoacid esenţial, este convertită la tirozină prin acţiunea
fenilalaninhidroxilazei, o oxidază cu funcţie mixtă, prezentă în ficat şi absentă în alte ţesuturi.
Reacţia implică încorporarea unui atom de oxigen în poziţia para a fenilalaninei, iar cel de al
doilea atom de oxigen, în apă. Agentul reducător este NADPH care cedează hidrogenii prin
intermediul tetrahidroxibiopterinei, compus asemănător acidului folic.
Metabolismul tirozinei
- Degradarea tirozinei se face pe calea acetoacetil-CoA şi acidului fumaric
Metabolismul triptofanului
Triptofanul se degradează pe calea kinurenină - acid antranilic, prin care patru atomi de
carbon sunt convertiţi la acetoacetil-CoA şi doi, la acetil-CoA. Calea este importantă
deoarece serveşte atât pentru degradare cât şi pentru convertirea triptofanului la
nicotinamidă.Sub acţiunea triptofan oxigenazei (triptofan-pirolază) are loc clivarea nucleului

18
indolic prin oxidare rezultând N-formil-kinurenina, care prin hidroliză pierde radicalul formil
şi trece în kinurenină. Aceasta prin hidroxilare formează 3- hidroxi-kinurenină. Kinureninaza
care îndepărtează hidrolitic alanina din 3-hidroxi-kinurenină este dependentă de
piridoxal-5-fosfat (P-5-P). În deficit de vitamina B6, kinurenina nu se mai degradează pe cale
normală, ci este convertită la acid xanturenic, compus identificat în urină.

C4 - Lipide

Natura chimică e foarte variată. După structură şi compoziţie, lipidele se împart în

două subclase: simple şi complexe. Lipidele simple sunt compuşi ce conţin C, H şi O
(aciiglicerolii, steridele, ceridele). Lipidele complexe sunt compuşi care, pe lingă C,H,0, mai
pot să conţină atomi de P, N sau S -glicerofosfolipidele, sfmgolipidele, sulfatidele.
Deosebim lipide saponifiabile, care prin hidroliză se descompun în substanţe
componente, şi nesaponifiabile, care reunesc diverse categorii de compuşi, hidrocarburi
superioare, derivaţi oxigenaţi ai acestora, nescindaţi hidrolitic în compuşi simpli. La ultima
clasă se referă şi alcoolii, aldehidele, acizii care conţin schelete alifatice sau ciclice, cu
structură poliizoprenică: terpenele, carotenoizii, steroizii. Funcţiile lipidelor sunt:
1. depozitarea şi transportul rezervelor energetice;
2. constituenţi structurali ai membranelor celulare şi intracelulare;
3. izolatori termici, mecanici, electrici;
4. joacă un rol important în procesele de comunicare şi identificare intercelulară;
5. unele substanţe, fiind solubile în lipide, pot avea efecte biologice: vitamine,
steroizi, prostaglandine, derivaţi ai acizilor graşi nesaturaţi.

Acizii grași
Compuși cu caracter amfipatic având o catenă hidrocarbonată hidrofobă de care se leagă o
grupare funcțională hidrofilă, -COOH (peste 100 acizi diferiți)
Acizii grași tipici – monocarboxilici, alifatici, cu catenă liniară saturată sau nesaturată și
număr par de atomi de carbon (4-26 atomi)
Acizi grași ciclici, cu catenă ramificată, număr impar de atomi de carbon sau având și alte
grupări funcționale sunt întâlniți ocazional
Acizii grași saturati
Formula generală – CH3- (CH2)n- COOH
Cei mai răspândiți sunt acidul palmitic ( C 16), stearic (C 18); acizii cu 4-10 atomi de C sunt
abundenți în grăsimile din laptele rumegătoarelor; acidul lignoceric (C 24) se găsește în
lipidele din substanța nervoasă
Catenele hidrocarbonate saturate au o conformație în zig-zag
Acizi grași nesaturați
Formula generală – Cn: Δm unde n=nr. atomi de C iar m=poziția dublelor legături
Pot fi mono și polinesaturați
Numerotarea se face de la gruparea carboxil. Carbonii 2 și 3 sunt adesea notati cu α și β, iar
ultimul cu ω
Poziția dublei legături poate fi desemnată (ex. acid palmitoleic):
Δ9 – dubla legătură este între C 9 și C 10 dacă numerotarea începe de la gruparea carboxil
ω 7- dacă numerotarea începe de la carbonul ω
Formele naturale ale acestor acizi sunt cis; configurația cis a unei duble legături determină o
îndoire cu 30ₒ a catenei hidrocarbonate și poate influența împachetarea fosfolipidelor din

19
structura membranelor care conțin acizi grași nesaturați
Nesaturarea acizilor grași este un element de reglare a fluidității membranelor
Acizii linoleic și linolenic sunt acizi grași esențiali – nu pot fi sintetizați în organism (nu
există o enzimă capabilă să introducă duble legături între poziția 9 și capătul ω al acidului
gras) și trebuie procurați din dietă
Cea mai mare parte a acizilor grași sunt esterificați cu alcooli, steroli sau sunt angajați în
legături amidice
În plasmă, avem un procent mic de acizi grași liberi și circulă numai asociați cu albumina
Peste 90% din acizii grași din plasmă sunt esterificați și intră în constituția lipoproteinelor
plasmatice

Gliceride (acilgliceroli)
Lipidele cele mai abundente din natură
Componentele principale ale lipidelor de rezervă din țesuturi și ale grăsimilor din lapte
Sunt esteri ai glicerolului cu acizi grași
Mono- și diacilglicerolii (mono și digliceride) sunt intermediari în cursul sintezei și
degradării trigliceridelor; se găsesc în țesuturi în cantități mici; au caracter amfipatic
(hidrofob și hidrofil)
Trigliceridele sunt hidrofobe, nepolare; cele din țesutul adipos uman sunt trigliceride mixte
Hidroliza trigliceridelor este realizată de:
Prin hidroliză se obțin acizi grași care sunt folosiți de toate țesuturile pentru producerea de
energie sau ca sursa de C pentru biosinteza lipidelor, cu excepția creierului, și glicerol (nu
poate fi utilizat de țesutul adipos) care trece în sînge și este preluat de ficat și utilizat la
sinteza de glucoză
Lipaza pancreatică – cele din dietă
Lipaza hormonsensibilă – cele din țesutul adipos
Lipoprotein lipaza – cele din sânge, din structura lipoproteinelor

Glicerofosfolipide (fosfatide)
Sunt constituenți majori ai membranelor celulare
Derivă de la acidul fosfatidic prin esterificarea grupării fosfat cu un compus R-OH

Fosfatidil coline (lecitine)

Se găsesc în proporția cea mai mare în structura membranelor
R-OH = colină HO-CH2-CH2-N(CH3)3+
Acidul gras din poziția 1 este de regulă saturat iar cel din poziția 2, nesaturat
Dipalmitoil lecitina este componentul principal (80-90%) al surfactantului pulmonar, material
care acoperă alveolele pulmonare și împiedică colapsul acestora la expirare

Fosfatidil etanolamine (cefaline)

R-OH = etanolamina - HO-CH2-CH2-NH3+
Însoțesc în cantități mici celelalte fosfatide în membranele biologice; sunt mai abundente în
lipidele din țesutul nervos
Prin metilarea grupării aminice se transformă în lecitine
R-OH = aminoacidul serină
Se găsesc în cantități mici în membranele biologice alături de celelalte fosfatide
Prin decarboxilarea restului de serină dau naștere la fosfatidil-etanolamine

Fosfatidil inozitoli

20
R-OH = inozitol (polialcool ciclic)
Mai abundente în substanța nervoasă
Lipide cu caracter acid, având 1-5 sarcini negative la pH fiziologic
Sub acțiunea fosfolipazei C din fosfatidil inozitol 4,5-bisfosfat se obțin diacilglicerol (DAG)
și inozitol trifosfat (IP3), mesageri secunzi ai unor hormoni

Fosfatidil gliceroli
Sunt fosfatide fără azot
Cuprind unul sau două resturi fosfatidil legate de glicerol
Difosfatidilglicerolul (cardiolipina) este constituentul principal al membranei interne
mitocondriale
Sunt componente ale surfactantului pulmonar

Glicerofosfolipide
Conțin o legătură de tip eter la C 1 cu un alcool saturat sau nesaturat
Sunt abundente în mușchi și nervi
Plasmalogenele conțin la C 1 un eter α,β nesaturat
Factorul de agregare plachetar (PAF) conține la C 2 un rest acetil; induce agregarea
plachetelor sanguine, contracția musculaturii netede și activarea celulelor sistemului imun

Caracterisiticile fosfatidelor
Caracter amfipatic (dublă solubilitate)
Sunt cele mai polare lipide
Avand grupări polare, hidrofile și grupări hidrofobe în moleculă, ele pot forma micelii
(importante în digestia intestinală și absorbția lipidelor), structuri dublu lipidice (în
membranele biologice) sau lipozomi (prin ultrasonicarea soluției de lecitină; pot fi folosiți
pentru transferul în interiorul celulelor a medicamentelor, enzime sau molecule de ADN
folosite în terapia genică)

Hidroliza fosfatidelor
Fosfolipazele A1 sau A2 (PLA1 sau PLA2) eliberează un acid gras; din lecitine se obțin
lizolecitine (au proprietăți detergene determinînd liza celulelor)
Fosfolipaza C eliberează DAG și alcoolul fosforilat
Fosfolipaza D eliberează acidul fosfatidic și alcoolul; există numai în plante

Sfingolipide
Lipide structurale, abundente în sistemul nervos central, în special în substanța albă
Sunt derivați ai unui aminoalcool superior, sfingozina
Prin acilarea grupării –NH2 cu un acid gras se obține ceramida.
Sunt 2 categorii de sfingolipide:
Sfingomieline, lipide cu fosfor; impreună cu glicerofosfolipidele alcătuiesc grupa
fosfolipidelor
Glicosfingolipide, lipide fără fosfor, conțin unul sau mai multe resturi glicozil
Răspândite în structura tuturor membranelor; deosebit de abundente în membranele țesutului
nervos
Conțin o ceramidă legată de un rest de fosforilcolină
Sunt amfioni, au caracter amfipatic

Cerebrozide
Se găsesc în majoritatea membranelor celulare, mai abundente în creier și membranele

21
țesutului nervos, în particular în teaca de mielină
Pot fi glucocerebrozide (glucozilceramide) sau galactocerebrozide (galactozilceramide)

Sulfatide: Se obțin prin sulfatarea cerebrozidelor, β-sulfogalactocerebrozidele constituie 15%

din lipidele din substanța albă

Globozide
Sunt oligozaharid-ceramide
Conțin 2 sau mai multe molecule de monozaharid (Gal, Glc, NAcGal) legate O-glicozidic la
ceramidă
Se află în splină, ficat, eritrocite, ser
Lactozil ceramida se află în membrana eritrocitară
Se află în celulele ganglionare din sistemul nervos central iar în cantități mici și în
membranele altor celule
Conțin legat de ceramidă un oligozaharid în stuctura căruia intră acizi sialici (de ex. NANA)
După numarul de acizi sialici din moleculă sunt:
GM – monosialogangliozide
GD – diasialogangliozide
GT – trisialogangliozide
GQ - tetrasialogangliozide
Cifrele 1-3 se obțin din diferența 5-nr. de monozaharide din catena principală

Compuși steroidici
Sunt considerați derivații unei hidrocarburi ipotetice numită steran care cuprinde 3 nuclee
ciclohexanice și 1 nucleu ciclopentanic condensate.
Compușii steroidici diferă între ei prin grupările funcționale și catenele laterale grefate pe
nucleul steranic, prin prezența unor legături duble și prin existența unui număr mare de
stereoizomeri
Steroli
Sunt alcoli sterodici prezenți în toate organismele vii
Din această categorie fac parte colesterolul și produșii lui de metabolizare, acizii biliari
Colesterol
Steroid cu 27 atomi de carbon derivat din hidrocarbura colestan
Nu se află în plante, microorganisme și nevertebrate
Cel mai important sterol din regnul animal
Se află în constituția tuturor membranelor lipoproteice
În sânge se află fie în formă liberă, fie esterificat cu acizi grași în constituția lipoproteinelor
plasmatice (chilomicroni, VLDL, LDL, HDL)
Are caracter slab amfipatic; esterii colesterolului sunt printre cei mai hidrofobi constituenți
celulari
Are rol structural, fiind prezent în majoritatea membranelor celulare
Este precursorul tuturor compușilor steroidici: acizi biliari, hormoni steroizi, vitamina D3
În ficat se transformă în acizi biliari care se elimină sub formă de săruri biliare, cu fluxul apos
al bilei prin intestin
Acizii biliari
Sunt produși de catabolizare ai colesterolului
Sunt componenții principali ai bilei
Sunt steroizi cu 24 atomi de carbon, derivați ai hidrocarburii colan.
Acizii biliari primari se sintetizează în ficat:
Acidul colic (3α, 7α, 12α trihidroxicolanic)

22
Acidul chenodezoxicolic (3α, 7α dihidroxicolanic)
În ficat se conjugă cu taurina (H2N-CH2-CH2-SO3H) sau glicocolul (H2N-CH2-COOH)
formând acizii biliari conjugați: acidul glicocolic, acidul taurocolic, acidul
glicochenodezoxicolic și acidul taurochenodezoxicolic.
Din ficat acizii biliari conjugați ajung în bilă unde datorită pH-ului alcalin se transformă în
săruri biliare, care sunt eliminate cu bila în duoden.
Datorită caracterului amfipatic, sărurile biliare interacționează cu apa și cu alte lipide
formând agregate micelare mixte: moleculele nepolare (trigliceridele și esterii colesterolului)
sunt în centrul micelei, iar la exterior se află moleculele polare (fosfatidele, colesterolul liber)
Sărurile biliare au rol în emulsionarea lipidelor în intestin
După ce lipidele au fost hidrolizate de enzimele specifice și absorbite în enterocite, sărurile
biliare ramân în intestin și se transformă în acizi biliari secundari (prin pierderea grupării
–OH din poziția 7):
Acidul dezoxicolic (3α, 12α dihidroxicolanic)
Acidul litocolic (3α hidroxicolanic)
În porțiunea distală a ileonului acizii biliari secundari sunt absorbiți printr-un mecanism activ
si ajung prin sistemul port la ficat, unde sunt transformați din nou în acizii biliari primari și
reiau circuitul entero-hepatic
O parte din acizii biliari secundari scapă reabsorbției și se elimină prin fecale (0,8 g/zi),
constituind forma de eliminare majoră a colesterolului

C5 - Aminoacizi

Proteinele sunt componenţi de bază ai celulei, reprezentând aproximativ 50% din

greutatea ei uscată. Proteinele se găsesc în toate compartimentele celulare, fiind substanţe
fundamentale din toate punctele de vedere pentru structura şi funcţia celulei. Prin hidroliza
proteinelor se obţin compuşi cu greutate moleculara mica, aminoacizi. În organism proteinele
îndeplinesc funcţii multiple (plastică, energetică, catalitică etc.) care le diferenţiază de lipide
sau glucide. În alcătuirea moleculelor proteice, aminoacizii se unesc prin legături amidice
numite legături peptidice, care se realizează prin eliminarea unei molecule de apă între
gruparea carboxil a unui aminoacid şi gruparea amino a aminoacidului următor.
Prin hidroliza proteinelor se formează 20 de α-aminoacizi. Aceştia sunt compuşi cu
greutate moleculară mică care conţin două grupări funcţionale, carboxil şi amino, legate de
acelaşi atom de carbon ( C α ). Formula generală a unui aminoacid este: la care corespund toţi
aminoacizii cu excepţia prolinei si hidroxiprolinei. După structura radicalului R, aminoacizii
se clasifică în funcţie de natura radicalului R

I. Radical alifatic (acizi monoaminomonocarboxilici)

Glicina (Glicocol) Gly (G) = Acid aminoacetic
Alanina Ala (A) = Acid amino-propionic
Valina Val (V) = Acid amino-izovalerianic
Leucina Leu (L) = Acid α -amino-izocaproic
Izoleucina Ile (I) = Acid α -amino-β -metilvalerianic
II. Radical cu grupare acida (acizi monoaminodicarboxilici)
Acid aspartic Asp (D) = Acid amino-succinic
Asparagina Asn (N) = γ -amida acidului amino-succinic
Acid glutamic Glu (E) = Acid α -amino-glutaric

23
Glutamina Gln (Q) = δ -amida acidului α - amino-glutaric
III. Radical cu grupare bazica (acizi diaminomonocarboxilici)
Arginina Arg (R) = Acid α -amino-δ - guanidino-n-valerianic
Lizina Lys (L) = Acid α ,ε -diaminocarpoic
Hidroxilizina Hyl = Acid α -ε -diamino-δ - hidroxi-n-carpoic
Histidina Hys (H) = Acid α -amino-β - imidazolil-propionic
IV.Radical cu grupare hidroxil (Hidroxiaminoacid)
Serina Ser (S) = Acid α -amino-β -hidroxipropionic
Treonina Thr (T) = Acid α -amino-β -hidroxin-butiric
V. Radical cu grupare tiolică (Tioaminoacizi)
Cisteina Cys C = Acid α -amino-β - mercapto-propionic
Cistina = Acid β -β -ditio-(α - amino-propionic)
Metionina Met (M) = Acid α -amino-γ -metiltio-n-butiric
VI. Radical aromatic (aminoacizi aromatici)
Histidina (grupa III) = Acid α -amino-β - imidazolil propionic
Fenilalanina Phe (F) = Acid α -amino-β -fenilpropionic
Tirozina Tyr (Y) = Acid α -amino-β -(phidroxifenil) propionic
Triptofan Trp (W) = Acid α -amino-β -(3)— indolil-propionic
VII. Iminoacizi
Prolina Pro (P) = Acid pirolidin-2-carboxilic
HDintre cei 20 de aminoacizi care intră în structura proteinelor animale opt aminoacizi nu pot
fi sintetizaţi în organism: provin din alimente – aminoacizii esenţiali: Val, Phe, Leu, Ile, Thr,
Trp, Met, Lys.idroxiprolina Hyp = Acid 4-hidroxi-pirolidin-2- carboxilic

Proprietăţi fizice
a) Cu excepţia glicinei, toţi aminoacizii conţin atomi de carbon asimetric, motiv pentru care
prezintă activitate optică: la pH = 7 unii sunt dextrogiri (+), iar alţii sunt levogiri (-). Cu toate
acestea ei aparţin seriei L deoarece au configuraţia L- glicerinaldehidei.
În organismele animalelor superioare apar şi sunt metabolizaţi numai L – aminoacizii, în timp
ce D-aminoacizii se găsesc în peretele celular al unor microorganisme sau în lanţul
polipeptidic din structura unor antibiotice (gramicidina, actinomicina D). Izomerii dextro şi
levo ai aminoacizilor formează perechi de enantiomeri care au proprietăţi chimice
asemănătoare. Amestecul lor echimolecular se numeşte amestec racemic şi este lipsit de
activitate optică. Sinteza enzimatică, fiind stereospecifică, conduce la unul sau celălalt
enantiomer. Sinteza în laborator conduce la amestecuri racemice de aminoacizi. Acest tip de
amestec se poate obţine numai pe cale sintetică.
b) Aminoacizii sunt substanţe cristaline, solubile în apă, puţin solubile în solvenţi organici, cu
puncte de topire de peste 200o C. În soluţii apoase ei se găsesc sub forma de ioni dipolari sau
zwiterioni
c) Toţi aminoacizii izolaţi din proteine absorb slab radiaţiile din domeniul ultraviolet (220
nm). Triptofanul, tirozina şi fenilalanina, datorită nucleului aromatic, dau absorbţie specifică
la 280 nm, proprietate ce stă la baza unei metode de dozare a proteinelor.

Proprietăţi chimice
Proprietăţile chimice ale aminoacizilor sunt datorate atât celor doua grupări
funcţionale cât şi prezenţei radicalului R. Unele din aceste reacţii se petrec şi în organism,
altele sunt utilizate în studiul proteinelor (identificarea aminoacizilor din hidrolizatele
proteice, stabilirea secvenţei de aminoacizi în proteine, identificarea aminoacizilor specifici
pentru funcţia proteinelor, modificarea chimică a resturilor de aminoacizi din moleculele
proteice în vederea modificării activităţii lor biologice), precum şi pentru sinteza lanţurilor

24
polipeptidice în laborator.
1-Reacţia cu acidul azotos, din care rezulta hidroxiacizi (reacţie utilizată pentru dozarea
aminoacizilor prin metoda van Slyke).
2-Reacţia de alchilare – atomii de H de la gruparea amino pot fi înlocuiţi cu radicali alchil (de
obicei metil), cu formare de betaine (compuşi în care atomul de azot este cuaternar)
3- Reacţia de acilare – în prezenta acizilor carboxilici, a anhidridelor sau a clorurilor acide
gruparea amino poate fi acilată. De la glicocol, prin acilare la nivel hepatic se obţine acidul
hipuric, compus ce reprezintă forma de eliminare a acidului benzoic din organism
4- Reacţia cu formaldehida – gruparea amino poate reacţiona reversibil cu aldehidele,
formând compuşi denumiţi baze Schiff. Aceasta reacţie să la baza metodei de dozare a
aminoacizilor prin metoda Sörensen (formol – titrarea). Bazele Schiff apar şi în organism sub
forma de compuşi intermediari în unele procese (transaminare, decarboxilare etc.).
5- Reacţia cu ninhidrina – ninhidrina este un agent oxidant care produce decarboxilarea
α-aminoacizilor cu eliberare de CO2, NH3 şi o aldehida cu un atom de C mai puţin.
Ninhidrina redusă reacţionează cu amoniacul eliberat, formând un complex colorat în
albastru, ce prezintă absorbţie specifică la 570 nm; aceasta reacţie stă la baza uneia din cele
mai utilizate metode de dozare a aminoacizilor.
6- Reacţiile specifice radicalului R sunt utilizate pentru identificarea calitativă a
aminoacizilor:
- reacţia Sakaguchi – specifică pentru arginina care în prezenţa α -naftolului dă o coloraţie
roşie;
- reacţia cu nitroprusiat – specifică cisteinei cu care dă o coloraţie roşie;
- reacţia Pauli (soluţie alcalină de acid sulfanilic diazotat) – reactivul dă o coloraţie roşie cu
histidina şi tirozina;
- reacţia Ehrlich – este specifică pentru triptofan care dă o coloraţie albastră;
- reacţia Folin – Ciocâlteu (acid fosfomolibdowolframic) – specifică pentru tirozina care dă o
culoare roşie;
- reacţia xantoproteică – prin fierbere cu acid azotic concentrat, aminoacizii ciclici dau o
coloraţie galbenă care trece în portocaliu la adăugarea de baze.
PEPTIDE
Peptidele sunt compuşi rezultaţi din unirea a mai multor molecule de aminoacizi prin legaturi
peptidice (-HN-CO-) şi pot fi obţinute din proteine prin hidroliză parţială (chimică sau
enzimatică). În funcţie de numărul de aminoacizi din moleculă peptidele se împart în:
- oligopeptide – conţin până la 10 aminoacizi în moleculă;
- polipeptide – conţin între 10 şi 100 aminoacizi. Polipeptidele care conţin mai mult de 100
de resturi de aminoacizi în moleculă poartă numele de proteine. Nomenclatura peptidelor se
face indicând numele aminoacizilor în ordinea în care se găsesc în moleculă, începând cu
aminoacidul care conţine gruparea aminoterminală liberă. Denumirile aminoacizilor vor
căpăta terminaţia “il”, cu excepţia ultimului care conţine gruparea carboxil-terminală liberă:
de exemplu peptidul cu secvenţa Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu-Cys se va citi
Seril-Glicil-Tirozil-Alanil-LeucilCisteină.
Proprietăţile peptidelor
Peptidele, în special cele cu greutate moleculara mică, sunt solubile în apă, insolubile în
alcool absolut şi au caracter amfoter ca şi aminoacizii din care sunt constituite. Grupările
amino-terminale precum şi grupările R laterale dau aceleaşi reacţii caracteristice ca şi cele din
aminoacizii liberi. O reacţie caracteristică este reacţia biuretului, care constă în tratarea
peptidelor şi proteinelor cu soluţii alcaline de Cu2+ , cu formarea unui complex colorat in
violet; aceasta reacţie este dată numai de compuşii care conţin cel puţin două legături
peptidice în moleculă. Peptide biologice
1- Tripeptide. Glutationul (γ-glutamil-cisteinil-glicina) este prezent în toate ţesuturile vii.

25
Glutationul se găseşte în organism în forma redusă (GSH) şi sub formă oxidată (GSSG). El
îndeplineşte un important rol fiziologic, fiind socotit un important sistem oxidoreducător
celular
2 - Hormoni peptidici. Există o serie de hormoni cu structură polipeptidică: unii hormoni
hipofizari, insulina, glucagonul, oxitocina, vasopresina şi ACTH.
3 – Peptide cu acţiune antibacteriană. Penicilinele, tirocidinele (A,B), gramicidinele (A,B,C),
bacitracinele şi polimixinele au o structură polipeptidică. Penicilinele sunt polipeptide atipice
care conţin acid 6-amino-penicilanic pe molecula căruia sunt grefaţi diverşi radicali. Când
radicalul este C6H5-CH2- compusul se numeşte benzil-penicilina (penicilina G).

Proteinele sunt biopolimeri macromoleculari care conţin în moleculă peste 100 de

resturi de aminoacizi uniţi prin legături peptidice. Numărul, natura şi modul de aranjare al
aminoacizilor în moleculă variază de la o proteina la alta. Moleculele proteice pot adopta
diverse conformaţii în spaţiu, fiind descrise astfel mai multe niveluri de organizare: primară,
secundară, terţiară şi cuaternară.
Proprietăţile proteinelor
Proteinele izolate din diverse surse sunt în general substanţe solide, amorfe, care prin
purificare avansată pot fi obţinute în stare cristalizată.
- Solubilitatea proteinelor depinde de forma moleculei, natura solventului, structura chimică,
temperatură, pH. Ea se datorează prezenţei pe suprafaţa moleculei a grupărilor polare,
hidrofile (-COOH, -NH2, -OH) ce se orientează spre apă cu care interacţionează electrostatic.
În acest mod, molecula proteică se izolează de celelalte molecule şi se dizolvă. Proteinele
globulare, având molecule ovoidale, se asociază greu şi de aceea sunt solubile. Proteinele
fibrilare au o suprafaţă mică de contact cu solventul şi ca atare sunt puţin solubile sau chiar
insolubile în apă. Modificarea pH-ului mediului influenţează solubilitatea proteinelor prin
modificare încărcării electrice. La pHi (pH izoelecteric), solubilitatea proteinelor este minimă
deoarece numărul sarcinilor pozitive fiind egal cu numărul sarcinilor negative, moleculele
proteice nu mai interacţionează cu moleculele polare ale apei. Soluţiile diluate de electroliţi
(săruri ale metalelor uşoare, NaCl, MgCl2, Na2SO4, (NH4)2SO4) măresc solubilitatea
proteinelor în timp ce soluţiile concentrate scad solubilitatea, până la precipitare. Astfel,
globulinele sunt greu solubile în apă pură, uşor solubile în soluţii saline diluate şi insolubile
în soluţii saline de concentraţie mare. Această comportare stă la baza uneia dintre cele mai
simple şi răspândite metode de separare a proteinelor plasmatice. Cel mai adesea se folosesc
soluţii de sulfat de amoniu cu grad de saturare diferit: globulinele precipită cu soluţii
semisaturate de (NH4)2SO4, iar albuminele, la concentraţii mai mari de 75% saturaţie.
Solvenţii organici (eter, acetonă, alcool), adăugaţi la o soluţie de proteină, împiedică
interacţiunea moleculelor proteice cu moleculele apei şi în consecinţă, proteina va precipita.
- Caracterul amfoter al proteinelor este dat de grupările carboxil şi amino care nu sunt
angajate în formarea legăturilor peptidice. Ele vor imprima proteinei caracter acid (cationi)
sau bazic (anioni) în funcţie de numărul grupărilor –COOH şi –NH2 libere provenite de la
acid glutamic, acid aspartic, lizină, arginină şi nucleului imidazolic din histidină. Grupele
carboxil şi amino terminale au o contribuţie mai redusă în determinarea caracterului amfoter
cu cât lanţul polipeptidic este mai lung. La pH fiziologic toate grupările acide sau bazice sunt
complet ionizate. Fiecare proteină este caracterizată prin pH-ul izoelectric (pHi), care
reprezintă valoare pH-ului la care încărcarea electrică a proteinei este nulă, numărul
grupărilor încărcate pozitiv fiind egal cu numărul grupărilor încărcate negativ. La pHi
solubilitatea şi mobilitatea în câmp electric a proteinei este minimă. La valori de pH mult
diferite de pHi proteina va fi încărcată (+) sau (-) şi va migra în câmp electric, proprietate ce
stă la baza metodelor electroforetice de separare a proteinelor din amestecuri. 17
- Proprietăţi optice – proteinele ca şi aminoacizii, prezintă activitate optică determinată de

26
prezenţa atomilor de carbon asimetrici. La asimetria moleculei prin carbon asimetric se
adaugă şi asimetria creată de α -helix. Puterea rotatorie a proteinelor este o măsură a stării de
integritate sau degradare a moleculei.
- Denaturarea proteinelor – Conformaţiile native ale proteinelor globulare realizate prin
interacţiunile specifice dintre lanţurile polipeptidice sunt fragile, fiind uşor deranjate de
acţiunea aşa numiţilor agenţi denaturanţi. Aceşti agenţi acţionează prin ruperea legăturilor
necovalente din structurile secundară, terţiară şi cuaternară, dar nu afectează legăturile
covalente, legăturile peptidice rămân intacte (nu se eliberează aminoacizi). Agenţii
denaturanţi sunt foarte diferiţi: temperatură între 50-60oC; valori extreme de pH; ureea şi
guanidina în concentraţii mari; agenţi tensioactivi; solvenţi organici. Deranjarea structurii
terţiare a moleculelor proteice duce la modificarea proprietăţilor biologice a acestora. Forma
moleculei proteice este determinată atât de structura primară, cât şi de factorii de mediu.
Într-adevăr, aşa cum arată White şi Anfinsen, tratarea ribonucleazei cu uree 8M în prezenţa
unui agent reducător, - mercaptoetanolul, cauzează deplierea completă a moleculei prin
ruperea celor patru legături disulfidice dintre resturile de cisteină şi în consecinţă pierderea
activităţii acestei enzime. Îndepărtarea prin dializă a agenţilor denaturanţi duce la refacerea
activităţii enzimei, ceea ce indică revenirea proteinei la structura terţiară iniţială.

Clasificarea aminoacizilor:
- ​esenţiali – aminoacizii pe care organismul nu îi poate sintetiza(sau îi poate sintetiza în
cantităţi foarte mici) se numesc aminoacizi esenţiali: valina, leucina, isoleucina, lizina,
metionina, fenilalanina,treonina şi triptofanul. Valina, isoleucina şi leucina sunt numiţi şi
aminoacizi cu lanţuri ramificate şi se găsesc în cantităţi mari în proteinele de origine animală.
- ​condiţionat esenţiali – anumiţi aminoacizi sunt necesari în cantităţi mai mari în anumite
perioade,cum ar fi arginina la copii pentru creştere: histidina, cisteina, tirozina, prolina,
glutamina.
- ​neesenţiali – sunt aminoacizii pe care organismul îi poate sintetiza din aminoacizii esenţiali.
Acest lucru presupune însă un efort metabolic şi consum de energie
Proteinele sunt substanţe alcătuite din lanţuri de aminoacizi, legaţi între ei. Proteinele din
alimente sunt prelucrate în procesul de digestie, rezultând aminoacizii componenţi, în forma
liberă sau legaţi câte 2-3, forme în care se absorb în organism.
Ele constituie principala bază a construcţiei structurilor organice – în special ţesut muscular,
osos şi conjunctiv, dar intră şi în compoziţia enzimelor, a anticorpilor, a celulelor, hormonilor
proteici.
De asemenea, daca există un surplus de proteine(aminoacizi), corpul nu poate depozita o
cantitate mare şi de aceea le elimină sau le transformă în grăsime. Proteinele aduc în
organism aproximativ 4 calorii pe gram.
Sursele de proteină care au toţi cei 8 aminoacizi esenţiali se numesc proteine complete. În
funcţie de diverşi factori poate creşte necesarul din aminoacizii neesenţiali, peste capacitatea
corpului de a-i produce. Ei devin astfel “condiţionat esenţiali”. Proteinele complete conţin toţi
aminoacizii esenţiali, în cantităţile necesare organismului. Acestea sunt proteinele de origine
animală. Sursele de proteină de origine vegetală nu conţin toţi aminoacizii esenţiali în
cantităţile optime, de aceea, pentru asigurarea tuturor aminoacizilor trebuie să mâncăm
suficiente proteine de origine animală sau să combinăm diferite surse de proteină vegetală.
Produse animale​: lapte, brânzeturi (100g brânză = 25-30 g proteine), ​carne (20%
proteine),viscere (ficat, rinichi, inima, splină, peşte), ouă.
- ​Leguminoase:​ fasole (20-25%), mazăre, soia (35%).
- ​Cereale​ : pâine (8%).
- ​Nuci, arahide, alune, cartofi, ciuperci

27
Deci, a se reţine că proteinele sunt substanţe nutritive constitutive ale ​organismului. În
procesul de digestie proteinele din alimente sunt transformate în aminoacizi. Organismul apoi
separă şi foloseşte aminoacizii în diferite scopuri. O parte vor fi folosiţi pentru
creşterea şi producerea de noi proteine necesare organismului, o altă parte vor fi folosiţi la
refacerea ţesuturilor din corp, iar restul vor fi transformaţi în hormoni, anticorpi şi enzime.
Necesarul de proteine depinde de mai mulţi factori : vârsta, greutate corporală, efortul fizic
depus, diferite boli şi condiţii medicale. Nou născuţii şi adolescenţii în creştere, precum şi
femeile însărcinate au un necesar de proteine crescut, precum şi cei care se recuperează după
o boală sau chiar suferă de anumite boli. În general, pentru adulţi se recomandă un consum
proteic, în funţie de activitatea fizică :
- Sedentar 0,88 grame pe kilogram corp (Exemplu: 70 kg x 0,88=61,6 g proteine)
- Efort moderat 1,1-1,3 grame pe kilogram corp
- Efort intens 1,5-2 grame pe kilogram corp şi peste

C6 - Protide

Protidele sunt constituenti chimici ai organismelor vii cu cel mai inalt grad de
complexitate, varietate moleculara si prezinta specificitate de specie, organ. Denumirea lor
deriva de la cuvantul grecesc 'proteos', de prim rang, primordial (Berzelius, tratatul lui
Mulder, 1840). Sunt substante macromoleculare de natura peptidica la care participa 20
aminoacizi, acestia fiind unitatile monomere ale protidelor. Aminoacizii constitutivi sunt
aceiasi la toate vietuitoarele, de la bacterii pana la om. Prin legare in lanturi polipeptidice,
variate ca lungime si succesiune a unitatilor se poate obtine un numar nesfarsit de combinatii.
Cu toate acestea, la un anumit organism se realizeaza numai unele secvente dictate de
ADN-ul parental, deci protidele sunt macromolecule informationale.

Constitutia generala
Protidele sunt molecule cu greutate moleculara mare: de la mii la cateva milioane de unitati
atomice de masa. Ele contin in molecula C, H, O, N uneori S, P, ioni metalici (Te, Cu, Zn,
Mg, Co). Compozitia elementara a proteinelor din natura este relativ constanta:
Compozitia generala Compozitia plantelor
C 50 - 55% 51 – 53%
H 6 - 8% 6,7 - 6,9%
O 20 23% 21 – 23%
N 15 - 18% 16 – 18%
S 0 - 4% 0,7 - 1,3%
P 0,4 - 0,9% 0,6 - 0,8%
Estimarea continutului in proteine se face pe baza continutului in azot ( proteinele din plante
contin 16% azot). Prin dozarea azotului total se poate determina continutul total de proteina
bruta: PB = N x 6,25.
Unitatea structurala este aminoacidul:
R CH COOH
NH2

Rolul fiziologic
a) Rolul structural sau plastic - reprezinta materialul din care sunt construite toate structurile
celulare: membrana, organitele celulare, materialul intracelular.

28
In plante: 2-35% protide - in functie de organ; reprezinta principala componenta a biomasei
vegetale (50%).
b) Rolul catalitic - enzimele sunt substante proteice cu actiune selectiva asupra proceselor
biochimice;
c) Rolul hormonal - o serie de hormoni sunt de natura polipeptidica;
d) Rolul de aparare - apara organismul de corpi straini, macromolecule, virusuri, bacterii –
imunoglobulinele;
e) Rolul fizico-chimic - datorat proprietatilor coloidale si caracterului amfoter - ele intervin in
procesele de permeabilitate selectiva a membranelor celulare, in transportul apei, ionilor
anorganici, CO2, O2 metale si al substantelor organice (vitamine), in mentinerea echilibrului
acido-bazic functionand ca sisteme tampon; au rol in echilibrul electrostatic;
f) Rolul informational : succesiunea aminoacizilor este dictata de acizii nucleici;
g) Rolul energetic - in cazul de inanitie sau stari patologice se transforma in energie.

Clasificare
Prin hidroliza (acida sau bazica) protidele elibereaza aminoacizi. In functie de numarul
aminoacizilor constituenti ca si a existentei unor compusi de alta natura care pot intra in
structura anumitor protide, acestea se clasifica astfel:
Oligopeptide
Peptide
Polipeptide
Protide
Holoproteide ( proteine )
Heteroproteide ( contin o parte proteica si una prostetica )
L - alanina: ​Este nelipsit din toate proteinele vegetale si animale. Se gaseste mai ales in
zeina. In stare libera se gaseste in alge, frunze de tutun.
L-valina​: Se gaseste in cantitati mici in proteidele animale si vegetale, mai ales in semintele
de in. In antibiotice se gaseste D valina.
L-leucina: Este un aminoacid esential, se gaseste in proteine de origine vegetala: zeina,
edestina. Se gaseste in hemoglobina in forma L. O treime din aminoacizii din organismele vii
este reprezentata de L leucina.
L -izoleucina​: Este aminoacid esential, se gaseste in proteine de origine animala si vegetala,
in antibiotice forma D.
Acidul L asparagic sau aspartic​: Este foarte raspandit in organismele vegetale (mazare,
migdale) sub forma de asparagina - monoamida acidului asparagic.
L glutamic: ​Se gaseste in animale, plante ( seminte de cereale), dar mai mult in alge. Se
gaseste sub forma de glutamina - amida acidului glutamic. Se obtine prin hidroliza glutenului,
cazeinei. Are un rol deosebit in metabolism.
L-ornitina: Este un aminoacid partial esential. Se gaseste in prolamina din care se si obtine
prin hidroliza rezultand ormitina si uree. Se gaseste in organisme sub forma de arginina.
Ornitina nu are importanta pentru structura proteinelor ci importanta ei deriva din faptul ca
arginina prin hidroliza formeaza ornitina. Prin decarboxilare ornitina formeaza putresceina, o
diamina toxica din gruparea toxinelor cadaverice.
L lizina​: Se gaseste in toate proteinele dar mai ales in laptii de peste; prin decarboxilare,sub
actiunea unor bacterii, se transforma in cadaverina.

Proprietati fizice
Aminoacizii sunt substante incolore, cristaline, solubile in apa (cu exceptia cistinei, cisteinei
si treoninei), greu solubile in alcool si insolubile in solventi organici.

29
Au puncte de topire si fierbere ridicate, mai mari de 2000C.
Au gust dulce, dulceag amarui sau amar; b si c aminoacizii sunt insipizi.
Cu exceptia glicolului, aminoacizii prezinta atomi de carbon asimetrici si prezinta deci
stereoizomerie (D,L) si izomerie optica (+,-) care nu depind una de alta.

Proprietati chimice
Sunt substante amfotere
Unii prezinta maxime de absorbtie in domeniul ultraviolet ( proprietate care se utilizeaza la
dozarea aminoacizilor).
Se dozeaza si prin electroforeza sau cromatografie.
Proprietati chimice datorate gruparii carboxil ( COOH)
Cu bazele formeaza saruri.
Cu alcoolii formeaza esteri - esterii metilici ajuta la stabilirea compozitiei peptidelor.
Cu amoniacul (NH3 ) sau cu gruparea amino (NH2 ) a altui aminoacid formeaza legatura
peptidica.
Cu pentaclorura de fosfor dau derivati clorurati folositi in sinteza peptidelor.
Sub influenta decarboxilazelor se decarboxileaza si formeaza amine biogene sau
proteinogene: histidina histamina, tirozina tiramina.
Cu amoniacul in exces formeaza amide.
Prin reducere energica formeaza aminoalcooli.
Proprietati chimice datorate gruparii amino ( NH2)
- cu acizii formeaza saruri;
- cu acizii carboxilici formeaza legatura peptidica ( reactia Fischer );
- cu derivatii halogenati formeaza betaine;
- cu aldehidele formeaza baze Schiff – metoda de determinarea aminoacizilor;
- cu acidul azotos formeaza hidroxiacizi si se elibereaza azot - metoda Van Slike;
- cu dinitrofluorbenzen formeaza derivati folositi pentru identificarea aminoacizilor terminali;
- prin dezaminare dau acizi nesaturati, cetoacizi sau hidroxiacizi si ammoniac;
- cu clorurile acide se acileaza;
- cu ninhidrina dau compusi colorati;
Proprietati chimice datorate prezentei concomitente a gruparilor carboxyl si amino
- formarea de peptide
- a aminoacizii reactioneaza cu sarurile metalelor grele cu formare de chelati;
- la incalzire se comporta diferit in functie de pozitia gruparii amino;
- dau decarboxilari si dezaminari enzimatice;
- prin ciclizare formeaza dicetopiperazine;
Aminoacizii prezinta si proprietati chimice datorate catenelor laterale sau nucleelor
aromatice; acesta reactii sunt folosite pentru identificarea aminoacizilor.

C7 - Acizi Nucleici

Acizii nucleici sunt compuşi macromoleculari, degradînd hidrolitic în nuclcotide şi

nucleozidc, dealtfel ei suntpolinucleotide, compuşi dintr-un număr foarte mare de
mononucleotide. La hidroliza completă degradează şi mononucleotidele, generînd baze
azotate (purinice şi pirimidinice), pentoze şi acid fosforic în cantităţi echimolare. Bazele
azotate pirimidinice sunt derivaţi ai pirimidinei, se întîlnesc în acizii nucleici. De notat trei
baze majore: uracilul, citozinaşi timina. Există şi unele baze minore pirimidinice ca:

30
5-metil-citozina şi 5-hidoximetilcitozina, metiluridina, tiouridina, pseudouridina. Acizii
nucleici conţin şi bazepurinice: adenina şiguanină. Purina este derivatul pirimidinei: molecula
conţine inele condensate ale pirimidinei şi imidazolului. Se întîlnesc în acizii nucleici şi baze
purinice minore ca: 2-metil-adenina, 6-metiladenina, 1-metil-guanina, 7-metil-gunina şi
inozina. Bazele minore se conţin în circa 5% şi diferă mult de la o specie la alta.
Proprietăţile
Bazele azotate prezintă fenomenul de tautomerie (structuri ce diferă prin poziţia unui atom de
hidrogen şi a unei duble legături): formele lactim sau lactam, ultimele mai stabile, predomină
în structură. Bazele azotate sunt slab solubile în apă; cele pirimidinice au o structură plană,
cele purinice—aproape plană, puţin pliată. Bazele pirimidinice sunt mai stabile decît cele
purinicc. Bazele azotate posedă maximă capacitate de absorbţie de ultraviolet (între 260-280
nm), ceea ce permite determinarea cantităţii dc acizi nuclcici (cu atît mai mult ai
componentelor- baze, nucleozide). Pentru identificare se utilizează şi cromatografia etc. La o
hidroliză menajată nucleotidele degradează în nucleozide şi acid fosforic. Nucleozidul
constituie N-nucleozide ale bazelor purinice sau pirimidinice, în care glucidul, pentoza
(riboza sau dezoxiriboza) cu atomul său de C, formează legătura glicozidică cu Nj
(pirimidina) sau N9 (purina). Legătura glucozidică în nucleozidele naturale este ß. Pentozele
sunt prezente în forma furanozică, fonnînd legătura cu hidroxilul semiacetalic. Distingem
ribonucleozide şi dezoxiribonucleozide. Nucleozidele sunt mai solubile în apă decît bazele
azotate, mai stabile în soluţii alcaline şi uşor sc hidrolizează la încălzire în mediul acid,
producînd baze libere şi pentoze. în organism nucleozidele sunt hidrolizate de nucleozidaze
specifice. Denumirea nucleozidelor derivă de la bazele azotate prin adăugarea sufixelor:
-uzina, pentru derivaţii purinici şi -idina, pentru cei pirimidinici. Adenina şi riboza rezultă în
adenozină, respectiv: guanozina) aceiaşi analogi — cu dezoxiriboza; uridina, citidina, timina,
cu dezoxiriboza, se numeşte timidină, iar compusul timinei din tRNA poartă denumirea de
riboziltimină. Din punct de vedere steric, nucleozidele pot avea două conformaţii: sin şi anti.
Forma anti este caracteristică compuşilor naturali, fiind cerută de aşezarea corectă a bazelor
complementare în structura dublu helicoidală a DNA. în forma Z conformaţia sin alternează
cu anti. Esterii fosforici ai nucleozidelor egaleaza cu nucleotidele la legăturile C5 şi C3 ale
pentozei. în dezoxiribonucleotide se manifestă numai aceste două poziţii, iar ribonucleotidele
se completează şi cu poziţia Cr Modificînd condiţiile de hidroliză, se pot obţine toate tipurile.
Celulele în stare liberă cooptează, preponderent în poziţia 5', grupa fosfat. Structural, pentoza
sau dezoxipentoza ocupă o poziţie dc legătură între fosfat şi baze azotate.

Rolul nucleotidelor
1. Element structural al acizilor nucleici.
2. ATP—purtătorul energiei chimice în celulă, serveşte la transferul grupelor fosfat
macroergice şi prezintă cheia de legătură între procesele ce decurg cu eliminarea, degajarea
energiei şi între cele ce utilizează energia. ADPşiAMP se fonnează în rezultatul defosforilării
ATP, fosforilînd pînă la ATP în procesul respiraţiei tisulare. Ciclul ADP-ATP în celulă
constituie sistemul principal de transfer al grupei fosforice.
3. Acizii nucleici iau parte la transfenil unor blocuri de constmcţie (acidul acetic, glucoza,
cholina), transfonnîndu-le în substanţe biologice active — uridinddifosfatglucoză,
citinddifosfatcholina etc.
4. Servesc ca precursori macroergici ai unităţilor mononucleotidice la sinteza fermentativă a
DNA şi RNA, cedînd grupa pirofosfat, se transformă în resturi de
nucleozidmonofosfat—baza structurală a lanţului polinucleotidic.
5. Unele mononucleotide primordiale conţin şi alţi compuşi - nicotinamida în
nicotinamidmononucleotid, precursorul NAD, vit. B, în flavinmononucleotid şi FAD.
6 . în organisme sunt prezente 2 feluri de esteri fosforici ai nucleotidelor (AMP, ADP, ATP),

31
în alte cazuri fosfatul leagă 2 atomi de O, ai pentozei în cadrul aceluiaşi nucleotid,
fonnîndu-se nucleotide ciclice - 2',3' şi 3',5'
Produsul 2',3' rezultă ca intermediar la degradarea ribonucleotidelor, pe cînd AMPc
3',5' este un ribonucleotid natural, ce posedă proprietăţi unice şi o activitate biologică
deosebită, reglînd metabolismul ca mesager al efectului hormonal.

DNA. Structura primară.

Polinucleotidele sunt realizate prin stabilirea legăturilor covalente între nucleotidele ce se
succed în lanţ. Gruparea З'-hidroxil a unui nucleotid este legată de gruparea 5'-hidroxil a
mononucleotidului următor prin legătura fosfodiesterică. Atît DNA, cît şi RNA au proprietăţi
comune chimice şi fizice — sunt greu solubile în soluţii acide, dar uşor se extrag din ţesut cu
ajutorul soluţiilor de săruri neutre şi fenol. OH OH AMP 0 : - P - 0 AMPc 2’,3' AMPc 3',5
Bazele azotate sunt responsabile de informaţia genetică, pe cînd grupele glucidice şi fosfatul
au o funcţie structurală. DNA—conceptul actual structural s-a fonnat prin anii 1950.
Moleculele de DNA din celulele tuturor speciilor sunt compuse din 4 mononucleotide dAMP,
dGMP, dCMP şi TMP, legate intr-o secvenţă variată cu punţile 3',5'-fosfodiesterice. Dar
raportul şi succesiunea nucleotidelor, greutatea molcculară a DNA din diferite organisme vor
fi diferite. Se înregistrează şi o cantitate nu prea mare de derivaţi metilaţi ai bazelor. DNA e
un polimer cu o catena extrem de mare —zcci dc mii dc unităţi monomcrc. Lanţul poate fi
reprezentat schematic în felul următor: pentru baze servesc simbolurile: A,G,C,T; liniile
verticale corespund pentozelor, iar linia diagonală cu simbolul P reprezintă legătura
fosfodiesterică — ca leagă capătul unei linii verticale cu mijlocul celeilalte. Locusul legării
corespunde З'-OI I şi 5'-OH.

STRUCTURA RNA
Acizii ribonucleici sunt produşi macromoleculari, fiind rezultanţi ai policondensării
ribonucleotidelor. Nucleotidclc se racordează prin fosfat diesteric3'5'. Numărul de nucleotide
variază de la 75 - la multe mii. Structura covalentă a RNA se deosebeşte de DNA prin
următoarele:
1. Restul de zahăr e riboza, dar nu dezoxiriboza.
2. Una din bazele azotate în RNA e uracilul şi nu timina care fonnează o pereche cu adenina.
De rînd cu aceste baze majore, RNA mai conţine baze “minore”, rezultînddin metilarea,
tiolarea celor majore.
3. Molecula de RNA este monocatenară (cu excepţia vimşilor). De aceea, compoziţia
nucleotidică nu se supune legităţii complementare — conţinutul de adenină nu e egal cu al
uracilului şi al guaninei cu citozina, adică structura dublă catenară complementară pentru
RNA este exclusă. Se evidenţiază însă unele porţiuni, unde complementaritatea bazelor
permite organizarea în structuri duble helicoidale. Porţiunile de baze necomplementare sunt
expulzate în fonne de bucle în afara zonelor de dublu helix, împachetarea bazelor nu e
perfectă, unele dintre ele nefiind complementare. Cota dublului helix în diferite RNA variază
mult, atingînd 50%. Cantitatea de RNA, spre deosebire de cea de DNA, variază de la o celulă
la alta şi chiar în cadrul aceleiaşi celule, în funcţie de intensitatea proceselor metabolice.
Deosebim 3 tipuri de RNA:
RNA mesager (mRNA) ​(informaţional, matriceal) — fiecărei gene îi corespunde molecula
sa de mRNA, de aceea acest tip de RNA este foarte heterogen. Studiind reglarea sintezei
proteinelor la E.coli, au ajuns la concluzia prezenţei unui mesager structural de durată scurtă
ce transmite mesajul genetic din nucleu în citoplasmă şi are următoarea caracteristică:
1. acest intennediar trebuie sa fie polinucleotid;
2. componenţa nucleotidică trebuie să corespundă celei din DNA ce o codifică;
3. este foarte heterogen după lungime. Savanţii nominalizaţi au presupus că trei nucleotide

32
codifică un aminoacid şi au constatat că masa mesagerului nu e mai mare de 500 kDa;
4. e asociat temporar cu ribozomii — loc de sinteză a proteinelor;
5. se sintetizează şi degradează foarte rapid. Savanţii au demonstrat experimental cele
argumentate şi, ca rezultat, au mai concluzionat: ribozomii sunt structuri nespecializate ce
sintetizează în anumit moment acca proteină care este codificată de mRNA şi se află în
ribozomi. Folosind metoda hibridizării propusă de Sol Spiegelman (1961), s-a constatat că
secvenţa bazelor în mRNA e complementară secvenţei din DNA matriceal. Lungimea catenei
de mRNA e dependentă de lanţul polipeptidic ce implică sintetizarea. mRNA poate să mai
conţină secvenţe neinformative la capătul 5' terminal de diferită lungime (lider). Dacă mRNA
conduce un singur mesaj, e numită monogenă, dacă mai multe — poligenă. Ea poate conţine
regiuni intergenenetranslabilc denumite “linker”. Timpul de supravieţuire e variabil (minute-
ore). Nucleazele reprezintă enzimele ce degradează acizii nucleici.
RNA de transfer (tRNA) reprezintă 10-20% din RNA celular, fiind molecule mici (70-90
nucleotide) cu o masă moleculară de circa 30.000 Da. în structura primară, pe lîngă cele 4
nucleotide majore (A,G,C,U), se mai întîlnesc pseudouridina, A,G,C metilate. Pseudouridina
(vezi mai sus) -C-l al ribozei este legată în poziţia 5 (C5) a uracilului (nu e legătura
N-glicozidică, ci C-C). Sunt prezente dihidrouridina, inozina—nucleozidul ribozei şi al
hipoxantinei.
Caracteristica tRNA:
1. Sunt monocatenare cu un număr mic de ribonucleotide.
2. Conţin baze minore (metilate) — metilarea împiedică împachetarea unor baze capabile de
alte interacţiuni, modifică capacitatea hidrofobă a unor segmente de RNA.
3. Posedă 4 zone de perechi complementare şi 3 necomplementare, expulzate în formă de
bucle:
a) capătul 5' tenninal are rest guanilic fosforilat;
b) capătul 3' term inal - secvenţa nucleotidă CCA. Aminoacidul activat se leagă de З'-OH al
adenozinei;
c) la capătul buclei inferioare se află porţiunea anticodon compusă din 7 baze-Pir-Pir-X-Y-Z,
purină modificată, bază variabilă. Tripletul (XYZ) e complementar secvcnţei nucleotidicc din
mRNA;
d) secvenţele normale din bucla ТЧ^С riboziltimidilat asigură legarea în ribozom a
complexului AA - tRNA sintetazic cu rRNA;
e) secvenţa de nucleotide din bucla dihidrouridinică recunoaşte o anumită secvenţă din rRNA
ce se leagă cu A A tRNA sintetază.

REPLICAREA (BIOSINTEZA DNA)

Organismele vii trebuie să-şi păstreze nu numai integritatea secvenţei nucleotidclor din DNA
(repararea), dar să-şi reproducă foarte exact şi subtil DNA propriu în mitoza celulară.
Enzimele replicării acţionează perfect şi rapid (la bacterii într-o secundă se polimerizează
pînă la 500 nucleotide). Operativitatea şi precizia sunt datorate unui complex
multienzimatic—mecanism perfect compus din diferite proteine. în proccsul de replicare
infonnaţia codificată în secvenţa bazelor moleculei de DNA parental este transferată cu o
exactitate maximă cclulei-fiice de DNA. Replicarea se bazează pe împachetarea
complementară a bazelor nucleice. Activitatea matriceală a DNA se manifestă prin faptul că
secvenţa nucleotidică se reproduce prin această împachetare complementară a bazelor.
Replicarea constă în desfacerea dublului helix parental şi construirea catenelor pe fiecare
dintre cele 2 catene complementare — replica cclor dintîi. Rezultă 2 molecule de DNA
identice cu parentala. Fiecare dintre ele conservează o catenă parentală veche. Aşadar,
proccsul replicării e semiconservativ.
Procesul de biosinteză este deosebit de complex şi necesită următoarele:

33
1. Prezenţa matricei DNA (templată).
2. Prezenţa celor 4 dRN trifosfaţi — dATP, dGTP, dCTP si TTP.
3. Prezenţa ribonucleozid trifosfaţilor—ATP, GTP, CTP, UTP
4. Prezenţa ionilor de magneziu.
5. Sistem multienzimatic în baza constituenţilor.

Transcrierea (biosinteza ARN)

Spre deosebire de replicare, care antrenează simultan întregul cromozom, transcrierea
vizează numai anumite porţiuni de DNA, şi anume acelea care codifică proteinele necesare
celulei la momentul dat. Structura RNA este concludentă, dictată de structura matricei, ln
vivo, transcrierea este asimetrică, adică într-o anumită regiune se copiază o singură catena de
DNA, desemnată drept catenă sens, spre deosebire de cea netranscrisă — catenă antisens. în
1961, Sol Spiegelman elaborează metoda hibridizării, ce constă în încalzirea dublului helix
DNA; depăşind temratura de topire, el trece într-o formă unicatenară. La răcirea lentă a
soluţiei, catenelereasociază şi formează dublul helix cu o structură nativă. Dublul helix se
formează numai în cazul în care catenele de DNA provin din organismele unei specii sau ale
speciei înrudite. Dacă secvenţa bazelor din mRNA e complementară, apoi în combinarea
catenelor de DNA şi RNA trebuie să formeze fragmente hibrid DNARNA. Experimentele au
demonstrat că succesiunea bazelor azotate în mRNA sunt complementare succesiunii DNA
matrice. în 1960 a fost descoperită enziina ce sintetizează RNA corespunzător succesiunii din
DNA matrice. Pentru sinteza mRNA sunt necesarc:
1. Matricea DNA — de preferinţă dublu helix;
2. Precursori activaţi —cele 4 ribonucleotide —ATP, GTP, CTP, UTP;
3. Ionii de M g^ sau Mn4'*';
4. Enzimă RNAp, ca şi DNAp, necesită zincul pentru funcţionare;
5. Sinteza are loc în aceeaşi direcţie 5' — 3'. E analog şi mecanismul de elongaţie a lanţului
nucleotidic favorizant atacului nucleofil al fosfatului intem din unnătorul
ribonuclcotidtnfosfat de grupa З'-OH ai catenei crescînde. Forţa motrice a procesului e
hidroliza pirofosfatului respectiv. Particularităţile procesului de sinteză RNA:
a) RNAp nu neccsită prezenţa primerului;
b) DNA matricea se păstrează intactă;
c) RNAp nu posedă proprietăţi nucleazice. La eucariote deosebim trei RNAp: RNAp-I ce
asigură sinteza rRNA 28 şi 18S; RNAp-II-mRNA şi acele RNA care pot fi marcate la capete;
RN Ap-III asigură sinteza tP.NA şi 5S rRNA. precum şi RNA mult mai mici.
RNA-polimeraza foloseşte infonnaţia înscrisă în DNA matrice, acest fapt este argumentat
experimental (succesiunea bazelor în mRNA e întocmai copia complementară a succesiunii
lor în DNA matriceal). RNAp este o enzimă compusă din cîteva subunităţi: (a ,a,ß ß !), adică
e o holoenzimă. Sigma subunitatea alege segmentul de iniţiere.

C8 - Vitamine

Vitaminele reprezintă o grupă de substanţe organice integrate în cantităţi minime în

celule şi asigură activitatea lor normală. Majoritatea lor provin din mediul extern, adică nu
pot fi sintetizate de organism. în studiul vitaminelor, tractul digestiv este considerat un factor
de mediu exterior, deoarece numeroase vitamine sunt produse, prelucrate sau consumate de
către flora microbiană din intestin, modificînd aportul real al vitaminelor în organism.
Solicitările diurne de vitamine de către om sunt extrem de mici (micrograme) şi, deci,

34
vitaminele sunt nişte microcomponente ale hranei, îndeplinind rolul catalitic în diferite
modificări chimice. Aminele nu reprezintă sursă de energie, dar reglează indirect
metabolismul prin diferite sisteme fermentative, fiind componente propriu-zise ale acestora.
Acest fapt a fost sugerat, în 1922, de N. Zelinski. Actualmente, cunoaştem toate vitaminele
necesare pentru funcţionarea normală a organismului uman. Necesităţile individuale de
anumite vitamine variază în limita dependenţei de raţia alimentară, activitatea micro florei
intestinale, factorii genetici. O dietă neadecvată poate provoca insuficienţa unor astfel de
vitamine ca: biotina, B12, acidul pantotenic, vitamine sintetizate de flora bacteriană
intestinală. Vitaminele atestate se conţin în celulele animale, ale majorităţii plantelor şi ale
microorganismelor, exercitînd unele şi aceleaşi funcţii biologice cardinale. La momentul
actual, în dependenţă de impactul insuficienţei unei sau altei vitamine asupra sănătăţii
omului, ele pot fi împărţite în două clase. O problemă destul de frecventă în multe ţări este
insuficienţa de tiamină, niacină, riboflavină, acid ascorbic şi folie, care afectează vădit
populaţia. De insuficienţă similară a acestor vitamine suferă şi cetăţenii ţărilor dezvoltate. Cît
priveşte insuficienţa acidului pantotenic, biotinei, В n, B6, vitaminelor A, D, E, K, practic, se
înregistrează foarte rar.
Carenţa vitaminelor în organismul uman poate fi cauzată de:
a) o alimentaţie insuficientă sau incompletă (alimentaţie deficitară), cu deficienţe ale
aportului primar de vitamine sau ca urmare a distrugerii vitaminelor din alimente ( la
prelucrarea termică);
b) un catabolism intens al vitaminelor cauzat de alterarea florei microbiene, ce constituie o
sursă importantă de vitamine pentru necesităţile organismului;
c) tulburările de absorbţie determinate de lezarea funcţiilor motrice şi secretoare ale
intestinului;
d) afecţiunile ficatului şi ale pancreasului, ce dereglează absorbţia vitaminelor liposolubile;
e) imposibilitatea transformării provitaminelor în vitamine;
f) administrarea anumitor medicamente;
g) anumite stări fiziologice speciale sau patologice (perioada de evoluţie, graviditate, lactaţie,
efort fizic, boli infecţioase, alcoolism cronic);
h) acţiunea antivitaminelor din mediu, ce se integrează în sistemele fermentative la fel ca şi
vitaminele. Studierea funcţiei biochimice a vitaminelor a contribuit la stabilirea
antivitaminelor - substanţe ce inhibă efectul vitaminelor în celulele vii şi reflectă carenţa de
vitamine.
Distingem 2 grupe de antivitamine:
1) cu o structură asemănătoare vitaminei native. Efectul lor este bazat pe interacţiunea
competitivă cu vitamina - concurenţa pentru centrul activ al enzimei, determinînd o inhibiţie
competitivă;
2) antivitamine ce provoacă modificări de natură chimică ale vitaminelor şi, în consecinţă,
diminuează sau suprimă complet efectul biologic.

Vitamina В1
Se mai numeşte şi tiamină datorită structurii sale chimice (conţine un nucleu tiazolic).
Sub fonnă de sare, este o substanţă solidă, cristalizată, incoloră şi solubilă în apă. Este relativ
stabilă în soluţii acide, dar se inactivează rapid prin încălzire în soluţii neutre sau alcaline.
Sub acţiunea diferitor oxidanţi, tiamina este transformată în tiocrom; fluorescenţa albastră a
acestui compus serveşte la dozarea tiaminei. Este prezentă în cantităţi mari în drojdia de bere,
dar şi în cortexul boabelor de cereale, cum ar fi griul, secara şi orezul. Pîinea de grîu integrală
este o excelentă sursă de tiamină. Este de asemenea prezentă în unele legume ca mazărea,
fasolea, spanacul, precum şi în unele fructe ca nucile, strugurii şi în came. Majoritatea
ţesuturilor animale, mai ales produsele din came de porc, sunt importante surse de tiamină.

35
Deşi concentraţia de В, în lapte este relativ scăzută, şi el e o importantă sursă de tiamină, mai
ales consumat în cantitate mare. Tiamina indusă alimentar este absorbită uşor la nivelul
intestinului subţire şi dusă mai ales în ficat, rinichi şi inimă. Aici are loc transferul direct al
pirofosfatului din ATP pe tiamină în prezenţa ionilor Mn2+, fonnîndu-se tiaminpirofosfatul.

Vitamina B2
Este cunoscută şi sub numele de riboflavină sau lactoflavină. Aceste denumiri sunt
datorate, pe de o parte, structurii sale de flavină, iar pe de altă parte faptului că a fost izolată
din lapte. Riboflavina este o substanţă solidă, cristalizată, de culoare galbenă, puţin solubilă
în apă. La acţiunea razelor violete sau ultraviolete prezintă o fluorescenţă galben-verzuie, pe
care însă o pierde în soluţii puternic acide sau puternic bazice. Această proprietate serveşte
drept bază la dozarea riboflavinei în diverse medii biologice. Prin iradierea cu raze
ultraviolete în soluţie alcalină, riboflavina formează lumiflavina, iar dacă această iradiere are
loc în mediu acid, se formează lumicromul caracterizat printr-o intensă fluorescenţă albastră.
Cantităţi însemnate de B, se conţin în ficat, drojdia de bere, boabele de grîu, precum şi în
legumele cu frunze verzi cum ar fi varza, spanacul etc. In mare măsură, la asigurarea
necesarului de riboflavină în dieta umană constituie laptele, ouăle şi carnea. Comercial, este
obţinută din culturile de mucegai, care produc vitamina, cu un randament mare. Rolul
biochimic. Riboflavina este sintetizată de plantele verzi, bacterii şi ciuperci, dar nu şi de
animale. Cercetările au demonstrat că toţi atomii de carbon şi azot ai guaninei, cu excepţia Cg
al nucleului purinic, sunt folosiţi pentru sinteza riboflavinei. Vitamina B2, produsă din aport
alimentar este absorbită uşor la nivelul intestinului subţire, iar sîngele o distribuie în tot
organismul, cantităţi mici fiind depozitate în ficat şi rinichi.

Vitamina B5, vitamina PP.

Ca vitamină, acidul nicotinic este cunoscut sub numele de niacină; denumirea de PP
derivă de la pelagra-preventiv, adică factor de prevenire a pelagrei. Aceeaşi acţiune
antipelagroasă o are şi nicotinamida. Niacina este o substanţă solidă, cristalină, incoloră,
solubilă în apă şi soluţii alcaline. Nicotinamida sau niacinamida este o substanţă solidă,
cristalină, incoloră, solubilă în apă. Este prezentă în cantităţi considerabile în produsele de
carne, mai ales în ficat, în drojdia de bere, faină integrală şi în unele legume ca fasolea, soia,
mazărea, cartofii etc. ​Rolul biochimic. Biosinteza niacinei are loc aproape în toate
organismele, de la plante pînă la oameni. Reacţia de transformare a triptofanului în
nucleotidul acidului nicotinic este caracteristica organismelor animale. Plantele verzi şi
numeroasele microorganisme prezintă o altă alternativă de sinteză, despre care se ştie doar că
folosesc ca substanţă de pornire aspartatul şi un derivat al triozelor.

Vitamina B6
Se mai numește piridoxina sau adermină. Denumirea de piridoxină se datorează
structurii sale (conţine un alcool cu nucleu piridinic), iar cea de «adermină» este legată de
capacitatea sa de a vindeca o dermatită specifică dezvoltată la şobolanii tineri hrăniţi cu
alimente lipsite de vitamine. Vitamina Bft face parte din complexul B. Piridoxalul, piridoxal
piridoxamina - toate au aceleaşi efecte asupra organismului şi alcătuiesc împreună vitamina
Bft. Piridoxină este o substanţă solidă, cristalină, incoloră, solubilă în apă şi în unii solvenţi
organici; clorhidratul piridoxalului se prezintă sub forma unor cristale rombicc solubile în apă
şi mai puţin solubile în alcool, în timp ce clorhidratul piridoxaminei cristalizează în plăcuţe
higroscopice uşor solubile în apă şi greu solubile în alcool. Surse de vitamina B6 sunt boabele
ccrcalelor, gălbenuşul de ou, drojdia de bere, legumele şi carnea (mai ales ficatul şi rinichii).
Rolul biochimic. Vitamina B6 este absorbită uşor la nivelul intestinului şi trece în sînge, care
o duce în tot organismul; cantităţi mici de vitamină sunt depozitate în muşchii scheletici.

36
Biotina (Vitamina H)
Este vitamină pentru om şi animale şi factor de creştere pentru drojdie, ciuperci şi
bacterii. Structura sa include un ciclu imidazolic condensat cu unul tiofenic, la acesta din
urmă fiind ataşat radicalul acidului valerianic. Prezintă o substanţă cristalină, incoloră,
solubilă în apă. în mediu acid sau bazic se descompune, dar este stabilă la încălzire. Sursele.
Biotina este foarte răspîndită în hrană. Ficatul rumegătoarelor şi drojdia sunt cele mai bogate
surse. Arahidele, ciocolata, gălbenuşul de ou, laptele, tomatele etc. sunt de asemenea surse
bogate de biotină. în condiţii normale, biotina este furnizată mamiferelor în cantităţi
suficiente prin sinteza de către flora microbiană intestinală. Aşa se explică faptul că
eliminarea de biotină prin urină şi fecale depăşeşte aportul alimentar. Rolul biochimic.
Sinteza biotinei a fost studiată în baza unei varietăţi de mucegaiuri şi bacterii. Reacţiile ce par
a explica cel mai bine sinteza biotinei la E. coli şi la alte organisme pornesc de la acidul
pimelic activat, format pe seama acidului oleic. Originea atomului de sulf nu e cunoscută.
întregul şir de reacţii este suprimat de prezenţa biotinil-5-adenilatului. Biotina aportată
alimentar este absorbită uşor la nivelul intestinului subţire.

Acidul folic
Molecula acidului folic conţine acid glutamic, acid p-aminobenzoic şi o pteridină.
Denumirea sa se explică prin faptul că această substanţă se găseşte în cantităţi mari în
frunzele de spanac şi are un caracter acid. Acidul folic produs de E.coli şi cel prezent în
ţesuturile numeroaselor mamifere conţine preponderent 5 resturi de acid glutamic unite prin
legături y-glutamil. Se mai cunosc însă şi alţi acizi folici: pteroil-triglutamic (cu trei resturi de
acid glutamic) şi pteroil-heptaglutamic (cu 7 resturi de acid glutamic). Acidul folic
(pteroil-monoglutamic) este o substanţă cristalină, de culoare galbenă, puţin solubilă în apă,
solubilă în soluţii alcoolice diluate. Sursele. Este larg răspîndit în floră şi faună. Surse bogate
de acid folie sunt: drojdia, ficatul, rinichii, peştele şi plantele cu fiunze verzi. Rolul
biochimic. Privind biosinteza acidului folie, s-a constatat că pteridina se obţine pe seama
GTP-ului, iar gruparea amino a acidului p-aminobenzoic provine din Gln.

Vitamina В12
Numită şi cobalamină este vitamină pentru om şi animale, precum şi factor de creştere
pentru microorganisme. Structura vitaminei este complexă. Ciano-cobalamina, forma cea mai
stabilă a vitaminei B|2, este o substanţă solidă, cristalizată sub forma unor ace de culoare
roşie-închisă, solubilă în apă, stabilă la temperaturi ridicate.Sursele. Vitamina В p este larg
răspîndită în produsele de carne, mai ales în ficat, rinichi, muşchi, în produsele de peşte,
precum şi în cele lactate. Rolul biochimic. Vitamina B]2 alimentară este eliberată în intestin,
după care se uneşte cu un factor secretat de celulele mucoasei gastrice şi este absorbită. După
absorbţie, acest factor este eliberat şi vitamina В12 este preluată de o proteină transportoare
specifică din plasmă numită transcobalamină. în această formă este dusă la diverse ţesuturi,
mai ales la ficat, unde este depozitată.

Vitamina С (acidul ascorbic)

Acidul ascorbic este o substanţă cristalină, uşor solubilă în apă, cu caracter acid.
Dintre vitaminele hidrosolubile, vitamina С este cea mai puţin stabilă. Ea este sensibilă mai
ales la încălzire, fiind însă stabilă la temperaturi scăzute, chiar la cele de îngheţare a
produselor care o conţin. Răspândirea şi sursele. Scorbutul se datorează lipsei de legume şi
fructe proaspete din hrană, care sunt surse bogate de vitamina C, mai ales cele cu frunze verzi
ca: tomate, spanac, varză, ardei, cartofi noi. Concentraţii mari de vitamină sunt în citrice,
pepene galben, măceșe şi, în cantităţi mici, în lapte şi came, mai ales în urma prelucrării

37
termice. Rolul biochimic. Vitamina С se absoarbe rapid la nivelul intestinului. Diferiţi factori
au însă capacitatea de a scădea sau chiar de a împiedica absorbţia vitaminei C. Printre aceştia
sunt: antibioticele, cortizonul, aspirina, medicamentele calmante, fumul, în special cel de
ţigară, stresul şi temperaturile ridicate. Acidul ascorbic eliberat în lumenul intestinal sub
formă de acid dehidroascorbic suferă o reducere în peretele intestinal, fiind absorbit în
circulaţie sub formă de acid ascorbic. Organismul reţine din aportul alimentar numai
cantitatea strict necesară, restul fiind eliminată prin urină. Eliminarea de oxalat urinar, ca şi
formarea oxalatului de calciu insolubil, poate fi atribuită în parte acidului ascorbic, deoarece
în organism o cantitate din acesta se transformă în acid oxalic.

Vitamina D (antirahitică).
Necesităţile umane sunt asigurate de provitamineledin stratul bazai al pielii din
precursorul neactiv 7-dihidrocolesterol, printr-o serie de reacţii declanşate cu ajutorul razelor
UV, formînd, ca rezultat, vitamina Df-colecalciferolul. Cantităţi impunătoare de vitamina D
se conţin în ficatul peştilor, deşi problema genezei nu e soluţionată definitiv. în ficatul
peştilor vitamina D se depozitează după transformarea ei din provitaminele planctonului, deşi
ultimul, situat la suprafaţa apei şi utilizat de către peşti ca hrană, nu conţine vitamina D.

C9 - Taninuri, uleiuri esentiale, rasini,balsamuri.

Taninuri
Taninurile sunt compusi vegetali cu o structura chimica complexa (care cuprinde multe
grupari hidroxil fenolice, dar si grupari carboxilice), capabile sa Curs de utilizarea plantelor
medicinale si aromatice in terapie precipite proteinele din pielea cruda, proteine cu care
formeaza precipitate insolubile, imputrescibile, impermeabile (pielea tabacita). Taninurile
sunt substante prezente la numeroase specii de plante superioare si localizate in sucul
vacuolar al celulelor corticale, frunzelor si fructelor. Proportia in care se gasesc ele variaza in
limite foarte mari, de exemplu: in scoarta de Quercus sp. (stejar) 10 – 20%, la Salix sp.
(salcie ) 9 – 13%, la Tilia sp. (tei) 15 – 20%, etc. Taninurile sunt astringente si au rol
hemostatic (opresc sangerarea).
Actiune: administrate intern au actiune antidiareica, antimicotica, antivirala si antiseptica, ca
urmare a precipitarii proteinelor bacteriene si fungice;
- pe cale externa (aplicari locale) impermeabilizeaza straturile superficiale ale pielii si
mucoaselor, protejand astfel straturile subiacente si grabind cicatrizarea, la acest proces
contribuind si efectul antiseptic: au efect vasoconstrictor manifestat asupra vaselor mici,
superficiale;
- limitand pierderile de lichide si oprind agresiunile exterioare, favorizeaza regenerarea
tesuturilor in caz de leziuni superficiale sau de arsuri;
- de asemenea, taninurile sunt inhibitori ai peroxidarii lipidelor si ai formarii ionului
superoxid, si captator de radicali liberi (actiune antiimbatranire).

C10 - Alcaloizi

Alcaloizii sunt substanțe organice heterociclice cu azot, de origine vegetală, cu

caracter bazic, rezultate în urma metabolismului secundar al plantelor, care dau reacții

38
caracteristice și au acțiune asupra organismelor animale, de cele mai multe ori de natură
toxică. În funcție de proveniența atomului de azot și de calea biosintetică se pot clasifica în:
- alcaloizi propriu-ziși
- pseudoalcaloizi
- protoalcaloizi
- N-oxizi ai alcaloizilor
Noțiunea de alcaloid s-a stabilit la începutul secolului al XIX-lea, (Meissner, 1818). Prin
alcaloizi se înțelegea în trecut toate substanțele azotate cu caracter bazic, care aveau acțiune
fiziologică asupra organismelor animale. În grupa alcaloizilor se găseau astfel unele amine,
amide, aminoalcooli, aminoacizi, purine etc.
Acțiunea toxică sau curativă a plantelor medicinale a fost cunoscută din cele mai
vechi timpuri, încă din vremurile preistorice, dupa cum consideră arheologii Arlette Leroi
Gourhan și Ralph Salecki. Aceștia au descoperit într-o zonă situată la nord de Bagdad, alături
de rămașițe umane, de tipul celor din Neanderthal, urme de plante cunoscute pentru
proprietățile lor medicinale. Or, după cum se știe omul din Neanderthal a trăit acum cel putin
60000 ani. Omul primitiv a separat produsele toxice, de cele folositoare pentru alimentație, el
întîlnindu-se la fiecare pas cu diferite acțiuni și a căutat în jurul lor tot ceea ce îi putea alina
durerile cînd era bolnav. Cucuta se cunoștea din vremea lui Socrate și grecii administrau o
băutură cu extract de cucută condamnaților la moarte. Efectul stimulant al frunzelor de coca
(Erytroxylon coca) era cunoscut de poporul incaș, care folosește aceste frunze pentru mărirea
rezistenței fizice. Amerindienii cunoșteau de multă vreme rolul excitant și defatigant al
frunzelor mestecate de coca, dar și efectele dezastruoase asupra organismului în momentul
cînd era introdusă în organism în doze prea mari. Din acest motiv ei mestecau aceste frunze ,
în maniera indicată de practicile tradiționale, spre a infrînge foamea și în special oboseala
dată de distanțele imense.

Proprietăți fizice
Proprietățile diferă în funcție de prezența sau absența oxigenului în structura lor , dar
și de forma în care se găsesc. Alcaloizii oxigenați sunt cristalizați, incolori, cu excepția
berberinei (colorată in galben) sanguinarinei (culoare roșie). Au gust puternic amar și sunt
optic active. Sunt solubili în solvenți apolari (eter, benzen, cloroform), sunt insolubili sau
parțial solubili in apă. Alcaloizii cuaternari și pseudoalcaloizii sînt solubili în apă și în alcool,
insolubili în solvenți organici apolari. Alcaloizii sub formă de săruri sînt substanțe solide,
cristalizate, fără miros, cu gust foarte amar si puncte de topire nete, solubile în apă și în
alcool.
Proprietăți chimice
Însuși denumirea lor de alcaloizi, care derivă din arabul al-kaly (sodă), arată
principala lor proprietate, bazicitatea. Aceasta variază în limite foarte largi și este imprimată
de perechea de electroni ai atomului de azot, de sistemul heterociclic, de prezența unor duble
legături și de grupele electrofile adiacente azotului. Dacă în jurul atomului sunt grupe alchil
(grupe respingătoare de electroni) bazicitatea crește. Grupările atrăgătoare de electroni
(carboxil) reduc disponibilitatea electronilor de la atomul de azot, implicit reducînd
bazicitatea sau chiar anulând-o. Datorită bazicității, soluțiile apoase de alcaloizi sunt
instabile, fapt de care trebuie ținut cont la extracția lor. Pentru extracția, purificarea și
conservarea lor, se utilizează acizi minerali (azotic, clorhidric, sulfuric), iar din aceste soluții
sunt deplasați prin intermediul unor baze (amoniac, sau hidroxizi alcalini).

Toxicitatea alcaloizilor
Sunt substanțe foarte toxice, în doze relativ mici. Ei pot acționa asupra diferitelor sisteme:

39
- Vincristina are efecte neurotoxice centrale.
- Vinblastina (alcaloid antimitotic) este un puternic leucopeniant și determină tulburări
gastrointestinale și neurologice
- Aconitina este toxic al centrilor bulbari
- Chinina și morfina determină depresie respiratorie.
- Cocaina și morfina determină farmacodependență

C11 - Pigmenti vegetali

Pigmenţii vegetali sunt substante colorante produse în plante, care dau culoare
ţesuturilor acestora.Frunzele verzi, lăstarii şi fructele tinere conţin atât pigmenţi verzi, cât si
galbeni.
Albastrul, purpuriul si maro-roscatul unor pigmenti vegetali tradeaza existenta
antocianinelor, niste pigmenti unici, care totdeauna apar in plante acide. Fasolea, varza rosie,
sfecla rosie, afinele, ceapa rosie, strugurii rosii, murele si zmeura sunt principalele plante care
produc acesti alcaloizi. La plante, prezenta acestor pigmenti determina rezistenta la stres
(seceta, prea multa apa, caldura excesiva, frig, etc.) in timpul dezvoltarii prevenind daunele
oxidative in formarea noilor celule. La oameni, se spune in articol, acesti pigmenti previn
degradarea cognitiva in cazul varstnicilor, iar la copii accelereaza procesul de vindecare a
leziunilor. Antocianinele intotdeauna apar singure in plante, ca si pigment unic, spre totala
excludere a altor pigmenti. Fiind solubile in apa, au un efect rapid in reglarea metabolismului
persoanelor cu rezistenta la insulina sau obeze. O alta grupa de pigmenti vegetali o reprezinta
niste alcaloizi care pot insoti alti pigmenti, cu exceptia antocianinelor, ce dau culori in
spectrul galben, portocaliu, rosu si violet, fiind cu mult mai putin concentrati in comparatie
cu alti pigmenti. Sfecla, spanacul, ciresele, visinele, capsunele si fructele de cactus sunt unele
dintre putinele plante cu concentratii mai mari de unu la mie, in volum. La plante, acesti
pigmenti indeplinesc functia de protectie contra radiatiilor solare nocive. La oameni, se pare
ca pot preveni ulcerul, cancerul gastric, problemele cardio-vasculare si sunt vitali in procesul
de detoxificare al ficatului, ca urmare a expunerii la agenti toxici, cum ar fi alcoolul, nicotina,
benzenii si clorul. Pigmentii de tipul celor din alune, nuci, ghinda, jir si fistic sunt plini de
uleiuri vegetale si tanin, care, in aceasta combinatie, ofera semintelor plantelor capacitatea
retinerii umiditatii pentru a favoriza germinarea. Pot folosi oamenilor in stimularea producerii
fibrinogenelor, care previn hemoragiile, dar in acelasi timp pot fi extrem de daunatoare prin
favorizarea formarii cheagurilor de sange, la cei predispusi la asa ceva. In orice caz, realizand
faptul ca toti acesti pigmenti vegetali fac parte din farmacologia medicenei "babesti", comuna
multor societai si civilizatii, efectele sunt incontestabile. Au fost stabilite prin observatii,
probabil, de milenii. Stiinta moderna abia a reusit sa le sintetizeze, pe la mijlocul secolului
XX, cand s-a putut determina exact efectul lor asupra omului.
Eficacitatea unui produs sintetic, in termeni de absorbtie si proprietati curative, lasa de
dorit. La urma urmei, bunica avea dreptate!

40