BIOCHIMIE

NOTE DE CURS

Chiinu, 2009

1
CUPRINS
Biochimia. Notiuni introductive ..
I. Substantele care alcatuiesc organismele vii
I.1.Compozitia elementara si sumara a organismelor.
I.2. Substane organice plastice ale organismului.
I.2.1.Glucide
I.1.2.1.Monozaharide
I.1.2.2 Oligozaharide..
I.2.1.3.Polizaharide.
I.2.2.Lipide..
I.2.2.1.Lipide simple
2I.2.2.2.Lipide compuse
I.2.3.Protide.
I.2.3.1 .Aminoacizii.
I.2.3.2. Peptide.
I.2.3.3.
Proteide
I.2.3.4.Heteroproteide..
II. Substante organice active ale organismului
II.1.Vitamine..
II.1.1. Vitamine liposolubile.........................................................................................................
II.1.2. Vitamine hidrosolubile
II.1.2.3.Antivitamine
II.2.Enzime
II.2.1 Structura chimic general a enzimelor
II.2.2.Caracteristici ale activitii enzimatice
II.2.3. Mecanismul de aciune ale enzimelor
II.2.4 Nomenclatura i clasificarea enzimelor
III. Biochimia dinamic
III.1.Metabolismul glucidelor
III.1.1.Biosinteza(anabolismul) glucidelor
III.1.2.Catabolismul glucidelor.
III.2.Metabolismul lipidelor
III.2.1.Biosinteza lipidelor
III.2.2.Catabolismul lipidelor
III.3.Metabolismul protidelor
III.3.1.Biosinteza protidelor
III.3.2.Catabolismul protidelor
I

2
 NOTIUNI INTRODUCTIVE
Biochimia - stiina care studiaza procesele chimice si fizico-chimice care au loc n
organismele vii, avnd rolul s stabileasca substratul material al fenomenelor vietii: organizarea
molecular, structura chimic a constituenilor materiei vii, asamblarea i corelaiile dintre
biomoleculele componenete, precum i procesele continue de transformare- degradare i
biosintez ale acestor biomolecule.
n general, dezvoltarea organismelor este posibila datorita proceselor biochimice care se
desfaoara n toate plantele si animalele, n cele mai diferite conditii de mediu, care se reflecta atat
in structura morfologica, cat si n structura chimica a organismelor.
Problemele fundamentale ale biochimiei animale nu trebuiesc rupte de acelea ale biochimiei
vegetale si cele ale fiintelor monocelulare. Principiul universal al unitaii naturii st atat la baza
compoziiei chimice a organismelor, ct si a proceselor care se desfoar continuu, i care
nseamna viaa nsai.
Materia organic se formeaz, se transform i se degradeaz n orice organism viu (planta,
animal sau microorganism); ea nu difer de la un organism la altul prin natura substantelor care o
alcatuiesc, care sunt ntotdeauna aceleai sau nrudite, ci difera prin caractere secundare,
neesentiale, determinate de propoia i condiiile n care aceast materie organic se formeaz i
se transform. Din aceasta cauza, lumea foarte diferita a organismelor manifesta, n cea mai mare
masura, procese de formare si degradare a materiei vii identice sau asemanatoare, procese care pot
varia intre anumite limite, determinand astfel variabilitatea si ereditatea organismelor.
Cu toate ca, biochimia vegetala este nrudita cu cea animala i umana, unde exista
activitate asemanatoare, totusi la plante fiecare celula are de ndeplinit un proces metabolic mult
mai complicat fata de animal, la care organele sunt specializate pe diferite functii.
Animalul, planta si mediul formeaza o unitate indisolubila i numai n acest fel, comparat si
general, biochimia ne arata unitatea materiala a lumii si formele diferite pe care materia le
mbraca. Deci, in studiul biochimiei trebuiesc tratate in acelasi timp si problemele fundamentale
ale chimiei animale si acelea ale chimiei vegetale, in legatura lor necesara.
Biochimia are un rol desosebit si la industrializarea unor materii prime agricole, n vederea
obinerii de produse finite cu randamente bune, de calitate, i n condiii economice de
rentabilitate ridicata. Biochimia intervine astfel in obtinerea de materii prime, n desfasurarea
unor procese tehnologice, la ambalarea i conservarea produselor finite, la valorificarea deeurilor
de fabricatie, etc. In materiile prime agricole i n produsele lor de transformare industriala au loc
necontenit procese biochimice, necesare sau dauntoare, determinate de enzime; aceste procese
trebuind fi depistate, pentru a
fi suprimate sau dirijate.
Studiul biochimiei este structurat astfel incat mai ntai trebuie sa se cunoasca structura, modul de
formare si proprietatile generale ale componentelor materiei organice (biochimia descriptiva) si
apoi studierea transformarilor care sunt comune sau asemanatoare tuturor organismelor precum si
cele care sunt proprii fiecarui tip de organism, de organ, de tesut, etc. (biochimia dinamica).
Aceasta lucrare este scrisa pentru studentii din domeniile tiinelor alimentare, prelucrarii
produselor agricole si controlului calitatii materiilor prime, vegetale si animale, cat si a produselor
finite industrializate.
Biochimia descriptiva studiaza substantele care alcatuiesc matreria vie. Studiul biochimiei
descriptive implica:

Compozitia elementara si sumara a organismelor.

Substante minerale ale organismelor.
Substante organice plastice ale organismelor:
- glucide
- lipide
- protide.

3
 Substante organice active ale organismelor:
- vitamine
- enzime
- hormoni
- pigmenti
Produse intermediare si finale de metabolism:
- uleiuri eterice, rasini,lignani
- lignine
- alcaloizi
- antibiotice vegetale.
11 Biochimia dinamica studiaza metabolismele substantelor organice care alcatuiese
materia vie, si
cuprinde:
Formarea si degradarea glucidelor
Formarea si degradarea lipidelor
Formarea si degradarea protidelor
Interdependenta proceselor metabolice
Mediul si metabolismul.
Totalitatea transformrilor biochimice i energetice prin care un organism viu realizeaz
schimbul continuu i permanent de substane cu mediul n care trete, constituie
metabolismul organismului. Metabolismul este o nsuire comun tuturor organismelor vii, de
la cele mai simple procariote monocelulare, pn la cele eucariote-pluricelulare superioare
formate din milioane i milioane de cellule i este caracteristica viului.
Substanele chimice din celeule vii(biomolecule) i constiuie substratul material al proceselor
metabolice participnd direct la reaciile biochimice , biofizice care au loc n permanen n
anumit consecutivitate fiind dirijate i coordonate de codul genetic, specific fiecrei specii i
individ pentru asigurarea vieii.
Analiza i descrierea compuilor materiilor prime alimentare, a transformrilor biochimice a
compuilor dai n procesele de pstrare, transportare i prelucrare la nivel molecular, a
corelaiilor dintre compuii dai i transformrilor care au loc n procesele metabolice n
organismul viu i suntobectivele de baz ale biocimiei care sunt necesare de cercetat pentru
specialiii din alimentaia public.

1. SUBSTANTELE CARE ALCATUIESC ORGANISMELE VII

Chimia biologica descriptiva se ocupa cu studiul substantelor care intra n alctuirea
organismelor(cu structura, proprietaile, sistematica si rolul lor), nu nsa si cu modul de formare,
detransfoormare si de degradare a acestor substante in organismul viu, care face obiectul
biochimiei dinamice sau metabolismului.
1.1. COMPOZITIA ELEMENTARA SI SUMARA A ORGANISMELOR
Compozitia elementara a organismelor
Fiecare substanta care intra in alcatuirea organismelor vii, are o anumita constitutie chimica, care
este caracterizata n primul rnd de natura si proporia diferitelor elemente chimice care o compun
i n al doilea rnd., de modul de aranjare sau de legatura atomilor in molecula. Stabilirea naturii si
proportiei elementelor care alcatuiesc diferite substante sau diferite tesuturi se face cu ajutorul
analizei elementare.
Cercetarile privind compozitia elementara a materiei vii au evidentiat ca n alctuirea
organismelor vegetale i animale ntra n primul rnd urmatoarele 12 elemente.. C, H, 0, N, S, P,
Cl, Ca, Mg, K, Na, si Fe; ele ntra n organism n proporie mare (macroelemente) si formeaza
99,0% din masa organismului, din care cauz se numesc i elemente plastice.
In afara macroelementelor, n alcatuirea organismului vegetal si animal intra nca un numar mare
de elemente chimice, n cantitate mic, sub 1% in total, numite oligoelemente sau microelemente:
Mo, Cu, Zn, Si, B, Mn, Co, As, F, Br, AI, etc.

4
n general numai 21 elemente sunt permanent prezente n material vie i sunt denumite elemente
eseniale (unii autori numesc bioelemente), care au fost distribuite n trei grupe n raport cu
concentraia lor n organism:
Grupa I: elemente abundente(prezente n proporie de peste 60% din totalul atomilor)- C, H, O, i
N;
Grupa II: elemnte puin abundente(prezente n raport de 0,02-0,1 atomi%)- Na, Mg, P,S,Cl, Ca,
K;
Grupa III: elemente rare(prezente n proporie mai mic de 0,02 atomi%) Si, B, Fe, Cu, Mn, Zn,
Va, I, Ni, Co.
In organismul viu, aceste elemente chimice se gasesc sub forma diferitelor combinatii in:
a) Apa;
b) Cateva saruri minerale (cloruri, sulfati, azotati si fosfati de potasiu,
calciu, sodiu si magneziu);
c) Substante organice plastice (glucide, lipide, protide);
d) Substante organice active (enzime sau fermenti, vitamine, hormoni,
numerosi pigmenti);
e) Produse intermediare si finale de metabolism (esente si rasini,
alcaloizi, glicozizi, tanini, antibiotice).
Compozitia sumara a organismelor..
Apa este un component esenial al organismului i cel mai important lichid pentru meninerea
vieii fiind parte component structural a sistemelor biologice i particip la activitatea
metabolic a acestora. Structural moleculele apei sunt simetrice- organizate sub form de
tetraedru avnd n centru un atom de oxigen, manifest proprieti fizico-chimice specifice:
Capacitate caloric mare, ce permite pstrarea temperaturii constante un timp ndelungat-
proprietate foarte necesar n desfurarea proceselor metabolice;
Cldura specific aproape constant, ntre + 270C i +400C;
Formarea rapid a legturilor de hydrogen;
Disocoaz uor n (H3O)+ i (HO)-
Apa particip direct la formarea citoplasmei celulare unde determin starea fizic i respective i
cea fiziologic. Apa este un bun solvent, formeaz legturi de hidrogen i particip la structura
unor compui macromoleculari. Apa este mediul unde decurg diverse reacii biochimice , particip
direct la multe reacii chimice (hidroliz, hidratare, deshidratare, oxidare, sintez, etc)
. Apa apare n esutul vegetal i animal n 3 forme;
- apa care ntra in constitutia chimica a compusilor organici - ap legata;
- apa care asigura starea coloidala a materiei vii protoplasmatice - ap absorbita;)
- apa libera - ap de mbibiie.
Apa are n organism un rol multiplu si complex - dizolvant pentru numeroase substante, servind
in acelasi timp si ca agent de transport al acestora in organism. Apa are rol chimic, provocnd
numeroase fenome de hidratare, de hidroliza, de oxido-reducere,de sinteza, serveste la mentinerea
presiunii osmotice si la reglarea concentratiei ionilor de hidrogen si de hidroxil in organism,
constituind un factor important de legatura intre organism si mediu.
Determinarea apei n diferite esuturi sau organe se efectueaza n general prin ncalzirea acestora
la temperatura de 105oC, adic la o temperatur la care apa liber, ce mbiba tesutul, se poate
evapora far ca materia organic sa se altereze. Prin aceasta operatie, n unele cazuri se pierde
nsa, si mici cantiti din unele substante ale esutului, care sunt volatile la aceast temperatur sau
care sunt antrenate de vaporii de ap; acesta fiind cazul uleiurilor eterice, amoniacului, etc.
In afara de apa, organismele vii sunt constituite din materie uscata -substana uscat. Se poate
pune n evident prezenta substanelor organice si minerale din material uscata prin ncinerarea
acesteia la o temperatura de circa 500oC. Prin ardere ea d natere la substante volatile (C02,
H2O, NH3) si la substane fixe (cenua).
Materia vegetala si animala este deci formata din apa, substante minerale, a caror proportie este
n general mic i din substaneorganice, care constitute principalele componente ale materiei vii.

5
Compozitia chimica generala a organismelor vii:
- Substane anorganice:
- apa (60%)
- saruri minerale( 3 5%)
- Substane organice:
- rol plastic i energetic-glucide, lipide, proteine,
- rol catalic enzime;
- rol informaional ARN+AND;
- rol de reglare enzyme, vitamine, hormone.

I.2. SUBSTANTE ORGANICE PLASTICE ALE ORGANISMELOR

I.2.1. GLUCIDE (HIDRATI DE CARBON)

Glucidele, numite i zaharuri, sunt o clasa important de substane naturale care se ntlnesc n
toate organismele vii. Cu exceptia unor derivati azotati, glucidele sunt substante ternare , formate
din C, H si O. Ele raspund formulei brute Cn(H2 O)n sau (CH 2O)n, din care cauz au primit i
denumirea de hidrati de carbon.
Sub aspect structural, glucidele sunt polihidroxialdehide sau polihidroxicetone sau produi de
condensare ai acestora.
Clasificarea glucidelor.
: Glucidele se impart in doua clase: oze si ozide, dupa caracterul de a se hidroliza. Clasificarea
glucidelor poate fi redat astfel:

0zele, sau monozaharidele, sau zaharurile simple, contin o singura unitate carbonilica (sunt deci
nehidrolizabile). Dupa natura gruparii carbonil din molecula, se impart in aldoze si cetoze, iar
dupa numarul atomilor de carbon se impart in trioze, tetroze, pentoze, hexoze, heptoze, octoze.
0zidele sunt glucide care pot fi hidrolizate sub actiunea enzimelor sau a acizilor diluai, cu
formarea de monozaharide. Glucidele din clasa ozidelor se pot mparti n doua clase holozide si
heterozide.
Holozidele rezulta din condensarea a doua sau mai multe monozaharide. Dupa numarul
moleculelor
de monozaharide se pot clasifica in oligozaharide (oligozide) care contin 2-4 molecule de
monozaharide identice(dizaharide) sau diferite intre ele, legate covalent, si polizaharide - care
conin un numr mare de unitai monozaharidice (de ordinul sutelor sau miilor), pe care le pot
elibera prin hidroliza.
Heterozidele sunt formate din monozaharide si componente neglucidice numite aglicon.
I.2.1.1.Monozaharide
Monozaharidele sunt substane cu funciuni mixte, ce contin n molecula o grupare carbonil si mai
multe grupari hidroxilice.
In funcie de natura gruprii carbonilice - aldehidic ( H C = O ) sau cetonica ( > C = O),
monozaharidele se mpart n aldoze (ex. glucoza) si cetoze (ex. fructoza).
Monozaharidele se pot obtine n natur prin biosinteze, n timpul procesului de fotosintez i prin
chimiosintez.

6
In industrie i n laborator ele se pot obtine prin hidroliza oligozaharidelor i polizaharidelor. De
asemenea, se pot obine prin extracie, din unele materii prime, cum ar fi glucoza care se poate
extrage din struguri, sau fructoza din mierea de albine.
Monozaharidele pot fi privite ca derivai ai polialcoolilor din care se pot forma prin oxidare.
Astfel, prin oxidarea glicerolului se pot obine doua monozaharide aldehida gliceric si
dioxiacetona - care joac un rol important n metabolismul celulei vii.
In functie de gruparea carbonil, aldehida glicerica este o aldoza, sau mai exact o aldotrioza, iar
dioxiacetona - o cetotrioza. Pentru a stabili structura ozelor, s-au efectuat reacii chimice asupra
glucozei, care au condus la concluzia c ozele au n general o caten neramificat, pe care sunt
grefate grupe funcionale hidroxil i o grup funcional carbonil. Monoglucidele pot fi
reprezentate prin mai multe formule de structur. Atomii de carbon se numeroteaz ncepnd cu
cel purttor al grupei funcionale carbonil (sau cel vecin ei n cazul cetozelor).
a) Formula aciclic (liniar sau carbonilic) este corespunztoare strii solide a glucidelor; ea
pune n eviden natura grupelor funcionale coninute: hidroxil alcoolic, carbonil aldehidic sau
cetonic:

Aceast formul s-a constatat a nu fi ntotdeauna n concordan cu proprietile fizico-chimice

ale unor glucide. Astfel, glucoza nu prezint una dintre reaciile specifice grupei carbonil
(recolorarea fuxinei decolorate cu dioxid de sulf).

D-glucoza -D-glucofuranoza -D-glucofuranoza -D-glucopiranoza -D-glucopiranoza

S-a constatat c una dintre grupele hidroxil (hidroxilul glicozidic) este mai reactiv i prezint
proprieti deosebite. O alt abatere de la comportarea normal este variaia n timp a rotaiei
specifice. Astfel, soluia proaspt preparat de -glucoz are rotaia specific 1120, dup un timp
aceasta scznd la 52,50 (deoarece n soluie exist ambii monomeri i ). Aceste comportri
specifice ale unor glucide au putut fi explicate dup ce s-a stabilit c moleculele pentozelor i
hexozelor se prezint sub form ciclic, formnd semiacetali intramoleculari (reacie de adiie de
ROH, specific compuilor carbonilici):

7
b) Formulele ciclice semiacetalice rezult n urma reaciei de semiacetalizare dintre grupa.
carbonil i grupa hidroxil de la C4 sau C5 de pe catena aldozei, respectiv C5 sau C6 de pe catena
cetozei. Prin analogie cu denumirile heterociclilor formai din patru atomi de carbon i un atom de
oxigen (furan), respectiv cel format din cinci atomi de carbon i un atom de oxigen (piran),
semiacetalii ciclici obinui sunt denumii: forma furanozic, respectiv forma piranozic.
n acelai fel pot fi reprezentate i formulele ciclice semiacetalice ale cetohexozelor, de exemplu
ale fructozei:

n aceste structuri grupa funcional carbonil este mascat, noua grup hidroxil aprut, denumit
grup OH semiacetalic sau glicozidic este mai reactiv i are proprieti diferite fa de ale
celorlalte grupe hidroxil alcoolice din molecul. Ozele la care hidroxilul glicozodic este situat la
dreapta n formula ciclic semiacetalic se noteaz cu , iar cele la care acesta se afl la stnga, se
noteaz cu . Izomerii care se deosebesc ntre ei prin poziia hidroxilului glicozidic se numesc
anomeri, iar fenomenul poart numele de anomerie sau izomerie , . Anomeria a fost confirmat
prin existena a dou tipuri de glicozide i .
c) Formulele ciclice perspectivice (Haworth) ofer o mai bun reprezentare a lungimii legturii C-
O semiacetalice, comparativ cu legtura de C-O dintre atomii de carbon din caten i grupele
hidroxil, sau legtura C-C din caten. Se consider c atomii ciclului fac parte dintr-un plan
perpendicular pe planul hrtiei, fa de care grupele hidroxil (cu excepia celor de la carbonul cinci
din forma furanozic i carbonul ase din forma piranozic) aezate n dreapta catenei aciclice se
vor lega la covalenele de sub planul ciclului, iar cele dispuse n stnga catenei se vor lega la
covalenele plasate deasupra planului ciclului. Ambele forme se afl n soluie n echilibru. n
produsele naturale, pentru aldohexoze predomin forma piranozic, iar pentru aldopentoze forma
furanozic.

d) Formulele conformaionale reprezint i mai riguros structura monoglucidelor (hexozelor),

innd cont de faptul c ciclurile de ase atomi (piranozice) au o configuraie spaial,
(asemntoare ciclohexanului) astfel nct s se evite deformarea unghiurilor de valen i deci

8
apariia tensiunii de ciclu. Ciclurile piranozice care stau la baza structurii monoglucidelor hexoze
se prezint n dou forme de izomeri de conformaie, unul de tip scaun (cel mai stabil) i unul
de tip baie. Astfel, -glucoza i -glucoza pot exista sub forma a doi izomeri conformaionali tip
scaun, conformaia stabil fiind aceea n care grupele hidroxil de la atomii de carbon 2, 3, 4, 6 au
orientare ecuatorial.

lzomeria monozaharidelor
lzomerii sunt substane care au aceeai compoziie, aceeai formul molecular, dar au
proprietai fizice si chimice diferite determinate de structura moleculara diferita.
Monoglucidele sunt compusi care formeaza mai multe tipuri de izomeri.
- Izomeri datorita gruparii carbonilice. ncepand de la trioze, se intalnesc n cadrul
aceleiai grupe de monoglucide, 4 aldoze si cetoze care se deosebesc unele de altele prin gruparea
carbonilica. n cazul triozelor se mentioneaza aldehida glicerica i dihidroxiacetona, iar n cazul
hexozelor glucoza si fructoza.
Acest tip de izomerie se numete izomerie de compensaie funcionala, izomerii fiind determinai
de natura gruprii carbonilice. Proprietatile fizico-chimice ale aldozelor i cetozelor din aceeai
clasa sunt mult diferite.
- Izomeri datorita pozitiei gruparilor hidroxilice secundare din catena carbonica a
monoglucidelor (izomerie stereochimica sau stereoizomerie). n conformitate cu legea van't Hoff
(1874), numarul stereoizomerilor posibili este dat de formula Z=2n, in care Z reprezinta numarul
stereoizomerilor, iar n numarul atomilor de carbon asimetrici din molecula monoglucidei.
Triozele au un atom de carbon asimetric, tetrozele doi, pentozele trei, hexozele patru, etc. Deci,
triozele pot forma numai 2 izomeri sterici, tetrozele 4 izomeri, pentozele 8, iar hexozele 16
izomeri sterici.
In cazul monoglucidelor care au mai multi atomi de carbon asimetrici, dupa pozitia penultimului
hidroxil din molecula monoglucidei se determina forma structurala dextrogira (D) - cand gruparea
hidroxilica este de partea dreapt a catenei carbonice si levogir (L) cand gruparea hidroxil de la
penultimul atom de carbon este n partea stang a catenei. Astfel, in cazul pentozelor, din cei 8
izomeri sterici, 4 vor fi levogiri (L) si 4 vor fi dextrogiri (D); in cazul hexozelor - 8 izomeri vor fi
(D) si 8 izomeri vor fi (L).
Dintre stereoizomerii formai, doi cate doi sunt enantiomeri unul din ei reprezinta imaginea n
oglinda a celuilalt.
- Izomeri datorita activitatii optice. Monozaharidele avand n molecula atomi de
carbon asimetrici prezinta activitate optic. Ele rotesc planul lumiii polarizate spre dreapta sau
spre stnga.
Monozaharidele care n soluie rotesc planul luminii polarizate spre dreapta sunt optic dextrogire
si se noteaza cu plus (+), iar cele care rotesc lumina polarizata spre stanga sunt optic levogire si se
noteaza cu minus (-). Numarul izomerilor optici este determinat de numarul atomilor de carbon
asimetrici din molecul i se stabilesc tot cu ajutorul legii lui van't Hoff, Z=2n , n care "n
reprezint atomii de carbon asimetrici.
Amestecul n pari egale, din enantiomerul dextrogir si cel levogir al aceleiasi substante se
numeste amestec racemic (racemat) i se noteaza cu semnul () sau (dl).
Amestecul racemic este optic inactiv prin compensaie

9
10
 - Izomeri datorita structurii moleculare. Monozaharidele cu mai mult de patru atomi
decarbon n molecul prezinta dou structuri moleculare: acicli (foarte putin reprezentat n
natur i ciclic sau semiacetalic (se formeaza ntre gruparea carbonilica - C1 aldozic sau C2
cetozic si o grupare alcoolica din interiorul moleculei. Apariia acestor izomeri conduce la:
- existena a 2 forme cristalografice ale glucozei, nu prea stabile <>;
- existena fenomenului de mutarotatie; n soluii apoase monozaharidele formeaza 2
izomeri optici diferiti, care prezinta unghiuri diferite de deviere a planului luminii polarizate ,
transformandu-se unul n altul pn la formarea unui echilibru.
Fenomenul de mutarotaie se ntalnete la o serie de hexoze si pentoze, precum si la unele
dizaharide.
Formele ciclice ale monozaharidelor se formeaza prin reacia de adiie intramoleculara ntre
gruparea carbonilica (aldehidica sau cetonica) i o grupare hidroxilic de la C-4, C-5, C-6,
aparinnd aceleiai molecule, cu formarea unui ciclu stabil.

11
Ciclul format din 4 atomi de carbon i unul de oxigen se numeste ciclu furani,iar cel format din 5
atomi de carbon i unul de oxigen se numete ciclu piranic. Glucoza care conine ciclul furanic se
va numi glucofuranoza, iar cea care conine ciclul piranic se va numi glucopiranoza. n mod
similar cu glucoza, se formeaza i se denumesc si celelalte monozaharide fructofuranoza i
fructopiranoza (pentru fructoz).
n solutiile monozaharidelor se stabileste un echilibru ntre forma structurala aciclica si diferitele
forme structurale ciclice.
- Izomerie dalorit hidroxilului semiacetalic. Dup poziia hidroxilului semiacetalic
din molecula monozaharidelor ciclice, se cunosc doi stereoizomeri, care se gasete, de obicei, n
echilibru n soluie. Cnd hidroxilu1 semiacetalic se gasete n partea dreapt a catenei carbonice
se obtine izomerul , iar cnd hidroxilul semiacetalic se gasete n partea stang se obineizomerul

Trecerea izomerilor in izomeri se face prin intermediul formei carbonilice. Transformarea

unui izomer , in izomer , poart denumirea de anomerie. ntre izomerii ciclici ( si ) i forma
aciclic se stabileste un echilibru.
n timpul transformrii reciproce a celor doi izomeri (anomerilor), se produce o modificare a
valorii unghiului de rotaie, pn la stabilirea unui echilibru. Deci, are loc fenomenul de
mutarotaie.
- Izomeria geometrica. (epimeria) Pe cale experimentala s-a constatat ca, sub actiunea
soluiilor diluate a hidroxizilor alcalini sau a bazelor slabe, la temperatura camerei, se produce o
izomerizare a monozaharidelor epimere. Se numesc epimere, monozaharidele care se deosebesc
ntre ele prin configuratia unui singur atom de carbon din molecula. Astfel D-glucoza i D-
manoza sunt epimere n raport cu C-2; D-glucoza si D--galactoza n raport cu atomul de carbon
C-4. Hexoze
epimere sunt de asemenea D-glucoza, D-manoza si D-fructoza, care n mediu basic se transform
reciproc una n alta.
Proprietaile fizice ale monozaharidelor
Monozaharidele sunt substante solide, cristalizate, inodore, solubile n solveni polari datorit
numarului mare de grupri -OH din molecula; greu solubile n alcool, insolubile n solveni
organici ca eter etilic, cloroform, eter de petrol. Au gust dulce, iar prin ncalzire se topesc i se
caramelizeaza. Soluiile monozaharidelor sunt incolore, prezint activitate optic si proaspt
preparate prezinta fenomenul de mutarotaie.
Date comparative asupra intensitatii gustului dulce al diferitelor monozaharide i derivatilor lor
sunt prezentate mai jos (gustul zaharozei s-a ales drept referint).
zabaroza . 100 maltoza ...... . 32
fructoza... 175 ramnoza... 32
zahar invertit....130 galactoza ..... 32
glucoza. 74 rafinoza ........ 23
sorbitolul 48 lactoza .......... 16
xiloza. 40
Proprietatile chimice ale monozaharidelor
Proprietile chimice ale monoglucidelor sunt corelate cu structura lor chimic, respectiv, prezena
n molecul a grupelor funcionale specifice:

Prezena gruparilor functionale >C = 0 , - CHO i - OH n molecula monozaharidelor le confera o

reactivitate chimic deosebit, exprimat n multitudinea de reactii pe care le prezinta.
Reactii de reducere. Prin hidrogenarea monozaharidelor la nivelul gruprii carbonilice, n
prezena de catalizatori (Pt, Pd, Ni, etc.) sau cu amalgam de sodiu, se obin polialcooli numiti si

12
polioli. Din D-glucoz, prin reducere cu hidrogen, n prezenta amalgamului de sodiu, se obine D-
sorbitolul.
In mod similar D-fructoza, n funcie de condiiile de reacie, formeaz prin reducere, doi hexoli:
D-sorbitolul si D-manitolul.

Alturi de pentitoli i hexitoli aciclici, n organismele vegetale i animale pot rezulta, prin
aldolizare intramolecular, hexitoli ciclici, denumii ciclitoli sau ciclite.
Un astfel de ciclitol este inozitolul (hexahidroxiciclohexan), dintre ai crui numeroi
stereoizomeri, mezoinozitolul, este factor de cretere n organism i component al lipidelor
fosfatidice (inozitol-fosfolipide):

Reactia de oxidare. Monozaharidele, datorit prezenei n molecul a gruprilor carbonilice libere

sau mascate (sub forma de hidroxili semiacetalici), manifest un pronunat caracter reducator.
Produsii de oxidare care se obin din glucide depind de natura oxidantului i a mediului de reacie.
Dac oxidarea se produce la C-1 aldehidic (oxidare blanda) se formeaza acizi aldonici; cand se
protejeaz gruparea aldehidic i se oxideaz gruparea de la C - 6 (oxidare protejat) rezult acizi
uronici; iar dac oxidarea are loc atat la C - 1 cat si la C 6 (oxidare energetica), se formeaza acizi
zaharici. De exemplul: la oxidarea glucozei, n dependen de condiii, se pot obine urmtorii
compui: acid D gluconic, acid D-glucouronic, acid D-glucaric(acid zaharic).

13
Oxidarea blnd care decurge n prezena agenilor oxidani cum ar fi: reactivul Tollens, (AgNO 3n
soluie amoniacal), respectiv reactivul Fehling, evideniaz cel mai bine proprietilereductoare
ale aldozelor, care reduc Ag+ (din AgNO3) la Ag0 metalic (oglinda de argint), iar Cu2+ (din
reactivul Fehling, de culoare albastr) la Cu+ de culoare roie-crmizie.
In cazul oxidrii protejate, se formeaza acizii uronici, care sunt larg raspandii n natur i au un
rol biochimic important.

Acizii uronici contribuie la detoxificarea organismelor animale de substane aromatice toxice,

ajut la transportul unor hormoni, contribuie la formarea unor poliglucide cu rol important n
organism, n special n membrana celulara. Acizii uronici existeni n plante intr n constituia
substanelor pectice, a unor gume vegetale i a unor polizaharide complexe - poliuronoide.
Componentul de baz al acestor polizaharide este acidul galacturonic care se formeaza prin
oxidarea galactozei.
Oxidarea monozaharidelor cu unii oxidani slabi, de exemplu cu soluii alcaline ale oxizilor unor
metale (cupru sau bismut) se folosete pe larg pentru dozarea glucidelor.
n aceast reacie, monozaharidul se transforma n acid aldonic, iar metalul se reduce; in cazul
cuprului, se formeaza, de exemplu oxid cupros a crui cantitate se stabileste cu ajutorul unor
tabele
speciale. In functie de oxidul cupros format, se determina cantitatea de monozaharid existent n
solutie. Aceast reacie se datorete oxidrilului semiacetalic i ca urmare este ntalnit numai la
zaharurile care au acest oxidril liber, adic sunt direct reducatoare.
Reactii de adiie i condensare. Monozaharidele reacioneaza la nivelul gruparii carbonilice cu
hidroxilamina, acidul cianhidric, ureea, mercaptanii, hidrocarburile aromate, etc., dnd produi de
condensare.
Aceste reacii reprezint o cale de conversie a aldozelor n cetoze:

Glucoza, fructoza si manoza formeaz aceeai fenilosazon (nu se poate diferenia configuria
atomilor de carbon 1 i 2).
n formula ciclic semiacetalic a monoglucidelor exist dou feluri de grupe hidroxil: una de
natur semiacetalic (glicozidic), care este cea mai reactiv, restul de natur alcoolic (primar i
secundar) mai puin reactive:

14
Reactii de eterificare. Monozaharidele reacioneaza cu alcoolii, fenolii, sau alte substane, la
nivelul hidroxilului semiacetalic, formnd eteri numii glicozide.

Glicozidele sunt substane extrem de numeroase, larg raspndite n regnul vegetal. Introduse in
organismele animale, au efect fiziologic important, multe dintre ele fiind ntrebuintate ca
medicamente. Glicozizii care provin de la glucoza se numesc glucozizi; cei derivai de la
galactoza se numesc galactozizi; de la fructoza fructozizi, etc.
Dupa natura agliconului, glicozizii se impart n glicozizi alcoolici, fenolici, chinonici,
cianogenetici, indolici, alcaloidici, ureidici, tioglicozizi, etc.
Unele plante de nutre contin glicozizi cianogenetici. Cnd astfel de plante sunt pscute sau
mncate de vite, imediat dupa cosire, vitele se intoxica din cauza acidului cianhidric (HCN) ce
apare prin hidroliza enzimatic a glicozidului. Prin uscarea prelabil a nutreurilor de acest fel,
acidul cianhidric format se elimin, astfel ncat nutreul nu mai este toxic.
Reactii de esterificare. Toate gruparile hidroxilice ale monozaharidelor se pot esterifica cu acizii
organici i anorganici.
Monozaharidele pot reactiona cu acizii anorganici (H3PO4 , HNO3 , H2SO4, etc) sau cu derivaii
lor, formand esteri. Cei mai importanti din punct de vedere biochimic si fiziologic sunt esterii
fosforici, care au rol nsemnat n metabolismul glucidelor i a altor substane.
Un interes deosebit n metabolismul glucidic l prezint esterii fosforici (fosfaii) ai triozelor,
pentozelor i hezozelor.

ester-ribozo-5-fosfat, ester-ribulozo-5-fosfat, ester-ribulozo-1,5-difosfat,ester-xilulozo-5-fosfat.

15
Prin tratarea monozaharidelor cu acizi organici concentrai i n special cu anhidridele lor, se obin
esteri organici. Prin tratarea D glucopiranozei cu anhidrida acetic, se obine pentaacetatul de D
glucopiranoza.
In unele plante, se gasesc n cantitate mai mare esteri ai glucozei cu acizi fenolici, ca de exemplu
acidul galic, care formeaz componenii principali ai taninurilor.
Formarea dezoxiglucidelor. Prin eliminarea unei grupari hidroxilice din molecula monoglucidelor
si nlocuirea acesteia cu hidrogen, se formeaza dezoxiglucide. Dac se elimin hidroxilul de la C-
6 al glucozei, se obtine izoramnoza.
Dintre dezoxiglucide, cea mai importanta este 2 Dezoxiriboza. Ea intra n constituia acizilor
dezoxiribonucleici.
Reacii la care particip ambele grupe funcionale ale ozelor (carbonil i
hidroxil)
a) Reacii n mediul acid
Monozaharidele sunt stabile la aciunea acizilor minerali diluai. Acizii tari produc
totuideshidratarea i ciclizarea pentozelor (la furfurol) i a hexozelor (la hidroximetilfurfurol,
care se descompune final n acid levulinic i acid formic):

Furfurolul se obine industrial din materiale bogate n pentozani (tre, coceni, coji de semine
de floarea-soarelui i ovz) prin nclzire cu H2SO4 diluat, sau prin antrenare cu vapori de ap
supranclzii (furfur = tre).
b) Reacii n mediul bazic
Sub aciunea bazelor tari diluate (NaOH) sau a bazelor slabe la temperatura camerei, ozele sufer
un proces de izomerizare (epimerizare), care decurge prin intermediul unui enol, cu formarea
epimerilor corespunztori (vezi conversii de la aldoze la cetoze). La temperaturi ridicate sau n
prezen de soluii concentrate, bazele tari produc asupra ozelor transformri mai profunde,
oxidri, polimerizri, cu formarea unor produi de scindare a catenei (metilglioxal, acid lactic,
aldehid gliceric).
c) Reacii de interconversie a monoglucidelor
Cele mai importante reacii ale ozelor care implic ambele grupe funcionale sunt interconversiile,
n urma crora aldozele trec n cetoze i invers, sau monoglucidele se transform n reprezentani

16
cu numr mai mare sau mai mic de atomi de carbon n molecul.
1. Conversii ale glucidelor fr schimbarea numrului de atomi de carbon
Conversii de la aldoze la cetoze
Aceste tip de conversii decurg prin reacii de epimerizare a aldozelor sub aciunea bazelor slabe,
cnd se schimb poziia grupei carbonil pe caten de la atomul C1 la atomul C2.
Epimeria este un alt tip de izomerie ntlnit la oze. Se numesc epimere, ozele care se deosebesc
ntre ele prin configuraia unui atom de carbon asimetric.

Reacia de conversie de la aldoz la cetoz poate decurge i prin izomerizare:

Conversia de la aldoze la cetoze poate decurge i prin reacia de condensare a aldozelor cu

fenilhidrazina cu formare de fenilhidrazone, osazone, osone, cetoze.

Conversii de la cetoze la aldoze

Aceste tip de conversii decurg prin intermediul unei succesiuni de reacii de reducere,
oxidare,lactonizare:

2. Conversii ale glucidelor cu schimbarea numrului de atomi de carbon

De la aldoze inferioare la aldoze superioare:
acest tip de conversii decurg prin reacii de adiie de HCN la grupa carbonil a
aldozei.

Conversii de la aldoze superioare la aldoze inferioare :

acest tip de reacii de conversie decurg printr-o succesiune de reacii de oxidare cu
formare de acizi aldonici, urmat de decarboxilarea acestora:

17
Astfel de conversii sunt ntlnite n metabolismul glucidic, de exemplu: transformarea esterului
fructozo-1,6-difosfat n aldehida-3-fosfogliceric i hidroxoacetonfosfat etc.

MONOZAHARIDE NATURALE
Monozaharide naturale mai importante.
Triozele - importante n metabolism i n unele procese fermentative. Nu se gasesc libere n
natur, ci numai sub form de esteri fosforici, ldhida gliceric i dioxiacetona intervin n
fotosintez, degradarea anaerob a glucidelor, fermentaia alcoolic.
Tetrozele - se gasesc n natura numai ca produi intermediari sub forma de esteri fosforici n
procesul de fotosinteza , n ciclul pentozfosfatilor(eritrozo-4-fosfat), n degradarea
monoglucidelor.
Pentozele si hexozele sunt foarte raspandite, lund parte la formarea unui mare numar de
substane naturale ca: zaharul, amidonul, celuloza, glicogenul, materiile pectice, gumele naturale,
glicozizii, etc. Pentozele apar n natur mai ales n regnul vegetal sub forma de polizaharide
(pentozani),
glicozizi sau esteri, iar n stare liber numai n foarte rare cazuri.
Pentozele nu sunt sintetizate direct de catre plante, dar se formeaz la degradarea hexozelor sau a
derivatilor acestora.
Spre deosebire de hexoze, pentozele se caracterizeaza printr-o mare stabilitate fiziologic; ele nu
fermenteaz i nu sunt transformate i utilizate in organismul animal cnd sunt ingerate ca
alimente, ci sunt eliminate ca atare prin urin (pentozurie). Pentozele au rol important in formarea
peretilor celulari (D-xiloza, L-arabinoza) i a acizilor nucleici (D-riboza, Ddezoxiriboza).
L (+) arabinoza se gasete n natur mai ales sub form de polizaharide numite arabani, care se
gasesc n cantitate mare n hemiceluloze, materii pectice, gume si mucilagii vegetale, borhotul de
sfecl, tarele cerealelor, paie, coceni, etc. Se poate obtine prin hidroliza acid a cleiului de visin
sau a borhotului de sfecl. Nu este fermentat de drojdii. In stare libera, arabinoza se gasete, n
cantitate mic n sucurile fructelor, n lemnul coniferelor, n plantele din familia Liliaceae.
Arabinoza formeaz, foarte greu, eteri la nivelul hidroxilului semiacetalic. D-arabinoza apare rar
n natur, mai frecvent n constitutia unor glicozide i a polizaharidelor din bacilul tuberculozei.
D (+) - xiloza, ca i arabinoza, se gasete n natur sub form de polizaharide numite xilani, care
se gesesc n membranele celulare, n cojile semintelor, n paie, n cocenii de porumb, etc. Xiloza
nsoteste celuloza n lemn. Se formeaza n natur usor, prin decarboxilarea acidului glucuronic.
Este o substanta dulce, dextrogir, usor solubil n ap. In natur predomin sub form piranozic.
Pentru industria produselor zaharoase se poate obtine xiloza n cantitai suficient de mari prin
hidroliza cocenilor de porumb (aproximativ 12%). Xiloza nu este fermentat de drojdiile tipice.
Pe solutiile de xiloza obtinute prin hidroliza acida a rumegusului, paielor sau cocenilor, cresc i se
dezvolt foarte bine drojdiile din genul Candida, care dau un nutre bogat n proteine si vitamine.
Prin reducerea xilozei, se obtine xilitolul care este de doua ori mai dulce dect zaharoza i nu este
asimilat de organismul omului. Xilitolul se foloseste n locul zaharului pentru ndulcirea
produselor destinate diabeticilor i obezilor.
D (-) riboza si 2-dezoxi D (-) riboza sunt pentoze de mare importan biologica. Ele intra n
constituia acizilor nucleici din celulele vii, n unele coenzime i vitamine. In stare liber se gasesc
sub form piranozic, iar n acizii nucleici sub form furanozica. Se gasesc n toate celulele
vegetale i animale.

18
Hexozele sunt monozaharidele cele mai raspandite n natur i cele mai bine studiate din punct de
vedere biochimic. Unele (glucoza, fructoza) se gasesc n stare liber, altele(manoza, galactoza)
intra n formarea unor polizaharide i a unor glicozizi sau apar ca produi de hidroliz ai acestora.
Hexozele se formeaza n plante (procesul de fotosintez) i sunt substane de baz pentru sinteza
altor zaharuri si compui derivai. In natura se ntalnesc trei aldohexoze (glucoza, manoza ,
galactoza) si dou cetohexoze (fructoza, sorboza).
Toate hexozele sunt reducatoare i fermentescibile.
D (+) glucoza se mai numeste si dextroz sau zahar de struguri. Numirea de dextroz provine de
la activitatea optica dextrogira. Glucoza a fost extras pentru prima dat din struguri, de aceea se
mai numeste i zahar de struguri. In struguri, glucoza se gasete n amestec cu fructoza, cu un
coninut de aproximativ 200 g/l must.
Glucoza este cel mai important monozaharid pentru biochimia celulei. Este sintetizat n plante
din CO2 si H2O , n procesul de fotosinteza. Glucoza este cel mai important i mai raspndit
monozaharid din regnul vegetal i animal. Se gasete att n stare liber (n fructe dulci, flori,
miere, snge, n toate organele plantelor) ct i n moleculele de dizaharide (zaharoza,
celobioza,maltoza, lactoza) sau polizaharide (amidon, celuloza, glicogen). In mierea de albine,
glucoza se gasete n amestec cu fructoza, in raport de 1:1.
Glucoza i fructoza sunt principalele monozaharide care formeaz n plante zahrul liber
reducator. Aceste doua monozaharide mpreuna cu zaharoza formeaz zaharul total liber. Acest
zahar are un rol nsemnat n conservarea produselor vegetale, a ierburilor si a legumelor. Zaharul
total liber fermenteaz cu usurin i stimuleaz dezvoltarea microorganismelor, care produc
fermentatia lactica.
Glucoza este o susbtant alb, cristalin, solubil n ap, greu solubil n alcool i insolubil n
eter, cloroform i ali solveni organici. Este optic dextrogir i prezint fenomenul de mutarotatie.
Este mai putin dulce decat fructoza.
Glucoza se obine n cantitti mari prin hidroliza acida sau enzimatica a amidonului de cartofi sau
porumb, etc. Are numeroase utilizri n industria alimentar, medicin, etc., fermenteaz usor sub
actiunea drojdiilor i a altor microorganisme. Este usor metabolizat de organism, fiind un
compus energetic important, indispensabil vietii.
D (+) manoza este o aldohexoz, care se gasete predominant n natur, sub form de
polizaharide, numite manani. Acestia se gasesc n cantitate mai mare n nucile de cocos,
nsemintele de lucerna i n seminele unor palmieri, precum i n hemiceluloze, gume i mucilagii
vegetale. In stare libera, se gasete n coaja portocalelor i n sucul pepenilor galbeni. Sub diferite
forme, manoza se ntalnete i la animale i microorganisme. Prin reducere, manoza se transform
n alcoolul hexavalent numit manitol (manita), care uneori apare n vinuri, n urma unor procese
biochimice nedorite, daunnd calitii vinului.
D (+) galactoza se gaseste liber foarte rar n natur, dar frecvent n combinaii, mai ales sub
form de glicozide. Galactoza este parte component a unor dizaharide (lactoza, melibioza),
trizaharide (rafinoza), polizaharide galacto-manani, n seminele unor plante, sau galactani n
gume i mucilagii vegetale, substante pectice, agar-agar, n numeroase alge i n pereii celulari.
In organismele animalelor se gasete n creier, contribuind la formarea unor lipide complexe.
Galactoza cristalizeaza uor att n soluiile apoase, ct i n cele alcoolice.
D (-) fructoza se mai numeste levuloza, datorita activitatii optice levogire (-92o), sau zahar de
fructe. Este cea mai raspndit cetohexoz. n natur, se gasete n stare liber,
mai ales n amestec cu glucoza, n proporii variabile, n fructe dulci, miere, struguri, cicoare, ct
i sub form de dizaharide (zaharoza), trizaharide (rafinoza), sau polizaharide nereducatoare
(inulina din napi, dalii, bulbi, etc.).
Fructoza se gasete n diferii compui, de obicei, sub form furanozic, iar n stare liber apare
sub forma piranozica. In mediu alcalin, fructoza reacioneaz sub forma carbonilic, iar n mediu
acid si neutru sub forma semiacetalica. Fructoza este cel mai dulce monozaharid. In organism se
transform greu n glucoza.
Drojdiile fermenteaza fructoza transformand-o n alcool si CO2 .

19
L (-) sorboza este o cetohexoza de mai mic importan. Se gaseste n fructele de sorg, in sucul
de scoruse fermentat de catre bacterii. Rezult prin oxidarea sorbitolului de ctre unele bacterii.
Sorboza are o deosebit importan n obinerea vitaminelor, ca intermediar principal in sinteza
vitaminei C (acidul ascorbic).

I.2.1.2.OLIGOZAHARIDE
Oligozaharidele sunt compui glucidici rezultai prin condensarea a doua sau a mai multor
monozaharide (maximum 10). Legatura stabilita ntre monozaharide este de natur glicozidic,
dup schema:
R-OH + HO-R1 ------> R-O-R1 + H2O
Numele de oligozaharide provine de la cuvantul grecesc oligos , care nseamna puin. Denumirea
se refer la numarul mic de resturi de monozaharide care contribuie la formarea oligozaharidelor.
Oligozaharidele sunt substante care se gasesc n natura atat n stare liber, cat si sub form de
glicozizi. Ele se caracterizeaz printr-o masa molecular relativ mic, se solubilizeaz bine n ap,
cristalizeaz usor i de regul, au gust dulce. Solutiile lor sunt optic active. Monozaharidele care
intra n constituia oligozaharidelor pot fi identice sau diferite. Ele se gasesc sub forma piranozic
si mai rar furanozic. Pot aparea sub form de izomeri si , iar legatura dintre monozaharide
poate fi - sau - glicozidic.
Prin hidroliza cu acizi sau sub actiunea enzimelor, oligozaharidele se descompun n
monozaharidele componente.
Clasificarea oligozaharidelor
1. Dupa caracterul chimic oligozaharidele se clasifica n:
- oligozaharide reducatoare
- oligozaharide nereducatoare
Oligozaharide reducatoare se formeaz prin eliminarea unei molecule de ap dintre hidroxilul
semiacetalic al unei monozaharide i hidroxilul nesemiacetalic al altei monozaharide.
Oligozaharida obtinuta este reducatoare deoarece are un hidroxil semiacetalic liber, provenit de la
ultimul rest de monozaharid.
Oligozaharidele reducatoare se numesc oligozaharide de tip maltozic.
Legatura de tip maltozic se mai numete legatur monocarbonilica, deoarece la formarea sa
contribuie o singura grupare carbonilica. Din aceasta grupa de oligozaharide face parte maltoza,
celobioza, lactoza, melobioza, gentiobioza, rutinoza.
Oligozaharide nereducatoare. Se formeaz prin eliminarea moleculelor de ap dintre hidroxilii
semiacetalici ai monozaharidelor constituiente. Ele nu au caracter reducator, deoarece nu au nici
un fel de hidroxil semiacetalic liber.
Oligozaharidele nereducatoare se mai numesc oligozaharide de tip trehalozic. Legatura
glicozidic a oligozaharidelor nereducatoare se mai numeste si legatur dicarbonilic, deoarece
provine din doua grupri carbonilice. Dintre oligozaharidele nereducatoare fac parte zaharoza,
trehaloza, etc.
2. Dupa structura lor, oligozaharidele pot fi: dizaharide, trizaharide,
tetrazaharide, etc.

Oligozaharide naturale importante

Dizaharide.
Dizaharidele sunt cele mai importante i mai raspandite oligozaharide. Predomin n regnul
vegetal, dar se ntalnesc si n regnul animal. Moleculele unei dizaharide pot contine dou resturi
de hexoze, dou de pentoze sau un rest de hexoz i unul de pentoza. Legarea celor doua molecule
de monozaharide are loc pe seama hidroxilului glicozidic al uneia din ele i una din gruparile
hidroxilice ale celeilalte molecule.
Diferitele dizaharide pot fi constituite din una i aceeai monozaharid: maltoza, trehaloza,
celobioza

20
structural sunt formate din radicali de glucoz. Deosebirea dintre proprietaile acestor trei
dizaharide se explic prin structura lor: izomeri diferiti ai glucozei combini n diferite moduri
intre ei.
Dizaharide reducatoare
Maltoza este o dizaharida reducatoare, format din dou molecule de - glucoza piranozic, legate
monocarbonilic ntre atomii C(1) al primei glucoze si C(4) al celei de a doua glucoz (legatura
1,4--glicozidica).

Maltoza se gasete n seminele cerealelor n curs de germinare provenind n mare parte n urma
hidrolizei amidonului. In cantitate mai mare se afla n orzul ncoltit i din aceasta cauz se mai
numeste i zahar de ma sau cerealoza. Se ntalneste frecvent in faina cerealelor. Maltoza este
unitatea structural a glicogenului si amidonului. Apare de obicei prin degradarea hidrolitic a
amidonului sau glicogenului, sub actiunea enzimelor - si -amilaza.Maltoza este o substan
alb, cristalin, usor solubil n apa cu p.t. +208oC. Fermenteaza usor. Sub aciunea enzimei -
maltaza - (care se afl n orzul ncoltit) hidrolizeaz i formeaz dou molecule de -D-
glucopiranoz.
Celobioza rezult din dou molecule de glucoz piranozic, prin eliminarea unei molecule de ap
dintre oxidrilul semiacetalic de la atomul C(1) al primei glucoze si oxidrilul alcoolic de la atomul
C(4) de la cea de a doua molecul de glucoz. Legatura este monocarbonilica, iar celobioza este o
glucoz--glucozid cu urmatoarea structura:

Celobioza nu se gasete n stare liber; ea ntra n structura celulozei, iar prin actiunea hidrolitic a
enzimei celulaza, celuloza este scindat pn la celobioza.
Lactoza este este un -glucoza--galactozid - dizaharid format dintr-o molecula de galactoz i
una de glucoz, legatura este monocarbonilic i se face intre atomii C(1) al -galactozei
piranozice si C(4) al -glucozei piranozice.

La oxidarea lactozei se formeaza ntai acidul zaharic din molecula de glucoz i apoi acidul
mucic din molecula de galactoz. Eenzimea lactaza scindeaz hidrolitic molecula de lactoz n
cele doua monozaharide componente: glucoz i galactoz.
n proporie de 2-6%, lactoza se gaseste n laptele tuturor mamiferelor n funcie de natura speciei.
n cantitate mic, s-a identificat n polenul unor flori (Forsitia) i n unele fructe tropicale. Este o
dizaharid care fermenteaz greu. Sub actiunea bacteriilor lactice, se transform n acid lactic;
acest fenomen are loc la fabricarea produselor lactate acide. Este o substant solid, cu gust dulce,
solubil n ap i insolubil n alcool. Se obine , n cantitate mare, din zerul concentrat obinut n

21
procesul de obinere a brnzeturilor, prin tratarea cu alcool metilic. Lactoza este substana care d
gustul dulce laptelui i din aceast cauz se mai numete - zahar de lapte. Se folosete n industria
farmaceutic la prepararea unor comprimate i la prepararea unor alimente nutritive pentru copii.
Dizaharide nereducatoare
Zaharoza este o dizaharida cu rol important n alimentaia omului.. Ea se numete i zahar de
trestie sau zahar de sfecla. Termenul vechi este de sucroza. Zaharoza este o substanta solid,
cristalin, solubil n ap si insolubil n solventi organici, cu punct de topire la + 183oC. In
solutie prezint activitate optic dextrogir ([]D20 = + 66,5o).n molecula zaharozei ntra o
molecula de -glucoza piranozic i o molecula de - fructoz furanozic unite printr-o legatura
dicarbonilic. Zaharoza este un -glucozid--fructozid.

Zaharoza este cea mai raspndita dizaharid natural. In cantitate mic se gasete n toate plantele
alaturi de monozaharide. n cantitate mare se afl n sfecla de zahar (8-12%) i n trestia de zahar
(18-20%). Din acestea zaharoza se extrage pe cale industrial. In cantitate relativ nsemnata se
gaseste, de asemenea, n sorgul zaharat i n tulpinile de porumb. n ierburi se afl ntr-o proportie
de 2-8%.
Prin hidroliza enzimatic, sub aciunea zaharazei, denumita i invertaz, zaharoza (zahar
dextrogir) formeaz un amestec echimolecular de fructoz levogir i glucoz dextrogir .Acest
proces de hidroliz a zaharozei poart i numele de invertirea zaharului(inversiunea zaharului),
iar amestecul echimolecular de glucoza i fructoza formeaza zaharul invertit. Zaharul invertit este,
alaturi de zaharoza, principalul constituient al mierii, gustul puternic dulce al acesteia fiind dat de
fructoza.
Trehaloza (zahrul din ciuperci) este o diglucid nereductoare, neomogen, format din -D-
glucoz i -D-glucoz unite prin legtura 1,1-,-glicozidic. Se ntlnete n ciuperci i n limfa
unor insecte.

I.2.1.3.POLIZAHARIDE
Polizaharidele sau glicanii sunt compui macromoleculari constituii din n molecule de
monozaharide unite ntre ele prin legturi glicozidice. Prin hidroliza chimic sau enzimatica are
loc treptat desfacerea acestor compui macromoleculari, formandu-se produi intermediari cu grad
de polimerizare din ce n ce mai mic, iar n final, se formeaz monozaharide sau derivati ai
acestora.
Polizaharidele se gsesc n natura att n regnul vegetal, unde predomin, ct i n cel animal. Ele
au un rol fiziologic important. In organismele vegetale i animale ele servesc fie ca substane de
rezerva (amidon, inulina, glicogen), fie ca substane de susinere (celuloza, hemiceluloza, chinina,

22
etc.). Polizaharidele reprezinta nsemnate materii prime pentru industria uoara i pentru industria
alimentar.
Polizaharidele sunt substante solide, cristaline, cu aspect amorf. Se prezint sub form de pulberi
albe, insolubile sau greu solubile in apa. Polizaharidele solubile formeaz solutii coloidale.
Clasificarea polizaharidelor
Polizaharidele se clasific dup structura i compoziia lor chimic n:
- homopolizaharide(homoglicani, polioze) constituite din acelai tip de monozaharid;
- heteropolizaharide(heteroglicani) constituite din diferite molecule de monozaharide.
In schema care urmeaza, fiecare din aceste subdiviziuni se mpart n mai multe grupe n functie de
monozaharidul participant.(Flore 22
Homopolizaharide
Cele mai rspndite i mai importante homopolizaharide sunt cele n structura crora particip
hexozele . Unele sunt de natura vegetal, iar altele de natura animal. O importan deosebit o
prezint polizaharidele formate numai din glucoza i care sunt denumite, n general, glucani sau
glucozani. Din aceasta clasa fac parte amidonul, glicogenul i celuloza.
Amidonul este cea mai important polizaharid de rezerv din regnul vegetal care se formeaz n
frunze prin fotosintez i este depozitat n diferite organe ale plantei- tubercoli,semine, fructe.
Amidonul este cea mai importanta surs hidrocarbonat a omului i animalelor. n cantitate mai
mare se gasete rspndit n tuberculi (cartofi 13-25%), semine (cereale 50-70%, leguminoase 40-
45%) i chiar n prile lemnoase ale plantelor; formnd granule rotunde, ovale, poliedrice,
stratificate, a cror form i marime difer cu natura speciei sau esutului. Granulele de amidon au
diametrul de 4-6 si sunt constituite din straturi aezate concentric n jurul unui nucleu, vizibile la
microscop. Aceste granule prezint fenomenul de birefringent, iar spectrele radiatiilor Roentgen
arata starea cristalina.
Amidonul se formeaz n plante prin polimerizarea glucozei care rezult n urma sintezei
clorofiliene din CO2 si H2O. n stare pur, amidonul se prezint ca o pulbere alb, care dup
uscare este higroscopic, practic insolubil n ap rece. La cald formeaz solutii vscoase, coloide,
care atunci cnd sunt concentrate i rcite formeaza un gel, numit coca de amidon sau clei de
amidon, granulele de amidon absorbind deci apa. Imbibarea cu apa are loc la o anumita
temperatur (temperatura de gelatinizare), cuprinsa ntre 60-80oC. Prin degradare partial, d
natere unui produs solubil n ap, numit amidon solubil.
Granulele de amidon sunt constituite din dou componente, amiloz si amilopectin, care se
deosebesc prin proprietile lor fizice i chimice.

Amiloza, care reprezint 20-30% din granula de amidon, este dispus n interiorul acesteia i
prezint o structur neramificat. Ea este constituit din mai multe uniti de maltoz (constituite
la rndul lor din molecule de -D-glucopiranoz), unite prin legturi 1,4--glicozidice sub forma
unei catene macromoleculare cu M = 50000-500000, care este dispus n spaiu sub form de
spiral, format din cte 4-6 molecule de -D-glucoz. Amiloza formeaz cu apa sisteme disperse
coloidale care prezint cu iodul o coloraie albastr.
Amilopectina, componentul ramificat, reprezint 70-80 % din granula de amidon, este dispus n
nveliul acesteia i prezint o structur ramificat. Este constituit ca i amiloza din uniti de -
D-glucopiranoz unite prin legturi 1,4--glicozidice (uniti de maltoz), sub forma unei catene
macromoleculare liniare, la care apar ca ramificaii, catene laterale n care unitile 1,4--
glicozidice sunt legate 1,6--glicozidic (n medie ramificaiile apar dup 25 de resturi de
glucoz). Gradul de polimerizare variaz mult, iar masa molecular a amilopectinei este de
23
ordinul unui milion. i amilopectina formeaz cu apa sisteme disperse coloidale care prezint cu
iodul o coloraie roie-brun.

Prin hidroliza menajat, bland, degradarea amidonului are loc progresiv, obinndu-se fraciuni
ale moleculei din ce n ce mai mici, numite dextrine, ce se pot obtine i izola cnd limitm
actiunea hidrolitica la o anumit durat. Schematic, hidroliza amidonului poate fi prezentat
astfel:

Degradarea amidonului are loc si sub actiunea enzimelor.

Amidonul este o substan de rezerv, care prin degradare enzimatic este mobilizat n interiorul
organismului vegetal sau animal i transportat sub form de produse de degradare spre diferite
organe, unde servesc la sinteza altor substane.
Datorit proprietatilor sale hidrocoloidale amidonul este utilizat n industria alimentar i ca aditiv
de legare, ngrosare i stabilizare la obtinerea sosurilor, supelor crema, dressingurilor pentru
salate, alimentelor pentru copii, nghetatei.
. Glicogenul reprezint forma de depozitare a excesului de hidrati de carbon.
n organismul animal, rezerve semnificative de glicogen se gasesc n muschi, i n ficat. Cantitai
mici de glicogen se gasesc n toate tesuturile, inclusiv n creier. El a fost identificat i n esuturi
vegetale la alge, ciuperci, drojdii, bacterii i chiar n unele plante superioare, cum este porumbul
zaharat.
Glicogenul este hidrolizat la glucoza si glucoza poate trece n glicogen, adica:
glicogen + H2O <> glucoza.
Acest echilibru este meninut n organismul animal de actiunea antagonista a doi hormoni
(adrenalina si insulina).
Celuloza formeaz nveliul celular al esuturilor vegetale - este cea mai raspandit substan
organica i apare n cantitatea cea mai mare n natur. n organismul animal celuloza este prezent
la formarea carapacei unor animale marine.
n prile lemnoase ale organismelor vegetale, celuloza apare n proporie de 45-60%. In plantele
inferioare celuloza apare n cantitate mica, mai frecvent la ciuperci si alge.
Celuloza este nsotit i de alte polizaharide: hemiceluloze, materii pectice, precum i de lignine,
lipide, rini, materii tanante, pigmeni, materii proteice, saruri minerale, etc., numite substane
ncrustate.
n stare pur celuloza este o substan alba, cu aspect amorf, far gust si far miros. Aproape pur

24
se gasete n fibrele de bumbac i de in, n maduva de soc i hartie. Celuloza prezint structur
macromolecular poliglucidic, rezultat prin policondensarea unui numr variabil de uniti de
-D-glucopiranoz. La hidroliza menajat a celulozei rezult uniti de
celobioz care sunt legate prin legturi 1,4--glicozidice.

Celuloza nu este descompus n tractul digestiv al omului. Ea este degradat numai de animalele
ierbivore, n al caror rumen i intestin se gasesc bacterii care hidrolizeaz celuloza cu ajutorul
enzimelor (celulaze) pe care le conin.
Celuloza este un component al tuturor materiilor prime vegetale utilizate n industria alimentar,
de unde ajunge prin prelucrare tehnologic, n cantitai variabile, n majoritatea alimentelor . Dei
nu este metabolizat de organismul omului i deci nu are valoare nutritiv, celuloza este o
component alimentara util datorit rolului pozitiv pe care-l are n fiziologia gastrointestinal
(intensific peristaltismul, tranzitul intestinal, favorizeaza eliminarea substanelor toxice, etc.).
Inulina este cel mai important i cel mai studiat dintre fructani. Se gasete ca substan de rezerv
n napi, dalie, gerghine, cicoare, ndeosebi n tuberculii acetor plante, dar i n tulpinile i n
organele suculente ale acestora. Se dizolva greu n ap la rece, este nsa usor solubil la cald.
Plantele care conin inulina se folosesc pentru obinerea fructozei , care este utilizat ca substan
de ndulcire n industria alimentar. Deoarece toi fructanii, printre care i inulina, se hidrolizeaza
foarte uor cu ajutorul acizilor, obinerea fructozei din materii prime bogate n inulin se
realizeaz pe calea hidrolizei acide.
Mananii sunt polizaharide de origine vegetal, care se gasesc raspandii n lemnul coniferelor, n
cojile dure ale unor semine, n ciupercile pigmentate de tipul drojdiei, n unele bacterii.

Galactanii sunt raspandii n organismul vegetal n ciuperci i microorganisme . Galactanii se

gasesc n cantitate mai mare n substane pectice, gume i mucilagii, n membranele celulelor
vegetale, etc. Galactoza este componentul principal.
Cel mai raspandit galactan este agar-agar sau geloza , care se extrage din algele roii ce traiesc n
Oceanul Indian i n Mrile Chinei . Are o structur molecular asemanatoare amidonului. Este
format din doi componeni: agaroza i agaro-pectina. Agar-agarul este folosit ca materie de baza
n mediile de cultur, n industria alimentar pentru obinerea diferitelor jeleuri, paste, gemuri, a
ciocolatei, nghetatei. Are proprietatea de a se transforma n gel chiar n soluii foarte diluate de
1%.
Pentozanii. Dintre pentozani cei mai importanti sunt arabanii i xilanii. Arabanii sunt polizaharide
care ntra n amestecuri n formarea hemicelulozelor, a materiilor pectice i a gumelor vegetale.,
deci n constitutia unor polizaharide neomogene. Se pot izola prin extracie cu alcool 70% din
pulpa unor fructe (mere, gutui, cirese, etc).
Arabanii au structura molecular ramificat. Arabinoza ntra n constituia lor sub form
furanozic.
Xilanii sunt polizaharide care se gasesc predominant n plantele superioare. Ei insoesc n plante
celuloza, de care se pot separa prin tratarea cu solutie de NaOH 10% i precipitare cu alcool.
Xilanii sunt prezeni i n structura membranelor celulare.

25
Heteropolizaharide
Polizaharidele heterogene contin n molecula lor resturi a doua sau mai multe monozaharide (oze)
diferite. n alimente, ca i n plante se gasesc numeroase polizaharide de acest fel .
Hemicelulozele o grupa mare de polizaharide cu greutate moleculara ridicat, care nu se dizolv
n ap, dar se dizolv n soluii alcaline, i care insotesc celuloza n esuturile vegetale (17 43%
din materia uscat a lemnului). Cele cu mas molecular mai mic au rol de polizaharide de
rezerv , iar cele cu mas molecular mare au rol de susbtante de structur ca i celuloza.
Materiile pectice sunt combinaii de origine vegetal ntre mai multe polizaharide superioare
(celuloza, D-galactani, L-arabani) i acidul pectic, al carui edificiu macromolecular este format
din molecule ale acidului galacturonic i acidului glucuronic. Ele au un rol nsemnat n sudura
esuturilor celulozice i n reglementarea permeabilitaii celulare. Se gsesc n aproape toate
organele plantelor. n cantitate mai mare, se gasesc n pulpa fructelor carnoase (40-50%), n
radacini, tulpini, maduva plantelor anuale (la floarea soarelui 30-35%), n fibrele de in, cnep, n
esutul lemnos al arborilor, n structura peretului celular la plante.
Materiile pectice se prezint sub form de pulberi amorfe, de culoare alb sau alb-galbuie. Au o
mare capacitate de imbibitie. Soluiile lor concentrate formeaz geluri transparente. Materiile
pectice au un rol nsemnat la prepararea gemurilor i marmeladelor din fructe.
Substanele pectice au un rol important n timpul maturizrii, pstrrii i prelucrarii industriale a
diferitelor fructe i legume. n timpul dezvoltrii fructelor protopectina se formeaz n pereii
celulari i se poate acumula n cantitati mari (mere, pere, citrice). Coacerea fructelor este
caracterizat de transformarea protopectinei n pectin solubil. Procesul continu si dup
recoltarea fructelor, n timpul pastrarii lor n stare proaspata. Aceasta transformare determin
nmuierea pulpei fructului si formarea caracteristicilor specifice ale fructului copt.
Gumele i mucilagiiile vegetale sunt polizaharide asemanatoare cu substantele pectice. Sunt
formate din pentoze, metilpentoze, acid galacturonic i acid glucuronic. Sunt solubile n ap
formnd solii deosebit de vscoase i lipicioase. Sunt substante coloidale i reprezentantul tipic al
acestei grupe l constituie gumele secretate de visini, pruni, migdali n locurile cu leziuni pe
ramuri.
Glicozidele
Glicozide-compui chimici dintre un mono- sau dizaharid cu un compus neglucidic(aglicon) prin
intermediulu hidroxilului glicozidic. Glicozidele sunt substane frecvent ntlnite n produsele
alimentare de origine vegetal(mutar) i se caracterizeaz printr-un gust, arom i culoarea
specific, caliti care sunt utilizate n tehnologiile alimentare.n natur sunt un numr mare de
glicozide care se deosebesc structural nu numai prin formula chimic a prii glucidice dar i a
agliconului.Este important de menionat, c unii glicozizi sunt toxici(solanina), iar nerespecarea
tehnologiilor alimentare, normativelor de pstrare, tarnsportare i depozitare pot favoriza hidroliza
glicozidelor care pot forma diferii compui chimici foarte toxici. De exzemplul: din amigdalin
se poate forma acidul chianhidric.

I.2.2. LIPIDE
DEFINIII, CLASIFICARE
Lipidele sunt constitueni foarte raspandii ai organismelor vii, plante sau animale, care se
aseaman prin caractere comune de solubilitate, sunt greu solubile n ap dar se dizolv usor n
solveni nepolari (eter, benzen, cloroform, etc.). Aceast nsusire este datorata prezentei n
moleculele lipidelor a unor ntinse regiuni hidrocarbonate, hidrofobe. Numele de lipide provine
din grecescul lypos, care nseamna grasime. grai i alcooli, sau aminoalcooli Plantele se
caracterizeaza, n general printr-o compozitie constanta n lipide, n cantitati nu prea mari,
exceptie facand semintele plantelor oleaginoase (floarea soarelui, soia, ricin, masline, susan, atc.),
care contin nsemnate cantiti de lipide,(48 62%), denumite generic uleiuri. Majoritatea
legumelor au un coninut redus de lipide, care variaza n partea edibila a plantelor intre 0,1% si
1,6%. n cazul fructelor i a cerealelor, coninutul mediu n lipide variaza intre 0,11% si 2%.
esuturile btrne ale plantelor sunt mai sarace in lipide dect esuturile similare tinere. n celula

26
vegetal , lipidele se gsesc n cantitate mai mare n nucleu, mitocondrii, membrane celulare,
cloroplaste, lamele protoplasmatice, microzomi, etc. .
La animale, lipidele sunt distribuite n toate celulele, compoziia prezentnd unele caracteristici n
funcie de tesut la structura celular i la procesele biochimice. Sub forma de compui complei
lipidele cu proteinele intr n compoziia mebranelor celulare i paricip la procesele redox,
biosinteza proteinelor, n transportul substanelor prin membrane. Diferentiat pe grupe de
alimente, se pare c laptele reprezint sursa lipidic cea mai complex prin grasimea laptelui.
Carnea, pestele i derivatele lor conin cantitai variabile de lipide dependente de modul de
prelucrare a materiilor prime. Tehnologic se poate controla i dirija continutul lipidic al oricrui
aliment. In ou, lipidele se regasesc numai n galbenus (albusul contine maximum 0,02% lipide).
n consumul zilnic, prin compozitia lor, ouale devin, cea mai importanta surs de fosfolipide. In
alimente , lipidele sunt componente de nutriie i construcie, dar i cu important rol fiziologic n
transportul compuilor cu fosfor, azot, sulf, oligoelemente, etc., la nivelul membranei celulare.
Lipidele ndeplinesc funcii foarte importante:
- sunt principala form de depozitare i de transport a rezervelor energetice ale organismelor;
- au rolul de izolatori electrici, termici i mecanici;
- sunt constitueni structurali ai membranelor celulare i intracelulare;
- unele lipide au roluri importante n procesele de comunicare i recunoatere intercelular;
- sunt vitamine, hormoni, etc.
Lipidele se pot clasifica dup mai multe criterii. Astfel, dupa rolul biologic ce-l ndeplinesc n
organism, ele se pot grupa n lipide de rezerv si lipide de constituie.
Lipidele de rezerv - depozitate n celule i esuturi, ca surs energetic i functional primar a
organismului sunt formate n principal, din lipide simple, respectiv din grasimi bogate n acizi
grai saturati.
Lipidele de constituie - ca element constant ntre componentii celulari, nui schimb compoziia
n raport cu nutriia, deaoarece funcia lor de baz este de natur fiziologic i nu energetic.
Aceste lipide sunt constituite, n principal, din acizi grai nesaturai api de asociere i structurare
spaiala n complexe, ce asigur permeabilitatea membranar n transportul de mas, corelat cu
transportul de flux nervos si, implicit, informaional.
Dupa compozitia chimica, lipidele se mpart n
lipide simple (neutre) formate din C,H, si O i n lipide complexe (polare), care conin n molecul
pe lang C,H,O si N,P,S, etc.
Lipidele simple sunt esteri formai dintr-un alcool sau un polialcool i acizi
carboxilici grasi, saturati sau nesaturati sau acizi bibazici. Dup natur alcoolului, lipidele simple
(neutre) se clasific n:
- gliceride esteri ai glicerolului cu acizii grai;
- ceride esteri ai monoalcoolilor superiori cu acizii grai;
- steride - esteri ai sterolilor cu acizii grai;
- etolide esteri rezultati prin esterificarea a doua combinaii cu funcie mixt de alcool i acid.
Gruparea acid a unuia esterifica gruparea alcoolica a celuilalt.
Lipidele complexe contin n molecula lor componentele lipidelor simple glicerol i acizi grai
sau nlocuitorii lor amino-polialcooli, polialcooli ciclici, monozaharide, acizi bibazici, etc.
Lipidele complexe se clasific n :
- fosfolipide- glicerofosfolipide, inozitolfosfolipide, sfingofosfoipide;
- glicolipide cerebrozide, gangliozide.
-
I.2.2.1.LIPIDE SIMPLE
Gliceride
Gliceridele sunt cele mai rspndite n regnul vegetal i animal. Sunt substane de rezerv care se
acumuleaz n mare cantitate n plante, n primul rnd n seminte, circa 2% n boabele de gru,
secar, orz i circa 4 5% n boabele de porumb. Seminele plantelor oleaginoase conin 25
35% gliceride, i chiar pn la 55% (semintele de susan).

27
Gliceridele constituie un aliment de mare valoare i o preioasa surs de energie, cldura lor de
ardere fiind de 9400 kcal/kg. La temperatura obinuit se prezint ca o mas solid, semisolid
sau lichid-uleioas i se mpart, dup consisten, n grsimi consistente i uleiuri lichide.
Structura chimica. Lipidele(animale si vegetale) sunt esteri ai glicerolului cu acizii grai saturai
i nesaturai.. Grupele hidroxil ale glicerolului pot fi esterificate una cte una(mono-, digliceride)
sau toate trei- trigliceride. Trigliceridele sunt cele mai rspndite gliceride n natur.

Acizii grai care intr n compoziia trigliceridelor naturale sunt monocarboxilici , saturai i
nesaturai, cu una sau cu mai multe duble legturi etilenice, cu catena moleculelor liniara,
coninnd de obicei un numar pereche de atomi de carbon.

Tabelul 3.1. Acizi grai superiori saturai

Acizii grai saturai importani din punct de vedere biologic au ntre 14 si 24 atomi de carbon. Cei
mai raspanditi, n lipidele izolate din tesuturi animale, sunt acizii grasi saturai cu 16 atomi de
carbon (C 15 H 31COOH - acidul palmitic) , cu18 atomi de carbon in molecula (C 17H35COOH
-acidul stearic).
Din acizii grai nesaturai sunt frecveni nlnii acidul oleic C 17H33COOH(cu o legtur
dubl), acidul linoleic C17H31COOH (cu dou legturi duble), acidul linolenic C 17H29COOH
(cu trei legturi duble n caten)
Tabelul 3.2. Acizi grai superiori nesaturai

28
Primii doi acizi saturai formeaz circa 50% din connutul total n acizi grai ai grsimilor
consistente, restul fiind mai ales acid oleic. Pe masur ce consistena grsimilor scade, se
micoreaz proporia de acid palmitic i stearic, crete cea de acid oleic, astfel nct n uleiuri
proporia primilor doi acizi este cu totul neinsemnat. n afar de aceti acizi grai principali,
grasimile mai conin i alii, a cror natur i proporie variaz dup substana gras.Acizii butiric,
capronic, caprinic, caprilic, laurinic i miristic apar n laptele rugumegatoarelor i n unt.
Grsimile din laptele uman cuprind doar urme din acesti acizi.
Gliceridele vegetale sunt , de asemenea, foarte diferite sub aspectul structurii n acizi grasi
nesaturai, care se deosebesc prin lungimea lantului atomilor de carbon ct i prin gradul lor de
nesaturare. Aproximativ 60% din cantitatea total a acizilor grai din untul de cocos o formeaz
acizii laurinic si miristic, n compozitia uleiului de crucifere 50% este acid erucic, pe cad uleiul
linoleic se gasete n proporie de circa 50% n uleiul de floarea soarelui, de soia, de nuc, de mac,
etc., iar impreun cu acidul linolenic formeaz circa 80% din continutul total n acizi grai ai unor
uleiuri, ca cel de canepa, de in, etc.
n gliceridele animale majoritatea, contin, mai ales n diverse proportii, acizii palmitic, stearic,
palmitoleic, oleic si linoleic. Structural gliceridele din diversele esuturi ale aceluiai organism pot
sa se deosebeasca foarte mult din punct de vedere al compoziiei lor. Astfel, gliceridele din tesutul
adipos al omului sunt mai bogate n acizi grasi saturai n comparaie cu gliceridele din ficat, care
contin mai multi acizi grasi nesaturai.
Proprietati fizice
Starea de agregare a trigliceridelor depinde de compoziia n acizi grai cele bogate n acizi
saturai inferiori sau acizi nesaturai sunt lichide, iar cele cu un coninut ridicat n acizi saturai
superiori sunt solide. Tributirina si trioleina sunt lichide, trestearina este solid. Trigliceridele au
densiti mai mici dect apa (0,96 g/cm3). Avnd character hidrofob foarte pronuntat nu se dizolv
n ap, cu care ns pot emulsiona n anumite condiii. Cele mai multe gliceride sunt insolubile n
alcool sau n acetona, se dizolv usor n eter, cloroform, sulfur de carbon, benzin, diferiti
derivati clorurati ai hidrocarburilor.
Gliceridele sunt substane incolore, n stare proaspt , cu excepia tributirinei, nu au gust i
miros.
Punctul de topire caracterizeaza gliceridele, valoarea acestuia descrescnd n funcie de coninutul
n acizi grasi nesaturai i de lungimea catenei acestor acizi grai nesaturai.
n funcie de punctul de topire, lipidele simple se impart n:
- uleiuri, care sunt lichide la temperatura normala;
- grsimi i unturi cu puncte de topire la temperatura de 20 300C;
- seuri, cu punct de topire la temperaturi de peste 500C.
Proprietati chimice
Proprietile chimice ale gliceridelor sunt datorate caracterului lor de esteri i prezenei n
molecul a diferitilor acizi grai i a glicerolului.
Hidroliza gliceridelor . n procesul hidrolizei grsimilor neuter se formeaz o molecul de glicerol
i trei molecule de acizi grai.

n esuturile animale i vegetale, hidroliza este catalizat de enzime care se numesc lipase.
Indicele de aciditate (Ia) este cantitatea de acizi grai, exprimat n mg., care se formeaz prin
hidroliza unei molecule gram de gliceride
Saponificarea gliceridelor. Hidroliza grasimilor se poate realiza si cu hidroxizi alcalini (KOH,
NaOH) sau alcalino-pamantosi (Ca(OH)2, Mg(OH)2) , in solutii apoase sau alcoolice. Insa odata

29
cu hidroliza are loc si salificarea acizilor grasi pui n libertate. Deci, pe lang glicerol se
formeaz i srurile acizilor grai (spunurile).

Mrimea care caracterizeaz gliceridele din punct de vedere al tipului acizilor grai ce-i conin, se
numete indice de saponificare(Is)- cantitatea de KOH exprimat n mg necesar pentru
saponificarea unui gram de grsime.
Hidrogenarea gliceridelor este adiia H2 la legturile duble() n cataliza eterogen. Reacia se
corealeaz cu indicele de nesaturare - indicile de iod(CI)- numrul de grame de iod care
adiionez la 100 g de grsime n condiii standard. Ca urmare, lipidele naturale
(uleiurilevegetale) pot adiiona hidrogen transformand astfel gliceridele nesaturate n gliceride
saturate, uleiurile se transforma in grasimi solide. De exemplu, din trioleina lichid se obtine
astfel tristearina consistent. Hidrogenarea uleiurilor vegetale este utilizat n industria alimentar
pentru obtinerea margarinei. Reacia se petrece la aproximativ 2000C n prezena de catalizatori
(Ni). Pentru a fi mai placut la gust, margarina se amestec cu lapte, sare, galbenu de ou,
vitamine, care-i confer o culoare asemanatoare untului si i ridic valoarea biologic.
Reactia de hidrogenare se foloseste n industria alimentara i pentru a transforma uleiurile cu
miros neplcut (ulei de peste, bumbac, balena, etc.) n grasimi alimentare comestibile.
Halogenarea gliceridelor nesaturate.. La nivelul dublelor legaturi gliceridele care conin n
molecul acizi grai nesaturai pot adiiona halogeni (Cl, Br, I). In consecinta, un ulei sau o
grasime fixeaz o cantitate mai mare de halogen cu ct caracterul ei este mai nesaturat. Gradul de
nesaturare al unei grasimi se exprima prin indicele de iod (II).
Rncezirea gliceridelor . Uleiurile i grsimile, n contact timp ndelungat cu aerul umed i cu
lumin, sufera o serie de transformri chimice, care provoac un miros i gust caracteristic
neplcut, definit cu numele de rncezire.Procesul de rncezire consta din hidroliza parial a
gliceridelor i din oxidarea ulterioara a componentelor. Ca produse de oxidare apar aldehide,
cetone i acizi volatili, care provoac mirosul i gustul de rnced. Pentru ndepartarea gustului si
mirosului neplcut, grasimile rncede se ncalzesc n prezena unor substane adsorbante, cum este
carbunele activ, care absoarbe astfel subtanele volatile formate, ce dau mirosul i gustul de
rnced. Fenomenul rncezirii grsimilor se produce cu att mai repede i mai intens cu cat uleiul
sau grasimea are o proporie mai mare de acizi grai nesaturai.

Se deosebesc trei tipuri de rncezire:

- rncezirea hidrolitic are loc hidroliza triacilgliceridelor n prezena metalelor grele
sau a enzimelor;
- rncezirea aldehidic rncezire oxidativ sau autooxidare sub aciunea oxigenului
atmospheric;
- rncezirea cetonic rncezire aromatic, const n transformarea oxidativ a acizilor
grai saturai n metilcetone.
Evitarea oxidrii i degradarea calitii lipidelor alimentare(ulei, unt, untur), precum i a
produselor alimentare bogate n lipide este posibil numai la limitarea contactului dintre ele i aer,
vapori de ap, temperature ridicate i lumin.
Un alt proces degradativ poate avea loc la nclzirea puternic a grsimilor, ca urmare a
deshidratrii glicerolului cu formarea acroleinei (aldehida acrilic), un compus toxic.

30
Ceride(ceruri)
Prin difiniie, ceridele sunt esteri ai unor acizi grasi cu alcooli superiori cu masa moleculara mare
si reprezinta constituienii principali ai substanelor naturale complexe care se numesc ceruri.
n cerurile naturale, pe langa ceride se gsesc, n cantitati diferite, alcooli superiori liberi, acizi
grasi, steride, hidrocarburi de genul parafinelor, coloranti si uleiuri eterice. Cantitatea totala a
acestui amestec poate atinge 50%.

Cerurile sunt amorfe, plastice, cu interval de temperatur de nmuiere i topire. Chimic cerurile
sunt puin active, se pot saponifica ncet cu alcaliile, lsnd un rezidiu nesaponificabil de parafine,
terpeni i steroide.
Cerurile se ntalnesc att n regnul animal (ceara de albine, spermanetul, lanolina), ct i n cel
vegetal ( ceara merelor). Cerurile ndeplinesc n organisme funcii de protecie, acopernd pielea,
lna, frunzele, fructele, ferindu-le de pierderile de ap, umiditate excesiva si atacul microbian.
Un interes deosebit tehnologic l prezint stratul de cear de la suprafata fructelor: struguri, mere,
pere care reprezinta 0,5 1% din greutatea cojii proaspete. Experienele au aratat c ndepartarea
acestui strat protector de pe suprafaa fructelor face ca ele s se altereze mult mai repede, sub
aciunea microorganismelor, atunci cnd sunt pstrate n stare proaspat.
Etolide
Etolidele sunt lipide speciale, ntlnite n cerurile unor conifere (pini, jnepeni, ienuperi etc.).
Din punct de vedere chimic sunt esteri ciclici ai unor hidroxiacizi superiori: acidul sabinic HO-
CH2-(CH2)10-COOH i acidul juniperic HO-CH2-(CH2)14-COOH. n structura etolidelor intr
dou molecule ale aceluiai acid; una dintre molecule particip la esterificare prin grupa carboxil,
iar cealalt prin grupa hidroxil.

Steride
Steridele sunt lipide simple, de o mare importan biologic, care se gsesc larg raspandite n
regnul animal, n regnul vegetal i, n cantitai mici, n microorganisme. Sterolul specific
organismului vertebratelor este colesterolul, rspndit n toate celulele.

31
 n organism ndeplinete o serie de funcii vitale: particip la procesele de osmoz i difuzie care
au loc n celule i la care, colesterolul mentine apa necesar pentru activitatea vital; participa la
metabolismul unor hormoni, la neutralizarea toxinelor bacteriene i parazitare; are proprietai
antihemolitice, etc.
Ergosterolul sau provitamina D este reprezentantul sterolilor ce se gasesc n microorganisme.
Cantitati mari de ergosterol conin ciupercile, drojdiile i unele bacterii. Se gasete i n
organismul animal alturi de colesterol n toate esuturile, nsa n piele - unde are loc convertirea
n vitamina D2, ergosterolul reprezint 35 40% din totalul sterolilor.

n drojdii coninutul de ergosterol reprezint 2% din substanta uscat i de aceea acestea se

folosesc pentru extragerea sa industriala, n vederea obinerii vitaminei D. n unele produse de
origine vegetal se gsesc o serie de steroli, printre care mai frecvent se ntalnete sitosteroulul,
care este principalul component al sterolilor din uleiul de soia, uleiul din semine de bumbac i
uleiul din germeni de cereale. De cele mai multe ori sitosterolul este nsoit de stigmasterol, mai
ales n uleiul din germenii de gru.

I.2.2.2.Lipide compuse
Lipidele compuse sunt lipide de constituie care se gsesc n cantiti mici n toate celulele, n
deosebi n mitocondrii i mebrana celular.
Structural sunt esteri ai acizilor grai, care n funie de natura substanelor din compoziia lor se
mart n fosfolipide i glicolipide.

32
Fosfolipide(fosfatide) sunt esteri ai unor polialcooli( glicerol, inozitol, sfingozina) cu acizi grai
superiori n structura crora este un rest de acid fosforic i o baz azotat. n funcie de tipul
alcoolului din compoziia lor, fosfolipidele se mart n:
glicerofosfolipide;
inozitfosfolipide;
sfingofosfolipide.
n structura moleculelor de fosfolipide pot intra acizii grai superiori saturai i nesaturai.
Fosfolipidele se dizolv bine n solveni organici(benzene, eter, chloroform etc.), cu apa dau
emulsii i, deasemenea, formeaz soluii coloidale deoarece posed grupe polare. Captul la care
este unit restul de acid fosforic are proprieti hidrofile, iar cele dou grupe acil provenite de la
acizii grai formeaz partea hidrofob. Graie structurii date fosfolipidele au proprietatea de a
forma emulsii stabile i sunt utilizate n industria alimentar n calitate de emulgatori pentru
fabricarea cremelor, ciocolatei, maionezei, sosurilor etc. n cantiti mari fosfolipidele intr n
structura esutuluinervos al omului i animalelor vertebrate. Rolul biologic deosebit al acestor
compui este dovedit i de faptul c ei reprezint pn la 50% din lipidele mebranelor.
Cele mai importante fosfolipide sunt: cardiolipina, leicitinele, serinofosfatidelefosfoinozidele,
sfingozinele, etc.
Glicolipidele sunt substane complexe, structural diferite ns n toate sunt prezeni componenii:
sfingozina i o component glucidic.
Glicolipidele se impart n:
cerebrozide lipide complexe care la hidroliz formeaz o molecul de sfingozin., un
acid gras i o hexoz(mai frecvent galactoza, mai rar glucoza). Ele se gsesc n cantiti
mari n creier, mduva spinrii, microzomi;
gangliozide lipide complexe, structural formate din acizi grai superiori,aminoalcoolul
sfingozina, hexoze, galactozoamin i acidul neuraminic sau derivatul su acidul
sialic.Structura general a unui gangliozid poate fi reprezentat astfel:
Ganliozinele sunt depistate n cantiti mari n creier la nivelul terminaiilor nervoase i au un rol
important n transmiterea impulsului nervos la nivel de sinaps.

I.2.3. PROTIDE
Protidele constituie componenii cei mai importanti ai materiei vii i n special ai organismelor cu
organizare superioar. Prin structur i proprietatile lor protidele, definesc esena vieii,
constituind baza material a existenei i a manifestrilor specifice acesteia. Protidele ndeplinesc
funcii extrem de diferite, ceea ce reflect un nalt grad de organizare structural i de specializare:
- constituie suportul chimic structural i funcional al materiei vii i al tuturor fenomenelor
specifice acesteia;
- sunt componente plastice, participnd direct la edificarea i meninerea structurii tuturor
celulelor;
-sunt purttorul material al tuturor nsuirilor biologice: difereniere, cretere,
dezvoltare,reproducere;
- reprezint principala biomas a organismelor;
- n calitate de enzime, ndeplinesc rol catalitic;
- exercit funcie represoare participnd la reglarea expresiei genelor n cromozomi;
- unele pot aciona ca hormoni participnd la reglarea reaciilor biochimice;
- se comport ca anticorpi participnd la procesele imunochimice de aprare a organismelor
superioare;
- particip n asociere cu lipidele n ultrastructura biomembranelor;
- ndeplinesc diferite roluri fizico chimice, intervenind n procesele de permeabilitate selectiv a
biomembranelor, n transportul apei, a ionilor anorganici i a diferitelor substane organice, n
meninerea echilibrului acido-bazic - funcionnd ca sisteme tampon.

33
Protidele sunt substane universal rspndite n natur. Se gsesc n toate organismele animale i
vegetale. In regnul animal, protidele sunt substane predominante, reprezentnd aproximativ 65
70% din materia uscat a organismului. n plante, protidele se gsesc ntr-un procent mai mic,
fiind cuprins ntre 2 35%. Sursa cea mai bogata n protide vegetale o constituie semintele: la
graminee 8%-15%, la oleogenoase 18%-28%, la boboase 25%-50%(calculate n masa
uscat). Coninutul proteic n semine determin valoarea biologic a produselor obinute n urma
prelucrrii tehnologice: n unele cazuri prezena proteinelor ngreuneaz procesul tehnologic de
prelucrare a materiei prime vegetale i diminuiaz calitatea acestora. De exemplul: coninutul
sporit de protein n rdcinele de sfecl de zahr are effect negate asupra procesului de
cristalizare a zaharozei din soluiile primare i ca rezultat se micoreaz masa zaharului total
obinut. Tot odat coninutul sporit al proteinelor n seminele de gru se manifest benefic:
sporete calitile reologice i organoleptice a pnii i produselor finoase, etc.
n microorganisme, protidele se afl ntr-o proporie de 80 90%.
Sub aspectul compoziiei chimice, protidele sunt substane formate din C, H, O si N, uneori contin
S, P i unele metale (Fe, Mg, Cu, Mn, Zn, Co, etc). Proporia elementelor chimice de baz este
urmtoarea: C ~ 50%, H ~ 7%, O ~23%, N ~ 16%, S ~ 1-3%.
Elementul principal i caracteristic pentru protide este azotul, care se gasete n proporie medie
de 16%. Prin dozarea azotului organic total (N), se poate determina, indirect, cantitatea de
protein brut din materialul de analizat, folosind formula:
Proteina bruta (%) = N (%) x 100/16 = N (%) x 6,25
Unitatea structural de baz a protidelor o reprezint aminoacizii; n consecinta, prin hidroliza
acid, bazic sau enzimatic, orice protid elibereaz aminoacizi.
In functie de numarul aminoacizilor constituieni, ca i a existentei unor compui de alt natur
care pot intra n structura anumitor protide, acestea se clasific astfel:
Aminoacizi
Oligopeptide
Peptide
Protide Polipeptide
Holoproteide (proteine)
Proteide
Heteroproteide

I.2.3.1.AMINOACIZII
Aminoacizii reprezinta monomerii de baz care intra n structura peptidelor i proteinelor, sub
forma unor lanuri polipeptidice, n care gruparea aminic a unui aminoacid se leag peptidic de
gruparea carboxil a altui aminoacid.
Exist 20 de aminoacizi proteinogeni specificai prin codul genetic, prezeni n toate organismele
vii, de la cele mai simple pna la om. Alturi de aceti 20 de aminoacizi, n proteine se mai
ntalnesc ali civa, care rezult, de fapt, n urma modificrilor chimice a celor 20 de aminoacizi,
dup ncorporare n lanurile polipeptidice (ex. hidroxiprolina, hidroxilizina, etc.).
Clasificarea aminoacizilor pate avea la baz diferite criterii. Unul din criterii este numrul
grupelor funcionale amino i carboxil n structura sa molecular. n baza acesui criteriu
aminoacizii se clasific:
aminoacizi monoaminomonocarboxilici glicina, alanina, valina, leucina, izoleucina,
serina, metionina, fenilalanina, tirozina, treonina, cisteina;
aminoacizi monoaminodicarboxilici asparagina, glutamine;
aminoacizi diaminomanoacrboxilici arginina, lizina;
aminoacizi heterociclici prolina, triptofanul, histidina.
. Clasificarea aminoacizilor dup structura lor chimic, care cuprinde toi cei 20 de aminoacizi
proteinogeni, este urmtoarea:

34
Aminoacizi alifatici

n aceast grup sunt cuprini toi aminoacizii n care R este un rest hidrocarbonat alifatic.
a) Aminoacizi monoamino-monocarboxilici (cu caracter neutru):
Glicocolul (glicina, acidul aminoacetic), cunoscut i sub denumirea de zahrul gelatinei a fost
obinut prin hidroliza acid a gelatinei. Este singurul -aminoacid care nu are atom de carbon
asimetric, i deci nu prezint izomerie optic.
Majoritatea organismelor vegetale conin glicocol (0,2-1%), dar exist i proteide vegetale mai
bogate n glicocol, ca de exemplu edestina (2,5-3,8%), ricinina (6,6%) etc. Glicocolul
lipsete complet din zein (porumb) i hordein (orz).
L (-) Alanina (acidul -aminopropionic) este nelipsit din proteidele vegetale i animale, i a fost
identificat la hidroliza proteinelor din soia. Este prezent n cantitate mare n zein (9-10%), iar
n stare liber a fost identificat n alge i n frunze de tutun. Izomerul -alanina a fost pus n
eviden n soia, mere crude, tomate i n structura acidului pantotenic.
L (+) Valina (acidul -aminovalerianic) este regsit n cantiti mici n structura multor proteide.
Bogate n valin sunt seminele de in (12,7%) i de fasole (6,2%). n stare liber a fost
pus n eviden n lucern i germenii de secar.
L (-) Leucina (acidul -aminoizocapronic), descoperit n hidrolizatele de ca, este foarte
rspndit n organismele vegetale, n special n zein (19,25%) i n edestin.
L (+) Izoleucina (acidul -amino--metilvalerianic) este izomera de poziie a leucinei. Prezena
n molecul a doi atomi de carbon asimetrici conduce la existena a patru izomeri optici. Leucina
i izoleucina se transform n timpul fermentaiei alcoolice (prin decarboxilare i dezaminare) n
alcool amilic i alcool izoamilic.

b) Hidroxi-aminoacizi
L (-) Serina (acidul -amino--hidroxipropionic) se gsete n stare liber n seminele germinate,
iar n cantiti mici n numeroase proteide vegetale. n proporie mare se afl n edestina din
cnep i n unele proteide din migdale i din algele marine. Sub form de esteri fosforici intr n
constituia serinfosfatidelor.

35
L (-) Treonina (acidul -amino--hidroxibutiric) nsoete n proteide serina, n cantiti mai mici,
prezentnd proprieti analoage serinei. n proporii mai ridicate se gsete n proteidele din
cereale, soia, cartofi, alge marine. Ea intr n constituia antibioticelor actinomicine. Treonina
posed doi atomi de carbon asimetrici, deci are patru izomeri optici.

c) Tioaminoacizi (aminoacizi cu sulf)

L (+) Cisteina (acidul -amino--tiopropionic) se gsete n toate proteidele vegetale (0,5-4,5%) i
animale. Proteidele din cartofi conin 4-4,4%, iar glutelinele din gru, orez, secar conin 2,7%
cistein. Cisteina se transform uor, prin oxidare, n cistin, disulfura corespunztoare care, fiind
greu solubil, se poate separa. Prin hidrogenare, cistina trece n cistein. Pe baza acestor reacii de
oxido-reducere, sistemul cistein-cistin joac n organism rol de sistem redox, fiind implicat n
procesele de transport de atomi de hidrogen n ciclul respirator. Gruparea reductoare (-SH) din
cistein are rol important n reaciile biocatalitizate de enzimele n structura crora se
regsesc astfel de grupe funcionale.

L (-) Metionina (acidul -amino--metiltiobutiric) este prezent n zein, seminele de tomate, n

proteidele din seminele de cereale. Are rol de agent metilant, prin cedarea grupei metil,
transformndu-se n homocistein.
d) Aminoacizi monoamino-dicarboxilici (cu caracter acid)
Acidul L (+) aspartic (asparagic, acid aminosuccinic) se gsete n toate proteidele vegetale, mai
ales sub forma amidei sale, asparagina. n stare liber, asparagina apare n seva de sparanghel i a
altor plante tinere: mazre, migdale etc.

Acidul L (+) glutamic (acidul -aminoglutaric) este foarte rspndit n proteidele vegetale. Amida

36
sa glutamina, ca i asparagina, servete la biosinteza proteidelor din plante. Glutamina se
ntlnete n stare liber n alge, n fructe i sfecla de zahr, unde prezena ei, ca i a asparaginei,
micoreaz randamentul produciei, deoarece mpiedic cristalizarea zahrului.
e) Aminoacizi diamino-monocarboxilici
L (+) Arginina (acidul -amino--guanidilvalerianic) a fost identificat n conifere, ricin, cartofi
i n hidrolizate proteice. Denumirea provine de la faptul c prezint o reacie caracteristic cu
srurile de argint.
L (+) Ornitina (acidul ,-diaminovalerianic) este rspndit n stare liber n plantele superioare,
dar apare foarte rar n compoziia proteidelor.
L (+) Lizina (acidul ,-diaminocapronic) se gsete aproape n toate proteidele, mai puin n
zein. Mai bogate n lizin sunt seminele necoapte i cele n curs de germinare.

L (-) Citrulina (acid -carbamino--aminovalerianic) se formeaz intermediar n sinteza argininei.

A fost identificat n produii de hidroliz ai cazeinei.
f) Aminoacizi aromatici
L (-) Fenilalanina (acidul -amino--fenilpropionic) este rspndit n plantele tinere de bostan,
bob, lupin i n numeroase proteide (zeina, legumina).
L (-) Tirozina (acidul para-hidroxifenilalanina) este ntlnit mpreun cu fenilalanina n toate
proteidele. Se gsete n proporie de 10% n proteidele de porumb i de 4-5% n proteidele din
smburii de pepene, castravei i bostani.

g) Aminoacizi cu structur heterociclic conin n molecul un heterociclu cu un atom

de azot dintr-un nucleu indolic, imidazolic i pirolic.

L (-) Triptofanul (acidul -amino--indolilpropionic, -indolilalanina) intr n compoziia multor

proteide naturale.
n stare liber se gsete n organele tinere ale plantelor, n fructe, n glutenul de gru, n soia,
semine de dovleac, alge (8,8%). Triptofanul este unul dintre aminoacizii eseniali, lipsa sa din

37
organism conduce la grave tulburri. Este precursor n biosinteza vitaminei PP i promotor al
sintezei pirolului, component al hemoglobinei. Prin decarboxilarea triptofanului se formeaz
triptamina, compus cu activitate biologic.
L (-) Histidina (acid -amino--imidazolilpropionic) este rspndit n proteidele de origine
vegetal i animal. Se gsete n seminele de tomate, n polen i n edestin (4%).
Prin decarboxilare enzimatic trece n histamin.
L (-) Prolina (acidul -pirolidincarboxilic) este un iminoacid, solubil n alcool (spre deosebire de
restul aminoacizilor), proprietate pe care o imprim i proteidelor n care se gsete n procent
mare. Prezint caracter amfoter i este rspndit att n proteinele vegetale (12% n prolaminele din
cereale) ct i n cele animale.

Proprietati generale ale aminoacizilor

Aminoacizii sunt substante incolore, solide, cristalizeaz n forme caracteristice fiecrui

aminoacid, au puncte de topire ridicate, mai mari de 200C0 i se descompun nainte de a se topi.
Aminoacizii se dizolv, ntr-o msur mai mare sau mai mic, n ap, dar sunt greu solubili n
solventii nepolari ca: eter, cloroform, benzen. Sunt usor solubili n soluii diluate de acizi i baze.
Datorit caracterului lor amfoter, aminoacizii se comport n mediul acid (H+) ca baze disociind
sub form de cationi, iar n mediul bazic (HO-) ca acizi disociind sub form de anioni.
In cazul n care catenele laterale ale diferiilor aminoacizi conin i alte grupri ionizabile dect
cele ataate la carbonul , sarcina net a moleculei va reflecta prezena unor asemenea grupri
disociabile. Astfel, datorit prezenei unei grupri COOH adiionale, acizii aspartic i glutamic
se comport ca aminoacizi cu caracter acid; prezena unor grupri bazice suplimentare n
molecula de arginin, lizin i histidin le confer caracterul de aminoacizi bazici; ceilali
aminoacizi pot fi considerai ca neutri.
Datorit capacitaii lor de a disocia ca anioni sau cationi, deci n funcie de sarcina lor electric
net la o anumit valoare de pH, aminoacizii manifest proprietai electroforetice deplasndu-se
sub aciunea unui cmp electric. Astfel, n mediu acid aminoacizii migreaza spre catod, iar n
mediu alcalin spre anod; la pH-ul izoelectric (pHI) amfiionul nu indic nici o deplasare n cmpul
electric, atracia ctre catod sau anod compensndu-se reciproc.

38
Existena amfionului explic utilizarea soluiilor de aminoacizi ca soluii tampon (creeaz i
menin constant un anumit pH la adugarea unor cantiti mici de acizi sau de baze tari):

Punctul izoelectric (pHI) se definete ca pH-ul la care un aminoacid nu migreaza ntr-un cmp
electric: la pHI aminoacizii se afl disociai ca
anioni i cationi n proportii egale, dar solubilitatea lor este redus datorit atraciilor
electrostatice dintre anionii i cationii existeni. Aminoacizii prezint pHI diferite, deoarece
catenele laterale ale unora dintre ei (aminoacizii polifunctionali) conin grupri chimice
suplimentare care ionizeaz. Astfel aminoacizii monoaminodicarboxilici au pHI n zona acid
(pHI = 3,0 3,2), pe cnd aminoacizii diaminodicarboxilici n zona alcalin (pHI = 7,5 11,0);
aminoacizii monoaminomonocarboxilici au pHI n jur de 6,o ntruct soluiile lor sunt slab acide
deoarece gruparea carboxil este mai puternic ionizat dect gruparea amino.

Proprietai chimice ale aminoacizilor

Aminoacizii prezint diverse reacii chimice la care particip att functiile amino i carboxil
comune tuturor aminoacicizilor , ct i gruprile prezente n radicalii de la C.

1. Reacii datorate grupelor funcionale carboxil

39
Reacia de formare a amidelor are o mare importan biochimic, reprezentnd una dintre cile de
r eglare a coninutului de amoniac din organismele vegetale, deoarece o concentraie prea mare de
amoniac devine toxic pentru plante. Prin formarea amidelor, plantele realizeaz blocarea
amoniacului n exces, prin reacia invers, amoniacul fiind la nevoie, pus n libertate.
d) Decarboxilarea aminoacizilor cu formare de amine biogene:

Decarboxilarea aminoacizilor este biocatalizat n organismele vii de enzime din clasa liazelor
(aminoaciddecarboxilaze). Unele dintre aminele biogene rezultate sunt compui toxici, altele sunt
precursori ai unor coenzime. Astfel, -alanina rezultat din acid aspartic este component a
coenzimei A i a acidului pantotenic, din histidin se formeaz histamina, din aminoacizii
diaminomonocarboxilici ornitina i lizina se formeaz heterocicli cu azot (pirol, piridin) prezeni
n structura vitaminelor sau a unor alcaloizi cu rol fiziologic.

2. Reacii ale aminoacizilor datorate grupei funcionale amino

a) Reacia aminoacizilor cu acizii cu formare de sruri.

Aceast reacie a aminoacizilor se datoreaz caracterului bazic (acceptor de protoni, datorit
electronilor neparticipani ai azotului aminic). n funcie de tipul acidului se formeaz sruri
numite: clorhidrai, sulfai, azotai etc. ai aminoacizilor.

40
b) Alchilarea aminoacizilor
Alchilarea aminoacizilor (de exemplu metilarea) cu derivai halogenai, conduce la derivai de
amoniu cuaternar, denumii betaine.

Aceti derivai au o mare importan fiziologic, fiind donatori de grupe metilice. n cazul
glicocolului, metilarea complet conduce la formarea glicocol-betainei (cu structur amfionic),
care se gsete n sfecla de zahr.
c) Acilarea aminoacizilor
Acilarea aminoacizilor decurge prin tratarea aminoacizilor cu cloruri acide sau cu anhidride acide
n mediu bazic i conduce la formarea de N-acilderivai. Astfel, din glicocol i clorur de benzoil
(C6H5-CO-Cl) rezult acidul hipuric (benzoilglicocolul).

d) Condensarea aminoacizilor cu aldehide cu formare de baze Schiff

Aceast reacie prezint importan biochimic deosebit, deoarece reprezint o cale de
biosintez a aminoacizilor (transaminarea cetoacizilor rezultai la biodegradarea aerob a
glucidelor prin ciclul Krebs.

.
e) Dezaminarea aminoacizilor
Dezaminrile aminoacizilor sunt reacii catalizate enzimatic i constau n principiu n eliminarea
grupei amino (sub form de NH3 sau de N2) i conservarea grupei carboxil. Se formeaz
substane aparinnd unor clase diferite de derivai funcionali. Reaciile de dezaminare au loc n
organismele vii vegetale i animale i sunt deosebit de importante n metabolismul aminoacizilor
introdui prin alimentaie sau rezultai n metabolismul proteic.
Dezaminrile aminoacizilor sunt de mai multe tipuri:
Dezaminarea oxidativ, conduce la formarea, pe lng NH 3, a cetoacidului cu acelai numr de
atomi de carbon ca aminoacidul:

Dezaminarea hidrolitic, conduce la obinerea, pe lng amoniac a unui hidroxiacid cu numr de

atomi de carbon egal cu cel al aminoacidului iniial:

Dezaminarea reductiv are ca produs de reacie un acid saturat care pstreaz numrul de atomi
de carbon:

41
 Dezaminarea desaturant (intramolecular) conduce la formarea unui acid nesaturat cu acelai
numr de atomi de carbon

3. Proprieti chimice ale aminoacizilor care implic participarea ambelor grupe funcionale

a) Reacia aminoacizilor cu ionii metalelor (Cu, Ni, Pb, Ca, Mg, etc.) cu formare de compleci de
tip chelatic:

Compuii chelatici sunt combinaii stabile, nedisociabile, frumos colorate, utilizate n chimia
analitic.
b) Reaciile de condensare ale aminoacizilor pot fi de mai multe feluri:
condensarea intermolecular cu formarea de legturi peptidice -CO-NH-, implic eliminarea
apei ntre o grup -COOH a unui aminoacid i grupa NH2 a altui aminoacid. Se formeaz astfel:
di-, tri-, tetra-, ..., polipeptide.
Trebuie precizat n cazul legturii peptidice, caracterul de legtur dubl a legturii covalente C-
N, datorat conjugrii electronilor neparticipani de la atomul de azot cu electronii de tip ai
legturii carbonil (conjugare p-), ceea ce se poate reprezenta prin structuri de rezonan.

Datorit mpiedicrii sterice a rotaiei libere, impus de caracterul parial de legtur dubl C=N,
apare posibilitatea apariiei izomeriei sterice geometrice (cis-trans, sau E-Z), evideniat prin
existena n proteinele naturale doar a izomerului trans (E).

condensarea intermolecular a dou molecule de aminoacizi care implic ambele grupe

funcionale ale acestora, conduce la compui cu ciclu dicetopiperazinic.

condensarea intramolecular implic grupele funcionale -COOH i NH2 ale aceluiai

aminoacid, aflate cel puin, n poziie una fa de alta; se formeaz compui denumii lactame.

4. Proprieti ale aminoacizilor datorate radicalului R

Aminoacizii liberi, peptidele i proteidele prezint i reacii chimice care depind de natura
radicalului R i a grupelor funcionale grefate pe el.
Reacii ale nucleelor aromatice
Acidul azotic concentrat acioneaz asupra nucleului aromatic al aminoacizilor cu sructur
aromatic: triptofan, fenilalanin, tirozin etc. sau al aminoacidului cu structur heterociclic

42
histidin, formnd nitroderivai de culoare galben (reacia xantoproteic de recunoatere a
proteinelor).
Reacii ale grupelor funcionale grefate pe radicalul R
Acest tip de reacii pot fi de exemplu, reacii de formare de legturi hidrofobe n care sunt
implicate catenele hidrocarbonate sau reacii de esterificare a grupelor hidroxil din
hidroxiaminoacizi cu formare de fosfoproteide. n medii puternic bazice grupa -SH a cisteinei i
grupa -OH fenolic a tirozinei pot disocia elibernd protoni.
Grupele funcionale polare din catenele laterale ale aminoacizilor contribuie la formarea de
legturi de hidrogen ntre diferitele pri ale lanului peptidic, stabiliznd molecula proteinei.
Aminoacizi neproteici
In afara aminoacizilor care intra n compoziia proteinelor din plante, animale i microorganisme
au fost izolai mai mult de 150 de aminoacizi care exist fie n stare liber, fie n stare combinat
(n peptide inferioare), dar niciodat n proteine.
Aminoacizi neeseniali si eseniali
n organismul animalelor i omului se sintetizeaz aproximativ jumatate din aminoacizii necesari
sintezei proteinelor. Acetia se numesc aminoacizi neesentiali sau banali (glicina, alanina, serina,
cisteina, tirozina, acidul aspartic, acidul glutamic,prolina). Ceilali aminoacizi (10) nu pot fi
sintetizai de aceste organisme, provin numai din alimente sau suplimente nutriionale i de aceea
se numesc aminoacizi esentiali (indispensabili): arginina, fenilalanina, histidina, izoleucina,
leucina, lizina, metionina, treonina, triptofan, valina.

I.2.3.2.PEPTIDE
Peptidele sunt substante naturale sau sintetice constituite dintr-un numr restrns de aminoacizi
care se condenseaz intermolecular la nivelul gruparii -carboxil a unui aminoacid i a gruprii
- amino a altui aminoacid, cu formare de legturi peptidice. Peptidele pot rezulta din dou, trei,
sau n molecule de aminoacizi. Ceea ce ramane dintr-un aminoacid dup angajarea sa n legatura
peptidica poart denumirea de rest (reziduu) aminoacidic.
Peptidele cuprinzand mai puine resturi aminoacide sunt denumite oligopeptide (dipeptide,
tripeptide, etc.), iar acelea cu un numr mai mare de resturi aminoacide sunt polipeptide.
Polipeptidele cu un numr foarte mare de aminoacizi se numesc peptone.
Capetele moleculei unui peptid sunt diferite, unul are gruparea aminica liber, capat N terminal,
iar celalalt are gruparea carboxil neangajat, este captul C terminal. Resturile de aminoacizi de
la capatele moleculei sunt denumite resturi N terminale si, respectiv, C terminale. nceputul
unui peptid este captul N terminal.n funcie de complexitatea lor structural i respectiv de
masa lor molecular, peptidele reprezint compui intermediari ntre aminoacizi i proteine. Masa
molecular a peptidelor este de ordinul sutelor pna la cateva mii, iar cea a polipeptidelor poate
atinge valori pana la aproximativ 1 x 104
Proprietatile peptidelor
Peptidele sunt substane solide, cristalizate, solubile n ap i insolubile n solveni organici.
Oligopeptidele formeaz cu apa soluii moleculare , iar polipeptidele soluii coloidale . Soluiile
peptidelor nu coaguleaza sub aciunea caldurii. Solubilitatea i tendina de cristalizare a
polipeptidelor scade odat cu cresterea masei moleculare. Peptidele sunt substante cu caracter
amfoter i prezint activitate optic. Sub aspect chimic, ambele grupe de substane dau reacii
asemanatoare aminoacizilor, la nivelul gruprilor aminice i carboxilice libere.

I.2.3..3.PROTEIDE

Proteidele sunt compui cu structur complex, macromolecular, importante pentru organismele

vii att din punct de vedere structural ct i funcional.
n termenul general de proteide, sunt incluse :
- proteidele care hidrolizeaz numai n aminoacizi i care reprezinta deci holoproteidele sau
proteinele propiu-zise;

43
- proteidele care la hidroliza pun n libertate aminoacizi i o componen neproteic (prostetic)
heteroproteidele.
Substante proteice
Substanele proteice formeaz protoplasma i nucleul celulei vii; ele sunt prezente n toate
lichidele fiziologice din organismul viu (sange, lapte, sev) i alctuiesc elementele de susinere,
de rezisten i de protecie mai ales ale organismului animal (coarne, copite, unghii, pr, ln,
pene, solzi de pete, membrane animale, esuturi conjuctive i elastice, cartilagii, tendoane),
stratul aleuronic al semintelor, etc.
Provenite din resturile organismelor animale i vegetale, substanele proteice apar i n sol,
formnd azotul organic al solului, pe contul cruia se hranesc plantele, dup prealabila convertire a
lui la forma amoniacal sau nitric.
Proporia diferitelor elemente chimice n compoziia proteinelor variaza ntre anumite limite.
Elementul chimic cel mai constant i cel mai usor de determinat este azotul; el reprezint n medie
16%; fiecare gram de azot v exprim prin urmare 6,25 g substanta proteic. Deci, multiplicnd
valoarea care exprim cantitatea procentual de azot dintr-o materie organica cu factorul 6,25 se
stabilete coninutul aproximativ n substane proteice totale al acelei materii organice.
Substantele proteice vegetale, cum sunt proteinele cerealelor, au un coninut n azot mai mare de
16 %; din
aceast cauz factorul de multiplicare nu trebuie sa fie 6,25, ci numai 5,7. In organismul animal
proporia substanelor proteice este mai mare dect n cel vegetal. Aceasta proportie difer ns de
la organ la organ i de la o specie la alt specie.
Structura proteinelor
Proteinele au o structura polipeptidica. Grania dintre polipeptidele propriu-zise i proteine este
destul de transparent.. La un anumit grad de complexitate a lanurilor polipeptidice apar nivele
superioare de organizare i calitai noi nentlnite la polipeptidele mai mici. Proteinele, alturi de
acizii nucleici, sunt macromolecule ce exist ntr-o varietate foarte mare. Fiecare tip de celul,
fiecare individ, fiecare specie posed un set distinct de proteine. Se estimeaz c numrul de tipuri
de proteine din ntreaga lume vie este de 10 10 1012 si potenialul de diversitate nu este epuizat.
Chiar proteinele care ndeplinesc functii similare, la specii diferite sunt distincte, cu mase i
proprieti diferite.
Chimia proteinelor este deosebit de complex, aceasta presupunand mai ntai, ntelegerea
principiilor generale de construcie a moleculelor proteice, a modului n care dintr-un numr
limitat de uniti structurale se pot forma infinit de multe proteine i a factorilor care intervin n
realizarea organizrii lor spaiale.
In al doilea rnd, studiul proteinelor necesit abordarea fiecrui tip de protein n parte, stabilirea
pentru fiecare specie molecular a constituiei chimice, a arhitecturii i a funciei (sau functiilor)
pe care le exercit.
Prin urmare, proteinele sunt alctuite din resturi de aminoacizi legate ntre ele prin legaturi
covalente peptidice care formeaz lanuri polipeptidice, care, datorit legturilor disulfidice, de
hidrogen si ionice, precum i datorit interactiunii hidrofobe sunt dispuse n spaiu ntr-o anumit
form, adic au, n condiii date, o anumit conformaie. Conformaia nativ ce ia natere n
condiii fiziologice normale este asigurat de legturile covalente i complementare care confera
structurii moleculei
proteice o anumit rigiditate, compactitate i regularitate.
Structura spaial a moleculei de protein.
Legturile chimice covalente i necovalente din moleculele proteinelor determin configuraia
lanului polipeptidic i a ntregii molecule proteice- conformaia proteinelor.Dup forma
moleculei i specificul structurii spaiale proteinele se clasific n proteine globulare cu form
sferic elipsoidal i proteine fibrilare cu o structur fibrular. Proteinele globulare sunt
structural alctuite din o singur sau ctevai catene care sunt spiralate compact datorit
legturilor covalente polare i nepolare n glomerul. Proteinele fibrilare sunt solubile n ap.
Multe din aceste proteine sunt fermeni. Proteinele fibrilare sunt formate din catene polipeptidice

44
spiralate care sunt dispuse n parallel unite prin legturi chimice covalente i necovalente.
Proteinele fibrilare de regul sunt insolubile n ap , dure i mai uniforeme n coninutul de
aminoacizi. Structural se deosebesc patru forme de proteine:
proteine su structur primar molecula format din radicali de aminoacizi unii prin
legturi peptidice n anumit ordine. Structura primar a moleculei proteice se
caracterizeaz prin existena legturilor peptidice puternic covalente i prin succesiunea
aminoacizilor care este specific fiecrei proteine, care este precs determinat i controlat
genetic.
Proteine cu structur secundar, radicalii aminoacizilor din structur catenei polipeptidice
sunt orientai spaial. Se deosebesc trei tipuri de configurae spaial a lanului
polipeptidic:
1. - spiral(-helix); 2. structur( foae pliat); 3. glomerul haotic. n stuctura
secundar
sunt prezente legturile de hidrogen dintre grupele amine- NH i grupele CO, dispuse parallel
cu axa spiralei i menin lanul n stare spiralat ordonat n jurul i n lungul axei lui
longitudinale.

Conformaia - spiral(-helix) utilizat de Pauling este caracteristic pentru colagene, -cheratine.

. Sensul de orientare a -helixului poate fi spre dreapta sau spre stnga, ns toi aminoacizii
participani n ambele cazuri aparin seriei L, iar resturile R ale aminoacizilor sunt proiectate spre
exteriorul spiralei (-helixului). n cazul L-aminoacizilor din proteinele naturale, rsucirea spre
dreapta a helixului confer structurii mai mult stabilitate dect rsucirea spre stnga. Elicea are
forma unei scri n spiral, n care fiecrei trepte i corespunde un aminoacid. nlimea unei
trepte este de 1,5 i fiecrei spire i corespund 3,6 aminoacizi (trepte), iar distana dintre spire
este de 5,4 . (3,6 1,5). Stabilitatea deosebit a -helixului i deci a proteinelor se datoreaz
legturilor de hidrogen stabilite ntre grupele -C=O ale unei catene i grupele -NH- ale catenei
vecine. Catenele laterale n modelul -helix sunt orientate n afar, putnd reaciona cu moleculele
solventului sau cu alte catene polipeptidice. Natura radicalului -R legat la C influeneaz
formarea -helixului, favoriznd sau nu, rsucirea lanului peptidic. De exemplu: valina,
izoleucina, i treonina, datorit substituenilor voluminoi, nu favorizeaz rsucirea catenei
polipeptidice iar prolina este un ntreruptor al helixului, datorit faptului c neavnd atom de H
la atomul de N nu poate forma legturi de hidrogen.
Conformaia structur( foae pliat) este caracteristic multor proteine fibrilare- cheratine,
proteina fibrilar din ln, pr, etc. Modelul structurilor -pliate (pleated sheets) se bazeaz pe
formarea legturilor de hidrogen ntre grupele -C=O i -NH- de la dou catene polipeptidice, care
pot fi dispuse n dou moduri: conform modelului paralel, caracteristic -keratinei i modelului
antiparalel, caracteristic fibroinei din mtase. n modelul paralel, lanurile peptidice sunt situate
paralel, cu resturile -R orientate n acelai sens, iar n modelul antiparalel, lanurile peptidice sunt
fa n fa (antiparale), cu resturile -R orientate n direcii opuse. Legturile de hidrogen n
aceast structur sunt aproape perpendiculare pe axa lanului peptidic (n contrast cu structura -
helix).
n modelul paralel al structurilor pliate fiecare structur cuprinde catene paralele situate la
intervale de 4,6 , intervale care permit formarea legturilor de hidrogen intercatenare. n cazul -
keratinei, perioada de identitate de-a lungul lanurilor peptidice este de 6,5 , iarn cazul
fibroinei este de 7,2 .

45
 n procesele tehnologice formele structurale - spiral(-helix) i structur( foae pliat) pot
trece una n alta(micorarea mrimii hainelor din ln dup splare n ap fierbinte)
Proteine cu structur teriar structura teriar a proteinelor se formeaz n dependen de
mrime, forma, consecutivitatea i polaritatea radicalilor de aminoacizi dislocai n catena
polipeptidic, deci este dependent de structura primar i secundar a moleculei de protein i
determin organizarea spaial a ei. Structura teriar apare ca rezultat al interaciunii ntre
catenele polipeptidice, este susinut de legturile disulfidice, legturile ionice, interaciunile
hidrofobe i electrostatice din interiorul moleculei proteice:
- legturi de hidrogen (altele dect cele peptidice) ntre grupele OH ale hidroxiaminoacizilor i
restul imidazolic (de exemplu, al histidinei) sau grupa OH fenolic a tirozinei i un rest
carboxilic (-COOH);
- legturi covalente de tip disulfurice stabilite la nivelul grupelor -SH din tioaminoacizii
cistein, metionin;

- legturi fosfodiesterice, stabilite la nivelul grupelor -OH esterificabile ale

hidroxiaminoacizilor (de exemplu, serina) cu acid fosforic:

- legturi ionice ntre resturile carboxilat (-COO-) de la aminoacizii dicarboxilici (acidul

aspartic, acidul glutamic) i gruprile amoniu (NH3+) ale aminoacizilor diaminici (lisin,
arginin);
- legturi apolare prin fore van der Waals (legturi hidrofobe) realizate ntre catenele laterale
ale valinei, leucinei, izoleucinei, fenilalaninei. Legturile hidrofobe apar i acioneaz mai ales n
interiorul moleculelor proteice, minimaliznd interaciile prilor hidrofobe cu apa i
maximaliznd forele van der Waals ntre grupele hidrofobe laterale ale valinei, leucinei,
izoleucinei, fenilalaninei. Legturile hidrofobe apar i acioneaz mai ales n interiorul
moleculelor proteice, minimaliznd interaciile prilor hidrofobe cu apa i maximaliznd forele
van der Waals ntre grupele hidrofobe.
Structura teriar este dependent de succesivitatea radicalilor de aminoacizi n catena
polipeptidic( poriuni spiralate se alterneaz cu poriuni liniare) care sunt dislocai n secvene
ndeprtate spre deosebire de structura secundar care este dependent de succesivitatea
aminoacizilor n secvenele apropiate. Deci, structura teriar indic n ce mod lanul polipeptidic,
rsucit total sau parial, este aezat n spaiu.Structura teriar este e o structur tridimensional a
moleculei proteice.
Structura cuaternar este prezent numai la proteinele oligomere care posed mai multe

46
catene polipeptidice i reprezint aezarea spaial a subunitilor(protomeri) legate prin legturi
necovalente ntr-o molecul proteic unic ce are caracteristici specifice sub aspect structural i
funcional. Procesul de asamblare a moleculei proteice n stuctur cuaternar din protomeri se
caracterizeaz prin exactitate: suprafeele de contact la un protomer cu precizie corespund
suprafeelor de contact la alt protomer n aa fel c R-grupele ionice sauR- grupele care pot forma
legturi de hydrogen sau hidrofobe coencid. Suprafeele de contact date sunt numite
complementare i corespund una alteia ca cheia n lact, deaceea uniri greite de protomeri n
molecula oligomer proteic sunt inposibile.
Pratic, toate procesele biochimice n organismele vii inclusive i procesele fermentative, procesele
de transportare a compuilor chimici prin membranele biologice i alte procese care decurg cu
participarea meleculelor de proten au n baz interaciunile complimentare.

Denaturarea proteinelor.
Conformatiile native ale proteinelor globulare, rezultate prin impachetarea specific a lanurilor
polipeptidice i asocierea subuniilor n proteinele oligomere sunt extrem de fragile, ele sunt uor
perturbate sub aciunea unei multitudini de ageni care afecteaz interaciunile necovalente din
cuprinsul moleculei. Modificarea conformaiei native a unei proteine poart denumirea de
denaturare si agenii care o provoac sunt ageni denaturani.
Denaturarea proteinei este o modificare a structurii n interiorul moleculei proteice fr de
ruperea legturilor peptidice i de modificarea concecutivitii radicalilor de aminoacizi.
n rezultatul denaturrii n molecula proteic se produc schimbri n structura cuaternar, teriar
i secundar formate prin legturi necovalente. Proteina i pierde activitatea biologic totalmente
sau parial reversibil sau ireveribil n dependen de intensitatea i durata timpului de aciune a
ageniilor de denaturare. Deci n cursul denaturrii unei proteine nu sunt rupte legaturile peptidice,
nu se elibereaza aminoacizi.
Denaturarea proteinelor are loc sub aciunea unor agenti denaturani care pot fi de natur fizic
sau chimic. Denaturanii fizici sunt: ncalzirea (la temperaturi mai mari de 50o 60 oC),
creterea presiunii, congelarea, radiatiile ionizante, ultrasunetele, etc.; chimici ionii de H sau
OH (de obicei la pH mai mic de 4 i mai mare de 10 are loc denaturarea), solvenii organici
(acetona, alcool), ureea, srurile metalelor grele, etc. Proteinele se denatureaz i sub influena
detergenilor, nsa n acest caz, de cele mai multe ori proteina denaturat rmne n stare solubila.
Cea mai caracteristic modificare a proteinei la denaturare este pierderea solubilitii ei n ap, n
soluii de sruri sau n soluii alcoolice..
Viteza i gradul de denaturare a proteinelor la nclzire depind de temperatura nclzirii i de
durata ei; denaturarea este cu atat mai profunda cu ct temperatura este mai ridicat i cu ct durata
nclzirii este mai mare. n afar de aceasta, gradul i viteza denaturrii proteinei depind i de
umiditatea ei: denaturarea soluiei apoase a proteinei se produce mult mai repede dect
denaturarea aceleai proteine n stare uscat sau de gel.
Ca agenti fizici de denaturare a proteinei este presiunea nalt i radiaia:-, -, -, ultrasunetul,
etc.
Din agenii chimici de denaturare sunt srurile metalelor grele sruri de plumb, sriri de cupru,
sruri de mercur, sruei de plumb, etc., care intervin ca destabilizatori a legturilor chimice din
interiorul moleculei proteice.
Aa dar, mpreuna cu modificarea solubilitii i a capacitii proteinei de a absorbi apa, la
denaturare se mai produc o serie de alte transformri care se manifest prin creterea reactivitii
unor grupri (de exemplu, - SH), prin creterea accesibilitatii proteinelor la enzime ca urmare a
"afnrii" structurilor moleculare , prin variaia vscozitii soluiilor proteice, prin variaia formei
moleculei proteice.
Denaturarea proteinelor are o mare nsemntate n procesele tehnologice de prelucrare i obinere
a produselor alimentare- la coacerea pnii, uscarea macaroanelor, legumelor i fructelor, la
conservarea i prlucrarea culinar a produselor alimentare. Denaturarea proteinei favorizeaz

47
acsesibilitatea aciunii fermenilor proteolitici, sporete reactivitatea grupelor funcionale din
molecula proteic, etc.

Proprietatile proteinelor
Proteinele se caracterizeaza printr-un ansamblu de proprieti fizico chimice, chimice i
biochimice. Cercetarea proprietatilor proteinelor n scopul caracterizrii lor impune existenta
acestora n stare pur, ceea ce reclama extractia, izolarea i purificarea lor prin procedee i tehnici
laborioase i de mare finete.

Proprietati fizico chimice

Proprietatile fizico chimice ale proteinelor sunt determinate de structura moleculara, de
gruparilelibere polare de la suprafaa moleculei, de legturile intra i intercatenare, de natura
radicalilor nepolari, etc. , avand un rol nsemnat n activitatea biologica a proteinelor. Proteinele
izolate din diferite surse sunt substane solide, n general amorfe, care prin purificare avansat pot
fi obinute n stare cristalin.
Solubilitatea proteinelor n ap este foarte diferit: proteinele globulare sunt mai mult sau mai
puin solubile, pe cnd cele fibrilare sunt insolubile. Solubilitatea n ap depinde de mai muli
factori: natura, numrul i aezarea n caten a aminoacizilor care compun macromolecula, de
existena grupelor funcionale hidrofile (carboxil, hidroxil), de pH i de concentraia n sruri a
soluiei. Prezena grupelor funcionale polare (-OH, -NH2, -COOH,-SH) favorizeaz dizolvarea n
ap, deoarece moleculele polare ale apei sunt atrase electrostatic de grupele funcionale polare
ale proteinei, ceea ce duce la legarea moleculelor solvatului de moleculele solventului, adic la
fenomenul de solvatare (hidratare n cazul apei) indispensabil dizolvrii. Natura solventului are
un rol mare n procesul de solubilitate a proteinelor. Solvenii organici produc o scdere a
constantei dielectrice a mediului apos i n consecin, fenomenul de hidratare se reduce odat cu
solubilitatea. O cantitate prea mare de solvent organic poate produce pierderea sarcinilor electrice
i o deshidratare a proteinei care poate produce denaturarea ei (modificarea structurii i
proprietilor iniiale). Solubilitatea proteinelor este influenat i de pH-ul mediului. La pH
izoelectric, moleculele proteinelor devin perfect neutre, nu mai leag moleculele polare ale apei n
jurul lor, n consecin, nu mai are loc fenomenul de hidratare i dizolvare. La pHi, solubilitatea
proteinei devine minim i din aceast cauz proteina precipit uor, particulele proteice gsindu-
se sub form de amfioni. Prezena ionilor de semn contrar influeneaz solubilitatea proteinelor,
deoarece macromoleculele posed la suprafa grupri ionizate i rein selectiv diferite substraturi
cu molecule mici. Masa molecular a proteinelor variaz de la cteva mii la cteva milioane, n
funcie de numrul catenelor polipeptidice i a aminoacizilor componeni.
Determinarea masei moleculare a proteinelor este dificil deoarece ele formeaz prin dizolvare
soluii coloidale, astfel c nu pot fi aplicate metodele obinuite de determinare a masei
moleculare, ci metode speciale.
Starea coloidal a proteinelor n soluie le confer proprietile caracteristice sistemelor coloidale:
presiune osmotic mic, putere de difuziune redus, ultrafiltrare, efectul Tyndall etc.
Din cauza dimensiunilor mari ale macromoleculelor, proteinele nu difuzeaz prin membrane ale
cror pori sunt de ordinul milimicronilor (membrane de celofan, pergament, colodiu etc.),
proprietate pe care se bazeaz separarea lor de srurile prezente n soluie i ai cror ioni trec
prin membranele de dializ.
Soluiile proteice pot forma geluri n care proteina i solventul formeaz o mas omogen, cu
particulariti specifice substanelor solide. Fenomenul este important pentru realizarea reelei
tridimensionale a scheletului protoplasmei, care este insolubil n ap, pe care o reine datorit
procesului de imbibiie. Imbibiia gelului, nsoit de creterea considerabil a volumului este
utilizat n industria alimentar (gelifierea alimentelor prin adugare de gelatin, imbibiia
proteinelor din fin la prepararea aluatului etc.).
Precipitarea proteinelor poate fi: reversibil, n prezena soluiilor concentrate de electrolii tari
(sruri ale metalelor alcaline, alcalino-pmntoase, (NH4)2SO4 sau a solvenilor miscibili cu apa

48
(alcool, aceton). Precipitarea reversibil se explic prin fenomenul de salifiere, care const n
deshidratarea parial a proteinelor, datorit competiiei pentru moleculele de ap dintre ionii
electroliilor folosii la precipitare i grupele polare sau ionice ale proteinelor.
Macromoleculele proteice deshidratate parial, se aglomereaz i precipit. La adugarea unui
exces de ap, precipitatul se dizolv, ceea ce dovedete c la precipitarea reversibil, proteinele
sufer unele modificri fizico-chimice, dar nu se produce denaturarea structurilor moleculare.
Precipitarea ireversibil se produce n prezena srurilor metalelor grele (Cu, Pb, Hg, Fe, Ni etc.),
a acizilor tari (HCl, HNO3, H2SO4), a bazelor alcaline (NaOH, KOH), a acidului picric, sau cu unii
acizi anorganici compleci (acid fosfomolibdenic, acid fosfowolframic etc.). Ea mai poate avea
loc la nclzire puternic (coagulare), sub aciunea razelor X, UV, etc. La ncetarea aciunii
agenilor precipitani, proteinele nu revin la forma iniial, deoarece structura spaial a
proteinelor (secundar, teriar) sufer o depliere, o dezorganizare, care ns nu afecteaz i
structura primar. Precipitarea ireversibil a proteinelor este nsoit de transformri chimice mai
profunde - denaturarea proteinelor, etc..
Un proces de precipitare este i coacervarea, proces lent de separare a coloizilor din soluie, ca
urmare a modificrilor lente ale condiiilor soluiei coloidale proteice.
Caracterul amfoter al proteinelor se datoreaz prezenei n molecula lor a gruprilor acide (-
COOH) sau bazice (-NH2) libere ale resturilor aminoacizilor dicarboxilici sau diaminici din
constituia proteinelor. Caracterul amfoter al proteinelor este influenat i de resturile unor
aminoacizi cu grupri ionizabile (-OH din tiroxin, resturile bazice ale histidinei, argininei).
Datorit sarcinilor electrice, proteinele migreaz n cmp electric spre anod n soluie bazic i spre
catod n soluie acid. Fenomenul st la baza separrii i purificrii proteinelor prin metoda
numit electroforez.
Proteinele prezint activitate optic, datorit att aminoacizilor constitueni care conin atomi de
carbon asimetrici, ct i asimetriei ntregului agregat macromolecular. Orice modificare a structurii
proteinei este nsoit de schimbarea rotaiei specifice, care indic denaturarea proteinei.
Proteinele sunt substante amorfe, dar se pot obtine i n stare cristalin (hemoglobina, albumina
din serul sanguin, albumina din lapte, i unele enzime ca pepsina, catalaza etc.).

Proprietati chimice
Proprietile fizice i chimice generale ale proteinelor sunt determinate de structura molecular,
natura legturilor intra- i intermoleculare, natura grupelor funcionale. Transformrile chimice
ale proteinelor sunt importante pentru a stabili structura i identitatea acestora prin metode
analitice, pentru a identifica situsul catalic sau modul de fragmentare sub aciunea enzimelor i
posibilitile de imobilizare i mai cu seam pentru a prevedea modificrile ce pot avea loc la
procesarea alimentelor.
Proteinele prezint (asemntor aminoacizilor) reacii chimice corespunztoare grupelor
funcionale: -NH2 i -COOH libere, precum i reacii al radicalilor -R pe care i conin.
Transformrile chimice ale proteinelor pot fi grupate n: 1. reacii chimice ale grupelor
funcionale; 2. reacii enzimatice; 3. reacii la procesarea alimentelor. Sunt caracteristice de
asemenea o serie de reacii de culoare, care servesc la identificarea lor (reacia biuretului, reacia
xantoproteic, reaciile: Millon, Liebermann, Sakaguchi etc.).
Hidroliza. Proteinele formeaza edificii moleculare foarte labile. Sub actiune catalitica a acizilor,
bazelor , a unor enzime specifice, ca si sub actiunea unor microorganisme, proteinele sufera un
proces de degradare hidrolitica, din care rezulta ntotdeauna un amestec din mai multi aminoacizi.
Cand ntreg edificiul proteic este degradat pn la cele mai mici uniti moleculare, ce nu mai sunt
hidrolizabile, - pn la aminoacizi - hidroliza este total; cnd nsa edificiul proteic este scindat n
fractiuni intermediare, care sunt hidrolizabile la rndul lor mai departe, hidroliza este parial..
Hidroliza enzimatica a proteinelor are loc treptat pn la aminoacizi, sub aciunea unor categorii
de enzime proteolitice.

Proprietati biochimice si imunologice

49
Organismele vii prezint proprietatea specific de a putea sintetiza proteine proprii din
aminoacizii preluai prin alimentaie sau rezultai la hidroliza enzimatic a proteinelor alimentare.
Proteinele au proprietatea de a fi organ-specifice, deoarece fiecare organ al aceleiai plante sau al
aceluiai animal conine proteine specifice, diferite de proteinele altor organe ale aceluiai individ.
Proteinele sunt totodat i specie-specifice, deoarece acelai organ de la diferite specii, animale
sau vegetale, conine proteine specifice, diferite de ale aceluiai organ al unui individ din alt
specie.
Specificitatea proteinelor se manifest i prin proprietile lor imunologice: nocularea unei
proteine strine n organismul unui animal provoac apariia n serul acestuia a unei substane
capabile s precipite numai proteina care a fost noculat. Substanele noculate se numesc
antigeni i pot fi: proteine, poliglucide, asociaii complexe glucide-lipide-poliprotide, care sunt
strine pentru organismul n care au ptruns i declaneaz n consecin biosinteza unor proteine
specifice de aprare, denumite anticorpi. Antigenul reacioneaz cu anticorpii formai,
determinnd reacia antigen-anticorp, prin care este anihilat aciunea nociv a antigenului. Ca
antigeni, pe lng proteinele ca atare, mai pot fi si asociatii complexe formate ntre glucide, lipide,
polipeptide , bacterii , virusuri. Formarea anticorpilor coincide cu instalarea n organism a unei
rezistene specifice (imunitate) fa de agentul patogen. Anticorpii sau imunoglobulinele sunt
substante de natura proteica cu rol de aparare, a caror biosinteza este declansata de catre antigen si
care poseda capacitatea specifica de a reactiona cu antigenul care a provocat formarea lor.
Reaciile imunologice stau la baza preparrii i utilizrii serurilor i vaccinurilor n vederea
imunizrii organismelor contra infeciilor microbiene.

Clasificarea proteinelor
La baza clasificrii proteinelor stau de obicei doua criterii: forma particulelor (globulare i
fibrilare) i constituia chimica. Primul criteriu nu este ntotdeauna suficient pentru o difereniere
complet a proteinelor, deaceea este utilizat frecvent criteriul structurii chimice. Deoarece forma
particulelor nu reprezint un criteriu suficient de difereniere, iar structura majoritii proteinelor
nu este elucidat complet, clasificarea lor se face dup mai multe criterii: complexitatea
structurii, mrimea masei moleculare, unele proprieti fizico-chimice i proveniena proteinelor.
Astfel, proteinele pot fi clasificate n grupe neomogene, care reprezint de fapt amestecuri de
holoproteide cu proprieti asemntoare.
Dupa solubilitate, caracterul chimic i proprietatile biologice, proteinele globulare se clasific:
1. Albumine caracter foarte slab acid, origine vegetal;
2. Globuline caracter slab acid. origine animal;
3. Prolamine caracter acid, origine vegetal;
4. Gluteline - caracter acid, origine vegetal;
5. Histone - caracter slab bazic, origine vegetl;
6. Protamine - caracter foarte basic, orgine animal;
7. Proteinoide (colagene si keratine) origine animal.
Albumine. Albuminele sunt proteine globulare care se gasesc n toate tesuturile animale si
vegetale. Albuminele sunt caracterizate printr-o mare solubilitate n ap i uurina de a fi
precipitate cu o soluie saturat de electrolii (sulfat de amoniu). Au mas molecular mic i
caracter slab acid. Prin nclzire la 70 0C coaguleaz ireversibil. Deoarece albuminele sunt
asociate cu globulinele, de care se separ pe baza diferenei de solubilitate, ele se ntlnesc
mpreun n proteine. Albuminele sunt rspndite n toate organele plantelor, mai frecvent n
semine. Cele mai cunoscute sunt: leucozina (n gru, secar, ovz), legumelina (n mazre, linte,
soia), ricinina (semine de ricin), faseolina (n fasole). Albuminele care conin aminoacizi eseniali
au valoare nutritiv deosebit. Ele conin aminoacizi cu sulf, dar puin glicocol. Se cunosc i
albumine toxice, de exemplu: crotina din seminele de Croton tiglium i folina din ciupercile
otrvitoare, albumina din ricin, care au proprietatea de a aglutina globulele roii. Albuminele sunt
prezente i n plasma sanguin (serumalbumina), lapte (lactalbumina), albuul de ou
(ovalbumina) etc.

50
 Sunt substane cu caracter slab acid sau neutru, solubile n ap i n soluii diluate de electroliti.
Cu apa formeaza soluii coloidale, din care albuminele precipit sub aciunea unor solutii
concentrate de sulfat de amoniu, clorura de sodiu, sulfat de magneziu, etc. , iar prin ncalzire (60
70oC) coaguleaza. Spuma alb care apare la fierberea legumelor i fructelor sau care se formeaz
la suprafaa laptelui fiert sunt albumine coagulate datorit temperaturii ridicate.
Unele albumine vegetale ca ricina, falina din Amanitha phalloides,
crotina din seminele de croton, etc. sunt substante toxice i poart numele generic de
toxalbumine. Ele au proprietatea de a aglutina globulele rosii din sange. Ricina introdusa n
sangele unui iepure, ntr-o concentratie foarte mica , de 0,3 10-3 miligrame, produce moartea
animalului. Albuminele toxice se comport ca pseudoanticorpi.
Albuminele se gasesc n plante n stare liber, sau n asociere cu globulinele i cu poliglucidele.
Globuline.
Globulinele formeaz mpreun cu albuminele masa principal a protoplasmei celulare.
Globulinele sunt cele mai raspandite proteine globulare din organismele vegetale si animale. Sunt
insolubile n ap, dar se dizolva cu usurin n soluii diluate de saruri (NaCl, Na2SO4, etc.).n
Precipit uor cu soluie de sulfat de amoniu 50%. Prezena n structura lor a acidului aspartic i
glutamic le imprim caracter acid. n regnul vegetal, 50% din totalul proteinelor l constituie
globulinele din seminele de leguminoase i oleaginoase, cu rol de substane de rezerv pentru
aceste plante. Din seminele de legume au fost izolate: faseolina (din fasolea alb), glicina (din
soia), legumina (din mazre i linte). n seminele plantelor oleaginoase se gsesc: edestina (n
cnep), amandina (n migdale), corilina (n alune) etc. Globuline se mai ntlnesc n cartofi,
spanac i tomate.
Globulinele sunt cele mai raspandite proteine din organismul animal. mpreun cu albuminele
formeaz proteinele protoplasmei celulei. Astfel n plasma sanguin se gasesc serumglobulina si
fibrinogenul; n lapte lactoglubulina; n ou ovoglobulina; n muschi proteina contractil care
se numeste miozina. n starile infecioase se inregistre o cretere a cantitii de globuline din
snge ca urmare a formrii compuilor de aprare (raspunsul imun) anticorpi n compoziia
crora intra imunoglobulina (Ig).
Prolamine.
Prolaminele sau gliadinele se gsesc numai n regnul vegetal( preponderant n ceriale) i conin
cantiti mari de prolin i acid glutamic, care le imprim caracter acid. Au valoare alimentar
redus, deoarece sunt srace n triptofan i lizin. Reprezentani ai prolaminelor sunt: zeina (din
porumb), hordeina (din orz) i avenina (din ovz). Datorit coninutului redus n triptofan i lisin,
folosirea porumbului ca aliment unic, conduce n organism la grave tulburri.
Prolaminele sunt insolubile n ap i soluii de sruri, ns sunt solubile n alcool etilic 70%.
Datorit acestei solubilitai, prolaminele se pot separa de celelalte proteine. Se mai pot dizolva n
alcool metilic, alcool propilic si glicerol. Prolaminele nu coaguleaz sub aciunea cldurii.
Gluteline.

Glutelinele sunt rspndite n seminele cerealelor i n prile verzi ale plantelor. Glutelinele sunt
ca i gliadinele proteine de origine vegetal .Sunt insolubile n ap i n alcool, dar se dizolv n
soluii diluate de baze sau de acizi. Glutelinele conin acid glutamic i prezint caracter acid.
Glutelinele au o valoare alimentar mai mare dect prolaminele deoarece conin ntr-o proporie
mai mare diferii aminoacizi eseniali. n glutenina porumbului lizina se afl n proporie de
aproximativ 3%, n timp ce n zeina lipsestecomplet. Amestecul format din glutenin i gliadin,
care se izoleaz din faina de grau poart denumirea de gluten. Glutenul conine n medie dou
treimi ap i o treime substan uscat. Glutenul din faina de grau contine aproximativ 40 50%
gliadin, 30 40% glutelin, 6 10% globulin, 3 5% albumin, 2 3% glucide solubile, 6
7% amidon, 1 2% celuloz, 2 3% lipide, 1 1,5% cenus. Proteinele din gluten, prin puntile
lor - S S confer fainii de gru proprietatea de a da cu ap un aluat elastic care reine ntr-un
mod caracteristic bioxidul de carbon format n timpul dospirii (n timpul fermentrii alcoolice
partiale) i n timpul coacerii, dnd pinii o structur poroas i un volum corespunzator.

51
 Dintre gluteline sunt importante: glutenina (din seminele de gru) i orizenina (din boabele de
orez).

Histonele
Histonele sunt rspndite preponderent n regnul animal i mai puin n regnul vegetal. Histonele
formeaz o familie de proteine animale, care n organism nu se gasesc n stare liber, ci conjugate
mai ales ca cromoproteide i nucleoproteide. Astfel, ele se gasesc mai ales n nucleele celulelor, n
sperm, n celulele timusului, n nucleul globulelor rosii ale pasrilor, n snge, etc. n vegetale nu
au fost identificate histone tipice, dar existena n regnul vegetal a unor proteine nrudite cu
histonele este sigura. Histonele conin cantiti mari de arginin i de histidin, aminoacizi care le
imprim caracter bazic.
Protamine.
Protaminele sunt de origine animal, nu coaguleaza prin ncalzire,fiind considerate cele mai
simple proteine, cu coninut sporit de arginin. Au o solubilitate mare n ap, datorit greutii
moleculare mici (2000 3000) i n structura lor lipsete sulful. Protaminele spre deosebire de
histone nu sunt degradate hidrolitic de pepsin i de alte enzime proteolitice. Protaminele au fost
izolate din nucleul celulelor spermale (din nucleul spermatozoizilor), din pete, unde se gasesc
combinate cu acizii nucleici, formnd astfel nucleoproteide. Protaminele nu au fost gsite n
organismele vegetale.
Proteinoide (scleroproteine)
Proteinele fibrilare (scleroproteine) au aspect filiform, fiind compuse din catene polipeptidice
individuale lungi, sub form de filamente, unite lateral prin legturi ncruciate, formnd o
structur stabil. Proteinoidele sunt proteine de tip fibrilar care exercita n organismul animal un
rol plastic, de susinere, protecie i rezisten mecanic. n general, ele intra n constituia
tesuturilor conjuctive, de susinere i epidermice
Sunt insolubile n ap i constituie substane de schelet i de protecie. Prezint o mare rezisten
la aciunea hidrolizant a factorilor chimici i a enzimelor. Se gsesc preponderent n organismele
animale i sunt reprezentate prin:
colagene - n esutul conjunctiv, piele, tendoane, cartilagii, ligamente;
keratine - proteine constituente ale epidermei, prului, penelor i formaiilor cornoase (unghii,
coarne, copite);
miosina - proteina din muchi;
elastine - participante la structura fibrelor elastice din artere i tendoane;
fibrinogenul - constituie 4% din proteinele plasmei sanguine cu rol esenial n coagularea
sngelui;
fibroina - proteina din mtasea produs de viermii de mtase.
n plante s-au identificat proteine fibrilare n stratul aleuronic al seminelor.

I.2.3.4.HETEROPROTEIDE
Heteroproteidele (proteide sau proteine conjugate) sunt poliprotide superioare care la hidroliz
total pun n libertate o component proteic i o component neproteic (prostetic).
Deci, proteinele sunt apte de a lega o varietate de compui chimici cu mas molecular
foartediferit, formand ansambluri moleculare heterogene ca structur. Proteinele conjugate
reprezint asocierea prin legturi covalente i necovalente a unei componente proteice i a unei
componente neproteice, de natura chimica diversa.
Clasificarea heteroproteidelor se face n funcie de natura gruprii prostetice astfel:
glicoproteide (componena prostetic este o glucid);
lipidoproteide (componena prostetic este o lipid);
fosfoproteide (componena prostetic este acidul fosforic);
cromoproteide (componena prostetic este un colorant);
metalproteide (componena prostetic este un metal);
nucleoproteide (componena prostetic este un acid nucleic).

52
n organismul animal se gasesc toate aceste grupe de proteide; n organismul vegetal nu au fost
gasite fosfoproteidele i nici glicoproteidele, cu excepia polenului de porumb.
Caracteristic proteidelor este faptul c prin degradare hidrolitic gruparea prostetic se elimin
nainte ca molecula proteinic s fie scindat la aminoacizi; aceste fapte ne arat c legatura dintre
gruparea prostetic i protein este mai slab dect legatura peptidic, ceea ce este n concordant
cu faptul c srurile, esterii, ca i acetalii sunt mai uor hidrolizabili dect amidele.
Glicoproteide
Glicoproteide (mucoproteide)
Sunt heteroproteide care au drept grupare prostetic monoglucide (glucozamina, galactoza,
xiloza, ramnoza, acizi uronici) i poliglucide (acizi poliuronici). Se clasific, n funcie de raportul
protein/glucid n:
glicoproteide propriu-zise, n care componenta de baz este proteina, iar componentele glucidice
sunt sub 4%. Din aceast clas fac parte albuminele din ou i din ser i unele globuline din ser
care conin glucide.
mucoproteide (mucoide), n care predomin glucidele (peste 4%). Sunt proteide caracteristice
mediului animal, dintre care cele mai importante sunt: antigenele de grup sanguin, glicoproteidele
cu rol hormonal, glicoproteidele din membranele celulare etc.
Glicoproteidele au o larga raspandire n organismul animal, fiind distribuite n diverse tesuturi, n
plasma, n secretia mucoaselor, n saliva; de asemenea, se gasesc asociate cu unele enzime i
hormoni. Dupa felul gruparii prostetice, glicoproteidele pot avea caracter acid sau neutru. Cele
mai importante glicoproteide cu caracter acid sunt mucinele, mucoidele i condroidele. Mucinele
protejeaza mucoasele tractului intestinal de aciunea nociva a unor compui chimici sau agenti
mecanici; mucidele intra n constituia cartilagiilor, oaselor (osteomucoide), a tendoanelor i
ligamentelor. In sange se gasesc glicoproteide neutre, care determin specificitatea grupelor
sanguine. Ele contin glucozamin, galactozamin, galactoz si fucoz. In seminte si alte organe
vegetale se gasesc proteine care produc aglutinarea eritrocitelor. Aceste proteine se numesc
fitohemoglutinine sau lectine i reprezint nite glicoproteide . Cantitati mai mari de lectine se
gsesc n leguminoase (soia, fasole, mazre) i n seminele de ricin. Sunt toxice cnd sunt
injectate animalelor i devin inhibitori ai creterii cnd sunt ntroduse n hrana.
Fosfoproteide
Fosfoproteidele sunt heteroproteide care au drept component prostetic acidul fosforic esterificat
cu grupele -OH din hidroxiaminoacizi (serina, treonina). Restul fosforic este de obicei
neutralizat i se gsete sub forma srii de K sau de Ca. Fosfoproteidele joac un rol important n
organismele tinere vegetale i animale. Sunt rspndite n special n lapte i ou, sub form de
cazein (45% din proteinele laptelui uman i 80% din cele ale laptelui de vac) i ovovitelin
(0,9% coninutul de fosfor n glbenuul de ou). Cazeina nu coaguleaz la cald, (ceea ce permite
fierberea laptelui), ci numai la pH acid, cnd este pus n libertate radicalul fosforic. Sub aciunea
acizilor precipit; precipit ireversibil i sub aciunea enzimelor specifice numite renine sau
chimizine (cheagul) i pepsin, care sunt prezente n sucul gastric al animalelor tinere. Fenomenul
branzirii laptelui are la baza precipitarea caseinei (caseogenului) din lapte cu ajutorul acizilor sau

enzimelor.
Fosfoproteidele sunt substante insolubile n ap, solubile n alcalii diluate, formnd sruri, de unde

53
precipit prin acidulare. Sub aciunea alcaliilor diluate, la cald, fosfoproteidele se hidrolizeaza
usor, eliminand gruparea fosforica..
Lipoproteide
Sunt heteroproteide care conin drept grupare prostetic lipide (gliceride, cefaline, lecitine) i acizi
grai. Sunt rspndite n organismele vii, animale i vegetale, mai ales n esuturile cu activitate
fiziologic intens (nucleu, mitocondrii, cloroplaste). Complexele lipoproteice au caracter
macromolecular i intr n constituia unor structuri subcelulare (membrane celulare, mitocondrii).
Dintre cele mai importante fiziologic se pot aminti: lipoproteidele din lapte (cu rol
energetic), lipoproteidele din ou (cu rol n dezvoltarea embrionului), lipoproteidele plasmatice i
membranare care asigur transportul substanelor liposolubile (vitamine, hormoni, medicamente).
n lipoproteidele din boabele de soia, componenta lipidic este legat de resturi de acid fosforic i
de arginina din proteid. Uneori, lipoproteidele din fina de porumb, din soia i din morcov sunt
impurificate cu xantofile i caroteni.
In ap lipoproteidele formeaz soluii coloide i sub aceast form ele sunt transportate n diferite
organe.
Cromoproteide
Cromoproteidele sunt heteroproteide a cror grupare prostetic este o substan colorat
(pigment). Sunt rspndite n toate organismele vegetale i animale, unde ndeplinesc roluri
complexe. Se clasific n funcie de gruparea prostetic i de funcia biologic pe care o
ndeplinesc n dou mari clase: cromoproteide porfirinice (cu structur tetrapirolic) i
cromoproteide neporfirinice.
Cromoproteide porfirinice
Cromoproteidele porfirinice sunt cele mai rspndite dintre cromoproteide. Componena prostetic
este un inel porfirinic, format din patru nuclee pirolice, legate prin puni metinice (=CH-).
Structura porfirinic rezult prin substituirea atomilor de hidrogen de la atomii de carbon din
poziiile 1-8, cu diferii radicali.
Protoporfirina, component a hemoglobinelor, cea mai rspndit dintre cromoproteidele
porfirinice, se caracterizeaz prin prezena urmtorilor radicali:
metil (CH3) la: C1, C3, C5, C8;
vinil (-CH=CH2) la: C2, C4;
propionil (-CH2 CH2-COOH) la: C6, C7.
n structura porfirinic pot exista i metale, cum ar fi: Mg, Fe, Cu, Zn etc.
Cromoproteidele se deosebesc ntre ele prin: natura componentei proteice;
natura radicalilor grefai pe nucleul porfirinic.
Structura porfirinic reprezint o grupare prostetic comun unei serii de heteroproteide cu funcii
biologice foarte importante, cum ar fi: cloroglobinele, hemoglobinele, citocromii, catalaza,
peroxidaza, fitocromul etc.

a) Cromoproteide porfirinice fr rol respirator

Cloroplastinele (cloroglobinele) sunt cromoproteide prezente n toate celulele i esuturile
plantelor verzi. Sunt localizate n cloroplaste i au drept component proteic globina plastina, i

54
ca grupare prostetic pigmentul clorofila, care imprim culoarea verde esuturilor plantelor. Cele
dou componente (proteina i gruparea prostetic) se separ uor prin uscarea frunzelor i
extracia pigmentului colorat cu eter sau alcool etilic. Cloroplastele celulare mai conin n afar de
clorofil i carotenoide, lipide, acizi nucleici, microelemente.
Clorofilele, pigmenii colorai ai frunzelor verzi, au o structur magnezio-porfirinic, n care
atomul central magneziul este legat prin dou legturi covalente i dou legturi coordinative de
atomii de azot ai nucleelor pirolice. Clorofilele i b, au fost separate de savantul vet (1906) de
pigmenii galbeni carotenoidici (carotina i xantofila) care Ie nsoesc, prin metode
cromatografice. Coninutul n clorofile al frunzelor verzi este de 0,1-0,3%; n majoritatea
plantelor, cele dou clorofile se gsesc n raportul 3/1 n cloroplastele celulelor. Proporia celor
dou clorofile variaz de la o specie la alta i de la un anotimp la altul.
n plantele superioare se gsesc clorofila i clorofila b, iar n alge i bacterii sunt rspndite i
clorofilele c i d.
Clorofila este cel mai important pigment de pe planet, deoarece este implicat n transformarea
energiei luminoase n energie chimic.
Clorofila are o structur porfirinic, pe care sunt grefai:
patru radicali metil n poziiile: C1, C2, C5, C8;
o grup vinil la C2;
un radical etil la C4;
un rest de acid propionic la C6 legat ntr-un ciclu pentagonal exterior, de atomul de carbon de la
gruparea metinic a nucleului pirolic, a crei grup carboxil este esterificat cu metanol;
un rest de acid propionic la C7, esterificat cu fitol (un alcool nesaturat cu catena ramificat cu 20
de atomi de carbon).
Prezena fitolului n molecul confer clorofilei un caracter amorf, ceros, care ngreuneaz
separarea clorofilelor n stare pur. Saturarea dublei legturi C=C din inelul D ca i formarea
noului ciclu legat de inelul C, conduce la apariia n molecula clorofilelor trei atomi de carbon
asimetrici, care confer moleculei activitate optic, clorofilele fiind puternic levogire.

Clorofila b nsoete clorofila , n raport de 3/15/1, diferind de la o specie la alta. Se

difereniaz structural de clorofila , prin nlocuirea radicalului metil din poziia C3 a inelului
pirolic B cu gruparea formil (-CH=O). Nu poate transform energia luminoas n energie
chimic ci doar o transfer clorofilei . Clorofila c nu conine radicalul fitil, iar clorofila d are un
radical formil la C2.
Bacterioclorofila din bacteriile verzi are n structur, la C 2, un radical acetil (-CO-CH3), iar n
inelul pirolic B o singur legtur dubl.
Rolul de fotoreceptori le este conferit clorofilelor i b de structura polienic care absoarbe
puternic n domeniul vizibil al spectrului.
Acizii organici slabi (acid oxalic) produc scindarea magneziului din molecula clorofilelor, pe care

55
le transform n feofitine a i b. Sub aciunea acizilor concentrai, se elimin att Mg ct
i radicalul fitil, rezultnd feoforbide a i b. Aceast comportare explic de ce clorofila nu poate
exista cu resturi acide libere, cele dou grupe carboxil fiind esterificate cu metanol i cu fitol.
b) Cromoproteide porfirinice cu rol respirator
Hemoglobinele (A, A2, A3, F) sunt cromoproteide cu structur feroporfirinic, de culoare roie,
prezente n sngele tuturor vertebratelor. Componenta proteic (96%), este o globin
(asemntoare histonei, cu caracter bazic), iar componenta neproteic (prostetic) este hemul
(4%).
n timp ce proteina globina difer de la o hemoglobin la alta, imprimnd hemoglobinelor
specificitatea, structura porfirinic a hemului este comun tuturor speciilor vertebratelor i este
ntlnit i n: citocromi, peroxidaza, catalaza, fitocrom etc. Componenta proteic, globina este o
protein organ-specific. Structura chimic a hemului este urmtoarea:

Hemul are o structur identic cu a protoporfirinei, n centrul creia se afl ionul Fe 2+ legat
hexacoordinativ. Dintre cele ase legturi coordinative pe care le stabilete fierul, patru sunt legate
(n acelai plan) de cele patru nuclee pirolice ale protoporfirinei, una este legat de proteina
globina, iar ultima poate fixa molecula de ap, molecula de oxigen sau pe cea de dioxid de
carbon. Molecula de ap legat coordinativ de fier n complexul chelatic, poate fi substituit cu
O2, ceea ce explic rolul de transportor de oxigen, sau poate lega alte molecule, cu formare de
compui nedisociabili. Hemoglobina se combina cu O2 (la presiunea din alveolele pulmonare)
formnd oxihemoglobina, compus disociabil la presiunea mai mic din capilarele tisulare. n
aceleai condiii, hemoglobina poate reaciona reversibil cu CO 2, (produs de biodegradare
metabolic) cu formarea carbhemoglobinei, care este transportat spre locul unde CO 2 poate fi
nlocuit cu O2. Funcia transportoare de O2 i CO2 esenial n respiraie, nceteaz cnd
hemoglobina reacioneaz ireversibil cu CO cu formarea carboxihemoglobinei, nedisociabil,
care blocheaz funcia hemoglobinei, producnd asfixia (intoxicarea) organismului.
Afinitatea hemoglobinei pentru CO este de aproximativ 210 ori mai mare dect afinitatea pentru
O2, astfel nct n prezena CO n aerul respirat, hemoglobina nu mai leag oxigenul ci monoxidul
de carbon.
De remarcat faptul c, n toate aceste transformri, cationul Fe2+ din structura feroporfirinic nu i
modific starea de oxidare.

56
Leghemoglobina este o cromoproteid de culoare roie prezent n nodozitile rdcinilor
plantelor leguminoase, cu rol n activarea bacteriilor fixatoare de azot atmosferic. Componenta
prostetic este reprezentat de o porfirin cu fier.
Citocromii, rspndii n frunzele verzi ale plantelor, reprezint o clas de cromoproteide
ferporfirinice, a cror component prostetic este asemntoare hemului din hemoglobine. Se
cunosc mai muli citocromi, dintre care cei mai importani sunt citocromii a, b, c, care intr n
structura unor enzime (monooxigenaze) care conin ca i grupare prostetic hemul, legat
coordinativ prin cationul Fe2+ de componenta proteic. Citocromii sunt implicai n fenomenele
de oxido-reducere, prin transfer de electroni, datorit capacitii cationului metalic de a trece
reversibil de la forma Fe2+ la forma Fe3+. Citocromii joac un rol deosebit n fenomenul respiraiei
tisulare.
Fitocromul este o cromoproteid cu structur tetrapirolic liniar, cu rol de fotoreceptor n toate
reaciile din plantele superioare. Indeplineste i un rol regulator al creterii i dezvoltrii plantelor,
(ncepnd cu germinarea i terminnd cu nflorirea), intervine n sinteza pigmenilor vegetali
antocianii, n biosinteza unor enzime, biosinteza fitohormonilor gibereline, precum i n
procesele de reglare hormonal a metabolismului plantelor.
Cromoproteide neporfirinice

Flavinenzimele sunt cromoproteide care nu conin n molecul, drept component prostetic

nucleul porfirinic, ci un compus din clasa flavinelor, care ndeplinete n organism rol enzimatic.
Carotenoproteidele au componenta prostetic din clasa carotenoidelor. Din aceast clas fac parte
pigmenii vizuali, cu rol important n procesul vederii.
Metaloproteide
Metalproteidele sunt heteroproteide care au drept grupare prostetic un metal (Fe, Mg, Mn, Cu,
Zn, Co etc.) legat covalent-coordinativ sub forma de chelai, care confer proteinelor proprieti
speciale, enzimatice, hormonale etc. Metalproteidele reprezint forme de depozitare i de
transport ale diferitelor metale n organismele vii. Dintre metalproteidele cu fier (ferproteide) de
o deosebit importan este ferredoxina, prezent n cloroplaste cu rol important n procesele de
oxido-reducere i feritina, rspndit n ficat, n splin, care conine 25% Fe trivalent legat de
protein i care constituie rezerva de fier pentru hemoglobine i hemenzime.
Dintre metalproteidele cu cupru, cele mai importante sunt hemocianinele care reprezint
pigmenii respiratori din sngele molutelor i artropodelor i ceruloplastina implicat n
transportul cuprului n snge.
Exist i metalproteide cu zinc ntlnite ntr-o serie de enzime, de exemplu, anhidraza carbonic,
carboxipeptidaza, precum i metalproteide cu mangan, magneziu i vanadiu.

57
Nucleoproteide
Nucleoproteidele sunt cele mai importante i complexe heteroproteide, n care component
prostetic sunt acizi nucleici, iar partea proteic este reprezentat de proteine cu caracter bazic din
clasa histonelor i protaminelor.
Nucleoproteidele au un rol esenial n activitatea vital a organismelor, deoarece sunt constituente
ale tuturor celulelor (ndeosebi ale nucleelor celulelor animale i vegetale), localizate cu precdere
n zonele organismului care reprezint sediul de multiplicare a celulelor,
de sintez a proteinelor. Nucleoproteidele intr i n constituia bacteriilor, iar virusurile filtrante
sunt acizi nucleici aproape puri. Dei sunt componente eseniale ale nucleelor celulare,
nucleoproteidele apar n cantiti mici i n sucuri sau n secreii ale organismelor animale i
vegetale. Nucleoproteidele sunt substante solide, cu caracter slab acid, solubile n ap i n
prezenta alcaliilor diluate sau a carbonatilor alcalini, de unde precipit la acidulare cu acid acetic.
Nucleopriteidele au rol fiziologic important n procesele de diviziune celulara, n sinteza
proteinelor i n transmiterea caracterelor ereditare. Caracterele lor chimice i fiziologice sunt
imprimate mai ales de gruparea prostetica, de acizii nucleici.
n esuturile vegetale nucleoproteidele se gsesc deseori asociate cu lipide. Nucleoproteidele sunt
prezente n citoplasm i n ribozomi, avnd rol n diviziunea celular i n sinteza proteidelor.
Studiul acestor compui biochimici cu rol deosebit de important n organismele vii, impune
elucidarea structurii i a proprietilor celor dou componente: componenta proteic i
componenta prostetic (acizii nucleici). Dintre holoproteide mai frecvente sunt: protaminele,
histonele, albuminele i globulinele.
Prin hidroliz total, din componenta proteic vor rezulta aminoacizi, iar din componena
prostetic acizi nucleici (polinucleotide macromoleculare) vor rezulta, ntr-o prim etap
mononucleotide, apoi acid fosferic i nucleozide care se scindeaz n acid fosforic, componente
glucidice (pentoze) i baze azotate (purinice i pirimidinice).

Acizii nucleici (polinucleotide macromoleculare)

Compoziia i structura acizilor nucleici. Acizii nucleici se caracterizeaz printr-un coninut de
aproximativ 15% azot i prin procentul ridicat de acid fosforic (10%). Structura acizilor nucleici
este complex, macromolecular, a crei unitate structural de baz este o mononucleotid. Acizii
nucleici sunt deci polimeri ai mononucleotidelor (polinucleotide).
Mononucleotidele se pot scinda la hidroliz, cu eliberare de acid fosforic i nucleozide, care
sunt constituite dintr-o pentoz i o baz azotat.
Componentele acizilor nucleici

58
 a) Componentele glucidice ale acizilor nucleici sunt pentozele deoxiriboza i riboza:

Dup natura chimic a componenei glucidice nucleoproteidele se clasific n:

deoxiribonucleoproteide (localizate n nucleul celulelor, cromozomi, mitocondrii);

ribonucleoproteide (rspndite n citoplasma celular, ribozomi, nucleul celular).

b) Componentele baze azotate din structura acizilor nucleici sunt compui heterociclici
derivai de la purin i pirimidin, pe al cror nucleu sunt grefate grupe funcionale: -NH2 i -
OH. n clasa derivailor hidroxilici i aminici ai pirimidinei este posibil tautomeria lactam-
lactimic:

n condiiile de pH fiziologic, este favorizat n cazul hidroxipirimidinelor forma lactamic

(O=C-NH-), iar n cazul aminopirimidinelor forma lactimic (N=C-OH).
Grupele NH2, respectiv NH-, imprim caracter bazic; grupele OH imprim caracter acid, ceea
ce explic posibilitatea de a forma sruri prin nlocuirea atomului de hidrogen cu atomi de metale.
Bazele azotate pirimidinice ntlnite frecvent n structura acizlior nucleici sunt: citozina,
uracilul i timina. Ele pot fi reprezentate prin urmtoarele forme izomere:

Caracteristic celor trei baze azotate pirimidinice este faptul c la structura acizilor
dezoxiribonucleici (ADN) particip citozina (C) i timina (T), iar n structura acizilor ribonucleici
(ARN) particip citozina i uracilul (U), respectiv, n ARN uracilul nlocuiete timina. Pe lng

59
bazele pirimidinice constituente universale ale ARN i ADN, s-au identificat i alte baze
pirimidinice ocazionale: 5-metil-citozina n germenii de gru i n anumite bacterii, 5-
hidroximetil-citozina i 5-hidroximetil-uracilul n acizii nuc leici ai unor bacteriofagi.
Bazele purinice care particip la structura acizilor nucleici sunt adenina (6-aminopurina) i
guanina (2-amino-6-hidroxipurina). i n cazul bazelor azotate purinice, tautomerii ntlnii n
acizii nucleici sunt cei care atomul de oxigen se afl sub form cetonic, iar cel de azot sub
form amidic.
n ADN-ul unor bacteriofagi a fost identificat i 6-metil-aminopurin.

Deoarece forma lactamic este predominant la formarea de nucleotide, bazele azotate stabilesc
legturi covalente de tip N-glicozidic cu hidroxilul semiacetalic de la C 1 al deoxiribozei sau
ribozei.
Acidul fosforic (H3PO4) esterific componenta glucidic imprimnd caracter acid
mononucleotidelor i acizilor nucleici. El contribuie la formarea macromoleculelor
polinucleotidice ale acizilor fosforici prin legturile fosfodiesterice pe care le formeaz, n urma
reaciei cu grupele OH ale componentei glucidice de la dou mononucleotide vecine.
Esterificarea poate avea loc n poziia 5, 3 sau 2 din molecula ribozei sau n poziia 5 i 3 din
molecula deoxiribozei.

A. Nucleozide
Nucleozidele sunt componente structurale ale mononucleotidelor, constituite din componenta
glucidic i o baz azotat. Din punct de vedere structural, nucleozidele sunt N-glicozide,
rezultate n urma reaciei de condensare dintre atomul de hidrogen legat de atomul de azot al bazei
azotate (N3 de la bazele pirimidinice i N 9 de la bazele purinice) i hidroxilul OH glicozidic de la
C1, aflat n poziia a glucidei.

60
Nucleozidele sunt compui intermediari rezultai la hidroliza acizilor nucleici i se pot clasifica n
nucleozide pirimidinice i nucleozide purinice. Tinnd seama i de componenta glucidic, se
deosebesc: pirimidindeoxiribozide, pirimidinribozide, purindeoxiribozide i purinribozide.
Pentru formarea numelui nucleozidelor se utilizeaz terminaia idin pentru nucleozide care
conin ca baz azotat o baz pirimidinic: citozina citidina; timina timidina; uracilul
uridina. Pentru nucleozidele care conin o baz azotat purinic se utilizeaz terminaia ozin:
adenina adenozina; guanina guanozina. Deoxiribozidele ataseaz la denumire prefixul
deoxi sau d: deoxicitidina, deoxiuridina, deoxitimidina, deoxiadenozina, deoxiguanozina.

Nucleozidele se gsesc n natur i n afara acizilor nucleici: guanozina n plantele tinere,

adenozina n compoziia unor coenzime (Co-dehidrogenaza, Co-fosforilaza, Co-fosforilaza,
Coenzima A) iar uridina este component a coenzimei uridindifosfatglucoza (UDPG).

B. Nucleotide
Nucleotidele sunt unitile monomere, structurale ale acizilor nucleici (polinucleotide
macromoleculare). Prile componente ale mononucleotidelor sunt unite prin dou tipuri de
legturi:
N-glicozidic - ntre pentoz i atomul de azot din poziia 3 sau 9 de la bazele azotate.
Tip ester, rezultate prin condensarea uneia dintre grupele OH cu caracter acid de la acidul
fosforic cu una dintre grupele OH de la C3 sau C5 ale deoxiribozei, respectiv, C2, C3 sau C5 ale
ribozei. n structura organismelor vii sunt predominante nucleotidele care posed radicalul
fosforic n poziia C5.
Din punct de vedere chimic, mononucleotidele sunt esteri mono-, di-, trifosforici ai nucleozidelor.

61
n funcie de componenta glucidic i de baza azotat, se deosebesc ribonucleotide i
dezoxiribonucleotide (pirimidinice i purinice). Denumirea nucleotidelor se formeaz utiliznd
sufixul ilic ataat numelui derivat de la baza azotat i prefixul acid (care semnific prezena
restului de acid fosforic n molecul). Un alt mod de denumire este cel care ataeaz prefixului
acid la numele nucleozidului i indic numrul i poziia grupei (grupelor) fosforice legate de
componenta glucidic (acid adenozin-5-trifosforic, acid citidin-3-monofosforic etc.).

Similar cu acizii citidilici, se denumesc acizii uridilici, acizii timidilici ca i acizii adenilici i
guanilici, att ca acizi monofosforici, ct i ca produi macroergici.

62
n afara de monofosfonucleozide sunt importante pentru metabolism i difosfonucleozidele,
rezultate din monofosfonucleozide prin condensarea unei grupe -OH libere a restului fosforic din
ester cu o grupa -OH din alt molecul de acid fosforic i respectiv trifosfonucleozidele, rezultate
din fosfodinucleozide prin mecanism analog, cu a treia molecul de acid fosforic.
Trebuie remarcat faptul c, a doua i a treia legtur esteric sunt, spre deosebire de prima
legtur (realizat ntre OH glucidic i prima molecul de acid fosforic), legturi chimice de tip
anhidric, cu un coninut mai ridicat de energie dect prima legtur esteric. Ele au fost denumite
legturi macroergice i sunt simbolizate prin semnul ~ (Lipmann), spre a le deosebi de
legturile covalente obinuite. La scindarea unei legturi macroergice P~O~P se elibereaz
aproximativ 7000 cal/mol, comparativ cu aprox. 2000-3000 cal/mol n cazul legturilor covalente
obinuite de tip baza azotat-O-P. De aceea, difosfonucleotidele i trifosfonucleotidele prin
formarea i scindarea lor, joac rolul unor acumulatori de energie chimic n organism, i fac parte
din clasa aa-numitelor substane (molecule) macroergice.

Importana biochimic a nucleotidelor

Acidul citidilic a fost obinut prin hidroliza acizilor nucleici din drojdii i din germenii de gru.
Acidul uridilic este component a multor coenzime i a fost separat prin hidroliza acizilor nucleici
din drojdii i germeni de porumb. Acidul adenilic (AMP) se gsete n drojdia de bere,
iar acidul guanilic intr n structura ARN din organismele vegetale i animale.
Hidroliza nucleotidelor n prezena enzimei 5-nucleotidaza conduce la eliberarea acidului
fosforic i a unei cantiti de energie corespunztoare fiecrei legturi macroergice, cu pstrarea
legturii N-glicozidice dintre baza azotat i componenta glucidic.
Unele difosfonucleotide acioneaz drept coenzime, activnd unele glucide participante la
biosinteza diglucidelor i poliglucidelor. De exemplu:
Adenozinmonofosfatul (AMP) este component a coenzimei NAD
(nicotinamidadenindinucleotida) mpreun cu nicotinamidnucleotida.
Nucleotida UTP (uridintrifosfatul) activeaz glucoza n vederea biosintezei diglucidelor
maltoza i zaharoza.
Acidul cidintrifosforic (CTP) activeaz bazele azotate participante la biosinteza lipidelor
complexe.
ATP (acidul adenozintrifosforic) este unul dintre cei mai importani compui macroergici, care
elibereaz la hidroliz o mare cantitate de energie, necesar bunei desfurri a proceselor
metabolice. Refacerea ATP este un proces endergonic, care se realizeaz cu aport de energie.
Energetica sistemului ATP ADP + Pi implic dou aspecte fundamentale:
a) conservarea energiei chimice rezultate din metabolism prin formarea ATP din ADP i
fosfat anorganic (Pi):
ADP + Pi ATP

b) eliberarea i utilizarea energiei chimice stocate n ATP pentru nevoile biologice ale
organismului (procese chimice, electrice, osmotice, mecanice).
ATP ADP + Pi
Sistemul ATP ADP + Pi poate fi considerat purttorul material al mesajului energetic specific
organismelor vii.
Acidul adenozintrifosforic (ATP) reprezint forma de captare i utilizare treptat, controlat a
energiei solare, acumulat sub forma legturilor macroergice.

C. Acizii nucleici
Acizii nucleici sunt biomolecule cu caracter informaional, avnd rolul de a stoca i transmite
informaia genetic. Acizii nucleici sunt componente importante ale tuturor celulelor, reprezentnd
aproximativ 15% din coninutul n substan uscat a acestora.
Din punct de vedere chimic, acizii nucleici sunt polinucleotide macromoleculare, respectiv, acizii
ADN (DNA) sunt polideoxiribonucleotide, iar acizii ARN (RNA) sunt poliribonucleotide.

63
Structura acizilor nucleici se aseamn mult cu structura proteinelor datorit naturii
macromoleculare. Spre deosebire de proteine, unde unitatea structural o reprezint aminoacizii
unii prin legturi peptidice, la acizii nucleici unitatea structural este reprezentat de cele cinci
tipuri de mononucleotide: acizii citidilic, uridilic, timidilic, adenilic, guanilic, unite prin legturi
fosfodiesterice, stabilite ntre o grup -OH din poziia C 3 a deoxiribozei (n ADN sau ribozei n
ARN) dintr-o mononucleotid i grupa -OH din poziia C5 a ribozei sau deoxiribozei dintr-o
mononucleotid nvecinat.
Secvena mononucleotidelor n lanul polipeptidic este de o deosebit nsemntate, fiind suficiente
(ca i n cazul proteinelor), diferenieri extrem de mici pentru a individualiza un anumit acid
nucleic, cu caracteristici biologice difereniate. Dei numrul bazelor azotate care particip la
structura acizilor nucleici este de numai patru (A, C, T, G pentru ADN i A, C, G, U
pentru ARN), variaia secvenei celor patru mononucleotide (dou pirimidinice i dou purinice)
n macromolecula acizilor nucleici ofer suficiente posibiliti de difereniere structural pentru a
asigura existena numeroilor acizi nucleici prezeni n natur, specifici fiecrei specii biologice.
De exemplu, o caten format din 2500 de mononucleotide poate prezenta teoretic 101500 de
izomeri care difer prin secvena mononucleotidelor n macromolecula acidului nucleic respectiv.

Acizii nucleici prezint n molecul:

o parte constant, nespecific (comun tuturor mononucleotidelor i catenei polinucleotidice),
reprezentat prin componenta glucidic i legtura fosfodiesteric;

o parte variabil, specific, reprezentat prin bazele azotate (pirimidinice i purinice)

componente ale unitilor structurale mononucleotidice.

n Tabelul 4.1 sunt redate principalele deosebiri structurale i funcionale dintre acizii ADN i
ARN.
Elemente structurale ale acizilor nucleici ADN i ARN Tabelul 4.1.

Structura chimic a acizilor nucleici ADN

Acizii deoxiribonucleici sunt polinucleotide macromoleculare, constituente ale nucleului celular,
reprezentnd materialul genetic al cromozomilor. ADN extracelular a fost identificat n cantiti
mici n cloroplaste i n mitocondrii. Nucleele celulelor animale conin n jur de 2 mg ADN/gram
de esut proaspt, ceea ce revine la 4-8 1012 g ADN/nucleu. Aceste valori sunt constante
pentru fiecare tip de celul i sunt practic independente de starea fiziologic a animalului. Celulele
bacteriene i virusurile conin cantiti mult mai mici de ADN, de ordinul a 4 1015 g, respectiv
2 1018 g.

64
Coninutul n ADN al nucleelor celulelor este cu att mai ridicat cu ct specia este mai evoluat
filogenetic.

Structura primar a acizilor nucleici ADN

Molecula acizilor deoxiribonucleici este un polimer liniar alctuit din sute de mii, uneori milioane
de mononucleotide, a cror secven este caracteristic fiecrei specii, legate esteric prin
intermediul acidului fosforic care esterific gruprile hidroxil din poziiile C3 i C5.
Structura primar a acizilor ADN se refer la natura, proporia i secvena bazelor azotate
constituente ale macromoleculei de ADN, respectiv succesiunea celor patru mononucleotide
principale unite prin legturi fosfodiesterice:

dCMP ......................... dTMP ......................... dAMP .......................... dGMP

deoxicitidinmonofosfat deoxitimidinmonofosfat deoxiadenozinmonofosfat deoxiguanozinmonofosfat

Cele patru mononucleotide constituente se gsesc n cantiti i proporii care difer n funcie de
specia de la care provin i care nu se modific de-a lungul vieii unui individ.
Dispunerea bazelor azotate n mononucleotide, ntr-o anumit secven i proporie proprie
fiecrui tip de acid ADN (evideniat de Chargaff), determin manifestarea anumitor
particulariti structurale i funcionale ale organismului (informaia genetic).
Datorit masei moleculare mari, macromoleculele de ADN conin o cantitate uria de informaie
genetic, n timp ce secvena diferit a mononucleotidelor constituente (respectiv a bazelor
azotate) conduce la o impresionant diversitate structural a acizilor nucleici, ceea ce
explic marea variabilitate genetic existent n natur.
Aranjarea bazelor azotate ntr-o anumit secven proprie fiecrui tip de acid ADN determin
particulariti structurale i funcionale. Astfel, un acid ADN care prezint n structur secvene de
mononucleotide bogate n guanin i citozin, are o stabilitate mai mare comparativ cu un ADN
n care predomin secvene de mononucleotide care conin bazele azotate adenin i timin.
Aceast comportare se datoreaz numrului diferit de legturi de hidrogen care se stabilesc ntre
perechile de baze azotate complementare, n structura secundar a acizilor nucleici, respectiv cte
trei legturi de hidrogen ntre guanin i citozin i cte dou ntre adenin i timin.
Succesiunea mononucleotidelor, cu bazele azotate corespunztoare, n lanul
polinucleotidic al ADN este determinat ereditar, confer acizilor nucleici ADN caracter de
biomacromolecul informaional i asigur exprimarea, pstrarea i transmiterea caracterelor
ereditare la urmai.
n figura 4.1 este redat structura primar a acizilor nucleici ADN:

65
 Structura secundar a acizilor nucleici ADN
Structura secundar (nivelul secundar de organizare) a acizilor ADN se refer la dispunerea
spaial, tridimensional a macromoleculelor de ADN. Watson i Crick (1953) au elaborat aa-
numitul model al dublei spirale, sau structur plectonemic (plectos = mpletit, nema = fir),
rezultat prin rsucirea unei perechi de catene polipeptidice (cu o anumit structur primar) sub
forma unei spirale duble, n jurul unui ax comun imaginar, de la stnga la dreapta. Aceast
structur are forma unei scri n spiral, la care cele dou pri laterale sunt reprezentate de
legturile fosfodiesterice, iar treptele scrii de legturile de hidrogen care se stabilesc ntotdeauna
ntre aceleai perechi de baze azotate complementare: adenina- timina (legate prin dou legturi
de hidrogen) i guanina-citozina (legate prin trei legturi de hidrogen).

Aceast regul a complementaritii, formulat de Watson i Crick, condiioneaz ca secvena

bazelor azotate dintr-o caten polinucleotidic s determine secvena bazelor azotate din cealalt
caten polinucleotidic.
Din punct de vedere structural, o baz azotat dintr-o caten polinucleotidic trebuie s fie
purinic, iar cealalt baz, din catena polinucleotidic paralel, pirimidinic. Datorit perechilor
de baze azotate complementare, fiecare dintre catene este replica complementar a celeilalte, ceea
ce asigur transmiterea informaiei genetice nealterate de-a lungul generaiilor.

66
Complementaritatea bazelor azotate face ca raportul dintre bazele purinice i pirimidinice s fie
egal A = T; G = C, respectiv, suma bazelor azotate purinice i suma bazelor azotate pirimidinice s
fie egal: A + G = C + T, respectiv A + G/C + T = 1. Acest raport, denumit raport de disimetrie
este variabil n general, dar constant n cadrul aceleiai specii, indiferent de organ i este utilizat
pentru a caracteriza ADN.
Cele dou catene polinucleotidice au o dispoziie antiparalel, legturile fosfodiesterice avnd ntr-
o caten sensul C3-O-P-O-C5, iar n cealalt C5-O-P-O-C3 (Fig. 4.2). Orientarea bazelor
azotate spre interiorul structurii dublei spirale, confer structurii tridimensionale a acizilor ADN
stabilitate fizico-chimic, care are drept consecin stabilitatea remarcabil a informaiei genetice,
respectiv stabilitatea diferitelor specii i organisme vegetale i animale.
Stabilitatea structurii spaiale a acizilor ADN este asigurat i prin posibilitatea formrii de
legturi ionice ntre polianionul macromolecular (format prin disocierea grupelor OH din
radicalul fosforic) i proteinele bazice (histone), sau ali cationi, cum ar fi Mg 2+, ca i prin
formarea de legturi intermoleculare (van der Waals, hidrofobe etc.).
n cazul denaturrilor reversibile (produse de temperatur, scderea pH-ului) structura secundar
este dezorganizat, ca urmare a desfacerii legturilor de hidrogen dintre bazele azotate. Revenirea
la condiiile iniiale conduce la refacerea legturilor de hidrogen i deci la remperecherea
lanurilor polipeptidice.
n cazul denaturrilor ireversibile (sub influena unui agent fizic sau chimic) se produce
modificarea secvenei mononucleotidelor sau chiar a raportului A + T/G + C, ceea ce determin
apariia unor caractere noi pentru specie sau individ (mutaii genetice).
Structura teriar a acizilor nucleici ADN
Structura teriar a acizilor ADN reprezint modul de aranjare a macromoleculelor n cromozomi.
Este o structur pliat i rsucit n mod specific, n care legturile de hidrogen au de asemenea un
67
rol important, astfel nct, ntr-un cromozom s poat fi cuprins o cantitate ct mai mare de acid
nucleic ADN

Acizii ribonucleici ARN

Acizii nucleici ARN (acizii ribonucleici) sunt poliribonucleotide macromoleculare, localizate n
protoplasm.
Structura primar a acizilor ARN este asemntoare structurii primare a acizilor ADN fiind
constituit dintr-un singur lan polinucleotidic. Deosebirea esenial dintre ARN i ADN, este
structura primar a acestora, n care deoxiriboza (din ADN) este nlocuit cu riboza (n ARN), iar
timina este substituit de uracil. Spre deosebire de ADN, n ARN legturile fosfodiesterice sunt
posibile i la C2, ca urmare a existenei unei grupe -OH i n aceast poziie. Ca i n cazul
acizilor nucleici ADN, succesiunea diferit a mononucleotidelor constituente i proporia molar
a bazelor azotate, confer marea varietate de compoziii chimice ale acizilor ARN.
AMP ...... GMP ...... CMP ...... UMP
adenozinmonofosfat guanozinmonofosfat citidinmonofosfat uridinmonofosfat

Structura primar a acizilor ARN este asemntoare structurii primare a acizilor ADN fiind
constituit dintr-un singur lan polinucleotidic. Deosebirea esenial dintre ARN i ADN, este
structura primar a acestora, n care deoxiriboza (din ADN) este nlocuit cu riboza (n ARN), iar
timina este substituit de uracil. Spre deosebire de ADN, n ARN legturile fosfodiesterice sunt
posibile i la C2, ca urmare a existenei unei grupe -OH i n aceast poziie. Ca i n cazul
acizilor nucleici ADN, succesiunea diferit a mononucleotidelor constituente i proporia molar
a bazelor azotate, confer marea varietate de compoziii chimice ale acizilor ARN.

AMP ...... GMP ...... CMP ...... UMP

adenozinmonofosfat guanozinmonofosfat citidinmonofosfat uridinmonofosfat

n figura 4.3 este redat structura primar a acizilor nucleici ARN.

Structura secundar a acizilor ARN este reprezentat de un lan polinucleotidic care, pe anumite
poriuni, prezint structur dublu spiralat, ca rezultat al plierii lanului monocatenar i formrii
legturilor de hidrogen ntre bazele azotate complementare (citozin-guanin i adenin-uracil).
Stabilitatea crescut conferit macromoleculeleor de ARN datorit formrii poriunilor dublu
spiralate, este determinat de pH-ul soluiei, de fora ionic i de temperatur.
Deoarece n structura ARN, catena macromolecular pereche lipsete, raporturile bazelor azotate
complementare (A/U i C/G) nu vor mai fi egale cu unitatea ca n cazul ADN.
Acizii nucleici ARN se clasific dup valorile maselor moleculare, structura chimic,
funcia biologic i rolul lor n biosinteza proteinelor n trei clase:

68
 :
acizi ribonucleici mesageri, matriciali sau informaionali (mARN, iARN);
acizi ribonucleici de transport sau solubili (tARN, sARN);
acizi ribonucleici ribozomali (rARN).
a) Acizii ribonucleici mesageri, matriciali sau informaionali
Acizii mARN reprezint o fraciune mic (3-5%) din cantitatea total de acizi ARN din celule. Au
mase moleculare de ordinul a 20 000-300 000.
Secvena bazelor azotate din structura polipeptidic monocatenar, liniar, a acizilor mARN este
complementar cu cea a bazelor azotate din acizii ADN care au servit drept matri la formarea
acizilor mARN. Pe baza respectrii regulii complementaritii se realizeaz transcrierea
(transcripia) mesajului genetic de pe ADN pe mARN. Acesta, la rndul sau, ca purttor al
mesajului genetic (al informaiei) din nucleu la suprafaa ribozomilor (n citoplasm), unde are loc
biosinteza proteinelor, servete ca matri n procesul de biosintez a proteinelor, determinnd
secvena aminoacizilor n lanul polipeptidic.
ntr-un cromozom sunt mii de gene diferite. O molecul de mARN este codificat pentru o
singur gen (sau n procariote, pentru un mic grup de gene). De aceea, se formeaz n celule un
mare numr de molecule de mARN diferite, puin stabile, cu viaa de la cteva minute (2 minute
n bacterii) pn la 20 de minute sau ore, n eucariote.
Destrucia mARN reprezint cauza principal a ncetinirii sintezei proteinelor. Odat ndeplinit
rolul esenial, de participant activ la biosinteza macromoleculelor proteice, mARN dispare printr-
o reacie de hidroliz, urmnd a fi resintetizat.
b) Acizii nucleici de transport sau solubili (tARN)
Cele mai mici molecule de ARN (cu cele mai mici grade de polimerizare) sunt reprezentate de
acizii nucleici de transport sau solubili (tARN). Sunt localizai n citoplasm, reprezentnd 10-
15% din cantitatea total de acizi ARN i au dimensiuni mici (73-93 de nucleotide) i masa
molecular de ordinul 25 000-30 000.

69
Rolul de baz al tARN este transportul specific al aminoacizilor la ribozomi i identificarea
codonului complementar de pe ARN, prin intermediul anticodonului, proces n urma cruia este
poziionat aminoacidul n catena polipeptidic. Fiecare acid tARN poate forma cu aminoacizii
complexe aminoacid-tARN. Deoarece numrul speciilor de tARN (cca. 60) este mai mare dect
numrul aminoacizilor proteinogeni (20), rezult mai multe specii de acizi tARN (cte 2-3) pentru
fiecare aminoacid. Astfel moleculele de tARN, avnd posibilitatea de a se combina specific cu
diferii aminoacizi, sunt implicai n traducerea (translaia) i ndeplinirea mesajului genetic,
respectiv alegerea i includerea aminoacizilor n catena polipeptidic, n ordinea dictat de
mARN.
Acizii tARN au o structur monocatenar, parial dublu elicoidal. Caracteristic este faptul c,
dei speciile de tARN difer prin secvena bazelor azotate, toate conin la captul C5 terminal al
catenei polinucleotidice restul nucleotidic GMP (guanozin monofosfat), iar la captul C3 (la grpa
-OH) al catenei polipeptidice, o aceeai secven de trinucleotide: CCA (acid citidilic, acid
citidilic, acid adenilic), dup cum este ilustrat n figura 4.4. La aceast trinucleotid terminal, se
leag fiecare aminoacid care urmeaz s fie transferat la nivelul ribozomilor, prin reacia de
esterificare a grupei carboxil (-COOH) a aminoacidului cu grupa hidroxil liber (-OH) de la C 3 al
acidului adenilic terminal din secvena CCA. Se formeaz astfel complexul aminoacil-tARN, care
este transferat enzimatic la captul catenei polipeptidice n curs de formare, de la suprafaa
ribozomilor.

Fig. 4.4. Structura spaial tip frunz de trifoi a tARN

Locul de introducere a fiecrui aminoacid n catena macromolecular, este dictat de anticodonul

tARN (format din trei nucleotide) care recunoate un anumit codon mARN fixat pe ribozomi
(format din trei nucleotide cu baze azotate complementare celor din anticodon).
Diferitele tipuri de tARN se difereniaz prin anticodon.
Structura spaial a tARN, care corespunde proprietilor i funciilor sale, este cea
lobat, tip frunz de trifoi (vezi figura 4.4).
Acidul nucleic ARN are o structur parial bicatenar, format prin plierea n form de ac de pr a
unei catene macromoleculare i formarea legturilor de hidrogen ntre bazele azotate.
Captul C3 terminal este monocatenar i este situsul de legare a aminoacidului. Primul lob
particip la legarea de enzim a aminoacidului activat sub forma complexului AMP-aminoacid.
Acest lob conine 7 nucleotide nepereche i constituie situsul de recunoatere ribozomal, care
asigur legarea tARN ncrcat cu aminoacizi de ribozomi. Semnificaia lobului II, cu dimensiuni

70
variabile, nu este nc elucidat.
Lobul III, reprezint lobul anticodonului, constituit tot din 7 nucleotide, ale cror baze azotate
sunt nemperecheate. Aici se gsete anticodonul ntre o purin la captul C3 i uracil la captul
C5.
Lobul IV are rol n legarea complexului aminoacil-tARN la suprafaa ribozomului.
Un rol esenial n structura tARN prezint anticodonul, o triplet de baze complementare
unui codon de pe mARN.
Astfel, dac codonul de pe mARN este UUU (corespunztor fenilalaninei), anticodonul
corespunztor acestuia pe molecula tARN va fi AAA. Important este c, molecula de tARN va
accepta doar fenilalanina.
Deoarece sunt cunoscui doar 61 de codoni, fiecare reprezentnd cte un aminoacid, pentru a-i
translata, este de ateptat s existe 61 de molecule de tARN diferite, fiecare cu anticodonul sau,
complementar cte unui codon, corespunztor unui aminoacid. De fapt sunt mai puin de 61 de
specii de tARN, cel puin cte una pentru fiecare din cei 20 de aminoacizi, dei unele molecule de
tARN pot recunoate mai muli codoni.
Locul de introducere n catena polipeptidic este dictat de anticodonul t-ARN care recunoate un
anumit codon de pe mARN fixat pe ribozomi.
c) Acizii nucleici ribozomali (rARN)
Majoritatea acizilor ARN (pn la 80%) este reprezentat de acidul ARN ribozomal (rARN),
prezent n ribozomii citoplasmei celulare. Acidul nucleic rARN nu se gsete n stare liber, ci
combinat cu proteine sub forma unor complexe ribonucleoproteice, constituind componente ale
ribozomilor, la suprafaa crora are loc biosinteza proteinelor. Ribozomii sunt particule mici,
prezente n numr mare n celule, implicai n biosinteza proteinelor. Numele lor provine de la
coninutul n acid ribonucleic ARN (60% din coninutul n solide). Ribozomii se leag reversibil
att de mARN ct i de tARN.
Acizii nucleici rARN au mas molecular mare (600 000-1 200 000), datorit gradului de
polimerizare ridicat i o structur monocatenar, parial dublu helicoidal (prin plierea catenei
macromoleculare), caracterizat prin formarea de legturi de hidrogen ntre bazele azotate
complementare.
Acizii rARN au aceeai compoziie indiferent de celulele din care provin, vegetale sau
animale.

II. SUBSTANTE ORGANICE ACTIVE ALE ORGANISMELOR

II.1 VITAMINE
Vitaminele, alturi de enzime i hormoni, formeaza o familie de substante organice cu structur
chimic foarte diferit, far valoare plastic sau energetic, dar care joaca un rol catalitic
important n organism, n cantitati extrem de mici intervenind n stimularea i reglareaproceselor
metabolice ale organismului. Marea majoritate a vitaminelor sunt sintetizatenumai de organismul
vegetal. Organismul animal i uman ia aceste substante indispensabile odat cu alimentele
vegetale, fie sub forma de vitamine propriu-zise, fie sub form de provitamine, pe care le
converteste apoi n forma activ de vitamine propiuzise. Aproape fiecare vitamina este o
componenta structural activ a unei enzime sau a unui grup de enzime, ndeplinand rolul de
coenzime, sau deactivatori enzimatici, i justificand astfel ncadrarea lor n clasa
biocatalizatorilor. .
.
Unele vitamine sunt constituente ale unor importante sisteme de oxido-reducere, implicate n
procesele metabolice ale glucidelor, lipidelor i protidelor, regleaz potenialul redox celular,
contribuie la transportul hidrogenului pe cale neenzimatic (vitaminele C, E, K etc.).
Prima vitamin a fost descoperit de Funk (1911), care a izolat din trele de orez o substan
capabil s vindece boala beri-beri (vitamina B1), pe care a numit-o vitamin (amin vital).
Vitaminele sunt rspndite n forme direct asimilabile n: frunze, fructe, semine (mai ales n stare
de germinare), polen, drojdie de bere, ou, carne, lapte; alte vitamine se gsesc n compui

71
chimici cu structur premergtoare vitaminelor (provitamine) care acioneaz c vitamine numai
n urma unor transformri chimice. De exemplu, vitaminele A rezult din provitaminele caroteni,
vitamina D2 din provitamina ergosterol.
Se cunosc i compui naturali, care fr s fie vitamine, manifest aciune similar lor, i poart
numele de substane vitagene, cum ar fi: diferii aminoacizi eseniali, acizi grai eseniali,
colina, betaina etc.).
Pe de alt parte sunt cunoscui i analogi structurali ai vitaminelor, dar cu aciune antagonic,
care anihileaz total sau parial aciunea vitaminelor, substane denumite antivitamine.
Vitaminele sunt substane organice care se gsesc n cantiti mici n alimente i sunt
indispensabile pentru creterea i dezvoltarea normal a organismelor.
Lipsa (carena) sau insuficiena vitaminelor n organism determin tulburri metabolice i apariia
unor boli careniale cunoscute sub numele de hipovitaminoze sau avitaminoze.
Hipervitaminoza este mai rar i se instaleaz doar n cazul unei dozri necorespunztoare a
vitaminelor (mai ales a celor liposolubile), n vitaminoterapie.
Sub aspect chimic, vitaminele sunt substane micromoleculare cu structur chimic foarte
heterogen. Ca element comun se poate semnala prezena unor grupri funcionale esterificabile
n molecula lor. n prezent, se poate sintetiza majoritatea vitaminelor cunoscute, care se
utilizeazn medicin ca factori profilactici i curativi.
In conditii normale de alimentatie, de regul, necesarul omului sntos este pe deplin acoperit
printr-o hran variata, Unul i acelasi aliment, de obicei, este bogat numai ntr-o singura vitamina:
de exemplu morcovul n caroten; citricele n vitamina C si P; carnea n acid nicotinic; etc.
Prin urmare, pentru pstrarea sntaii omului, o mare importan o are utilizarea unor produse
variate , n special, de natur vegetal, dar i animal. Sunt alimente care contin aproape toate
vitaminele necesare organismului n crestere (laptele, oul). nsa, chiar din acest produs ideal
laptele lipseste vitamina E i se gasete puin vitamina D. Drojdiile contin multe vitamine, ns
utilizarea lor este posibil numai dup tratarea termic, deoarece drojdiile vii nu sunt descompuse
de enzimele digestive. Deci, echilibrarea corecta a alimentatiei asigurorganismului uman un
complex de vitamine.

NOMENCLATUR I CLASIFICARE
Denumirea de vitamine (amine vitale) atribuit de Funk acestei grupe de substane se menine i
n prezent, dei unele vitamine nu conin n molecula lor azot.
Nomenclatura vitaminelor se poate stabili dup trei criterii:
nomenclatura veche;
rolul fiziologic;
structura chimic.
Conform vechii nomenclaturi, vitaminele continu s se denumeasc i n prezent cu ajutorul
literelor mari din alfabetul latin (A, B, C, D, E, F etc.). n cadrul aceleiai clase, vitaminele se
denumesc cu ajutorul indicilor (A1, A2, B1, B2, B6, D2, D3 etc.)
Dup rolul fiziologic ndeplinit n organism, vitaminele se denumesc: vitamina antixeroftalmic
(vitamina A), vitamina antiscorbutic (vitamina C), vitamina antirahitic (vitamina D) etc.
Dup structura chimic se denumesc: tiamina (vitamina B1), riboflavina (vitamina B2), acid
ascorbic (vitamina C), piridoxina (vitamina B6) etc.
Deoarece, datorit structurii lor heterogene, nu exist un criteriu structural de clasificare a
vitaminelor, se recurge la clasificarea vitaminelor pe baza solubilitii lor:
vitamine liposolubile, insolubile n ap, solubile n solveni organici, grsimi;
vitamine hidrosolubile, solubile n ap, insolubile n solveni organici.

II.1.1.VITAMINELE LIPOSOLUBILE

Vitaminele liposolubile sunt n cea mai mare parte substane termostabile, rezistente fa de
aciunea acizilor i bazelor i care pot fi depozitate n organism, i utilizate ulterior, n cazul n

72
care cantitatea lor n alimente este mai mare dect cea necesar. Din categoria vitaminelor
liposolubile fac parte vitaminele: A, D, E, K.

Vitaminele A
Vitaminele A sunt din punct de vedere al structurii chimice alcooli primari nesaturai, care conin
n molecul un nucleu -iononic i o caten cu duble legturi conjugate, pe care sunt grefai cinci
radicali metil. Vitaminele Asunt cunoscute i ca vitamine antixeroftalmice, antiinfeciose,vitamine
de cretere liposolubile, vitamine de aprare a epiteliilor,axeroftoli.
Vitaminele A sunt biosintetizate numai de ctre plante, sub form de provitamine cu structur
carotenoidic, n organismele animale fiind scindate hidrolitic, sub influena enzimei carotenaz.
Surse de vitamine A sunt: ficatul, glbenuul de ou, laptele, untul, precum i salata, spanacul,
ceapa verde, vegetale de culoare galben-portocalie (morcovi, tomate). Carotenii sunt sintetizai
de toate plantele, cu excepia plantelor parazite i saprofite. Cele mai importante provitamine A
sunt: -carotenul, -carotenul, -carotenul i criptoxantina. -Carotenul este cel mai bine
reprezentat n masa carotenoizilor separai din frunzele plantelor, unde nsoete clorofilele.
Vitamina A1 (retinol, vitamina antixeroftalmic, antiinfecioas, vitamina creterii) se formeaz n
organism prin scindarea oxidativ a carotenilor care conin cel puin un ciclu -iononic.
Din -caroten, principala provitamin A, se obin dou molecule de vitamin A1, pe cnd din restul
carotenilor (care conin un singur inel -iononic), se obine numai cte o molecul de vitamin A1.
Scderea coninutului de proteine din organism mpiedic transformarea provitaminelor n
vitamin.
Se presupune c n faza primar produsul oxidrii este o aldehid a vitaminei A (retinalul), care
este redus la alcoolul corespunztor, denumit retinol sau vitamina A1. Retinolul poate fi
esterificat i depozitat n ficat sub form de ester retinol palmitat. Este probabil ca forma activ a
vitaminei A s fie forma acid, denumit acid retinoic. Funcia specific a vitaminei n procesul
vederii este ndeplinit de forma aldehidic a vitaminei A1, denumit retinal. Vitamina A2 (care se
gsete frecvent n petii de ap dulce) are n inelul -iononic dou duble legturi i se mai
numete dehidroretinol.

Conversia carotenilor la retinol este sub 100%, aa nct coninutul n vitamina A al diferitelor
alimente este exprimat sub form de echivaleni de retinol (1 RE = 1 mg retinol, 6 mg -caroten i
12 mg alte carotenoide).
Rolul biochimic al vitaminelor A este foarte complex:
-carotenul are un rol antioxidant pronunat, reducnd riscul formelor de cancer, iniiate de ctre
radicalii liberi i ali oxidani puternici;
retinolul i acidul retinoic, convertii n organism n retinil fosfat sunt implicai n sinteza unor
glicoproteine i mucoplizaharide care au aciune protectoare asupra esuturilor epiteliale,
prevenind keratinizarea lor, proces care favorizeaz, prin predispoziia la fisuri, instalarea
infeciilor microbiene;
retinolul i acidul retinoic stimuleaz eritropoieza (formarea globulelor roii) prin participarea la

73
biosinteza proteinelor transportoare de fier;
forma aldehidic a vitaminelor A (cis-retinalul) este legat reversibil de proteinele vederii
(opsina i rodopsina). Lumina iniiaz n retin schimbri biochimice complexe, cu generarea unui
impuls nervos datorat transformrii cis-retinalului n trans-retinal i disocierea de pe proteina
vederii (rodopsina). Regenerarea pigmenilor vizuali necesit izomerizarea retinolului
n forma cis.
Hemeralopia nocturn (pierderea acuitii vizuale pe timp de noapte) este un simpton al
deficienei n vitamina A, forma sever conducnd la keratinizarea corneei (xeroftalmie).
Hipervitaminoza A (peste 50 000 RE/zi) conduce la acumularea ei n ficat, cu apariia unor efecte
toxice (mrirea volumului ficatului, splinei, dermatite etc.).

Vitaminele D

Vitaminele D (calciferoli, vitamine antirahitice), ( vitamine antirahitice), dintre care cele mai
importante sunt: vitaminele D2 i D3 pot fi considerate datorit aciunii biochimice, mai degrab
hormoni dect vitamine. n natur se gsesc att libere ct i sub form de provitamine (steroli). n
prezent se cunosc ase vitamine D:
- vitamina D2 calciferolul;
- vitamina D3 colecalciferolul;
- vitamina D4 22-Dihidroergosterolul;
- vitamina D5 7-Dehidrositosterolul;
- vitamina D6 7-Dehidrostigmasterolul;
- vitamina D7 cetona 25 O3.
Toate vitaminele D sunt nrudite prin structura chimic de sterol, pe care sunt grefate; o grup
hidroxil la C3, un ciclu deschis (B) cu trei legturi duble conjugate, un nucleu indanic i o caten
lateral caracteristic fiecrei vitamine. Catenele laterale se deosebesc ntre ele prin numrul
atomilor de carbon i prin prezena sau absena unei duble legturi. Transformarea sterolilor n
vitamine D se face sub aciunea energiei solare, a radiaiilor ultraviolete, printr-un proces
fotochimic cu consum de energie.
Din ergosterol, sub influena radiaiilor UV, se formeaz ca produs intermediar lumisterol, i apoi
tahisterol i ergocalciferol (vitamina D2).

Colecalciferolul (vitamina D3) este produs n piele prin iradierea cu raze UV a 7-

dehidrocolesterolului, provenit din colesterolul preluat n organism prin alimentaie.

74
Atata timp ct corpul este expus luminii solare nu se impune suplimentarea vitaminei D.
Cea mai bun surs de vitamine D o constituie petii de ap srat (sardine, heringi, somoni),
ficatul, glbenuul de ou, laptele, untul, drojdia de bere. Vitaminele D se exprim sub form de
mg de colecalciferol (1 mg colecalciferol sau de ergocalciferol = 40 UI).
Aciunea biochimic: vitaminele D regleaz absorbia intestinal a calciului i fosforului. Nivelele
ridicate ale calciului i fosforului seric cresc viteza de mineralizare a oaselor (favorizeaz
depunerea de calciu n sistemul osos). Cnd n organism, nivelul calciului i fosforului sunt
sczute se produce demineralizarea oaselor pentru a menine nivelul seric normal de calciu i
fosfor. Simptomele n cazul deficienei de vitamine D sunt rahitismul (la copii) i osteomalacia (la
aduli). Hipervitaminoza (hipercalciurie) se manifest prin formarea calculilor renali, hepatici.
Vitaminele D sunt stabile n absena oxigenului i a luminii (pot fi stabilizate cu antioxidani, de
exemplu, cu tocoferoli.

Vitaminele E (tocoferoli)
Vitaminele E se mai numesc tocoferoli (tokos = natere; fero = a purta), vitaminele
antisterilitii sau vitaminele de reproducere. Ele sunt sintetizate numai de plante i se gsesc n
cantitate mare n plantele verzi (salat, legume), germenii cerealelor, uleiuri vegetale, esuturi de
organe animale (ficat, rinichi, muchi), ou, lapte.
Din punct de vedere chimic, vitaminele E reprezint un amestec de compui chimici nrudii care
au la baz tocolul, format dintr-un nucleu benzopiranic (cromanic) pe care sunt grefate o grup
hidroxil la C6, o caten lateral derivat din fitol i radicali metil n diferite poziii (n funcie de
reprezentant: , , , , etc.).

Tocoferolii sunt substane uleioase, termostabile, optic active, oxidabile uor n prezena
oxigenului din aer. Prin transformarea reversibil a hidroxilului de la C6 n grupare cetonic,
vitaminele E funcioneaz n organism ca sisteme redox. Pe aceast proprietate se bazeaz rolul
lor antioxidant, protectori ai altor substane uor oxidabile (vitaminele: A, D, C, E, a biotinei,
carotenilor, acizilor grai etc.).
Datorit caracterului lipofilic, se acumuleaz n lipoproteine, n membranele celulare i depozitele
de grsimi, unde reacioneaz rapid cu O2 i radicalii liberi, protejndu-le de reacii de oxidare i
asigurnd o absorbie mai bun a grsimilor.
Vitaminele E joac rol n respiraia celular (stabiliznd coenzima Q sau transfernd electroni pe
aceasta) i n sinteza hemoglobinei. Favorizeaz reaciile de fosforilare i formarea compuilor
macroergici. Fiind implicat n reducerea colesterolului seric, joac rol benefic n controlul
afeciunilor cardiace (conform cercetrilor recente, o suplimentare a dietei cu 100 mg/zi de
75
vitamina E, reduce riscul de infarct).
Particip la diferite sisteme enzimatice, stimuleaz ritmul de cretere i protejeaz organismul de
infecii. Fiind o vitamin liposolubil, ar putea avea un potenial toxic, care ns nu a fost pus pn
acum n eviden (este cea mai puin toxic dintre vitaminele liposolubile).
Deficienile n vitamina E se manifest la mai multe nivele:
- sitemul reproductiv: la masculi se manifest lipsa de mobilitate a spermatozoizilor i
degenerarea lor ppn la pierderea capacitii de fertilizare; degenerarea epiteliului
germinativ; pierderea instinctului sexual; la femele dezvoltarea foetusului este
ntrziat, avnd loc degenerarea esuturilor placentale, i foetale, etc.
- n sistemul muscular se pot nregistra distrofii musculare nutriionale progresive;
creterea consuluilui de oxigen al muchilor scheletali(in vitro); umflare i hialinizare
a muchilor sceletali i cardiaci, care devin necrotici, etc.
- modoficri metabolice: creterea consumului de oxigen; creatinurie; scderea
activitii colinesterazei i creterea activitii xantin-oxidazei din ficat; creterea
ciclului de refacere a fosforului; scderea vitezei de eliberae a aminoacizilor;
- sistem excretor: degenerarea parenchimatoas a rinichilor; necroza epiteliului tubular.
De remarcat ca la pstrarea produselor alimentare i la prelucrarea lor culinar, cantitatea de
vitamina E primit de organism se micoraz cu 70%.

Vitaminele K
Vitaminele K se mai numesc vitamine antihemoragice sau vitaminele coagulrii, menaftone,
filochinone. Vitaminele K sunt sintetizate numai de plante (din fitol, component a clorofilei) i
microorganismele din tubul digestiv al animalelor. Sunt rspndite n cantitate mare n frunzele de
lucern, trifoi, spanac, soia, varz, cloroplaste i n fina de pete. Din punct de vedere chimic
sunt derivai ai 2-metil-para-naftochinonei, pe catena creia se gsete la C 3 o grup metil, iar la
C2 o caten lateral care difer de la o vitamin la alta.

Vitamina K1 (R = radical fitil) este rspndit n plantele verzi, iar vitamina K2 (R = radical
farnesil) este biosintetizat de bacteriile intestinale. Particip activ la procesele de oxidare
celular i la procesele de fosforilare oxidativ. n organismele vegetale, vitaminele K au un rol
important n procesele de oxido-reducere, n procesele de fosforilare i n respiraia tisular.
Datorit reaciei reversibile dintre forma oxidat i forma redus, vitaminele K asigur transportul
atomilor de hidrogen de la un substrat la altul, pe cale neenzimatic.

Vitaminele K determin coagularea sngelui prin transformarea fibrinogenului n fibrin(sinteza

protrombinei). Carena de vitamine K conduce la creterea timpului de coagulare a sngelui i

76
poate fi un factor favorizant al osteoporozei.
Deoarece vitaminele K sunt sintetizate de bacteriile din intestine, deficienele sunt rare, dei
recent s-a descoperit faptul c vitaminele K sintetizate intestinal nu sunt absorbite total. Deficiena
de vitamine K a fost semnalat n cazul malabsorbiei grsimilor ca i dup tratamentele
ndelungate cu antibiotice, care pot distruge vitaminele K sintetizate intestinal.

Vitaminele F
Vitaminele F se mai numesc vitamine antidermatitice, deoarece n lipsa lor apar tulburri
metabolice la nivelul pielii.
Vitaminle F sunt formate dintr-un amestec de acizi grai eseniali, care conin mai multe duble
legturi n molecul i care sunt rspndii n organismele vegetale (n special uleiuri vegetale) i
nu sunt biosintetizai de animale. Dintre acetia cei mai importani sunt acidul linoleic, acidul
linolenic i acidul arahidonic. Administrate omului, vitaminele F contribuie la procesul de
vindecare a unor dermatite. Vitaminele F sunt implicate n procesul de biosintez a lipidelor
complexe.

II.1.2. VITAMINELE HIDROSOLUBILE

Vitaminele hidrosolubile sunt substane foarte diferite din punct de vedere structural, reprezentate
de vitaminele din aa-numitul complex B (B1, B2, B6, B12 etc.), vitaminele PP, vitamina C,
acidul lipoic, acidul pantotenic, acidul folic, vitaminele P etc. Ele difer fa de vitaminele
liposolubile n multe aspecte importante, astfel ele sunt solubile n ap i insolubile n
solveni organici, sunt mai termolabile, dar mai fotostabile, stabile n mediu acid, dar instabile n
mediu bazic etc. Multe dintre vitaminele hidrosolubile sunt rapid eliminate, (de aceea
hipervitaminozele sunt rare), iar carenele apar relativ rapid n cazul unei diete srace n aceste
vitamine.
Deoarece vitaminele hidrosolubile sunt coenzime ale multor enzime cu rol important n
metabolism, sunt implicate n etapele generatoare de energie sau n hematopoez. De obicei, ele
particip n att de multe reacii biochimice nct este imposibil de stabilit exact cauza biochimic
a unui simptom anumit. Totui, se poate generaliza faptul c, datorit rolului important jucat de
aceste vitamine n metabolismul energetic, deficienele se observ prima dat n esuturile cu
cretere rapid. Simptomele tipice includ: dermatite, glosite (umflarea limbii), diaree, depresii,
pierderea coordonrii micrii.

Vitamina B1
Vitamina B1 (tiamina, aneurina, vitamina anti beri-beri) este larg rspndit n regnul vegetal n
seminele cerealelor i leguminoaselor, n cojile de orez, frunze, flori, polen, drojdie de bere etc.
Din punct de vedere chimic, este constituit dintr-un nucleu pirimidinic i unul tiazolic, legate
printr-un radical metilen.

Sub form de clorhidrat, este o substan solid, cristalin, solubil n ap i insolubil n solveni

77
organici. Este distrus la fierbere i sub aciunea razelor ultraviolete. Tiamina este rapid
transformat prin fosforilare n coenzima tiaminpirofosfat (TPP), care este implicat n:
metabolismul cii pentozofosfat (singura surs de biosintez a ribozei necesar sintezei acizilor
nucleici i sursa major de NADPH pentru biosinteza acizilor grai), decarboxilarea cetoacizilor
etc.
Avitaminoza, se manifest la om prin tulburri ale sistemului nervos, iritabilitate, oboseal,
depresie, tulburri gastro-intestinale, simptome neuromusculare asociate cu tulburri cardiace
(boala beri-beri).
Necesarul de tiamin este proporional cu coninutul caloric al dietei (1,0-1,5 mg/zi) i poate fi
mrit n cazul excesului de carbohidrai sau al creterii vitezei metabolice (datorit febrei,
traumatismelor, graviditii).
Vitamina B1 stimuleaz creterea esuturilor i a rdcinilor plantelor cultivate n soluii
artificiale.

Vitamina B2
Vitamina B2 (riboflavina, lactoflavina din lapte, ovoflavin din ou, hepatoflavin din ficat), este
sintetizat n plante, bacteriile de fermentaie anaerob i drojdia de bere. Din punct de vedere al
structurii chimice este format dintr-un nucleu izoaloxazinic metilat (care confer formei oxidate
o culoare galben-verzuie), pe care
este grefat un radical ribitil, provenit de la pentaalcoolul ribitol.

Vitamina B2 este sensibil la aciunea luminii, care n mediu bazic o transform n compui fr
activitate vitaminic. Vitamina B2 prezint n organism rol complex. Ea intr n constituia
enzimelor dehidrogenaze FMN i FAD, implicate n reaciile de oxidoreducere din metabolism,
deoarece poate fixa reversibil atomi de hidrogen. Stimuleaz creterea organismelor tinere i
particip alturi de vitamina A n procesul vederii.
Alimentele bogate n riboflavin sunt: laptele, carnea, oule, cerealele. Doza recomandat este de
1,2-1,7 mg /zi pentru un adult (mai mare n cazul alcoolicilor i a hipotiroidismului).
Simptomele caracteristice deficienei de riboflavin se manifest prin: dermatite, cderea prului,
glosit, slbirea rezistenei la infecii, tulburri hematologice.

Vitaminele B6
Vitaminele B6 (adermine, piridoxol, piridoxal, piridoxamina) sunt rspndite n: semine de
cereale, drojdie de bere, unt, carne, lapte, ou.
Din punct de vedere structural sunt derivai ai 2-metilpiridinei, care apar de obicei mpreun, i se
pot transforma una n alta.

78
Prin fosforilarea piridoxalului i a piridoxaminei se obin coenzimele piridoxalfosfat i
piridoxaminofosfat, care biocatalizeaz decarboxilarea i transaminarea aminoacizilor.
Piridoxalfosfatul este necesar sintezei neurotransmitorului serotonina i a sfingolipidelor
necesare formrii mielinei.
Vitaminele B6 constituie factori de cretere pentru unele microorganisme.
Carena n vitamine B6 produce la om tulburri nervoase, iritabilitate, depresii, insomnii, astenie.
Necesarul de vitamine B6, pentru un organism adult este proporional cu coninutul proteic al
dietei (pentru 100 g proteine/zi sunt necesare 1,4-2,0 mg/zi).

Vitamina B12
Vitamina B12 (cianocobamida) este puin rspndit n regnul vegetal. n organismele animale se
gsete n ficat, rinichi, snge, lapte, reprezentnd factorul absolut necesar creterii unor
microorganisme. Vitamina B12 este indispensabil pentru viaa organismelor vegetale i animale,
fiind implicat n procesul de cretere, hematopoez i buna funcionare a celulei nervoase. Din
punct de vedere a structurii chimice, vitamina B12 este format dintr-un nucleu porfirinic care
conine central un atom de cobalt i o grup cian, grupe metilice i amidice legate de nucleele
pirolice, un nucleu dimetilbenzoimidazolic, riboz, acid fosforic i alcool izopropilic.
Vitamina B12 este o substan cristalin, de culoare roie, solubil n ap, insolubil n solveni
organici. Ea stimuleaz biosinteza nucleoproteidelor i este un factor antianemic. In avitaminoz,
se ntrerupe diviziunea celular i se produce anemia pernicioas.
Deoarece este larg rspndit n alimentele de origine animal, iar ficatul pstreaz timp de 6 ani
suplimentul de vitamina B12, deficienele sunt rare (la persoane n vrst i la cele vegetariene).

Vitamina PP
Vitamina PP (niacina, nicotinamida, pelagropreventiv) este rspndit n embrioni de gru, tre,
alune, drojdie de bere, lapte, carne (mai puin n porumb, cartofi).
Din punct de vedere structural, niacina (nicotinamida) este amida acidului nicotinic, component
a coenzimelor oxidoreductaze anaerobe NAD i NADP, implicate n reacii redox prin transfer de
atomi de hidrogen de la un substrat la altul, n condiii anaerobe.

Niacina poate fi sintetizat din aminoacidul triptofan (1 mg de niacina din 60 mg de triptofan), dar
biosinteza are loc numai dup ce necesarul organismului n triptofan a fost asigurat i cu aportul

79
altor vitamine din complexul B.
Carena pronunat conduce la boala numita pelagra (pella agra = piele groas) sau boala celor trei
afeciuni cu "d": dermatit, diaree i demen). Simptomele neurologice sunt asociate cu
degenerarea esutului nervos. Necesarul pentru un adult este de: 13-19 mg/zi de niacin.

Acidul folic (vitamina B9)

Aceast vitamin este prezent n frunzele plantelor verzi (spanac, salat), fructe verzi, drojdie de
bere, carne, lapte, ou.
Din punct de vedere chimic este acidul pteroilglutamic, constituit din acid pteridinic, rest de acid
p-aminobenzoic i acid glutamic.

nucleul pteridinic acid para-aminobenzoic acid glutamic 2-amino-4-oxo-6-

metilpteridina

Acidul folic ndeplinete rol de coenzim n biosinteza aminoacizilor (colina, serina, glicina), a
bazelor azotate purinice, a nucleotidei dTMP. Cel mai pronunat efect al deficienei este inhibarea
sintezei ADN datorit lipsei de purine i dAMP, ceea ce cauzeaz forme grave
de anemie.

Acidul paraaminobenzoic (PAB)

Acidul paraaminobenzoic (PAB) se numete i vitamina H i este rspndit att n organismele
vegetale ct i n cele animale. Este un factor de cretere pentru numeroase microorganisme. Este
sintetizat de flora intestinal n cantiti suficiente pentru om.
PAB este component a acidului folic i a coenzimei tirozinaza. Are o aciune antiinfecioas
general, previne depigmentarea pielei i a prului.

Acidul lipoic
Acidul lipoic (tioctic) este prezent n plantele verzi, sub forma de lipotiamidpirofosfat, coenzim
participant la carboxilarea acidului piruvic (metabolismul glucidic). Trebuie evideniat de
asemenea rolul de acceptor de atomi de hidrogen n prima faz a fotosintezei i de activator al
radicalului metil.

Acidul pangamic
Acidul pangamic (vitamina B15, D-gluconodimetilaminoacetat) a fost pus n eviden n organisme
vegetale, smburi de caise, plantule de orez, levuri, sngele de bovine etc. Acidul pangamic este un
compus sintetizat n organism din componente care sunt produse normale ale metabolismului:

80
acidul D-gluconic i dimetilglicina.
Pe cale sintetic au fost obinui i derivai ai vitaminei B15 care conin n molecul 4, 8 i 12 grupe
metil.

Acidul pangamic intervine n procesele de metilare i transmetilare, datorit grupelor metil, labile,
pe care le conine. Este implicat n biosinteza unor substane biologic-active (donor de grupe
metil), cum ar fi: metionina, colina, creatinina, adrenalina, metionina, ARN, hormoni steroizi, n
activitatea respiratorie a celulei i procesele de detoxifiere. Acidul pangamic este un
factor lipotrop, fiind utilizat la vindecarea hepatitei i tratamentul cirozelor hepatice.

Inozita
Inozita (inozitolul, Bios I) sub forma izomerului mezoinozitol (hexahidroxiciclohexan) este un
poliol ciclic, rspndit n toate esuturile vegetale (frunze, rdcini, polen) i animale, sub form
liber sau ca ester fosforic (acidul fitinic), ca atare, sau sub forma srurilor de calciu:

Acidul fitinic este principala surs de fosfor din semine. In timpul germinrii se elibereaz prin
hidroliz enzimatic: ioni de calciu, acid fosforic i final mezoinozitol liber.
n organismele animale (nu i n cel uman) inozita este factor lipotrop, prentmpin fixarea
grsimilor). Aceeai aciune manifest i colina.

Biotina
Biotina (vitamina H, Bios II) este prezent n: drojdie de bere, muguri de plante, ou, alune,
ciocolat. Se gsete liber sau combinat cu proteine, peptide, aminoacizi. Se cunosc dou
biotine: -biotina i -biotina. Ambele au o structur biciclic, rezultat prin condensarea formal
a unui nucleu tetrahidroimidazolic cu unul tiofenic, avnd drept caten lateral un rest
de acid valerianic sau izovalerianic.

Biotina constituie gruparea prostetic a unor enzime, de exemplu a piruvatcarboxilazei implicat

n reacii de carboxilare a cetoacizilor (sinteza acidului oxalilacetic din ciclul Krebs), a acetil-

81
coenzimei A, (biosinteza acizilor grai) i a propionil-coenzimei A (biosinteza aminoacizilor).
Biotina stimuleaz creterea esuturilor merismatice prin intensificarea diviziunii celulare. Biotina
poate fi sintetizat de
bacteriile intestinale. Avitaminoza se manifest prin descuamarea pielei, cderea prului, lipsa
poftei de mncare, oboseal etc.

Acidul pantotenic
Acidul pantotenic (Bios III) este rspndit n toate organismele vegetale i animale. n cantitate
mare se afl n lptiorul de matc, fasole, soia, drojdia de bere etc.
Acidul pantotenic este format din -alanin i acid ,-dihidroxi--dimetilbutiric.

Acidul pantotenic este o substan uleioas, de culoare galben, solubil n ap i sensibil la

aciunea oxidanilor n mediu bazic. Intr n structura coenzimei A, implicat n metabolismul
glucidic i lipidic. Este un factor de cretere pentru numeroase microorganisme i factor de
stimulare a metabolismul celular.
Cu toat importana acestor reacii, nu exist deficit de acid pantotenic, deoarece acesta este foarte
rspndit (panthotem = peste tot) n alimentele de origine vegetal i animal, iar simptomele
deficienei sunt vagi, asemntoare, n general, deficienei de vitamine B.

Vitamina C (acidul ascorbic)

Vitamina C (acidul ascorbic) este una dintre vitaminele cele mai rspndite n regnul vegetal n
fructe de ctin, mce, coarne, coacze, mere, citrice etc.), att n stare liber ct i asociat cu
proteinele sub forma de ascorbinogen.
Din punct de vedere al structurii chimice este lactona unui acid cetohexonic, acidul 2,3-
endiol-L-gulonic.

Datorit structurii endiolice, acidul ascorbic aparine sistemelor redox biochimice; el poate, prin
oxidare, trece reversibil n acid dehidroascorbic. Este un activator general al metabolismului
celular fiind implicat n sinteza protocolagenului i deci n meninerea strii de sntate a
esuturilor, n vindecarea rnilor, n combaterea fragilitii capilare. Rolul sau reductor
(enzimatic) se manifest n absorbia fierului n stomac (prin reducerea Fe 3+ la Fe2+ ) precum i la
protejarea altor vitamine (A, E, D) fa de procesul de oxidare. Rolul su important de antioxidant
biologic recomand vitamina C, alturi de -caroten n dieta preventiv a cancerului.
Este necesar un aport continuu de vitamina C (60 mg/zi), deoarece organismul uman nu
sintetizeaz i nu acumuleaz aceast vitamin, care este sensibil la lumin, temperatur, O 2 din
aer, contactul cu metalele (Fe, Cu). Avitaminoza se manifest sub forma bolii numit scorbut
82
(anemie pronunat, hemoragii, osteoporoz).

Vitaminele P
Vitaminele P (citrine, bioflavonoide, vitaminele permeabilitii) se gsesc n cantiti apreciabile
n citrice, ardei etc. Sunt substane cu activitate vitaminic, cu rol asupra pereilor vaselor
capilare. Din punct de vedere chimic sunt amestecuri de glicozide (conin o component glucidic
i un aglicon). Agliconii sunt reprezentai de: pigmeni din clasa flavonelor reprezentai
de: hesperitin, rutin, quercetin. Prin oxidare formeaz flavochinone, funcionnd ca sisteme
redox.
Acioneaz sinergic cu vitamina C n prevenirea i combaterea scorbutului, mresc tonusul
miocardului, mresc rezistena la rupere a vaselor sanguine, scad tensiunea arterial.

II.1.3. Antivitamine

Antivitaminele sunt substane cu structur chimic asemntoare vitaminelor, dar cu aciune

opus acestora. Diferena de comportare este consecina diferenelor structurale, chiar dac
acestea nu sunt mari. Antivitaminele prezint n general o structur molecular asemntoare
vitaminelor, sau cu unele fragmente din molecula lor.
Efectul antivitaminic se explic prin afectarea activitii enzimatice, datorit modificrii structurii
enzimei prin nlocuirea coenzimei (vitaminei) cu antivitamina corespunztoare, sau prin inhibiie
competitiv a aciunii biocatalitice enzimatice de ctre noua structur a antivitaminei. n prezent
se cunosc numeroase antivitamine care au o structur analoag riboflavinei, piridoxinei, tiaminei,
biotinei, acidului foilc, precum i vitaminelor K i E. Se cunosc de asemenea, n afar de
antivitamine, substane cu au o structur chimic diferit mult de cea a vitaminelor, de natur
proteic, care au proprietatea de a se combina cu vitaminele, anihilndu-le astfel activitatea
vitaminic. De exemplu, n albuul de ou s-a identificat proteina avidina, care se combin cu
biotina, anihilndu-i activitatea vitaminic.
Aciunea antivitaminelor se explic prin perturbarea unor procese metabolice care sunt
stimulate de aciunea vitaminelor.
n tabloul sintetic de mai jos, sunt prezentate n paralel, structurile unor vitamine i cele
ale antivitaminelor corespunztoare.

83
II.2. ENZIME

Enzimele sunt compui macromoleculari de natur proteic, produi i prezeni numai n

organismele vii, cu rol de biocatalizatori ai tuturor transformrilor biochimice caracteristice
metabolismului.
Necesitile plastice i energetice ale organismelor vii sunt acoperite, pe de o parte, din
substanele nutritive, relativ stabile chimic, iar pe de alt parte de o serie de reacii de
ardere la care particip oxigenul. Apariia i evoluia fiinelor vii organizate a fost nsoit de
selecionarea i perfecionarea unor mecanisme capabile s asigure o vitez mare de
desfurare a proceselor biochimice, n condiii de activitate relativ menajate (soluii apoase,
temperaturi joase, mediu neutru etc.). Aceast problem, a fost rezolvat n decursul

84
evoluiei, prin apariia catalizatorilor biologici care sunt enzimele.
Enzimele au rol esenial n biosinteza i biodegradarea substanelor din materia vie. In
lipsaenzimelor, majoritatea reaciilor chimice din organism nu s-ar putea produce i deci nu ar mai
exista procese metabolice i nici fenomene de via. Bogate n enzime sunt plantulele, frunzele
tinere, esuturile meristematice, seminele n stare de germinaie, fructele. In general, plantele
tinere au un coninut mai ridicat de enzime dect plantele adulte. Activitatea catalitic a enzimelor
din organismele n cretere este mai mare dect a celor din organismele adulte.
Dup locul unde acioneaz, se pot evidenia:
endoenzime (enzime intracelulare);
exoenzime (enzime extracelulare).
Endoenzimele, acioneaz n celulele n care s-au sintetizat. Ele sunt lioenzime (legate mai slab n
celul) i desmoenzime (legate mai puternic n celule).
Exoenzimele, dup etapa de formare n celule, sunt eliminate n lichidele din organism, unde
i exercit activitatea catalitic. Astfel, acioneaz de exemplu, enzimele din lichidele interstiiale,
din diferite caviti, din seva elaborat etc.
Substana asupra creia acioneaz enzimele se numete substrat.

II:2.1.STRUCTURA CHIMIC GENERAL A ENZIMELOR

Enzimele se pot clasifica, din punct de vedere chimic n dou clase:

enzime monocomponente (holoproteice);
enzime bicomponente.

a) Enzimele monocomponente (holoproteice, proteine biocatalitice) sunt constituite numai din

proteine. Aciunea lor biocatalitic se datoreaz anumitor fragmente din catena polipeptidic, care
includ grupe funcionale componente ale catenelor laterale ale aminoacizilor (-OH, -NH2, -SH,
-COOH etc.), constituind centrul activ sau situsul catalitic. Prin acest centru activ enzima fixeaz
substratul (l recunoate) sub forma unui complex enzim-substrat, simbolizat E-S, i
biocatalizeaz transformarea substratului.
Pentru recunoaterea i formarea complexului E-S, geometria centrului activ trebuie s fie
complementar cu cea a substratului. Blocarea sau inactivarea centrului activ (de exemplu
denaturarea proteinei) conduce la pierderea activitii catalitice a enzimei holoproteice. In schimb,
denaturarea unei pri a proteinei, care nu cuprinde centrul activ, nu modific activitatea catalitic a
enzimei.
b) Enzimele bicomponente (heteroproteice) sunt constituite din:
componenta proteic (apoenzim, apoferment), care determin specificitatea enzimei (o
anumit secven a aminoacizior prin care enzima recunoate substratul i l fixeaz), este
caracterizat prin mas molecular mare, termolabilitate etc.;
componenta neproteic (prostetic, coenzim, cofactor), care determin mecanismul i
viteza reaciei enzimatice poate fi: o vitamin, un hormon, un colorant, nucleotide, metale. Ea
este caracterizat prin mas molecular mic, termostabilitate.
n majoritatea cazurilor, aciunea catalitic a enzimelor se manifest numai n prezena unor
substane speciale, denumite cofactori, care se clasific n trei grupe:
coenzime sau cofermeni specifici, sunt substane organice cu mas molecular
mic,termostabile i care dializeaz uor din soluiile enzimei. Coenzimele se caracterizeaz
prin nsuirea lor de a reaciona reversibil cu proteina care intr n structura enzimei
(apoenzima sau apofermentul);
gruprile prostetice, substane combinate mult mai strns cu apoenzima, se disociaz greu i, n
general, rmn fixate pe o singur apoenzim;
activatorii, denumii uneori i cofactori anorganici, sunt substane nespecifice (diferite metale,
ageni reductori etc.), care mediaz trecerea enzimei ntr-o stare catalitic activ.
Este greu de precizat o demarcaie clar ntre cele trei grupe de cofactori, clasificai dup natura i

85
raportul lor fa de apoenzim. Multe dintre coenzime i grupri prostetice sunt de fapt derivai ai
vitaminelor hidrosolubile. O mare parte dintre coenzime i grupri prostetice identificate n
componena unor enzime sunt nucleotide sau derivai ai acestora. Dei n cazul enzimelor
bicomponente, componenta care particip efectiv la realizarea procesului biocatalitic enzimatic
este coenzima, totui, pentru manifestarea activitii enzimatice, prezena apoenzimei de natur
proteic este absolut obligatorie, deoarece gruparea prostetic luat separat are slabe proprieti
catalitice. In complexul format de apoenzim i coenzim (holoenzim) activitatea catalitic
crete de 1000 de ori, comparativ cu activitatea catalitic a coenzimei libere.
Legturile dintre apoenzim i coenzim sunt de natur diferit, variind de la o enzim la alta i
pot fi: legturi covalente, legturi van der Waals etc. Datorit structurii proteice macromoleculare,
enzimele au o mas molecular mare i formeaz soluii coloidale. Starea coloidal a enzimelor
prentmpin difuzia lor dintr-o celul n alt celul, condiionnd o localizare strict a reaciilor
biochimice n organism la nivelul diferitelor organe, esuturi, celule.

II.2.2. CARACTERISTICI ALE ACTIVITII ENZIMATICE

Enzimele, asemntor catalizatorilor chimici obinuii, biocatalizeaz numai acele reacii

metabolice posibile din punct de vedere termodinamic (care se desfoar spontan, avnd energia
liber G < 0). Rolul enzimelor, ca i al catalizatorilor chimici, este de a reduce energia de
activare (nu modific echilibrele chimice, dar grbete atingerea lor).
Energia de activare n cazul enzimelor este ns mult mai mic. De exemplu, energia de activare la
descompunerea apei oxigenate conform reaciei:

2 H2O2 = O2 + 2 H2O

este diferit, n funcie de tipul de catalizator utilizat:

fr catalizator: 18 kcal/mol;
cu catalizatorul chimic FeCI3: 11,7 kcal/mol;
cu biocatalizatorul catalaz: 5,5 kcal/mol
Viteza reaciei enzimatice este mult mai mare dect n cazul reaciei catalizat de
catalizatori chimici. De exemplu, enzima catalaza realizeaz descompunerea H 2O2 de 10 miliarde
de ori mai repede dect FeCI3 (ambii catalizatori au n structur cationul Fe3+).
Sensibilitatea reaciei enzimatice este foarte mare, astfel o molecul de catalaz
descompune 5 milioane de molecule de H2O2 ntr-un minut, la 0 0C i la pH = 6,8.
Enzimele catalizeaz reacii de desfacere i formare de legturi n condiii fiziologice
compatibile cu viaa. Aceleai reacii ar necesita n laborator condiii de temperatur, presiune,
pH, improprii vieii.
Spre deosebire de catalizatorii chimici, enzimele se caracterizeaz prin specificitate
(absolut sau relativ) de substrat sau de aciune.
Specificitatea de substrat absolut este proprietatea enzimelor de a aciona asupra unui singur
substrat (de exemplu, ureaza catalizeaz numai descompunerea ureei). Acest tip de specificitate
este determinat de o anumit secven a aminoacizilor componeni ai apoenzimei.
Specificitatea de substrat relativ este proprietatea enzimelor de a aciona asupra unui grup de
substraturi cu structur chimic apropiat. De exemplu, maltaza catalizeaza hidroliza
poliglucidelor n care componentele glucide sunt legate -glicozidic.
Specificitatea de substrat poate fi: stereochimic, dac enzima catalizeaz transformarea
doar a unui singur izomer din mai muli posibili (de exemplu: a izomerului trans, sau a izomerului
cis; a izomerului dextrogir, sau a celui levogir).
Specificitatea de substrat poate fi specificitate de legtur, dac enzima catalizeaz formarea sau
scindarea unui anumit tip de legtur (peptidic, glicozidic, eteric, esteric etc.), indiferent de
natura substanei care o conine. De exemplu: lipazele catalizeaz hidroliza gliceridelor indiferent
de natura acidului gras component.

86
Specificitatea de aciune absolut este caracteristica enzimelor de a cataliza o singur reacie,
dintre multiplele reacii posibile.
Specificitatea de aciune relativ este proprietatea enzimelor de a cataliza un anumit tip de reacie,
dat de un grup de substraturi nrudite. Acest tip de specificitate a enzimelor este determinat mai
ales de natura cofactorilor (gruparea prostetic, coenzima) i mai rar de natura apoenzimei.

II.2.2.1. MECANISMUL DE ACIUNE A ENZIMELOR.

CINETICA REACIILOR ENZIMATICE

Mecanismul de aciune a enzimelor este analog cu cel al catalizatorilor chimici. Enzimele sunt
capabile s accelereze viteza de desfurare a diferitelor reacii (micoreaz energia de activare),
absolut necesare pentru meninerea i reproducerea materiei vii. Enzimele catalizeaz numai
reacii termodinamic posibile, care se pot produce i fr participarea lor, dar ntr-un timp mai
ndelungat i uneori n condiii incompatibile cu materia vie.
Spre deosebire de catalizatorii nebiologici, enzimele au un randament mult mai ridicat, care
asigur mersul reaciei biochimice, n majoritatea cazurilor ntr-un singur sens, fr reacii
secundare. Ele prentmpin descompunerea unor substane instabile n anumite condiii i permit
realizarea unor procese chimice complexe, cu o cantitate minim de energie.
Enzimele particip activ la procesele catalitice, parcurgnd urmtoarele etape:
activarea moleculelor substratului (S), prin scderea energiei de activare a acestuia, i formarea
complexului intermediar disociabil, enzim-substrat (ES), mai activ dect substratul ca atare;
transformarea complexului enzima-substrat (ES) n produsul de reacie (procesul catalitic
efectiv), mai nti legat de enzim (EP), i n final, prin eliberarea enzimei, obinerea produsului
de reacie, (P).
Schematic, mecanismul catalizei enzimatice, conform teoriei etapelor intermediare, poate fi
reprezentat astfel:

sau considerat ca echilibru:

innd cont c transformarea ES EP este practic instantanee iar reacia de transformare P + E

EP este nul (enzima fiind specific pentru substrat nu i pentru produs), sistemul de ecuaii de
mai sus devine:

i poart denumirea de echilibrul Michaelis-Menten.

Factorii care influeneaz viteza reaciilor enzimatice

Reaciei de formare i de descompunere a compusului enzim-substrat i se poate aplica legea

aciunii maselor i se poate determina astfel constanta de echilibru.
Viteza reaciilor enzimatice depinde n mare msur de concentraia enzimei i de concentraia
substratului.
a) Influena concentraiei enzimei asupra vitezei reaciei enzimatice
Viteza reaciei enzimatice este direct proporional cu concentraia enzimei prezente n mediul de
reacie (figura 1.1):

87
Fig. 1.1. Influena concentraiei enzimei asupra vitezei reaciei enzimatice

n unele cazuri, de obicei cnd sunt prezeni n sistem i ali factori, curba care reprezint
dependena vitezei de concentraia enzimei, este deviat fa de cea normal. Abaterile de la
aceast comportare se pot datora prezenei inhibitorilor, folosirea unei concentraii de substrat sub
limita de saturare a enzimei etc.

b) Influena concentraiei substratului asupra vitezei reaciei enzimatice

S-a constatat c dac se pleac de la o cantitate fix de enzim i se mrete treptat concentraia
substratului, se va forma o cantitate mai mare de complex enzim-substrat, viteza reaciei va
crete treptat, pn cnd toat enzima s-a combinat cu substratul. Acest stadiu reprezint momentul
de saturare a enzimei, iar viteza va fi maxim (vmax). Dac se mrete n continuare concentraia
substratului, viteza de reacie nu se va mri, deoarece nu exist enzim liber care s intre n
reacie cu substratul. Momentul de saturare a enzimei este dificil de stabilit, deoarece acesta
variaz n funcie de concentraia enzimei i de concentraia substratului. n practic, activitatea
enzimatic se apreciaz dup concentraia substratului, cnd jumtate din cantitatea de enzim este
combinat cu substratul sub form de complex enzim-substrat. n acest caz, viteza reaciei este
jumtate din valoarea sa maxim. Acest punct reprezint constanta Michaelis (KM) i reprezint
concentraia substratului pentru care viteza de reacie este jumtate din viteza maxim. Deci,
pentru v = vmax/2, rezult KM = [S] (vezi figura 1.2).

Fig. 1.2. Influena concentraiei substratului asupra vitezei reaciei enzimatice

Constanta Michaelis are valorile unor concentraii i se exprim n moli/L. Constanta Michaelis
se poate utiliza pentru a determina afinitatea enzimei fa de substrat. Cu ct KM va avea o
valoare mai mare, cu att afinitatea enzimei fa de substrat va fi mai mic i invers.
Relaia cantitativ dintre viteza reaciei enzimatice, concentraia substratului i valoarea KM, care
exprim viteza reaciei enzimatice n fiecare moment, este dat de ecuaia Michaelis-Menten:
88
Constanta lui Michaelis este o mrime important nu doar din punct de vedere al cineticii
enzimatice ci i pentru msurtorile cantitative ale activitii enzimatice din esuturi. Cercetri
recente au pus n eviden importana medical a constantei KM. Unele cazuri de leucemie (n
care are loc o cretere enorm a numrului de leucocite) pot fi regresate prin administrarea
intravenoas a enzimei asparaginaza care catalizeaz reacia de hidroliz a asparaginei la acid
aspartic i amoniac. Prin injectarea intravenoas a asparaginazei (factor de cretere a
leucocitelor), fenomenul de cretere a leucocitelor este stopat. Cercetrile asupra surselor de
asparaginaz au demonstrat ca enzima are valori diferite ale KM n funcie de provenien
(bacterii, plante, animale). Deoarece concentraia de asparagin din snge este foarte mic,
cantitatea de asparaginaz injectat va avea efect terapeutic, doar dac valoarea KM va fi suficient
de mic pentru a hidroliza rapid asparagina aflat n concentraii mici n snge.
Activitatea enzimatic se exprim prin unitatea enzimatic, respectiv cantitatea de enzim care
poate cataliza transformarea unui micromol de substrat n timp de un minut. Activitatea
enzimatic n cazul enzimelor pure se determin prin numrul de molecule de substrat care pot fi
metabolizate ntr-un minut de o singur molecul de enzim. Aceast mrime se numete raport
de transformare (turnover number).

c) Influena temperaturii asupra vitezei reaciei enzimatice

Activitatea enzimelor este foarte mult influenat de temperatur. Asemntor celor mai multe
dintre reaciile chimice, viteza reaciei enzimatice crete cu creterea temperaturii (se dubleaz la
creterea temperaturii cu 10 0C).
Pentru fiecare enzim exist o temperatur la care activitatea enzimatic este maxim, numit
temperatur optim (n general, cuprins ntre 20-40 0C. Pn la atingerea temperaturii optime,
activitatea enzimatic crete proporional cu creterea temperaturii. Dup atingerea acestei
temperaturi, activitatea enzimatic scade rapid cu creterea temperaturii, datorit denaturrii prii
proteice a enzimei, acelai fenomen avnd loc la scderea temperaturii sub cea optim (fenomene
utilizate n practic la pstrarea alimentelor prin fierbere sau congelare). Cele mai multe enzime
sunt inactivate la temperaturi peste 55-60 0C, cu excepia enzimelor din bacteriile termofile (din
izvoarele termale), active i peste 85 0C.
Influena temperaturii asupra vitezei reaciei enzimatice este redat n figura 1.3.

Fig. 1.3. Influena temperaturii asupra vitezei reaciei enzimatice

Unele enzime, cum ar fi ribonucleazele, i pierd activitatea la nclzire, dar i-o regsesc rapid la
rcire, fapt care indic refacerea conformaiei iniiale a catenelor polipeptidice desfcute.
Temperatura critic a unei enzime este temperatura la care enzima pierde jumtate din activitatea
sa, n timp de o or. Temperatura optim a enzimelor variaz cu durata de expunere a acestora la o
anumit temperatur. Pentru o durat de timp mai scurt, temperatura optim are valori mai mari
dect pentru o perioad de timp mai lung. Aceast comportare este important deoarece

89
reprezint un mod de adaptare a enzimelor la condiiile de mediu. Legarea enzimei de substrat
mrete rezistena acesteia la temperaturi ridicate. Enzimele n stare uscat sau sub form
cristalin rezist la nclzire pn la temperaturi de 100 0C (bobul de cereal uscat suport
temperaturi mai ridicate dect acelai bob n stare umed). Temperaturile joase nu distrug
activitatea enzimelor ci numai o micoreaz sau o opresc n mod reversibil.
Soluiile enzimatice diluate (1%) prin congelare, urmat de topire, i mresc activitatea
enzimatic, datorit eliberrii de noi centri activi din molecula enzimei, n urma proceselor de
nghe-dezghe. n cazul soluiilor concentrate, activitatea enzimatic se micoreaz dup nghe,
datorit formrii unor agregate moleculare care blocheaz centrii activi. Fiecrei enzime i se poate
stabili o temperatur minim (ncepnd cu 0 0C) la care ncepe activitatea enzimatic, o
temperatur optim, la care activitatea enzimatic este maxim, i o temperatur maxim la care
activitatea enzimatic nceteaz.

d) Influena valorii pH asupra activitii enzimatice

Activitatea enzimelor este influenat n mod accentuat i de concentraia ionilor de hidrogen din
mediul de reacie, deci de pH. Enzimele i manifest activitatea numai ntre anumite limite de pH
(limite inferioare i limite superioare). Cele mai multe enzime manifest activitate maxim la
valori caracteristice ale pH-ului (pH optim). Valoarea pH-ului optim depinde de natura i de
originea enzimei, de mediul de reacie, de proprietile acido-bazice ale enzimei i de factorii
biologici.
Influena valorii pH asupra activitii enzimatice este redat n figura 6.4.

Fig. 6.4. Influena valorii pH asupra activitii enzimatice

n general, pH-ul optim coincide cu pH-ul lichidelor din organism, unde enzimele i exercit
activitatea. Astfel, pH-ul optim al pepsinei din stomac este cuprins ntre 1,4-1,5; pH-ul optim al
tripsinei din pancreas ntre 7,8-8,7; al amilazei din mal ntre 4,7-5,2 etc. Majoritatea enzimelor
vegetale au un pH optim cuprins ntre 5,3-7,6. n afara limitelor de pH stabilite, enzimele devin
inactive.
Valori prea mari ale pH-ului (alcalinitate mrit) sau prea mici (aciditate mrit), afecteaz
activitatea enzimatic prin denaturarea prii proteice sau perturbarea echilibrelor de disociere ale
grupelor funcionale ale centrului activ al enzimei, ca i modificarea geometriei centrilor activi.
Valoarea pH-ului optim este influenat de temperatur, de ionii din soluie, de natura i de
concentraia substratului, de originea enzimei, de factorii biologici etc.
Aciunea pH-ului asupra activitii enzimatice se explic prin influena ionilor de hidrogen asupra
gradului de ionizare a enzimei i a substratului. Unele enzime au activitate maxim sub form
nedisociat, altele sub form disociat.

e) Influena activatorilor enzimatici

Activatorii sunt compui chimici care mresc activitatea enzimelor (intervin n mecanismul
aciunii enzimatice), fie prin stimularea direct a acestora, fie prin ndeprtarea unor inhibitori din

90
sistem. Activatorii se clasific dup efectul produs n:
Activatori care acioneaz prin deblocarea centrilor activi din molecula enzimelor. Unele
enzime, denumite proenzime, sunt secretate sub form inactiv, cu gruprile active blocate
(mascate) de polipeptide sau de alte substane. Proenzimele se transform n enzime active sub
influena unor enzime kinaze, care ndeprteaz substanele inhibitoare.
Activatori care acioneaz asupra enzimei prin nlturarea din sistem a unor inhibitori ai
enzimei.
Substanele, adugate unei soluii enzimatice pentru protejarea enzimei mpotriva factorilor care o
inactiveaz sau o denatureaz, se numesc protectori. De exemplu, proteinele activeaz ureaza prin
captarea ionilor inhibitori din sistem (de exemplu, ionul cianur (CN) nltur efectul inhibitor al
Cu2+ asupra ureeazei, prin formarea cianurii complexe de cupru, stabil).
Activatori care sunt componente ale enzimelor sau care stimuleaz direct activitatea acestora.
Sunt activatori specifici pentru anumite enzime o serie de cationi metalici i anioni, astfel,
fosforilaza este activat de Mg2+, fosfoglucomutaza de Mg2+, i de Mn2+, fosfataza de Ca2+ i de
Mn2+, amilaza salivar este activ numai n prezena ionilor de clor, proteazele vegetale sunt
activate de glutationul redus etc.

f) Inhibitori ai enzimelor
Inhibitorii sunt substane care acionnd asupra enzimelor, influeneaz negativ desfurarea
activitii enzimatice pn la anularea ei, reversibil sau ireversibil. Studiul inhibitorilor
furnizeaz informaii utile asupra specificitii de substrat, tipului de grupe funcionale i
mecanismului de aciune enzimatic.
Inhibitorii ireversibili modific profund structura moleculelor enzimatice, provocnd
denaturarea proteinei i deci anularea activitii catalitice a enzimei. Complexul enzim-inhibitor
format, este nedisociabil, iar prin ndeprtarea inhibitorului, enzima nu-i mai recapt funcia
catalitic, partea proteic fiind distrus. Astfel de inhibitori ireversibili sunt: compuii cu Pb 2+,
Hg2+, CN, cu CO, compuii cu arsen etc.
Inhibitorii reversibili acioneaz asupra cineticii reaciei enzimatice, fr a produce modificri
la nivelul structurii enzimei. Inhibiia produs de aceti inhibitori poate fi (n funcie de natura i
de specificul ei) de tip: competitiv, necompetitiv i alosteric.
Inhibiia competitiv rezult dintr-o competiie (pentru ocuparea situsului activ al enzimei),
ntre substrat i inhibitorul care are o structur molecular asemntoare cu a substratului.
Deoarece o parte din enzim se combin cu inhibitorul, se micoreaz cantitatea de enzim care se
combin cu substratul i scade astfel viteza de reacie. Influena inhibitorului se poate micora
prin mrirea concentraiei substratului.
Exemple de inhibiie competitiv: acidul malonic HOOC-CH2-COOH, care prezint analogie
structural cu acidul succinic HOOC-CH2-CH2-COOH, poate fi inhibitor competitiv n reacia de
dehidrogenare a acestuia cu succinatdehidrogenaza (reacie din ciclul Krebs):

n afar de acidul malonic, i ali acizi dibazici (acidul oxalic, acidul oxalilacetic, acidul
pirofosforic) pot fi inhibitori competitivi ai succinatdehidrogenazei. Inhibiia competitiv se
produce i n cazul vitaminelor de ctre antivitamine, hormoni-antihormoni, enzime-antienzime.
Inhibiia necompetitiv se caracterizeaz prin faptul c inhibitorul nu are o structur
asemntoare cu substratul. n inhibiia necompetitiv, inhibitorul reacioneaz cu enzima, cu
complexul enzim-substrat i foarte rar cu substratul, formnd complexe inactive enzim-inhibitor
(EI), sau enzim-substrat-inhibitor (ESI). Prin formarea acestor complexe inactive (EI, ESI), care
nu conduc la formare de produs de reacie (P), viteza reaciei enzimatice este micorat, deoarece
chiar dac se mrete concentraia substratului (S), inhibitorul nu poate fi nlturat din complexul
EI.

91
Inhibiia necompetitiv se poate realiza n mai multe moduri:
Inhibiia prin blocarea sau transformarea grupelor funcionale tiolice (-SH), centrii activi ai
enzimelor, prin reacii cu metale grele (Hg, Pb, Ag, As etc.) cu formare de mercaptide, prin reacii
de oxidare sau reacii de alchilare.
Inhibiia prin blocarea metalului din componena enzimei sau a activatorilor din mediul de
reacie. De exemplu, fluorurile i oxidanii extrag ionii de Mg2+ i de Ca2+ din molecula enzimei,
iar cianurile, H2S i CO scot fierul din enzimele feroporfirinice.
Inhibiia prin combinarea inhibitorului cu substratul se datoreaz scderii concentraiei
substratului.
Tipul de inhibiie se poate determina dac se menine constant concentraia inhibitorului i se
modific concentraia substratului. Dac se constat creterea vitezei de reacie cu creterea
concentraiei substratului, are loc o inhibiie competitiv, n caz contrar inhibiia este
necompetitiv.
Inhibarea enzimelor se produce i prin agitare ndelungat, sub aciunea diferitelor radiaii
ionizante (UV, X etc.), la presiuni ridicate i sub influena substanelor care determin precipitarea
proteinelor (acid tricloracetic, tanin etc.).

II.2.3. NOMENCLATURA I CLASIFICAREA ENZIMELOR

Denumirea enzimelor s-a acordat iniial, innd cont de numele substratului asupra cruia
acioneaz, sau de numele reaciei catalizat, la care se adaug sufixul aza.
De exemplu, enzima care biocatalizeaz descompunerea amidonului se numete amilaza cea care
acioneaz asupra zaharozei se numete zaharaza etc., enzimele care biocatalizeaz reacii de
hidroliz se numesc hidrolaze, cele care catalizeaz reacii de oxido-reducere se numesc oxido-
reductaze etc.
Odat cu creterea numrului de enzime izolate i caracterizate, pentru prevenirea confuziilor n
stabilirea numelui enzimelor, innd cont c ele pot manifesta specificitate relativ (pot aciona
asupra mai multor substraturi) i c asupra unui substrat pot aciona enzime diferite, a fost
adoptat noua nomenclatur i sistemul de clasificare (Congresul Internaional de Biochimie,
Moscova, 1961).
Sistemul de clasificare i numerotare a enzimelor, precum i noua nomenclatur sistematic se
bazeaz pe reacia chimic catalizat de enzim, unicul criteriu care permite deosebirea enzimelor
ntre ele. n acest sistem enzimele sunt mprite n clase, dup tipul reaciei catalizate, iar acestea
sunt mprite n subclase care definesc mai exact caracterul reaciei enzimatice respective.
Numele fiecrei enzime se definete printr-un termen alctuit din trei pri:
denumirea substratului asupra cruia acioneaz enzima;
denumirea tipului de reacie catalizat de enzim;
sufixul aza.
De exemplu, enzima care catalizeaz dehidrogenarea acidului lactic se numete
lactatdehidrogenaza, cea care catalizeaz decarboxilarea acidului piruvic se numete
piruvatdecarboxilaza. Denumirea transferazelor se formeaz din prefixul trans, numele
substratului i sufixul aza (transaminaze, transmetilaze, transfosfataze etc.).
Noua clasificare prin sistemul zecimal prezint avantajul c reaciile chimice catalizate de enzime
pot fi grupate ntr-un numr mic de tipuri de reacii.
Conform acestui sistem zecimal de clasificare, fiecare enzim este caracterizat printr-un cod
format din patru cifre. Prima cifr precizeaz clasa din care face parte enzima. Enzimele

92
cunoscute n prezent sunt grupate n 6 clase principale:
1. Oxidoreductaze
2. Transferaze
3. Hidrolaze
4. Liaze
5. Izomeraze
6. Ligaze (Sintetaze).

A doua cifr a codului definete subclasa, furniznd informaii asupra tipului de grup
funcional, respectiv asupra tipului de legtur chimic implicat n reacie. De exemplu, din
clasa hidrolazelor fac parte subclasele esteraze (hidrolizeaz legtura esteric), glicozidaze
(hidrolizeaz legtura glicozidic), amidaze (hidrolizeaz legtura amidic) etc. n cazul
transferazelor, a doua cifr indic natura grupelor funcionale transferate; la ligaze i liaze, tipul
de legturi chimice care se formeaz i se degradeaz; la oxidoreductaze se specific natura
chimic a grupei funcionale supus oxidrii (alcoolic, aldehidic, cetonic etc.) iar la izomeraze
se indic tipul reaciilor de izomerizare.
Cifra a treia precizeaz subdiviziunile din cadrul unei subclase (de exemplu, natura unei grupe
funcionale transferate, natura acceptorului etc.). Astfel, n subclasa esterazelor exist mai multe
grupe de enzime care acioneaz asupra anumitor substraturi. De exemplu: fosfolipazele
acioneaz numai asupra fosfolipidelor, clorofilazele numai asupra cloroglobinelor etc. n cazul
oxidoreductazelor, cifra a treia indic natura acceptorului care ia parte la reacie (NADPH+,
citocromi, oxigen molecular etc.).
Cifra a patra din cod reprezint numrul de ordine al enzimei n subdiviziunea din interiorul
subclasei. De exemplu: enzima ATP: D-fructozo-6-fosfotransferaza, are cifrul 2.7.1.4. dup care
se identific drept o transferaz (2, clasa 2), care transfer reziduu fosfat (cifra 7, subclasa 7), la
gruparea alcoolic (cifra1, subdiviziunea 1 a subclasei 7) i are numrul de ordine 4. Pentru unele
dintre enzime se mai pstreaz denumirile vechi, conferite cu mult nainte de stabilirea regulilor
referitoare la noua nomenclatur (pepsina, tripsina, papaina, emulsina, chimozina etc.).
Este prezentat n continuare, la nivelul clasificrii n clase i subclase:
Cheia codului de numerotare i clasificare a enzimelor

1. OXIDOREDUCTAZE
1.1. Acioneaz asupra gruprilor CH-OH ale donorilor
1.2. Acioneaz asupra gruprilor aldehidice sau cetonice ale donorilor
1.3. Acioneaz asupra gruprilor CH-CH ale donorilor
1.4. Acioneaz asupra gruprilor CH-NH2 ale donorilor
1.5. Acioneaz asupra gruprii C-NH a donorilor
1.6. Acioneaz asupra NAD+ i NADP+ n form redus, ca donori
1.7. Acioneaz asupra altor compui cu azot, ca donori
1.8. Acioneaz asupra gruprilor sulfurice ale donorilor
1.9. Acioneaz asupra gruprilor hemului ca donor
1.10. Acioneaz asupra difenolilor i substanelor asemntoare lor
1.11. Acioneaz asupra H2O2 ca acceptor
1.12. Acioneaz asupra H2 ca donor
1.13. Acioneaz asupra unui singur donor cu ncorporare de oxigen (oxigenaze)
1.14. Acioneaz asupra unei perechi de donori cu ncorporarea oxigenului ntr-un
singur donor (hidrolaze)
2. TRANSFERAZE
2.1. Transfer grupri care conin un singur atom de carbon
2.2. Transfer resturi aldehidice sau cetonice
2.3. Aciltransferaze
2.4. Glicoziltransferaze

93
2.5. Transfer grupri alchil sau nrudite
2.6. Transfer grupri cu azot
2.7. Transfer grupri care conin fosfor
2.8. Transfer grupri care conin sulf
3. HIDROLAZE
3.1. Acioneaz asupra legturilor esterice
3.2. Acioneaz asupra compuilor glicozilici
3.3. Acioneaz asupra legturilor eterice (tiolice)
3.4. Acioneaz asupra legturilorilor peptidice (peptidhidrolaze)
3.5. Acioneaz asupra legturilor C-N, altele dect cele din legturile peptidice
3.6. Acioneaz asupra legturii acidoanhidridice din acizi
3.7. Acioneaz asupra legturii C-C
3.8. Acioneaz asupra legturii halogenilor
3.9. Acioneaz asupra legturii P-N
4. LIAZE
4.1. C-C liaze
4.2. C-O liaze
4.3. C-N liaze
4.4. C-S liaze
4.5. C-halogen liaze
5. IZOMERAZE
5.1. Racemaze i epimeraze
5.2. Cis-trans izomeraze 5.3. Oxidoreductaze intramoleculare
5.4. Transferaze intramoleculare
5.5. Liaze intramoleculare
6. LIGAZE (SINTETAZE)
6.1. Particip la formarea legturilor C-O
6.2. Particip la formarea legturilor C-S
6.3. Particip la formarea legturilor C-N
6.4. Particip la formarea legturilor C-C
II.2.4. REPREZENTANI AI PRINCIPALELOR CLASE DE ENZIME

Oxidoreductaze
Oxidoreductazele sunt enzime care biocatalizeaz reaciile de oxidoreducere din organismele
vegetale i animale. Ele au un rol important deoarece, prin reaciile de oxidoreducere, organismele
i procur cea mai mare parte din energia necesar activitilor fiziologice. Reaciile de
oxidoreducere se realizeaz prin transfer de electroni i prin transfer de atomi de hidrogen.
Dup mecanismul de aciune, oxidoreductazele se clasific n trei subgrupe:
dehidrogenaze;
transelectronaze;
oxidaze.

Dehidrogenaze
Oxidrile biologice decurg preponderent n absena oxigenului, fiind de fapt dehidrogenri, care
au loc prin transfer de atomi de hidrogen de pe o molecul (care se oxideaz) pe alt molecul
(care se reduce). Enzimele care catalizeaz transferul atomilor de hidrogen de la un substrat la
altul sunt dehidrogenazele. Coenzimele lor particip continuu la oxidri i reduceri, fr s se
consume n timpul reaciei. Atomii de hidrogen nu rmn legai n mod permanent pe molecula
coenzimei, ci sunt transferai printr-o nou reacie redox pe o alt molecul.
Dup natura acceptorului de atomi hidrogen, dehidrogenazele pot fi:
dehidrogenaze anaerobe;
dehidrogenaze aerobe.

94
a) Dehidrogenaze anaerobe
Dehidrogenazele anaerobe sunt oxidoreductaze care transport hidrogenul n interiorul celulelor,
de la un substrat donor la altul acceptor (cu excepia O2 atmosferic). Coenzimele care realizeaz
aceast transformare sunt codehidrazele de natura piridinnucleotidic:
codehidraza I (Co I): NAD nicotinamidadenindinucleotida;
codehidraza II (Co II): NADP nicotinamidadenindinucleotida fosfat.
Structura chimic a NAD
Codehidrazele piridinnucleotidice au o structur dinucleotidic. n compoziia lor intr
nicotinamida (vitamina PP), dou molecule de riboz, acid pirofosforic i adenin. NADP-ul are
n plus fa de NAD un rest de acid fosforic la atomul C2 al ribozei legate de adenin.

Ambele coenzime (NAD i NADP) se pot prezenta n dou forme: o form redus i o form
oxidat.
Mecanismul reaciei de oxidoreducere implic transformarea reversibil a structurii bazei azotate
nicotinamidice (NAD, respectiv NADP) din forma oxidat n forma redus, prin transferul
reversibil al atomilor de hidrogen, astfel:

n transportul hidrogenului, rolul principal revine nucleului piridinic. Codehidraza oxidat preia
de pe substrat doi atomi de hidrogen, pe care i fixeaz unul la C4 i unul la atomul de N1
(structur de ion cuaternar de amoniu). Se formeaz un produs instabil, care prin eliminarea unui
proton de la N1 se transform n forma redus. Deoarece formele oxidate au la atomul de azot
sarcina pozitiv, este corect s se scrie formula acestor coenzime NAD+ i NADP+, iar pentru
formele reduse NADH+H+ (nu NADH2 i NADPH2).

95
Codehidrazele I i II pot suferi reacii de interconversiune n prezena ATP-ului i sub aciunea
fosfatazei:

Exemple de enzime dehidrogenaze anaerobe care au n structur NAD+ sau NADP+:

alcooldehidrogenaza (implicat n fermentaia alcoolic), aldehiddehidrogenaza,
izocitricdehidrogenaza (implicat n ciclul Krebs) etc.

b) Dehidrogenaze aerobe
Dehidrogenazele aerobe sunt enzime oxidoreductaze care transport hidrogenul de la un substrat
donor la oxigenul liber (acceptor), formnd apa oxigenat, care va fi descompus ulterior de
peroxidaze sau catalaze.
Coenzimele componente care realizeaz aciunea biocatalitic sunt de natur flavinnucleotidic:
FMN flavinmononucleotida
FAD flavinadenindinucleotida.
Ambele coenzime au ca i component principal vitamina B2 cu structur izoaloxazinic.
Componenta proteic (apoenzima) este de obicei o albumin. Legtura dintre apoenzim i
coenzim se desface uor n mediu acid i n prezena sulfatului de amoniu.
Flavinmononucleotida (FMN) este format dintr-un nucleu izoaloxazinic, din ribitol i acid
fosforic.

Legtura dintre FMN i apoenzim se poate realiza la nivelul nucleului izoloxazinic i la nivelul
acidului fosforic. Dintre flavinenzimele mononucleotidice se pot meniona: fermentul galben
respirator, L-aminoacidoxidaza etc.
Flavinadenindinucleotida (FAD) este format dintr-un nucleu izoloxazinic, ribitol, acid
pirofosforic i adenin. FAD are o structur de dinucleotid, fiind format prin unirea a dou
mononucleotide: FMA i AMP.

96
Mecanismul transferului de atomi de hidrogen n condiii aerobe este posibil datorit
transformrii reversibile a structurii nucleului izoaloxazinic (vitamina B2) din structura FAD.
Nucleul izoaloxazinic se poate prezenta sub o form oxidat, cu duble legturi conjugate i o
form redus, fr legturi duble la atomii de azot N1 i N10. Forma oxidat a flavinenzimelor este
colorat, iar forma redus este incolor.

Dintre flavinenzimele cu FAD se pot meniona: xantinoxidaza, D-aminoacidoxidaza,

succindehidrogenaza, glucozoxidaza, aldehidoxidaza etc.
Glucozoxidaza acioneaz asupra substratului glucoz, pe care o oxideaz la acid gluconic:

Transelectronaze

Transelectronazele sunt enzime care catalizeaz reacii de oxido-reducere care decurg

prin transfer de electroni de pe un donor pe un acceptor.
Dac donorul este:
Oxigenul, enzimele sunt transelectronaze aerobe;
Nu este oxigenul, enzimele sunt transelectronaze anaerobe.

Transelectronazele sunt reprezentate prin cromoproteidele citocromi, constituii dintr-o

parte proteic (apoenzima cu caracter bazic) i o coenzim cu structur feriporfirinic
(citocromul propriu-zis).
Transportul de electroni se realizeaz prin modificarea cifrei de oxidare a fierului:

Fierul porfirinic se leag prin dou legturi coordinative de atomul de azot imidazolic al
aminoacidului histidina din catena polipeptidic a enzimei.
Citocromii sunt prezeni numai n celulele aerobe i particip la realizarea procesului de
respiraie. Cantitatea lor n celule depinde de capacitatea respiratorie a celulei. Se cunosc mai
97
multe tipuri de citocromi care se deosebesc ntre ei prin substituenii nucleelor pirolice, potenialul
redox etc. Eliberarea i transportul de electroni se realizeaz prin trecerea citocromului din starea
feroas (Cit. Fe2+) n starea feric (Cit. Fe3+), n prezena O2 i a citocromoxidazei.
Citocromii dein, ca transportori de electroni, un rol important n catena de respiraie celular
(lanul respirator). Ei particip, ca intermediari, la procesul de formare a apei, produs final al
metabolismului glucidic. Energia eliberat n procesele de oxidare (H - e = H+) este stocat n
moleculele de ATP care se sintetizeaz. Transferul de electroni de la un tip de citocrom la altul se
face n ordinea potenialelor redox:

citocrom b citocrom c1 citocrom c citocrom a citocrom a3

n toate organismele vegetale i animale s-au identificat citocromii a1, a3, b, b1, b5, c1 etc.
Citocromii b3, b6, b7, f, s-au identificat numai n plante, iar citocromii c2, c3, b4 numai n
microorganisme.

Oxidaze
Oxidazele sunt enzime oxidoreductoare care catalizeaz reaciile dintre diferite substraturi i
oxigenul molecular sau cel peroxidic.
Oxidazele se clasific n:
oxigenaze;
hidroxilaze;
oxidaze transportoare de electroni.

a) Oxigenazele determin combinarea direct a substratului cu oxigenul molecular. Ele

catalizeaz reacii de tipul:

Exemple de enzime oxigenaze: lipoxidaza, care catalizeaz oxidarea acizilor nesaturai din
esuturilor vegetale, indoloxidaza, triptofanoxidaza etc.

b) Hidroxilazele (monooxigenaze) sunt enzime care catalizeaz oxidarea substratului cu

formarea concomitent a apei. Din oxigenul molecular, un atom va servi la oxidarea
substratului iar cellalt la formarea apei:

Reaciile au loc n prezena unui donor de hidrogen (AH 2) care poate fi: NADH + H+, NADPH +
H+, FADH2 etc. Cele mai importante dintre enzimele hidroxilaze sunt: fenilalaninhidroxilaza,
lizinhidroxilaza, steroidhidroxilaza etc.

c) Oxidazele transportoare de electroni conin n molecul ioni metalici (Cu, Fe) i catalizeaz
reacia de oxidare a substratului cu ajutorul oxigenului atomic foarte reactiv.
Enzimele care conin atomi de cupru se numesc cuproxidaze, cele care conin atomi de fier se
numesc feroxidaze. Dintre cuproxidaze fac parte fenolazele (fenoloxidaze, rspndite n regnul
vegetal), enzime care catalizeaz oxidarea fenolilor la chinone, ascorbicoxidaza, care catalizeaz
oxidarea acidului ascorbic la acid dehidroascorbic, tirozinaza etc.
Dintre feroxidaze, cele mai importante sunt peroxidazele i catalazele.
Peroxidazele descompun apa oxigenat numai n prezena unui acceptor de oxigen sau a unui
donor de hidrogen:

Peroxidazele catalizeaz i reacii de polimerizare, cum ar fi, formarea melaninei i a ligninei. Ele
sunt rspndite preponderent n plante, n organite denumite peroxizomi.
Catalazele descompun apa oxigenat cu degajare de oxigen:

98
Ca i peroxidazele, catalazele sunt rspndite n celulele vegetale unde acioneaz prin
descompunerea apei oxigenate, substan toxic pentru organismele vii, care se formeaz sub
aciunea unor flavinenzime sau a radiaiilor. Ca donatori de atomi de hidrogen pot funciona:
metanolul, etanolul, fenolii, aminoacizii etc.

Transferaze
Sunt enzime care biocatalizeaz reaciile de transfer de atomi sau grupe de atomi de la o molecul
donor la una acceptor.
Coenzimele care realizeaz aciunea catalitic a transferazelor sunt foarte diferite din punct de
vedere chimic, iar energia de legtur a gruprii transferate este pstrat.
n funcie de natura gruprii transferate deosebim urmtoarele tipuri de enzime transferaze:
metiltransferaze (transmetilaze), enzime care transfer grupe metil (-CH3);
transaminaze, care transfer grupa amino (-NH2);
transfosfataze, care transfer resturi de acid fosforic (-H2PO3);
transaldolaze, transfer grupe carbonil aldehidice (RCH=O);
transcetolaze, transfer grupe carbonil cetonice (R2C=O);
transacilaze, transfer grupe acil (R-C=O) etc.
Dintre substanele donatoare de grupe metil se pot meniona: colina, diferite betaine,
nicotina etc. Aceste substane donatoare au, n general, grupa metil legat de un atom de azot
sau de sulf. Dintre acceptorii de grupri metilice fac parte: colamina, cisteina, nicotinamida,
glicina.
Dintre coenzimele transaminazelor importan deosebit au piridoxalfosfatul i
piridoxaminfosfatul.

Transferul diferiilor radicali acil (provenii din acizi organici) este catalizat de coenzima A
(HS~CoA), care particip la numeroase procese biochimice. Coenzima A este un precursor
important n biosinteza colesterolului, a acizilor grai, de care se leag printr-o legtur
macroergic (~). Partea activ a coenzimei A este gruparea tiolic (-SH) din cisteamin, de aceea
coenzima se noteaz prescurtat HSCoA.
Formarea acil-CoA din acizii organici, se realizeaz cu consum de energie i decurge n
prezena ATP-ului i a enzimelor tiokinaze:

Coenzima A este format din adenin, riboz fosforilat, acid pirofosforic, acid pantotenic
i cisteamin. Structura chimic a coenzimei A este:

99
Legtura dintre coenzima A i radicalul acil este o legtur macroergic, care elibereaz la
hidroliz 8 Kcal/mol.
Coenzima A i acetilcoenzima A (CH3-CO~SCoA) apar frecvent, n organismele vii, la
ncruciarea unor ci biochimice, contribuind la stabilirea unor corelaii metabolice ntre glucide
i lipide. Este un precursor important n biosinteza acizilor grai, a fitolului (component al
clorofilei), n biodegradarea aerob a glucidelor etc.

Transfosfatazele (fosfotransferaze) sunt enzime care catalizeaz transferul de radicali fosfat

-H2PO3 de pe un donor pe un acceptor, fr formare de acid fosforic liber (H3PO4).
Transfosfatazele poart denumiri caracteristice, n funcie de natura donorului i a acceptorului:
- fosfomutaze (transfosfataze), dac transferul grupei fosfat se produce n aceeai
molecul, de la o poziie la alta:

- fosfokinaza catalizeaz transferul restului de acid fosforic sau pirofosforic de pe ATP pe un

acceptor A, conform reaciei:

Transglicozidazele catalizeaz biosinteza i biodegradarea oligoglucidelor, poliglucidelor i a

unor glicozide, reacii care decurg cu transfer de radicali glicozil.

100
- Nucleozidfosforilazele catalizeaz reaciile reversibile de biosintez, respectiv biodegradare a
nucleozidelor prin transferul bazelor purinice pe riboz sau deoxiriboz.
- Nucleotidfosforilazele catalizeaz reaciile de biosintez i biodegradare a nucleotidelor.
- Polizaharidfosforilazele catalizeaz reaciile de transfer de resturi glicozil de pe un ester fosforic
pe o poliglucid acceptoare, cu formarea unei poliglucide superioare.

Hidrolaze
Sunt enzime care catalizeaz scindarea legturilor chimice din compuii biochimici cu implicarea
ionilor apei. Hidrolazele au un rol important n procesul de germinare a seminelor i n procesul
de digestie. Ele determin hidroliza unor substane compuse care conin n molecul legturi
covalente: C-O, C-N, C-S, C-C, P-N etc.
n general, reaciile de hidroliz sunt reversibile, nsoite de variaii de energie, mai ales n cazul
hidrolizei tioesterilor cu coenzima A.
Unele dintre cele mai importante hidrolaze sunt:
C-O hidrolazele (esteraze i glicozidaze);
C-N hidrolazele (amidaze i peptidaze).
a) Esterazele sunt enzime care scindeaz legturi esterice i anume:
fosfoesteraze, care catalizeaz scindarea hidrolitic a monoesterilor i diesterilor acidului
fosforic cu formarea acidului ortofosforic i a unui alcool:

Fosfodiesterazele scindeaz hidrolitic legtura fosfodiesteric dintre nucleotide.

Din clasa esterazelor fac parte i lipazele, lecitinazele, colesterolesterazele, clorofilazele,
pectinazele, sulfatazele etc.
carboxilesterazele scindeaz legturile din esterii acizilor carboxilici:

Din aceast subclas a hidrolazelor fac parte:

- lipazele (glicerolesterhidrolazele), care catalizeaz hidroliza gliceridelor cu formare de glicerol
i acizi grai superiori;
- fosfolipazele, care elibereaz acizii grai superiori din - i -glicerofosfatide;
- tioesterazele, enzime care catalizeaz scindarea moleculelor tioesterilor.

De exemplu, acil-SCo A hidrolazele scindeaz legtura tioesteric din acil-coenzima A:

b) Glicozidazele (carbohidrazele) sunt hidrolaze care catalizeaz scindarea legturilor glicozidice

din oligo- i poliglucide, conform reaciei generale:

Glicozidazele prezint specificitate fa de: tipul de glucid (glicozidaze, galactozidaze etc.), natura
legturii (-sau -glicozidic), tipul de stereoizomer (D sau L).
Exemple de glicozidaze:

c) Amidazele sunt hidrolaze care scindeaz legtura C-N din amide. De exemplu, ureeaza
catalizeaz descompunerea ureei n CO2 i amoniac:
101
Amidazele catalizeaz i transformarea amidelor n amoniac i acizii corespunztori; de exemplu,
amidaza glutaminaza catalizeaz scindarea glutaminei n acid glutamic i amoniac.

d) Peptidazele sunt hidrolaze care acioneaz asupra legturilor peptidice -CO-NH- din interiorul
moleculelor peptidice sau proteice (endopeptidaze), sau de la capetele catenelor peptidice
(exopeptidaze), elibernd aminoacizii componeni. Endopeptidaze mai importante sunt: pepsina,
tripsina, catepsina, chimozina etc.
Exopeptidazele (enzimele care elibereaz aminoacizii terminali din catena peptidelor sau
proteinelor) se clasific n:
aminopeptidaze, sunt exopeptidaze care catalizeaz scindarea hidrolitic a legturii peptidice de
la extremitatea catenei care posed un aminoacid terminal cu grupa -NH2 liber;
carboxipeptidaze, sunt exopeptidaze care catalizeaz scindarea hidrolitic a legturii peptidice
de la extremitatea catenei care posed un aminoacid terminal cu grupa -COOH liber.

Liaze
Liazele sunt enzime care catalizeaz reaciile de scindare de legturi chimice i ndeprtarea unor
grupe din substrat, printr-un mecanism care decurge fr implicarea proceselor redox sau
hidrolitice.
Liazele determin scindarea legturilor C-C, C-N, C-O, C-S, C-X etc.
Dintre liazele mai importante fac parte:
decarboxilazele (C-C liaze);
dehidratazele (C-O liaze);
dezaminazele (C-N liaze);
desulfhidrazele (C-S liaze).

a) Decarboxilazele sunt liaze care catalizeaz reaciile de decarboxilare a substraturilor

cetoacizi i aminoacizi, conform reaciilor:

Enzima liaza implicat n decarboxilarea aminoacizilor are drept grupare prostetic

piridoxalfosfatul (derivat al vitaminei B6), iar liaza care catalizeaz decarboxilarea cetoacizilor
are drept grupare prostetic tiaminpirofosfatul (derivat al vitaminei B1).
b)Aldehidliazele catalizeaz scindarea legturii C-C cu formare de produi carbonilici. De
exemplu, o enzim implicat n metabolismul glucidic este aldolaza (fructozo-1,6-difosfatliaza),
care scindeaz fructozo-1,6-difosfatul n dou trioze: aldehida fosfogliceric i
hidroxoacetonfosfatul.

c) Dehidratazele catalizeaz scindarea legturilor C-O cu formare de ap.

Exemple de dehidrataze sunt: aconitaza, fumaratdehidrataza care catalizeaz
transformarea acidului malic n acid fumaric (reacie din ciclul Krebs de biodegradare aerob a
glucidelor):

102
Dehidrataza enolaza catalizeaz transformarea acidului 2-fosfogliceric n acid fosfoenolpiruvic
(vezi biodegradarea anaerob a glucidelor).

d) Dezaminazele sunt liaze care catalizeaz reaciile de dezaminare intramolecular cu formarea

acizilor nesaturai. De exemplu, aspartaza, catalizeaz dezaminarea acidului aspartic cu formare
de acid fumaric:

Izomeraze
Izomerazele sunt enzime care catalizeaz reaciile de izomerizare ale diferitelor
substraturi. Dup natura reaciei de izomerizare catalizat se pot clasifica astfel:
racemaze;
epimeraze;
izomeraze cis-trans;
oxidoreductaze intramoleculare.

a) Racemazele acioneaz asupra substraturilor cu un singur centru de simetrie, cataliznd

interconversia formelor D i L ale aminoacizilor, hidroxiaminoacizilor, monoglucidelor etc.
De exemplu, alaninracemaza izomerizeaz izomerul steric L-alanina la D-alanina

b) Epimerazele acioneaz asupra substraturilor cu mai multe centre de simetrie, cataliznd

reaciile de epimerizare ale monoglucidelor. Importan biologic au racemazele i epimerazele
care intervin n metabolismul glucidic.
De exemplu, epimerizarea UDP-glucozei n UDP-galactoz sub aciunea UDP-
glucozoepimerazei:

c) Izomerazele cis-trans catalizeaz interconversia celor doi stereoizomeri. Izomerazele cis-trans

sunt larg rspndite n natur, la procesul de interconversie participnd i glutationul. De exemplu,
maleatcistransizomeraza catalizeaz transformarea acidului maleic n acid fumaric:

103
d) Oxidoreductazele intramoleculare catalizeaz reaciile de interconversiune a aldozelor i
cetozelor, care implic reducerea concomitent a grupei aldehidice la alcool primar i oxidarea
grupei alcool secundar la ceton. De exemplu, sub aciunea fosfotriozizomerazei, aldehida 3-
fosfogliceric se izomerizeaz la hidroxoacetonfosfat:

e) Transferazele moleculare catalizeaz reaciile de transfer intramolecular a unor grupe acil,

fosfat, amino etc. De exemplu, transferul grupei fosfat de la un atom de carbon al unei glucide la
alt atom de carbon din molecula glucidei respective.

Ligaze
Ligazele sunt enzime care catalizeaz formarea de legturi chimice noi ntre dou substraturi.
Deoarece formarea noilor legturi se realizeaz cu consum de energie, aceste reacii sunt cuplate
cu hidroliza unor legturi din compuii macroergici (n special din
nucleotidele trifosforilate, ATP, UTP, CTP, GTP):

n funcie de tipul de legturi chimice noi formate liazele pot fi:

carboxilaze (C-C ligaze);
aminoacilsintetaze (C-O ligaze);
aminoacidamidsintetaze (C-N ligaze);
acilcoenzima A sintetaze (C-S ligaze).
a) Carboxilazele sunt enzime care catalizeaz fixarea CO2 pe un substrat. De exemplu:
piruvatcarboxilaza catalizeaz transformarea acidului piruvic n acid oxalilacetic (vezi
biodegradarea aerob a glucidelor):

Carboxilazele au ca i coenzim vitamina biotin i sunt rspndite n regnul vegetal.

b) Aminoacidsintetazele catalizeaz activarea aminoacizilor din citoplasm n vederea participrii
lor la biosinteza proteinelor, prin intermediul tARN (vezi biosinteza proteinelor).
c) Aminoacidamidsintetazele catalizeaz formarea legturilor C-N n reacia de sintez a amidelor
unor aminoacizi.
De exemplu: asparaginsintetaza catalizeaz formarea asparaginei din acidul asparagic
(aspartic):

104
II.2.5 SISTEME MULTIENZIMATICE

n organism, alturi de enzimele bine individualizate, cu structur specific, care prezint

specificitate de substrat i de aciune, sunt prezente i sisteme enzimatice sau complexe
multienzimatice constituite din dou sau mai multe enzime, care catalizeaz reacii succesive sau
cuplate, a cror aciune catalitic este interdependent.
Reaciile succesive se pot reda prin urmtoarea schem de reacii:

Enzimele E1, E2, E3, care acioneaz asupra substraturilor A, B, C, sunt dependente funcional, se
intercondiioneaz. Produsul de reacie obinut prin aciunea enzimei E1 formeaz substratul de
aciune pentru enzima E2, iar asupra produsului su de reacie va aciona enzima E3 etc.
Interdependena funcional a sistemelor enzimatice se bazeaz pe un suport morfologic comun,
respectiv, enzimele au o distribuie spaial dependent de structura organitelor celulare.
Un asemenea sistem multienzimatic este cel din mitocondrii, care catalizeaz reaciile care decurg
n procesul de respiraie, sistemul format din enzimele participante la biosinteza i biodegradarea
acizilor grai, sistemul multienzimatic format din cinci componente: hexakinaza, izomeraza,
fosfohexokinaza, aldolaza, glicofosfodehidrogenaza, care acioneaz n metabolismul glucidic, n
procesul glicolizei etc.

ENZIMELE ALOSTERICE (EFECTUL ALOSTERIC)

Enzimele alosterice sunt constituite din mai multe uniti proteice, care pe lng situsul catalitic,
mai posed i un situs alosteric la care se poate lega efectorul alosteric (activator sau inhibitor).
Controlul alosteric al enzimelor este foarte important n reglarea metabolismului.
Prefixul alo se refer la existena pe moleculele enzimelor a unuia sau mai multor centrii de
legtur (situs alosteric), alii dect cei ai situsului activ, de care se leag efectorii alosterici,
modificnd structura spaial a enzimei. Pentru o concentraie de substrat dat, un efector pozitiv
crete activitatea enzimatic, cnd se leag la centrul alosteric, pe cnd un efector negativ scade
activitatea enzimatic.
O enzim poate, datorit unui efector alosteric, s se modifice att de mult, nct s nu mai poat
cataliza o reacie dect n prezena activatorului alosteric (efectul vitezei maxime). Un exemplu l
constituie piruvatcarboxilaza care este practic inactiv n absena efectorului acetilcoenzima A.
Se poate concluziona c, n general, un efector alosteric stabilizeaz o anumit conformaie a unei
enzime (fie ea cea activ sau cea inactiv).
Inhibiia alosteric are o importan fiziologic deosebit i se desfoar prin mecanism de
inhibiie feed-back sau retroinhibiie), aflat sub control genetic.
De exemplu, la biosinteza ferporfirinelor sau a colesterolului, produsul final al reaciei enzimatice
acioneaz ca inhibitor alosteric asupra produsului de la nceputul lanului de reacii. Creterea
concentraiei lui stopeaz practic reacia; dac produsul este utilizat n ntregime,
sinteza se reia, deoarece efectul alosteric este reversibil. Enzimele alosterice reflect capacitatea
organismelor vii, vegetale i animale, de a coordona activitile lor celulare, astfel nct s se

105
realizeaz un echilibru ntre procesele anabolice i catabolice eseniale pentru via.

III. BIOCHIMIA DINAMIC

Biochimia dinamic studiaz ansamblul transformarilor chimice i fizico-chimice ale substanelor
constituente ale materiei vii, nsoite de schimbri n coninutul de energie (metabolism).
Metabolismul, cu cele dou laturi, anabolismul i catabolismul, constituie alturi de alte
caracteristici eseniale (ereditatea, variabilitatea, autoreproductibilitatea, etc.), trstura esenial
a materiei vii.
Anabolismul cuprinde procesele de sintez i cretere a complexitii biomoleculelor i este
asociat cu consumul de energie (reacii endergonice). In organismele autotrofe (celule clorofiliene,
bacterii nitrificante, organisme vegetale superioare), substanele organice sunt sintetizate (prin
fotosintez) din substane minerale (n primul rand CO2), folosind ca surs de energie, energia
luminoas. Organismele heterotrofe nu-i pot sintetiza substanele organice din cele de natur
mineral, ci triesc pe seama substanelor sintetizate de organismele autotrofe, folosind ca surs
de energie, energia chimic.
Catabolismul cuprinde reaciile de biodegradare a biomoleculelor cu structur complex n
biomolecule cu structur simpl (CO2, NH3, H2O), procese biochimice care decurg cu eliberare de
energie (reacii exergonice).
Transformrile metabolice se desfoar n organismele vii (vegetale i animale) n condiii
fiziologice (la temperatur normal, pH caracteristic fiecrei pri a organismului), n mod
continuu, ntr-o strns interdependen, sub aciunea biocatalizatorilor enzime, i prin reglarea
fin, mediat de hormoni.

III.1. METABOLISMUL GLUCIDELOR

III.1.1. Biosinteza (anabolismul) glucidelor

Biosinteza monoglucidelor

Biosinteza monoglucidelor poate fi exprimat printr-o reacie global, pornind de la CO2 i H2O,
substanele precursoare, practic inepuizabile n natur:

Energia necesara biosintezei poate fi realizata prin: (a) chimiosintez, (b) fotosintez.

a) Chimiosinteza furnizeaz energia necesar biosintezei compuilor organici prin oxidarea

unor compui anorganici: H2, H2S, FeCO3, NH3, etc., cu ajutorul hidrogeno-bacteriilor,
sulfobacteriilor, ferobacteriilor, bacteriilor nitrificante, etc.
Importana biologic a chimiosintezei const n faptul c se demonstreaz posibilitatea eliberrii
energiei necesare sintezei materiei vii, de ctre celulele autotrofe, n medii minerale.
b) Fotosinteza, procesul de asimilare a CO2 de ctre plantele verzi, este calitativ si cantitativ,
cel mai important proces biochimic de pe planet, deoarece reprezint:
principala surs de materie organic (se transform C mineral din CO2 n C organic);
unica surs de oxigen
singurul proces celular care folosete drept surs energetic lumina, pe care o transform n
energie chimic. Locul de desfurare a fotosintezei l reprezint cloroplastele, produse de
organite specializate ale celulelor plantelor verzi. Acestea posed ADN propriu, care codific
partea proteic i un tip special de membran, denumit tilacoid, care conine pigmenii
clorofilieni i sistemele transportoare de electroni. In cloroplaste, se gsesc alturi de clorofile (a,
b, c, d) i pigmeni carotenoidici, care absorb energia luminoas i o cedeaz clorofilei a, singura
capabil s o transforme n energie chimic.
Moleculele clorofilelor sunt dispuse n plantele verzi sub forma unor uniti funcionale denumite

106
fotosisteme, astfel nct, la absorbia luminii s se produc rapid un transfer de energie de
rezonan.

Fotosinteza reprezint n esen, un proces biologic de oxido-reducere, n care lumina este direct
implicat n transferul electronilor i n generarea de ATP.
Fotosinteza se realizeaz n dou etape greu de delimitat, datorit rapiditii cu care se succed
foarte rapid:
fotoreacia (etap care necesit prezena luminii)
scotoreacia (etap care nu necesit implicarea luminii la transformarea CO 2 i H2O n
moleculele de glucide)
Fotoreacia, prima etap a fotosintezei, este condiionat de prezena energiei luminoase,
necesar fotoactivrii pigmenilor (clorofile, carotenoide) din cloroplaste.
Fotosistemele n care decurge absorbia luminii, reacia cu clorofila i eliberarea electronilor, deci
a poteialului reductor, sunt implicate n dou procese foarte importante:
fotoliza apei i reducerea NADP
depozitarea energiei chimice n compusul macroergic ATP.

Schematic acest proces complex, poate fi reprezentat astfel:

a) fotoactivarea pigmenilor din cloroplaste (reacie de oxidare)

clorofila + h (cuante de lumin) clorofila fotoactivat+ + e-

b) fotoliza apei

c) fosforilarea fotosintetic a ADP (transformarea energiei luminoase n energie chimic)

nsumnd reaciile pariale, se poate scrie ecuaia global a fotoreaciei (ecuaia lui Hill):

Scotoreacia, a doua etap a fotosintezei, poate decurge i n absena luminii i cuprinde:

reacia de asimilare fotosintetic a CO 2 absorbit prin frunze din atmosfer, sau rezultat din alte
procese biochimice ;
obinerea celor mai simple monoglucide (triozele aldehida fosfogliceric i
hidroxoacetonfosfatul), prin participarea produselor fotoreaciei, ATP ca activator energetic,
NADPH +H+ ca agent reductor.
obinerea primei hexoze (fructozo-1,6-difosfat) de la care se pot biosintetiza oligoglucide i
poliglucidele, sau care poate participa la regenerarea ribulozei-1,5- difosfat, necesar asimilrii
CO2.

107
Succesiunea de reacii ale scotoreaciei constituie ciclul Benson-Calvin.

Dac aspectul fundamental diferit al fotosintezei, fa de alte procese biochimice, l constituie

folosirea energiei luminoase pentru a scinda fotolitic apa, a reduce NADP i pentru a stoca energia
luminoas sub form de energie chimic n ATP, reaciile scotoreaciei ncepnd de la metabolitul
acid-3-fosfogliceric sunt asemntoare celor produse n ficatul organismelor animale.
Singura etap caracteristic organismelor vegetale este formarea metabolitului acid 3-
fosfogliceric, care implic asimilarea CO2 de ctre pentoza ribulozo-1,5-difosfat, prin intermediul
celei mai rspndite proteine de pe planeta-ribulozo-1,5-difosfatcarboxilaza.

108
ase molecule de ribulozo-1,5-difosfat (30 de atomi de C n total) i ase molecule de CO 2 (6
atomi de C) reacioneaz formnd 12 molecule de acid 3-fosfogliceric (36 de atomi de C). Dintre
acestea, 2 molecule (2 C3) sunt utilizate pentru a stoca glucide hexoze (C6). Cele 10 molecule de
acid fosfogliceric rmase (30 atomi de C) produc 6 molecule de ribulozo-1,5-difosfat (30 atomi de
C).
Secvena de reacii este complex i implic glucide pentoze, trioze, hexoze, care se transform
prin reacii de aldolizare, de transcetolizare, etc, biocatalizate de enzime specifice.

Biosinteza pentozelor

Pentozele, glucide deosebit de importante pentru organismele animale i vegetale (riboza este
component a acizilor nucleici i a multor coenzime, iar ribuloza este acceptorul primar la
asimilarea fotosintetic a CO2), se pot forma prin dou ci metabolice:
calea (ciclul) pentozofosfailor (degradarea glucozo-6-fosfatului rezultat prin izomerizare
din fructozo-6-fosfat)
combinarea triozelor cu aldehida acetic sau aldehida glicolic.

Biosinteza oligoglucidelor

Biosinteza oligoglucidelor reprezint un proces secundar al fotosintezei, respectiv transformarea

hexozelor formate n diglucide, triglucide, etc.
Legturile glicozidice dintre moleculele de monoglucide pot fi realizate enzimatic prin dou
reacii diferite:
transglicozilare (cazul biosintezei amilopectinei i glicogenului)
cuplarea unor resturi de glucide activate n prealabil cu compui macroergici (UTP, GTP).
Zaharoza (zahrul) este prima diglucid aprut n procesul de fotosintez i este uor asimilat de
plante. Zaharoza se poate biosintetiza n cantiti mici din ester glucozo-1-fosfat i fructoz, sub

109
influena biocatalitic a enzimei zaharozofosforilazei, prin eliminarea unei molecule de acid
fosforic.
n cantiti mari, zaharoza se biosintetizeaz prin activarea uneia dintre componente (glucoza) cu
compusul macroergic acid uridintrifosforic (UTP).

Diglucida maltoza se biosintetizeaz dup un mecanism asemntor zaharozei, n care esterul

glucozo-1-fosfat este transformat n uridindifosfatglucoza (UDPG) pentru a reaciona cu glucozo-
1-fosfat, cu formarea maltozei-1-fosfat.

Biosinteza poliglucidelor

Biosinteza poliglucidelor de rezerv glicogen (regnul animal) i amidon (regnul vegetal)

decurge cu mare vitez i ncepe cu transformarea glucozo-6-fosfat n glucozo-1-fosfat, reacie
catalizat de enzima fosfoglucomutaza.
Primul pas n sinteza glicogenului n organismele animale este reacia cu compusul macroergic
UTP, cu formarea uridindifosfatglucozei (UDPG), care este apoi transferat pe resturile de
glucoz sau pe un fragment poliglucidic cu formarea glicogenului, sub influena enzimei
glicogensintetaza.
Glicogensintetaza necesit drept starter o caten poliglucidic de cel puin 4 resturi de glucoz, la
care s se lege succesiv alte molecule de UDPG.

110
Ramificarea prin legturi C1 - C6 pe catena glicogenului este catalizat de o enzim de ramificare
denumit glucanaza.
n plante i n multe bacterii, sinteza amidonului decurge asemntor glicogenului, fiind
catalizat de enzima amidonsintetaza.

III.1.2.Biodegradarea (catabolismul) glucidelor

Biodegradarea glucidelor n organismele vii, vegetale i animale, este un proces oxidativ,

generator de energie (exergonic), care const n transformarea moleculelor de glucide
(poliglucide, oligoglucide, monoglucide) n compui mai simpli, cu mas molecular mai mic.
Biodegradarea glucidelor poate decurge, n funcie de condiii, n dou etape:
biodegradarea (catabolismul) anaerob
biodegradarea (catabolismul) aerob
Catabolismul anaerob decurge n organismele vii n absena oxigenului, pe dou ci metabolice:
biodegradarea glicolitic (glicoliza), un ciclu de reacii prin care glucoza este transformat n
acid piruvic i se formeaz ATP.
Biodegradri fermentative: (a) fermentaia anaerob de diferite tipuri (alcoolic, lactic,
butiric, etc.) avnd ca produs final: alcoolul etilic, acidul lactic, acidul butiric i CO 2, respectiv,
fermentaia aerob.

Biodegradarea glicolitic a glucidelor (glicoliza)

Glicoliza, una dintre cile metabolice care demonstreaz universitalitatea proceselor biochimice,
a fost complet elucidat pn n anul 1940 (mai ales datorit savanilor G. Embden, O. Meyerhoff,
J, Parnas, de unde i denumirea ciclului de transformri ciclul Embden - Meyerhoff - Parnas.
Toate reaciile glicolizei decurg n citosolul celulelor. Procesul de biodegradare a poli-glucidei
amidon decurge prin parcurgerea urmtoarelor etape:
scindarea legturilor C1 C6 glicozidice din amiloz pe cale hidrolitic (sub aciunea enzimei
amilaza), sau pe cale fosforolitic (sub aciunea enzimei transglucozidaza), cu eliberarea unei
molecule de ester glucozo-1-fosfat;
legturile C1C6 glicozidice din amilopectina sunt scindate hidrolitic de ctre enzima amilo-1,6-
glucozidaza;
n cazul n care glicoliza pornete direct de la glucoz este necesar fosforilarea prealabil cu
ATP n prezena enzimei hexokinaza (activat de prezena ionilor de Mg2+ sau Mn2+) cu
formarea esterului glucozo-1-fosfat;
esterul glucozo-1-fosfat (ester Cori) este izomerizat la ester glucozo-6-fosfat (ester Robinson)
sub aciunea fosfoglucomutazei;
urmtoarea etap a glicolizei const n izomerizarea glucozo-6-fosfatului la fructozo-6-fosfat
(ester Neuberg). Aceasta este o reacie de conversie a unei aldoze ntr-o cetoz, sub aciunea
enzimei fosfohexozizomeraza;
are loc a doua reacie de fosforilare (sub aciunea ATP i a fosfofructokinazei) a fructozo-6-
111
fosfatului cu formarea fructozo-1,6-difosfatului (ester Harden-Young), ultima glucid cu ase
atomi de carbon din ciclul glicolizei;
sub aciunea biocatalitic a enzimei aldolaza, esterul fructozo-1,6-difosfat este scindat n
aldehida 3-fosfoglicerica i dihidroxiacetonfosfat. Toate celelalte etape ale glicolizei decurg numai
cu uniti formate din cte 3 atomi de carbon;

Biodegradarea aerob a glucidelor (ciclul acizilor tricarboxilici, ciclul acidului

citric sau ciclul Krebs)

glicoliza decurge n continuare prin intermediul aldehidei-3-fosfoglicerice, la care este

convertit i dihidroxiacetonfosfatul, sub aciunea fosfotriozizomerazei.In etapele precedente,
glicoliza a decurs cu scindarea unei molecule de glucoz n dou molecule de aldehid 3-
fosfogliceric, cu consumarea a doi moli de ATP:
urmeaz o etap foarte important din punct de vedere al producerii de energie- fosforilarea
oxidativ a aldehidei-3-fosfoglicerice n acid 1,3-difosfogliceric, care decurge n prezena enzimei
fosfogliceroaldehiddehidrogenazei avnd drept coenzim NAD.
Energia eliberat n aceast reacie de oxido-reducere se nmagazineaz n ATP prin legtura
macroergic aprut ntre ADP si H3PO4;
n ultima etap a glicolizei se formeaz acidul piruvic i o a doua molecul de ATP printr-o
secven de reacii care implic:
- o reacie de defosforilare (n prezena ADP, a fosfoglicerokinazei i a ionului Mg2+) a acidului
1,3-difosfogliceric la acid 3-fosfogliceric (ester Nilson).
- izomerizarea acidului 3-fosfogliceric la acid 2-fosfogliceric, reacie catalizat de enzima
fosfogliceromutaza.
112
- transformarea acidului 2-fosfogliceric n acid 2-fosfoenolpiruvic, sub aciunea enolazei.
- defosforilarea acidului 2-fosfoenolpiruvic sub aciunea piruvatkinazei, n prezen de ADP,
Mg2+ i K+, cu formarea acidului piruvic i a ATP.
Acidul piruvic este unul dintre cei mai importani metabolii, finalul biodegradrii anaerobe i
compusul de la care ncepe biodegradarea aerob a glucidelor. El reprezint, de asemenea, o punte
de legtura cu protidele i cu lipidele.
Reacia total care reprezint transformarea glucozei n acid piruvic i 2 moli de ATP este:
Glicoliza este reprezentat n schema de reacii urmtoare:
Biodegradarea aerob a glucidelor reprezint etapa de desvrire a biodegradrii glucidelor i
decurge prin transformarea acidului piruvic, produsul final al glicolizei, n acetilcoenzima A, care
va fi, n final, oxidat total la CO2 i H2O.
Ciclul acidului citric (sau ciclul Krebs, sau ciclul acizilor tricarboxilici) reprezint calea
metabolic comun de descompunere oxidativ a glucidelor, lipidelor i aminoacizilor.
Principiul de funcionare a metabolismului poate fi enunat astfel:
moleculele organice complicate sunt scindate n uniti C2 (acid acetic activat)
biodegradarea unitilor C2 conduce la formarea a doi moli de CO2 i 2 atomi de H
produsul final H2O apare n lanul respirator din atomii de hidrogen de pe coenzime i oxigen,
cu depozitarea unei pri din energie sub forma compusului ATP
spre deosebire de glicoliz, care decurge n citosol, reaciile ciclului Krebs decurg n
mitocondrii
biodegradarea aerob a glucidelor este precedat de 2 reacii importante:
- decarboxilarea acidului piruvic cu formarea acetilcoenzimei A, compus macroergic
- carboxilarea acidului piruvic la acid oxalilacetic, care prin reacia cu acetilcoenzima A va forma
acidul citric.
Decarboxilarea acidului piruvic reprezint etapa de legtura ntre glicoliz i ciclul acidului
citric. Reacia este catalizat de enzima piruvatdehidrogenaza i poate fi reprezentat astfel :

Decarboxilarea se produce printr-o succesiune de reacii intermediare, catalizate fiecare de cte o

enzim din sistemul multienzimatic al piruvatdehidrogenazei, cu participarea coenzimelor
specifice: tiaminpirofosfatul (TPP), NADP+, HSCoA, acidul lipoic, Mg 2+. Prima etap const n
decarboxilarea acidului piruvic, cu producerea CO2 i a unei grupe hidroxietil ataat
tiaminpirofosfatului. Grupa hidroxietil este transformat n acetilcoenzima A, cu reducerea
NAD+, proces denumit decarboxilare oxidativ.
Conversia acidului piruvic la acetilcoenzima A este ireversibil, ca urmare acizii grai superiori nu
pot fi transformai n glucoz n organismele animale, dei bacteriile i plantele o pot face, printr-
un mecanism special.
Atomii de H fixai de NADP+ si FAD n etapa de decarboxilare oxidativ i rezultai i din alte
etape ale ciclului, se vor combina cu oxigenul, cu formarea apei (n aa numitul ciclu respirator).
Carboxilarea acidului piruvic este o etap n care are loc fixarea CO 2 activat cu biotinilenzima i
cu ATP la acidul piruvic, cu formarea acidului oxalilacetic.

Biosinteza acidului citric decurge ireversibil, prin condensarea aldolic a acetilcoenzimei A cu

acidul oxalilacetic, sub influena enzimei citratsintetaza. Energia necesar reaciei este furnizat
prin hidroliza legturii macroergice din acetilcoenzima A.
deshidratarea acidului citric la acid cis-aconitic i hidratarea la acid izocitric (ambele etape )

113
sunt catalizate de enzima aconitaza.
urmeaz prima din cele patru reacii de oxido-reducere din ciclul Krebs i anume,
dehidrogenarea acidului izocitric cu ajutorul enzimei izocitricdehidrogenaza, avnd drept
coenzima NADP+ i formarea acidului oxalilsuccinic.
prima decarboxilare din ciclu, decurge la acidul oxalilsuccinic, un -acid instabil, care se
decarboxileaz cu ajutorul izocitricdehidrogenazei, cu formarea acidului cetoglutaric.
a doua decarboxilare oxidativ din ciclu, a acidului cetoglutaric la succinilcoenzima A, care
prin hidroliz formeaz acidul succinic, decurge cu participarea aceluiai sistem enzimatic ntlnit
la etapa de decarboxilare a acidului piruvic la acetilcoenzima A (-cetoglutaricdehidrogenaza)
ultimele reacii ale ciclului constau n transformarea n trei etape a acidului succinic n acid
oxalilacetic:
- oxidarea (dehidrogenarea cu FAD) a acidului succinic la acid fumaric
- hidratarea acidului fumaric la acid malic
- oxidarea (dehidrogenarea cu NAD+) a acidului malic la acid oxalilacetic
Acidul oxalilacetic regenerat poate asigura continuarea aceleiai succesiuni de reacii, cu eliberare
de energie stocata sub forma de FADH i NAD+.
Bilantul general al ciclului Krebs poate fi reprezentat astfel
:

Sensul metabolic al ciclului const n :

oxidarea restului acetil (CH3CO-) din acetilcoenzima A rezultat din acid piruvic, la CO2
, substan n care carbonul este complet oxidat la C4+ .
din cele patru reacii de oxidare rezult 8 atomi de H, legai de coenzimele NAD+ i FAD, care
sunt participani la lanul respirator, unde de-a lungul unui sistem enzimatic specific, sufer reacii
de oxidare la H+, form sub care reacioneaz cu O2-, formnd H2O i elibernd energie.
Procesul de respiraie tisular ( lanul respirator ) poate fi reprezentatat, sumar, astfel:

Ciclul Krebs opereaz n sens unic datorit celor trei reacii care decurg ireversibil:
sinteza acidului citric din acetilcoenzima A i acid oxalilacetic
decarboxilarea acidului izocitric la acid -cetoglutaric
dehidrogenarea acidului -cetoglutaric
Energia eliberat treptat, n cursul reaciilor este nmagazinat sub forma legturilor
macroergice ale compuilor macroergici GTP, ATP i eliberat treptat n funcie de nevoile
organismului (procese de biosintez, energie osmotic, electric, mecanic, caloric, etc.).
n urmtoarea schem este reprezentat succesiunea reaciilor din ciclul Krebs.
Importana ciclului Krebs decurge din faptul c, constituie o cale comun de biodegradare a
glucidelor, a lipidelor si protidelor (prin substanele intermediare provenite din acestea).
Cetoacizii rezultai n ciclul citric, pot servi la biosinteza aminoacizilor (corelaie ntre glucide i
protide), iar prin intermediul acetilcoenzimei A se stabilete corelaia metabolic dintre glucide i
lipide.

114
Se poate concluziona c, prin interrelaiile metabolice stabilite ntre glucide-lipide-protide, ciclul
Krebs reprezint o surs de substrat i de energie necesar tuturor proceselor metabolice.

Biodegradarea fermentativ a glucidelor

Biodegradrile fermentative sunt procese de descompunere, predominant anaerob, ale glucidelor

datorate activitii fiziologice a unor microorganisme. Au o importan practic deosebit,
contribuind la circuitul elementelor n natur, la fertilizarea solului, la obinerea unor compui
utilizai n industria alimentar, chimic, farmaceutic.

115
Fermentaiile anaerobe (n absena oxigenului )

Se pot clasifica, dup natura substanelor finale n:

- fermentaia alcoolic
- fermentaia lactic
- fermentaia butiric
- fermentaia propionic

a) Fermentaia alcoolic a glucidelor decurge sub influena drojdiilor Saccharomices cerevisiae.

Mecanismul este identic cu cel al glicolizei, pn la acidul piruvic. n continuare, acidul piruvic
este decarboxilat la acetaldehid, (n prezena catalizatorului piruvatdecarboxilaza, avnd drept
coenzim tiaminpirofosfatul. Acetaldehida este apoi redus la etanol cu enzima
alcooldehidrogenaza i NADH + H+.

n decursul fermentaiei alcoolice rezult i produi secundari: acetaldehid, acid lactic, alcool
amilic, acid succinic, etc., care trebuiesc separai prin distilare fracionat.

b) Fermentaia lactic este ntlnit n mod normal n diferite microorganisme, dar i n muchi
la efort intens depus n condiii de concentraii de reduse de oxigen.
Mecanismul fermentaiei lactice este analog glicolizei, pn la acidul piruvic. Mai departe, acidul
piruvic se transform printr-un proces de reducere enzimatic n acid lactic sub aciunea enzimei
lactatdehidrogenaza avnd drept coenzima NADH+H+.

Fermentaia lactic se aplic n industria alimentar la prepararea iaurtului, murturilor,

panificaie, etc.).
c) Fermentaia propionic este un proces de degradare anaerob a glucidelor, care decurge sub
aciunea unor bacterii specifice, n urma cruia se obine, comparativ cu fermentaia alcoolic i
cea lactic, o cantitate mai mare de ATP, respectiv, cte 2 moli de ATP/mol de glucoz.

Fermentaia propionic este utilizat, alturi de fermentaia lactic, n industria

alimentar la fabricarea brnzeturilor, pentru activarea unor procese biochimice din sol, etc.

d) Fermentaia butiric const n bioegradarea glucidelor de ctre anumite microorganisme, cu

formarea acidului butiric.

Decurge cu descompunerea unei mari cantiti de substan organ, n soluri mltinoase, n

nmoluri, n bli, cu degajare de miros neplcut.

Fermentaia aerob (n prezena oxigenului)

Fermentaia aerob este un proces biochimic care decurge n prezena oxigenului. Mecanismul de
reacie este similar cu cel al fermentaiei alcoolice, pn la etapa de formare a aldehidei acetice,
dup care, n urma procesului de oxidare, se formeaz acid acetic. Acidul acetic poate fi
biodegradat pn la CO2 i H2O.

116
III.2. METABOLISMUL LIPIDELOR

III.2.1.Biosinteza (anabolismul) lipidelor simple gliceride

Biosinteza lipidelor (simple i complexe) reprezint procese metabolice importante n organism,

deoarece lipidele (sub forma trigliceridelor) prezint importan biologic ca substane de
nmagazinare a energiei n organism (cldura de ardere = 39 kcal/g, n comparaie cu cea a
glucidelor = 17 kcal/g), iar lipidele complexe (fosfolipide, glicolipide, lipoproteine) intr n
structura membranelor celulare sau au importan biologic deosebit, de reglare a funciilor
celulare, reglarea colesterolului, a steridelor etc.
Biosinteza (anabolismul) lipidelor ncepe n cea de-a doua etap a fotosintezei, scotoreacia, prin
formarea acidului 3-fosfogliceric, compus implicat att n biosinteza lipidelor simple gliceride, ct
i a celor complexe.
Pentru biosinteza gliceridelor se biosintetizeaz n prezena enzimelor caracteristice elementele
componente, glicerol i acizii grai superiori, etap urmat apoi de biosinteza propriu-zis a
lipidelor simple gliceride.

Biosinteza glicerolului
Biosinteza glicerolului decurge n strns corelaie cu metabolismul glucidic. Aldehida 3-
fosfogliceric i hidroxoacetonfosfatul, cele dou trioze fundamentale rezultate la glicoliz
(biodegradarea anaerob a glucidelor), sau la plante, n a doua etap a fotosintezei (scotoreacia)
sunt reduse la 3-fosfoglicerol, din care, prin defosforilare rezult glicerolul liber.

Biosinteza acizilor grai superiori

Principalele locuri de biosintez a acizilor grai n organism sunt ficatul i celulele adipoase.
Urmrind etapele metabolismului (relaiile dintre reaciile de oxidare a glucidelor, lipidelor,
aminoacizilor pentru producerea de energie) se poate observa c precursorul biogenetic al acizilor
grai superiori este acetilcoenzima A (CH3CO~SCoA).
Transformarea acizilor grai n acetilcoenzima A poate fi parcurs i n sens invers, ca
transformare a acetilcoenzimeiA n acizi grai. Faptul c acizii grai sunt biosintetizai din
acetilcoenzima A, explic numrul par de atomi de C din catena lor. Excesul de glucide conduce
la depunerea de grsimi, deoarece glucoza este transformat n acid piruvic, iar acesta, n final n
acetilcoenzima A. Deoarece aceast etap este ns ireversibil, acetilcoenzima A nu se poate
transforma n acid piruvic, deci grsimile nu pot fi convertite n glucoz n organismele animale

117
(spre deosebire de plante i bacterii).
Biosinteza acizilor grai superiori are loc atunci cnd necesarul energetic al organismului este
acoperit i acetilcoenzima A nu mai intr n ciclul Krebs, furnizor de energie.
Biosinteza acizilor grai se poate realiza pe dou ci metabolice :
a) calea malonilcoenzimei A (calea citoplasmatic)
b) calea mitocondrial

Biosinteza acizilor grai superiori pe calea mitocondrial (calea elongaiei)

Biosinteza acizilor grai pe aceast cale decurge la nivelul mitocondriilor, pornind de la acizi
grai cu catena scurt. Drept partener de reacie al componentei iniiale - radicalul hidrocarbonat-
coenzima A, este n acest mecanism acetil-coenzima A (n locul malonil-coenzimei A).
Reaciile sunt aceleai ca la procesul de -oxidare, cu o singur excepie, reducerea legturii
duble decurge cu NADPH + H+ n loc de FADH+H+.
Se pare c aceast cale de biosintez este mai scurt pentrul acidul acetic, comparativ cu calea
malonil-coenzimei A.
Etapele prin care se realizeaz creterea catenei acizilor grai sunt aceleai cu cele ale cii malonil
- coenzimei A, respectiv, (a) formarea cetoacidului gras activat, (b) formarea hidroxoacidului gras
activat, (c) biosinteza acidului gras nesaturat activat, (d) biosinteza acidului saturat cu doi atomi
de carbon in plus n caten.

Biosinteza acizilor grai nesaturai

Organismul are nevoie de acizi grai nesaturai pentru producerea lipidelor polare constituente ale
membranelor celulare i pentru alte necesiti. Acetia rezult din acizi grai saturai, prin
dehidrogenare catalizat de enzime specifice.
De exemplu, un sistem enzimatic din ficat poate introduce o singur legtur dubl, n mijlocul
catenei acidului stearic, genernd acidul oleic. Sistemul enzimatic nu poate introduce i alte
legturi duble, de aceea acidul linoleic cu dou duble legturi i acidul linolenic (cu trei duble

118
legturi) nu pot fi sintetizai n organism ci sunt preluai numai prin alimentaie.

n plante, creterea indicelui de iod, odat cu avansarea spre coacere, dovedete posibilitatea
transformrii acizilor grai saturai n acizi grai nesaturai.

Biosinteza acizilor fosfatidici i a gliceridelor (acilglicerolilor)

Acizii grai rezultai prin biosintez vor fi stocai n organism sub form de esteri cu glicerina, sub
forma aa numitelor grsimi neutre, sau gliceride. Legtura esteric nu se formeaz pornind de la
glicerol, ci de la glicerolfosfat, forma activat energetic (cu ATP) i implicnd acizii grai activai
cu acetil-coenzima A.
Enzima care biocatalizeaz procesul este glicerinkinaza din ficat, care reacioneaz rapid cu acizii
grai, dar care lipsete practic n esuturile grase i n muchi.
n prima etap rezult acizi fosfatidici (monoacil- i diacilfosfatidici). Prin defosforilare cu o
enzim fosfataz i esterificare cu un alt mol de acil-coenzim A, se formeaz triacilglicerol
(triglicerida), care se depoziteaz ca grsime neutr.

Biosinteza lipidelor complexe

Lipidele complexe sunt componente de baz ale membranelor celulare. Din punct de vedere
chimic sunt gliceroaminfosfatide, compui care prezint o legtur esteric la radicalul fosforil
format cu un alcool polar (baz azotat), conform formulei generale:

119
Biosinteza bazelor azotate (serina, colamina, colina)

Biosinteza bazelor azotate se realizeaz pornind de la acidul 3-fosfogliceric, dup urmtoarea

schem de reacii:

Biosinteza gliceroaminfosfatidelor
Lipidele cele mai rspndite n membranele celulelor eucariote sunt colaminfosfatidele i
colinfosfatidele. Biosinteza lor se realizeaz prin parcurgerea urmtoarelor etape:
- biosinteza acizilor fosfatidici
- activarea bazei azotate cu compuii macroergici ATP i CTP
- esterificarea acizilor fosfatidici (sau a gliceridelor) cu baza azotat activat.

120
III.2.2. Biodegradarea (catabolismul) lipidelor
Biodegradarea gliceridelor

Hidroliza enzimatic a trigliceridelor (triacilgliceroli) decurge sub aciunea enzimelor lipaze, care
le scindeaz n etape, n diacil-, monoacilgliceroli (di- i monogliceride). Aceste enzime sunt
controlate hormonal de ctre adrenalin i glucagon, care actioneaz lipolitic.
Hidroliza grsimilor alimentare decurge n intestinul subire biocatalizat de lipaza pancreaza,
activat de srurile acizilor biliari. Produii hidrolizei grsimilor, glicerolul i acizii grai
superiori, urmeaz n metabolism ci diferite.

Biodegradarea lipidelor complexe

Catabolismul lipidelor complexe se realizeaz n etape, prin hidroliz enzimatic, cu eliberarea
tuturor componentelor structurale: baze azotate, acizi fosfatidici, acid ortofosforic.
Cu exceptia acidului fosforic (ortofosforic) fiecare dintre componente se biodegradeaz specific.

a) Biodegradarea bazelor azotate

Decurge sub aciunea enzimelor specifice :

b) Biodegradarea acizilor fosfatidici decurge sub aciunea enzimelor din clasa hidrolazelor,
numite lipaze (fosfolipaze), care elibereaz acidul fosforic, di- i monogliceridele, iar n
final glicerolul

121
.
c) Biodegradarea glicerolului este corelat cu metabolismul glucidic. Glicerolul poate fi fosforilat
sub aciunea fosfokinazei i a ATP (n ficat) la fosfoglicerol, care prin oxidare (cu
fosfogliceroldehidrogenaza i ATP) se transform n aldehida fosfogliceric.
Aceasta poate participa la biosinteza poliglucidelor sau se poate biodegrada de-a lungul ciclului
E.M.P (pn la acid piruvic) i ciclului Krebs pn la CO2 i H2O, cu eliberare de energie.

d) Biodegradarea acizilor grai superiori

Biodegradarea acizilor grai superiori decurge n mitocondrii, n prezena sistemelor enzimatice
specifice. Deoarece acizii grai sunt relativ ineri chimic, ei trebuie activai prin transformare n
tioesteri, cu ajutorul coenzimei A, a compusului macroergic ATP, a Mg 2+ i a enzimei acil-
coenzima A-sintetaza (tiokinaza).
Printr-o succesiune de reacii inverse celor de la biosinteza acizilor grai superiori, catena de acid
gras superior este scindat n uniti de 2 atomi de C, sub form de acetil-coenzime A (CH 3
CO~SCoA).
Deoarece reaciile decurg la atomul de carbon din poziia (fa de grupa carboxil,
descompunerea se numete calea -oxidrii (spirala Knoop-Lynen).
Acizii grai saturai cu numr impar de atomi de C se biodegradeaz dup acelai mecanism al -
oxidrii, dup o prealabil reacie de carboxilare n prezena coenzimei A, a biotinei, a ATP i
Mg2+ (conversie la acid gras cu numr par de atomi de carbon). Produsul biodegradrii acizilor
grai superiori cu numr impar de atomi de carbon este ns acidul propionic, nu acetil-coenzima
A.

122
III.3. METABOLISMUL PROTIDELOR

Cele mai multe dintre protidele organismelor superioare sunt continuu biodegradate i
biosintetizate. La om si animale, timpul de njumtire biologic a albuminelor din plasm este
de 20-25 de zile, cnd jumtate din cantitatea de albumin este biodegradat i nlocuit cu una
nou sintetizat.
Chiar i proteinele intracelulare (enzimele) sunt supuse unor procese de biodegradare i biosintez
continu n perioade de timp de la cteva ore la mai multe zile. De aceea, pentru un adult,
necesarul de aminoacizi este de 1 g/zi/kg corp, deoarece organismul uman nu poate sintetiza dect
jumtate din cei 20 de aminoacizi proteinogeni.

III.3.1 Biosinteza (anabolismul) protidelor

Etapa de biosintez a protidelor (anabolismul) ncepe cu biosinteza aminoacizilor, urmat de

biosinteza protidelor, n ordinea complexitii lor:

aminoacizi peptide peptone albumoze proteine proteide

(holoproteide) (heteroproteide)

Biosinteza aminoacizilor
Biosinteza aminoacizilor se realizeaz n principal pe dou ci metabolice:
aminare reductiv a cetoacizilor
transaminare

Aminarea reductiv a cetoacizilor reprezint o cale principal de biosintez a amino-acizilor,

direct din amoniac i cetoacizii formai n organism prin degradarea aerob a glucidelor (ciclul
Krebs).
123
 Aminarea cetoacizilor decurge n prezena enzimei glutamatdehidrogenaza care are drept
coenzim NAD+ sau NADP+. Reacia decurge cu formarea intermediar a unui
iminoacid, care va fi redus enzimatic, conform reaciei:

Se biosintetizeaz prin acest mecanism aminoacizii: alanina, acid aspartic, acid glutamic din
cetoacizii respectivi: acid piruvic, acid oxalilacetic, acid cetoglutaric.

Transaminarea

Transaminarea const n transferul grupei amino -NH2 de la un aminoacid la un cetoacid, dup

un mecanism care cuprinde ca etape intermediare formarea unor baze Schiff:

Transaminarea este catalizat de o enzim specific transaminaza care are drept coenzim
piridoxalfosfatul (vitamina B6). Importana deosebit a reaciilor de transaminare, reacii
biochimice reversibile, const n realizarea corelaiei dintre metabolismul glucidic i cel protidic.
Aminoacizii sunt intermediari la obinerea altor biomolecule importante, cum ar fi: peptide,
proteine, antibiotice (gramicidina), hormoni (adrenalina, noradrenalina).

124
 Biosinteza proteinelor (poliprotidelor)
Proteinele (holoproteide superioare) se sintetizeaz din aminoacizi printr-un proces continuu i
complex, care decurge cu vitez mare, la nivelul ribozomilor din celule, cu implicarea acizilor
nucleici i a compuilor macroergici ATP, GTP care furnizeaz energia necesar proceselor
biochimice.
Aminoacizii se unesc n catene macromoleculare, prin legturi peptidice, ntr-o anumit
succesiune, conform codului genetic coninut n ADN. Succesiunea bazelor azotate din ADN este
transcris (cu respectarea principiului complementaritii) ntr-o anumit structur a acizilor
mARN i tradus cu ajutorul acizilor t ARN din codonii mARN pe anticodonii tARN n noua
structur proteic (limbajul bazelor azotate din acizii nucleici este tradus n limbajul aminoacizilor
proteinei).
Proteinele sunt sintetizate din cei 20 de aminoacizi proteinogeni, iar secvena bazelor azotate din
mARN reprezint secvena amionacizilor din protein. Fiecare aminoacid este reprezentat pe
mARN printr-o triplet de baze azotate numit codon (cu cele 4 baze azotate exist 64 codoni
(triplete) diferii. Etapele necesare sintezei proteinelor sunt:
- reduplicarea ADN, const n desfacerea legturilor de hidrogen dintre bazele azotate
complementare, urmat de desfurarea spiralei bicatenare, cu formarea celor dou catene
polipeptidice simple de ADN;
- transcrierea (transcripia) mesajului genetic, respectiv o anumit succesiune a bazelor azotate
de pe ADN (matria) pe catena polinucleotidic a mARN, care este sintetizat cu respectarea
riguroas a complementaritii bazelor azotate din ADN, cu deosebirea c timina din ADN este
nlocuit n mARN cu uracil
- traducerea (translaia) este o etap important n determinarea caracterului i nsuirilor unui
organism, deoarece limbajul bazelor azotate din acizii nucleici (o anumit secven, respectiv
codul genetic) este tradus n limbajul aminoacizilor constitueni ai proteinei (o anumit secven a
aminoacizilor). Fiecare secven de 3 baze azotate din structura acizilor nucleici constituie un
codon, iar fiecrui codon i corespunde un anumit aminoacid. Conform principiului
complementaritii bazelor azotate, unui anumit codon de pe ADN i corespunde un anumit codon
de pe mARN i apoi un anticodon de pe tARN.
Reprezentarea acestor etape este redat schematic n figura urmtoare.

Din punct de vedere biochimic, etapa de traducere (translaie) reprezint biosinteza propriu-zis a
macromoleculelor proteice i cuprinde mai multe etape:

125
a) activarea enzimatic a aminoacizilor din citoplasm const n aciunea ATP asupra
aminoacizilor, n prezena enzimei amionoacil- ARN sintetaza i a ionilor Mg2+, cu formarea
complexului aminoacil-AMP- enzima.

b) formarea complexului aminoacil-tARN, prin transferul restului aminoacil de la complexul

aminoacil-AMP-enzima la capatul C3 -OH al tARN (se formeaz o legtur esteric la C3-OH
de la secvena terminal a tARN a trinucleotidei CCA. Trinucleotida terminal CCA a tARN are
braul flexibil i poate adapta grupa aminoacil la poziia reactiv determinat de pe ribozom.

Evidenierea modului n care tARN este capabil s identifice poziia de legare a amino-acidului n
lanul peptidic, poate fi realizat cu ajutorul modelului trifoi al tARN:

Legarea corect a aminoacidului cu tARN corespunztor se datoreaz specificitii absolute a

enzimei aminoacil-ARN-sintetaza. Se asigur astfel, recunoaterea codonului de ctre anticodon
(i nu de ctre aminoacidul activat).

c) formarea legturii peptidice decurge pe ribozomi (particule coninnd rARN, prezente n toate
celulele) i se realizeaz ntre aminoacizii transportai fiecare de tARN corespunztori (aflai pe
codonii dictai de mesajul genetic nscris pe mARN).
Ribozomii posed pe suprafaa lor dou situsuri catalitice:
- situsul P (donor), pe care se va gsi complexul aminoacil 1-t1ARN
- situsul A (acceptor), pe care se afl complexul aminoacil 2 t2ARN.
ntre cei doi aminoacizi alturai, legtura peptidic -NH-CO- se realizeaz ntre grupa carbonil a

126
aminoacidului 1, de pe poziia donor a ribozomului (corespunzator codonului 1 de pe mARN) i
grupa amino (-NH2) a aminoacidului 2 de pe poziia acceptor a ribozo-mului (corespunznd
codonului 2 de pe mARN). n urma formrii legturii peptidice ntre cei doi aminoacizi, molecula
de t1 -ARN este eliberat din complexul aminoacid 1-t1 ARN i poate fi din nou utilizat.

Prin deplasarea ribozomilor de-a lungul mARN (sau deplasarea mARN pe suprafaa ribozomilor),
codonii de pe mARN trec succesiv prin dreptul situsului A de pe ribozomi, dictnd natura
complexului aminoacil-tARN care urmeaz s fie fixat pe acest situs. Dipeptida format, sub
forma complexului aminoacid 1-aminoacid 2t2ARN, trece pe poziia donor a ribozomului, lsnd
liber poziia acceptor, corespunzator codonului 3 de pe mARN.

d) elongaia (creterea lungimii lanului polipeptidic) se realizeaz dup un mecanism identic

cu cel implicat n cazul biosintezei dipeptidei. Situsul P al ribozomului este ocupat cu complexul
dipeptidil-t2ARN, iar situsul A este vacant i se poziioneaz la al treilea codon de pe mARN,
formnd complexul aminoacil 3-t3ARN. Dup formarea noii legturi peptidice ntre grupa
carbonil legat de complexul dipeptidil-t2ARN i grupa amino de la complexul aminoacil 3-
t3ARN, are loc deplasarea tripeptidei formate (sub forma complexului AA1-AA2-AA3-t3ARN)
pe situsul donor (situs P) al ribozomului cu eliberarea concomitent a situsului acceptor (situs A)
al ribozomului, care se va poziiona n dreptul codonului 4 de pe mARN, n vederea formrii
complexului aminoacil-4-t4 ARN.Dac proteina care urmeaz a fi sintetizat are, de exemplu, 200
de aminoacizi, etapa final implic transferul peptidei coninnd 199 de aminoacizi spre
aminoacidul final, legat n complexul cu tARN, cu formarea unui complex protein-tARN.
Captul N-terminal al proteinei este sintetizat primul, captul C-terminal, ultimul.

e) Terminarea biosintezei lanului polipeptidic al proteinei

Lungimea lantului polipeptidic este determinat genetic, prin transcrierea pe mARN a unui
codon stop (nu codeaz nici un aminoacid): UAG, UAA, AGA (pentru care nu exist nici un
tARN cu anticodoni corespunztori). Aceti codoni "non-sens" sunt ns recunoscui de proteine
citoplasmatice specifice, denumite factori de eliberare (protein release factors), care desprind
proteina de pe tARN.
Lanul polipeptidic este eliberat de pe situsul P al ribozomului i de pe tnARN printr-o reacie de
hidroliz. Ribozomul se detaeaz de pe mARN i este apt pentru o nou etap de iniiere.
Lungimea lanului proteic este determinat genetic, prin transcrierea pe mARN a unui codon stop.
Proteinele sintetizate (holoproteide) particip la biosinteza heteroproteidelor, a enzimelor, la
ndeplinirea unor funcii specifice organismului. Concomitent se desfor i un proces invers, de
biodegradare a proteinelor.

III.3.2.Biodegradarea (catabolismul) protidelor

Biodegradarea proteinelor

Proteinele (holoproteidele) libere sau rezultate din biodegradarea heteroproteidelor se scindeaz

pe cale enzimatic n aminoacizii componeni. Enzimele proteolitice (proteinazele) sunt alturi de
amilaze cele mai cunoscute i importante enzime hidrolitice (C-N hidrolaze).

127
Biodegradarea aminoacizilor
Aminoacizii rezultai prin biosinteza sau prin biodegradarea proteinelor pot fi utilizati n
continuare la:
- biosinteza proteinelor noi
- biosinteza altor compui cu azot n molecul
- sinteza de aminoacizi (prin transaminare, aminare reductiv)
- biodegradare total pn la: NH3, CO2, H2O.
n organismele animale i vegetale biodegradarea aminoacizilor decurge preponderent prin:
- dezaminri
- decarboxilri simple sau nsoite de dezaminri
- transaminri.
a) Biodegradarea aminoacizilor prin dezaminare
Dezaminrile sunt reactii catalizate enzimatic, care constau n eliminarea unor grupe amino (-
NH2), sub form de amoniac (NH3) cu formarea unor compui ternari (C, N, O) care pot constitui
punct de plecare pentru alte transformri biochimice.
Dezaminarea oxidativ const n eliberarea a doi atomi de hidrogen, cu formarea unui iminoacid
instabil, care n prezena apei hidrolizeaz cu formare de NH3 i cetoacid. Enzimele implicate fac
parte din clasa oxidoreductazelor i pot fi: glutamatdehidrogenaza n prezena NAD+ sau
NADP+, alanindehidrogenaza n prezena FAD, etc. Cetoacizii rezultai pot fi metabolizai
(biodegradai) la CO2 i H2O, sau pot fi transformai n monoglucide care vor parcurge n sens
invers ciclul de biodegradare EMP (glicoliza). Aminoacizii care se pot transforma n cetoacizi se
numesc aminoacizi cetogeni, iar cei care se pot transforma n glucoz se numesc aminoacizi
glucoformatori.

Dezaminarea hidrolitic a aminoacizilor conduce la obinerea NH3 unui hidroxiacid.

Hidroxiacidul poate fi transformat, n prezena dehidrogenazelor n cetoacid, care poate fi

metabolizat n continuare prin ciclul Krebs sau poate fi retransformat n aminoacizi.

Dezaminarea reductiv a aminoacizilor conduce la obinerea NH 3 i a acidului saturat cu acelai

numr de atomi de carbon:

Acidul propionic format, sub forma propionil-coenzimei A este implicat n biosinteza acizilor
grai superiori cu numr impar de atomi de carbon, pe calea malonil-coenzimei A.

128
 Dezaminarea desaturant (biocatalizat de enzime din clasa liazelor) are drept produs de reacie,
pe lng NH3, un acid carboxilic nesaturat cu acelai numr de atomi de carbon n molecul:

b) Decarboxilarea aminoacizilor
Decarboxilarea aminoacizilor este o cale de biodegradare important, biocatalizat de enzime
specifice, aminoaciddecarboxilaze, care au drept coenzima piridoxalfosfatul (vitamina B6). Ca
produi de reacie, pe lng CO2, se formeaz amine primare, denumite amine biogene.
Mecanismul reaciei de decarboxilare este urmtorul:

Unele dintre aminele biogene rezultate prezint activitate farmacologic, altele sunt componente
ale coenzimelor sau contribuie la sinteza unor heterociclii cu azot (pirol, piridina) care intr n
structura unor alcaloizi.

Prin natura compuilor rezultai, reaciile de biodegradare a aminoacizilor reflect corelaiile

dintre metabolismul proteic - glucidic - lipidic.

Metabolismul amoniacului

Amoniacul rezultat prin dezaminare ca i cel preluat de ctre plante din sol n decursul procesului
de nutriie, este o substan toxic; nivele ridicate prezente n snge impiedic funcionarea
creierului, provocnd com. De aceea, amoniacul nu este transportat liber de-a lungul esuturilor la
129
ficat ci este transformat nti n amide netoxice.
Cile de metabolizare a amoniacului sunt urmtoarele:
fixarea sub forma de amide (ndeosebi ale acidului glutamic i aspartic)
participare la biosinteza aminoacizilor, prin aminarea reductiv a cetoacizilor
formarea de sruri de amoniu ale acizilor organici (oxalic, citric, malonic, fumaric, etc.)
din metabolism.

a) Fixarea amoniacului sub forma de amide

Glutamina este unul din cei 20 de aminoacizi constitueni ai proteinelor i este implicat n
biosinteza multor altor metabolii (este utilizat ca surs de azot).

b) Metabolizarea amoniacului prin aminare reductiv (transaminare)

Peste 30% din amoniacul rezultat n muchi la biodegradarea proteinelor este trimis n ficat, sub
form de alanin (sau glutamin). Alanina formeaz prin transaminare acid piruvic, care este
convertit n ficat la glucoz, care trece apoi n snge i din nou n muchi. Secvena de reacii
constituie ciclul glucozo-alaninic. Toate aceste reacii, n care amoniacul este utilizat la sinteza
amidelor sau a unor noi aminoacizi, reprezint ci de corelaie a metabolismului protidic cu cel
glucidic (ciclul acidului glutamic, ciclul acidului aspartic).

c) Metabolizarea amoniacului prin ciclul ureeogenetic (ciclul ornitinic sau ciclul Krebs-
Henseleit)
Plantele superioare, mamiferele, pestii, ciupercile i bacteriile pot transforma amoniacul n uree,
alt form netoxic de pstrare i de transport n organism.
In organismele vii, formarea ureei decurge printr-o transformare ciclic complex, denumit ciclul
ureogenetic (ciclul ornitinic sau ciclul Krebs-Henseleit).

130
Ureea este produs n ficat prin scindarea hidrolitic a argininei la ornitin.
Amoniacul de la catabolismul aminoacizilor poate fi utilizat pentru a reface arginina din ornitin,
atomul de carbon provenind de la CO2 din metabolismul glucidic. La realizarea biosintezei ureei
particip i un alt aminoacid, citrulina. Dioxidul de carbon activat enzimatic cu enzima
carbamilfosfatsintetaza i cu aportul energetic al ATP, reacioneaz cu NH3 formnd
carbamilfosfatul care reacioneaz cu ornitina formnd citrulina. Citrulina reactioneaza cu acidul
aspartic (provenit prin trans-aminare din acid oxalilacetic, format n ciclul Krebs), n prezena
enzimei argininsuccin-sintetaza, a ATP i ionilor Mg2+, cu formarea acidului argininsuccinic.
Acesta este scindat de ctre argininsuccinliaza n arginin i acid fumaric (care poate conduce la
acid aspartic, n ciclul Krebs).
Arginina rezultat este scindat de ctre hidrolaza arginaza n ornitin i izouree, care se
izomerizeaz la uree, scindabil sub aciunea ureeazei n CO2 i NH3, compui care pot iniia
biosinteza aminoacizilor, glucidelor, etc.
Ciclul ornitinic (ciclul KrebsHenseleit) reprezint i el o cale de corelaie a metabolisului
proteic, prin aminoacidul ornitina, cu metabolismul glucidic.
Corelaii biochimice se pot stabili i ntre compuii fundamentali, glucide, lipide, protide i
enzime, hormoni, acizi nucleici, etc. Abordarea complez a fenomenelor biochimice impune ca,
pe lng studiul transformrilor diferitelor substane, s se ia n considerare i aspectele energetice
ale acestor procese, cu evidenierea corelrii biosintezei, consumatoare de energie, cu
biodegradarea, generatoare de energie. Trebuie, n acelai timp, acordat importana cuvenit
influenei factorilor de mediu n care triesc organismele vegetale i animale, condiiilor n care
i procur materia prim (H2O, CO2, O2, substane minerale, etc.), ct i energia necesar
biotransformrilor, precum i influenei factorilor de mediu (clima, diferite radiaii, etc.), asupra
evoluiei normale a diferitelor organisme.

131
BIBLIOGRAFIE
Bodea C. - Tratat de Biochimie vegetala, vol. I, II, III, Editura Academiei R.S.R.,
Bucuresti, 1964 1966
Dinu Veronica, Trutia E., Cristea Elena popa, Popescu Aurora - Biochimie medicala,
Editura medicala, Bucuresti, 1998
Ionescu M. - Biochimia agricola, Editura Ceres, Bucuresti, 1970
Moraru C., Segal b., Banu C.,Giurca V., Pana N., Costin G. Biochimia produselor
alimentare, Editura tehnica, Bucuresti, 1971
Neamtu G., Cimpeanu G., Socaciu Carmen - Biochimie vegetala, Editura Didactica si
Petagogica, R.A. Bucuresti, 1993
Neamtu G., Cimpeanu G., Enache A. - Dictionar de biochimie vegetala, Editura Ceres,
Bucuresti, 1989
Oeriu S. Chimie biologica, Tipografia Invatamantului, Bucuresti 1956
Oeriu S. - Biochimie Medicala, Editura Didactica si Petagogica, Bucuresti, 1975
Popescu S. - Biochimia cerealelor , fainurilor si conservarea lor, Editura Didactica si
Petagogica, Bucuresti, 1964
Segal Rodica - Biochimie, Universitatea Dunarea de jos, Galati, 1992
Soru E. Biochimie medicala, Editura medicala, Bucuresti, 1959 - 1963
Tamas V., Serban M., Cotrut M. - Biochimie medicala veterinara, Editura Didactica si
Petagogica, Bucuresti, 1982
Vasilescu I. Enzimele, Editura Academiei R.S.R., 1961
49

132