AMG, an I

BIOCHIMIE
- note de curs-
2 ore curs +
2 ore laborator/seminar
Laboratorul se face în sedințe de câte 4 ore timp de 7 saptămâni
Examen scris – 70 %
Laborator (obligatoriu) – 30 %
Credite examen - 4
Recuperările - pe parcursul semestrului.
 BIBLIOGRAFIE

1. Atanasiu V., Mohora M., Duta C., Gilca M., Muscurel C., Popa C., Virgolici B., Biochimie medicala,
Partea I, Editura Universitatea Carol Davila, 2017, București, ISBN 9789737089953,
2. Lîsîi L., Biochimie medicală, Universitatea de Stat de Medicină şi Farmacie “N. Testemițanu”,
Chișinău 2007
3. Anghel A., Şeclăman E., Tămaş L., Sîrbu I.-O., Marcu A., Biochimie medicală pentru studenţii
facultăţilor de medicină. Materia vie – structură şi compoziţie, Editura Victor Babeş 2016,
Timişoara, ISBN 978-606-786-016-0.
4. Dinu V., Truția E., Popa-Cristea E., Popescu A., Biochimie medicală: mic tratat- Editura medicală,
București, 1998, ISBN 973-39-0299-3.
5. *** BIOCHIMIE MEDICALĂ – material suport de curs în format electronic pentru studenţii
Facultăţilor de Medicină şi Asistenţă Medicală.
 Evaluare
Pondere din
Tip de activitate Criterii de evaluare Metode de evaluare
nota finală
Corelarea aspectelor structurale cu cele funcționale.
Curs Examen scris 70%
Rigoarea științifică a limbajului
Corelarea cunoștințelor dobândite la curs cu aspectele
practice Examinare practica
Seminar/laborator Prezentarea corectă a principiilor analizelor de laborator (oral) + Portofoliu de 30%
Efectuarea lucrărilor practice și interpretarea corectă a lucrări practice
rezultatelor.
Standard minim de performanţă
Pentru obținerea notei 5 la examenul scris, studentul trebuie să fie capabil să identifice clasa de compuşi din care face
parte o structură particulară biochimică dată, să cunoască principalii compuşi biochimici din fiecare clasă şi
proprietățile/rolurile lor biologice, să cunoască principalele căi metabolice din metabolismul glucidic, lipidic şi proteic,
noţiuni fundamentale de energetică biochimică, mecanismele de acţiune şi rolurile biologice ale principalelor clase de
hormoni.
Pentru obținerea notei 5 la examinarea practică, studentul trebuie: să recunoască aparatura folosită în laboratorul de
biochimie, să stie să o folosească,să efectueze toate lucrările de laborator și să elaboreze/prezinte portofoliul de lucrări
practice.
Recuperarea laboratoarelor şi se poate face in regim de consultaţii in timpul semestrului. In cazuri bine motivate (boală),
recuperarea orelor de laborator se mai poate face prin prezentarea de către student a portofoliului complet de lucrări
practice - in ultima saptămână din semestrul I.
 Curs 1
• Obiectul biochimiei. Noţiuni introductive. Corelația cu alte
științe.
• Compoziţia chimică generală a organismului uman.
• Apa. Proprietățile apei.
 Biochimia. Originile biochimiei
• Bios – viaţă (în limba greacă)
• Biochimia - ştiinţa care studiază bazele moleculare ale vieţii.
• 1828, F. Wöhler: sinteza in vitro a ureei (sinteza Wöhler).
• 1833, descoperirea primei enzime, amilaza, de către chimistul francez Payen.
• 1897, cercetătorii germani Eduard si Hans Buchner: fermentaţia fără celule
• Termenul biochimie a fost aplicat pentru prima dată în 1903, de către Carl Neiberg.
• 1926, J. Sumner a cristalizat ureaza
• 1944, Colin, McLeod şi McCarty au demonstrat că acizii nucleici de tipul dezoxi sunt
factorul determinant în transformănrile extractului de pneumococi III
• 1953, Watson şi Crick - structura tridimensională a DNA
• 2003, secvențierea genomului uman - “Human Genome Project”
 Biomolecule

• Compuşii organici simpli, constituentele organismelor aparţin doar lumii vii şi

sunt produse ale activităţii biologice. Aceşti compuşi sunt numiţi biomolecule.

• Biomoleculele au rol funcţional, servesc drept blocuri de construcţii în

formarea structurilor biologice. În toate organismele vii aceşti compuşi sunt
similari, interdependenţi,ei interacţionează, participă la procesele de transfer
al energiei şi procesele de transformare a substanţelor.

• Biochimia este o superchimie a materiei organizata perfect.

 Biochimia ca știință
• Știința care se ocupă cu studiul moleculelor și proceselor
chimice care există în organismele vii.
• Scopul biochimei: să stabilească modul în care
interactionează biomoleculele din sistemele (organismele)
vii pentru a crea, mentine și perpetua starea vie.
• Informație/Comunicare: chimia proceselor și substanțelor
care stochează și transmit informație, interacțiunile dintre
aceste substanțe și transformările metabolice pe care
acestea le suferă in vivo.
• Face legatura dintre chimie, care studiază interacţiunile
atomice şi moleculare şi biologie, care studiază structura şi Structura tridimensională
a mioglobinei, o proteină
interacţiunea celulelor organismului.
Sursa - https://ro.wikipedia.org
 Biochimia ca știință

Biochimia statică - studiază în exclusivitate componenţa chimică a organismelor.

Biochimia dinamică - elucidează complexitatea modificărilor de substanţe în

organism.

Biochimia funcţională - cercetează procesele chimice care stau la baza diferitelor

manifestări ale vitalităţii.

Biochimia este o ştiinţă experimentală (!), al cărei succes e legat indispensabil

de capacitatea de a experimenta, utilizând tehnici avansate de laborator,
precum şi de sinteza datelor înregistrate, interpretarea şi analiza explorărilor
efectuate.
 Biochimia ca știință
• Biochimia a reuşit să elucideze bazele chimice ale unor probleme referitoare la
structurile biomoleculelor şi proceselor metabolice, ex. dublul helix al DNA, codul
genetic, sinteza proteinelor, structura tridimensională a unor proteine, căile generale ale
metabolismului.
• Datorită biochimiei au fost determinate căile generale de transformare a moleculelor şi a
principiilor ce stau la baza diferitelor forme de exprimare a vieţii.
• Biochimia facilitează stabilirea diagnosticului clinic în baza activitatii enzimelor sau
elucidarea mecanismelor moleculare care stau la baza unor afecţiuni ereditare ori a
anomaliilor metabolismului.
• Biochimia a facilitat rezolvarea unor probleme cruciale in medicină, precum diferenţierea
celulelor şi reglarea creşterii lor, determinarea rolului celulelor la formarea organismului,
la dezvoltarea mecanismului memoriei, in determinarea cauzelor cancerului,
schizofreniei etc.
 Relația cu alte științe
• Chimie și Biologie
• Fizică și Matematică
• Medicină
• Biologie moleculară
• Genetică
• Embriologie
• Microbiologie
• Componenţii organici care intră în compoziţia organismului uman sunt proteinele, glucidele,
lipidele şi acizii nucleici. Aceşti compuşi sunt molecule complexe care sunt alcătuite din molecule
simple.
• Proteinele se formează prin policondensarea aminoacizilor și sunt simple elemente structurale
(unele), sau componente ale enzimelor care intervin în metabolismul substanţelor şi
metabolismul energetic.
• Glucidele glucidele sunt formate din monozaharide și servesc fie ca surse de energie, fie ca
material de construcţie.
• Lipidele sunt formate din acizi graşi şi alţi componenţi constituie unul din elementele structurale
ale membranelor şi în al doilea rând, o formă de păstrare a energiei.
• La nivel de celulă avem acizii nucleici, care sunt formaţi din ribonucleotide şi
dezoxiribonucleotide și sunt purtători şi transmiţători ai informaţiei genetice (asigură
autoreproducerea organismelor).
• O clasă diferită de biomolecule sunt vitaminele care sunt indispensabile pentru funcţiile lor
biologice, dar pe care organismul nu le poate sintetiza. Ele reprezintă componenţii nutritivi
esenţiali.
• Hormonii sunt o altă clasă de biomolecule cu rol major în procesele endocrine, care au loc în
organism.
 Compoziţia chimică a organismului uman

1. Compoziţia elementară a organismului uman

Au fost identificate peste 60 de elemente care intră în compoziţia chimică a
organismului uman, care au fost clasificate în funcţie de proporţia în care se găsesc în
organism în macroelemente, oligoelemente şi microelemente.
- Macroelemente (99,99%): C, H, O, N, K, Na, Cl, Ca, P, Mg. Organismul are
nevoie de ele în cantităţi mari.
- Microelemente (0,01%): F, Mn, Fe, Co, Cr, I, Zn, Cu, Mo, Se. Organismul are
nevoie de ele în cantități extrem de mici, şi la fel ca şi macroelementele intră în structura
biomoleculelor, îndeplinind, în unele procese biologice, rolul de catalizator. Multe au rol de
cofactor sau constituenți ai moleculelor complexe (ex. Co în vitamina B12).
Pot intra în alcătuirea unor enzime, hormoni şi participă astfel la reglarea proceselor biochimice
din organism.
Compoziția elementară a corpului uman
• Aproape toate elementele ce intră
frecvent în alcătuirea materiei vii fac
parte din primele patru perioade ale
acestui sistem.
• Deci, natura vie este aproape toată
constituită din atomi uşori, care dau
compuşi puţin complecşi, solubili în
apă, ce permit circulaţia şi schimburile
nutritive din celule.
• Cea mai mare parte din compuşii
atomilor uşori sunt rău conducători de
căldură şi electricitate şi au o căldură
specifică ridicată.
• Datorită acestor proprietăţi, compuşii
celulari sunt instabili, instabilitate
necesară desfăşurării proceselor
metabolice.
 Compoziţia chimică a organismului uman

2. Compoziţia fundamentală a organismului uman

Bioelementele se găsesc în organism grupate în categorii de componenţi
(biomolecule):
• componenţi minerali: apa şi sărurile minerale.
• componenţi organici: proteinele, glucidele, lipidele şi acizii nucleici.
Aceşti compuşi sunt molecule complexe, care sunt alcătuite din molecule
simple.
Biomolecule - moleculele compuşilor care alcătuiesc materia vie, ele
condiţionează organizarea biochimică structurală şi funcţională specifică
tuturor organismelor vii.
APA - „solvent universal” sau „solventul lumii vii” reprezintă constituientul major al
tuturor organismelor vii, mediul ideal al reacţiilor biochimice, vehiculul care asigură
transportul şi schimburile metabolice.
- ocupă cea mai mare parte din organism, cca 2/3 (58%-66%) din greutatea corporală.
- este repartizată în vasele sanguine şi limfatice, spaţiile intercelulare şi celule.
• După distribuţia în ţesuturi: apă tisulară (ex. în ţesuturi) şi apă cavitară (ex. în lichidul cefalorahidia);
• Dpdv. chimic: apă legată de diferite structuri moleculare şi apa liberă. Apa legată se fixează în cea
mai mare parte prin hidratare pe structurile coloidale ce prezintă grupări polare (ex. glucide,
proteine).
• După provenienţei: apa exogenă (introdusă în organism din exterior) şi apă endogenă (rezultată din
procesele metabolice prin oxidarea aerobă).
• După locul unde se găseşte în raport cu celulele şi ţesuturile: apă intracelulară, care se gaseşte în
citoplasmă, nucleu, mitocondrii, lizozom (50% din greutatea corpului) şi apă extracelulară (20% din
greutatea corporală). Apa extracelulară poate fi, la rândul ei, interstiţială şi circulantă.
• Apa extracelulară este depozitată în mai multe compartimente: intravascular, interstiţial,
transcelular, şi cel din ţesutul conjunctiv dens (cartilaje şi oase).
 • Cele două sectoare hidrice intracelular și extracelular sunt
separate printr-o membrana celulară a cărei permeabilitate
determină deplasările apei și electroliților.
• Lichidul intracelular este „o soluție de fosfați și proteinat de
potasiu”.
• Lichidul extracelular este „o soluție de clorură de sodiu”.
• Sectorul extracelular este constituit din două compartimente:
lichid interstițial și plasma sangvină, care sunt separate prin
pereții vaselor capilare, permeabili pentru electroliți și
molecule organice mici, dar nu și pentru proteine.
• Datorită permeabilității selective a pereților vaselor sangvine
există diferențe în compoziția compartimentelor
extracelulare:
- plasma are concentrații mari de ioni de Na+ și Cl-, concentrații
reduse de ioni de K+ și fosforici, precum și concentrații apreciabile de
proteine.
- lichidul interstițial cuprinde mai puține proteine, în timp ce
compoziția sa în anioni și cationi este similară cu a plasmei.

Repartiția apei în organism (după Gamble) • Din sectorul extracelular mai fac parte limfa (interstițială și
din vasele limfatice), fluidele din țesuturile conjunctive,
fluidele din oase și fluidele transcelulare.
La adult, apa extracelulară reprezintă 20% din greutatea corporal, fiind depozitată în mai multe
compartimente: intravascular, interstiţial, transcelular, şi cel din ţesutul conjunctiv dens - cartilaje şi vase.
a) Compartimentul intravascular: conţine plasma sanguină şi limfa. Acesta reprezintă 5% din greutatea
corporală cantitatea lor poate fi determinată fie cu ajutorul unor substanțe colorante (albastru Evans, rosu de
Congo) fie cu ajutorul albuminei marcate.
b) Compartimentul interstiţial: reprezintă adevăratul “mediul intern” al organismului. Este vorba de un
ultrafiltrat plasmatic, care scaldă celulele, separat de compartimentul intravascular prin membranele capilare.
Acestea permit o circulaţie hidroelectrolitică liberă, dar se opun ieşirii proteinelor din vase. Cantitatea de apă
din compartimentul interstiţial este dedusă prin scăderea volumului plasmatic din cel extracelular. Se admite
ca ea reprezintă 15% din greutatea corporală.
c) Compartimentul transcelular: se referă la lichidul cefalorahidian, la mediile lichidiene oculare şi articulare şi
la lichidele din seroase şi toate însumează aproximativ 200 ml sau 1,5 % din greutatea corporală.
În acelaşi compartiment sunt înglobate şi secreţiile glandelor digestive. Acestea, aproximate la un total zilnic
de 6-8 l, se resorb aproape complet la nivelul diverselor segmente ale tubului digestiv.
d) Compartimentul hidric din ţesutul conjunctiv dens (cartilaje şi oase) reprezintă aproximativ 10% din
greutatea corporală. Apa acestui compartiment se deplasează lent şi are schimburi foarte reduse cu restul
lichidelor organismului.
APORTUL DE APĂ ÎN ORGANISM poate avea provenienţă:
Exogenă - din digestia apei ca atare sau sub forma apei conţinute în alimente (2000ml/24 ore).
Endogenă: din oxidarea principiilor mediate în cadrul metabolismului intermediar.
Ex. din metabolismul a 100 g proteine rezultă 46 ml apă; din 100 g lipide rezultă 107 ml apă și din
100 g glucide rezultă 55 ml apă.
Există o interdependenţă între cantitatea de apă formată şi cea eliminată.
Eliminarea apei se face pe cale pulmonară, cutanată, digestivă şirenală.
a) prin perspiraţie insensibilă (saturarea cu vapori de apă a aerului expirat) se pierd zilnic
aproximativ 400 ml apă. Această cantitate este mult depasită în stări patologice însoţite de febră.
b) prin perspiraţie sensibilă (evaporare transcutanată) se pierd zilnic între 200-500 ml apă.
Intensitatea pierderilor prin perspiraţie insensibilă şi sensibilă nu poate fi reglată.
c) prin eliminări hidrice digestive: sunt minime la omul normal. Prin fecale se elimină
aproximativ 150ml/24 ore.
d) prin eliminări hidrice renale: sunt egale în medie cu 1500 ml/24 ore (cu variaţii între
700-1700ml/24 ore. Ele reprezintă elementul reglabil şi cel mai nobil al pierderilor lichidiene.
Această eliminare de apă este reglată pe cale hormonală de către hormonul antidiuretic (ADH) şi
prin aldosteron.
EXCESUL DE APĂ

Când aportul de apă depășește capacitatea de excreție renală în organism se creează condiții
pentru exces de apă în organism. În mod normal, această situație nu are loc datorită bunei
funcționări a hipofizei posterioare, rinichilor și adrenalelor (glande suprarenale).
Condiții în care apa din organism se acumulează în exces:
- secreție mare de hormon antidiuretic (vasopresină) produs de hipofiza posterioară;
- insuficiență corticosuprarenală;
- insuficiență renală acută;
- boală de inimă congestivă severă;
- ciroza ficatului
- ingerarea exagerată de lichide.
Pierderea în exces a apei, deficitul de apă sau deshidratarea pot duce la stări grave, la
coma și exitus. Ele pot apărea în:
-secreții sudorale excesive (efort fizic exagerat, temperaturi mari), în probleme
digestive grave (vărsături sau diaree prelungite),
-diureza exagerată (diabet zaharat decompensat, diabet insipid, infecții renale
grave)
-pneumopatii cu polipnee accentuată
- aport insuficient de apă
- come prelungite în care e perturbat mecanismul setei.
 Proprietățile apei (1)
• Apa este un compus chimic al hidrogenului şi al oxigenului, cu formula chimică H2O.
• La temperatura obișnuită, apa se prezintă ca un lichid incolor, transparent, gust și miros.
Densitatea maximă a apei este la 4 grade Celsius (1 g/cm3).
• Apa este un solvent foarte bun atât pentru săruri, cât și pentru glucide și pentru gaze.
Dacă apa nu ar fi un solvent foarte bun pentru gaze, atunci nici animalele acvatice și nici
animalele terestre nu ar putea respira.

• În molecula apei, atomii de hidrogen sunt legaţi de atomul de oxigen la un unghi de

104,5 grade, printr-o legătură covalentă polară (care se formează prin punere în
comun de electroni!).
 Proprietățile apei (2)
• Datorită electronegativității diferite a atomilor de oxigen și de hidrogen, atomul mai
electronegativ (oxigen) atrage mai puternic electronii de legatură și se încarcă cu un exces
de sarcină negativă, în timp ce atomii de hidrogen rămân cu un exces de sarcină pozitivă.
Apare, așadar, o separare a sarcinilor, adică o polarizare a moleculei de apă, care dă
naștere unui dipol permanent.
• Apa are o constantă dielectrică mare, ceea ce explică proprietatea de dizolvant pentru
substanțele ionice și cele cu moleculă covalentă polară.
• Faptul că molecula de apă este un dipol are ca și consecință apariția unor interacțiuni
electrostatice între nucleul hidrogenului aparținând unei molecule dipolare de apă și perechea de
electroni neparticipanți de la atomul de oxigen al altei molecule de apă. Se stabilesc astfel legături
de hidrogen între moleculele de apă, cu formarea de asociații moleculare .

Legatura de
hidrogen în apă Asocierea molecule de apă prin
Dipolul unei molecule de apă legături de hidrogen
 Reţeaua moleculară a apei în stare solidă prezintă un numar
aproape dublu de legături de hidrogen decât a apei în stare
lichidă. Acest lucru este explicat de faptul ca cei doi atomi de
hidrogen legaţi covalent de oxigen formează două legături de
hidrogen cu moleculele vecine.
Deoarece cele doua covalenţe din apă au o anumită orientare
(un unghide 105°), moleculele de apă sunt orientate în
cristalul de gheaţă dupa o schema tetraedrică. Din cauza
acestei aşezări a moleculelor, cristalul de gheaţă are o
structură afânată(cu goluri). Structura internă a gheţii explică
unele anomalii ale apei, de ex. densitatea gheţii mai mică
decât a apei lichide si creşterea volumului prin solidificarea
(îngheţarea) apei
Structura afânată a gheţii D.p.d.v. energetic, legăturile de hidrogen sunt mult mai slabe
decât cele chimice.
Pentru desfacerea unei legături de H se cheltuiesc 4.5
kcal/mol, în timp ce pentru desfacerea legăturii O-H se
cheltuiesc 110 kcal/mol.
Proprietățile fizice ale apei
• Legăturile de hidrogen sunt motivul pentru multe proprietăți speciale ale apei, precum faptul că
forma sa solidă este mai puțin densă decât forma sa lichidă, punctul de fierbere de 100 °C este
relativ mare pentru masa sa moleculară mică, și capacitatea termică, care este ridicată.
• Capacitatea termică mare face ca apa să poată primi sau ceda o cantitate apreciabilă de căldură
fără a-și modifica semnificativ propria temperatura.
Dacă în mediu intern nu ar fi apa care sa inmagazineze o cantitate mare de caldura fara a-și schimba
temperatura, caldura eliberată în numeroase reacții metabolice ar determina denaturarea multor
macromolecule celulare (proteine, enzime, acizi nucleici), contribuind astfel la modificarea structurii lor
tridimensionale, ceea ce ar antrena pierderea unor functii biologice importante.
• Apa are o mare căldura de vaporizare. Evaporarea unui litru de apă prin piele și prin mucoasa
căilor respiratorii face ca sa se piardă 580 kcal din căldura corpului.
Supraincalzirea corpului este preîntâmpinată de căldura mare de vaporizare a apei, fapt care
contribuie la asigurarea desfășurării normale a proceselor biologicc din organism.
• Conductibilitatea termică a apei este foarte mare, ceea ce contribuie la răspândirea căldurii din
regiunile situate în profunzimea corpului spre exterior.
• Apa este un solvent excelent pentru compușii ionici și pentru compușii polari, cu greutate
moleculară mică, de ex. alcooli, zaharuri, uree. Cu alte cuvinte, compușii ionici și compușii polari
neionici sunt ușor solubili în apă.
• Presiunea osmotică este o măsură a tendinței de molecule de apă să migreze dintr-o soluție
diluată într-o soluție concentrată printr-o membrană semipermeabilă. Această migrare a
moleculelor de apă este numită osmoză.
• O soluție care conține 1 mol de particule dizolvate în 1 kg de apă este o soluție mono-osmolară
(osmol).
• În plasma sanguină, concentrația totală normală a substanțelor dizolvate este constantă (275 -
295 osmol).
• Apa este o substanță amfoteră (numit și amfolit), ceea ce înseamnă că poate funcționa atât ca
acid, cât și bază, adică produce ionii H+ (H3O+) și ioni HO- prin ionizare (proces denumit
și autoprotoliză sau autoionizare). – vezi seminarul/laboratorul 3
H2O + H2O ↔ H3O+ + HO- echilibru de auprotoliză a apei
Ion ion
hidroniu hidroxil
Curs 2

• Sărurile minerale.
• Biomolecule organice
• Legături chimice ale biomoleculelor
• Organizarea moleculară a materiei vii
 SĂRURILE MINERALE
- nu constituie o sursă de energie pentru organism, dar sunt indispensabile vieţii.
- reprezintă 3-5% din greutatea corpului, dintre care 4/5 se găsesc în schelet, iar restul în muşchi şi în
celelalte ţesuturi.
- Ex. cloruri, fosfaţi, azotaţi, carbonati de sodiu, potasiu, calciu, magneziu etc.
- sunt eliminate zilnic prin urină, deci ele trebuie readuse zilnic în organism prin alimente.
- pot exista sub două forme:
- săruri minerale solubile, pe care le găsim dizolvate în lichidele biologice şi în mediul apos al
celulei sau combinate cu proteinele din citoplasmă.
Ionii proveniţi prin disocierea sărurilor solubile se pot adsorbi pe suprafaţa micelelor coloidale
determinând încărcarea electrică a acestora sau pot interveni în diferite reacţii biochimice. Unii ioni
intervin în reglarea presiunii osmotice şi în permeabilitatea celulară.
Unele săruri solubile (ex. carbonați, fosfați) funcţionează ca sisteme tampon contribuind la menţinerea
şi reglarea echilibrului acido-bazic (K, Ca, Na, Mg – reglează alcalinitatea; P, S, C - aciditatea).
Prezenţa unor ioni este indispensabilă pentru activitatea unor enzime (ex. ioni de Fe, S, Mg etc.) sau
hormoni (ex. Zn, Cu Co, Mn, iod)
- săruri minerale puţin solubile sau insolubile, imobilizate sub formă de structuri, ex. în
schelet şi în dinţi.
• Prin dizolvarea în apă, sărurile minetale se disociază în ioni care posedă sarcină electrică pozitivă
(cationi) și negativă (anioni), de aceea se mai numesc și electroliți.
• Electroliți disociază în ioni, fie în urma unor reacții fizice (electroliți ionofori) sau a unor reacții
chimice (electroliți ionogeni).
• ELECTROLIȚI IONOFORI – alcătuiți din ioni și în stare pură (Ex. săruri).
• Un exemplu este clorura de sodiu (NaCl) care disociază în ioni de sodiu (Na+) încărcați pozitiv și (Cl-)
încărcați negativ, prin dizolvare în apă.
Electroliți ionogeni – sunt alcătuiți din molecule și dau naștere la ioni în urma reacției
chimice în soluție (Ex. acizi, baze)
• Acidul este un compus chimic care pune în libertate într-o soluție ioni de hidrogen
(protoni).
Ex. acid clorhidric, acid lactic – sunt acizi din corpul uman

HCl + H2O → H3O+ + Cl-

• Compusul chimic care preia dintr-o soluție ioni de hidrogen și determină un exces de
ioni hidroxil (OH-), se numește bază.
Ex. amoniacul (NH3), bază din corpul uman.

NH3 + H2O → NH4+ + OH-

 Rolul compuşilor minerali în organism (1)

• Contribuie la procese de morfogeneză (ţesut osos, ţesut cartilaginos, ţesut conjunctiv etc.);
• Servesc ca material plastic, intră în componenţa celulelor (Ca, P, Mg, F, Na, K);
• Sunt activatori sau inhibitori în diferite reacţii enzimatice;
• Asigură menţinerea echilibrului acido-bazic (K, Ca, Na, Mg – alcalinitatea; P, S, Cl - aciditatea) ;
• Asigură menţinera izotoniei şi izoioniei lichidelor organismului;
• Mineralele sunt responsabile și pentru echilibrul apei în organism, pentru transmiterea de impulsuri
în nervi și mușchi ;
• Influențează sistemele coloidaleale organismului, participând la metabolismul hidric (Na, K);
• Menţinerea stării fizico-chimice normale a coloizilor din organism şi a presiunii coloid-osmotice
(presiunea data de proteinele din plasma);
• Formarea sistemelor tampon fiziologice și realizarea sistemelor bioelectrice;
 Rolul compuşilor minerali în organism (2)

• Intră în compoziţia unor efectori chimici: Co în vitamina B12, iod în hormoniii tiroidieni
• Intră în compoziţia unor hormoni (Zn, Cu, Co, Mn);
• Influențează secreţia fermenţilor aparatului digestiv, în special al stomacului;
• Influențează activitatea sistemului nervos central, ex. Mg grăbeşte procesul de inhibiţie, contribuind
la micşorarea excitaţiei nervoase;
• Influențează coagularea sângelui, și intervine în contracţia musculară (Ca);
• Contribuie la eliminarea din organism a diverselor substanţe toxice.
Mineralele se împart în două categorii:
• Minerale esenţiale (macrominerale, macroelemente): calciu, magneziu,
sodiu, potasiu, fosfor şi clor. Se gasesc in aproximativ toate celulele
organismului si sunt implicate in mentinerea homeostazei generale si
functionarea normala a organismului. Dezechilibrele acute ale acestor
minerale pot avea potential letal.

• Microminerale (oligoelementele): iod, fier, cupru, mangan, zinc, cobalt,

molibden şi seleniu.
 COMPUȘI ORGANICI (BIOMOLECULE)

• Constiuenţii principali şi caracteristici ai tuturor organismelor vii sunt compuşi organici ai

carbonului, înzestraţi cu structură şi funcţionalitate specifică care asigură însăşi existenţa vieţii.
De aceea se numesc biomolecule organice.
• Organismele vii conţin în cantităţi mai mari 4 elemente: С, H, О și N. Dacă excludem apa, căreia îi
revine 75% din greutate, 90% din masa reziduală Ie revine acestor patru elemente.
• Componenţii organici care intră în compoziţia organismului uman sunt proteinele, glucidele,
lipidele şi acizii nucleici.
• O clasă diferită de biomolecule sunt vitaminele care sunt indispensabile pentru funcţiile lor
biologice, dar pe care organismul nu le poate sintetiza. Ele reprezintă componenţii nutritivi
esenţiali.
• Hormonii sunt o altă clasă de biomolecule cu rol major în procesele endocrine, care au loc în
organism.
• Enzimele au rol catalitic, participă la reglarea reacţiilor biochimice necesare
activităţii organismelor vii și fac posibilă desfăşurarea acestora în condiţii compatibile cu viaţa.
• Proteinele se formează prin policondensarea aminoacizilor și sunt elemente structurale
(unele) care participă la alcătuirea edificiului celular, a membranelor celulare şi
formaţiunilor subcelulare, ori componente ale enzimelor care intervin în metabolismul
substanţelor şi metabolismul energetic.
• Glucidele sunt formate din monozaharide și servesc fie ca surse de energie, fie ca
material cu rol plastic (structural), alături de proteine și lipide.
• Lipidele sunt formate din acizi graşi şi alţi componenţi, și joacă în primul rând rol de
elemente structurale ale membranelor şi în al doilea rând, reprezintă o formă de păstrare
a energiei.
• Glucidele şi lipidele îndeplinesc rol energetic deoarece fiind supuse unor procese
de degradare eliberează energia necesară funcţiilor vitale ale celulei; energia eliberată
poate fi stocată sub formă de energie chimică în anumite molecule.
• La nivel de celulă avem acizii nucleici, care sunt formaţi din ribonucleotide şi
dezoxiribonucleotide și sunt purtători şi transmiţători ai informaţiei genetice (asigură
autoreproducerea organismelor).
 Legăturile chimice ale biomoleculelor (1)
• Proprietățile biomoleculelor depind de natura atomilor care le alcătuiesc, de modul cum
acestia sunt legați între ei, precum și de influențele reciproce ale unui atom asupra
altuia.
• Functionarea sistemelor biochimice implică existența mai multor tipuri de legături între
elementele din care sunt formați diferiți compuși chimici.
• Legatura chimică exprimă forța care menţine împreună atomii în molecule, care
determină structura şi proprietăţile substanţelor și este determinată de învelişul
electronic exterior al atomilor.
• Legăturile chimice care se întâlnesc în biomolecule sunt:
- legătura covalentă, care poate fi nepolară și polară
- legătura covalent-coordinativă
 Legăturile chimice ale biomoleculelor (2)

• Între biomolecule, se pot stabili şi alte interacţiuni numite legături intermoleculare,

reprezentate de:
- legătura ionică (electrovalentă)
- legătura de hidrogen
- forţe Van der Waals
- legătura dipol-dipol
• În biomolecule, mai distingem şi forţe (legături) hidrofobe și legături macroergice.
• Mai pot apărea interacţiuni complexe, care cuprind mai multe tipuri de legături. Astfel,
se fomează asociaţiile moleculare numite cenapse, vizând grupe de substanţe precum
proteide-lipide, proteide-glucide, glucide-lipide sau chiar proteide-glucide-lipide.
 Legăturile chimice ale biomoleculelor (3)

• Interacțiunile intermoleculare slabe stau la baza reversibilității unor procese biochimice:

- menținerea conformației tridimensionale a proteinelor
- asigurarea structurii spațiale a acizilor nucleici
- replicarea ADN
- fixarea moleculara, de exemplu fixarea enzimei la substrat, fixarea ligandului la
receptor etc.
 Legătura covalentă
• este o caracteristică a compușilor organici.
• Atomii de același fel sau care au caracter chimic foarte apropiat (cu
electronegativităţi apropiate) își formează configurații electronice
stabile de gaz rar (sau apropiate de acestea) prin PUNERE ÎN COMUN
DE ELECTRONI NECUPLAȚI (celibatari), conducând astfel la formarea
G.N. Lewis (1916) de MOLECULE STABILE!

Legăturile covalente pot fi:

- nepolare: când se stabilesc între doi atomi de acelaşi fel (A-A)
- polare: când se stabilesc între doi atomi diferiţi (A-B)
Numărul covalenţelor formate între 2 atomi = numărul de electroni puşi în comun (cuplaţi)
• Dacă doi atomi de С se combina între ei sau cu alte elemente, conjugând o pereche de
electroni (2 electroni), se formează legături covalente simple.

• Doi atomi de С se pot combina între ei sau cu alte elemente, conjugând două perechi de
electroni (4 electroni), cu formarea de legături covalente duble.

sau trei perechi de electroni (6 electroni), cu formarea de legături covalente triple.

- C ≡ C – sau –C ≡ N
• Punerea în comun a electronilor permite fiecărui atom participant la legătură să își formeze
o configurație electronică stabilă.
• În formulele chimice, o legătură covalentă e reprezentată de obicei printr-o linie între
atomi.
• Legăturile covalente sunt puternice, de exemplu pentru a rupe legăturile C-C, C-H sau C-O
este necesară o cantitate mare de energie de obicei între 300 și 400 kJ/mol.
Legătura covalentă nepolară
• Se stabilește între atomi de același fel, iar perechea de electroni de legătură (dubletul electronic de
legătură) aparține în mod egal ambilor atomi legați.
• Ex.

• Ex. legăturile dintre atomii de carbon care formează catenele hidrocarburilor din
biomolecule sunt nepolare.

• Legături nepolare se pot forma și între atomi de nemetale diferiți, dar

care formează molecule simetrice (ex. CO2, CH4, CCl4)
• Prezența legăturilor covalente nepolare într-o biomoleculă îi conferă o rigiditate sporită și o
face chimic mai inertă, mai stabilă, fapt foarte important în special pentru biomoleculele
care au rol structural, de ex. lipidele din membranele biologice.
Legătura covalentă polară
• Se stabilește între atomii unor elemente diferite, dar care nu trebuie să aibă proprietăți
chimice prea diferite.
Ex.
Cl
H

H2O NH3
Hδ+ - Clδ-
• Deși, fiecare atom pune în comun câte un electron pentru a forma legătura, perechea de
electroni este atrasă mai mult către atomul mai electronegativ.
Ex. legăturile C-O, C-N, C-S sunt legături polare

• Aceste legături conferă biomoleculelor un înalt grad de reactivitate chimică, fiind mai
ușor supuse transformărilor în procesele metabolice.
Legătura covalent-coordinativă
• Legătura coordinativă este o legătură de tip covalent care se realizează prin intermediul unei
perechi de electroni (electroni neparticipanți) care provine de la un singur atom, cel de al doilea
atom participant la legătură fiind doar beneficiarul comun al acestei perechi de electroni.
• Atomul sau ionul care cedează perechea de electroni neparticipanţi se numeşte donor, iar atomul
sau ionul care acceptă această pereche de electroni se numeşte acceptor. De aceea, legătura
coordinativă se mai numește și legătură donor-acceptor.
Ex. 1: Structura ionului complex de NH4+ cu structură tetraedrică.
H H + H +
.. .. ..
N + H+
H .. N
H .. H sau H N H sau NH +
.. 4
H H H

Ex. 2: Structura ionului complex de hidroniu H3O+

H + H +
.. .. +
H O
..
+
H +H O H sau O H , sau H3O
..
H H
• Similar, in cazul interacţiunii dintre o amină (R—NH2) şi un acid
oarecare :
• Ionul format se numeşte ion complex, iar combinaţia astfel rezultată se numeşte
combinaţie coordinativă.
• Clorofila și hemoglobina, sunt combinații complexe cu structuri complicate care au în
compoziția lor, magneziu (clorofila) și respectiv fierul (hemoglobina).
 Legături sau interacțiuni non-covalente
• Pot să apară între atomii anumitor grupe funcționale în cadrul unei biomolecule sau între diferite
biomolecule.
• Ele nu depind de electronii partajați, ci mai degrabă de forțele de atracție electrice între atomii
biomoleculelor.
• Sunt legături slabe, la formarea lor se degajă foarte puțină energie 4 - 20 kJ/mol, din care cauză
ele ușor pot fi rupte și reformate. Această caracteristică permite legăturilor non-covalente să
medieze interacțiunile dinamice dintre diferite biomolecule in celulă. Chiar dacă aceste legături
individual sunt slabe, când sunt în număr mare forțele lor de atracție sunt aditive.

• Luate în ansamblu, acestea oferă biomoleculelor

o stabilitate considerabilă!!

Ex. legăturile de hidrogen care stabilizeaza dublul

helix de ADN
Legătura ionică clasică
Prin combinare, atomii au tendința de a pierde sau de a câștiga unul sau mai mulți electroni
pentru a dobândi o structură electronică stabilă, corespunzătoare cu cea a unui gaz rar.
Formarea legăturii ionice presupune 2 etape:
1. ionizarea transformarea atomilor în ioni
2. atracția electrostatică dintre ioni.
Formarea ionilor are loc prin pierdere sau câştig de electroni:
a. Metalele puternic electropozitive, cu un număr mic de electroni pe ultimul strat (mai ales
din grupele I şi II), cedează aceşti electroni, trecând în ioni pozitivi (cationi). Aceştia vor avea
configuraţia electronică a elementului (gazului rar) precedent.
Ex: Na0 – e- → Na+
b. Nemetalele – puternic electronegative – cu deficit de electroni faţă de configuraţia de gaz
rar, primesc electroni, trecând în ioni negativi (anioni). Aceştia vor avea configuraţia electronică a
gazului rar următor.
Ex: F0 + e- → F-
• Legătura ionică se formează prin transfer de electroni de la atomii elementelor electropozitive la
atomii elementelor electronegative, sau mai bine zis, de la atomii metalelor la atomii nemetalelor.

• Această legătură este mult mai trainică decât cea covalentă, însă la contactul cu apa ea ușor se
rupe datorită fenomenului de disociere.
• În cazul biomoleculelor ionizate care deja posedă atomi ionizați pozitiv sau negativ,
legătura ionică apare în rezultatul atracției electrostatice dintre ei.

• De exemplu, gruparea amino ionizată pozitiv –NH3+ a unui aminoacid se va lega

electrostatic de gruparea carboxil –COO- al unui alt aminoacid din structura proteinelor
iar tip acest tip de legatură se numeste legătură electrostatică sau ionică, sau punte
salină (în biochimie!).
• Starea ionizată a grupărilor funcționale este dependentă de pH, deci legăturile ionice
(electrostatice) dintre aminoacizi sunt dependente de pH.
Legături de hidrogen
• Se realizează prin atracţia electrostatică dintre atomul de hidrogen electropozitiv al unei
molecule şi atomul unui element puternic electronegativ al altei molecule.

Condițiile formării legăturii de hidrogen

- atomul de H să fie legat de un atom X puternic electronegativ (X = F, O, N mai rar Cl, Br, S, P)
- atomul de H să interacționeze cu o pereche de electroni neparticipanti ai unui atom Y, de
asemenea puternic electronegativ
X-H….Y
• Cele mai intalnite legaturi de hidrogen: O-H….O N-H….N F-H…F
• Moleculele ce se asociază prin legături de H sunt molecule polare şi prezintă o asimetrie a
sarcinilor electronegative faţă de sarcinile electrice pozitive;
• Asocierea moleculelor prin legături de H este întâlnită la H2O, HF, alcooli, acizi organici,
substanţe proteice, acizi nucleici, etc.
• Mecanismul de formare a legăturii de hidrogen:
• În cazul când un atom de hidrogen este legat covalent la un atom electronegativ,
O sau N, perechea de electroni comună este mult deplasată spre nucleul
atomului electronegativ, lăsând atomul de hidrogen cu o sarcină pozitivă parțială
(δ+), ca rezultat, nucleul încărcat pozitiv al atomului de hidrogen se poate apropia
suficient la o distanță de 0,18 nm de o pereche de electroni ale unui alt atom
electronegativ al altei molecule sau a altei părți din molecula dată, ca rezultat
apare o interacțiune slabă – legătura de hidrogen.
• Pentru a forma legătura de hidrogen este necesară eliberarea unei cantități mici
de energie suficientă pentru a depăși forțele van der Waals de respingere,
aceasta are loc când un atom mai electronegativ ca hidrogenul prin forța sa de
atracție va depăși forța van der Waals de respingere a atomului de hidrogen.
• Ca rezultat atomii se apropie suficient ca să aibă loc formarea legăturii
• Legătura de hidrogen poate apărea intramolecular, adică între componenții unei singure
molecule.
• Legături de hidrogen se pot stabili și intermolecular, adică între molecule diferite.
Ex. între apa și alte molecule sau între perechile de baze complementare din ADN.

Legături de hidrogen între molecula de etanol și Legături de hidrogen intermoleculare între

apă, între 2 molecule de etanol și între O carbonilic perechile de baze complementare din ADN
al unei peptide și H legat de N peptidic al unei guanină – citozină
peptide învecinate
• Legăturile de hidrogen joacă un rol foarte
important în sistemele biologice; deși, individual
ele sunt slabe, fiind numeroase puterea lor este
aditivă astfel ele participă în stabilizarea structurii
tridimensionale ale proteinelor și ADN.

• Distrugerea legăturii de hidrogen antrenează

modificări profunde, uneori ireversibile, ale
structurii moleculei, cum este de pildă cazul
denaturării proteinelor.
Interacțiuni hidrofobe

• hidros = apă, phobos = teamă, frică

• Termenul „legătură hidrofobă” a fost inventat de Kauzmann în 1959, în timp ce studia
cei mai importanți factori în stabilizarea structurii tridimensionale a anumitor proteine.

• Hidrofobia este o proprietate fizică a moleculelor de a respinge realizarea unei

legături cu apa.

• Hidrofobia este specifică moleculelor nepolare, adică a acelor molecule (organice și

anorganice) atomii cărora nu posedă diferențe mari de electronegativitate.

• Cauza fizică a interacțiunilor hidrofobe se bazează pe incapacitatea substanțelor

nepolare de a forma legături de hidrogen cu moleculele de apă într-o soluție.
Interacțiuni hidrofobe (2)
• Când sunt în contact cu apa, moleculele nepolare sau hidrofobe tind să se agregeze spontan,
pentru a obține cea mai mare stabilitate, prin reducerea suprafeței de contact cu apa.
• Acest efect ar putea fi confundat cu o atracție puternică, dar este doar o consecință a
caracterului nepolar al substanțelor în raport cu solventul.

• Ex. catenele hidrocarburice alcătuite doar din atomi

de carbon și hidrogen sunt nepolare și ele vor tinde
să respingă moleculele de apă ca rezultat aceste
catene pot asocia (lipi) între ele prin interacțiuni
hidrofobe.
• Interacțiunile hidrofobe apar în acele sectoare ale
moleculei unde sunt concentrate multe catene
hidrocarburice laterale care vor exclude neapărat
apa, ceea ce va stabiliza conformația
macromoleculelor.
• Interacțiunile hidrofobe pot fi inter- și
intramoleculare
Forţe Van der Waals
• Sunt forțele de atracție sau de respingere de putere relativ mică dintre moleculele
neutre.
• În cazul proteinelor, interacțiunile de tip van der Waals apar între resturile de aminoacizi
nepolare, cum ar fi alanina, leucina și valina etc.

• Sunt importante în sistemele biologice pentru că ele contribuie la realizarea contactelor

dintre diferite biomacromolecule, de exemplu la formarea structurii cuaternare ale
proteinelor – asocierea câtorva lanțuri polipeptidice într-o moleculă proteică funcțională.
Deși, aceste forțe sunt foarte slabe, ele sunt numeroase și acționează aditiv.
Legătura sau puntea disulfurică (sau disulfidică)
• Este un tip de legătură covalentă realizată prin oxidarea proteinelor.
• Această legătură sau punte -S-S- se formează între atomii de sulf ale funcțiilor tiolice a două
resturi de cisteină dintr-o secvență peptidică sau proteică.
• Este o legătură puternică, dar totuși cu aproximativ 40% mai slabă decât legăturile carbon-carbon
și carbon-hidrogen.
• Datorită polarizabilității sulfului divalent, legătura S-S este susceptibilă ruperii de către agenți
polari.
 Organizarea moleculară a materiei vii
• Cele mai simple molecule ale materiei vii sunt cele cu masă moleculară mică, O2, H2, N2, H2O,
CO2, provin din mediul exterior (ex. aer atmosferic), și se numesc biomolecule primordiale.
• Aceste biomolecule primordiale sunt supuse unor transformări metabolice, cu ajutorul unor
sisteme enzimatice, în urma cărora se formează biomolecule cu masa moleculară mică (M=30-
150), numite metaboliţi intermediari (ex. acid acetic, acid lactic, glicerol, baze azotate ).
• Metaboliții intermediari se transformă apoi în biomolecule de bază (aminoacizi, monoglucide,
acizi graşi, mononucleotide) cu masă moleculară mai mare decât a metaboliţilor intermediari.
• Biomoleculele (au masa moleculară medie) sunt elemente de reconstrucție, iar asamblarea lor
prin legături covalente (peptidice disulfidice, fosfodiesterice ) conduce la moleculele cu masa
mare numite macromoleculele sau biopolimeri.
• La rândul lor, macromoleculele se unesc în cadrul unor procese metabolice prin legături
necovalente (ionice, hidrogen, hidrofoge, van der Walls) în complexe supramoleculare (complexe
enzimatice, nucleoproteine, lipoproteine, etc.).
• Aceste complexe se asociază ulterior prin legături ne-covalente formând organite celulare
(nucleu, mitocondrii etc.).