Documente Academic
Documente Profesional
Documente Cultură
Practic, biochimia isi are originea in chimia organica, dar debuteaza ca stiinta de sine statatoare in 1833, cand
chimistul francez Anselme Payen descopera prima enzima – amilaza.
In 1896, chimistul german Eduard Buchner explica mecanismul fermentatiei alcoolice.
Dupa descoperirea ei, a fost numita initial “chimie biologica”, iar termenul de biochimie a fost introdus in
1903, de catre Carl Neiberg. Termenul pleaca de la semnificatia cuvantului “bios” care, in limba greaca,
inseamna viata.
Descoperirile sec XX au permis dezvoltarea ei ca stiinta moderna, „de frontiera”, cu un important caracter
complex, interdisciplinar care utilizeaza informatii din chimia organica, analitica, anorganica,tchimia
fizica, din fizica, fiziologie, fiziopatologie si genetica. Pe de alta parte, descoperirile din biochimie au
contribuit la dezvoltarea si aprofundarea notiunilor din domeniile mentionate.
Biochimia studiaza:
Obiectivul principal al acestui domeniu urmăreşte ca – pe baza raporturilor dintre structură şi funcţie –
să se determine modalităţile prin care compoziţia chimică a organismului susţine:
natura biochimică a expresiei şi controlului genetic;
procesele fizico-chimice ale contracţiei musculare;
bazele biochimice ale neurotransmisiei, permeabilităţii biomembranelor, controlului hormonal, ale
proceselor fiziologice şi patologice.
Caracterul interdisciplinar al biochimiei reiese din impactul şi raporturile sale cu celelalte ştiinţe, ca de
exemplu:
a. chimia organică ce conferă biochimiei un important suport pentru cunoaşterea naturii, structurii şi
proprietăţilor componentelor chimice ale materiei vii;
1
b. chimia analitică a furnizat biochimiei metode de analiză cantitativă ce au permis dozarea unor componente
esenţiale din organismul uman;
c. chimia fizică a permis interpretarea cinetică şi termodinamică a reacţiilor biochimice, interpretări redate ȋn
capitole de termodinamică biochimică şi cinetică enzimatică;
d. biologia celulară care, prin prisma biochimiei, dobândeşte noi valenţe;
e. fiziologia care apare ca o manifestare a transformărilor biochimice ce se petrec la nivel celular, tisular sau
la nivelul diferitelor organe din organismele vii;
f. genetica – biochimia i-a conferit o nouă dimensiune, genetica modernă devenind, de fapt, o genetică
biochimică; aplicarea teoriei informaţiei a creat bazele codificării mesajului ereditar şi ale stabilirii relaţiilor
dintre acizii nucleici şi realizarea sintezei proteice ca premiză a autoreproducerii sistemelor vii.
Actualmente, patologia umană, patologia animală, fiziopatologia, la fel ca şi biologia animală,vegetală
şi cea a microorganismelor sunt abordate ȋntr-o corelaţie strânsă cu biochimia.
1. Biochimia statică sau strucuturală care studiază componenţa chimică a materiei vii şi proprietăţile compuşilor
biologici separaţi.
2. Biochimia dinamică sau metabolica ce studiază complexitatea transformarilor biomoleculelor din organism
in cadrul anabolismului si catabolismului.
3. Biochimia funcţională – cercetează procesele chimice ce stau la baza diferitelor manifestări ale vitalităţii.
4. Biochimia clinica ce se ocupa cu interpretarea rezultatelor analizelor de laborator, in vederea stabilirii
unui diagnostic pozitiv sau diferential corect.
Analizele medicale permit:
- evaluarea stării de sănătate;
- identificarea unor modificări cantitative ale parametrilor biochimici cu semnificaţie diagnostică;
- confirmarea unui diagnostic pozitiv sau diferenţial;
- evaluarea periodică a pacienţilor cu diferite afecţiuni, ȋn vederea monitorizării evoluţiei pacientului şi a
eficacităţii tratamentului recomandat;
- interpretarea corelată a rezultatelor analizelor de laborator – deziderat al biochimiei clinice cu importante
aplicaţii ȋn practica medicală curentă.
2
este ştiinţa care explică “bolile moleculare” (anemia falciformă – sinteza unei Hb anormale Hb-S (Hb-
seceră) care cristalizează în eritrocite ducînd la hemoliză şi în final la moarte;
analizele biochimice efectuate pe lichide biologice sau pe celule permit evidenţierea precoce a numeroase
boli, evoluţia lor şi eficacitatea tratamentului.
A. COMPONENTE ANORGANICE
Aceste elemente există sub formă de cationi, anioni sau intră ȋn structura unor compuşi anorganici şi
organici; compuşii anorganici au funcţii vitale ȋn organism.
Elementul chimic care ocupă o poziţie centrală ȋn edificarea structurii biomoleculelor din organism este
carbonul, datorită capacităţii sale de a forma catene de atomi de carbon pe care sunt grefate atomi sau grupe
de atomi care compun respectivele biomolecule.
3
energetică – fosfatul anorganic din ATP
mecanică (de suport): ionii de Ca, Mg şi P sunt constituenţi ai oaselor.
A.2. Apa este indispensabilă vieţii, datorită proprietăţilor sale chimice si fizice şi importantelor sale roluri
biologice ȋn organismele vii.
La organismele adulte, conţinutul in apă reprezintă ȋntre 60-70% din masa totală a organismului şi
depinde de:
vârstă (un embrion de câteva zile : 95%; nou-născut 75%, >50 ani 45-50%);
sex: femeile au un conţinut de apă mai redus (cu 10%) comparativ cu bărbaţii;
natura proceselor metabolice care se desfăşoară in ţesutul respectiv (10% in ţesutul gras, 65-70% in alte
ţesuturi, 80% in sânge şi rinichi);
proporţia de ţesut adipos: oamenii cu constituţie atletică au un conţinut mai mare de apă in corp faţă de
celelalte tipuri constituţionale.
Nivelul hidric zilnic necesar organismului este asigurat prin:
aport extern de lichide: se consideră că un adult sănătos care desfăşoară o activitate fizică moderată in
climă temperată are nevoie de 1500-2000ml de apă; necesarul creşte cu 500ml/zi in cazul activităţii fizice
intense sau al eliminării ei excesive prin transpiraţie şi cu 500-1000ml/zi in stări febrile, vomismente şi
diaree.
consumul de alimente solide;
cantitateade apă care rezultă in urma proceselor metabolice (0,3 litri/zi).
Cantitatea de apă pe care fiecare persoană o consumă zilnic depinde de greutatea corpului, de
alimentaţie, de activitatea fizică desfăşurată, de starea de sănătate. Variaţiile zilnice sunt mai mici de 1% din
greutatea corpului, ceea ce dovedeşte că ȋn organism există in permanenţă un echilibru ȋntre apa ingerată şi cea
excretată.
Cea mai mare parte a apei din organism se elimină prin rinichi (0,6-2l); prin plămâni, se elimină 400cm3,
prin intestine – 100-200cm3, iar prin piele – 500cm3. Consumul insuficient de apă sau eliminările excesive pot
duce la deshidratare severă care afectează pH-ul mediului intern şi cauzează grave probleme de sănătate.
Organismul uman nu poate rezista mai mult de trei zile fără apă.
Atunci când aportul depăşeşte necesarul hidric, ȋn organism se creează condiţii pentru retenţia apei;
exemple de condiţii in care, in organism, se acumulează excesul de apă sunt:
a) secreţie excesivă de hormon antidiuretic (vasopresina) produs de hipofiza posterioară;
b) insuficienţă corticosuprarenaliană;
c) insuficienţă renală acută sau cronică;
d) insuficienţă cardiacă congestivă;
e) ciroză hepatică;
f) aport extern excesiv.
Apa din stomac şi din intestine este transportată de sânge ȋn tot corpul şi reţinută de ţesuturi. Rezerva
de apă a organismului o reprezintă ȋn special muşchii şi pielea, datorită volumului lor. In organism, apa este
distribuită in vasele sanguine şi limfatice, in spaţiile intra- şi intercelulare şi la nivelul diferitelor organe in
proporţii diferite; astfel:
ȋn celule (intracelular), ea reprezintă aproape 50% din greutatea corporală;
ȋn afara celulelor (extracelular) reprezintă 20% din aceeaşi greutate; practic, lichidul extracelular este o
“soluţie de clorură de sodiu”, iar cel intracelular, o “soluţie de fosfaţi şi proteinat de potasiu”;
ȋn interiorul unor spaţii ȋnchise (intracavitară)(1-3%): lichid cefalorahidian, intraocular, pleural,
pericardic, sinovial etc.;
schelet (22%);
lichidele extracelulare (12-16%);
creier (75-80%); plămâni: 80%; rinichi: 82%;
plasmă (90%); limfă (2%).
4
Metabolismul apei este influenţat de multe glande cu secreţie internă, glanda principală care ȋl reglează
fiind hipofiza. De asemenea, scoarţa cerebrală are un rol foarte important ȋn reglarea introducerii, folosirii şi
eliminării apei din organism.
Conţinutul celulelor ȋn poliglucide, lipide, protide, acizi nucleici poate varia.De exemplu:
celulele hepatice şi musculare sunt bogate in poliglucide;
celulele ţesutului gras sunt bogate in lipide;
celulele animale sunt mai bogate in proteine, dar mai sărace in acizi nucleici, comparativ cu celulele
plantelor.
5
Biomoleculele reprezintă entităţi chimice caracterizate prin structuri şi funcţii bine definite. Structura
chimică a biomoleculelor este rezultatul naturii atomilor componenţi, al modului lor de aranjare şi de
interacţiune şi este factorul determinant al proprietăţilor lor fizice şi chimice.
Principalele tipuri de legături şi interacţiuni chimice care se pot stabili intra- sau intermolecular sunt:
Legătura covalentă care se realizează prin punerea ȋn comun de electroni ȋntre doi atomi identici
sau diferiţi.
Clasificarea legăturilor covalente
1. ȋn funcţie de numărul electronilor puşi ȋn comun, legăturile covalente pot fi:
a. simple, de tip σ – fiecare atom pune ȋn comun câte un singur electron:
C–C C–X C–O–H H–H
b. duble, de tip σ +π – fiecare atom pune ȋn comun câte doi electroni:
C=C C=O C=NH
c. triple, de tip σ +2π – fiecare atom pune ȋn comun câte trei electroni:
–C≡N –C≡C–
2. După natura atomilor implicaţi ȋn formarea legăturilor covalente, ele pot fi:
a. omogene ce se formează ȋntre 2 atomi identici:
H–H X–X O=O N≡N C=C
b. eterogene ce se formează ȋntre 2 atomi diferiţi:
C–H C–Cl C=O
3. după diferenţa de elctronegativitate (Δx) dintre atomii implicaţi, legăturile covalente pot fi:
a. polare care se formează ȋntre atomi diferiţi, ȋntre care există o diferenţă de electronegativitate
măsurabile (sunt legături eterogene);
b. nepolare care se formează ȋntre atomi identici, ȋntre care diferenţa de electronegativitate este nulă
(sunt legături omogene).
Legătura covalent-coordinativă este un tip particular al legăturii covalente care se realizează ȋntre un donor
de electroni (un atom care pune ȋn comun o pereche de electroni) şi un acceptor; ea se reprezintă printr-o săgeată
de la donor la acceptor: D→A. Exemple de donori de electroni sunt: N,O,P.
Legătura electrovalentă (ionică) este rezultatul unor forţe de atracţie electrostatică ce se exercită ȋntre doi
ioni cu sarcini electrice contrare, cationi şi anioni; compuşii ionici nu sunt formaţi din molecule, iar legătura
ionică este ionizabilă.
Legătura de hidrogen, numită şi punte de hidrogen reprezintă atracția dintre moleculele sau grupele polare
şi se formează atunci când un atom de hidrogen legat de un atom cu o electronegativitate ridicată (azot, oxigen
sau fluor) este atras de un alt element cu caracter electronegativ din vecinătate.
Aceste punți de hidrogen se pot stabili intermolecular, adică ȋntre molecule diferite (ca ȋn cazul apei,
alcoolilor, acizilor carboxilici, proteinelor, acizilor nucleici) sau intramolecular, între componenții unei
singure molecule. Legătura de hidrogen este mai puternică decât forţele van der Waals, dar este mai slabă decât
legăturile covalentepropriu-zise sau ionice.
Forţele Van der Waals sunt forţe intermoleculare slabe care rezultă ȋn urma atracţiei electrostatice a unei
molecule sau unui grup de atomi de către electronii unei alte molecule sau ai unui alt grup de atomi; astfel, se
creează un dipol electric, iar forţa de atracţie stabilită prin astfel de dipoli se manifestă numai atunci când
moleculele sunt foarte apropiate una de alta. Ele sunt legaturi mai slabe decât legăturile de hidrogen şi au un
rol important ȋn menţinerea configuraţiei biomacromoleculelor (de exemplu, ȋn menţinerea structurii terţiare a
proteinelor).
METABOLISMUL INTERMEDIAR
Metabolismul intermediar reprezintă ansamblul reacţiilor biochimice catalizate de enzime
specifice care au loc într-un anumit tip de celulă.
Pentru toate tipurile de celule există:
a) căi metabolice centrale sau comune
6
b) căi metabolice particulare
Ele sunt căile prin care se asigură îndeplinirea anumitor funcţii biologice în funcţie de tipul de celulă.
Catabolismul şi anabolismul
Metabolismul intermediar are două laturi inseparabile, interdependente între ele şi simultane
reprezentate de anabolism şi catabolism.
Anabolismul este reprezentat de procesele prin care are loc biosinteza biomoleculelor cu
dimensiuni diferite reprezentate de glucide, lipide, proteine, acizi nucleici. Aceste procese enzimatice de
biosinteză conduc la formarea unor structuri complexe, deci ele au loc cu scăderea entropiei şi cu consum de
energie liberă furnizată de ATP; sunt procese endoterme sau endergonice.
În cadrul anabolismului, metaboliţii utilizaţi sunt intermediari ai ciclului Krebs, cel mai important dintre
ei fiind acetilCoA. De exemplu, alfa-cetoacizii pot fi transformaţi în alfa-aminoacizi prin transaminare şî
dezaminare reductivă, iar apoi aminoacizii astfel obţinuţi participă la biosinteza proteinelor/enzimelor. Rezultă
că ciclul Krebs este o cale amfibolică, deoarece el furnizează precursori cu mase moleculare mici pentru
biosinteza unor compuşi cu structuri mai mari şi conţine intermediari care rezultă prin degradarea incompletă
a unor biomolecule.
Căile catabolice şi anabolice care există între aceleaşi biomolecule nu sunt perfect identice; ele pot avea
atât etape comune, cât şi etape distincte: de exemplu, între glicoliză şi gluconeogeneză există 9 etape comune
catalizate de enzimele din glicoliză şi 3 etape distincte în care reacţiile sunt catalizate de enzime specifice.
Existenţa unor căi distincte pentru catabolismul şi anabolismul aceloraşi clase de biomolecule este o
necesitate absolută atât pentru controlul vitezei turnoverului acelui metabolit, cât şi din punct de vedere
energetic.
De asemenea, în celulele eucariote, procesele anabolice şi catabolice au o localizare intracelulară
diferită. De exemplu, beta-oxidarea acizilor graşi până la acetilCoA are loc în mitocondrie, iar biosinteza
acizilor graşi pe calea beta-elongaţiei are loc în citoplasmă. Această compartimentare diferită, permite ca cele
două căi metabolice să aibă loc interdependent şi simultan.
În funcţie de necesităţile imediate ale celulei pentru un anumit metabolit, vitezele căilor metabolice
de biosinteză şi degradare ale acestuia sunt reglate genetic şi/sau allosteric prin mecanisme diferite.
Caracteristicile metabolismului intermediar
CATABOLISM ANABOLISM
7
4. procese de oxidare 4. procese de reducere
8
2. Degradarea micromoleculelor după absorbţie până la compuşi mai simpli, numiţi metaboliţi
intermediari.
3. Degradarea completă a metaboliţilor intermediari până la produşi finali ale catabolismului – CO2,
H2O, NH3.
Energia chimică stocată în ATP poate fi apoi eliberată in funcţie de necesităţile organismului şi
transformată in alte forme de energie chimică, calorică, mecanică. Atunci când organismul este în repaus
complet, bilanţul energetic este denumit metabolism bazal. Pentru intrarea organismului in activitate, el
are nevoie de un plus de energie, numită energie funcţională.
9
10