Noțiuni de cinetică chimică:

Efectul
temperaturii
asupra vitezei
Burada Maria
de reacție Salanți Karina
Gheorghe Răzvan
Timandi Cristian
Factorii care influențează viteza
de reacție:

➔ natura substanței
➔ concentrația reactanților și produșilor
➔ temperatura
➔ starea de agregare
➔ presiunea
➔ natura solventului
➔ catalizatorii
➔ orientarea moleculelor
➔ suprafața de contact
Influența temperaturii:
● Vitezele reacţiilor chimice sunt foarte sensibile la variaţiile de
temperatură. Cu puţine excepţii, vitezele de reacţie cresc repede când
temperatura creşte.

● Secolul al XIX-lea: fizicianul olandez Van't Hoff a stabilit experimental că

majoritatea reacțiilor cresc viteza aproximativ în mod egal atunci când
temperatura crește ⇒ o creștere a temperaturii de 10° C duce la o creșterea
vitezei reacției chimice de 2-4 ori (această valoare se numește coeficientul de
temperatură al vitezei reacției chimice).

● Valoarea exactă a coeficientului de temperatură este determinată pentru fiecare

reacție.
 Ciocnirile particulelor
● Modul în care decurge o reacţie chimică
şi viteza reacţiei respective pot fi
explicate cu ajutorul teoriei ciocnirilor ⇒
conform acesteia transformarea
reactanţilor în produşi de reacţie
necesită o anumită cantitate de energie
numită energie de activare.

● Moleculele care se ciocnesc trebuie să

participe la ciocnire cu suficientă energie
cinetică (ciocniri eficace) pentru a
atinge această energie minimă de
activare.

● Reprezentând grafic variaţia energiei

potenţiale a sistemului în funcţie de
sensul de evoluţie a reacţiei (coordonata
de reacţie) se obţin curbele din figurile:
● In momentul ciocnirii moleculelor de tipul A cu cele de tipul B
acestea pot avea o orientare nefavorabilă formării complexului
Conform teoriei
activat sau o orientare favorabila, caz in care moleculele
Complexului Activat
reactioneaza.
ciocnirile dintre
moleculele reactantilor
⇒
sunt eficace numai
● Daca este satisfacuta conditia de orientare reactia va avea loc
atunci cand satisfac
numai in cazul in care moleculele au o energie suficient de
conditia geometrica (de
mare pentru a forma un complex activat cu o energie
orientare) si energetica.
potentiala mai mare decat a reactantilor si a produsilor.
Exemplu: reactia de formare a acidului iodhidric prin
ciocnirea a doua molecule (ciocnire bimoleculara),
cu orientare favorabila ⇒ se va forma un complex activat
cu o energie suficient de mare pentru a se produce o
redistribuire a legaturilor ,conducând la formarea de noi
legaturi (H- I).

Teoria complexului activat arată că viteza unei reacţii

poate fi crescută prin:
1. Creşterea numărului de ciocniri în unitatea de
timp, deci prin creşterea concentraţiei substanţelor
reactante sau creşterea temperaturii în sistemul de
reacţie.
2. Creşterea energiei cinetice a particulelor în
ciocnire, fapt realizabil prin creşterea temperaturii în
sistemul de reacţie.
Ecuația lui Arrhenius

Dependența vitezei de reacție de temperatură este redată prin ecuația lui

Arrhenius, unde se observă o dependență exponențială a constantei de viteză
k, de temperatura T:

A – factor pre-exponenţial care e o constantă specifică fiecărei reacţii

chimice;

e – constantă matematică, numărul lui Euler (2.71828), e la puterea

(– Ea/RT) este factorul exponenţial al relaţiei;

Ea – energia de activare;

R – constanta gazelor ideale (R = 8,31 J/mol x K);

T – temperatura absolută.
● Factorul exponenţial din relaţia lui Arrhenius
reprezintă probabilitatea ca o ciocnire
oarecare să fie eficientă.

● Factorul pre-exponenţial din relaţia lui Arrhenius

reprezintă numărul total de ciocniri pe
secundă (indiferent dacă sunt eficiente sau nu).

● Constanta de viteză, k, adică produsul dintre cei

doi factori, reprezintă viteza ciocnirilor eficace.
Enzimele
● Enzimele sunt catalizatori biologici, care accelerează
viteza dintr-o reacţie biochimică.

● De asemenea, sunt foarte specifice, în funcţiile lor,

deoarece fiecare enzimă poate ajuta o singură reacţie (specificitate).

● Enzimele reduc energia de activare care este esenţială pentru a începe orice tip
de reacţie chimică.

● Performanţa unei enzime depinde de temperatura ⇒ fiecare enzimă are o

temperatură optimă, care favorizează o conformaţie nativă pentru activitatea
maximă.

● Viteza de reacţie a unei enzime creşte pe măsură ce temperatura se

apropie de nivelul optim.
● Fiecare enzimă are o temperatură în care
funcționează optim, care la oameni este în
jur de 37°C - temperatura normală a
corpului.
● Cu toate acestea, unele enzime
funcționează foarte bine la temperaturi mai
scăzute (cum ar fi 4°C), iar altele la
temperaturi mai ridicate.
● Animalele din zona arctică au enzime
adaptate să aibă temperaturi optime mai
scăzute, în timp ce animalele din climele
deșertului au enzime adaptate la
temperaturi mai ridicate.
● În timp ce temperaturile mai mari cresc
activitatea enzimelor și rata reacțiilor,
enzimele sunt în continuare proteine și, la
fel ca în cazul tuturor proteinelor,
temperaturile peste 40°C, vor începe
să le descompună.
În afara acestui interval optim de
temperatură enzima devine inactivă şi
este declarată a fi complet inhibată. Acest
lucru se întâmplă deoarece, schimbările
de temperatură afectează
aprovizionarea cu energie suficientă
pentru a rupe legaturile
intramoleculare.
● Pe măsură ce temperatura sistemului este crescută, energia internă a moleculelor
din sistem va crește.
● Energia internă a moleculelor poate include energia de translație, energia
vibrațională și energia de rotație a moleculelor, energia implicată în legarea
chimică a moleculelor, precum și energia implicată în interacțiunile nonbonding. O
parte din această căldură poate fi transformată în energie potențială chimică.
● Dacă această creștere a energiei potențiale chimice este suficient de mare, unele
dintre legăturile slabe care determină forma tridimensională a proteinelor active
pot fi rupte. Acest lucru ar putea duce la denaturarea termică a proteinei și astfel
inactivarea proteinei., Astfel, prea multă căldură poate determina scăderea ratei
unei reacții catalizate de enzime, deoarece enzima sau substratul devine
denaturat și inactiv.
Efectul temperaturii asupra vitezei de
reacție
Experiment: dizolvarea unei tablete de
acid citric în funcție de temperatură
Experiment: Efectul temperaturii asupra
vitezei de oxidare a ionului oxalat cu ionul
permanganat
Experiment: Efectul enzimelor asupra
vitezei de reacție a tripsinei
Bibliografie
https://www.google.com/url?sa=i&url=https%3A%2F%2Fwww.researchgate.net%2Ffigure%2FEffect-of-temperature-on-reaction-rate-aminoacid-001-
mol-dm-3-HCl-10-mol-dm_tbl1_306095215&psig=AOvVaw1m-tqfT3Enu5YPAsJTqStq&ust=1641238003217000&source=images&cd=vfe&ved=0CAsQjR
xqFwoTCLj9hpbmk_UCFQAAAAAdAAAAABAq

https://www.google.com/imgres?imgurl=https%3A%2F%2Fwww.lbq.org%2Ffilestore%2Fquestionsupplement%2F90fe7a7f-376e-42bf-8e43-4b5d1501c
091.png&imgrefurl=https%3A%2F%2Fwww.lbq.org%2FQuestions%2FUserQuestionSetPreview%2FInvestigation-Temperature-and-Rate-of-Reaction-3-
Exam-Style-Questions&tbnid=Ma8mXfz1Jb7PuM&vet=12ahUKEwjnqNSS5pP1AhXC3YUKHaDfBV4QMygGegUIARC5AQ..i&docid=MCIS5MhoCmbhyM&w=1
024&h=768&itg=1&q=temperature%20affect%20reaction%20rate%20table&hl=en&ved=2ahUKEwjnqNSS5pP1AhXC3YUKHaDfBV4QMygGegUIARC5AQ

https://ro.lamscience.com/effects-temperature-enzyme-activity

https://tombouctou-food.com/ro/efectul-temperaturii-asupra-reactiei-enzimatice/

https://www.utgjiu.ro/revista/ing/pdf/2011-2/27_SIMONA_SIMON_NISTE.pdf

https://lectii-virtuale.ro/teorie/influenta-suprafetei-de-contact-si-a-temperaturii-asupra-vitezei-de-reactie

https://www.rasfoiesc.com/educatie/chimie/NOTIUNI-DE-CINETICA-CHIMICA14.php

https://www.scribd.com/doc/190113157/Factorii-Care-Influenteaza-Viteza-de-Reactie

https://goaravetisyan.ru/ro/skorost-himicheskoi-reakcii-i-faktory-na-nee-vliyayushchie-faktory-vliyayushchie-na/

https://www.scribd.com/document/340924626/8-Cinetica-Chimica-Energia-de-Activare-Influenta-Temperaturii-Asupra-Vitezei-de-Reactie

https://www.creeaza.com/referate/fizica/INFLUENTA-TEMPERATURII-ASUPRA-413.php

https://www.scritub.com/stiinta/fizica/Factorii-care-influenteaza-vit193692317.php