CARACTERISTICI

BIOCHIMICE ALE
MATERIEI VII


Definitia biochimiei
Biochimia = tiina care studiaza structura chimica a compuilor din care
sunt alctuite organismelor vii, totalitatea reaciilor i transformrilor care
au loc n celule, modalitatile de reglare a acestora i interactiunile
permanente cu mediul nconjurtor.

In functie de tipul de organisme pe care le studiaza, se disting:
Biochimia microbian
Biochimia vegetal
Biochimia animal (inclusiv biochimie medicala sau clinica)

n funcie de modul de abordare a problemelor studiate, se disting 2
capitole principale ale biochimiei:
Biochimie structural (descriptiv)
Biochimie dinamic (biochimia metabolismului)


.


I. BIOCHIMIA STRUCTURAL
I.1. Compoziia chimic a organismelor vii

Biolemente si biomolecule

Compoziia chimic a organismelor vii este extrem de complex
datorit:
- structurii diferite a compuilor biochimici;
- proporiei diferite a elementelor chimice ntlnite n lumea vie.

Elementele care intr n compoziia materiei vii = elemente biogene
sau bioelemente
Clasificarea bioelementelor
n funcie de ponderea i rolul pe care l joac n celula vie,
elementele chimice se clasific astfel:
Elemente macrobiogene (macroelemente) - reprezint pn la 99%
din compoziia materiei vii. Acestea sunt:
H, O, C, N, P i Ca (H, O, C, N : 96%)
Elemente oligobiogene (oligoelemente) - se gsesc n proporie de
0,05-1%:
Mg, Na, K, Fe, S, Cl.
Macro- i oligoelementele rol structural i energetic.
Elementele microbiogene (microelemente) se gsesc n cantiti
foarte reduse sau chiar n urme rol predominant catalitic.
Unele sunt comune tuturor organismelor vii:
Cu, Co, Zn, Mn, F, I, Mo si se numesc elemente invariabile
Altele se gsesc numai n anumite organisme
B, Si, Li, As, etc.- i se numesc elemente variabile.
.

Clasificarea biomoleculelor
Bioelementele, att cele majore ct i microelementele, se gsesc n
stare liber n organism, doar n cantiti mici i foarte mici.

n marea lor majoritate ele intr n structura substanelor chimice
specifice lumii vii, a biomoleculelor.

n funcie de natura acestora, biomoleculele se mpart n dou clase:
o molecule bioanorganice (biomolecule anorganice) - apa, srurile
minerale;

o molecule bioorganice (biomolecule organice) - glucide, lipide ,
aminoacizi, peptide, proteine, acizi nucleici, vitamine, hormoni, factori
de cretere etc.


Apa

Este un constituent absolut indispensabil tuturor organismelor vii;
toate procesele celulare care stau la baza vieii nu pot avea loc n
lipsa apei.

Diminuarea mai mult sau mai puin accentuat a coninutului de ap
n celule i esuturi determin scderea sau chiar ncetarea funciilor
vitale.

Coninutul n ap al organismelor vii este extrem de variat, oscilnd
ntre 20-30% n semine, tulpinile plantelor lemnoase, esutul osos
etc. i peste 90% n frunze, microorganisme, multe esuturi animale
etc.
Criterii de clasificare a apei din
organismele vii
Dupa locul unde se gaseste in raport cu celulele:
-apa intracelulara
-apa extracelulara.

Apa extracelulara:
-intrestitiala (extravasculara) sau
-circulanta (intravasculara).

Din punct de vedere al distributiei tisulare:
- apa tisulara (in tesuturi) si
- apa cavitara (din umoarea apoasa si sticloasa, din lichidul
cefalorahidian, etc).

Din punct de vedere chimic:
-apa legata de diferite structuri chimice si
-apa libera.
-Apa legata se fixeaza in cea mai mare parte prin hidratare pe structurile
coloidale ce prezinta grupari polare (glucide, lipide si protide).
Din cantitatea de apa continuta intr-un organism viu, apa
intracelulara reprezinta 70%, apa intrestitiala 23% si apa circulanta 7
%.

Plasma sanguina contine 93% apa, eritrocitele 60%, muschii pana
la 80%.

Exista si structuri biologice care contin o cantitate mai mica de apa
ca dintii, unghiile, copitele, parul, portiunea solida a oaselor, etc.

Cu cat un organ sau un tesut este sediul unor procese metabolice
mai intense, cu atat cantitatea de apa este mai mare.

In tesuturile embrionare apa poate intra chiar in proportie de 97%.

Cu cat organismul imbatraneste are loc o diminuare a proceselor
metabolice, si in consecinta, o scadere a proportiei de apa.

Funciile apei

- mediu de reacie pentru toate procesele biochimice.

- mijloc de transport (vehicul) pentru metabolii (seva plantelor,
sngele, urina, lichidul cefalorahidian, limfa etc.)

Apa legat este reprezentat de acea cantitate de ap care
nconjoar biomoleculele organice i care prezint proprieti
diferite. Apa legata de structurile organice sub forma de coloizi, nu
nghea nici chiar la 100
o
C, fapt ce explic existena formelor de
via n condiii extreme cum ar fi zonele polare, ghearii etc



Disociatia electrolitica a apei


Apa este un electrolit slab.
Moleculele de apa disociaza conform reactiei reversibile:
H
2
O + H
2
O H
3
O
+
+ HO
-

Echilibrul este mult deplasat spre stanga.
Gradul de disociere a apei este foarte mic.

Produsul ionic al apei
(constanta de autoprotoliza a apei)
Intrucat gradul de disociere a apei este foarte mic, concentratia apei c
H2O
poate fi considerata constanta, ceea ce inseamna ca produsul dintre
concentratia ionilor de hidroniu si concentratia ionilor de hidroxil este, de
asemenea, constant:

Constanta de echilibru (constanta de disociere a
apei) este:
K
W
se numeste produsul ionic al apei.

Produsul ionic al apei depinde de temperatura, dar la aceeasi
temperatura este constant, indiferent de pHul solutiei.

La 25C, valoarea acestuia este aproximativ 10
-14
mol L
-1
.
La 25
0
C, K = 1,8 X 10
-16
moli/L
Valorile produsului ionic al apei functie
de temperatura
Temperatura[C] K
W
10
-14
[mol L
-1
]
0 0,113
10 0,292
20 0,681
25 1,008
30 1,470
50 5,470
80 25,100
100 55,000

pHul
In apa pura concentratia ionilor H
3
O
+
este
egala cu cea a ionilor HO
-
, ceea ce
inseamna ca, la 25C:

Pentru a exprima concentratia ionilor de
hidrogen in solutii apoase s-a introdus
notiunea de pH (exponent de hidrogen),
definit de Srensen (1909):
Adaugand in apa pura un acid, de exemplu acid clorhidric, concentratia
ionilor de hidroniu va creste, ceea ce va determina deplasarea echilibrului
apei spre stanga, in sensul micsorarii concentratiei ionilor de hidroxil, astfel
incat produsul ionic al apei K
W
sa ramana la aceeasi valoare.

Daca , de exemplu, prin adaugare de acid clorhidric, concentratia ionilor
de hidroniu ajunge la 10
-3
mol L
-1
, concentratia ionilor de hidroxil va
scadea la 10
-11
mol L
-1
. In acest caz, pH-ul solutiei va fi 3.

Invers, prin adaugare de ioni de hidroxil, concentratia ionilor de hidroniu
va scadea, astfel incat produsul ionic al apei sa ramana constant.
Echilibrul acido-bazic
Electrolitii sunt substante care, in stare topita sau in solutie, sunt
conductori electrici.

Din masuratorile de conductivitate electrica a solutiilor de electroliti a
rezultat ca la unii electroliti, conductivitatea in solutii apoase este mult mai
mare decat la altii.

Electroliti tari au conductivitate mare, subt disociati practic total in solutii
diluate.
Electroliti slabi au conductivitate mica, sunt doar partial dislociati (de multe
ori sub 5%) in solutii apoase.

Tipuri de electroliti
Electroliti tari Electroliti slabi
Saruri: NaCl, NaNO
3,
K
2
SO
4
,
Pb(NO
3
)
2
, CaCl
2
, CuSO
4
, CH
3
COONa
Acizi organici: CH
3
COOH, C
6
H
5
COOH
Hidroxizi solubili: NaOH, KOH,
Ba(OH)
2

Acizi anorganici: H
2
S, H
2
CO
3
, HCN
Acizi minerali: HCl, HI, H
2
SO
4
, HNO
3
,
H
3
PO
4

Baze: NH
3
, amine
Electrolitii pot fi combinatii ionice sau combinatii covalente.
Formarea ionilor (purtatori de sarcini electrice), in cazul
combinatiilor covalente, are loc prin scindarea heterolitica a
unor legaturi covalente

CH
3
CO-O-H + H
2
O CH
3
COO
-
+ H
3
O
+


Reacii acido-bazice (dup Brnsted)
Sunt reacii cu transfer de protoni (protoliza), n care sunt cuplate cedarea i
acceptarea de protoni.

Prin cedare de protoni, dintr-un acid rezult baza sa conjugat, iar prin acceptarea
de protoni, dintr-o baz rezult acidul su conjugat.

Acizii sunt donori de protoni, iar bazele sunt acceptori de protoni, formndu-
se n fiecare caz o pereche de acid-baz conjugat.

Reactia de disociere a unui acid slab este: HA H
+
+ A
-
, unde: HA = acidul
slab, iar A
-
= baza sa conjugata.

Daca acidul se afla in forma ionizata , reactia va fi: BH
+
H
+
+ B, unde: BH
+
este
acidul, iar B = baza sa conjugata

Constanta de disociere a unui acid slab este:





AH
H A
k
a

Ecuatia Henderson-Hasselbach

AH
H A
k
a

Din ecuatia

A
HA
K H
a Rezulta ca:
Logaritmand si schimband semnul, rezulta ca:

A
HA
K H
a
lg lg lg
pHul este definit ca logaritm cu semn schimbat din concentratia ionilor de hidrogen:

H pH lg
pK
a
este definita ca logaritm cu semn schimbat din constanta de disociere a unui
acid slab:

HA
A
pK pH
a

lg
iar relatia de mai sus poarta numele de ecuatia Henderson-Hasselbach
Ecuatia Henderson-Hasselbach
Este folosita pentru:
- determinarea valorilor de pH in timpul titrarii unui acid slab
cu o baza tare
- prepararea solutiilor tampon de pH cunoscut
- calcularea gradului de disociere in cazul perechilor acid
slab baza conjugata
Perechi de acizi slabi baze conjugate
relevante fiziologic
Acid Baza conjugata pK
a

NH
4
+
Ion amoniu
NH
3
Amoniac
9,25
H
2
CO
3
Acid carbonic
HCO
3

Ion bicarbonat
6,37
H
2
PO
-
4
Ion fosfat diacid
HPO
-
4
Ion fosfat monoacid

6,86
CH
3
CH(OH)COOH
Acid lactic
CH
3
CH(OH)COO
-
Ion lactat
3,86
Reglarea pHului sanguin
Nivelele de CO
2
si HCO
-
3
din sange sunt foarte importante pentru
mentinerea unui pH sanguin la valorile normale, din urmatoarele
motive:
1. CO
2
dizolvat in sange se hidrateaza sub forma de H
2
CO
3
, care este
foarte instabil in solutie apoasa, descompunandu-se si disociind
usor si aproape complet:
CO
2
+ H
2
O H
2
CO
3
H
+
+ HCO
3
-


2. La dizolvarea CO
2
in apa, cantitatea de H
2
CO
3
este foarte mica,
incat, conform reactiei
CO
2
+ H
2
O H
+
+ HCO
3
-
CO
2
poate fi considerat acidul slab, baza conjugata fiind HCO
3
-

Reglarea pHului sanguin

acid
baza
pK pH
a
lg


2
3
lg 1 , 6 4 , 7
CO
HCO




2
3
lg 1 , 6 4 , 7
CO
HCO




2
3
lg 3 , 1
CO
HCO

20 3 , 1 lg
2
3


CO
HCO
anti
Valoarea pK
a
pentru reactia de mai sus, care are
loc in sange, in conditii fiziologice, este 6,1. pHul
normal al sangelui este 7,4.

Folosind ecuatia Henderson-Hasselbach, se
calculeaza nivelele relative ale CO
2
si HCO
3
-
necesare pentru a mentine pHul fiziologic al
sangelui.
Reglarea pHului sangelui
In mod obisnuit, nivelele CO
2
se exprima sub forma
unde P reprezinta presiunea partiala a gazului (CO
2
) dizolvat in
plasma sanguina.
In plasma, in conditii fiziologice, [CO
2
] si sunt legate prin
constanta de solubilitate in plasma a CO
2
, care, la 38
0
C, are
valoarea 0,03 mM/mmHg
Valorile normale pentru sange sunt:
- pH = 7,4;
- = 40 mm Hg
- [HCO
3
-
] = 24 mM
Nivelele de CO
2
, respectiv HCO
3
-
sunt reglate prin activitatea
pulmonara si renala.

2
CO
P
2
CO
P
2
CO
P
Dezechilibre care modifica pHului
sanguin
pHul sanguin poate varia ca rezultat al afectiunilor respiratorii sau
metabolice.
- pH < 7,4: acidoza
- pH> 7,4: alcaloza
Modificarile pHului sanguin ca urmare a modificarii nivelelor CO
2
se
datoreaza unor disfunctii respiratorii, :
acidoza, cand nivelul CO
2
creste;
alcaloza, cand nivelul CO
2
scade.
Modificarile pHului sanguin ca urmare a modificarii nivelelor HCO
3
-

se datoreaza unor disfunctii metabolice, care produc:
acidoza, cand nivelul HCO
3
-

scade;
alcaloza, cand nivelul HCO
3
-

creste.


Exemple de dezechilibre care modifica
pHul sanguin
2
CO
P
Emfizemul pulmonar
Analize de sange:
- = 60 mmHg

- [HCO
3
-
] = 34 mM

- pH = 7,38
Din cauza unei afectiuni pulmonare cronice,
viteza de respiratie este deprimata si CO
2

nu este eliminat eficient din sangele din alveole.
Rezulta acidoza respiratorie , cu valori crescute
ale presiunii partiale a CO
2, .


Pentru a compensa afectiunea respiratorie,
rinichii au raspuns prin cresterea secretiei de H
+
si a reabsorbtiei HCO
3
-
.

Astfel a rezultat o alcaloza compensatorie, cu
nivele serice crescute ale [HCO
3
-
].

Semnificatia pHului sanguin usor crescut
fata de valoarea normala, rezida in faptul ca
acidoza respiratorie nu este integral compensata,
ceea ce este caracteristic pentru afectiunile
respiratorii cronice.
2
CO
P
Exemple de dezechilibre care modifica
pHul sanguin
Afectiunea
primara
Efect asupra Compensare Efect asupra
HCO
3
-
pH
HCO
3
-


Acidoza
respiratorie


-

Alcaloza
metabolica
-
Alcaloza
respiratorie


-

Acidoza
metabolica
-
Acidoza
metabolica
-



Alcaloza
respiratorie


-
Alcaloza
metabolica
-



Acidoza
respiratorie


-
2
CO
P
2
CO
P
Dezechilibre care modifica pHului
sanguin

De cate ori este posibil, organismul incearca sa compenseze
modificarile anormale de pH prin ajustarea activitatii plamanilor si
rinichilor.
Acidoza si alcaloza respiratorii pot fi compensate prin alcaloza,
respectiv acidoza metabolice.


Srurile minerale

Srurile minerale sunt prezente n toate organismele vii, n diferite
proporii.

In mediul celular, care este un mediu apos, aceste sruri se gsesc
sub form ionizat. Cel mai frecvent se ntlnesc ioni de Na
+
, K
+
,
Ca
2+
, Mg
2+
, NO
3

, PO
4
3
, SO
4
2
Cl

etc

Au rol:
Structural (srurile de calciu, de exemplu, sunt componente ale
oaselor).
Catalitic (unii ioni intra n structura unor compui biologici foarte
activi, cum sunt enzimele, clororfila, hemoglobina,)
Fizico-chimic (condiioneaza echilibrul osmotic, acidobazic,
electrochimic, n esuturi).



Molecule bioorganice

Combinaiile organice existente n organismele vii sunt
sunt denumite biocompui sau biomolecule si
indeplinesc funcii structurale (plastice), energetice sau
de efectori sau mediatori biochimici.
Dupa structura lor, biomoleculele organice apartin
urmatoarelor clase:
aminoacizi
proteine
glucide
lipide
acizi nucleici


Molecule bioorganice
Efectori biochimici sunt substane care influeneaz i
controleaz desfurarea proceselor din sistemele vii:
biocatalizatori sau enzime i precursorii lor
alte substane cu rol de factori de reglare i control:
hormonii, vitaminele
mediatorii chimici ai influxului nervos


AMINOACIZII UNITI
STRUCTURALE DE BAZ ALE
PROTEINELOR



Definiie, structur chimic, rspndire n
natur

Aminoacizii = compui organici cu funciune mixt: contin o grupare amino (NH
2
) i o
grupare carboxilic (COOH), un atom de hidrogen si o grupa distinctiva (R), denumita
catena laterala, toate legate de un atom de carbon.
Din cei aproximativ 200 de aminoacizi cunoscui n prezent, 20 sunt codificati genetic si intr n
mod curent n structura proteinelor ca aminoacizi fundamentali care participa la biosinteza
proteinelor (aminoacizi proteinogeni).
Din punct de vedere structural, aminoacizii proteinogeni sunt aminoacizi, in sensul ca grupa
amina este legata de atomul de carbon din pozitia alfa, cu exceptia prolinei (care este un
iminoacid),








i au formula general:
R

Definiie, structur chimic, rspndire n
natur

In compozitia proteinelor s-au identificat si alti aminoacizi decat cei codificati
genetic si anume aminoacizi rezultati prin modificarea unuia din cei 20
proteinogeni, dupa incorporarea acestora in lanturile proteice (modificari
posttranslationale).

Exista, de asemenea, multi aminoacizi care nu intra in compozitia
proteinelor, dar se gasesc in natura, avand proprietati: antibiotice sau de
toxine

Aminoacizii cu formula generala de mai jos exista in solutie sub forma
de molecule dipolare, avand atat sarcini pozitive, cat si negative:
- grupa alfa-carboxil disociaza si ramane cu o sarcina negativa.
- grupa amina se protoneaza si se incarca pozitiv.
.

.

Caracterul amfoter al aminoacizilor
Caracterul amfoter al aminoacizilor
Datorit protolizei intramoleculare, aminoacizii au structura unor amfioni
sau ioni bipolari.
Datorit acestui caracter amfoter, formeaz sruri att cu acizii ct i cu
bazele, comportandu-se n mediu acid ca baze iar n mediu bazic ca acizi:
n ambele cazuri pH-ul soluiei nu se schimb n mod apreciabil. Pe
aceast proprietate a lor se bazeaz utilizarea aminoacizilor ca soluii
tampon.
34
Aminoacizi
Radicalul R poate fi alifatic, aromatic sau heterociclic.

Cu exceptia glicinei, atomul de C este legat de 4 atomi diferiti
atomul de C este un atom de C asimetric, chiral.

Cei 20 de aminoacizi implicati in biosinteza proteinelor pot fi
clasificati in functie de polaritatea catenei laterale R sau in functie de
structura acesteia.




I. Clasificarea aminoacizilor in funcie de
polaritatea radicalului R
1. Aminoacizi neutri, cu catene laterale nepolare (hidrofobe)


1. Aminoacizi neutri, cu catene laterale nepolare
(hidrofobe)

2. Aminoacizi neutri, cu catene laterale polare
2. Aminoacizi neutri, cu catene laterale polare
3. Aminoacizi cu caracter acid
(monoaminodicarboxilici)
Amide ale aminoacizilor dicarboxilici
4. Aminoacizi cu caracter bazic
(diaminomonocarboxilici)
Alti aminoacizi bazici





Ornitina este un aminoacid cu caracter bazic (din clasa acizilor
diamino-monocarboxilici) ntlnit n organismele mamiferelor, ca
produs intermediar al ciclului ureogenetic (ciclul KrebsHenseleit).
Sub form liber, stabila, se ntlnete numai in unele plante.

Citrulina este, de asemenea, un intermediar al ciclului
ureogenetic.

Clasificarea aminoacizilor in functie de
structura catenei laterale
1. Aminoacizi alifatici
2. Aminoacizi aromatici

Contin un nucleu aromatic in catena laterala.
3. Aminoacizi heterociclici

Contin un nucleu heterociclic in catena laterala, in cazul Trp si
His, iar Pro este un iminoacid, grupa imino (-NH-) fiind inclusa
in heterociclu.
heterociclu indolic heterociclu imidazolic heterociclu pirolidinic
Hidroxiaminoacizii
Sunt aminoacizi ce conin n catena laterala grupa
alcoolic. Dintre aminoacizii proteinogeni, n aceast grup
intr serina, treonina si tirozina.
alifatici
aromatic
Aminoacizi cu S
Cystine
(Cys-Cys)
Prin decarboxilarea acidului aspartic rezult -alanina.

Intr n structura unor compusi biologici importanti (ac. pantotenic), n
dipeptidele din muchi (carnozina i anserina).
Ac. -aminobutiric (GABA) format prin decarboxilarea ac. glutamic,
este un component al esutului cerebral cu rol n transmiterea
impulsurilor nervoase.

Sarcozina, derivatul N-metilic al glicocolului are aciune
antitumoral prin blocarea sintezei bazelor purinice.
Prin metilare se formeaz derivatul cuaternar de amoniu al
glicinei, denumit betaina, cu rol lipolitic.



Ca si clasa de compusi organici, derivatii metilati cuaternari
ai aminoacizilor sunt denumiti betaine
Denumirea (Residue)
cod 3-litere

cod 1 liter
code
Alanin ALA A
Arginin ARG R
Asparagin ASN N
Aspartat ASP D
Cistein CYS C
Acid glutamic GLU E
Glutamin GLN Q
Glicin GLY G
Histidin HIS H
Isoleucin ILE I
Leucin LEU L
Lizin LYS K
Metionin MET M
Fenilalanin PHE F
Prolin PRO P
Serin SER S
Treonin THR T
Triptofan TRP W
Tirosin TYR Y
Valin VAL V
Proprieti ale aminoacizilor

Aspect: aminoacizii sunt substane albe, cristalizate

Puncte de topire: ridicate (peste 200
o
C) cu
descompunere; nu pot fi distilai, nici chiar n vid.

Solubilitate:
- toi aminoacizii sunt solubili n acizi i baze diluate;
- in apa sunt mai usor sau mai greu solubili in functie de
polaritatea catenei laterale;
- n solveni organici sunt insolubili




1. Monoaminoacizii monocarboxilici exista in solutie sub forma de
molecule dipolare, avand atat sarcini pozitive, cat si negative:
- grupa alfa-carboxil disociaza si ramane cu o sarcina negativa.
- grupa amina se protoneaza si se incarca pozitiv.
.

.

Caracterul amfoter al aminoacizilor
Caracterul amfoter al aminoacizilor
Datorit protolizei intramoleculare, aminoacizii au structura unor amfioni
sau ioni bipolari.
Datorit acestui caracter amfoter, formeaz sruri att cu acizii ct i cu
bazele, comportandu-se n mediu acid ca baze iar n mediu bazic ca acizi:
n ambele cazuri pH-ul soluiei nu se schimb n mod apreciabil. Pe
aceast proprietate a lor se bazeaz utilizarea aminoacizilor ca soluii
tampon.
58

2. La pHuri acide (scazute), grupa -COO
-
accepta un proton, iar
molecula ramane cu o sarcina pozitiva, transformandu-se intr-un
cation.

Caracter amfoter

3. La pHuri alcaline (ridicate), grupa NH
3
+
cedeaza un proton, iar
molecula ramane cu o sarcina negativa, transformandu-se intr-un
anion.

Caracter amfoter
4. Unii aminoacizi contin grupe disociabile si in catena laterala:
- acidul aspartic si acidul glutamic contin grupa COOH in catena
laterala, care cedand un proton, transforma molecula aminoacidului
intr-un anion.
- lizina, arginina si histidina pot accepta un proton in catena laterala,
astfel rezultand un cation.

5. Gradul de disociere a grupelor functionale ale aminoacizilor
depinde de pHul si de pK
a
ale acestor grupe.
De exemplu, acidul glutamic are 3 protoni disociabili, cu valori ale pK
a

= 2,19, 4,25 si 9,67.


Caracter amfoter
Punct izoelectric
La o anumit concentraie a H
+
, aminoacidul devine neutru
deoarece gruparea aminic i cea carboxilic disociate n aceeai
msur i deci molecula este neutr din punct de vedere electric.

pH-ul la care soluia unui aminoacid conine anioni i cationi n
proporie egal poarta denumirea de punct izoelectric, se noteaz
cu pH
i
sau pI fiind o constant foarte important a aminoacizilor.

Fiecare aminoacid are un pH
i
specific, la care are solubilitate si
reactivitate chimic minim; prin urmare, punctul izoelectric este pH-
ul la care se poate realiza precipitarea unui aminoacid din solutia in
care este dizolvat.

Valorile punctului izoelectric variaz ntre 2,9 i 12,5 i se determin
in general prin metode poteniometrice.
Noiuni de stereoizomerie
Stereochimia nseamna cunoasterea aranjarii spatiale a
atomilor n moleculele compusilor organici si a proprietatilor,
fizice si chimice, care se datoreaza acestei aranjari spatiale.
Aranjarea spartiala a atomilor intr-o molecula poate fi redata prin:
conformatie, care descrie aezarea spatiala a atomilor, care rezulta
ca urmarea a rotatiei (torsiunii) libere n jurul unei legaturi simple de
tip sigma ( C C; C O; C N; N N, N O, etc.)
configuraie, care descrie aranjarea spatiala a atomilor ntr-o
molecula fara a lua n considerare asezarile spatiale care pot sa
apara ca urmare a torsiunii n jurul unor legaturi simple.
Compuii care au aceeai constituie (aceeai formula moleculara)
dar au configuraii i/sau conformaii diferite se numesc izomeri
sterici (stereoizomeri).
.


63
Notiuni de stereoizomerie
n cazul izomerilor de configuratie, trecerea unui izomer in altul se
face prin scindarea si refacerea a cel putin doua legaturi covalente,
ceea ce necesita o cantitate mare de energie, care apare doar n
reactiile chimice (entalpia de reactie).
n schimb, n marea majoritate a cazurilor, trecerea unui izomer de
conformatie n oricare altul necesita o cantitate relativ mica de
energie pentru ca nu este vorba de scindarea sau formarea unor
legaturi covalente
Izomeria de configuratie

n functie de diferentele de configuratie care pot sa apara ntre izomeri,
izomeria de configuratie poate sa fie de mai multe feluri :
- izomeria optica sau enantiomeria;
- diastereoizomeria sau izomeria sterica de distanta;
Diasteroizomeria poate sa fie la rndul ei de doua feluri:
- diastereoizomeria optica;
- diastereoizomeria cis-trans sau geometrica.
Izomeria optica (enantiomeria)
Obiectele tridimensionale care nu sunt superpozabile cu imaginea
lor in oglinda (cum sunt mana stanga si mana dreapta) sunt
denumite obiecte chirale i prezint proprietatea denumit
chiralitate. Aceast proprietate nseamn c obiectul i imaginea
sa de oglindire nu sunt superpozabile i sunt de fapt obiecte
diferite.
Moleculele, care sunt i ele obiecte aezate n spaiu, pot s
prezinte de asemenea imagini de oglindire superpozabile sau
nesuperpozabile.
Cele care nu sunt superpozabile cu imaginea lor in oglinda prezint
chiralitate, sunt chirale i ca urmare apar n dou configuraii diferite
care reprezint doi izomeri de configuraie.
Astfel de izomeri de configuraie sunt denumii enantiomeri sau
izomeri optici.
Exemple de enantiomeri
Cel mai frecvent este cazul unor molecule care au un atom hibridizat sp3
de care sunt legati patru substituenti diferiti.
Cnd acest atom este carbonul (cum este n majoritatea compusilor
organici) atunci acest atom este denumit atom de carbon asimetric si
este notat ntr-o molecula cu simbolul: C*.
Compusii care au un astfel de atom prezinta chiralitate centrala.
O molecula simpla, cu un singur atom de carbon si cu patru atomi diferiti
legati de acest atom este clorobromofluorometanul, care, reprezentat printr-
o formula de perspectiva, nu se suprapune cu imaginea sa de oglindire.
Proprietile enantiomerilor
Atunci cnd o molecul prezint chiralitate, cei doi izomeri care apar au
aceeai constituie, ceea ce nseamn c au aceeai atomi care sunt
legai n acelai fel.
Lungimile de legtur i unghiurile de valen sunt identice, deci i
energiile lor interne sunt identice.
Din acest motiv cei doi enantiomeri au practic aceleai proprieti fizice i
chimice i se obin n proporie egal prin metodele de sintez obinuite.
Astfel, cei doi enantiomeri au acelai: punct de topire, punct de fierbere,
densitate, indice de refracie, solubilitate, prezint acelai spectru de UV-
VIZ, IR, RMN sau spectru de mas.
Reacioneaz la fel cu diveri reactani i dau aceeai produi.
69
Proprietile enantiomerilor
Singura diferen care se poate face, din punct de vedere fizic, ntre
cei doi enentiomeri, este sensul de rotire al planului luminii
polarizate.
Proprietatea de a roti planul luminii polarizate este specifica
enantiomerilor, este denumit activitate optic i se masoara cu
ajutorul unui instrument denumit polarimetru.
70
Proprietile enantiomerilor
71
Activitatea optic a unui enantiomer se exprim prin activitatea specific,
[]
D
msurat la 20
0
C, care este definit ca unghiul de rotaie al planului
luminii polarizate pentru o soluie de 1g/cm
3
, la o lungime cuvei de 1dm:
unde:
- este unghiul msurat,
- c este concentraia n g/cm
3
-l este lungimea stratului n dm.

Pentru cei doi enantiomeri valoarea unghiului este aceeai doar sensul este
opus: enantiomerul care deviaz planul de polarizare spre dreapta (cu un
unghi +) este denumit dextrogir pe cnd cel care deviaz planul spre stnga
(cu un unghi -) este levogir.

Izomeria optica (enantiomeria)
aminoacizilor

Aminoacizii, cu excepia L-prolinei, sunt -aminoacizi.




Cu exceptia glicinei, atomul de carbon al aminoacizilor este un atom de
carbon asimetric = chiral, care conduce la aparitia izomeriei optice =
enantiomeriei.

Izomeria optic (enantiomeria) apare atunci cnd moleculele nu prezint
elemente de simetrie nalte, adic nu prezint centru de simetrie (sau de
inversie), plan de simetrie sau axe de simetrie de ordin superior.
72
Enantiomeria aminoacizilor
73

Enantiomeria rezultat prin prezena unui atom de carbon asimetric (centrul de
chiralitate) apare frecvent la o serie de compui naturali importani pentru procesele
biochimice care au loc n organismele vii.

Un astfel de compus este glicerinaldehida,




cu a carei structura sunt comparate structurile aminoacizilor.

Cei patru substituieni diferii ai atomului de carbon asimetric C* al glicerinaldehidei
sunt: :
-H, -OH, -CH=O, -CH
2
OH
Conventie
Dac formula glicerinaldehidei sau a aminoacidului este scris astfel
nct atomul de carbon oxidat (la glicerinaldehid gruparea aldehid, iar
la aminoacid gruparea carboxil) se gsete n cea mai ndeprtat
poziie (sus) iar gruparea alcoolic secundar a glicerinaldehidei sau
gruparea alfa amino a aminoacidului se gsete la stnga fa de linia
vertical care reprezint lanul atomilor de carbon, combinaia aparine
seriei L
L i D-izomerii sunt unul fata de celalalt ca un obiect si imaginea lui n
oglind.
74
75
Cei doi enantiomeri ai glicerinaldehidei n formule de perspectiva (a
i b) i de proiectie Fisher (ai b)
H
CH=O
HO
HOH
2
C
H
OH
CH
2
OH
CH=O
CH=O
CH
2
OH
H HO
CH=O
CH
2
OH
OH H
Observaie important:
Sensul rotaiei optice, datorat carbonului optic activ, nu depinde de
apartenena la una din seriile sterice L sau D desemnate conventional
(notaiile D i L sunt doar o denumire a configuraiei i nu reprezint i
activitatea optic, o mrime care se msoar experimental) .

Sensul rotaiei se determina experimental si se noteaz (+), pentru dreapta
si (-) pentru stanga.

De exemplu, D-alanina rotete planul luminii polarizate la stnga (-), iar L-
alanina, spre dreapta (+), in timp ce D-glicerinaldehida rotete planul luminii
polarizate la dreapta (+), iar L-glicerinaldehida spre stanga (conform acestei
convenii, enantiomerul dextrogir al glicerinaldehidei va fi denumit D-(+)-
glicerinaldehida iar enantiomerul levogir va fi denumit L-(-)-glicerinaldehida) .

Cu unele excepii, aminoacizii naturali aparin seriei L deoarece
organismele vii nu sintetizeaz enzimele necesare metabolizrii D-
aminoacizilor.

Cu toate acestea, n natur exist aminoacizi aparinnd i seriei D
n structura unor antibiotice, n structura componenilor pereilor
celulari ai unor bacterii, n celulele canceroase etc.

Aminoacizii pot fi obinui n stare liber prin hidroliza
chimic sau enzimatic a proteinelor, care sunt
polimeri ai aminoacizilor,